蛋白质和核酸

第十九章 蛋白质和核酸
§19—1氨基酸
一、氨基酸的结构、分类和命名
蛋白质完全水解后生成氨基酸。

氨基酸已有200余种，绝大多数为α—氨基酸，绝大多数为L —氨基酸。

R C 2
H
COOH 天然产的各种不同的α-由氨基酸只R 不同而已。

1．分类
① 肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环氨基酸。

② 据氨基和羧基的相对位置分为：α—氨基酸、β—氨基酸和γ—氨基酸。

③ 据氨基和羧基的数目可分为：中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。

2．命名：根据氨基酸的来源或性质命名。

见表20-1。

生物体内作为合成蛋白质的原料只有二十种。

这二十种氨基酸都有国际通用的符号，但熟记比较困难，暂用它的中文名的第一个字，如甘氨酸用“甘”。

二、氨基酸的构型
D/L 标记法：距羧基最近的手性碳原子为标准。

注意和糖中讲的D/L
构型区别，糖中是以距醛基最远的手性碳原子为
HO
COOH
H CH 3H 2N
COOH
H CH 3H 2N
COOH
H
R L- 乳酸
L- 丙氨酸
L- 型氨基酸
标准。

三、化学性质 具有氨基和羧基的典型反应。

还表现出特性。

1．两性
①形成内盐 氨基酸在一般情况下不是以游离的羧基或氨基存在的，而是两性电离，在固态或水溶液中形成内盐。

如果把测得甘氨酸的K a 值看成是代表甘氨酸中铵离子的酸度。

H 3 NCHRCOO +
-
+H 2
O
H 3O +
+H 2NCHRCOO
-K a =
H 3O +H 2NCHRCOO
-H 3 NCHRCOO
+
-
如果把测得甘氨酸的K b 值看成是代表甘氨酸中羧酸根离子的碱度。

H 3 NCHRCOO +
-
+H 2O
+HO -
H 3 NCHRCOOH +
HO -K b =
H 3 NCHRCOO
+
-H 3 NCHRCOOH +
测得甘氨酸的K a =1.6×10-10，甘氨酸的K b =2.5×10-12。

而大多数羧酸K a 约为10-5，大多数脂肪胺的K b 约为10-4。

因为在水溶液中，一个共轭酸和它的共轭碱的酸碱度的关系式是
L- 苏氨酸
H 2N COOH
H CH 3H
OH D-
苏阿糖
HO CHO H CH 3H
OH R CH COOH
NH 2
R CH COO
3
+-
K a ×K b =10-14。

由上式算出甘氨酸中的正离子—N +H 3，K a =1.6×10-10，这意味着它的共轭碱—NH 2的K b =6.3×10-5。

同样算出甘氨酸中共轭碱—COO -的K b 为2.5×10-12，这意味着它的共轭酸—COOH 的K a =4×10-3。

前者对一个脂肪胺来说，后者对一个有强吸电子的羧酸来说，其酸碱度都是合理的数值。

因此，在象甘氨酸这样简单的氨基酸中它的酸性基团是—N +H 3，它的碱性基团是—COO -。

② 氨基酸存在形式：氨基酸在强酸性溶液中以正离子存在，在强碱性溶液中以负离子存在。

在等电点时，氨基酸主要以两性离子存在：
这样，在强酸性介质中电解氨基酸溶液，则在阴极上析出氨基酸；反之，如在强碱性介质中，则氨基酸的负离子移向阳极。

③ 成盐
在溶液中有少量不电离的氨基酸，可与强酸、强碱都能成盐，遇酸成铵盐，遇碱成羧酸盐：
④ 离子化
-R CH COOH
NH 3R CH COO
NH 3
+-R CH COO
NH 2-
（Ⅱ）
（Ⅰ）
+
正离子
两性离子
负离子
-
R CH COOH
NH 2
R CH COO
NH 3
+
-
R C H C OOH N H 2+HCl
R C H C OOH
N H
3
++Cl
-
R
C H C OOH N H 2
+R
C H C OO N H 2
+NaOH
-Na +
在水溶液中，氨基酸分子中的羧基和氨基可以分别象酸或碱一样的离子化。

