昆虫抗菌肽的研究进展
昆虫免疫系统中的抗菌肽研究
昆虫免疫系统中的抗菌肽研究昆虫免疫系统是一种原始而高效的抗病系统，其抗菌肽是一类重要的非特异性免疫分子，广泛存在于昆虫体内。
研究发现，这些抗菌肽不仅具有强烈的抑菌和溶菌作用，而且对许多病原菌也具有一定的抗菌活性。
本文将针对昆虫免疫系统中的抗菌肽进行研究和探讨。
一、抗菌肽概述抗菌肽是由多肽组成的低分子量蛋白质，主要存在于昆虫、植物、动物等生物体内，是一类具有强烈的抑菌和溶菌作用的非特异性免疫分子。
昆虫免疫系统中的抗菌肽数量众多，具有不同的结构和生物活性，如防御素（Defensin）、透明质锁定素（Chitinase）、抗菌肽1（AMP1）等。
抗菌肽具有广谱抗菌活性，可用于治疗多种细菌感染，对抗多重药物耐药的病原体也具有一定的作用。
近年来，研究人员还发现，抗菌肽还具有抗肿瘤、促进创伤愈合等作用，具有广泛的应用前景。
二、抗菌肽的分类及结构抗菌肽根据其氨基酸序列的差异可分为多种类型，如防御素（Defensin）、透明质锁定素（Chitinase）、抗菌肽1（AMP1）等。
其中，防御素是最广泛研究的一类抗菌肽，具有较强的抑菌活性和抗微生物活性。
抗菌肽的结构也各异，其基本结构包括两个或三个半胱氨酸的二硫键，主链形态的α-螺旋，螺旋周围下沉的热稳定性区域，以及亲水性的N-末端或C-末端。
这些结构保证了抗菌肽的生物活性和稳定性。
三、抗菌肽的作用机理抗菌肽的作用机理复杂多样，主要包括破坏细胞膜、破坏细胞壁、抑制细胞质分裂等多种方式。
研究表明，抗菌肽作用于革兰氏阳性菌细胞时，可以通过与细胞膜结合，使其孔隙化，最终导致细胞死亡。
作用于革兰氏阴性菌时，则是通过与菌体上磷脂的负电荷相互吸引，破坏菌体的外膜和内膜，达到抑菌作用。
四、抗菌肽的筛选方法随着生物技术的不断发展，抗菌肽的筛选方法也得到了极大的改进。
目前常用的筛选方法主要包括生物计算、磁珠分离、高效液相层析法、三维荧光检测法等。
生物计算方法主要是利用生物信息学软件，通过建立分子模型和模拟实验，预测抗菌肽的分子结构和生物活性。
昆虫抗真菌肽的作用机制与应用研究进展
摘 要 ： 昆虫抗 真 菌肽 作 为 昆虫防御 外 来病 原 茵的第 一道 防线 ， 是 构成 昆 虫先天 免疫 系统 的重要组 成 部
分， 不 需要免 疫记 忆 并能 直接 有效地 消灭外 来入侵 的病 原 体 。随着 昆 虫抗 真 菌肽 的深入 研 究 ， 目前 已发 现 昆 虫抗 真 茵肽 ８ Ｏ多种 ， 其 主要 是 通过破 坏 真 菌细胞壁 、 改 变 细胞 膜通 透性 及 细胞 内 ＲＯ ｓ的产 生发挥 抑 制和 杀 灭 真 菌的作 用 。抗 真 茵肽 的这 种作 用机 制使 其广 谱且 不 易产 生 耐 药性 和 副作 用 。在 农 业 、 食 品及 医药 等 多 个 领域 中， 昆 虫抗 真 菌肽作 为 生物农 药 、 天 然的 防腐 剂及 新 型的抗 真 菌物 质 ， 尤其 是 对 某些 耐 药性 病 原 菌 的
根 据报 道 显示 ， 昆 虫抗 真 菌肽 的分 类 方 法 有 很 多种 ， 研 究 学者 们按 照其 结构 分为 三大 类型 ， 即以 ａ
正 电荷 （ 大 部分抗 菌肽 在 ＋２ ～ ＋９之 间 ） 、 两 亲 性 的 结构 ［ ６ ］ 。抗 真菌 肽 的这 些特 性使 其 能更 好 的与 两 对 抗 真 菌 肽
膜翅 目
种 天然 的高 效 的小分 子 物质 ， 其 具 有广 谱 抗 真菌 、 不 易 产生 耐药 性 、 毒副 作用小 等 特点 ［ ３ ］ ， 这 使 昆虫抗 真 菌 肽在 生物 农 药 、 天 然 防腐 剂 及 新 型 抗 真 菌 药 物 等
多 个方 面存 在开 发 的潜 能 。本 文 主要对 昆虫 抗真 菌 肽 的来 源和 分类 、 作 用机 制及应 用 前景 进 行 了综 述 ，
昆虫天然抗菌肽的生物合成途径研究
昆虫天然抗菌肽的生物合成途径研究随着抗生素滥用和细菌耐药性的不断增长，寻找新的抗菌方法已成为当今医学界和农业界的紧迫需求。
昆虫天然抗菌肽在这方面表现出色，成为了研究的热点之一。
本文就昆虫天然抗菌肽的生物合成途径进行探讨。
一、昆虫天然抗菌肽的种类昆虫天然抗菌肽是昆虫生物内在的一种天然免疫系统，广泛存在于昆虫的血淋巴和脂肪体内。
常见的昆虫天然抗菌肽包括运动蛋白、稳定素、力疗多肽、抗菌肽和酶等。
抗菌肽是一类具有广谱抗菌活性的蛋白质，具有低分子量、短生命周期、无毒性等优点。
目前发现的抗菌肽主要包括线形抗菌肽、圆形抗菌肽等，且其中不同种类的抗菌肽具有不同的生物合成途径。
二、生物合成途径抗菌肽的生物合成途径通常涉及三个主要的步骤：1）蛋白质前体合成；2）前体后期修饰；3）抗菌分子释放。
1. 蛋白质前体合成蛋白质前体合成是抗菌肽生物合成途径的第一步。
昆虫抗菌肽的前体通常由信号肽、亲性缝合肽、链连接肽和功能性域等组成。
信号肽主要用于抗菌肽的定位，使抗菌肽能够在昆虫体内正确地被定位到和释放到其特定位置。
缝合肽能够抑制未经加工的抗菌肽的活性，同时能够增加前体对蛋白酶等蛋白质加工酶的亲和力。
链连接肽可以帮助抗菌肽在后期的修饰过程中定位，同时功能性域则是影响蛋白质与微生物相互作用的关键。
2. 前体后期修饰前体后期修饰是抗菌肽生物合成途径的第二步。
在这个过程中，前体会被分解并产生功能性的抗菌肽分子。
在昆虫体内，前体会被加工成为成熟的抗菌肽分子。
通常在加工过程中会发生剪切、脱氨化等过程，此外还会存在其他的修饰，例如硫醇桥和磷酸化等。
3. 抗菌分子释放抗菌分子释放是抗菌肽生物合成途径的第三步。
当抗菌肽成熟后，它们将被释放到昆虫体内，抑制细菌的生长和繁殖。
在抗菌肽释放的过程中，信号肽发挥了重要作用，因为信号肽使抗菌肽选择性地离开某些细胞或组织并进入消极平衡。
三、结论总之，昆虫天然抗菌肽的生物合成途径是多重的，并且因着不同种类抗菌肽的结构和功能而存在所不同。
昆虫抗菌肽的功能_作用机理与分子生物学研究最新进展
《生物工程进展》1999,V ol.19,No.5昆虫抗菌肽的功能、作用机理与分子生物学研究最新进展赵东红 戴祝英 周开亚(南京师范大学生物系 南京 210097)昆虫虽然没有完善的免疫防御体系,但却具有高效的无细胞免疫系统。
抗菌肽是昆虫免疫后血淋巴中的一类抗菌多肽,它具有分子量小,热稳定,水溶性好,无免疫原性,抗菌谱广等特点。
现在,它被认为是从细菌到高等哺乳动物普遍存在的一类防御性多肽,称之为“第二防御体系”。
抗菌肽不仅抗菌谱广,而且可以抑杀某些真菌、病毒及原虫,并对多种癌细胞及动物实体瘤有明显的杀伤作用,而不破坏正常细胞。
近年来,对昆虫抗菌物质的研究,特别是对昆虫抗菌肽的研究已成为一个迅速发展的新领域,越来越引起人们的关注和重视。
抗菌肽可望成为新一代的抗菌、抗病毒、抗癌药物。
但天然抗菌肽的来源少,成本高,无法满足临床试用和基础研究的需要。
因此通过DNA重组技术来获得大量抗菌肽,成为人们普遍关注的焦点。
同时,对抗菌肽抗菌、抗肿瘤机理的深入研究也越来越具有重大的理论意义和实际应用价值,前景十分广阔。
1 抗菌肽的抗菌作用及其机理抗菌肽具有广谱杀菌作用,包括对革兰氏阴性细菌和革兰氏阳性细菌[1],尤其对耐药菌株有明显抑杀作用,对一些农作物和经济作物病原菌亦有作用。
另外,对某些真菌如粗糙链孢霉、绿色木霉、大刀镰孢等有显著效果[2,3]。
关于抗菌肽的杀菌机制,因内外学者对此研究已经很多,但至今仍然存在不同看法。
Christensen[4]等以脂双层为模型详细描述了抗菌肽作用于膜的过程。
首先是抗菌肽通过静电作用被吸引到膜表面,然后疏水尾巴插入细胞膜中的疏水区域,通过改变膜的构象,多个抗菌肽聚合在膜上形成离子通道,造成物质泄漏和细菌死亡。
1996年,Lockey[5]利用电子显微镜和免疫胶体金技术观察到天蚕素(cecropin)A结合到大肠杆菌(E.coli)膜上,形成一个9.6nm直径的病灶,形成的孔洞直径4.2nm,孔洞导致细胞内容物外泄,细菌死亡。
昆虫抗菌肽的研究进展
统、 免疫 球 蛋 白和补 体 ， 但却 具 有无 细 胞 免疫 系 统 、 超强 的适 应和 防御能 力 。昆虫抗菌 肽对体 液免 疫防
御 系统具 有 重要 的作用 。 尤 其脂 肪 体合 成 的抗 菌 肽 进 入血 淋 巴后 能对 全 身 的病 原 体起 反 应… 。大量 研 究表 明 ， 昆虫在 感染 病原 菌后 ， 能 迅速合 成 抗菌 肽 ， 杀 灭 已侵入 的病 菌 ， 并 阻止 病 菌 的继 续侵 染 。由于 昆虫 抗菌 肽抗 菌谱 较 广 ， 特别 对耐 药性 菌株 有较 强 的杀 伤 作 用 ， 并 且不 破 坏 宿 主 细 胞 ，没 有 免 疫 原 性， 是宿 主防御 病原微 生物 入侵 的重要 屏 障。 白２ ０世 纪 ８ ０年 代 瑞 典 科 学 家 Ｇ ． Ｂ ｏ ｍ ａ ｎ等 用 阴沟 通 杆 菌 及大 肠 杆 菌 诱 导 惜古 比天 蚕 蛹 发 现 天 蚕抗菌 肽 以来 ，昆虫抗 菌 肽 以其 相对 分 子 量小 、 受 热稳定 、 遇 水 易 溶解 、 碱性较强 、 抗菌谱广泛 、 不 损 害 正常细 胞等 独有 的 特点 ， 并 对耐 药性 菌 株 、 病毒 、 原 虫 及 癌 细 胞 等都 有 明显 的 抑 杀 ， 且在抗 菌、 抗 病 毒、 抗肿 瘤等方 面均 发挥重 要作 用 。因此 ． 受 到越来 越 多 的 肯定 ， 使 昆虫抗 菌肽 成为 众多 学者 关注 并且
研究 的热 点 。
有 数百 家医 院在 临床 上使 用蝇 蛆治疗 感染 、坏死 等 疾病 。以上研 究表 明 ，蝇 蛆 只对坏死 组 织有 杀伤 作 用。 而 不破坏 正常 的组织 细胞 。 大 量 的实验 也证 明蝇 蛆 在治 疗创伤 感染 方面疗 效显 著 ，主要 是通 过分 泌
抗 菌活 性物质 而发 挥作 用阁 。 但 当时 随着 抗 生素 的产 生， 尤 以其 良好 的抑 菌效 果 ， 使 得蝇 蛆 的疗效 逐渐 被
昆虫抗菌肽天蚕素的研究进展
中国动物保健2021.04科研动态昆虫抗菌肽天蚕素的研究进展卞璐（辽宁省农业经济学校辽宁锦州121000）蚕素是人类发现的第一个昆虫抗菌肽，也是目前研究比较清楚、效果最明显的一类抗菌肽。
天蚕素抗菌肽可以在宿主受到微生物的伤害或入侵后迅速被激活，从而在感染后立即抑制细菌的生长，为低等动物提供了一个重要的防御机制。
大量研究数据表明，天蚕素抗菌肽具有抗菌、抗病毒、抗肿瘤等多种生物学作用，其在农业、畜牧业等领域展现出广泛的应用前景。
菌肽；天蚕素；临床应用抗菌肽（antibacterial peptides ，ABPs ）在植物和动物中普遍存在，是生物细胞特定基因编码产生的一类小分子多肽，一般由12～50个氨基酸组成。
在宿主受到微生物的伤害或入侵后迅速被激活，是机体对抗微生物、病毒和真菌的先天防御系统。
抗菌肽的主要分类基于它的二级结构：包括防御素（De-fensins ）、两性螺旋肽（Amphoteric helical peptide ）、爪蟾抗菌肽（Magainin ）和天蚕素（Cecropin ）。
天蚕素是人类发现的第一个、昆虫体内自然存在的一类抗菌肽，其分子质量小，功能性质明确。
耐抗生素细菌菌株的出现增加了开发替代传统抗生素的需要，天蚕素抗菌肽与传统抗生素作用机制不同，具有不易产生耐药性的特点，将此作为一个突破口，可以用来解决传统抗生素多重耐药性问题。
1天蚕素抗菌肽的类型1980年，瑞典科学家Boman 研究团队用阴沟通杆菌及大肠杆菌诱导惜古比天蚕，在其血淋巴中分离得到具有抗菌活性的蛋白。
次年，Steiner 等测定了这种抗菌活性蛋白的一级结构，并命名为天蚕素。
天蚕素抗菌肽是发现最早、研究最彻底、效果最明显的一类抗菌肽。
由34～39个氨基酸残基组成，分子大小为3,500～4,000Da ，是阳离子线性α-螺旋结构。
随后，天蚕素抗菌肽家族相继在烟草天蛾、家蚕、果蝇中被分离纯化。
目前已经发现的天蚕素抗菌肽分为A 、B 、C 、D 、E 、P1六种类型（见表1），其中天蚕素A 、B 、D 分子量大小十分接近，是天蚕素家族的主要成员，且三者之间氨基酸序列的同源性非常高。
昆虫中抗菌肽的研究进展
昆虫中抗菌肽的研究进展作者：殷建新来源：《课程教育研究》2017年第34期【摘要】本文主要从昆虫抗菌肽的来源，结构分类，作用机制以及抗菌肽的应用等几方面来探究昆虫中抗菌肽的发展情况，以期待能成为抗生素的优质替代品，在食品，农业，医药领域发挥重要作用。
【关键词】昆虫抗菌肽研究进展【基金项目】四川理工学院横向项目（项目编号HX2015018）。
【中图分类号】G64 【文献标识码】A 【文章编号】2095-3089（2017）34-0245-02引言1929年弗莱明发现能够抑制细菌生长的青霉素，抗生素这种主要由微生物产生的具有抗细菌、抗病原体、抗真菌等或其它活性的次级代谢产物，在全球范围开始广泛应用。
目前已知天然抗生素不下万种，有些抗菌素已能人工合成。
抗生素虽然在疾病的预防治疗、食品的保存、养殖业等方面起到了积极的社会效应，但由于抗生素的滥用导致了致病菌耐药性的加速进化，耐药基因对环境细菌产生迁移和污染，使得耐药的超级细菌逐渐增多，原有抗生素失效；并且抗生素本身具有一定毒性，长期使用会抑制人体骨髓造血机能、器官损伤和衰竭等危害。
另外耐药细菌越来越多的出现，导致了抗生素的研发跟不上耐药细菌的诞生速度等。
这些问题使得开发新型的绿色安全的抗菌物质来替代抗生素迫在眉睫。
抗菌肽（antimicrobial peptides—AMPs）最早是1975年由瑞典科学家Boman等从天蚕血液淋巴中发现的，也称作天蚕素。
目前报道发现的抗菌肽有上千种，抗菌肽来源于植物、哺乳动物、昆虫和鱼类等多种生物。
抗菌肽是细胞内的一类小分子多肽，其来源广泛，抗菌活性高、抗菌谱广、不易产生抗药性、结构稳定、易溶于水、对高等生物无毒害、体内无残留可降解作用等这些优点是非常理想的抗生素替代物，是近年来的研究热点。
昆虫在地球上分布广泛，种类繁多。
许多昆虫都能携带能致使人类感染和产生疾病的病毒，细菌等有害物质，但是昆虫本身确能免疫这些物质。
研究发现昆虫不具有高等动物的B细胞、T细胞完善的免疫系统，但昆虫血淋巴细胞中能产生的一类小分子多肽——抗菌肽，具有高效和强大的免疫作用，是昆虫体液免疫体系的重要成分；另外昆虫繁殖能力强，有易于获得和培养故从昆虫中分离有益抗菌肽的机率非常大，目前是生命科学研究的热点[1]。
昆虫抗菌肽免疫调控作用及机制研究进展
