第八章酶资料
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第2章
酶
Enzymes
2.1 概述 2.2 酶的化学本质与分类 2.3 酶促反应动力学
2.4 酶对食品质量的影响及应用
2.5 酶促褐变
2.6 酶制剂的生产
2.1 概 述
很久以前，人类就开始利用酶来制备食品，尽管 当时人类并没有任何有关催化剂和化学反应本质方面 的知识，然而使用酶的技术还是流传了下来
除对键有要求，对键上至少一基团也有要求
例：磷酸单酯酶水解
OH
P OR 1
对R1无要求（糖,核苷） O
OH
但若P上其他-OH已酯化，就会无作用
（2）绝对专一性 (absolute specificity)
对底物要求特严，只对一种底物催化
例如 脲酶，只催化脲分解：
O
H2N
NH 2
E H2O
2NH3+ CO2
√ 4.酶催化活性可调控
可通过抑制ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ和激活剂等对酶活性严格调控
2.2D 酶的作用机理
1.中间产物理论
（1）活化能（actived energy）
反应物分子只有吸收能量，变为活化分子，
才能发生反应
√（2）活催化化能剂E的a：作将用一般改分变子反变应成途活径化,↓E分a,子↑反需应要速的度能量
G
无催化剂
√(2)系统命名法
由国际生化协会酶学委员会制定
不断修订，1992年命名的酶已达3196种
酶的系统名由两字母EC和四个数字构成 EC-国际酶学委员会（Enzyme Commission)
例： -淀粉酶，系统名：EC 3.2.1.1
酶的大类 1-氧化还原酶 2-转移酶 3-水解酶 4-裂合酶 5-异构酶 6-连接酶
2.2 酶的化学本质与分类
2.2A 酶的化学本质
•1926年Summer首次从刀豆中分离纯化得到尿酶结晶， 并证明它具有蛋白质的性质，从而提出酶的本质是蛋白 质的观点。 •1982年Cech在研究四膜虫26srRNA时，发现了一种 具有催化功能的RNA分子，即核酸，之后人们对酶的 本质有了新的认识，认为酶是活生命机体产生的具催 化活性的生物大分子 •但是在生物体内，除了少数几种酶为核酸分子外，大多数 •酶类都是蛋白质。以下的研究也主要以蛋白质为主。
按专一性由宽到窄程度，酶的专一性又分3个层次:
(1)相对特异性： A 键的专一性 (bond specificity)
O
对一定化学键上的反应催化
R2
例如： 二肽酶 只要求底物有肽键
R1
N
H
肽键上的R1,R2是何氨基酸，没要求
又例：糖苷酶 只要求底物有糖苷键 R1-O-R2
对R1,R2是何糖，没要求
B 基团专一性(group specificity)
Ea
Ea
有催化剂
S
P
Ea又称能阈
√1913，Michaelis-Menten中间产物理论：
酶E参予反应过程，首先E与底物S (substrate) 形成
ES复合物(enzyme-substrate complex) ， 称中间产物，此步Ea↓↓
ES再分解形成产物P (product) ，并释放出E：
S+E ES E+P 例： H2O2→H2O+1/2O2
把能阈较高的一步反应 变成了能阈较低的两步 反应
无催化
Ea=75.3kJ/mol
过氧化氢酶存在，Ea=8.36 kJ/mol
Ea↓至1/9
O
对
等无作用
H2N
NHCH3
（3）立体化学专一性 (stereochemical specificity)
对底物的空间结构亦高度选择
例：L-精氨酸酶，只催化L-Arg水解 对D-Arg无作用
√ 3.催化条件温和,但酶活性易丧失
一般只需常温常压和中性pH 大部分酶的本质是具有一定空间结构的蛋白质 在强酸、强碱或高温条件下,酶会因结构改变 而使活性部分或全部丧失
如：酿造中利用发芽的大麦来转化淀粉 用破碎的木瓜树叶包裹肉以使肉嫩化
酶在食品科学中的重要性
•食品加工的主要原料是生物来源的材料 •材料中含有种类繁多的酶 •其中某些酶在原料的加工期间甚至在加工过程完成后仍 然具有活性
•酶的研究和应用在食品科学和工业中是重要的 1.内源酶
对食品加工有益的 例：牛乳中的蛋白酶
大类中的亚类