2．等电点
氨基酸在水中可以发生离子化，但离子化程度是不相同的。

当向氨基酸水溶液中加入酸或碱可以抑制氨基酸分子中的羧基或氨基的离子化程度。

① 等电点：当溶液调节至一定的pH 值时，氨基酸可以两性离子的形式存在，将此溶液置于电场中，氨基酸不向电场的任何一极移动，即处于电中性状态，这时溶液的pH 值称为氨基酸的等电点，通常以pl 表示。

K 1：-COOH 电离常数；K 2：-NH 3+电离常数。

② pH 值：中性氨基酸的等电点小于7（负离子要多些）。

等电点一般
在5～6.3之间。

酸性氨基酸需加入酸将溶液调到等电点，故其等电点小于7。

等电点
OH -
R CH COOH
NH 3R CH COO
NH 3
++-
R CH COO NH 2-
（Ⅱ）
（Ⅰ）
+
正离子
两性离子
负离子
+H 3O
+
R CH COOH
NH 3R CH COO
NH 3
+-
R CH COO
NH 2-
（Ⅱ）
（Ⅰ）
+
+OH -OH -
+
R
C H C OOH N H 2
+R
C H C OO N H 2
+-H 2H 3O
+
R
CH COOH NH 2
+R
CH COOH NH 3
+H 2O
+
OH -
=
pI
pK 1+pK 2
2
一般在2.8～3.2之间。

碱性氨基酸需加入碱将溶液调到等电点，故其等电点大于7。

等电点一般在7.6～10.8之间。

（习题：P649，2）
pH<pI 氨基酸以正离子形式存在(酸性增加)； pH>pI 氨基酸以负离子形式存在(碱性增加)。

③ 氨基酸在等电点时，溶解度最小。

可用调节氨基酸等电点的方法分离氨基酸的混合物。

3．氨基酸的反应 氨基酸分子中的氨基和羧基的化学反应。

① 氨基酰化
乙酰氯、醋酸酐 、苯甲酰氯、邻苯二甲酸酐等都可作酰化剂，得到相应的氨基酸衍生物。

因为在蛋白质中氨基酸是以酰胺的形式存在的，在研究合成蛋白质的过程中人们创造了各种构成酰胺键的试剂和方法。

例如：为了保护氨基可用苄氧甲酰氯作为酰化剂，因为既可容易引入，又能用多种方法把它脱下来。

② 氨基的烃基化
2，4-二硝基氟苯能氨基酸的氨基发生反应，用2，4-二硝基氟苯作为测定N 端的试剂：
氨基酸的二硝基衍生物，用非极性溶剂抽提出来，再用层析法分离鉴定。

`R COCl
R
CH COOH
H 2N +
`R C
R
CH COOH
HN O
+HCl
`R CH 2Cl R
CH COOH
H 2N +`R
CH 2R
CH COOH HN +HCl
R
CH C OOH
H 2N +R
CH COOH
H N HF
F NO 2
N O 2
N O 2
NO 2
-
③ 与亚硝酸反应：HNO 2的作用—范斯莱克氨基酸测定法（测定计算分子中氨基的含量）
放出的氮气，一半来自氨基酸的氨基，半来自亚硝酸，反应是定量完成的，衡量放出的氮气。

