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生物化学完整版课件全套ppt教学教程汇总最新最全

第一节核酸的分子组成第二节核酸的分子结构第三节核酸的理化性质
第一节核酸的分子组成一、核酸的元素组成
组成核酸的元素主要有C、H、O、N、P等，其中磷的含量较恒定，大约占9%－10%因此，可利用这一元素组成特点，通过测定生物样品中P的含量来推算核酸的含量。
第一节核酸的分子组成二、核酸的基本组成单位—核苷酸
第三节核酸的理化性质一、紫外吸收性质
核酸分子中的嘌呤和嘧啶碱基含有共轭双键结构，能强烈吸收紫外光，且在 260 nm处有最大吸收峰。根据这一性质可以对核酸进行定性和定量分析。细胞内核酸常与蛋白质结合存在，蛋白质的最大吸收峰在280 nm处，因此可以利用260 nm和280 nm的吸光度比值来判断核酸样品的纯度，DNA纯品比值为1.8 ，RNA纯品比值为2.O。
第一节核酸的分子组成
第一节核酸的分子组成
•(一)戊糖
第一节核酸的分子组成
•(二)碱基
第一节核酸的分子组成
第一节核酸的分子组成
➢(三)核苷
第一节核酸的分子组成
•(四)核苷酸
第一节核酸的分子组成
第一节核酸的分子组成三、体内某些重要的游离核苷酸
•(一)多磷酸核苷酸
第一节核酸的分子组成
第二节蛋白质的分子结构三、蛋白质的结构与功能的关系
➢ (一)蛋白质一级结构与功能的关系
第二节蛋白质的分子结构
➢(二)蛋白质空间结构和功能的关系
第三节蛋白质的理化性质一、蛋白质的两性解离和等电点
第三节蛋白质的理化性质
第三节蛋白质的理化性质二、蛋白质的胶体性质
ห้องสมุดไป่ตู้
第三节蛋白质的理化性质
第一节蛋白质的分子组成第二节蛋白质的分子结构第三节蛋白质的理化性质第四节蛋白质的分类

大学生物化学课件基因工程ppt

定义识别DNA的特异序列, 并在识别位点或其周围切割双链DNA的一类内切酶。
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
Bam HⅠ
GGATCC CCTAGG
GCCTAG+
GATCC G
切割DNA后产生含5’磷酸和3’羟基的末端
为深入学习习近平新时代中国特色社会主义思想和党的十九大精神,贯彻全国教育大会精神,充分发挥中小学图书室育人功能
连接酶
重组体
转化体外包装，转染
带重组体的宿主
筛选
表型筛选
酶切电泳鉴定
菌落原位杂交
以质粒为载体的
DNA 克隆过程
扩增或表达
为深入学习习近平新时代中国特色社会主义思想和党的十九大精神,贯彻全国教育大会精神,充分发挥中小学图书室育人功能
（六）克隆基因的表达
Ⅱ类酶识别序列特点—— 回文结构(palindrome)
GGATCC CCTAGG
切口：平端切口、粘端切口
为深入学习习近平新时代中国特色社会主义思想和党的十九大精神,贯彻全国教育大会精神,充分发挥中小学图书室育人功能
平端切口
HindⅡ
GTCGAC CAGCTG
GTC CAG
蛋白质而特意设计的载体称为表达载体。
载体的选择标准：
能在宿主细胞中自主复制；具有两个以上的遗传标记物，便于重组体
的筛选和鉴定；有克隆位点（外源DNA插入点），常具有
多个单一酶切位点，称为多克隆位点；分子量小，以容纳较大的外源DNA。作为表达载体，具有与宿主细胞相适应的
调控元件：启动子，增强子等。
为深入学习习近平新时代中国特色社会主义思想和党的十九大精神,贯彻全国教育大会精神,充分发挥中小学图书室育人功能

