氨基酸结构与性质

蛋白质分子的大小与分子量
寡聚蛋白（oligomeric protein）: 由两个或 更多个蛋白质亚基(多肽链)通过非共价 键结合而成的蛋白质。如烟草花叶病毒 由许多亚基和核糖核酸组成的超分子复 合物，MW为4 x 107(四千万)。
蛋白质分子的大小与分子量
对于简单蛋白质来说，用其MW 除以110 即可得氨基酸残基的数目。(必须记住） 蛋白质中20种氨基酸的平均分子量为138， 在多数蛋白质中较小的氨基酸占优势，分子 量接近128，形成肽键时失去1分子水(18),故 氨基酸的平均MW为110。
5.掌握蛋白质一级结构的概念；了解蛋白质一
级结构的测定方法与思路，学会分析简单多
肽的氨基酸顺序。 6.理解并掌握蛋白质二级结构的概念；二级结 构的基本类型：α-螺旋及β-折叠的结构 特点；了解几种常见纤维状蛋白质的结构特 性；了解超二级结构及结构域的概念。 7.了解蛋白质三级结构、四级结构的概念及稳定素。
1. 常见的蛋白氨基酸
COOH 3N
+
C H R
除Gly外，-C原子是一个不对称的碳原子
（asymmetric carbon）或手性中心（chiral center）,它所连接的四个基团是不同的，因此 具有旋光性。
D-L构型 与旋光
• Fischer选择甘油醛为标准，规定右旋甘油醛为 D构型，只要通过 D-甘油醛 衍生出来的，或者 通过反应能生成 D-甘油醛（不涉及手性中心的 反应）的化合物均为D构型；反之，与左旋甘 油醛相关的化合物为L型。 •
4.根据营养价值分：完全蛋白质、不完全蛋白质。
蛋白质分子的大小与分子量
蛋白质是分子量很大的生物分子。对任 一种给定的蛋白质来说，它的所有分子在氨 基酸的组成和顺序以及肽链的长度方面都应 该是相同的。 蛋白质分子量的上下限是人为规定的。 蛋白质的分子量（MW, molecular weight）: 6000-106 道尔顿（dalton）。
• 值得注意的是D/L与旋光的方向没有必然联系。
（二）氨基酸的构型：
构成蛋白质的氨基酸除甘氨酸外，均含 有α-碳原子，在空间各原子有两种排列方式：
L-构型与D-构型，它们的关系就像左右手的
关系，互为镜像关系，下图以丙氨酸为例：
（二）氨基酸的构型：
活着的生物体中所有蛋白质氨基酸除甘氨酸外，
都是以L构型存在。
10.了解蛋白质分离提纯的常用方法及基本原理。
一. 蛋白质的生物学意义
(一) 蛋白质是生命活动的物质基础 生物体内的蛋白质是除水以外，机体
组织中最多的组分，占人体干重的45%，
占细菌干重的50～70%。Soybean,wheat.

早在1878年，思格斯就在《反杜林论》中指 出：“生命 是蛋白体的存在方式，这种存 在方式本质上就在于这些蛋白体的化学组成 部分的不断的自我更新。”
二十种氨基酸的名称和结构如图所示:
Gly, G, 甘氨酸 Ala, A, 丙氨酸 Val, V, 缬氨酸 Leu, L, 亮氨酸 Ile, I, 异亮氨酸 Met, M, 蛋氨酸, 甲硫氨酸
Ser, S, 丝氨酸 Thr, T, 苏氨酸 Cys, C, 半胱氨酸 Pro, P, 脯氨酸 Asn, N, 天冬酰胺 Gln, Q, 谷氨酰胺
二、蛋白质分子的基本组成单位——氨基酸
（一）氨基酸的结构通式：
从氨基酸的结构通式 可以看出： 1. 构成蛋白质的氨基 酸均为L-α-氨基酸? (αC原子上有一个NH3) 2. 除R为H（甘氨酸） 外，其余氨基酸均具有 旋光性。 各种氨基酸的区别 在于侧基R基上。
残余,剩余物
旋光性：
自然界中有许多物质对偏振光的振动面不发生影响， 例如水、乙醇、丙酮、甘油及氯化钠等；还有另外一些物 质却能使偏振光的振动面发生偏转，如某种乳酸及葡萄糖 的溶液。能使偏振光的振动面发生偏转的物质具旋光性， 叫做旋光性物质；不能使偏振光的振动面发生偏转的物质 叫做非旋光性物质，它们没有旋光性。 当偏振光通过旋光性物质的溶液时，可以观察到有些物 质能使偏振光的振动面向左旋转（逆时针方向）一定的角 度，这种物质叫做左旋体，具有左旋性，以“-”表示； 另一些物质则使偏振光的振动面向右旋转（顺时针方向） 一定的角度，叫做右旋体，它们具有右旋性，以“+”表示。 以前也曾用“l、d”表示左右旋。