④ 与茚三酮反应—α-氨基酸的特有反应（鉴别α-氨基酸）
一般生成紫色。

脯氨酸、羟基脯氨酸生成黄色。

甲醛作用 （使氨基消失，既碱性消失，可用碱滴定羧基的含量）
⑤ 氨基酸羧基的反应
主要利用它能生成酯，成酐、成酰胺的一些反应。

将氨基酸转化成酯再与肼作用生成酰肼，酰肼与亚硝酸作用则生成叠氮化合物。

叠氮化合物与另一氨基酸作用即能缩合成二肽：
R`
COOR``
H 2N R 3ZHN O +`R COOR``HN R O
↑R CH COOH NH 2
+HNO 2
R CH COOH OH
+N 2+H 2O R CH COOH NH 2
+R CH COOH N=CH 2
+H 2O
H 2N
CHCOOH R +
OH OH O
O
N
O
O O O
2
+RCHO CO 23H 2O
++R
C H C O OH H 2N R
C H C O OR `
H 2N NH 2NH 2
R CH C-NH-NH
2
H 2N O
HONO
R CH C-N 3
H 2N O
叠氮法合成的肽能保持产品光学纯度。

⑥ 受热反应 （注意和前面讲过的羟基酸受热反应比较） α-氨基酸受热时，两分子α-氨基酸失水形成哌嗪二酮的衍生物
α-羟基酸加热形成交酯。

β-氨基酸受热时则失氨而形成α，β-不饱和酸。

（和β-羟基酸受热产物一样）
γ-氨基酸和δ-氨基酸受热则分子内氨基与羧基失水形成内酰胺。

（γ-羟基酸和δ-羟基酸受热形成内酯。

） 四、物理和光谱性质
1．α—氨基酸都是无色结晶。

因是在等电点成两性离子时结晶出来的，在分子内即有极强的静电引力，其熔点无疑要较相应的胺或羧酸高，通常熔融时都分解。

2．α—氨基酸溶于水，在等电点时溶解度最小。

由于它具两性离子的结构，一般难溶于非极性有机溶剂。

2
C CH
H 3C O OH NH 2C CH CH 3O
HO
+
HN
C CH
H 3C O
NH C
CH 3
O
3,6-二甲基-2,5-哌嗪二酮
H 2CH R CH 2COOH
△
H
C C
H
R COOH +NH 3
H 2CH R CH 2CH 2COOH
△
+H 2O
CH R CH 2
CH 2C
O
γ-氨基酸γ-内酰胺
3．α—氨基酸IR ：1600cm -1处有一羧负离子的吸收带（1720 cm -1没有羧基的典型谱带）。

在3100-2600 cm -1间有一强而宽的N-H 键伸缩吸收带。

§19—2 多肽 一、肽和肽键
氨基酸分子间的氨基与羧基失水，以酰胺键（肽键）相连而成的化合物叫做肽。

1．肽键
2．肽的结构
C —端：保留游离的羧基；N —端：保留游离的氨基。

三肽有6种可能的方式；四肽有24种可能的方式；六肽有720种可能的方式。

氨基酸和二肽类的整个酰胺基是共平面的，即羰基碳、氮以及连接它们的四个原子都处于一个平面中， 3．多肽的命名
H 2N CH R N
R
COOH
O 12
二肽
H 2N CH R N
HC R O 12
三肽
N O C H
R
COOH
3H 2N CH 2O
HC CH 3COOH
（Ⅰ）甘氨酰- - 丙（Gly - Ala
）
H 2N CH
O CH 2
COOH
丙氨酰 - - 甘（Ala - Gly ）
CH 3（Ⅱ）
C
NH
O
肽键
以含C —端的氨基酸为母体，把肽链中其它氨基酸名称中的酸字改为酰字，将含N —端的氨基酸写在最前，然后按它们在链中的顺序依次排列至最后含C —端的氨基酸。

二、多肽结构的测定和端基分析
确定天然多肽结构是很麻烦的。

首先知道由哪些氨基酸组成的（可通过长度水解确定），还要知道各氨基酸的连接顺序。

1．分子量大小的测定（相对分子质量）
多肽虽是个高分子化合物，但是个具有极其严格而精细结构的，有固定的相对分子质量，而不是象一般高分子化合物那样只是一个平均相对分子质量，可用化学方法或用各种物理方法，如渗透压法、光散射法，以用测量超离心时的性能和X 衍射。