生物化学教学课件ppt

分子间作用力
分子间作用力包括范德华力、氢键和疏水作用力等，影响分子的聚集状态和稳定性。
化学反应与能量转化
化学反应
化学反应是原子或分子重新组合的过程，遵循质量守恒和能量守恒定律。
能量转化
化学反应中伴随着能量的吸收或释放，可用于解释反应的动力学和热力学性质。
酸碱反应与缓冲溶液
酸碱反应
酸和碱通过质子转移反应生成水和盐，酸碱反应是化学反应中的重要类型之一。
生物化学教学课件
目录
• 生物化学概述 • 生物化学基础知识 • 生物大分子与细胞结构 • 生物化学代谢过程 • 生物化学实验技术与方法 • 生物化学前沿研究与发展趋势
01
生物化学概述
生物化学的定义与重要性
定义
生物化学是生物学和化学两门学科的交叉学科，主要研究生物体内的化学过程和物质代谢。
重要性
02
生物化学基础知识
分子结构与性质
分子结构
分子由原子组成，通过化学键连接，具有空间构型和电子分布，决定分子的物理和化学性质。
分子性质
分子的性质由其结构决定，包括极性、溶解度、挥发性等，影响分子的物理状态和化学反应活性。
化学键与分子间作用力
化学键
化学键是原子间通过电子转移或共享形成的相互作用力，分为共价键、离子键和金属键等。
核酸的结构与功能
总结词
核酸是生物体中重要的遗传物质，具有多种结构和功能。
详细描述
核酸包括DNA和RNA，它们由核苷酸组成，具有一级、二级和三级结构。一级结构决定了核酸的序列，二级结构决定了核酸的双螺旋结构，三级结构决定了核酸的空间构象。核酸的功能是携带和传递遗传信息。
酶的结构与催化机制
总结词

大学生物化学最全课件(共83张PPT)

序。
❖通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基，称为氨基端或N-端；在另一端含有一个游离的-羧基，称为羧基端或C-端。
❖氨基酸的顺序是从N端的氨基酸残基开始，以C端氨基酸残基为终点
的排列顺序。如上述五肽可表示为：
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
❖ 多肽可与多种化合物作用，产生不同的颜色反应。这些显色反应，可用于多肽的定性或定量鉴定。
绝大多数的酶都是蛋白质(Enzyme)。
（三）肽与肽键
一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。
由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个氨基酸组成的
肽则称为多肽。组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。
（peptide bond）：
nm
nm
• 肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明显的共轭作用。
❖ 变性后的蛋白质称为变性蛋白。
❖ 导致蛋白质变性的因素：热、紫外光、激烈的搅拌以及强酸和强碱等。
❖ 类型：不可逆变性、可逆变性（可复性）
（六）蛋白质的生物学功能
（1）作为酶，蛋白质具有催化功能。
（2）作为结构成分，它规定和维持细胞的构造。
（3）作为代谢的调节者（激素或阻遏物），它能
协调和指导细胞内的化学过程。
• 组成肽键的原子处于同一平面。
AA的排列顺序和命名
Ser H
O H3N+ C C
N-端 CH2
Val H
O NCC
H CH
Tyr H
O NCC
H CH2
Asp H
O NCC
H CH2
Gln H
N C COOH CH2 C-端
OH
CH3CH3

《生物化学》 PPT课件

2、生物分子是分级的 (1)代谢物和大分子无机物分子 →（同化）转变成代谢物（氨基酸、糖、核苷酸、脂肪酸和甘油）→（通过共价）键构成大分子(蛋白质、多糖、DNA和RNA以及脂类) →（大分子间的相互作用导致）超分子复合物（酶复合物、核糖体、染色体和细胞骨架系统）（图1 －2） (2)细胞器细胞器是生物分子等级中较高层次的一级。细胞器仅在真核生物细胞中发现。 (3)膜膜是细胞和细胞器的边界（但将膜归为超分子装配体或者归为细胞器都不太适合，虽然它们具有两者共有的性质）。 (4)细胞是生命的基本单位细胞是生命的单位，是唯一能展现生命特征（生长、代谢、刺激应答和复制）的最小实体。细胞可分为两种类型，即真核生物细胞和原核生物细胞。真核生物细胞具有复杂的内部结构。
一、生命系统的独特性质 ●生物最显著的性质是它们具有复杂的结构和高度的组织形式。 ●生命系统能活跃地进行能量转换，生物高度组织化的结构和生命活动的维持依赖于从环境捕获能量的能力。被生物利用的能量形式是特殊的生物分子。ATP和NADPH是其中最重要的富含能量的生物分子，代表着生物在化学上可利用的能量的贮存形式。 ●生命系统具有显著的自我复制能力。生物能一代一代地繁衍与它们自身相同的后代。二、生命分子生命物质的元素组成明显不同于地球外壳元素的元素组成。H、O、C和N构成了人体原子总量的99%以上，其中大多数H和O以H2O形式出现。
Section 2
水
在生物化学中，水存在的意义是显而易见的：①几乎所有生物分子随环境中水的物理和化学性质而呈现它们的形态。②大多数生物化学反应的介质是水,代谢反应的反应物和产物在细胞范围内和细胞间运输都依赖于水。③水本身活跃地参与支撑许多化学反应，水的离子化组分(H＋和 OH－)往往作为真正的反应物参与反应。事实上，生物分子的许多功能基团的反应性取决于环境介质中的H＋和OH－的相对浓度。④水的氧化产生的分子氧(O2)是通过光合作用完成的。⑤水的离子化产物(H＋和OH－)是蛋白质、核酸以及膜的结构与功能的关键决定者。⑥在膜的内外两侧的氢离子浓度的差异代表了能量转化的生物学机制所必需的能化状态。

