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食品生物化学-PPT课件
天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸、组氨酸
食品生物化学
第五章 蛋白质化学
4、按氨基酸是否能在人体内合成分：
● 必需氨基酸：指人体内不能合成的氨基酸，
必须从食物中摄取。 有八种：赖氨酸、色氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、
亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸。（缬异苯蛋亮色苏赖）
● 非必需氨基酸：指人体内可以合成的氨基酸。
6.25即为 1/16%
食品生物化学
第五章 蛋白质化学
㈡蛋白质的分子组成
蛋白质可以被酸、碱和酶催化而完全水解 ，水解的最终物是氨基酸的混合物。而氨 基酸是不能再水解的最小单位，因此，氨 基酸是组成蛋白质的基本单位。
在自然界，氨基酸多以结合形式存在于蛋 白质中，以自由形式存在者很少。
食品生物化学
食品生物化学
第五章 蛋白质化学
二、蛋白质的化学组成 蛋白质是生命活动的物质基础。 生物体内的蛋白质是除水以外，机体组织中最
多的组分，占人体干重的45%，占细胞干重的 50～70% 。
食品生物化学
第五章 蛋白质化学
㈠蛋白质的元素组成（按干重计算）
有些蛋白质含有 其它微量元素：
P、Fe、Cu、 Mn、
食品生物化学
第五章 蛋白质化学
20 种 氨 基 酸 的 pK， 及 pI
食品生物化学
第五章 蛋白质化学
⒊氨基酸等电点的计算：
各种氨基酸的等电点，一般通过实验在一定的缓 冲溶液中测定，也可以从氨基酸的PK值求得。
氨基酸的水溶液既可被酸滴定，又可被碱滴定，因 此具有两性电离的性质，现以甘氨酸为例来说明氨基 酸两性电离的特点。
食品生物化学
第五章 蛋白质化学
食品生物化学
第五章 蛋白质化学
食品生物化学
第五章 蛋白质化学
4、按氨基酸是否能在人体内合成分：
● 必需氨基酸：指人体内不能合成的氨基酸，
必须从食物中摄取。 有八种：赖氨酸、色氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、
亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸。（缬异苯蛋亮色苏赖）
● 非必需氨基酸：指人体内可以合成的氨基酸。
6.25即为 1/16%
食品生物化学
第五章 蛋白质化学
㈡蛋白质的分子组成
蛋白质可以被酸、碱和酶催化而完全水解 ，水解的最终物是氨基酸的混合物。而氨 基酸是不能再水解的最小单位，因此，氨 基酸是组成蛋白质的基本单位。
在自然界，氨基酸多以结合形式存在于蛋 白质中，以自由形式存在者很少。
食品生物化学
食品生物化学
第五章 蛋白质化学
二、蛋白质的化学组成 蛋白质是生命活动的物质基础。 生物体内的蛋白质是除水以外，机体组织中最
多的组分，占人体干重的45%，占细胞干重的 50～70% 。
食品生物化学
第五章 蛋白质化学
㈠蛋白质的元素组成（按干重计算）
有些蛋白质含有 其它微量元素：
P、Fe、Cu、 Mn、
食品生物化学
第五章 蛋白质化学
20 种 氨 基 酸 的 pK， 及 pI
食品生物化学
第五章 蛋白质化学
⒊氨基酸等电点的计算：
各种氨基酸的等电点，一般通过实验在一定的缓 冲溶液中测定，也可以从氨基酸的PK值求得。
氨基酸的水溶液既可被酸滴定，又可被碱滴定，因 此具有两性电离的性质，现以甘氨酸为例来说明氨基 酸两性电离的特点。