所以，我们不难理解，为什么说没有蛋白质就没有生命。
二、蛋白质的分类
1.根据分子形状分：球状蛋白质、纤维状蛋白质 2.根据功能分：活性蛋白质、结构蛋白质。
3.根据组成分：
（1）简单蛋白质：清蛋白、球蛋白、谷蛋白、 醇溶谷蛋白、组蛋白、精蛋白、硬蛋白。 （2）结合蛋白质：色素蛋白、金属蛋白、磷蛋 白、核蛋白、脂蛋白、糖蛋白。
(二) 蛋白质的生物学功能
5.参与机体的防御： 机体抵抗外来侵害的防御机能，靠 抗体，抗体也称免疫球蛋白，是蛋白质。 6.接受传递信息：如口腔中的味觉蛋白、视网膜中的视 觉蛋白。
7.调节或控制细胞的生长、分化、遗传信息的表达。 8.其它：如鸡蛋清蛋白、牛奶中的酪蛋白是营养和储存 蛋白；胶原蛋白、纤维蛋白等属于结构蛋白。还有甜味 蛋白、毒素蛋白等都具有特异的生物学功能。
2、按侧基R基的结构特点分：
（1）脂肪族氨基酸: Gly,Ala,Val,Leu,Ile （2）芳香族氨基酸: Phe、Tyr, Trp （3）杂环氨基酸： Pro、His
3、按侧基R基与水的关系分：
（1）非极性R基氨基酸：有丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异 亮氨酸、脯氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、色氨酸。 （2）不带电的极性R基氨基酸：甘氨酸、丝氨酸、苏氨酸 、半胱氨酸、酪氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺。 （3）极性带+电氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。 (4) 极性带-电氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸.
注：二十种氨基酸的结构特点
支链氨基酸：缬氨酸、亮氨酸，异亮氨酸 含羟基的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸 含硫的氨基酸：半胱氨酸（含巯基）、 甲硫氨酸（含硫甲基） 含苯环的氨基酸：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸 含胍基的氨基酸：精氨酸 含咪唑基的氨基酸：组氨酸 亚氨基酸：脯氨酸 含酰胺的氨基酸：天冬酰胺、谷氨酰胺 含吲哚基的氨基酸：色氨酸 含ε-氨基的氨基酸：赖氨酸
蛋白质的水解
一、 蛋白质的化学组成
1.元素组成：蛋白质是一类含氮有机化合物，除含
有碳、氢、氧外，还有 N 和少量的 S 。某些蛋白质还 含有其他一些元素，主要是磷、铁、碘、钼、锌和 铜等。这些元素在蛋白质中的组成百分比约为： 碳 50％-55% 氢 6.5-7.3％ 氧 19-24％ 氮 16% 硫 0-3％ 其他 微 量
8.充分理解蛋白质结构与功能的关系；从核糖 核酸酶的变性与复性实验理解一级结构与空
间结构的关系；以细胞色素C等为例充分理解
一级结构与蛋白质生物学功能的关系；从血
红蛋白与肌红蛋白的结构特性理解蛋白质空
间结构与生物学功能的关系。 9.掌握蛋白质的理化性质：胶体性质、两性电 离与等电点、沉淀作用、变性作用以及这些 性质的生理意义及实践意义。
蛋白质的含氮量
大多数蛋白质的含氮量接近于 16% ，这 是蛋白质元素组成的一个特点，也是凯 氏（Kjedahl）定氮法测定蛋白质含量的 计算基础。所以，可以根据生物样品中 的含氮量来计算蛋白质的大概含量： 蛋白质含量=蛋白氮 6.25 6.25为蛋白质系数，即 1克氮所代表的蛋 白质量（克数）
蛋白体是生命的物质基础；
1.
2.
3.