《生物化学》PPT课件

反密码子 3’- X’-Y’-Z’-5’ 密码子 5’- X- Y- Z - 3’
编辑ppt
15
摆动假说:
1965 年 F.Crick 提出摆动假说（Wobble hypothesis）
这个假说认为密码子-反密码子的相互作用，首先要求前两个碱基对是标准型的碱基互补，以保证结合有最大限度的稳定性，第三个碱基则要求不那么严格，可以允许结构上有小小的波动（即摆动）, 并允许有某些特异的碱基参与
编辑ppt
9
肽酰基位点（P位点）
大亚基
AA
氨酰基位点（A位点）
反密码子 3'
5' mRNA 结合位点
小亚基
密码子
大肠杆菌70S核糖体
编辑ppt
10
（三）多核糖体
蛋白质合成过程中一个 mRNA 的分子上不止结合一个核糖体而是一群核糖体同时翻译一个 mRNA 分子，这群核糖体称为多核糖体（polysome）。
遗传密码： mRNA中的三个碱基编码一个
氨基酸。此三联碱基组称为一个密码子（codon）。
遗传密码的主要特征:
1. 密码子无标点符号
2. 密码子的不重叠性
3. 密码子的简并性
4. 密码子使用频率不同
5. 密码子与反密码子配对的不严格性
6. 密码子的通用性
7. 密码子的防错编辑性ppt
3
编辑ppt
氨基酸 + tRNA + ATP → 氨基酰-tRNA + AMP + PPi
编辑ppt
13
R1CH CO O H NH2
O
O
O
+ HO P O P O P O 腺苷 E 1 OH OH OH

《生物化学》全套PPT课件

研究对象
生物大分子（蛋白质、核酸、多糖等）及其相互作用；生物小分子（氨基酸、脂肪酸、糖类等）及其代谢；生物体内能量转化与传递等。
2024/1/26
4
生物化学发展历史及现状
发展历史
从19世纪末到20世纪初，生物化学逐渐从生理学和有机化学中独立出来，成为一门独立的学科。随着科学技术的不断发展，生物化学的研究领域和深度不断拓展。
胆固醇的生理功能
胆固醇在体内具有多种生理功能，如参与胆汁酸的合成、构成细胞膜、合成类固醇激素和维生素D等。
胆固醇代谢异常与疾病
胆固醇代谢异常可导致多种疾病的发生，如高胆固醇血症、动脉粥样硬化等。因此，维持胆固醇代谢平衡对于预防和治疗相关疾病具有重要意义。
26
06 基因表达调控与疾病关系
2024/1/26
入三羧酸循环彻底氧化分解，释放大量能量。
2024/1/26
03
甘油代谢途径
甘油在体内可转化为磷酸二羟丙酮，进而进入糖酵解途径分解产生能量
，或转化为葡萄糖等供能物质。
24
磷脂代谢途径探讨
磷脂的合成与分解
磷脂合成主要发生在肝脏和肠黏膜细胞中，以甘油二酯为骨架，通过CDP-甘油二酯途径合成不同种类的磷脂。磷脂的分解则通过磷脂酶的作用，水解生成甘油、脂肪酸和磷酸等产物。
2024/1/26
三级结构
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，包括结构域、超二级结构等。
四级结构
由多个具有独立三级结构的亚基组成的复杂空间结构。
10
蛋白质功能多样性
催化功能
作为酶催化生物体内的化学反应。
运输功能
如载体蛋白，血红蛋白运输氧气等。
营养功能