食品生物化学
第五章 蛋白质化学
食品生物化学
第五章 蛋白质化学
食品生物化学实验课件(共38单元)14 实验十四 蛋白质的性质实验 (二) ———蛋白质沉淀反应
食品生物化学实验
FOOD BIOCHEMISTRY EXPERIMENT
实验十四
蛋白质的性质实验 （二） ———蛋白质沉淀反应
一、实验目的
（１） 加深对蛋白质胶体溶液稳定因素的认识。 （２） 了解蛋白质变性与沉淀的关系。 （３） 学习沉淀蛋白质的几种方法。
二、 实验原理
水溶液中的蛋白质分子由于表面生成水化层和双电层而成为稳 定的亲水胶 体颗粒， 在一定理化因素影响下蛋白质颗粒可因失去 电荷和脱水而沉淀。 蛋白 质的沉淀反应可分为以下两类。
四、 实验内容
２.重金属离子沉淀蛋白质 向试管内加入 ２ｍＬ ５０ｇ ／ Ｌ 卵清蛋白溶 液， 然后加入 １ ～ ２ 滴 ３０ｇ ／ Ｌ 硝酸银溶液， 观察沉淀析出。 放置片刻 倾出上清液， 向沉淀中加一定量的水， 观察沉淀是否溶解？ 为什么？
３.有机酸沉淀蛋白质 向试管内加入２ｍＬ ５０ｇ ／ Ｌ 卵清蛋白溶液， 然后加入 １ｍＬ ５０ｇ ／ Ｌ 三氯乙酸溶液， 混匀， 观察沉淀的生成。 放置片 刻倾出上清液， 向沉淀中加一定量的水， 观察沉淀是否溶解？ 为什么？
三、 器材与试剂
１.器材 离心机。 ２.试剂 （ＮＨ４）２ＳＯ４结晶粉末， （ＮＨ４）２ＳＯ４饱和溶液， ５０ｇ ／ Ｌ 卵清蛋白溶液， ３０ｇ ／ Ｌ 硝 酸银溶液， ５０ｇ ／ Ｌ 三氯乙酸溶液， ９５％乙醇。
四、 实验内容
１.盐析 向试管内加入 ５ｍＬ ５０ｇ ／ Ｌ 卵清蛋白溶液， 然 后加入等量的 （ＮＨ４）２ＳＯ４饱和 溶液， 混匀后静置数分钟， 观 察球蛋白的析出。 取少量混浊液， 加入一定量水，观察沉淀是否溶解 ？ 将试管内溶液过滤， 向滤液中加（ＮＨ４）２ＳＯ４结晶粉末直到 不能溶解为止， 观察清蛋白的析出。 放置片刻倾出上清液， 向沉淀 中加一定量的水， 观察沉淀是否溶解？ 为什么？
FOOD BIOCHEMISTRY EXPERIMENT
实验十四
蛋白质的性质实验 （二） ———蛋白质沉淀反应
一、实验目的
（１） 加深对蛋白质胶体溶液稳定因素的认识。 （２） 了解蛋白质变性与沉淀的关系。 （３） 学习沉淀蛋白质的几种方法。
二、 实验原理
水溶液中的蛋白质分子由于表面生成水化层和双电层而成为稳 定的亲水胶 体颗粒， 在一定理化因素影响下蛋白质颗粒可因失去 电荷和脱水而沉淀。 蛋白 质的沉淀反应可分为以下两类。
四、 实验内容
２.重金属离子沉淀蛋白质 向试管内加入 ２ｍＬ ５０ｇ ／ Ｌ 卵清蛋白溶 液， 然后加入 １ ～ ２ 滴 ３０ｇ ／ Ｌ 硝酸银溶液， 观察沉淀析出。 放置片刻 倾出上清液， 向沉淀中加一定量的水， 观察沉淀是否溶解？ 为什么？
３.有机酸沉淀蛋白质 向试管内加入２ｍＬ ５０ｇ ／ Ｌ 卵清蛋白溶液， 然后加入 １ｍＬ ５０ｇ ／ Ｌ 三氯乙酸溶液， 混匀， 观察沉淀的生成。 放置片 刻倾出上清液， 向沉淀中加一定量的水， 观察沉淀是否溶解？ 为什么？
三、 器材与试剂
１.器材 离心机。 ２.试剂 （ＮＨ４）２ＳＯ４结晶粉末， （ＮＨ４）２ＳＯ４饱和溶液， ５０ｇ ／ Ｌ 卵清蛋白溶液， ３０ｇ ／ Ｌ 硝 酸银溶液， ５０ｇ ／ Ｌ 三氯乙酸溶液， ９５％乙醇。
四、 实验内容
１.盐析 向试管内加入 ５ｍＬ ５０ｇ ／ Ｌ 卵清蛋白溶液， 然 后加入等量的 （ＮＨ４）２ＳＯ４饱和 溶液， 混匀后静置数分钟， 观 察球蛋白的析出。 取少量混浊液， 加入一定量水，观察沉淀是否溶解 ？ 将试管内溶液过滤， 向滤液中加（ＮＨ４）２ＳＯ４结晶粉末直到 不能溶解为止， 观察清蛋白的析出。 放置片刻倾出上清液， 向沉淀 中加一定量的水， 观察沉淀是否溶解？ 为什么？