医学研究生学报2020年7月第33卷第7期 J Merf ，V〇1.33，No.7，July, 2020• 771•综述昆虫抗菌肽免疫调控作用及机制研究进展许晓燕综述，夏嫱审校[摘要]昆虫抗菌肽是昆虫体内经诱导产生的具有多种生物活性的小分子物质，是昆虫先天免疫系统的重要效应因子，具有抗感染、抗肿瘤及免疫调节等功能。
现已发现多种不同类别的昆虫抗菌肽，如来自天蚕蛾或者柞蚕蛾体内的天蚕素类抗 菌肽、来自蜣螂体内的防御素类抗菌肽以及来自果蝇体内的脯氨酸类和来自家蚕体内的甘氨酸类抗菌肽。
目前对昆虫抗菌 肽抗感染、抗肿瘤作用已有较多研究报道，但对昆虫抗菌肽免疫调控作用及相关机制研究则鲜少报道。
现已发现，昆虫抗菌 肽具有激活免疫细胞，增强N K细胞、细胞毒性T淋巴细胞活性，诱导细胞因子产生，抑制炎性细胞因子和炎性介质的作用，且 其免疫调节作用与T oll样受体通路、核转录因子-K B信号通路和丝裂原活化蛋白激酶信号通路相关。
文章针对不同类别（鳞 翅目、双翅目、鞘翅目、膜翅目）昆虫抗菌肽的免疫调控作用及通过多种信号通路参与免疫调控的机制作一综述，以期为该领 域深人研究提供文献资料。
[关键词]抗菌肽;免疫调控;机制;研究进展[中图分类号]R392 [文献标志码] A [文章编号]1008-8199(2020)07-0771-06[D O I] 10.16571/ki. 1008-8199.2020.07.019P ro g re s s in im m u n o m o d u la to ry e ffe c ts a n d their m e c h a n is m s of in s e c t antim icro bial p e p tid e sX U Xiao-yan re v ie w in g,X I A Qiang ch eckin g(Z h u h a i C am pu s o f Z u n y i M ed ica l U n iv e rsity/In n o v a tio n B a se o f Im m u n o lo g y P o stg r a d u a te E d u c a tio n in G uizhou P ro v in c e,Z h u h a i 519041, G u a n g d o n g,C h in a)[Abstract ] Insect antimicrobial peptides ( AMPs) are small cationic molecules with various biological activities induced by many factors. Insect AMPs, which are essential components of insect innate immune system, may have functionsof anti-infection, antitumor and immune modulation in the medicine field. Many different types of insect AMPs, such as cecropin-like AMPs extracted from Satumiidae, defensin-like AMPs purified from Catharsius molossus L., and Pro-rich and Gly-rich peptides from drosophilid fly and silkworm, respectively, have been identified, and been reported to have anti-infective and anti-tumor functions. However, relatively few reports have focused on the immunomodulatory activities and their possible mechanisms of insect AMPs. It has been found that insect AMPs could activate immune cells, enhance the activities of NK cells and cytotoxic T lymphocytes, induce cytokine production, and inhibit the activities of inflammatory cytokines and inflammatory mediators. Furthermore, Toll-like receptor pathways, nuclear factor-KB signaling pathway and mitogen-activated protein kinase signaling pathway were also reported to be involved in their immunomodulatory mechanisms. In this paper, the immunomodulatory effects of some classes of insect AMPs ( Lepidoptera, Diptera, Coleoptera, and Hy- menoptera are involved) ,and their signaling pathway - related mechanisms are reviewed. It was hoped that these data could provide references for the future research in the field of insect AMPs.[Key words]antimicrobial peptides；immune modulation；mechanisms；research progress基金项目：国家自然科学基金(31260528);贵州省教育厅创新群体重 大研究项目（黔教合K Y字[2016 ] 037)作者单位:519041珠海，遵义医科大学珠海校区/贵州省免疫学研究 生教育创新基地[许晓燕（医学硕士研究生）、夏嫱]通信作者：夏墙，E-m ail:********************〇引言免疫系统在机体识别和清除外来病原微生物中 发挥重要作用，分为固有免疫系统和适应性免疫系 统。
昆虫天然抗菌肽的分子结构与抗菌机理研究
昆虫天然抗菌肽的分子结构与抗菌机理研究随着抗生素的广泛使用，细菌对抗生素的耐药性越来越严重。
因此，寻找替代治疗方案变得尤为重要。
昆虫天然抗菌肽作为一种广泛存在于昆虫体内的免疫分子，因其优良的抗菌特性而备受研究者的关注。
本文将介绍昆虫天然抗菌肽的分子结构与抗菌机理的最新研究进展。
一、昆虫天然抗菌肽的分子结构昆虫天然抗菌肽包括两种主要类型：线性和环状肽。
其中，线性肽由氨基酸单元组成，而环状肽则是通过一个或多个脯氨酸残基的内酯化而形成的环状结构。
线性肽和环状肽都是由20-50个氨基酸残基组成，这些残基的序列和长度可以不同。
昆虫天然抗菌肽的丰度也因昆虫种类而异。
例如，蚂蚁体内的抗菌肽丰度要比蝗虫体内的要高。
二、昆虫天然抗菌肽的抗菌机理昆虫天然抗菌肽具有抗菌活性，可以杀死各种类型的病原体。
它的抗菌机理体现在以下几个方面：（一）破坏细胞膜昆虫天然抗菌肽可以与细菌表面的膜脂层相互作用，导致细菌细胞膜的破坏或变形。
这种作用机制被称为“膜溶解作用”，其效果类似于使用碱性溶液清洗细菌细胞。
（二）进入细胞内部破坏昆虫天然抗菌肽不仅可以与细胞膜相互作用，还可以穿透细胞膜进入细胞内部，直接作用于细胞的DNA和RNA。
这种作用机制被称为“靶向核酸作用”，其效果相当于使用DNA分子笼罩物抵抗细菌细胞内的DNA损伤。
（三）调节免疫反应昆虫天然抗菌肽可以与人类和动物的免疫细胞相互作用，增强免疫细胞的抗菌能力。
它可以促进巨噬细胞和T细胞的生成，从而增强人体的抗病能力。
它还可以作为一种免疫调节剂，促进人体免疫系统的平衡。
三、昆虫天然抗菌肽在医学方面的应用由于昆虫天然抗菌肽具有广泛的活性谱和极高的抗菌效果，因此在医学领域中应用前景广阔。
一些具体的应用包括：（一）治疗感染昆虫天然抗菌肽可以作为一种新型的抗生素来治疗感染疾病。
不同类型的抗菌肽可以结合不同的病原体，并根据它们的细胞膜成分和其他特定的生物化学特性改变其抗菌效果。
（二）开发创新的医疗器械昆虫天然抗菌肽可以在医疗器械中起到抗菌作用。
抗菌肽的研究进展
抗菌肽的研究进展摘要：由于细菌对抗生素耐药性不断出现, 研发新型抗菌物质已迫在眉睫。
而抗菌肽是广泛存在于自然界生物中的具有广谱抗菌、抗病毒、抑制杀伤肿瘤细胞等作用的多肽。
本文介绍了抗菌肽的结构，抗菌肽的生物学活性，抗菌肽的作用机理和作用机制，以及抗菌肽的应用和前景。
关键词：耐药性，抗菌肽；作用机理；前景抗菌肽，简称ABP,是由宿主产生的一类能够抵抗外界病原体感染的小分子多肽。
广泛存在于各种生物体内。
1980 年，瑞典科学家Boman 等从天蚕蛹的血淋巴中分离得到天蚕素( cecropin ) 抗菌肽，使人们对抗菌肽的作用机理和应用有了一个崭新的认识。
目前世界上已知的抗菌肽共有1 700余种。
由于热稳定性强，且对较高离子强度环境有较强的适应性，不仅有广谱抗细菌能力, 而且有的对真菌、病毒及癌细胞也有一定的抑杀作用，最重要的是可以杀伤动物体内的肿瘤细胞，却又极少破坏动物体内的正常细胞，因此，抗菌肽的开发和应用研究已成为国内外昆虫学、生理学、药理学研究热点，在动植物转基因工程及药物开发领域及农业、食品等领域具有广阔的应用前景。
1 .抗菌肽的结构1 .1 一级结构据报道，已分离并测定其氨基酸序列一级结构的抗菌肽达几十种，且一级结构都比较相似，具有以下典型的特征：由20~70多个氨基酸残基组成的肽链，其N 端富含赖氨酸和精氨酸等阳离子型氨基酸，C 端富含丙氨酸、缬氨酸、甘氨酸等非极性氨基酸，中间部分则富含脯氨酸，且在许多特定位置都有一些较保守的氨基酸残基，这些高度保守的氨基酸残基是一些抗菌肽分子具有抗菌活性所不可缺少的，1. 2 二级结构通过圆二色性分析、二维核磁共振谱法及脂质体模拟实验研究抗菌肽的二级结构特征，结果表明，抗菌肽在一定条件下形成a-螺旋和β-折叠结构。
a-螺旋是一个近乎完美的水脂两亲结构,即圆柱形分子的纵轴一边为带正电-的亲水区，而对称面为疏水区。
这种两亲性结构是抗菌肽杀菌的关键，改变a-螺旋的螺旋度会影响抗菌肽的活性。
昆虫抗菌蛋白的研究进展
昆虫抗菌蛋白的研究进展第8卷1999年第3期9月河南医学研究HENANMED眦AllRES]-ARCH昆虫抗菌蛋白的研究进展Theprogressof~lildiesoilinsectantilmeterialproteins齐静姣综述(洛阳医学高等专科学校寄生虫学教研室洛阳471(]O3)昆虫的种类繁多约儿百万种,为适应各种不同的生态环境,建立了自己独特的防御体系,抗菌蛋白就是其中的关键成分=抗菌蛋白是昆虫血淋巴中的一类生物活性肽.具有可诱导性,有抗细菌,病毒,真菌,原虫及肿瘤细胞等作用,应用前景广阔t.目前对昆虫抗菌蛋白的研究已成为一些实验室的目标, 本文扼要地从抗菌蛋白的诱导,性质,分子结构抗菌机制方面的研究进展作综述.1昆虫抗菌蛋白的诱导昆虫体内抗菌蛋白的产生或合成,是外界因素诱导作用下发生的生物鼓应厩可用细菌直接感染诱导,也可用一些物理或化学因素诱导,例如超声波,射线,生理盐水,聚肌胞核苷(polyl:C)等.我国科学家用超声波处理家蚕(Bombyxmoil),蓖麻蚕(Philosamaacynthiafieina)或柞蚕(AIithe’l’aeap哪),或直接用大肠杆菌(Esd~richiacoil)注射,均可诱导这些昆虫产生抗菌物质.实验结果表明,同一种昆虫经不同诱导源处理后形成相同的抗菌物质.龚琪等l用帅c0,射线,活的太肠杆菌盟热灭活的金黄色葡萄球菌(Staphylococe~umus),绿脓杆菌(Pseu—domonasaenl出0sa)和生理盐水作诱导源,诱导美洲太蠊(Peri—plm~etaamericana)的结果表明,不同诱导源诱导产生的抗菌物质的活性太小有所不同,抗菌特性上也有一些差异.刘玉滨等0 用小白鼠肝癌细胞,大肠杆菌或巨大芽胞杆菌诱导柞蚕,蓖麻蚕等昆虫,均获得抗菌蛋白.除以上昆虫外,在太头金蝇(chn帅amace】ala)引,家蝇(Muse~domestica).5J,麻蝇(s盯一0p}诅gaP盯嗜m),果蝇(DI∞叩hmelenogaster),蜜蜂(Ap mellifera)[及粉蚜(z!【I10lah劬岫)等昆虫中都诱导出抗菌蛋白由此可见,在外界诱导源的刺激下产生抗菌蛋白是昆虫个共同的普遍特性,但昆虫对诱导源不能区分,抗菌蛋白是非专一性的免疫应答产物,非常相似于高等生物体内的某些生物活性因子,例如干扰素,白细胞开索2等.因此,昆虫抗菌蛋白的研究正引起人们极大的兴趣:2昆虫抗菌蛋白的性质近年来的一些研究结果表明抗菌蛋白具有广谱的抗菌作用黄自然等发现柞蚕抗菌肽D对草绿色链球菌,乙型溶血链球菌,金黄色葡萄球菌等有抑制作用.龚琪等观察到美洲大赫产生的抗菌物质对致病性太肠杆菌,伤寒杆菌,绿脓杆菌,痢疾杆菌,金黄色葡萄球菌,枯草杆菌,变形杆菌,灵杆菌等都有抑菌效果绿蝇经诱导产生的抗菌物质也对革兰氏阳性菌和肼280Sel~eroberl999性菌有抑制作用.戴祝英等用家蚕抗菌肽对菖蓿Y纹夜蛾核型多角体病毒进行作用,发现抗菌肽在不同程度上抑制病毒多角体的形成_I.昆虫的抗菌蛋白不仅有抗细菌,病毒的作用,而且还能抗原虫和癌细胞.日本东京大学的名取俊二教授从杯尾别麻蝇幼虫中分离到两种抗菌肽,能促进小鼠巨噬细胞及异型棱白细胞对癌细胞的攻击作用,叉能使细胞产生干扰索, 井使肿瘤坏死园子活化张双全等1]用透射和扫描电子显微镜及激光共聚焦显微断层图像分析观察到家登抗菌肽对K562 (人髓样白血病)细胞有明显的杀伤作用.黄自然等观察到柞蚕免疫血淋巴对鼻咽癌细胞株的细胞膜有破坏作用Ja)aaes 等…从天蚕中分离到一种全能肽(Ve~epepfide),对多种细菌,病毒,原虫及癌细胞均有很强的杀伤作用.可见,上述结果对昆虫抗菌蛋白的进步研究,将会起到积极推动的作用.3抗菌蛋白的分子结构抗菌蛋白是昆虫血淋巴中的类生物活性肤.从目前已确定一级结构的二十几种抗菌肽来看,它们有不少相似之处. 肽的端半分子富含亲水的氨基酸残基,特别是碱性氨基酸如赖氨酸,精氨酸,而C端则含较多的疏水残基,末端都是酰胺化.