生物化学ppt课件

核酸的调节与疾病
核酸代谢异常可能引起疾病，如癌症等，因此核酸代谢的调节对于维持身体健康至关重要。
CHAPTER 04
生物化学与医学
疾病的发生与生物化学
疾病的发生
生物化学是许多疾病发生的基础，如糖尿病、心血管疾病、癌症等。这些疾病的形成与生物化学过程有关，如糖代谢、脂质代谢、蛋白质代谢等。
生物化学的历史与发展
• 生物化学作为一门独立的学科，起源于20世纪初。早期的生物化学研究主要集中在蛋白质、糖类、脂肪、核酸等生物大分子的结构和功能方面。随着技术的进步，生物化学逐渐深入到分子水平，对基因表达、蛋白质合成、代谢调控等生命过程的研究取得了重大突破。近年来，随着生物信息学和系统生物学的发展，对生物化学的研究和应用也进一步扩大和深化。
要支持。
代谢组学技术
通过对生物体内代谢产物的全面分析，代谢组学技术能够揭示生物过程和疾病发生的潜在机
制。
生物化学在医学领域的应用前景
总结词
应用广泛、潜力巨大
药物研发
生物化学对药物研发过程中的靶点筛选、药效评估等方面具有决定性作用。
疾病诊断
生物治疗
基于生物化学原理的检测方法能够快速、准确地诊断多种疾病。
营养与健康
生物化学研究营养与健康的关系，如营养不足或过剩对健康的影响。这些研究为营养学提供理论依据，从而为预防和治疗营养相关疾病提供帮助。
营养与疾病
生物化学研究营养与疾病的关系，如某些营养素缺乏可能导致某些疾病的发生。这些研究为预防和治疗这些疾病提供理论依据。
CHAPTER 05
生物化学的未来与发展
新兴的生物化学技术
第一季度
第二季度
第三季度
第四季度

精品课件-生物化学PPT课件

生物化学的概念
生物化学是阐明生物分子是如何相互作用而形成复杂而高效的生命现象的科学。
生物化学是一门运用化学的原理和方法研究生命现象的本质，揭示生命奥秘的科学。
简单地说生物化学就是生命的化学。
生物化学的研究内容
① 研究构成生物体的分子基础生物分子的化学组成、结构、性质和功能。
动态生物化学阶段：奠基时期(20世纪初-1950年)
由于分析鉴定技术的进步，尤其是放射性同位素示踪技术的应用，生物化学进入深入发展时期。 –科学家对生物物质代谢进行了广泛深入的研究，基本阐明:
（1）酶的化学本质（2）与能量代谢有关的物质代谢途径
机能生物化学阶段：大发展时期（1950- ）
素、辅酶、激素、核苷酸和氨基酸等。其余都是某些生物小分子的聚合物，分子量很大，一
般在一万以上，有的高达1012，因而称为生物大分子，
如多糖、脂、核酸和蛋白质。
1、碳架是生物分子结构的基础
• 碳元素一般占细胞干重的50％以上。
• 碳原子既难得到电子，又难失去电子，最适于形成共价键。
• 碳原子成键能力很强，且是四面体构型，因此它自相结合可以形成结构各异的生物分子骨架（碳架）。
– 科学家对生物的研究已从整体水平逐步深入到细胞、亚细胞、分子水平。伴随实验手段、技术（电镜、超离心、色谱、电泳等）的不断改进，使得对生物大分子结构及功能的研究也更加深入。
– 50年代以后生物化学迅猛发展，每年的诺贝尔生理学/医学奖和化学奖的大部分奖项都是与生物化学领域相关的。
– 美国、法国、德国、英国在近代生物化学发展史贡献突出。
5、遗传学，研究核酸、蛋白质的生物合
生物化学的应用
生物化学的原理和技术在生产实践中也得到广泛的应用。如与农学、某些轻工业(如制药、酿造、皮革、食品等)、医学都有密切关系，很多问题都需要从生化的角度、利用生化的方法才能了解。