食品生物化学-2.3蛋白质化学ppt课件
蛋白质含量=式样中氮含量*6.25
2.3.2氨基酸
蛋白质的相对分子量非常大，但是用酸水解后， 蛋白质分子产生一系列相对分子质量低的简单有 机化合物——α-氨基酸，构成蛋白质的α-氨基 酸共有20种，称为天然氨基酸或基本氨基酸。
不参与蛋白质组成的氨基酸称为非蛋白氨基酸 （稀有氨基酸）。
（1）蛋白质氨基酸的结构特点即表示方法
2.3.4.3蛋白质的变性
大多数蛋白质分子只有在一定的温度和pH范围内 才能保持其生物学活性。将蛋白质分子暴露在极 端的温度或pH中就会使它们发生变化，称为变性。
球蛋白变性最显著的效应就是溶解度下降。大多 数蛋白质加热到50~60℃以上即发生变性，有些 蛋白质冷却到10~15℃以下也会发生变性。
超滤是利用压力或离心力使小分子溶质通过半透 膜而蛋白质被截留在膜上而分离。
图 超滤装置
离心沉降法
原理：不同蛋白质颗粒在质量、密度和 性状上存在差异，在一定的强离心力场 中表现出不同的下沉速度-沉降速度。
许多蛋白质的变性之所以表现为不可逆，是由于 重新折叠成天然状态往往是极慢的过程。
细胞或组织蛋白质变性后不能复性。
核糖核酸酶变性与复性作用
Native ribonuclease
8 M urea and -mercapotoethanol
变性
Denative reduced ribonuclease
丝氨酸-缬氨酸-酪氨酸-谷氨酰胺
2.3.3.2蛋白质分子的二级结构
概念：蛋白质的二级结构，是指多肽链中 彼此靠近的氨基酸残基之间由于氢键相互 作用而形成的空间关系；是指蛋白质分子 中多肽链本身的折叠方式。
主要是α-螺旋结构，其次是β-折叠结构和β转角。
（1）α-螺旋
2.3.2氨基酸
蛋白质的相对分子量非常大，但是用酸水解后， 蛋白质分子产生一系列相对分子质量低的简单有 机化合物——α-氨基酸，构成蛋白质的α-氨基 酸共有20种，称为天然氨基酸或基本氨基酸。
不参与蛋白质组成的氨基酸称为非蛋白氨基酸 （稀有氨基酸）。
（1）蛋白质氨基酸的结构特点即表示方法
2.3.4.3蛋白质的变性
大多数蛋白质分子只有在一定的温度和pH范围内 才能保持其生物学活性。将蛋白质分子暴露在极 端的温度或pH中就会使它们发生变化，称为变性。
球蛋白变性最显著的效应就是溶解度下降。大多 数蛋白质加热到50~60℃以上即发生变性，有些 蛋白质冷却到10~15℃以下也会发生变性。
超滤是利用压力或离心力使小分子溶质通过半透 膜而蛋白质被截留在膜上而分离。
图 超滤装置
离心沉降法
原理：不同蛋白质颗粒在质量、密度和 性状上存在差异，在一定的强离心力场 中表现出不同的下沉速度-沉降速度。
许多蛋白质的变性之所以表现为不可逆，是由于 重新折叠成天然状态往往是极慢的过程。
细胞或组织蛋白质变性后不能复性。
核糖核酸酶变性与复性作用
Native ribonuclease
8 M urea and -mercapotoethanol
变性
Denative reduced ribonuclease
丝氨酸-缬氨酸-酪氨酸-谷氨酰胺
2.3.3.2蛋白质分子的二级结构
概念：蛋白质的二级结构，是指多肽链中 彼此靠近的氨基酸残基之间由于氢键相互 作用而形成的空间关系；是指蛋白质分子 中多肽链本身的折叠方式。
主要是α-螺旋结构，其次是β-折叠结构和β转角。
（1）α-螺旋
食品化学第三章蛋白质课件.ppt
（3）对食品的结构、形态及色、香、味起重要作用
第一节 氨基酸