最早分离纯化的抗菌肽是美国天蚕索(ce唧-玛).所有的∞c兀,I坞均为3l～39个氨基酸残基组成,不含半胱氨酸,有强碱性的N端区域,C端为疏水段,有两个a螺旋,两螺旋阃有甘氨酸和哺氨酸形成的铰链区域.棕尾别麻蝇经诱导产生的抗菌蛋白一肉毒索I,是由三种结掏相同的蛋白分子(肉毒索T,JI:)组成的混合物.这些蛋白由39个氨基酸残基组成,只有2～3个残基的差异.这些分子氨基末端富含亲水的氨基酸残基,羧基末端含疏水的氨基酸残基.用二维棱磁共振光谱研究肉毒素I溶液掏型,表明它有两个亲水脂的n螺旋,对抗菌活性的表达十分重要,两螺旋同也有一个铰链区域.Bulet 等J也从鞘翅目昆虫中得到结构相似的三种高教抑菌的抗菌肽pedeA,B,C.其中pedeA由74个氨基酸组成,富含甘氨酸,具有抗革兰氏阴性菌的活性;peptideB和C有43个氨基酸残基,含6个半胱氨酸,这两种肽对革兰氏阳性菌有抑制作用. 从已测知的抗菌蛋白的一级结构中看出,抗菌蛋白具有疏水性和亲水性,而且亲水性的氨基酸残基在昆虫生理环境下往往带电荷这些多肽分子之间的氨基酸残基变化小,保守性较强.说明昆虫在生物进化过程中遗传的稳定性,其免疫防卫系统中抗菌物质的生物合成由一些古老的基因所控制.Sceiner等15用ch0u—Famlmn方法对cecropinA,B的一级结构进行了第3期昆虫抗苗蛋白的研究进展理论计算.发现cecmpinA的1—11残基有很强的形成螺旋倾向:并摸索出在15%六氟异丙醇环境F,利用二维核磁技术获得它的’HN’~/IR谱,用Nilges等的动力学摸拟遇火方法进行计算,得到了ce~ropinA的三维结构蛋白质的功能主要决定它的高级结构因此,对抗菌蛋白的高级结构还有待进步深研究4抗菌蛋白的抗菌机制BonLan等3从天蚕脂肪体内分离到mRNA,反转录后得到eDNA.再经表达后得到抗菌肽前体.Se-RokLee等为SapeeinB几乎全部在脂肪水脂n螺旋结构,在细胞膜上形成孔道,破坏晦膜,然后再改变整个细胞膜.总之.抗菌蛋白丹lf首先在细菌质膜上形成离子通道,使细胞内K大量外渗,破坏膜势,ATP台成急剧下降,细胞内物质流失,以致细胞死亡一端的两性螺旋是裂解细菌的主要部分:c末端的酰胺化对于抗菌蛋白的广谱抗菌有重要作用.5抗菌蛋白的研究展望昆虫抗苗蛋白具有分子量小,热稳定,水溶性好,抗菌谱,及材料丰富等优点.更为重要的是抗菌蛋白对真核细胞几乎段有作用,仅仅作用于原梭细胞和发生病变的真棱细内,戴祝英等对抗菌肽作用于肿瘤细胞和病毒的机理进行了,泛研究并取得可喜结果韩献萍等发现柞蚕抗茁肽对官颈癌细胞和阴道毛滴虫有明显的杀伤作用:张双全等”观察到家蚕抗菌肽CM4对培养的K562(人髓样白血病细胞)有很强的杀伤作用昆虫是很多人类疾病的传播媒介,其传播疾病中的环节是复杂的.关于昆虫及虫媒病已有大量研究,但通过昆虫免疫学知识来控制这些疾病的工作刚开始起步抗菌肽可有效地杀灭人体寄生虫,如疟原虫,锥虫利什曼原虫.在对杀采蝇的研究中,彤成一个新思维.即将各种传播人娄传染病的昆虫通过转基因构建一个新品系,对上述寄生虫有抗性.此中断传播途径.围此,对昆虫抗菌蛋白的研究不仅对生物体乃至整个生物界的防御体系和机制有了新的从识.而{]l示出昆虫抗菌蛋白令人瞩目的应用前景和潜在的开发价值参考文献lJ哪嘴』Llcd:Ambullet?鼬‰-19~;10:82龚琪.孟阳春.周洪福不同诱导豫诱导龚洲太鳙血琳巴抗菌聊质舯研究中国媒舟生转学厦控制杂志.L993;4:813刘玉滨,宗舜.扬明华几种昆虫的免疫试验研究动特学集刊, 1992;9:494王晓束,靳庆生走叠金蝇幼虫免疫系统对丘脑杆菌诱导的应答研究昆虫知识.1鲫f:勰:405f远程,刘伟.扬峰,等.家蝇血淋巴的提取厦抗苗物质的诱导微生翱,1992拙:4396№wu且~otiS|Ⅷoonthree~fibaetefiolo把Lnsfromtheeult~n~’diam【IHISPe_4,arIemb~,oniccellline目p}1a,腼∞a;∞:I71127KP,mb订c,Itultra~Dthe~~mpin【0叫8inI)嘴Pl|il,o0叫dgeeluste~invvin山erp(峨to【帅f~4BO』,1990~9:2I78C~,tlMe~eL,.IB0l曲.manddl—tiza【mnf珊mba.棚P如ink目(A9ma)』Biad~m,I990;187:3819BluetP,nchS.肺Ⅱ口DqJ—L..1帅lml呷r丌I口…d舯目in一宴ectofanovelir:d~eibLeanfibaetori~lpe~ideⅢdun帅hin—sectd&rainf~nily』B/dC,1991;2:2452t~】f】郭玉梅,戴祝英昆虫抗荫肚的研究进展生物工程进展,】996;16: 24_l张般全,贾红武,戴祝英抗苗肚CN4抗K562螬f细胞的超微结构研究生物化学与生物物理进展,1997;:159『2胡孟兜,赵学忠,屈贤铭抗苗肚的分子生物学研究进展.生抽工程进展,1997;1714L3Ⅱ蛐ItG,l”~geI,曲Ⅱs帅nGH,Cdl一Lm1儿mib’in~empia:amodelsyst~htproteinsr』B~era,1991;20l:23L45e-P,okLee,51m~~hlmNllraaa,s}ILⅡulN~oriMD【e口darclr~ningofeDNAforsapeeinB,a口tproteinofS},anditsdete~inlmvb月”,1995;36s:48515Stei~哪D,Men~filelelaRBBlrLd吨andt【0玎eeer~inco—e[标签:快照]。
黄粉虫幼虫抗菌肽诱导方法及其抗菌活性的研究的开题报告
黄粉虫幼虫抗菌肽诱导方法及其抗菌活性的研究的
开题报告
题目：
黄粉虫幼虫抗菌肽诱导方法及其抗菌活性的研究
研究背景和意义：
抗菌肽是一种广泛存在于动物、植物和微生物中的抗菌物质，具有较强的抗菌活性和广谱性，同时也具有低毒性和不易产生药物耐药性等优点。
因此，抗菌肽在食品、畜牧业、医疗卫生等领域具有重要的应用价值。
黄粉虫是一种大型昆虫，其幼虫体内富含多种抗菌肽，具有很高的抗菌活性。
因此，研究黄粉虫幼虫抗菌肽的诱导方法和抗菌活性，将有助于开发新的天然抗菌剂和提高我国畜牧业和食品安全水平。
研究内容和方法：
本研究计划从黄粉虫的幼虫中提取抗菌肽，并通过对抗菌肽的基因序列和分子结构分析，探讨幼虫皮肤和免疫系统对抗菌肽的产生和调控机制。
同时，比较不同诱导剂对黄粉虫幼虫抗菌肽产量的影响，探究有效的抗菌肽诱导方法。
最后，采用薄层扩散法、微量滴定法和碟拍法等方法，探究黄粉虫幼虫抗菌肽的抗菌活性。
研究预期目标：
1. 探究黄粉虫幼虫抗菌肽产生和调控机制；
2. 比较不同诱导剂对抗菌肽产量的影响，探究有效的抗菌肽诱导方法；
3. 研究黄粉虫幼虫抗菌肽的抗菌活性和抗菌机制，为开发天然抗菌剂提供理论基础和技术支持。
昆虫的抗生素昆虫体内的天然抗菌物质研究
昆虫的抗生素昆虫体内的天然抗菌物质研究在自然界中，昆虫是一类生物种群，其体内包含着许多独特的天然抗菌物质。
这些物质可能对人类医学和农业领域具有重要的应用价值。
本文将介绍昆虫体内的抗生素及相关研究进展，并探讨其潜在的实际应用前景。
一、昆虫体内的抗生素昆虫体内的抗生素是一类由昆虫自身产生的天然物质，可用于对抗细菌、真菌和寄生虫等病原体。
这些抗生素广泛存在于昆虫的组织、体液和分泌物中，发挥着显著的抗菌作用。
以蚕为例，其体内含有一种名为桑蚕素的抗生素，具有一定的抑菌活性和抗菌谱。
此外，蚕还能产生一种叫做血红素的物质，具有抑制多种细菌和真菌的作用。
蚕的桑蚕素和血红素成为了昆虫抗生素研究领域的热点物质。
此外，某些昆虫的分泌物中还富含具有抗菌活性的成分。
例如，某种蜜蜂体内的蜂蜡分泌物中，含有一种叫做酸性蜂蜡酯的物质，广泛用于保护蜂巢免受病原体感染。
蚂蚁也是昆虫中抗生素产生的代表物种，其分泌的抗菌物质被广泛用于维持蚁巢的卫生和抵抗病原体。
二、昆虫抗生素研究进展在昆虫抗生素研究领域，近年来取得了令人瞩目的进展。
研究者们通过分离和纯化昆虫体内的抗菌物质，进一步探索其具体的抗菌机制和应用价值。
例如，科学家们从蚕的血红素中提取出一种叫做血红素抗菌肽的物质。
研究发现，血红素抗菌肽对多种细菌和真菌具有抑制活性，尤其对耐药菌株表现出较好的抗菌效果。
这为开发新型抗生素提供了新的思路和方法。
除了研究昆虫天然抗菌物质的抗菌活性，科学家们还开始关注这些物质可能的其他用途。
例如，昆虫抗生素在农业上的潜在应用价值日益受到关注。
研究表明，某种昆虫抗生素在植物保护中能够起到抗真菌病的作用，从而减少农作物的病害损失。
此外，昆虫抗生素在医学领域的应用潜力也引起了广泛的关注。
研究者们发现，某些昆虫抗生素对抗多种人类病原细菌具有很好的效果，尤其在耐药菌株的治疗上表现出潜在的优势。
这为新型抗生素的研发提供了可能的来源和方向。
三、昆虫抗生素的应用前景昆虫体内的抗生素研究在医药和农业领域具有广阔的应用前景。
抗菌肽的研究进展及其应用
１ 抗菌肽 的来 源
抗 菌 肽 根 据 其 来 源 的 不 同通 常 可 以分 为 ４大 类， 分别为来 源于 昆虫 、 动物 、 微 生 物 基 因 工 程 菌 的抗 菌 肽 以及 人 工 合 成 的 抗 菌 肽 。迄 今 为 止 ， 已 有ｌ ５ ０ ０多 种 不 同来 源 的抗 菌肽 被 相 继报 道 ＿ ８ Ｊ 。
疫 系统的重要组成部分。由于抗 菌肽对 细菌、 真 菌、 寄 生虫、 病毒 、 肿 瘤细胞 等有着 广泛的抑 制 作用 ， 并且随着越 来越 多的抗生素耐 药微 生物 的 出现 ， 使得 抗茵肽在 医药行业和食 品添加 剂等 领域有 良好 的应用前景。本文综合近年 来抗 菌肽的研 究 ， 概述 了抗 菌肽 的来源、 功能、 作用机制
分有机生物体 中成 功分离和分类 Ｊ 。抗 菌肽通
常作用于细菌 ， 在 真 核 生 物 的 天 然 免 疫 方 面 发 挥
着重要作 分 子 Ｊ 。
由于 全 球 抗 生 素 药 物 的 滥 用 ， 越 来 越 多 的 细 菌 可 能 发 展成 为 对 传 统 抗 生 素 耐 药 的菌 株 。人 们
１ ． １ 来源 于 昆 虫 的抗 菌 肽
８ ． ９～ １ ０ ． ７ ） ， 热 稳定 性好 （ １ ０ ０℃ ， １ ５ ｍ ｉ ｎ ） ， 分子
质量约为 ４ ｋ ｕ ， 无 药物 屏 蔽且 不 影 响真 核 细 胞。 当今 ， 抗 菌 肽 已经 可 以 由原 核 生 物 到 人 类 的 大 部
动物营养学报 ２ ０ １ ４ ， ２ ６ （ １ ） ： １ ７ － ２ ５
Ｃ ｈ ｉ ｎ ｅ ｓ ｅ Ｊ ｏ ｕ ｒ ｎ ａ ｌ ｏ ｆ Ａ ｎ ｉ ｍ ａ ｌ Ｎ ｕ ｔ ｒ ｉ ｔ ｉ ｏ ｎ
昆虫抗菌肽抗炎活性及基于信号通路抗炎机制的研究进展
Tianjin Med J,September 2022,Vol.50No.9昆虫抗菌肽抗炎活性及基于信号通路抗炎机制的研究进展崔会程，夏嫱△摘要：昆虫抗菌肽是昆虫为抵御外界病原微生物感染产生的免疫活性物质的总称，其优异的抗炎活性使其具有广阔的应用前景。
综述了不同种类昆虫抗菌肽的抗炎活性及可能涉及的信号通路，介绍了昆虫抗菌肽临床研究现状，以期为昆虫抗菌肽的应用研究提供文献参考。
关键词：抗炎药（中药）；抗菌肽；昆虫；信号通路；抗炎活性中图分类号：R392.9文献标志码：ADOI ：10.11958/20212862Research progress in anti-inflammatory activity of insect antimicrobial peptides andanti-inflammatory mechanism based on signal pathwayCUI Huicheng,XIA Qiang △Zhuhai Campus of Zunyi Medical University/Education and Innovation Base for Immunology Graduate Students inGuizhou Province,Zhuhai 519041,China△Corresponding Author E-mail:Abstract:Insect antimicrobial peptides are the general name of immune active substances produced by insects to resistthe infection of external pathogenic microorganisms.Their excellent anti-inflammatory activity makes them have broad application prospects.In this paper,the anti-inflammatory activities and their possible signaling pathways of different insect antimicrobial peptides were reviewed,and the current status of clinical research on insect antimicrobial peptides wasintroduced,in order to provide references for the application of insect antimicrobial peptides.Key words:anti-inflammatory drugs (TCD);antimicrobial peptide;insect;signaling pathway;anti-inflammatory activity 基金项目：国家自然科学基金项目（32060127）；贵州省科技计划项目（黔科合基础-ZK ［2021］一般101）；遵义医科大学学术新苗培养及创新探索专项项目（黔科合平台人才［2017］5733-069）作者单位：遵义医科大学珠海校区/贵州省免疫学研究生创新研究基地（邮编519041）作者简介：崔会程（1993），男，硕士在读，主要从事昆虫抗菌肽抗炎功能方面研究。
昆虫抗菌肽的研究进展
昆虫抗菌肽的研究进展
昆虫抗菌肽的研究进展
昆虫虽然没有完善的免疫防御体系,但却具有高效的无细胞免疫系统.昆虫抗菌肽是昆虫免疫后血淋巴中的一类抗菌多肽,它具有分子量小、热稳定、水溶性好、无免疫特性、抗菌谱广和抑制肿瘤细胞等特点.对昆虫抗菌肽的结构、作用机理及存在的问题的最新进展作一综述.