生物化学PPT课件

生物化学的应用领域
01
02
03
04
医学研究
生物化学在医学领域中发挥着重要作用，如疾病诊断、药物
研发和生理机制研究等。
农业生产
通过生物化学手段改良作物品质、提高产量，以及研发新型
肥料和农药。
环境保护
利用生物化学方法处理环境污染问题，如水体净化、土壤修
复等。
生物技术产业
生物化学在生物技术产业中具有广泛应用，如基因工程、蛋
合成生物学
合成生物学是新兴的交叉学科，旨在设计和构建人工生物系统，实现新功能或优化现有功能。通过合成生物学，科学家可以创建定制化的微生物，用于生产燃料、药物和其他有用物质。
纳米技术与生物医学应用
纳米药物
纳米药物利用纳米技术将药物包裹在纳米载体中，以提高药物的靶向性、稳定性和生物利用度，降低副作用。纳米药物在癌症治疗、疫苗开发等领域具有广泛应用前景。
生物合成与分解代谢
生物合成
生物合成是指生物体利用简单无机物和单糖等合成复杂有机物的过程。生物合成包括脂肪酸、蛋白质、核酸等物质的合成。这些合成过程需要经过一系列酶促反应的完成。
分解代谢
分解代谢是指生物体将大分子有机物分解成小分子有机物和无机物的过程。这些分解过程包括糖酵解、柠檬酸循环和氧化磷酸化等。分解代谢是生物体获取能量和合成物质的重要途径。
结论总结
根据实验结果和讨论，总结实验的结论，指出研究的局限性和未来研究方向。
结果讨论
对实验结果进行深入分析和讨论，探讨结果的合理性和科学性。
结论应用
探讨实验结论在实际生产和科研中的应用价值和意义。
05
生物化学前沿研究
基因编辑与合成生物学

生物化学2(共73张PPT)

氨基酸缩写符号：略
氨基酸的理化性质
①PI，两性解离概念： ②紫外吸收：280nm（色、苯、酪） ③颜色反应、“茚三酮”570nm
3. 掌握肽键、多肽链一级结构和高级结构的概念
[肽]
概念：2个aa之间
→以酰胺缩合，此酰胺键称为
肽键。-CONHC-
肽链：有方向性自N→C，链内的aa叫残基。
生物活性肽：10肽以内为寡肽，MW. 1万以内为多
蛋白质变性是由于 A. 蛋白质的一级结构的改变 B 蛋白质亚基的解聚 C 蛋白质空间构象的破坏
D 辅基的脱落 E 蛋白质水解
答案：[C]
[评析]：本题考点：蛋白质变性的概念
在某些理、化因素作用下，使蛋白质特定的空间构象破坏，导致其理化性质改变、生物学性质改变，称为蛋白质的变性作用。一般认为蛋白质变性主要发生二硫键和非共价键破坏，即空间构象的破坏并不涉及一级结构的改变。
酶
[概念]：
缺O 时，葡萄糖分解生成乳酸的过程。主要: 肝 70 ~ 80 %
2 [调节]：四个关键酶。
FFA ATP CoA 脂酰CoA +AMP + PPi
[部位]：胞液。特点：Km不变， Vmax↓
核酸的一级结构、空间结构与功能。
白三烯：过敏反应的慢反应物质，促进炎症和过敏反应等
抗代谢物的作用及机制。
米式常数的意义
①Km为速度是最大反应速度一半时的[S] ②[S]≥Km, Km不计, V=Vmax ③[S]≤Km,分母的[S]不计,反应速度V与[S]成正比
④Km反映酶与作用物的亲合力,Km大，亲合力小； Km小，亲合力大。
（2）酶浓度的影响：V与酶浓度成正比。（3）pH的影响：最适pH——酶活性最大时的pH。

生物化学--绪论ppt课件

我国的现代生物化学研究起步较晚，由留美、德、法、英等学者开始主要有吴宪教授，王英睐，曹天钦，邹承鲁等教授。
1965年上海有机化学研究所汪猷、北京大学邢其毅教授用化学法人工合成了具有生物活性的结晶牛胰岛素。
小结：不同学科的合作与交流是推动生物化学前进的基本因素。多学科合作，有机化学基础，分离与分析技术的发展，研究方法与仪器设备的结合，是生化发展的主要动力。
英国剑桥生物化学中心：论文发表较多，获得资助，成立实验室，购进新仪器设备，扩大研究队伍，获得成果。
霍普金斯Sir Frederick Gowwland Hopkins, 1861-1947, 发现维生素，色氨酸，谷胱甘肽等。成立学派。德国在生理化学及有机化学方面有突出贡献的科学家有：
Emil Fischer 1852-1919,普鲁士化学家研究糖嘌呤类物质，合成了苯肼，确定了糖的分子结构，也从事蛋白质、酶的研究。
十九世纪德国的生物化学、有机化学等领域领先于世界各国，美国等落后于德国，德国生物化学较强的大学有： Leipzigs大学和Heidelbergs大学。
二十世纪：德、美、英、法等国相继成立生物化学研究中心，在蛋白质、酶、维生素、激素及代谢、氧化取得较大进展，各国政府及投资家重视生物化学的研究，条件改善。
发酵工业：新陈代谢，酒精，氨基酸，抗菌素，酶等基因工程、蛋白质工程及酶工程：具有治疗作用的各种
干扰素，重组产品如水蛭素，t-PA, endostatin等。农业：产品品质改良，生物农药，生物肥料，农产品加
工与贮藏，如棉花基因改良，抗旱抗盐耐碱植物，植物育苗与脱毒，转基因食品等。
人类基因组计划的成功实施：
生物化学的发展前景
借助于现代科技成果，高速发展生化理论与技术，促进生物学理论技术及生物工程学的发展。