氨基酸——构成蛋白质的基本单元 蛋白质水解得到约20种氨基酸，且均属 L-氨
基酸（甘氨酸除外）。 必需氨基酸：人体必不可少，而机体内又不能
合成的，必须从食物中补充的氨基酸。
“借一两本单色书来”
人体必需氨基酸有Lys, Phe, Val, Met, Thr, Trp, Leu 及Ile八种，此外，His对于婴儿的营养也是必需的。
可逆变性：
• 除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构 象可以由变性态恢复到天然态。
不可逆变性：
• 除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构 象，由变性态不能恢复到天然态。
3、影响蛋白质变性的因素
物理因素：
（1）热
在加热条件下，肽键产生强烈的热振荡，导致维持蛋 白质空间结构的次级键破坏，天然构象解体。
疏水结合和截留
油炸面圈
蛋白质种类
乳清蛋白
明胶
肌肉蛋白，鸡蛋 蛋白
肌肉蛋白和乳蛋 白
肌肉蛋白，鸡蛋 蛋白
肌肉蛋白，谷物 蛋白
肌肉蛋白，鸡蛋 蛋白
鸡蛋蛋白，乳清 蛋白
谷物蛋白
嫩
？ 吃
弹性
1、蛋白质的水合性质
概念： 蛋白质分子中的各种基团（带电基团、主链
肽基团、Asn、Gln的酰胺基、Ser、Thr和非极性 残基团）与水分子相互结合的性质。
蛋白质占干重 人体 45% 细菌 50%～80% 真菌 14%～52% 酵母菌 14%～50% 白地菌50%
人体中（中年人） 水55% 蛋白质19% 脂肪19% 糖类＜1% 无机盐7%
（2）蛋白质在生命活动中具有重要作用
➢ 酶的催化作用 ➢ 调节作用(多肽类激素) ➢ 运输功能 ➢ 运动功能 ➢ 免疫保护作用(干扰素) ➢ 接受、传递信息的受体
第一节 氨基酸
氨基酸——构成蛋白质的基本单元 蛋白质水解得到约20种氨基酸，且均属 L-氨
基酸（甘氨酸除外）。 必需氨基酸：人体必不可少，而机体内又不能
合成的，必须从食物中补充的氨基酸。
“借一两本单色书来”
人体必需氨基酸有Lys, Phe, Val, Met, Thr, Trp, Leu 及Ile八种，此外，His对于婴儿的营养也是必需的。
可逆变性：
• 除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构 象可以由变性态恢复到天然态。
不可逆变性：
• 除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构 象，由变性态不能恢复到天然态。
3、影响蛋白质变性的因素
物理因素：
（1）热
在加热条件下，肽键产生强烈的热振荡，导致维持蛋 白质空间结构的次级键破坏，天然构象解体。
疏水结合和截留
油炸面圈
蛋白质种类
乳清蛋白
明胶
肌肉蛋白，鸡蛋 蛋白
肌肉蛋白和乳蛋 白
肌肉蛋白，鸡蛋 蛋白
肌肉蛋白，谷物 蛋白
肌肉蛋白，鸡蛋 蛋白
鸡蛋蛋白，乳清 蛋白
谷物蛋白
嫩
？ 吃
弹性
1、蛋白质的水合性质
概念： 蛋白质分子中的各种基团（带电基团、主链
肽基团、Asn、Gln的酰胺基、Ser、Thr和非极性 残基团）与水分子相互结合的性质。
蛋白质占干重 人体 45% 细菌 50%～80% 真菌 14%～52% 酵母菌 14%～50% 白地菌50%
人体中（中年人） 水55% 蛋白质19% 脂肪19% 糖类＜1% 无机盐7%
（2）蛋白质在生命活动中具有重要作用
➢ 酶的催化作用 ➢ 调节作用(多肽类激素) ➢ 运输功能 ➢ 运动功能 ➢ 免疫保护作用(干扰素) ➢ 接受、传递信息的受体
食品化学第3章蛋白质课件.ppt
R —C—C
NH3 OH
氨基酸的分类
蛋白质分子中存在20种氨基酸