作者：王国昌梁海燕薛萍作者单位：王国昌(河南科技学院植物保护系,河南新乡,453003)
梁海燕,薛萍(新乡医学院公共卫生学系,河南新乡,453003)
刊名：安徽农业科学ISTIC PKU英文刊名：JOURNAL OF ANHUI AGRICULTURAL SCIENCES 年，卷(期)：2006 34(13) 分类号：Q516 关键词：昆虫抗菌肽结构作用机理。
昆虫抗菌肽的作用机制与应用研究进展
昆虫抗菌肽的作用机制与应用研究进展Osama A O Elhag;宋旗;郑龙玉;喻子牛;张吉斌【摘要】抗菌肽是进化上保守的天然免疫应答成分并且在所有生物体中存在.其抗菌谱宽,对病原性的病毒、细菌、寄生虫和真菌等病原微生物都具有拮抗活性.来源于昆虫的抗菌肽通常是带阳离子的,一般少于100个氨基酸.昆虫抗菌肽的作用机制是通过作用其多样性的靶标来实现的,包括破坏细胞膜、作用细胞质成分和干扰代谢等,但部分昆虫抗菌肽的抗菌机制仍未完全明确,深入了解抗菌肽作用机制将推进昆虫抗菌肽药物开发.对已发现的昆虫抗菌肽的作用机制及其应用进行了综述.【期刊名称】《化学与生物工程》【年(卷),期】2014(031)003【总页数】4页(P1-4)【关键词】昆虫抗菌肽;天然免疫;应用;作用机制【作者】Osama A O Elhag;宋旗;郑龙玉;喻子牛;张吉斌【作者单位】华中农业大学农业微生物学国家重点实验室微生物农药国家工程研究中心,湖北武汉430070;Department of Biotechnology-Sc.& Tech-Omdurman Islamic University,Sudan;华中农业大学农业微生物学国家重点实验室微生物农药国家工程研究中心,湖北武汉430070;华中农业大学农业微生物学国家重点实验室微生物农药国家工程研究中心,湖北武汉430070;华中农业大学农业微生物学国家重点实验室微生物农药国家工程研究中心,湖北武汉430070;华中农业大学农业微生物学国家重点实验室微生物农药国家工程研究中心,湖北武汉430070【正文语种】中文【中图分类】Q516;Q966昆虫是动物世界种类数目最庞大的一类。
目前，除了极地和深海，昆虫能在大多数的生物生境被发现。
超过一百万的昆虫物种已被鉴定，且约有同等数量的种类仍有待确定。
昆虫的抵抗病原体能力必然有助于其大量增殖和多样性。
昆虫的免疫系统具有一些共同的特点，没有发现类似于高等动物中的特异性免疫系统。
昆虫生长阻滞肽研究进展
江苏农业学报(ＪｉａｎｇｓｕＪ.ｏｆＡｇｒ.Ｓｃｉ.)ꎬ２０２３ꎬ３９(４):１０７２￣１０７９ｈｔｔｐ://ｊｓｎｙｘｂ.ｊａａｓ.ａｃ.ｃｎ胡冬春ꎬ徐富强ꎬ刘㊀旭ꎬ等.昆虫生长阻滞肽研究进展[Ｊ].江苏农业学报ꎬ２０２３ꎬ３９(４):１０７２￣１０７９.ｄｏｉ:１０.３９６９/ｊ.ｉｓｓｎ.１０００￣４４４０.２０２３.０４.０１７昆虫生长阻滞肽研究进展胡冬春ꎬ㊀徐富强ꎬ㊀刘㊀旭ꎬ㊀李树忠ꎬ㊀冯从经(扬州大学植物保护学院ꎬ江苏扬州２２５００９)收稿日期:２０２２￣１１￣０２基金项目:国家自然科学基金项目(３２０７２４１７㊁３２２０２２８１)作者简介:胡冬春(２０００－)ꎬ男ꎬ江苏靖江人ꎬ硕士研究生ꎬ研究方向为昆虫生理生化与分子生物学ꎮ(Ｅ￣ｍａｉｌ)ｈｕｄｏｎｇｃｈｕｎｌｏｌ＠１６３.ｃｏｍ通讯作者:冯从经ꎬ(Ｅ￣ｍａｉｌ)ｆｅｎｇｃｊ＠ｙｚｕ.ｅｄｕ.ｃｎ㊀㊀摘要:㊀在长期进化中ꎬ细胞因子在昆虫的环境适应㊁生长发育和免疫防御中发挥重要作用ꎮ昆虫生长阻滞肽(Ｇｒｏｗｔｈ￣ｂｌｏｃｋｉｎｇｐｅｐｔｉｄｅꎬＧＢＰ)是一种最初在黏虫(Ｐｓｅｕｄａｌｅｔｉａｓｅｐａｒａｔａ)中发现的细胞因子ꎬ能够延缓幼虫化蛹ꎮ近年来研究结果陆续证实ＧＢＰ是一种双重生长调节因子ꎬ通过影响胰岛素信号通路以调节昆虫生长发育ꎬ调控昆虫的免疫和应激反应ꎬ平衡体液免疫和细胞免疫ꎮ本文简要综述ＧＢＰ参与调控昆虫免疫㊁生长与发育的功能ꎬ并对未来相关的研究方向和应用进行了展望ꎬ有助于了解ＧＢＰ的生理功能及昆虫维持机体内稳态的分子机制ꎮ关键词:㊀生长阻滞肽ꎻ细胞因子ꎻ生长发育ꎻ免疫反应ꎻ生理平衡中图分类号:㊀Ｑ９６５㊀㊀㊀文献标识码:㊀Ａ㊀㊀㊀文章编号:㊀１０００￣４４４０(２０２３)０４￣１０７２￣０８Ｒｅｓｅａｒｃｈｐｒｏｇｒｅｓｓｏｎｉｎｓｅｃｔｇｒｏｗｔｈ￣ｂｌｏｃｋｉｎｇｐｅｐｔｉｄｅＨＵＤｏｎｇ￣ｃｈｕｎꎬ㊀ＸＵＦｕ￣ｑｉａｎｇꎬ㊀ＬＩＵＸｕꎬ㊀ＬＩＳｈｕ￣ｚｈｏｎｇꎬ㊀ＦＥＮＧＣｏｎｇ￣ｊｉｎｇ(ＣｏｌｌｅｇｅｏｆＰｌａｎｔＰｒｏｔｅｃｔｉｏｎꎬＹａｎｇｚｈｏｕＵｎｉｖｅｒｓｉｔｙꎬＹａｎｇｚｈｏｕ２２５００９ꎬＣｈｉｎａ)㊀㊀Ａｂｓｔｒａｃｔ:㊀Ｃｙｔｏｋｉｎｅｓｈａｖｅｐｌａｙｅｄａｎｉｍｐｏｒｔａｎｔｒｏｌｅｉｎｅｎｖｉｒｏｎｍｅｎｔａｌａｄａｐｔａｔｉｏｎꎬｇｒｏｗｔｈａｎｄｄｅｖｅｌｏｐｍｅｎｔꎬａｎｄｉｍ￣ｍｕｎｅｄｅｆｅｎｓｅｉｎｉｎｓｅｃｔｓｏｖｅｒｔｈｅｌｏｎｇｅｖｏｌｕｔｉｏｎａｒｙｐｅｒｉｏｄ.Ｉｎｓｅｃｔｇｒｏｗｔｈ￣ｂｌｏｃｋｉｎｇｐｅｐｔｉｄｅ(ＧＢＰ)ｉｓａｃｙｔｏｋｉｎｅｏｒｉｇｉｎａｌｌｙｆｏｕｎｄｉｎＰｓｅｕｄａｌｅｔｉａｓｅｐａｒａｔａꎬｉｔｃａｎｄｅｌａｙｐｕｐａｔｉｏｎｏｆｔｈｅｌａｒｖａｅ.ＲｅｃｅｎｔｓｔｕｄｉｅｓｈａｖｅｖｅｒｉｆｉｅｄｔｈａｔＧＢＰｉｓａｋｉｎｄｏｆｄｕａｌｇｒｏｗｔｈｒｅｇｕｌａｔｏｒꎬｗｈｉｃｈｒｅｇｕｌａｔｅｓｉｎｓｅｃｔｇｒｏｗｔｈａｎｄｄｅｖｅｌｏｐｍｅｎｔꎬｉｎｓｅｃｔｉｍｍｕｎｅａｎｄｓｔｒｅｓｓｒｅｓｐｏｎｓｅｓꎬａｎｄｂａｌａｎｃｅｓｈｕｍｏｒ￣ａｌａｎｄｃｅｌｌｕｌａｒｉｍｍｕｎｉｔｙｂｙａｆｆｅｃｔｉｎｇｉｎｓｕｌｉｎｓｉｇｎａｌｉｎｇｐａｔｈｗａｙｓ.ＩｎｔｈｉｓａｒｔｉｃｌｅꎬｔｈｅｆｕｎｃｔｉｏｎｓｏｆＧＢＰｉｎｖｏｌｖｅｄｉｎｒｅｇｕｌａｔｉｏｎｏｆｉｎｓｅｃｔｉｍｍｕｎｉｔｙꎬｇｒｏｗｔｈａｎｄｄｅｖｅｌｏｐｍｅｎｔｗｅｒｅｒｅｖｉｅｗｅｄꎬａｎｄｔｈｅｆｕｔｕｒｅｒｅｓｅａｒｃｈｄｉｒｅｃｔｉｏｎａｎｄａｐｐｌｉｃａｔｉｏｎｗｅｒｅｐｒｏｓｐｅｃ￣ｔｅｄ.ＴｈｅｒｅｓｕｌｔｓａｒｅｈｅｌｐｆｕｌｆｏｒｕｎｄｅｒｓｔａｎｄｉｎｇｔｈｅｐｈｙｓｉｏｌｏｇｉｃａｌｆｕｎｃｔｉｏｎｓｏｆＧＢＰａｎｄｒｅｖｅａｌｉｎｇｔｈｅｍｏｌｅｃｕｌａｒｍｅｃｈａｎｉｓｍｓｏｆｉｎｓｅｃｔｓｔｏｍａｉｎｔａｉｎｔｈｅｏｒｇａｎｉｓｍｈｏｍｅｏｓｔａｓｉｓ.Ｋｅｙｗｏｒｄｓ:㊀ｇｒｏｗｔｈ￣ｂｌｏｃｋｉｎｇｐｅｐｔｉｄｅꎻｃｙｔｏｋｉｎｅꎻｇｒｏｗｔｈａｎｄｄｅｖｅｌｏｐｍｅｎｔꎻｉｍｍｕｎｅｒｅｓｐｏｎｓｅꎻｐｈｙｓｉｏｌｏｇｉｃａｌｂａｌ￣ａｎｃｅ㊀㊀在自然界中ꎬ昆虫面对多种外源物侵染和环境胁迫ꎮ昆虫被具有致病性和感染性的病原微生物侵染会引发免疫反应ꎮ环境(如温度㊁辐射㊁重金属等)的刺激也会影响昆虫的发育㊁免疫和行为等[１￣３]ꎮ环境胁迫会导致昆虫体内的生理代谢发生紊乱ꎬ而细胞作为生物体最基本的组成单位ꎬ在免疫㊁应激和生理代谢过程中发挥着重要作用ꎮ细胞因子是一种传递细胞间信号的蛋白质ꎬ几乎影响着昆虫所有的生理进程[４￣５]ꎮ由于作用形式不同ꎬ特定的细胞因子具有不同的功能ꎬ如参与免疫调控㊁抵抗２７０１炎症㊁促进细胞增殖和分化㊁调节生长发育等[５]ꎮ昆虫生长阻滞肽(Ｇｒｏｗｔｈ￣ｂｌｏｃｋｉｎｇｐｅｐｔｉｄｅꎬＧＢＰ)首次被发现于寄生蜂(Ｃｏｔｅｓｉａｋａｒｉｙａｉ)寄生后黏虫(Ｐｓｅｕｄａｌｅｔｉａｓｅｐａｒａｔａ)的血淋巴中ꎬＧＢＰ导致被寄生幼虫血淋巴中保幼激素酯酶(ＪＨＥ)活性降低ꎬ延缓了幼虫的生长发育[６]ꎮ近年来ꎬＧＢＰ在不同种类昆虫生长发育和免疫防御中的调控功能已被多次验证[７￣９]ꎮ１㊀ＧＢＰ及其同系物ＧＢＰ是昆虫细胞因子的重要成员ꎬ作为免疫反应的介质ꎬ促进胁迫下的免疫应答ꎬ也调控着昆虫的生长发育ꎮ将细胞因子ＧＢＰ注射至黏虫的末龄幼虫中ꎬ显著干扰了幼虫的正常发育[６ꎬ１０]ꎮ随后的研究结果进一步证实ＧＢＰ可参与体液免疫㊁诱导麻痹㊁血细胞扩散㊁心率加速等生理过程ꎮ然而ꎬ目前仅在果蝇(Ｄｒｏｓｏｐｈｉｌａｍｅｌａｎｏｇａｓｔｅｒ)体内鉴定出ＤｍＧＢＰ(果蝇生长阻滞肽)的唯一受体蛋白Ｍｔｈｌ１０ꎬ通过基因敲降确定了ＧＢＰ￣Ｍｔｈｌ１０在果蝇抵御环境胁迫过程中发挥重要的作用[１１]ꎮ此外ꎬ另一细胞因子应激反应肽(Ｓｔｒｅｓｓ￣ｒｅｓｐｏｎｓｉｖｅｐｅｐｔｉｄｅꎬＳＲＰ)被证明能够负反馈调节ＧＢＰꎬ通过ＲＮＡｉ和注射ＰｓＧＢＰ(黏虫生长阻滞肽)ꎬ发现ＳＲＰ可能是ＧＢＰ下游的细胞因子ꎬＧＢＰ转录水平的变化能够调节黏虫血淋巴中ＳＲＰ的浓度ꎬ并通过减少觅食行为来诱导胁迫后的幼虫生长迟缓[８]ꎮＧＢＰ最早在鳞翅目昆虫中被发现ꎬ但近年来研究结果表明在其他种类昆虫中也存在ＧＢＰ同源物ꎬ例如:鞘翅目㊁双翅目㊁膜翅目及半翅目[１２]ꎮ迄今ꎬ已在至少１０种鳞翅目昆虫中发现了ＧＢＰ的同源肽ꎬ它们具有不同的生物活性ꎬ如:诱导麻痹㊁细胞增殖㊁刺激浆细胞等[１３￣１４]ꎮ这些ＧＢＰ同源肽含有２３~２５个氨基酸残基ꎬ序列同源性约为７０％~８０％ꎬ基于它们共同的Ｎ端序列谷氨酸￣天冬酰胺￣苯丙氨酸￣(Ｇｌｕ￣Ａｓｎ￣Ｐｈｅ￣)ꎬ这些肽被称为ＥＮＦ肽(图１)[１３￣１６]ꎮＮ端的活性结构部分对ＧＢＰ蛋白的功能至关重要ꎬＩｓｈｉｉ等[１７]合成了一种缺乏Ｎ端ＥＮＦ残基的截短形式的麻痹肽(ＰａｒａｌｙｔｉｃｐｅｐｔｉｄｅꎬＰＰ)ꎬ证实其缺乏诱导家蚕麻痹和肌肉收缩的能力ꎮＡｉｚａｗａ等[１４]通过合成ＧＢＰ的缺失和点突变体蛋白发现Ｎ端活性部分的特定残基能够影响ＧＢＰ的生物活性ꎬ如:有丝分裂和浆血细胞扩散活性ꎮ对ＰｓＧＢＰ及ＢｍＰＰ(家蚕麻痹肽)蛋白的生长阻滞活性及核磁共振结构进行比对ꎬ发现其β￣ｔｕｒｎ区域的结构差异造成２个肽不同的生物活性[１８]ꎮ通过ＧＢＰ及其同源肽的核磁共振波谱(ＮＭＲ)分析推测这些细胞因子与哺乳动物的表皮生长因子(ＥＧＦ)家族中的一个基序具有相似性[１３]ꎮ目前ꎬ尚未在人类体内发现ＧＢＰ的同源物ꎬ但有研究结果表明ＤｍＧＢＰ与人类防御素ＢＤ２的序列㊁加工方式和通过ＩＰ/Ｃａ２＋级联信号的作用方式存在一定的相似性[１９￣２２]ꎮ２㊀ＧＢＰ影响昆虫的生长发育ＧＢＰ对昆虫生长的调控与激素相关ꎮＧＢＰ通过抑制ＪＨＥ活性来延缓昆虫生长ꎬ但其抑制昆虫血淋巴中ＪＨＥ活性的机制尚不清楚[６ꎬ２３]ꎮＮｏｇｕｃｈｉ等[２４￣２５]发现在黏虫幼虫体内ＰｓＧＢＰ能够显著调节多巴胺的水平ꎮ多巴胺在昆虫的生长周期中能够调控激素的合成ꎬ从而影响昆虫的发育过程[２６￣２８]ꎬ因此推测ＰｓＧＢＰ可通过调节多巴胺的表达水平来影响昆虫的生长ꎮ为了进一步研究ＧＢＰ的功能ꎬ以果蝇作为模式生物进行ＧＢＰ调节生长机制的研究ꎮＴｓｕｚｕｋｉ等[７]克隆并鉴定得到黑腹果蝇(Ｄ.ｍｅｌａｎｏ￣ｇａｓｔｅｒ)的ＧＢＰ同系物ＤｍＧＢＰ１(ＣＧ１５９１７)ꎬ该基因编码含有１１８个氨基酸的蛋白质ꎬ与鳞翅目昆虫ＧＢＰ的一级结构相似ꎮ对ＤｍＧＢＰ１进行ＲＮＡｉ敲降以及过表达试验ꎬ结果发现ＤｍＧＢＰ由脂肪体合成ꎬ分泌至血淋巴中ꎬ作用于雷帕霉素靶蛋白(ＴＯＲ)信号传导途径的下游分子ꎬ刺激细胞产生和分泌胰岛素样肽(Ｉｎｓｕｌｉｎ￣ｌｉｋｅｐｅｐｔｉｄｅｓꎬＩＬＰ)ꎬ并增加大脑中胰岛素样肽生长因子的信号活性ꎬ促进营养生长[２９]ꎬ由此可推测ＧＢＰ通过干预胰岛素通路来调节生长代谢ꎮＭｅｓｃｈｉ等[３０]也发现ＧＢＰ与胰岛素通路及营养生长有密切关系ꎬＧＢＰ是表皮生长因子受体(ＥｐｉｄｅｒｍａｌｇｒｏｗｔｈｆａｃｔｏｒｒｅｃｅｐｔｏｒꎬＥＧＦＲ)的一种非典型配体ꎬ由脂肪体合成的ＧＢＰ激活ＥＧＦＲ后ꎬ作用于胰岛素合成细胞(Ｉｎｓｕｌｉｎ￣ｐｒｏｄｕｃｉｎｇｃｅｌｌｓꎬＩＰＣ)和连接神经元(ＩＰＣ￣ｃｏｎｎｅｃｔｉｎｇｎｅｕｒｏｎｓꎬＩＣＮ)ꎬ可减轻ＩＣＮ介导的ＩＰＣ功能抑制ꎬ从而间接促进ＩＰＣ分泌ＩＬＰꎬ促进营养生长ꎮＤｍＧＢＰ由脂肪体产生ꎬ通过血淋巴长距离转移至大脑ꎬ但尚不清楚其作用于ＩＣＮ的分子机制与途径ꎮ㊀㊀有研究结果表明ꎬＤｍＧＢＰ在胚胎发生过程中发挥重要的作用ꎮ在果蝇胚胎发育早期ꎬＤｍＧＢＰ将双３７０１胡冬春等:昆虫生长阻滞肽研究进展侧叶融合在一起ꎬ促进了其前脑结构的形成[３１]ꎮ已知Ｄｆｄ转录表达能够促进幼虫头部上颌形态形成[３２]ꎬ而在黏虫中利用ＲＮＡｉ敲降Ｄｆｄ表达的研究结果显示Ｄｆｄ能够间接或直接调控ＤｍＧＢＰ的表达水平ꎬ这些结果间接表明ＧＢＰ可能参与昆虫的胚胎发育[３１ꎬ３３]ꎮ黑色部分表示８个序列完全相同的部分ꎬ方框部分表示保守部分ꎬ虚线为水解酶切割位点ꎮＭｓＧＢＰ:黏虫生长阻滞肽(ＧｅｎＢａｎｋ登录号:ＡＡＢ３５７４２.