2．氨基酸的定量分析
多肽在6mol/LHCl ，105℃时水解（碱性水解易引起手性碳的外消旋化，故不能用）。

水解后得的氨基酸混合液可用氨基酸分析仪分离和测定。

3．测定N 端和C 端
① 2，4—二硝基氟苯法
NH 2
CHCH 2CH 2O
CH 谷氨酰- 半胱氨酰 - 甘氨酸
简写为谷- 半胱 - 甘（Glu - Cys - Gly ）
HOOC
CH 2
H 2
C COOH
SH
O
H 2N CH O
CH R
R CH COOH
O
O 2N
O 2N
R 1
2
3
F +
DNFB 为标记N —端试剂。

N —端的氨基酸生成为黄色的N —（2，4—二硝基苯基）氨基酸，通过纸上层析便可确定N —端是哪一种氨基酸。

此法的主要缺点是当水解分离N-二硝基苯氨基酸的同时，整个多肽链也会分解成氨基酸了。

② 异硫氰酸酯法
末端氨基与异硫氰酸酯中的碳进行亲核加成得到标记的肽，小心水解，则末端氨基酸与标记试剂环化，形成苯乙酰硫脲而从多肽链上分离，再与标准试剂比较，可确定哪种氨基酸。

这个方法的特点是，除多肽N
端的氨基酸
O 2N
O 2N
N H
CH N O
CH R
R CH COOH
O
R 1
2
3
水解
2N
O 2N
N H
C H C OOH R
1
H 2N C H C OOH R 2
H 2N CH COOH
R 3
+
+2CH C
H
N O
CH CO
R
R 1
2
N OH
CH CO
R 1
2
稀酸
H 2N CH CO
R 2
+N C S NH
C CHR
苯乙内酰硫脲
外，其余多肽链会保留下来。

这样可继续不断的测定其N端。

③酶水解（蛋白质水解有高度选择性，往往只水解一种肽键。

）
现在有自控的氨基酸顺序测定仪问世，用它测定氨基酸的顺序，就较为便捷了。

④测定C端。

氨基酸的酯与肼反应生成酰肼的方法也是测定C端的方法。

因为只有酯、酰胺能与肼反应而生成酰肼，而羧基不能与肼反应。

所以多肽与肼反应时，所有的肽键(酰胺)都与肼反应而断裂成酰肼，只有C端的氨基酸有游离的羧基，不会与肼反应成酰肼。

这就是说与肼反应后仍具有游离羧基的氨基酸就是多肽C端的氨基酸了。

4．肽链选择性地裂解并鉴定
相对分子量较大的多肽一般需要把它裂解成小碎片，一一测定这些小碎片的顺序，再从各个碎片在排列上的重叠，重建整个肽链的顺序。

以催产素为例，说明测定的一般方法和步骤。

§19—3蛋白质
组成：由氨基酸以酰胺键形成的高分子化合物，一般相对分子质量在10000以上。

一、蛋白质的分类
1．根据蛋白质的形状分为：
①纤维蛋白质。

如丝蛋白、角蛋白等；
②球蛋白。

如蛋清蛋白、酪蛋白等。

2．根据蛋白质的化学组成分为：
① 单纯蛋白质：它是由多肽组成的，其水解最终产物是α-氨基酸。

如白蛋白、球蛋白、谷蛋白等。

② 结合蛋白质：它是由单纯蛋白质与非蛋白质部分结合而成的。

如脂蛋白、磷蛋白、色蛋白、金属蛋白、血红蛋白。

3．根据蛋白质的功能分为：
① 活性蛋白质：它包括在生命运动过程中一切有活性的蛋白质。

② 非活性蛋白质：主要包括一大类担任生物的保护或支持作用的蛋白，从现有的了解看，都是不具有生物活性的物质。

二、蛋白质的结构
1．一级结构：蛋白质分子中氨基酸的连接顺序。

蛋白质的一级结构也是由肽键连接起来的肽链，它和多肽的区别仅仅在于蛋白质有较高的相对分子量（一般认为在一万以上）和较为复杂的一些结构而已。

氨基酸在蛋白质多肽链中的排列顺序：
肽键是蛋白质一级结构的基本结构键
2．蛋白质的次级结构：蛋白质分子中的氨基酸是通过共价键结合的，因此是最稳定、最基本的结构，称为一级结构，在一级结构的长链中，存在不同的基团如—H ，—C=O ，—NH 2，—COOH ，—R 等等。