•含硫氨基酸有 半胱 和 蛋 。 •含羟基氨基酸有 丝 和 苏 。 •酸性氨基酸有 谷 和 天冬 。 •环状氨基酸是 脯 。 •最小的氨基酸是 甘 。
• 碱性氨基酸有 赖 和 精 。
• 有两个氨基的氨基酸有 赖 。 • 有紫外吸收的氨基酸有 色 、_酪__
• 有些蛋白质经过酸碱处理后，pH又调回原来 的范围，蛋白质仍可以恢复原来的结构。
• 但一些蛋白质在极端pH值时仍较稳定，例如 胃蛋白酶，在pH1时仍很稳定。
（2）盐类
• 碱土金属Ca2+、Mg2+离子可能是蛋白质 中的组成部分，对蛋白质构象起着重要作 用，所以除去会降低蛋白质分子对热、酶 等的稳定性。
（1）分子内部的疏水性基团暴露，蛋白质 在水中溶解性能降低
（2）蛋白质的生物活性丧失 （3）蛋白质的肽键更多的暴露出来，易被 蛋白酶结合而水解 （4）蛋白质结合水的能力发生了变化 （5）蛋白质分散系的黏度发生了变化 （6）蛋白质的结晶能力丧失
豆类中胰蛋白酶抑制剂热变性能显著地提 高某些动物所食用的豆类蛋白质的消化率；
和苯丙 。
• 无旋光性的氨基酸有 甘 。
脂肪族
甘
丙
缬
亮
异亮
丝
半胱
苏
甲硫
脯
苯丙
酪
色
组
赖 精
天
谷
天酰
谷酰
5.2 氨基酸的物理化学性质
3.2.1.2 氨基酸的酸碱性质
• 如果要使氨基酸带正电，则要使介质 pH < （ < >)等电点 。
COOH H3N+ C H
《食品化学蛋白质》课件
蛋白质的分子量较大，通常由 数千个氨基酸组成。
蛋白质的结构
蛋白质的结构包括一级结构、二 级结构和三级结构等不同层次。
一级结构是指蛋白质中氨基酸的 排列顺序，决定了蛋白质的基本 性质和功能。
二级结构是指蛋白质中局部主链 的折叠方式，决定了蛋白质的稳 定性。
蛋白质的结构决定了其功能和性 质。
三级结构是指整条肽链中全部氨 基酸残基的相对空间位置，决定 了蛋白质的高级结构和功能。
摄入量。
04
食品中的重要蛋白质
肌球蛋白
肌球蛋白是一种肌肉组织中的蛋白质，具有较高的营养价值。
它具有优良的保水性、胶凝性、乳化性和粘结性，因此在食品加工中被广泛用作添加剂。
肌球蛋白还具有特殊的生理功能，如提高肌肉力量、促进肌肉生长等，对人体健康有重要作 用。
胶原蛋白
胶原蛋白是一种重要的结构蛋白质，广泛存在于动物结缔组织中。
06
展望与未来研究方向
蛋白质的基因工程和蛋白质工程
蛋白质的基因工程
通过基因工程技术对蛋白质进行改造 ，以改善其功能和性质，如提高蛋白 质的稳定性、降低过敏反应等。
蛋白质的蛋白质工程
利用蛋白质工程的技术手段，对蛋白 质进行定向进化、结构优化等，以实 现蛋白质性能的改良和创造具有特定 功能的全新蛋白质。
蛋白质的消化吸收
01
02
03
蛋白质的消化过程
蛋白质在胃中经胃酸作用 开始消化，进入小肠后通 过胰蛋白酶的作用分解为 氨基酸和肽。
氨基酸的吸收
氨基酸通过小肠绒毛膜被 吸收进入血液，参与蛋白 质合成和代谢。
肽的吸收
肽的吸收机制与氨基酸相 似，但吸收速度较慢，对 控制蛋白质摄入量有一定 作用。
蛋白质的营养评价
食品生物化学第3章 蛋白质
溶蛋白、麦醇溶蛋白等。 5、组蛋白 分子中组氨酸、赖氨酸较多，分子呈碱性。如小牛
胸腺组蛋白等。 6、鱼精蛋白 分子中碱性氨基酸特别多，因此呈碱性。如鲑精
蛋白等。 7、硬蛋白 这类蛋白是动物体内作为结缔及保护功能的蛋白质。
例如，角蛋白、胶原、网硬蛋白和弹性蛋白等。
精品ppt
结合蛋白质
由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成
精品ppt
一、蛋白质的化学组成与分类
C：50-55%
H：6-8%
化