１)ꎻＨｖＧＢＰ:绿棉铃虫生长阻滞肽(ＧｅｎＢａｎｋ登录号:ＡＣＲ７８４４９.１)ꎻＭｂＧＢＰ:甘蓝夜蛾生长阻滞肽(ＧｅｎＢａｎｋ登录号:ＢＡＤ２０４６１.１)ꎻＳｅＧＢＰ:甜菜夜蛾生长阻滞肽(ＧｅｎＢａｎｋ登录号:ＡＧＯ０２１５９.１)ꎻＯｆＧＢＰ:亚洲玉米螟生长阻滞肽(ＧｅｎＢａｎｋ登录号:ＱＷＸ２００７２.１)ꎻＨａＧ￣ＢＰ:棉铃虫生长阻滞肽(ＧｅｎＢａｎｋ登录号:ＡＵＢ４５１２０.１)ꎻＳｅＰＰ:甜菜夜蛾麻痹肽(ＧｅｎＢａｎｋ登录号:ＡＥＫ１２７６８.１)ꎻＰｍＰＳＰ:燕凤尾蝶浆细胞延展肽(ＧｅｎＢａｎｋ登录号:ＫＰＪ１６９０７.１)ꎮ图１㊀昆虫生长阻滞肽(ＧＢＰ)家族成员与其他ＥＮＦ肽的氨基酸序列比对Ｆｉｇ.１㊀Ａｍｉｎｏａｃｉｄｓｅｑｕｅｎｃｅａｌｉｇｎｍｅｎｔｂｅｔｗｅｅｎｇｒｏｗｔｈ￣ｂｌｏｃｋｉｎｇｐｅｐｔｉｄｅ(ＧＢＰ)ｆａｍｉｌｙｍｅｍｂｅｒｓａｎｄｏｔｈｅｒＥＮＦｐｅｐｔｉｄｅｓ㊀㊀在其他昆虫的发育过程中ꎬＧＢＰ也扮演着十分重要的角色ꎮ蜕皮和变态是全变态昆虫的典型发育特征ꎮ如鳞翅目昆虫甜菜夜蛾(Ｓｐｏｄｏｐｔｅｒａｅｘｉｇｕａ)完成其生活史需要经历卵㊁幼虫㊁蛹和成虫４个阶段ꎬ由保幼激素(ＪＨ)和蜕皮激素(ＭＨ)调控其发育历程ꎮ已有研究结果证明ꎬ用从杆状病毒侵染的昆虫细胞中纯化得到的ＳｅＧＢＰ(甜菜夜蛾生长阻滞肽)注射甜菜夜蛾幼虫ꎬ可导致其生长延缓㊁化蛹时间延长且虫体质量显著降低ꎻ同时ꎬ蜕皮甾酮可上调ＳｅＧＢＰ的表达ꎬ而保幼激素类似物下调ＳｅＧＢＰ的表４７０１江苏农业学报㊀２０２３年第３９卷第４期达ꎬ说明ＳｅＧＢＰ在保幼激素和蜕皮甾酮的调控下作为一种生长因子调控甜菜夜蛾的发育进程[３４]ꎮ此外ꎬＤｕｒｅｓｓａ等[１６]利用质谱法及生物测定法ꎬ分离鉴定了蝗虫(Ｌｏｃｕｓｔａｍｉｇｒａｔｏｒｉａ)体内ＧＢＰ的同系物ꎬ在注射１０~１００ｐｍｏｌ的蝗虫ＧＢＰ后ꎬ４０％~５０％的成虫延迟了蜕皮ꎮ在昆虫体内ＧＢＰ的表达量时刻动态地变化着ꎮ适量的ＧＢＰ表达水平会促进昆虫免疫应答和生长发育ꎬ但过量的ＧＢＰ则导致幼虫形态异常ꎬ甚至死亡[３５]ꎮ有研究结果表明ꎬ高浓度的ＧＢＰ能够显著降低黏虫幼虫的生长速度[３６]ꎬ并且以浓度依赖的方式导致家蚕(Ｂｏｍｂｙｘｍｏｒｉ)四龄幼虫麻痹和死亡[１８]ꎮ同时ꎬ将ＢｍＧＢＰ(家蚕生长阻滞肽)注射至饥饿处理的四龄家蚕幼虫中ꎬ会导致其前肠极度肿胀ꎬ而未经饥饿处理的幼虫也出现同样的表征ꎬ并且引起前肠区域内食物堆积ꎬ这可能是由于高浓度的ＢｍＧＢＰ紊乱了肠道的神经调节功能所致[３５]ꎬＢｍＧ￣ＢＰ可能通过影响肠道生理功能来延缓幼虫生长ꎮ３㊀ＧＢＰ影响昆虫免疫在复杂生境下ꎬ昆虫依赖天然免疫系统防御病原微生物的侵染并维持机体免疫内稳态ꎮ昆虫天然免疫主要由细胞免疫及体液免疫组成ꎬ抗菌肽是昆虫体液免疫的主要效应分子[３７￣３８]ꎮ果蝇在感染黏质沙雷氏菌(Ｓｅｒｒａｔｉａｍａｒｃｅｓｃｅｎｓ)及受到温度胁迫㊁机械损伤胁迫后ꎬ脂肪体中的ＤｍＧＢＰ基因以及抗菌肽编码基因被显著上调表达ꎻ单独ＲＮＡｉ干扰ＤｍＧＢＰ导致抗菌肽表达量降低ꎬ而利用ｈｓ￣Ｇａｌ４/ＵＡＳ￣ＧＢＰ体系过表达ＤｍＧＢＰ会导致抗菌肽的表达量上升ꎮ上述研究结果证明外来细菌入侵和环境的物理胁迫都会导致ＤｍＧＢＰ表达量上升ꎬ从而促进应激源诱导的抗菌肽表达[７]ꎮ另外ꎬＧＢＰ同系物已经被证明在果蝇中发挥细胞因子的作用ꎬ能够促进一氧化氮的产生并诱导一氧化氮合酶的表达ꎬ调节免疫应激反应ꎬ进而防御外来病原物的侵染[１７]ꎮ在细胞试验中ꎬ从黑腹果蝇体内分离得到的ＤｍＧＢＰ会促进血细胞扩散ꎬ这与在蝗虫体内注射ＧＢＰ而导致血细胞扩散性增加的结果一致[７ꎬ１６]ꎮ进一步的研究结果表明ꎬＤｍＧＢＰ还在昆虫体内发挥调节体液免疫和细胞免疫的作用ꎮＤｍＧＢＰ通过磷脂酶Ｃ/Ｃａ２＋信号级联作用ꎬ介导血小板衍生生长因子和血管内皮生长因子受体同源物的分泌ꎬ从而级联放大细胞外信号ꎬ调节蛋白质激酶来抑制抗菌肽的合成ꎬ即抑制体液免疫ꎬ促进血细胞扩散ꎬ调控细胞免疫[３９]ꎮ使用蛋白质免疫印记和免疫荧光染色并结合分子生物学试验发现ꎬＳｅＧＢＰ可与球孢白僵菌(Ｂｅａｕｖｅｒｉａｂａｓｓｉａｎａ)的细胞壁结合ꎬ且在抗菌活性测定中发现ＳｅＧＢＰ能够杀死球孢白僵菌ꎬ表明ＧＢＰ及其同系物可能在昆虫体内具有类似抗菌肽的功能以抵御细菌入侵[３４]ꎮ４㊀ＧＢＰ对昆虫其他生理活动的调控通过靶向筛选编码膜蛋白基因的ｄｓＲＮＡ文库ꎬＳｕｎｇ等[１１]鉴定到Ｇ蛋白偶联受体Ｍｔｈｌ１０是ＤｍＧ￣ＢＰ的膜受体ꎮ通过敲降Ｍｔｈｌ１０ꎬ显著降低了果蝇对外界胁迫(如低温㊁细菌感染等)的防御和抵抗能力ꎮ但ＤｍＧＢＰ与其受体Ｍｔｈｌ１０的结合不仅可以抵御外界胁迫ꎬ对于自身机体损伤的修复也同样发挥重要作用ꎮ有研究结果表明ꎬＤｍＧＢＰ会参与细胞对伤口的修复ꎬＧＢＰ作为Ｍｔｈｌ１０的配体ꎬ与Ｍｔｈｌ１０结合后激活下游Ｃａ２＋的释放ꎬ进一步促进伤口修复和免疫反应[４０]ꎮＤｍＧＢＰ诱导的Ｃａ２＋浓度增加还会导致多巴脱羧酶和酪氨酸羟化酶的特异性表达ꎬ从而影响黏虫幼虫表皮黑色素和多巴胺的合成[９ꎬ４１]ꎮ杆状病毒是一类大分子的双链ＤＮＡ病毒ꎬ仅感染节肢动物ꎬ尤其是鳞翅目昆虫ꎬ而对非靶标生物无害[４２]ꎮ利用转基因技术ꎬ将ＳｅＧＢＰ的ｃＤＮＡ序列和蜜蜂蜂毒信号肽融合ꎬ插入杆状病毒转移载体ｐＢａｃＰＡＫ８中ꎬ成功在杆状病毒ＡｃＮＰＶ中表达ＳｅＧ￣ＢＰꎬ侵染草地贪夜蛾卵巢细胞(Ｓｆ９)后导致细胞活力显著降低ꎮ免疫荧光染色定位ＳｅＧＢＰ位于Ｓｆ９的细胞质中ꎬ与野生型ＡｃＮＰＶ侵染Ｓｆ９相比ꎬ重组Ａｃ￣ＮＰＶ显著诱导了Ｓｆ９细胞凋亡[４３]ꎮ５㊀ＧＢＰｓ参与的信号通路在果蝇这一模式动物中ꎬＧＢＰ信号通路研究得较为清楚ꎮ当果蝇受到外源刺激时ꎬ可通过血淋巴中的活性氧刺激血细胞细胞质中的Ｃａ２＋浓度上升ꎬ释放出一种未知的㊁相对分子质量大小约为５００００的激活因子来激活ＤｍＧＢＰ水解蛋白ꎬ从而将脂肪体中ＰｒｏＧＢＰ的Ｎ￣端活性肽部分水解而激活ꎬ激活后的ＤｍＧＢＰ与其受体结合ꎬ通过免疫缺陷(ＩＭＤ)通路中的转化生长因子激酶下游分支ꎬ激活ｃ￣Ｊｕｎ氨基末端激酶信号通路ꎬ促进抗菌肽的表达ꎬ并通过５７０１胡冬春等:昆虫生长阻滞肽研究进展激活细胞外信号调节激酶信号通路ꎬ调节细胞免疫反应ꎮ当果蝇在正常的环境下生长时ꎬ雷帕霉素靶蛋白(ＴａｒｇｅｔｏｆｒａｐａｍｙｃｉｎꎬＴＯＲ)能够感知营养状态ꎬ使适量的ＤｍＧＢＰ通过血淋巴长距离转移至大脑ꎬ促进胰岛素的分泌ꎬ从而促进生长(图２)[１１ꎬ２９ꎬ３９￣４０ꎬ４４￣４５]ꎮＧＢＰ:生长阻滞肽ꎻＰＬＣ:磷脂酶ＣꎻＰｖｆ:血小板衍生生长因子ꎻＰｖｒ:血管内皮生长因子受体ꎻＪＮＫ:ｃ￣Ｊｕｎ氨基末端激酶ꎻＩＭＤ:免疫缺陷ꎻＭｔｈｌ１０:ＧＢＰ受体ꎻＦｏｘＯ:叉头盒蛋白Ｏꎮ图２㊀生长阻滞肽(ＧＢＰ)参与昆虫生理调控的工作模型Ｆｉｇ.２㊀Ｗｏｒｋｉｎｇｍｏｄｅｌｏｆｇｒｏｗｔｈ￣ｂｌｏｃｋｉｎｇｐｅｐｔｉｄｅ(ＧＢＰ)ｐａｒｔｉｃｉｐａｔｉｎｇｉｎｉｎｓｅｃｔｐｈｙｓｉｏｌｏｇｉｃａｌｒｅｇｕｌａｔｉｏｎ㊀㊀ＧＢＰ在血淋巴中的浓度由ＧＢＰ结合蛋白(ＧＢＰ￣ｂｉｎｄｉｎｇｐｒｏｔｅｉｎꎬＧＢＰ￣ＢＰ)调控ꎮＭａｔｓｕｍｏｔｏ等[４６]发现ＰｓＧＢＰ激活细胞免疫反应后ꎬ类绛色细胞在ＰｓＧＢＰ刺激下裂解释放ＰｓＧＢＰ￣ＢＰꎬ该蛋白质能够显著降低血淋巴中ＰｓＧＢＰ的浓度ꎮ后续的试验结果证明这一调节反应可能是由昆虫蜕皮激素调控ꎬＺｈｕｏ等[４７]使用２０羟基蜕皮酮(２０Ｅ)处理棉铃虫(Ｈｅｌｉｃｏｖｅｒｐａａｒｍｉｇｅｒａ)后ꎬ由类绛色细胞释放的ＨａＧＢＰ￣ＢＰ通过其Ｎ端结合并清除血浆中的ＨａＧ￣ＢＰꎬ从而抑制了ＨａＧＢＰ诱导的浆血细胞扩散和包囊作用ꎬ有利于昆虫迅速实现从细胞免疫到体液免疫的转变ꎮ这一负反馈调节似乎再次验证了ＧＢＰ在平衡昆虫细胞免疫和体液免疫中起到至关重要的作用ꎮ６㊀展望关于ＧＢＰ的功能和调控机制尚有诸多未解之谜ꎮＧＢＰ是一种双重生长调节因子ꎬ在高浓度时抑制幼虫生长ꎬ在低浓度时促进细胞增殖[３６]ꎮ通过敲除与过表达试验ꎬＫｏｙａｍａ等[２９]验证了ＧＢＰ在果蝇体内产生作用具有剂量依赖性ꎬ证明适度表达量下的ＧＢＰ可能对昆虫的生长有积极作用ꎮ但在昆虫体内ꎬ是何物质调控ＧＢＰ及通过什么途径维持ＧＢＰ的平衡仍需要更进一步的研究ꎮ哺乳动物中ꎬ脂肪组织与中枢神经系统的信息交流在维持机体稳态中发挥重要的作用ꎮ在发生慢性炎症时ꎬ往往会产生错误的能量存储和信号转导ꎮ最新的研究结果揭示了神经元介导的哺６７０１江苏农业学报㊀２０２３年第３９卷第４期乳动物大脑与脂肪组织间的连接与通信是保持内稳态的关键因素[４８]ꎮ而在昆虫体内ꎬ激活免疫反应需要庞大的能量供应ꎬ因此需要减少非免疫组织代谢的信号传导与能量分配[４９]ꎮ目前ꎬ已有研究结果表明昆虫免疫反应和生长代谢之间平衡的相关分子机制ꎮ果蝇在进行免疫应激反应时ꎬ体内的Ｔｏｌｌ信号途径会抑制胰岛素信号ꎬ从而降低营养存储和生长代谢ꎬ以增强对外源胁迫的抵抗性和适应性[５０]ꎮ由脂肪体产生的细胞因子ＧＢＰ能够激活免疫反应ꎬ也可传递至大脑中促进胰岛素的合成ꎬ从而促进生长ꎮ研究ＧＢＰ权衡这２种存在能量分配的生理过程的分子机制ꎬ分析机体如何调控ＧＢＰ进行组织间的转运与分布ꎬ或许会为揭示昆虫体内 脂肪体￣大脑 的组织间通信交流㊁生物适应环境胁迫的机制提供新思路ꎮＧＢＰ与寄生体系密切相关[６]ꎮ被内寄生蜂(Ｃ.ｋａｒｉｙａｉ)寄生后的黏虫(Ｐ.ｓｅｐａｒａｔａ)神经节中ＧＢＰ的表达量比未寄生幼虫高２~３倍[５１]ꎮ有研究结果表明ꎬ在寄生或注射多分ＤＮＡ病毒(Ｐｏｌｙｄ￣ｎａｖｉｒｕｓꎬＰＤＶ)后ꎬ黏虫幼虫脂肪体中的ＰｒｏＧＢＰ与ＧＢＰ加工酶的活性水平显著提高[３６]ꎮ寄生蜂通过寄生因子调控寄主昆虫免疫与发育已被多次验证[５２]ꎮ在功能上ꎬＧＢＰ参与的生理调节反应与寄生因子相近ꎬ主要包括抑制或延缓寄主昆虫发育ꎬ调节其免疫反应等ꎮ推测ＧＢＰ可能被寄生蜂的寄生因子调控ꎬ从而改变寄主昆虫体内的免疫与代谢水平ꎬ为寄生蜂子代创造最佳生长发育环境ꎮ深入研究ＧＢＰ与寄生物及宿主昆虫之间的联系ꎬ并结合 以虫治虫 的方法ꎬ可有助于开发出针对害虫防治的植保新技术ꎮ参考文献:[１]㊀ＸＵＪＸꎬＹＡＮＧＨＹꎬＷＵＪＣ.ＥｆｆｅｃｔｓｏｆｅｌｅｖａｔｅｄｓｏｌａｒＵＶ￣Ｂｒａ￣ｄｉａｔｉｏｎｏｎｈｅｒｂｉｖｏｒｏｕｓｉｎｓｅｃｔｓ[Ｊ].ＣｈｉｎｅｓｅＪｏｕｒｎａｌｏｆＥｃｏｌｏｇｙꎬ２００６ꎬ２５(７):８４５￣８５０.[２]㊀付伟利ꎬ杜移珍ꎬ张㊀敏.镉胁迫对昆虫的毒性效应及昆虫防御机制的研究进展[Ｊ].中国药理学与毒理学杂志ꎬ２０１５ꎬ２９(６):１００１￣１００６.[３]㊀王晓迪ꎬ冀顺霞ꎬ申晓娜ꎬ等.温度胁迫下昆虫表观遗传机制的研究进展[Ｊ].中国生物防治学报ꎬ２０２１ꎬ３７(３):５９８￣６０８. [４]㊀ＤＩＮＡＲＥＬＬＯＣＡ.Ｈｉｓｔｏｒｉｃａｌｉｎｓｉｇｈｔｓｉｎｔｏｃｙｔｏｋｉｎｅｓ[Ｊ].Ｅｕｒｏｐｅ￣ａｎＪｏｕｒｎａｌＩｍｍｕｎｏｌｏｇｙꎬ２００７ꎬ３７(Ｓ１):３４￣４５.[５]㊀ＶＡＮＨＡ￣ＡＨＯＬＭꎬＶＡＬＡＮＮＥＳꎬＲÄＭＥＴＭ.ＣｙｔｏｋｉｎｅｓｉｎＤｒｏ￣ｓｏｐｈｉｌａｉｍｍｕｎｉｔｙ[Ｊ].ＩｍｍｕｎｏｌｏｇｙＬｅｔｔｅｒｓꎬ２０１６ꎬ１７０:４２￣５１.[６]㊀ＨＡＹＡＫＡＷＡＹ.Ｊｕｖｅｎｉｌｅｈｏｒｍｏｎｅｅｓｔｅｒａｓｅａｃｔｉｖｉｔｙｒｅｐｒｅｓｓｉｖｅｆａｃ￣ｔｏｒｉｎｔｈｅｐｌａｓｍａｏｆｐａｒａｓｉｔｉｚｅｄｉｎｓｅｃｔｌａｒｖａｅ[Ｊ].ＢｉｏｌｏｇｉｃａｌＣｈｅｍ￣ｉｓｔｒｙꎬ１９９０ꎬ２６５(１９):１０８１３￣１０８１６.[７]㊀ＴＳＵＺＵＫＩＳꎬＯＣＨＩＡＩＭꎬＭＡＴＳＵＭＯＴＯＨꎬｅｔａｌ.Ｄｒｏｓｏｐｈｉｌａｇｒｏｗｔｈ￣ｂｌｏｃｋｉｎｇｐｅｐｔｉｄｅ￣ｌｉｋｅｆａｃｔｏｒｍｅｄｉａｔｅｓａｃｕｔｅｉｍｍｕｎｅｒｅａｃ￣ｔｉｏｎｓｄｕｒｉｎｇｉｎｆｅｃｔｉｏｕｓａｎｄｎｏｎ￣ｉｎｆｅｃｔｉｏｕｓｓｔｒｅｓｓ[Ｊ].ＳｃｉｅｎｔｉｆｉｃＲｅ￣ｐｏｒｔｓꎬ２０１２ꎬ２(１):１￣１０..[８]㊀ＭＡＴＳＵＭＵＲＡＴꎬＮＡＫＡＮＯＦꎬＭＡＴＳＵＭＯＴＯＨꎬｅｔａｌ.