如 水解酶中： 1-作用于酯键 2-作用于苷键 3-作用于醚键 4-作用于肽链
流水号
次亚类 酶精细作用
方式
系统命名法虽然严格，但过于复杂，很多时候仍使用酶的习惯命名法
√ 2.2C 酶的催化特性
酶与化学催化剂具有催化剂共性：
①只起催化作用,本身在反应前后不变 ②不改变化学反应的平衡常数
酶对一个正向反应和一个逆向反应的速度影响是 相同的，仅是缩短了反应达到平衡所需的时间。 ③催化机理是↓Ea 改变了反应历程，从底物到产物所需的活化能 降低了。
(3)水解酶（hydrolase）
催化底物水解反应，例：淀粉酶
(4)裂合酶（lyase）
催化C-C,C-O,C-N键的裂解等
(5)异构酶（isomerase）
催化底物异构化，例：葡萄糖→果糖
(6)合成酶（ligase） 催化2底物分子连接 如：
2.酶的命名
谷氨酰胺合成酶
(1)习惯命名法
底物+“酶” ：蛋白酶，淀粉酶 来源+底物+“酶”胃：蛋白酶，木瓜蛋白酶 底物+反应+“酶”抗：坏血酸氧化酶，乳酸脱氢酶
酶的催化特性：
1.高效催化性
酶的催化效率往往比无机催化剂高107～109倍
例： H2O2→H2O+1/2O2
1s,1mol Fe3+,
催化分解H2O2 10 - 5mol
1mol过氧化氢酶，催化分解H2O2 10 5 mol
效率高1010倍
√ 2.高度专一性（specificity）
又称特异性，表明对催化底物的选择性
在干酪成熟过程中，催化酪蛋白的降解赋予奶酪特殊风味
对食品加工有害的 例：番茄中的果胶酶
在番茄酱加工中，催化果胶物质降解使番茄酱黏度下降
2.外源酶 用以↑食品产品的产量和质量
•使用淀粉酶和葡萄糖异构酶来生产高果糖浆 •在牛乳中加入乳糖酶，将乳糖转化成葡萄糖和半乳 糖，制备适合于有乳糖缺乏症的人群饮用的牛乳
酶蛋白 辅助因子
单纯酶 辅基（与酶蛋白结合紧密）
辅酶（与酶蛋白结合松散）
结合酶
结合酶只有同时具有酶蛋白和辅助因子才有活性
2.2B 酶的命名和分类
√ 1.酶的分类
蛋白质类酶分六大类
(1)氧化还原酶（oxidoreductase）
催化氧化还原反应，例：脱氢酶
(2)转移酶（transferase）
催化基团转移和交换反应，例：转氨酶
酶
Enzymes
2.1 概述 2.2 酶的化学本质与分类 2.3 酶促反应动力学
2.4 酶对食品质量的影响及应用
2.5 酶促褐变
2.6 酶制剂的生产
2.1 概 述
很久以前，人类就开始利用酶来制备食品，尽管 当时人类并没有任何有关催化剂和化学反应本质方面 的知识，然而使用酶的技术还是流传了下来
除对键有要求，对键上至少一基团也有要求
例：磷酸单酯酶水解
OH
P OR 1
对R1无要求（糖,核苷） O
OH
但若P上其他-OH已酯化，就会无作用
（2）绝对专一性 (absolute specificity)
对底物要求特严，只对一种底物催化
例如 脲酶，只催化脲分解：
O
H2N
NH 2
E H2O
2NH3+ CO2
√ 4.酶催化活性可调控
可通过抑制ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ和激活剂等对酶活性严格调控
2.2D 酶的作用机理
1.中间产物理论
（1）活化能（actived energy）
反应物分子只有吸收能量，变为活化分子，
才能发生反应
√（2）活催化化能剂E的a：作将用一般改分变子反变应成途活径化,↓E分a,子↑反需应要速的度能量
G
无催化剂
√(2)系统命名法
由国际生化协会酶学委员会制定
不断修订，1992年命名的酶已达3196种
酶的系统名由两字母EC和四个数字构成 EC-国际酶学委员会（Enzyme Commission)
例： -淀粉酶，系统名：EC 3.2.1.1
酶的大类 1-氧化还原酶 2-转移酶 3-水解酶 4-裂合酶 5-异构酶 6-连接酶
2.2 酶的化学本质与分类
2.2A 酶的化学本质
•1926年Summer首次从刀豆中分离纯化得到尿酶结晶， 并证明它具有蛋白质的性质，从而提出酶的本质是蛋白 质的观点。 •1982年Cech在研究四膜虫26srRNA时，发现了一种 具有催化功能的RNA分子，即核酸，之后人们对酶的 本质有了新的认识，认为酶是活生命机体产生的具催 化活性的生物大分子 •但是在生物体内，除了少数几种酶为核酸分子外，大多数 •酶类都是蛋白质。以下的研究也主要以蛋白质为主。