它们之间也可以互相作用，
形成了分子的立体结构。

这种分子中原子团间非键合的相互作用，要比共价键弱得多，称为次级键或副键。

主要有以下几种：
① 氢键：蛋白质分子中形成氢键的有两种情况，一是主链的肽键之间形成的，另一是侧链与侧链间或侧链与主链间形成的。

OH N H ---------亮丝苏半半谷异甘2
②疏水作用：蛋白质分子的侧链，有一些极性很小的基团，这些基团和水的亲和力小，而疏水性较强，也有一种自然的趋势避开水相，当蛋白质长链卷曲成特定的构象时，它们要互相接触，与水疏远，而自相粘附形成分子内胶束，藏于分子内部，这种非极性侧链互相接近的趋势说明存在着一种力，这种力称为疏水力或疏水作用。

这些非极性侧链不参与水分子形成的连续氢键结构，为极性基团与水的强烈氢键结构所稳定，可以看成是反氢键，对蛋白质分子的空间结构的稳定也起着重要的作用。

③盐键：在中性溶液中，蛋白质的氨基与胍基带正电荷，羧基带负电荷。

在天然蛋白质中，上述基团中有一部分是接近，因静电吸引而成键，这种键称为盐键。

在蛋白质中虽然带电基团只有少数成盐键，但许多蛋白质都存在有盐键。

④范德华引力：由于次级键的作用，使肽链和链中的某些部分联系在一起，而成特定的空间结构。

3．蛋白质的空间结构
①蛋白质二级结构：α- 螺旋和β- 折叠片。

α- 螺旋：一条肽链可以通过一个酰胺键中羰基的氧与另一酰胺键中氨基的氢形成氢键而绕成螺旋形结构。

β- 折叠片：由链间的氢键将肽拉在一起形成“片”状的结构。

②蛋白质的三级结构和四级结构：螺旋形的肽链相互扭在一起或卷曲的其它形状的结构。

蛋白质在二级结构形式的基础上进一步盘曲.折叠而形成特定格式的三级结构。

三级结构主要依靠疏水键。

具有三级结构的某些蛋白质多肽链即可表现生物学活性。

不少蛋白质是由两个以上具有三级结构的多肽链组成的。

这些多肽链之间没有共价键连接，而是借次级键缔合在一起。

蛋白质的这种结构形式称为蛋白质的四级结构。

此类蛋白质只有完整四级结构才有生物学活性。

三、蛋白质的性质
1. 两性和等电点
蛋白质分子在酸性溶液中能电离成阳离子，在碱性溶液中能电离成阴离子，在某一pH 值溶液中蛋白质成两性离子，这时溶液的pH 值就是该蛋白的等电点pI 。

蛋白质在等电点时水溶性最小，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极。

因此可利用蛋白质的两性和等电点分离、提纯蛋白质。

2．胶体性质：蛋白质溶液的胶体性质在生命活动中起着极为重要的作用。

蛋白质形成胶体溶液，它具有一定稳定性，主要原因是：
① 蛋白质分子中含有许多亲水基如：-COOH 、-NH 2、-OH 等，它们外在
颗粒表面，在水溶液中能与水起水合作用形成水化膜，水化膜的存在增强了蛋白质的稳定性。

② 蛋白质是两性化合物，颗粒表面都带有电荷，由于同性电荷相互排斥，使蛋白质分子间不会互相凝聚。

3
．沉淀：蛋白质溶液与其它胶体一样，在各种不同的因素影响下，也会从
3+H -3+2--H -阳离子pH ＜pI
两性离子pH ＝pI 阴离子pH ＞pI
溶液中析出沉淀，其方法很多。