Ｉｄｅｎｔｉｆｉ￣ｃａｔｉｏｎｏｆａｃｙｔｏｋｉｎｅｃｏｍｂｉｎａｔｉｏｎｔｈａｔｐｒｏｔｅｃｔｓｉｎｓｅｃｔｓｆｒｏｍｓｔｒｅｓｓ[Ｊ].ＩｎｓｅｃｔＢｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙａｎｄＭｏｌｅｃｕｌａｒＢｉｏｌｏｇｙꎬ２０１８ꎬ９７:１９￣３０.[９]㊀ＺＨＡＮＧＹＣꎬＨＥＪꎬＺＨＡＮＧＹＸꎬｅｔａｌ.Ｉｎｓｅｃｔｃｙｔｏｋｉｎｅｇｒｏｗｔｈ￣ｂｌｏｃｋｉｎｇｐｅｐｔｉｄｅｍａｙｒｅｇｕｌａｔｅｄｅｎｓｉｔｙ￣ｄｅｐｅｎｄｅｎｔｐｈａｓｅｔｒａｉｔｏｆｃｕ￣ｔｉｃｕｌａｒｍｅｌａｎｉｚａｔｉｏｎｉｎｔｈｅｌａｒｖａｌａｒｍｙｗｏｒｍꎬＭｙｔｈｉｍｎａｓｅｐａｒａｔｅ[Ｊ].ＪｏｕｒｎａｌｏｆＡｓｉａ￣ＰａｃｉｆｉｃＥｎｔｏｍｏｌｏｇｙꎬ２０２０ꎬ２３(２):４９８￣５０３. [１０]ＨＡＹＡＫＡＷＡＹ.Ｇｒｏｗｔｈ￣ｂｌｏｃｋｉｎｇｐｅｐｔｉｄｅ:ａｎｉｎｓｅｃｔｂｉｏｇｅｎｉｃｐｅｐｔｉｄｅｔｈａｔｐｒｅｖｅｎｔｓｔｈｅｏｎｓｅｔｏｆｍｅｔａｍｏｒｐｈｏｓｉｓ[Ｊ].ＪｏｕｒｎａｌｏｆＩｎｓｅｃｔＰｈｙｓｉｏｌｏｇｙꎬ１９９５ꎬ４１(１):１￣６.[１１]ＳＵＮＧＥＪꎬＲＹＵＤＡＭꎬＭＡＴＳＵＭＯＴＯＨꎬｅｔａｌ.Ｃｙｔｏｋｉｎｅｓｉｇｎａ￣ｌｉｎｇｔｈｒｏｕｇｈＤｒｏｓｏｐｈｉｌａＭｔｈｌ１０ｔｉｅｓｌｉｆｅｓｐａｎｔｏｅｎｖｉｒｏｎｍｅｎｔａｌｓｔｒｅｓｓ[Ｊ].ＰｒｏｃｅｅｄｉｎｇｓｏｆｔｈｅＮａｔｉｏｎａｌＡｃａｄｅｍｙｏｆＳｃｉｅｎｃｅｓꎬ２０１７ꎬ１１４(５２):１３７８６￣１３７９１.[１２]ＭＡＴＳＵＭＯＴＯＨꎬＴＳＵＺＵＫＩＳꎬＤＡＴＥ￣ＩＴＯＡꎬｅｔａｌ.Ｃｈａｒａｃｔｅｒｉｓ￣ｔｉｃｓｃｏｍｍｏｎｔｏａｃｙｔｏｋｉｎｅｆａｍｉｌｙｓｐａｎｎｉｎｇｆｉｖｅｏｒｄｅｒｓｏｆｉｎｓｅｃｔｓ[Ｊ].ＩｎｓｅｃｔＢｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙａｎｄＭｏｌｅｃｕｌａｒＢｉｏｌｏｇｙꎬ２０１２ꎬ４２(６):４４６￣４５４.[１３]ＳＴＲＡＮＤＭＲꎬＨＡＹＡＫＡＷＡＹꎬＣＬＡＲＫＫＤꎬｅｔａｌ.Ｐｌａｓｍａｔｏ￣ｃｙｔｅｓｐｒｅａｄｉｎｇｐｅｐｔｉｄｅ(ＰＳＰ１)ａｎｄｇｒｏｗｔｈｂｌｏｃｋｉｎｇｐｅｐｔｉｄｅ(ＧＢＰ)ａｒｅｍｕｌｔｉｆｕｎｃｔｉｏｎａｌｈｏｍｏｌｏｇｓ[Ｊ].ＩｎｓｅｃｔＰｈｙｓｉｏｌｏｇｙꎬ２０００ꎬ４６(５):８１７￣８２４.[１４]ＡＩＺＡＷＡＴꎬＨＡＹＡＫＡＷＡＹꎬＯＨＮＩＳＨＩＡꎬｅｔａｌ.Ｓｔｒｕｃｔｕｒｅａｎｄａｃｔｉｖｉｔｙｏｆｔｈｅｉｎｓｅｃｔｃｙｔｏｋｉｎｅｇｒｏｗｔｈ￣ｂｌｏｃｋｉｎｇｐｅｐｔｉｄｅ[Ｊ].ＪｏｕｒｎａｌｏｆＢｉｏｌｏｇｉｃａｌＣｈｅｍｉｓｔｒｙꎬ２００１ꎬ２７６(３４):３１８１３￣３１８１８. [１５]ＣＬＡＲＫＫＤꎬＶＯＬＫＭＡＮＢＦꎬＴＨＯＥＴＫＩＡＴＴＩＫＵＬＨꎬｅｔａｌ.Ａｌ￣ａｎｉｎｅ￣ｓｃａｎｎｉｎｇｍｕｔａｇｅｎｅｓｉｓｏｆｐｌａｓｍａｔｏｃｙｔｅｓｐｒｅａｄｉｎｇｐｅｐｔｉｄｅｉ￣ｄｅｎｔｉｆｉｅｓｃｒｉｔｉｃａｌｒｅｓｉｄｕｅｓｆｏｒｂｉｏｌｏｇｉｃａｌａｃｔｉｖｉｔｙ[Ｊ].ＪｏｕｒｎａｌｏｆＢｉｏ￣ｌｏｇｉｃａｌＣｈｅｍｉｓｔｒｙꎬ２００１ꎬ２７６(２１):１８４９１￣１８４９６.[１６]ＤＵＲＥＳＳＡＴＦꎬＢＯＯＮＥＮＢＫꎬＨＡＹＡＫＡＷＡＣＹꎬｅｔａｌ.Ｉｄｅｎｔｉｆｉ￣ｃａｔｉｏｎａｎｄｆｕｎｃｔｉｏｎａｌｃｈａｒａｃｔｅｒｉｚａｔｉｏｎｏｆａｎｏｖｅｌｌｏｃｕｓｔｐｅｐｔｉｄｅｂｅ￣ｌｏｎｇｉｎｇｔｏｔｈｅｆａｍｉｌｙｏｆｉｎｓｅｃｔｇｒｏｗｔｈｂｌｏｃｋｉｎｇｐｅｐｔｉｄｅｓ[Ｊ].Ｐｅｐ￣ｔｉｄｅｓꎬ２０１５ꎬ７４:２３￣３２.[１７]ＩＳＨＩＩＫꎬＡＤＡＣＨＩＴꎬＨＡＭＡＭＯＴＯＨꎬｅｔａｌ.Ｉｎｓｅｃｔｃｙｔｏｋｉｎｅｐａｒ￣ａｌｙｔｉｃｐｅｐｔｉｄｅａｃｔｉｖａｔｅｓｉｎｎａｔｅｉｍｍｕｎｉｔｙｖｉａｎｉｔｒｉｃｏｘｉｄｅｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎｉｎｔｈｅｓｉｌｋｗｏｒｍＢｏｍｂｙｘｍｏｒｉ[Ｊ].ＤｅｖｅｌｏｐｍｅｎｔａｌａｎｄＣｏｍｐａｒａｔｉｖｅＩｍｍｕｎｏｌｏｇｙꎬ２０１３ꎬ３９(３):１４７￣１５３.[１８]ＭＩＵＲＡＫꎬＫＡＭＩＭＵＲＡＭꎬＡＩＺＡＷＡＴꎬｅｔａｌ.ＳｏｌｕｔｉｏｎｓｔｒｕｃｔｕｒｅｏｆｐａｒａｌｙｔｉｃｐｅｐｔｉｄｅｏｆｓｉｌｋｗｏｒｍꎬＢｏｍｂｙｘｍｏｒｉ[Ｊ].Ｐｅｐｔｉｄｅｓꎬ２００２ꎬ２３(１２):２１１１￣２１１６.[１９]ＮＩＹＯＮＳＡＢＡＦꎬＵＳＨＩＯＨꎬＮＡＫＡＮＯＮꎬｅｔａｌ.Ａｎｔｉｍｉｃｒｏｂｉａｌｐｅｐｔｉｄｅｓｈｕｍａｎｂｅｔａ￣ｄｅｆｅｎｓｉｎｓｓｔｉｍｕｌａｔｅｅｐｉｄｅｒｍａｌｋｅｒａｔｉｎｏｃｙｔｅ７７０１胡冬春等:昆虫生长阻滞肽研究进展ｍｉｇｒａｔｉｏｎꎬｐｒｏｌｉｆｅｒａｔｉｏｎａｎｄｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎｏｆｐｒｏｉｎｆｌａｍｍａｔｏｒｙｃｙｔｏ￣ｋｉｎｅｓａｎｄｃｈｅｍｏｋｉｎｅｓ[Ｊ].ＪｏｕｒｎａｌｏｆＩｎｖｅｓｔＤｅｒｍａｔｏｌｏｇｙꎬ２００７ꎬ１２７(３):５９４￣６０４.[２０]ＮＩＮＯＭＩＹＡＹꎬＫＵＲＡＫＡＫＥＭꎬＯＤＡＹꎬｅｔａｌ.Ｉｎｓｅｃｔｃｙｔｏｋｉｎｅｇｒｏｗｔｈ￣ｂｌｏｃｋｉｎｇｐｅｐｔｉｄｅｓｉｇｎａｌｉｎｇｃａｓｃａｄｅｓｒｅｇｕｌａｔｅｔｗｏｓｅｐａｒａｔｅｇｒｏｕｐｓｏｆｔａｒｇｅｔｇｅｎｅｓ[Ｊ].ＦＥＢＳＪｏｕｒｎａｌꎬ２００８ꎬ２７５(５):８９４￣９０２.[２１]ＺＨＯＵＹＸꎬＷＵＳＬꎬＷＡＮＧＨＣꎬｅｔａｌ.ＡｃｔｉｖａｔｉｏｎｏｆＰＬＣｂｙａｎｅｎｄｏｇｅｎｏｕｓｃｙｔｏｋｉｎｅ(ＧＢＰ)ｉｎＤｒｏｓｏｐｈｉｌａＳ３ｃｅｌｌｓａｎｄｉｔｓａｐｐｌｉ￣ｃａｔｉｏｎａｓａｍｏｄｅｌｆｏｒｓｔｕｄｙｉｎｇｉｎｏｓｉｔｏｌｐｈｏｓｐｈａｔｅｓｉｇｎａｌｌｉｎｇｔｈｒｏｕｇｈＩＴＰＫ１[Ｊ].ＢｉｏｃｈｅｍｉｃａｌＪｏｕｒｎａｌꎬ２０１２ꎬ４４８(２):２７３￣２８３. [２２]ＳＨＡＦＥＥＴＭꎬＬＡＹＦＴꎬＰＨＡＮＴＫꎬｅｔａｌ.Ｃｏｎｖｅｒｇｅｎｔｅｖｏｌｕｔｉｏｎｏｆｄｅｆｅｎｓｉｎｓｅｑｕｅｎｃｅꎬｓｔｒｕｃｔｕｒｅａｎｄｆｕｎｃｔｉｏｎ[Ｊ].ＣｅｌｌｕｌａｒａｎｄＭｏｌｅｃｕｌａｒＬｉｆｅＳｃｉｅｎｃｅｓꎬ２０１７ꎬ７４(４):６６３￣６８２.[２３]ＨＡＹＡＫＡＷＡＹ.Ａｐｕｔａｔｉｖｅｎｅｗｊｕｖｅｎｉｌｅｐｅｐｔｉｄｅｈｏｒｍｏｎｅｉｎｌｅｐｉ￣ｄｏｐｔｅｒａｎｉｎｓｅｃｔｓ[Ｊ].ＢｉｏｃｈｅｍｉｃａｌａｎｄＢｉｏｐｈｙｓｉｃａｌＲｅｓｅａｒｃｈＣｏｍ￣ｍｕｎｉｃａｔｉｏｎｓꎬ１９９２ꎬ１８５(３):１１４１￣１１４７.[２４]ＮＯＧＵＣＨＩＨꎬＴＳＵＺＵＫＩＳꎬＴＡＮＡＫＡＫꎬｅｔａｌ.ＩｓｏｌａｔｉｏｎａｎｄｃｈａｒａｃｔｅｒｉｚａｔｉｏｎｏｆａｄｏｐａｄｅｃａｒｂｏｘｙｌａｓｅｃＤＮＡａｎｄｔｈｅｉｎｄｕｃｔｉｏｎｏｆｉｔｓｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎｂｙａｎｉｎｓｅｃｔｃｙｔｏｋｉｎｅꎬｇｒｏｗｔｈ￣ｂｌｏｃｋｉｎｇｐｅｐｔｉｄｅｉｎＰｓｅｕｄａｌｅｔｉａｓｅｐａｒａｔｅ[Ｊ].ＩｎｓｅｃｔＢｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙａｎｄＭｏｌｅｃｕｌａｒＢｉｏｌｏ￣ｇｙꎬ２００３ꎬ３３(２):２０９￣２１７.[２５]ＨＡＹＡＫＡＷＡＹ.Ｉｎｓｅｃｔｃｙｔｏｋｉｎｅｇｒｏｗｔｈ￣ｂｌｏｃｋｉｎｇｐｅｐｔｉｄｅ(ＧＢＰ)ｒｅｇｕｌａｔｅｓｉｎｓｅｃｔｄｅｖｅｌｏｐｍｅｎｔ[Ｊ].ＡｐｐｌｉｅｄＥｎｔｏｍｏｌｏｇｙａｎｄＺｏｏｌｏ￣ｇｙꎬ２００６ꎬ４１(４):５４５￣５５４.[２６]ＭＡＲＴÍＮＥＺ￣ＲＡＭÍＲＥＺＡＣꎬＦＥＲＲÉＪꎬＳＩＬＶＡＦＪ.Ｃａｔｅ￣ｃｈｏｌａｍｉｎｅｓｉｎＤｒｏｓｏｐｈｉｌａｍｅｌａｎｏｇａｓｔｅｒ:ＤＯＰＡａｎｄｄｏｐａｍｉｎｅａｃ￣ｃｕｍｕｌａｔｉｏｎｄｕｒｉｎｇｄｅｖｅｌｏｐｍｅｎｔ[Ｊ].ＩｎｓｅｃｔＢｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙａｎｄＭｏ￣ｌｅｃｕｌａｒＢｉｏｌｏｇｙꎬ１９９２ꎬ２２(５):４９１￣４９４.[２７]ＧＲＡＮＧＥＲＮＡꎬＭＡＣＤＯＮＡＬＤＪＤꎬＭＥＮＯＬＤＭꎬｅｔａｌ.Ｅｖｉ￣ｄｅｎｃｅｏｆａｓｔｉｍｕｌａｔｏｒｙｅｆｆｅｃｔｏｆｃｙｃｌｉｃＡＭＰｏｎｃｏｒｐｕｓａｌｌａｔｕｍａｃ￣ｔｉｖｉｔｙｉｎＭａｎｄｕｃａｓｅｘｔａ[Ｊ].ＭｏｌｅｃｕｌａｒａｎｄＣｅｌｌｕｌａｒＥｎｄｏｃｒｉｎｏｌｏ￣ｇｙꎬ１９９４ꎬ１０３(１/２):７３￣８０.[２８]ＧＲＡＮＧＥＲＮＡꎬＳＴＵＲＧＩＳＳＬꎬＥＢＥＲＳＯＨＬＲꎬｅｔａｌ.Ｄｏｐａｍｉｎ￣ｅｒｇｉｃｃｏｎｔｒｏｌｏｆｃｏｒｐｏｒａａｌｌａｔａａｃｔｉｖｉｔｙｉｎｔｈｅｌａｒｖａｌｔｏｂａｃｃｏｈｏｒｎ￣ｗｏｒｍꎬＭａｎｄｕｃａｓｅｘｔａ[Ｊ].ＡｒｃｈｉｖｅｓｏｆＩｎｓｅｃｔＢｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙａｎｄＰｈｙｓｉｏｌｏｇｙꎬ２０１０ꎬ３２(３/４):４４９￣４６６.[２９]ＫＯＹＡＭＡＴꎬＭＩＲＴＨＣＫ.Ｇｒｏｗｔｈ￣ｂｌｏｃｋｉｎｇｐｅｐｔｉｄｅｓａｓｎｕｔｒｉｔｉｏｎ￣ｓｅｎｓｉｔｉｖｅｓｉｇｎａｌｓｆｏｒｉｎｓｕｌｉｎｓｅｃｒｅｔｉｏｎａｎｄｂｏｄｙｓｉｚｅｒｅｇｕｌａｔｉｏｎ[Ｊ].ＰＬｏＳＢｉｏｌｏｇｙꎬ２０１６ꎬ１４(２):ｅ１００２３９２.[３０]ＭＥＳＣＨＩＥꎬＬÉＯＰＯＬＤＰꎬＤＥＬＡＮＯＵＥＲ.ＡｎＥＧＦ￣ｒｅｓｐｏｎｓｉｖｅｎｅｕｒａｌｃｉｒｃｕｉｔｃｏｕｐｌｅｓｉｎｓｕｌｉｎｓｅｃｒｅｔｉｏｎｗｉｔｈｎｕｔｒｉｔｉｏｎｉｎＤｒｏｓｏｐｈｉｌａ[Ｊ].ＤｅｖｅｌｏｐｍｅｎｔａｌＣｅｌｌꎬ２０１９ꎬ４８(１):７６￣８６.[３１]ＴＳＵＺＵＫＩＳꎬＳＥＫＩＧＵＣＨＩＳꎬＨＡＹＡＫＡＷＡＹ.Ｒｅｇｕｌａｔｉｏｎｏｆｇｒｏｗｔｈ￣ｂｌｏｃｋｉｎｇｐｅｐｔｉｄｅｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎｄｕｒｉｎｇｅｍｂｒｙｏｇｅｎｅｓｉｓｏｆｔｈｅｃａｂｂａｇｅａｒｍｙｗｏｒｍ[Ｊ].ＢｉｏｃｈｅｍｉｃａｌａｎｄＢｉｏｐｈｙｓｉｃａｌＲｅｓｅａｒｃｈＣｏｍｍｕｎｉｃａｔｉｏｎｓꎬ２００５ꎬ３３５(４):１０７８￣１０８４.[３２]ＨＩＲＴＨＦꎬＨＡＲＴＭＡＮＮＢꎬＲＥＩＣＨＥＲＴＨ.ＨｏｍｅｏｔｉｃｇｅｎｅａｃｔｉｏｎｉｎｅｍｂｒｙｏｎｉｃｂｒａｉｎｄｅｖｅｌｏｐｍｅｎｔｏｆＤｒｏｓｏｐｈｉｌａ[Ｊ].Ｄｅｖｅｌｏｐｍｅｎｔ(Ｃａｍｂｒｉｄｇｅ)ꎬ１９９８ꎬ１２５(９):１５７９￣１５８９.[３３]ＴＳＵＺＵＫＩＳꎬＳＥＫＩＧＵＣＨＩＳꎬＫＡＭＩＭＵＲＡＭꎬｅｔａｌ.Ａｃｙｔｏｋｉｎｅｓｅｃｒｅｔｅｄｆｒｏｍｔｈｅｓｕｂｏｅｓｏｐｈａｇｅａｌｂｏｄｙｉｓｅｓｓｅｎｔｉａｌｆｏｒｍｏｒｐｈｏｇｅｎｅ￣ｓｉｓｏｆｔｈｅｉｎｓｅｃｔｈｅａｄ[Ｊ].ＭｅｃｈａｎｉｓｍｓｏｆＤｅｖｅｌｏｐｍｅｎｔꎬ２００５ꎬ１２２(２):１８９￣１９７.[３４]ＷＡＮＨꎬＬＥＥＫＳꎬＫＩＭＢＹꎬｅｔａｌ.Ｄｅｖｅｌｏｐｍｅｎｔａｌｒｅｇｕｌａｔｉｏｎａｎｄａｎｔｉｆｕｎｇａｌａｃｔｉｖｉｔｙｏｆａｇｒｏｗｔｈ￣ｂｌｏｃｋｉｎｇｐｅｐｔｉｄｅｆｒｏｍｔｈｅｂｅｅｔａｒｍｙ￣ｗｏｒｍＳｐｏｄｏｐｔｅｒａｅｘｉｇｕａ[Ｊ].ＤｅｖｅｌｏｐｍｅｎｔａｌａｎｄＣｏｍｐａｒａｔｉｖｅＩｍ￣ｍｕｎｏｌｏｇｙꎬ２０１３ꎬ４１(２):２４０￣２４７.[３５]ＺＯＵＦＭꎬＬＥＥＫＳꎬＷＡＮＨꎬｅｔａｌ.Ｍｏｒｐｈｏｌｏｇｉｃａｌａｂｎｏｒｍａｌｉｔｉｅｓａｎｄｌｅｔｈａｌｉｔｙｉｎｓｉｌｋｗｏｒｍ(Ｂｏｍｂｙｘｍｏｒｉ)ｌａｒｖａｅｔｒｅａｔｅｄｗｉｔｈｈｉｇｈｃｏｎｃｅｎｔｒａｔｉｏｎｓｏｆｉｎｓｅｃｔｇｒｏｗｔｈ￣ｂｌｏｃｋｉｎｇｐｅｐｔｉｄｅ[Ｊ].ＪｏｕｒｎａｌｏｆＡ￣ｓｉａ￣ＰａｃｉｆｉｃＥｎｔｏｍｏｌｏｇｙꎬ２０１４ꎬ１７(１):９３￣９７.