生物化学(共45张PPT)可编辑全文

（四）、多糖类
1、来源于植物的具有一定生物活性和药理作用的多糖。
黄芪多糖、人参多糖、刺五加多糖、麦麸多糖、黄精多糖、昆布多糖、菊糖、褐藻多糖、波叶多糖、茶叶多糖、葡萄皮脂多糖、麦秸半纤维素B、针裂蹄多糖、酸多糖、枸杞多糖、当归多糖、人参多糖、地衣多糖
构成多糖的葡萄糖都是 D－型
生物化学主要是应用化学的理论和方
法来研究生命现象，阐明生命现象的
化学本质。
生物化学和化
生物化学的基本内容包括：麦芽糖
是α-1,4、1,3、1,6还是β-1,4、1,3、1,6等连接方式。
发现和阐明构成生命物体的分子基础是α-1,4、1,3、1,6还是β-1,4、1,3、1,6等连接方式。
发现其在生物体中的靶分子，研究这些物质与生物体靶分子的
相互作用，进一步采用化学方法改造其结构，创制具有某种特异性质的新颖生物活性物质，探讨其结构与活性关系和作用机制；阐明生理或病理过程的发生、发展与调控机制，揭示生命过程的秘密，并进一步从中发展出新的诊断与治疗方法或药物。
它结合传统的天然产物化学、生物有机化学、生物无机化学、生物化学、药物化学、晶体化学、波谱学和计算机化学等学科的部分研究方法，从而大大拓宽了研究领域。
五、几丁质
又称甲壳素、壳聚糖、壳多糖、甲壳质、几丁聚糖（脱乙酰甲壳素），是构成甲壳类动物外壳及昆虫鳞片的组成物质的结构多糖和某些真菌细胞胞壁组成成分。其在自然界的贮存量仅次于纤维素居于第二位。
六、其他多糖
1、半纤维素 2、琼脂
3、树胶和粘胶
4、果胶
5、藻类物地衣类多糖
2、性质一般是与protein结合而存在于自然界，不溶于水
三、纤维素
CH2OH
O