①盐析法：在蛋白质溶液中加入大量盐[如NaCl、Na
2SO
4
、硫酸铵等]，
由于盐既是电解质又是亲水性的物质，它能破坏蛋白质的水化膜，因此当加入的盐达到一定的浓度时，蛋白质就会从溶液中沉淀析出。

②重金属法：在蛋白质溶液中加入Hg2+、Pb2+等能与蛋白质结合成不溶性蛋白质的重金属离子（盐）。

重金属中毒，可用蛋白质（如牛奶、豆浆、生鸡蛋等）解毒。

可逆沉淀：是指沉淀出来的蛋白质分子的各级结构基本不变，只要消除沉淀因素，沉淀物能重新溶解。

盐析法则是可逆沉淀。

不可逆沉淀：则不能恢复原蛋白质的结构。

如重金属法则是不可逆沉淀。

4．水解：蛋白质在酸或碱催化下能使各级结构彻底破坏，最后水解为各种氨基酸的混合物。

蛋白质→→胨→多肽→氨基酸
研究蛋白质水解中间产物的结构和性质，可以为蛋白质的研究提供有价值的资料。

5．变性：变性作用是指蛋白质受物理因素（如加热。

强烈振荡、紫外线或X-射线的照射等）或化学因素（如强酸、重金属、乙醇等有机溶剂）的影响，其性质和内部结构发生改变的作用。

蛋白质的变性一向认为是蛋白质的二级、三级结构有了改变或遭受破坏，结果使肽链松散开来，导致蛋白质一些理化性质的改变和生物活性的丧失。

如用酒精、煮沸、高压、紫外线消毒或杀菌的原因就在于这些条件均
可导致细菌或病毒体内蛋白质变性，从而造成细菌死亡或病毒丧失活性。

6．显色反应蛋白质能发生多种显色反应，可用来鉴别蛋白质。

①与水合茚三酮反应：呈现蓝紫色（和氨基酸一样）。

②缩二脲反应：蛋白质和缩二脲（NH
2CONHCONH
2
）在NaOH溶液中加入
CuSO
4
稀溶液时会呈现红紫色。

③黄蛋白反应蛋白质中存在有苯环的氨基酸（如苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸），遇浓硝酸呈黄色。

这是由于苯环发生了硝化反应，生成黄色的硝基化合物。

皮肤接触浓硝酸变黄就是这个缘故。

④米勒反应：蛋白质+硝酸汞的硝酸溶液后变为红色。

(酪氨基酸的反应)。

§19—4酶
酶是生命活动的基础，哪里有生命现象，哪里就有酶的活动。

一、酶的组成
酶是一种有生物活性的蛋白质，也就是生物体内的催化剂，它可以分为单纯酶和结合酶两类。

单纯蛋白酶：仅有蛋白质构成，其催化活性仅由蛋白结构所决定。

如脲酶、淀粉酶、溶菌酶等水解酶类。

结合蛋白酶：由酶蛋白和辅助因子（非蛋白部分）所组成。

如两者分离，往往失去催化活性。

酶催化反应的专一性和高效性主要决定于酶蛋白，而辅助因子主要对电子、原子或某些基团起传递作用。

二、酶蛋白催化反应的特异性
1．具有一般催化剂的共性。

①促进某一反应的速率，酶的催化效力远远效超过化学催化剂（催化效率是一般催化剂的108-1010倍）。

许多在体外有机化学家无法进行的反应，在体内却易进行，并且都是在常温常压下进行的。

②只能催化热力学上允许进行的反应，加速其达到平衡状态，而不能改变其平衡点，更不能催化热力学上不能进行的反应。

③也是通过降低活化能，以加速化学反应的速度。

2．具有化学选择性——即从混合物中挑选特殊的作用物。

例如麦芽糖酶只能使α-葡萄糖苷键断裂，而不能使β-葡萄糖苷键断裂。

3．具有立体化学选择性——辨别对映体，酵母中的酶只能使天然D型糖发酵，而不能使相应的L型糖发酵。

4．一般在温和的条件下进行催化作用——即在pH7附近和37℃进行（但胃蛋白酶可在pH1-2时催化例外）。

三、酶的分类和命名
1．按其催化类型可分为六大类：
①氧化还原酶：能促进作用物氧化还原的酶类如细胞色素氧化酶等；
②转移酶：催化一个底物分子的某一基团转到另一底物上去如转氨酶：
③水解酶：催化水解反应。