按专一性由宽到窄程度，酶的专一性又分3个层次:
(1)相对特异性： A 键的专一性 (bond specificity)
O
对一定化学键上的反应催化
R2
例如： 二肽酶 只要求底物有肽键
R1
N
H
肽键上的R1,R2是何氨基酸，没要求
又例：糖苷酶 只要求底物有糖苷键 R1-O-R2
对R1,R2是何糖，没要求
B 基团专一性(group specificity)
Ea
Ea
有催化剂
S
P
Ea又称能阈
√1913，Michaelis-Menten中间产物理论：
酶E参予反应过程，首先E与底物S (substrate) 形成
ES复合物(enzyme-substrate complex) ， 称中间产物，此步Ea↓↓
ES再分解形成产物P (product) ，并释放出E：
S+E ES E+P 例： H2O2→H2O+1/2O2
把能阈较高的一步反应 变成了能阈较低的两步 反应
无催化
Ea=75.3kJ/mol
过氧化氢酶存在，Ea=8.36 kJ/mol
Ea↓至1/9
O
对
等无作用
H2N
NHCH3
（3）立体化学专一性 (stereochemical specificity)
对底物的空间结构亦高度选择
例：L-精氨酸酶，只催化L-Arg水解 对D-Arg无作用
√ 3.催化条件温和,但酶活性易丧失
一般只需常温常压和中性pH 大部分酶的本质是具有一定空间结构的蛋白质 在强酸、强碱或高温条件下,酶会因结构改变 而使活性部分或全部丧失
如：酿造中利用发芽的大麦来转化淀粉 用破碎的木瓜树叶包裹肉以使肉嫩化
酶在食品科学中的重要性
•食品加工的主要原料是生物来源的材料 •材料中含有种类繁多的酶 •其中某些酶在原料的加工期间甚至在加工过程完成后仍 然具有活性
•酶的研究和应用在食品科学和工业中是重要的 1.内源酶
对食品加工有益的 例：牛乳中的蛋白酶
大类中的亚类
如 水解酶中： 1-作用于酯键 2-作用于苷键 3-作用于醚键 4-作用于肽链
流水号
次亚类 酶精细作用
方式
系统命名法虽然严格，但过于复杂，很多时候仍使用酶的习惯命名法
√ 2.2C 酶的催化特性
酶与化学催化剂具有催化剂共性：
①只起催化作用,本身在反应前后不变 ②不改变化学反应的平衡常数
酶对一个正向反应和一个逆向反应的速度影响是 相同的，仅是缩短了反应达到平衡所需的时间。 ③催化机理是↓Ea 改变了反应历程，从底物到产物所需的活化能 降低了。
(3)水解酶（hydrolase）
催化底物水解反应，例：淀粉酶
(4)裂合酶（lyase）
催化C-C,C-O,C-N键的裂解等
(5)异构酶（isomerase）
催化底物异构化，例：葡萄糖→果糖
(6)合成酶（ligase） 催化2底物分子连接 如：
2.酶的命名
谷氨酰胺合成酶
(1)习惯命名法
底物+“酶” ：蛋白酶，淀粉酶 来源+底物+“酶”胃：蛋白酶，木瓜蛋白酶 底物+反应+“酶”抗：坏血酸氧化酶，乳酸脱氢酶
酶的催化特性：
1.高效催化性
酶的催化效率往往比无机催化剂高107～109倍
例： H2O2→H2O+1/2O2
1s,1mol Fe3+,
催化分解H2O2 10 - 5mol
1mol过氧化氢酶，催化分解H2O2 10 5 mol
效率高1010倍
√ 2.高度专一性（specificity）
又称特异性，表明对催化底物的选择性
在干酪成熟过程中，催化酪蛋白的降解赋予奶酪特殊风味
对食品加工有害的 例：番茄中的果胶酶
在番茄酱加工中，催化果胶物质降解使番茄酱黏度下降
2.外源酶 用以↑食品产品的产量和质量
•使用淀粉酶和葡萄糖异构酶来生产高果糖浆 •在牛乳中加入乳糖酶，将乳糖转化成葡萄糖和半乳 糖，制备适合于有乳糖缺乏症的人群饮用的牛乳
酶蛋白 辅助因子
单纯酶 辅基（与酶蛋白结合紧密）
辅酶（与酶蛋白结合松散）
结合酶
结合酶只有同时具有酶蛋白和辅助因子才有活性
2.2B 酶的命名和分类
√ 1.酶的分类
蛋白质类酶分六大类
(1)氧化还原酶（oxidoreductase）
催化氧化还原反应，例：脱氢酶
(2)转移酶（transferase）
催化基团转移和交换反应，例：转氨酶