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❖ 除甘氨酸外，氨基酸均含有一个手性-碳原子，因此都具有旋光性。比旋光度是氨基酸的重要物理常数之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据。
-
6
（3）、两性解离：等电点PI－AA分子所带的
净电荷为零（即分子内正电＝负电）时溶液的 PH值。
H3N +
COOH CH R
-H +
COO- -H +
p K 1 ' H 3N + C H p K 2 '
生物化学
-
1
一蛋白质的结构和生物学功能
（一）蛋白质的概述
❖ 蛋白质（protein）是最基本的生命物质之一。
❖ 1、元素组成：平均含N量约＝16%（特征代表）
❖ 2、基本结构单位：氨基酸
❖ 3、大小：蛋白质是大分子化合物
❖ 4、空间结构：一级结构、二级结构、三级结构、四级结构……肽键（peptide bond）： 0.127nm 键长=0.132nm 0.148nm
• 肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有
明显的共轭作用。
• 组成肽键的原子处于同-一平面。
9
2.肽链中AA的排列顺序和命名
Ser H
O H3N+ C C
N-端 CH2
Val H
O NCC
H CH
T yr H
❖ 这种蛋白质分子中，最小的单位通常称为亚基或亚单位Subunit，它一般由一条肽链构成，无生理活性；
❖ 维持亚基之间的化学键主要是疏水力。
❖ 法二：按R基极性分两类：
➢ 极性AA：11种 ➢ 非极性AA：9种 ❖ 法三：
➢ 1、中性AA（有极性与非极性15种） ➢ 2、酸性AA（2种）：天冬氨酸、谷氨酸 ➢ 3、碱性AA（3种）：组、赖、精
-
5
4.理化性质
（1）、物理性质：无色晶体、有味（甜、鲜、苦）或无味，不同强度溶于水、稀酸、稀碱，但不溶于任何有机溶剂，酒精可使AA发生沉淀。（2）、光学性质：具旋光性，有紫外吸收现象，波长为280nm，但仅有酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸有此性质。
质的AA均为L－AA）。（4）、构象
人类8种必需AA：（人体体内不能自身合成，必须从食物中获得）赖、色、甲硫、苯丙、苏、缬、亮、异亮
-
4
3.氨基酸的分类
❖ 法一：按R基化学结构特点分为四大类： ❖ 1、脂肪AA（15种） ❖ 2、芳得族AA（2种）：苯丙氨酸、酪氨酸 ❖ 3、杂环族AA（2种）：组氨酸、色氨酸 ❖ 4、杂环亚AA（1种）：脯氨酸
❖ 多肽的双缩脲反应是多肽特有的颜色反应;双缩脲是两分子的尿素经加热失去一分子NH3而得到的产物。
双缩脲能够与碱性硫酸铜作用，产生兰色的铜-双缩脲络合物，称为双缩脲反应。含有两个以上肽键的多肽，具有与双缩脲相似的结构特点，也能发生双缩脲反应，生成紫红色或蓝紫色络合物。这是多肽定量测定的重要反应。
❖ 维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、离子键和范德华力等。尤其是疏水键，在蛋白质三级结构中起着重要作用。
-
15
4.蛋白质四级结构
❖蛋白质的四级结构(Quaternary Structure)是指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形式；各个亚基在这些蛋白质中的空间排列方式及亚基之间的相互作用关系。
❖氨基酸的顺序是从N端的氨基酸残基开始，以C端氨基酸残基
为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为：
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
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3.肽的颜色反应
❖ 多肽可与多种化合物作用，产生不同的颜色反应。这些显色反应，可用于多肽的定性或定量鉴定。
如黄色反应，是由硝酸与氨基酸的苯基（酪氨酸和苯丙氨酸）反应生成二硝基苯衍生物而显黄色。
❖ 蛋白质的二级(Secondar y)结构是指多肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。
❖ 主要有-螺旋、-折叠、-转角。
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（1）、-螺旋
❖ （1）螺旋走向，稳定以氢键连接，氢键与轴平行。
❖ （2）侧基R伸向螺旋外侧。 ❖ （3）棒状结构，高度压缩，紧
❖ 6、蛋白质的合成：AA顺序的遗传编码
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（二）氨基酸
• 1.结构通式
• -氨基酸
H 2N
COOH CH R
不变部分可变部分
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。20种基本氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸、极性性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸
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2.氨基酸的性质
（1）、天然蛋白质仅有20种AA、均为- AA （2）、旋光性：＋、－（除甘氨酸没有旋光性）（3）、构型：D－、L－（除甘氨酸，天然蛋白
+ H+
R
+ H+
COOH 2N C H
R
PH 1 净电荷 +1
正离子
7 0 两性离子等电点PI
10 -1 负离子
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（三）肽与肽键
一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。
由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个氨基酸组成的肽则称为多肽。组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。
O NCC
H CH2
Asp H
O NCC
H CH2
Gln H
N C COOH CH2 C-端
OH
CH3CH3
CO2H
CH2
肽键
OH
CONH2
❖在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序称为氨基酸顺序。
❖通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基，称为氨基端或 N-端；在另一端含有一个游离的-羧基，称为羧基端或C-端。
密排列。 ❖ （4）规律排列 ❖ （5）由1条充分伸展的肽链的
肽键平面折叠成的右手螺旋。 ❖ （6）每隔3.6个氨基酸残基螺旋
上升一圈，螺距0.54nm。 ❖ （7）1个螺圈内有13个原子。
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3.蛋白质三级结构
❖蛋白质的三级结构(Tertiary Structure)是指在二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。
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（四）蛋白质的分子结构
1.蛋白质一级结构
❖蛋白质的一级结构(Primary structure)包括组成蛋白质的多肽链数目.
❖ 多肽链的氨基酸数目、种类和顺序。 ❖ 以及多肽链内或链间二硫键的数目和位置。 ❖ 其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序，它是蛋
白质生物功能的基础。
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2.蛋白质二级结构