[３６]ＨＡＹＡＫＡＷＡＹꎬＯＨＮＩＳＨＩＡꎬＥＮＤＯＹ.Ｍｅｃｈａｎｉｓｍｏｆｐａｒａｓｉｔ￣ｉｓｍ￣ｉｎｄｕｃｅｄｅｌｅｖａｔｉｏｎｏｆｈａｅｍｏｌｙｍｐｈｇｒｏｗｔｈ￣ｂｌｏｃｋｉｎｇｐｅｐｔｉｄｅｌｅｖ￣ｅｌｓｉｎｈｏｓｔｉｎｓｅｃｔｌａｒｖａｅ(Ｐｓｅｕｄａｌｅｔｉａｓｅｐａｒａｔａ)[Ｊ].ＪｏｕｒｎａｌｏｆＩｎ￣ｓｅｃｔＰｈｙｓｉｏｌｏｇｙꎬ１９９８ꎬ４４(９):８５９￣８６６.[３７]ＬＥＭＡＩＴＲＥＢꎬＮＩＣＯＬＡＳＥꎬＭＩＣＨＡＵＴＬꎬｅｔａｌ.Ｔｈｅｄｏｒｓｏｖｅｎ￣ｔｒａｌｒｅｇｕｌａｔｏｒｙｇｅｎｅｃａｓｓｅｔｔｅｓｐäｔｚｌｅ/Ｔｏｌｌ/ｃａｃｔｕｓｃｏｎｔｒｏｌｓｔｈｅｐｏｔｅｎｔａｎｔｉｆｕｎｇａｌｒｅｓｐｏｎｓｅｉｎＤｒｏｓｏｐｈｉｌａａｄｕｌｔｓ[Ｊ].Ｃｅｌｌꎬ１９９６ꎬ８６(６):９７３￣９８３.[３８]ＣＨＥＮＫＫꎬＷＡＮＧＸＹꎬＷＥＩＸＹꎬｅｔａｌ.Ｎｉｔｒｉｃｏｘｉｄｅ￣ｉｎｄｕｃｅｄｃａｌｃｉｎｅｕｒｉｎＡｍｅｄｉａｔｅｓａｎｔｉｍｉｃｒｏｂｉａｌｐｅｐｔｉｄｅｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎｔｈｒｏｕｇｈｔｈｅＩＭＤｐａｔｈｗａｙ[Ｊ].ＦｒｏｎｔｉｅｒｓｉｎＩｍｍｕｎｏｌｏｇｙꎬ２０２２ꎬ１３:９０５４１９.[３９]ＴＳＵＺＵＫＩＳꎬＭＡＴＳＵＭＯＴＯＨꎬＦＵＲＩＨＡＴＡＳꎬｅｔａｌ.ＳｗｉｔｃｈｉｎｇｂｅｔｗｅｅｎｈｕｍｏｒａｌａｎｄｃｅｌｌｕｌａｒｉｍｍｕｎｅｒｅｓｐｏｎｓｅｓｉｎＤｒｏｓｏｐｈｉｌａｉｓｇｕｉｄｅｄｂｙｔｈｅｃｙｔｏｋｉｎｅＧＢＰ[Ｊ].ＮａｔｕｒｅＣｏｍｍｕｎｉｃａｔｉｏｎꎬ２０１４ꎬ１８(５):４６２８.[４０]Ｏ'ＣＯＮＮＯＲＪＴꎬＳＴＥＶＥＮＳＡＣꎬＳＨＡＮＮＯＮＥＫꎬｅｔａｌ.Ｐｒｏｔｅｏ￣ｌｙｔｉｃａｃｔｉｖａｔｉｏｎｏｆｇｒｏｗｔｈ￣ｂｌｏｃｋｉｎｇｐｅｐｔｉｄｅｓｔｒｉｇｇｅｒｓｃａｌｃｉｕｍｒｅｓｐｏｎ￣ｓｅｓｔｈｒｏｕｇｈｔｈｅＧＰＣＲＭｔｈｌ１０ｄｕｒｉｎｇｅｐｉｔｈｅｌｉａｌｗｏｕｎｄｄｅｔｅｃｔｉｏｎ[Ｊ].ＤｅｖｅｌｏｐｍｅｎｔａｌＣｅｌｌꎬ２０２１ꎬ５６(１５):２１６０￣２１７５. [４１]ＮＩＮＯＭＩＹＡＹꎬＨＡＹＡＫＡＷＡＹ.Ｉｎｓｅｃｔｃｙｔｏｋｉｎｅꎬｇｒｏｗｔｈ￣ｂｌｏｃｋｉｎｇｐｅｐｔｉｄｅꎬｉｓａｐｒｉｍａｒｙｒｅｇｕｌａｔｏｒｏｆｍｅｌａｎｉｎ￣ｓｙｎｔｈｅｓｉｓｅｎｚｙｍｅｓｉｎａｒ￣ｍｙｗｏｒｍｌａｒｖａｌｃｕｔｉｃｌｅ[Ｊ].ＦＥＢＳＪｏｕｒｎａｌꎬ２００７ꎬ２７４(７):１７６８￣１７７７.[４２]ＪＥＨＬＥＪＡꎬＢＬＩＳＳＡＲＤＧＷꎬＢＯＮＮＩＮＧＢＣꎬｅｔａｌ.Ｏｎｔｈｅｃｌａｓ￣ｓｉｆｉｃａｔｉｏｎａｎｄｎｏｍｅｎｃｌａｔｕｒｅｏｆｂａｃｕｌｏｖｉｒｕｓｅｓ:ａｐｒｏｐｏｓａｌｆｏｒｒｅｖｉ￣ｓｉｏｎ[Ｊ].ＡｒｃｈｉｖｅｓｏｆＶｉｒｏｌｏｇｙꎬ２００６ꎬ１５１(７):１２５７￣１２６６. [４３]ＷＡＮＨꎬＺＨＡＮＧＹＳꎬＺＨＡＯＸꎬｅｔａｌ.Ｅｎｈａｎｃｉｎｇｔｈｅｉｎｓｅｃｔｉｃｉｄ￣ａｌａｃｔｉｖｉｔｙｏｆｒｅｃｏｍｂｉｎａｎｔｂａｃｕｌｏｖｉｒｕｓｂｙｅｘｐｒｅｓｓｉｎｇａｇｒｏｗｔｈ￣ｂｌｏｃ￣ｋｉｎｇｐｅｐｔｉｄｅｆｒｏｍｔｈｅｂｅｅｔａｒｍｙｗｏｒｍＳｐｏｄｏｐｔｅｒａｅｘｉｇｕａ[Ｊ].Ｊｏｕｒ￣ｎａｌｏｆＡｓｉａ￣ＰａｃｉｆｉｃＥｎｔｏｍｏｌｏｇｙꎬ２０１５ꎬ１８(３):５３５￣５３９. [４４]ＨＯＦＦＭＡＮＮＪ.ＴｈｅｉｍｍｕｎｅｒｅｓｐｏｎｓｅｏｆＤｒｏｓｏｐｈｉｌａ[Ｊ].Ｎａｔｕｒｅꎬ２００３ꎬ４２６(６９６２):３３￣３８.[４５]ＭＡＴＳＵＭＯＴＯＨꎬＯＣＨＩＡＩＭꎬＩＭＡＩＥꎬｅｔａｌ.Ｓｔｒｅｓｓ￣ｄｅｒｉｖｅｄｒｅａｃ￣ｔｉｖｅｏｘｙｇｅｎｓｐｅｃｉｅｓｅｎａｂｌｅｈｅｍｏｃｙｔｅｓｔｏｒｅｌｅａｓｅａｃｔｉｖａｔｏｒｏｆｇｒｏｗｔｈｂｌｏｃｋｉｎｇｐｅｐｔｉｄｅ(ＧＢＰ)ｐｒｏｃｅｓｓｉｎｇｅｎｚｙｍｅ[Ｊ].ＪｏｕｒｎａｌｏｆＩｎｓｅｃｔＰｈｙｓｉｏｌｏｇｙꎬ２０２１ꎬ１３１:１０４２２５.[４６]ＭＡＴＳＵＭＯＴＯＹꎬＯＤＡＹꎬＵＲＹＵＭꎬｅｔａｌ.Ｉｎｓｅｃｔｃｙｔｏｋｉｎｅ８７０１江苏农业学报㊀２０２３年第３９卷第４期ｇｒｏｗｔｈ￣ｂｌｏｃｋｉｎｇｐｅｐｔｉｄｅｔｒｉｇｇｅｒｓａｔｅｒｍｉｎａｔｉｏｎｓｙｓｔｅｍｏｆｃｅｌｌｕｌａｒｉｍｍｕｎｉｔｙｂｙｉｎｄｕｃｉｎｇｉｔｓｂｉｎｄｉｎｇｐｒｏｔｅｉｎ[Ｊ].ＪｏｕｒｎａｌｏｆＢｉｏｌｏｇｉｃａｌＣｈｅｍｉｓｔｒｙꎬ２００３ꎬ２７８(４０):３８５７９.[４７]ＺＨＵＯＸＲꎬＣＨＥＮＬꎬＷＡＮＧＧＪꎬｅｔａｌ.２０￣ＨｙｄｒｏｘｙｅｃｄｙｓｏｎｅｐｒｏｍｏｔｅｓｒｅｌｅａｓｅｏｆＧＢＰ￣ｂｉｎｄｉｎｇｐｒｏｔｅｉｎｆｒｏｍｏｅｎｏｃｙｔｏｉｄｓｔｏｓｕｐ￣ｐｒｅｓｓｈｅｍｏｃｙｔｉｃｅｎｃａｐｓｕｌａｔｉｏｎ[Ｊ].ＩｎｓｅｃｔＢｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙａｎｄＭｏ￣ｌｅｃｕｌａｒＢｉｏｌｏｇｙꎬ２０１８ꎬ９２:５３￣６４.[４８]ＷＡＮＧＹꎬＬＥＵＮＧＶＨꎬＺＨＡＮＧＹＸꎬｅｔａｌ.Ｔｈｅｒｏｌｅｏｆｓｏｍａｔｏ￣ｓｅｎｓｏｒｙｉｎｎｅｒｖａｔｉｏｎｏｆａｄｉｐｏｓｅｔｉｓｓｕｅｓ[Ｊ].Ｎａｔｕｒｅꎬ２０２２ꎬ６０９(７９２７):５６９￣５７４.[４９]ＤＯＬＥＺＡＬＴꎬＫＲＥＪＣＯＶＡＧꎬＢＡＪＧＡＲＡꎬｅｔａｌ.Ｍｏｌｅｃｕｌａｒｒｅｇｕ￣ｌａｔｉｏｎｓｏｆｍｅｔａｂｏｌｉｓｍｄｕｒｉｎｇｉｍｍｕｎｅｒｅｓｐｏｎｓｅｉｎｉｎｓｅｃｔｓ[Ｊ].Ｉｎ￣ｓｅｃｔＢｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙａｎｄＭｏｌｅｃｕｌａｒＢｉｏｌｏｇｙꎬ２０１９ꎬ１０９:３１￣４２. [５０]ＤＩＡＮＧＥＬＯＪＲꎬＢＬＡＮＤＭＬꎬＢＡＭＢＩＮＡＳꎬｅｔａｌ.ＴｈｅｉｍｍｕｎｅｒｅｓｐｏｎｓｅａｔｔｅｎｕａｔｅｓｇｒｏｗｔｈａｎｄｎｕｔｒｉｅｎｔｓｔｏｒａｇｅｉｎＤｒｏｓｏｐｈｉｌａｂｙｒｅ￣ｄｕｃｉｎｇｉｎｓｕｌｉｎｓｉｇｎａｌｉｎｇ[Ｊ].ＰｒｏｃｅｅｄｉｎｇｓｏｆｔｈｅＮａｔｉｏｎａｌＡｃａｄｅｍｙｏｆＳｃｉｅｎｃｅｓｏｆｔｈｅＵｎｉｔｅｄＳｔａｔｅｓｏｆＡｍｅｒｉｃａꎬ２０１９ꎬ１０６(４９):２０８５３￣２０８５８.[５１]ＨＡＹＡＫＡＷＡＹꎬＯＨＮＩＳＨＩＡꎬＭＩＺＯＧＵＣＨＩＡꎬｅｔａｌ.Ｄｉｓｔｒｉｂｕ￣ｔｉｏｎｏｆｇｒｏｗｔｈ￣ｂｌｏｃｋｉｎｇｐｅｐｔｉｄｅｉｎｔｈｅｉｎｓｅｃｔｃｅｎｔｒａｌｎｅｒｖｏｕｓｔｉｓｓｕｅ[Ｊ].ＣｅｌｌａｎｄＴｉｓｓｕｅＲｅｓｅａｒｃｈꎬ２０００ꎬ３００(３):４５９￣４６４. [５２]叶恭银ꎬ胡㊀建ꎬ朱家颖ꎬ等.寄生蜂调控寄主害虫免疫与发育机理的研究新进展[Ｊ].应用昆虫学报ꎬ２０１９ꎬ５６(３):３８２￣４００.(责任编辑:陈海霞)９７０１胡冬春等:昆虫生长阻滞肽研究进展。
昆虫抗菌肽及其基因工程研究进展
昆虫抗菌肽及其基因工程研究进展【摘要】昆虫抗菌肽是一类具有免疫效应的小分子多肽，它具有热稳定、抗菌谱广、无免疫原性、作用机制独特等特性，是昆虫能够抵御自然界中有害微生物侵染的重要因素。
近年来，随着有关抗菌肽作用机理及功能研究的深入，其在医药领域的研究越来越引起人们的关注。
本文就昆虫抗菌肽的分类、生物功能、基因工程研究进展以及在医药领域的应用等作一综述。
【关键词】昆虫；抗菌肽；基因工程Abstract： Insect antimicrobial peptide is a kind of polypeptide which has the specific immunity from bacteria,fungi,virus and other pathogenic microorganisms. It has such characters asheat-durability,broad-spectrum antibiotic,no immunogen and specific mechanism,et a1. Recently,insect antimicrobial peptide has been widelyused in the prevention and treatment of infectious diseases with the background and application research on it. This paper briefly reviews itsclassification its biological functions,the development on genetic engineering and the application in medicine.Key words:insect;antimicrobial peptides;genetic engineering昆虫是自然界中最大的生物种群，现已确定并命名的大约有80万余种，大约占全部生物种类的55％，除海洋外，其余几乎所有的生态环境中都分布有各种各样的昆虫种群［1］。
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昆虫抗菌肽的研究进展王国昌1,梁海燕2,薛萍2 (1.河南科技学院植物保护系,河南新乡453003;2.新乡医学院公共卫生学系,河南新乡453003)摘要 昆虫虽然没有完善的免疫防御体系,但却具有高效的无细胞免疫系统。
昆虫抗菌肽是昆虫免疫后血淋巴中的一类抗菌多肽,它具有分子量小、热稳定、水溶性好、无免疫特性、抗菌谱广和抑制肿瘤细胞等特点。
对昆虫抗菌肽的结构、作用机理及存在的问题的最新进展作一综述。
关键词 昆虫抗菌肽;结构;作用机理中图分类号 Q516 文献标识码 A 文章编号 0517-6611(2006)13-2939-01Recent Research Adv ance in the Insect A ntibacterial PeptideW A NG Guo-chang et al (Dep artment of Plant Protecti on,Henan In stit ute of Scien ce and Technology,Xinxian g,Henan453003)A bstract In sect antibacterial peptide is a kind of bioactive peptide in hameolymp h for insect im mu nizati on.These peptides have the wide range of an-tibacterial,antiviral spectrum an d inhi bitin g growth of tu mor cell.The structure and action mechanism of ins ect an tibacterial peptides were su m marized. Key w ords Insect antib acterial peptide;Structure;Action mechanism 昆虫是自然界中数量众多、分布广泛和适应性很强的生物类群,在漫长的生物进化历程中,逐步形成了自己独特而高效的防御机能。
而抗菌肽就是配合多功能的昆虫血细胞建立起的一个开放完整的防御系统的关键成分。
昆虫抗菌肽(antibacterial peptides)是指昆虫在诱导的情况下,体内某些细胞的特定基因编码产生的一类小分子多肽。
现在,它被认为是从细菌到高等哺乳动物普遍存在的一类防御性多肽,称之为“第二防御体系”。
抗菌肽不仅抗菌谱广,而且可以抑杀某些真菌、细菌、病毒及原虫,并对多种癌细胞及动物实体瘤有明显的杀伤作用,不会破坏正常细胞。
近年来,对昆虫抗菌物质的研究,特别是对昆虫抗菌肽的研究己成为一个迅速发展的新领域,越来越引起人们的关注和重视。
1 昆虫抗菌肽的分子结构及种类昆虫抗菌肽是昆虫体内某些细胞的特定基本编码产生的一类小分子多肽,由30～40个氨基酸残基组成,分子量为3.0～4.0kD。