如淀粉酶、脂肪酶、明蛋白酶等；
④裂解酶：促进一种化合物分裂为两种化合物，或由两种化合物合成一种化合物的反应。

如碳酸酐酶；
⑤异构酶：促进异构化反应。

如磷酸葡萄糖异构酶；
⑥连接酶：促进两分子连接起来，同时使ATP（或其他三磷酸核苷）
中的高能键断裂，转变成ADP和无机磷酸盐，或AMP和焦磷酸。

如谷氨酰胺合成酶。

2．酶的命名有习惯命名和系统命名两种
①习惯命名法：两个原则
原则1：根据所作用物命名。

如水解淀粉的酶叫淀粉酶，水解蛋白质的酶叫蛋白酶。

有时还要加上来源以区别不同来源的同一类酶，如胃蛋白酶、胰蛋白酶。

原则2：根据催化反应的性质及类型命名。

如水解酶、氧化酶、脱氢酶、转移酶等。

有时也根据上述两条原则综合起来命名。

②系统命名法：是以酶的催化反应为基础进行命名的。

规定每种酶的名称要写出作用物的名及其催化性质，并以“：”号将两者分开。

比较长，尚未广泛使用。

§19—5核酸
一、核苷酸——构成核酸的单体
1．核苷酸中存在碱基。

这些碱基都是嘧啶或嘌呤，共五种：
嘧啶衍生物：脲嘧啶、胞嘧啶、胸嘧啶。

嘌呤衍生物：腺嘌呤和鸟嘌呤。

2．两种核苷：核糖核酸（RNA）和脱氧核糖核酸（DNA）
3．核苷酸：核苷的磷酸酯。

二、核酸的结构
1．核酸的一级结构：是指核酸中各核苷酸单位的排列次序。

2．核酸的二级结构
DNA的双螺旋结构。

三、核酸的生物功能
核酸在生物的遗传变异、生长发育及蛋白质合成中起着重要的作用。

DNA的双螺旋结构学说，可以解释DNA分子本身的复制机制，细胞分裂时DNA的二条链可以拆开，分别到两个子细胞里，每条链通过碱基配套对，即A-T，G-C各自复制出一条与自相对应的链子，并一起组成一个新的DNA 分子。

因此在两个分子细胞里所形成的DNA分子，必然是和母细胞的DNA 分子一样的，遗传信息也就由母代传到子代了。

这种双链核酸的复制过程差错极小(几率约为10-7)。

这就是生物繁衍过程中遗传性状能维持相对稳定的基础，也是种豆得豆，种瓜得瓜的生物学基础。

在机体内合成或从外界摄取的各种氨基酸进入细胞后，就可以合成蛋白质。

蛋白质的生物合成与核酸有密切关系。

目前认为蛋白质的合成是由DNA 通过RNA决定的。

在生物体的每一个细胞内都有携带遗传密码的DNA。

DNA将特殊信息传给mRNA，mRNA接受信息后移至核糖体，当向前传送时，tRNA接受mRNA的信息，得知如何排列某些氨基酸，每个tRNA将二十种不同氨基酸中之一放在适当位置，当tRNA将氨基酸一个接一个排列成长肽链，就产生了蛋白质。

由于核酸在有机体内的重要性，核酸化学和生物化学的研究的进展，必将逐步揭开生命的秘密，为科学和技术开拓宏伟的前景，同时必将导致很大的实际价值，即在工业、农业、医疗实践中也将日益广泛应用。