生命是物质运动的特殊形式，是蛋白体的存在方式；
这种存在方式的本质就是蛋白体与其外部自然界不断的新 陈代谢。

现代生物化学的实践完全证实并发展了恩格 斯的论断。
(二) 蛋白质的生物学功能
1.作为生物催化剂：在体内催化各种物质代谢反应的酶
几乎都是蛋白质。(生物固氮，27℃1亿吨/年。工业，500℃，几百大气压。）
【目的与要求】
§1.1 蛋白质通论
§1.2 蛋白质的分子组成——氨基酸
〔目的与要求〕
1. 了解蛋白质对生物体的重要意义。
2. 了解蛋白质的分类，掌握蛋白质元素组成特点。 3. 掌握蛋白质的基本构成单体：氨基酸的结构特 点，从各氨基酸的结构特点上理解氨基酸的分 类。 4. 掌握氨基酸的理化性质，重点掌握两性电离与 等电点含义、茚三酮反应及其应用。
道尔顿（Dalton）
• 分子量常用单位(D)，就是将分子中所有原子按个数求原子 量的代数和。蛋白质是大分子，所以常用kDa（千道尔顿） 来表示。 • 原子质量单位（amu 或u）有时称统一原子质量单位，或道 而顿（Dalton，Da，D）是用来衡量原子或分子质量的单位， 它被定义为碳12原子质量的1/12 • 道尔顿就是原子质量单位，在生物化学、分子生物学和蛋白 组学中经常用D或KD，定义为碳12原子质量的1/12，1D＝ 1/N g，N为阿弗加德罗常数，其实最开始道尔顿计算出的原 子量是我们现在用的当量. • 分子量是没有单位的，它是相对分子质量,比值是固定的，用 原子量算出来的 • 氯化钠的分子量是58.5道尔顿 氯化钠的分子量是58.5，这个也可称作为式量 氯化钠摩尔质量就为58.5g/mol
4、按氨基酸是否能在人体内合成分：
（1）必需氨基酸：指人体内不能合成的氨基酸，必须从食物 中摄取，有八种：赖氨酸、色氨酸、甲硫氨酸、苯丙
氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸。
异亮 甲 一 家
缬 写
亮 两
色 三
本 本
苏 书
赖 来
（2）非必需氨基酸：指人体内可以合成的氨基酸。有十种。
（3）半必需氨基酸：指人体内可以合成但合成量不能满足源自文库 体需要（特别是婴幼儿时期）的氨基酸，有两种：组 氨酸、精氨酸。
Pr 的基本结构单位—氨基酸
1. 常见的蛋白氨基酸(Amino,acid Aa) Aa共有约180种，但组成蛋白质的常见Aa 只 有20种，称为蛋白质Aa，其它不参与蛋白质组成 的Aa 称为非蛋白Aa。 Aa 可以通俗地理解为含有氨基的羧酸，除脯 氨酸外，其氨基均 位于与羧基相连的-C原子上，
故称为-Aa。（天然蛋白质水解的终产物都为α-氨 基酸？）
生物死亡及埋藏后非生物的D构型相对L构型 大量增加，这一两种氨基酸构型的转换过程称之
为氨基酸的外消旋作用（racemization）。
Pr 的基本结构单位—氨基酸
1. 常见的蛋白氨基酸
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 脯氨酸 甲硫氨酸 半胱氨酸
Gly Ala Val Leu Ieu Pro Met Cys
2.调节代谢反应：一些激素是蛋白质或肽，如胰岛素、 生长素。 3.运输载体：如红细胞中运输O2、CO2要靠Hb (Hemoglobin 血红蛋白)、运输脂类物质的是载脂蛋白、 运铁蛋白等转运蛋白或叫载体蛋白。 4.参与机体的运动：如心跳、胃肠蠕动等，依靠与肌肉 收缩有关的蛋白质来实现，如肌球蛋白、肌动蛋白。
三. 蛋白质的水解
1.酸水解 条件：5～10倍的20%的盐酸煮沸回流16～24小时， 或加压于120℃水解2小时。 优点：可蒸发除去盐酸，水解彻底，终产物 为L-α-氨基酸，产物单一，无消旋现象。 缺点：色氨酸破坏，并产生一种黑色的物质：腐 黑质，水解液呈黑色。 HVP（hydrolyzed vegetable proteins）.HAP.食 品添加剂
2. 碱水解
p123
条件：4mol/L Ba(OH)2或6mol/L NaOH煮沸6小时。 优点：水解彻底，色氨酸不被破坏，水解液清亮。 缺点：产生消旋产物，破坏的氨基酸多，一般很少使用。
3. 蛋白酶水解
p123
条件：蛋白酶如胰蛋白酶、糜蛋白酶，常温37～40℃， pH值5～8 。 优点：氨基酸不被破坏，不发生消旋现象。 缺点：水解不完全，中间产物多。 蛋白质酸碱水解常用于蛋白质的组成分析，而酶水解 用于制备蛋白质水解产物。
苯丙氨酸 Phe 酪氨酸 Tyr 色氨酸 Trp 精氨酸 Arg 赖氨酸 Lys 组氨酸 His 天冬氨酸 Asp 谷氨酸 Glu
丝氨酸 Ser 苏氨酸 Thr 天冬酰胺 Asp 谷酰胺 Gln
（三）氨基酸的结构与分类
1、按氨基酸分子中羧基与氨基的数目分：
（1）酸性氨基酸：一氨基二羧基氨基酸，有：天冬氨酸 (Asp)、谷氨酸(Glu) （2）碱性氨基酸：二氨基一羧基氨基酸，有：赖氨酸 (Lys)、精氨酸(Arg)、组氨酸(His) （3）中性氨基酸：一氨基一羧基氨基酸，有：甘氨酸、 丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、 半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸、 天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。