因其自身独特的分子结构,而使它具有分子量小、热稳定性、碱性强、水溶性好和抗菌谱广等特点[1]。
昆虫产生的抗菌多肽是昆虫免疫的效应物。
昆虫的抗菌肽属阳离子碱性多肽,大致可分为4类:第1类是天蚕素,含有31～39个氨基酸残基,一般不含有半胱氨酸,由鳞翅目和双翅目昆虫产生。
第2类是昆虫防御素,含有38～43个氨基酸残基,其结构与动物和某些植物的防御素相似。
防御素大量存在于昆虫血淋巴液中,至今己在双翅目、鞘翅目、膜翅目、半翅目和蜻蜓目中发现了30多种防御素,主要杀死革兰氏阳性菌。
最近从果蝇中分离到抗菌多肽(dr osomvc in),有38%的氨基酸序列与植物防御素相似,表明其与植物多肽的进化有一定的同源关系。
第3类是分子量为2～4kD富含脯氨酸和精氨酸的抗菌肽,如从意大利蜜蜂中分离到的蜜蜂肽(apida ecin和abaec in,分子量分别为2.0和4.0kD)等,该类抗菌肽主要抑制革兰氏阴性菌。
第4类是分子量为8～30kD,富含甘氨酸的蛋白,如从麻蝇幼虫体内分离到的麻蝇毒素I I (sarc otoxin II,分子量约为27kD),从绿蝇幼虫、黄粉虫幼虫虫基金项目 河南科技学院高层次人才启动基金项目(0316)。
作者简介 王国昌(1977-),男,山西襄汾人,讲师,从事农业昆虫与害虫防治研究。
收稿日期 2006-03-22体中分离到的双翅肽(dipteric in,分子量约为9kD)和鞘翅肽(c ole opte ric in)等,这些大肽间相互关系较远,属樗蚕素( attac in)的超家族成员[2]。
2 昆虫抗菌肽的作用机理昆虫抗菌肽的高级结构尚处于研究阶段,但诸多科学工作者对其作用机理已进行了许多卓有成效的探索。
2.1 细胞膜电势依赖通道 构成抗菌肽分子的氨基酸大多数带正电荷,分子通过正电荷与细菌胞浆磷脂分子上的负电荷形成静电吸附而结合在脂质膜上。
继之,抗菌肽分子中的疏水端借助分子链的柔性插入到质膜中,进而牵引整个分子进入质膜,扰乱质膜上蛋白质和脂质原有排列秩序,再通过抗菌肽分子间的相互位移而聚合形成跨膜离子通道,在质膜上形成跨膜离子通道后,导致胞内离子大量流失,最终细胞不能保持其正常渗透压而死亡。
1996年L ockey利用电子显微镜和免疫胶体金技术观察到天蚕素(c ecr opin)A结合到大肠杆菌膜上形成9.6nm直径的病灶,其孔径为4.2nm,孔洞导致胞内容物外泄,细菌死亡,这为电势依赖性通道的形成提供证据。
关于离子通道形成的具体过程,不同研究者提出了几种模式,但无论何种模式,公认的是抗菌肽的作用部位是细菌的细胞膜。
抗菌肽作用的结果是导致细菌细胞膜通透性增大,抗菌肽使细菌质膜上形成离子通道有时间和电压依赖性。
2.2 抗菌肽的抑制细胞呼吸作用学说 Fe hlhaum等(1996年)研究发现,昆虫防御素类(tha na tin)在0.3～0.6μmol/L时,对大肠杆菌表现出强烈的杀菌作用。
但当其浓度提高到70μmol/L时,仍然检测不到细胞内钾离子的泄漏,这表明昆虫防御素不是通过改变细胞膜通透性来杀菌的。
当利用40μmol/L的昆虫防御素处理细菌l h后,可检测到细胞的呼吸作用变弱,6h后细胞呼吸作用完全停止。
根据上述结果推断昆虫防御素是通过抑制细胞的呼吸作用来杀菌。
2.3 其他作用机制(1)抑制细胞外膜蛋白的合成。
Carsson等(1991年)研究发现,attac in能够干扰大肠杆菌细胞外膜蛋白Omp C、Omp F、O mp A和La m B基因的转录,使这些蛋白质含量减少,从而(下转第2943页)安徽农业科学,Journal of Anh ui Agri.Sci.2006,34(13):2939,2943 责任编辑 孙红忠 责任校对 孙红忠DOI:10.13989/ ki.0517-6611.2006.13.002L ett,1983,159:185.[18]MILLER W A,HER CU S T,W A TER HOU SE P M.A satell ite R N A of b arl eyyell ow d warf virus con tain s a n ovel h ammerh ead struc ture in th e s el fcleavin gd omain[J].Vi rol ogy,1991,183:711.[19]王俊峰,廖祥儒,付伟.小型核酶的结构和催化机理[J].生物化学与生物物理进展,2002,29(5):674-677.[20]U HLE NBE CK O C.A s mal l catalytic ol igoribon ucl eotid e[J].Nat ure,1987,328(6130):596-600.[21]PO NTIU S B W,LO TT B W,V O N HIPPEL P H.Ob servation s on catal ys is b yh ammerhead rib ozymes are cons ist ent wi th a t wo d ivalen t-metal-ion mechan is m[J].Proc Natl Acad S ci U S A,1997,94(12):2290-2294.[22]D A HM S C,D ER R ICK W B,U HLEN BECK O C.Evid en ce for th e role of s ol-vated metal h ydroxid e i n th e h ammerh ead ckea va ge ech anis m[J].Bioch emistr y, 1993,32(48):13040-13045.[23]W ALTER N G,BU R KE J M.The h airpin rib oz yme:s tructu re,as semb ly an dcatal ys is[J].Cu rr Op in Che m Bi ol,1998,2:24-30.[24]姚杰,杨克恭,陈松森.发夹核酶的研究与应用[J].生命的化学,2001,21(1):7-10.[25]BUR KE J M.Hairpin ri boz yme:curren t s tatu s and fu ture prosp ects[J].Bioch em S oc T rans,1996,24:608-615.[26]MO OS BAU ER J,T A BL ER M.A h elix1-extend ed hai rp in rib ozyme exh ib its al-tered clea va ge beh avior in vi tro[J].An tis en se Nu cleic Acid Dru g D ev,1997,7: 79-87.[27]S AR GU EIL B,PE CCHIA D B,BU R KE JM.An i mp roved version of t he hai rp inrib ozyme fun ction s as a rib on u cleoprotein comp lex[J].Bioch emistr y,1995,34: 7739-7748.[28]于善谦,吴政宏,朱乃硕,等.两种核酶对烟草花叶病毒R N A片段的体外剪切[J].病毒学报,1997,13(1):79-82.[29]李洁,金海翎,张庆琪,等.双价核酶对烟草花叶病毒的两个靶序列的专一切割作用[J].生物工程学报,1995,11(1):20-26.[30]金春阳,杨建华,岳颖,等.核酶的化学合成及其对烟草花叶病毒R N A片段的体外剪切[J].复旦大学学报:自然科学版,1998,37(2):191-196.[31]宋任涛,张庆琪,李洁,等.一个双价锤头型核酶在体外对两种不同植物病毒R NA的专一切割作用[J].植物生理学报,1999,25(2):133-137.[32]杨建华,王华林,于善谦,等.核酶转基因载体的构建及在烟草原生质体中对T MV感染的抑制作用[J].复旦大学学报:自然科学版,1998,37(4):547-550.[33]刘力,陈声祥,陈光育,等.我国水稻叶枯病病原性质研究[J].病毒学杂志,1993(3):306-311.[34]KA KU T A NI T,H AY AN O Y,HAY AS HI T,et al.A mb is ens e seg men t of rices trip virus:p oss ibl e evol ut ionary relati on s hip with p hleb oirus es an d uu k viruses [J].J Gen Virol,1990,71:1427-1432.[35]刘力,陈声祥,邱并生,等.抗水稻条纹叶枯病毒核酶的设计、克隆及体外活性测定[J].中国病毒学,1996,11(2):157-163.[36]T A KA HAS HI M,TOR IYA M A S,HA M AM A TS U C,et al.N ucleot ide seq uen cean d p ossi ble amb isen se c od in g s trategy of rice s tripe virus R N A s eq men t2[J].J Gen Virol,1993,71:769-773.[37]HAY A NO Y,KA KU T ANI T,MI NOBE Y.Codi ng strate gy of rice strip e virus:Maj or n on-stru ctural p rot ein is encad ed in viral R N A s egemen t4and c oad pro-tein in R NA compl ementary t o segmen t3[J].Virology,1990,177:372-374.[38]Harris on D B.Potato l eafroll viru s[J].CMI/A AB D es cript ion of Pl ant Viru ses,1984,19:291-293.[39]M A TT HEW S R E F.Class ificati on and no men clatu re of viru ses[J].In t-ervirolo-gy,1982,17:140-141.[40]LA MB J W,H AY RT.R ib ozyme th at cl eave potat o lea froll viru s R N A wi thinthe c oa t p rotein an d p ol ymeras e gen es[J].J Gen Virol,1990,71:2257-2264.[41]杨静华,哈斯阿古拉,梁成罡,等.特异切割马铃薯卷叶病毒复制酶基因负链的核酶研究[J].病毒学报,1998,14(2):158-164.[42]M AY O M A,R OBINS O N D J,J OLLY L A,et al.Nucl eotid e seq u ence of p otatol eafrol l lu teovirus R N A[J].J Gen Virol,1989,70:1037-1051.[43]YA N G X C,Y IE Y,ZHU F,et al.R ib ozyme med iated high res istan ce agains tpotat o s p ind le t ub er viroid int ran sgen ic p otatotes[J].Proc Natl Acad Sc i U SA, 1997,94:4861-4865.[44]邓文生,杨希才,康良仪,等.特异切割马铃薯纺锤形块茎类病毒负链的多价核酶的构建和体外活性测定[J].病毒学报,2000,16(4):370-373.[45]赵志英,周鹏,曾宪松,等.核酶基因转化番木瓜的研究[J].热带作物学报,1998,19(2):20-25.[46]孙洁霖,张朝春,周丽,等.专一切割苹果锈果类病毒多体自切割核酶的克隆和转录物的体外活性测定[J].生物工程学报,2002,18(5):588 -592.(上接第2939页)导致细胞膜的通透性增加,细菌的生长受到抑制。