O：20-23% N：15-18%
学
组
S：0-4%
成
微量元素：P、Fe、Zn、Cu、I 等
大多数蛋白质的含氮量都很接近，都在16%左右（凯氏 (Kjeldahl)定氮法）
蛋白质含量（%）=每克生物样品中含氮的克数×6.25
精品ppt
脂肪族 AA （中性、含羟基或巯基、酸性、碱性）
杂环 AA (His、Pro) 芳香族 AA (Phe、Tyr、Trp)
人体必不可少，而机体 内又不能合成的，必须 从食物中补充的氨基酸，
称必需氨基酸。
必需ＡＡ（“一两色素本来淡些” --异亮、亮、色、苏、苯丙
、
非必需ＡＡ
赖、蛋、缬 ）
据氨基、羧 基数分类
第三章 蛋白质 Proteins
精品ppt
主要内容
一、蛋白质的化学组成与分类 二、氨基酸 三、肽 四、蛋白质的结构 五、蛋白质的性质 六、蛋白质的功能
精品ppt
概述
➢ 生物体
--蛋白质存在于所有的生物细胞中，是构成生物体最基本的 结构物质。 --蛋白质是生命活动的物质基础，它参与了几乎所有的生命 活动过程，是生命活动最基本的功能物质。（近年来的研 究还指出蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性以及 高等动物的记忆等方面起了重要作用）
胸腺组蛋白等。 6、鱼精蛋白 分子中碱性氨基酸特别多，因此呈碱性。如鲑精
蛋白等。 7、硬蛋白 这类蛋白是动物体内作为结缔及保护功能的蛋白质。
例如，角蛋白、胶原、网硬蛋白和弹性蛋白等。
精品ppt
结合蛋白质
由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成
精品ppt
一、蛋白质的化学组成与分类
C：50-55%
H：6-8%
化
O：20-23% N：15-18%
学
组
S：0-4%
成
微量元素：P、Fe、Zn、Cu、I 等
大多数蛋白质的含氮量都很接近，都在16%左右（凯氏 (Kjeldahl)定氮法）
蛋白质含量（%）=每克生物样品中含氮的克数×6.25
精品ppt
脂肪族 AA （中性、含羟基或巯基、酸性、碱性）
杂环 AA (His、Pro) 芳香族 AA (Phe、Tyr、Trp)
人体必不可少，而机体 内又不能合成的，必须 从食物中补充的氨基酸，
称必需氨基酸。
必需ＡＡ（“一两色素本来淡些” --异亮、亮、色、苏、苯丙
、
非必需ＡＡ
赖、蛋、缬 ）
据氨基、羧 基数分类
第三章 蛋白质 Proteins
精品ppt
主要内容
一、蛋白质的化学组成与分类 二、氨基酸 三、肽 四、蛋白质的结构 五、蛋白质的性质 六、蛋白质的功能
精品ppt
概述
➢ 生物体
--蛋白质存在于所有的生物细胞中，是构成生物体最基本的 结构物质。 --蛋白质是生命活动的物质基础，它参与了几乎所有的生命 活动过程，是生命活动最基本的功能物质。（近年来的研 究还指出蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性以及 高等动物的记忆等方面起了重要作用）
蛋白质—蛋白质与氨基酸的代谢(食品生物化学课件)
信号肽识别体：识别信号肽的是一种核蛋白质体，称为信 号识别体(signal recognition particle, SRP)。SRP有两个功 能域(domain)，一个识别信号肽，一个干扰进入的氨酰tRNA和肽酰移位酶的反应，以终止多肽链的延伸作用。
➢ 新生肽在信号肽的导引下定向送往细胞的各个部 分，以行使各自的生物功能，在这种定向输送过 程中，信号肽被信号肽酶水解。
1.消化
➢ 蛋白质的消化开始于胃(胃蛋白酶)，主要在小肠中进行消 化(糜蛋白酶原和胰蛋白酶原，羧肽酶原A和B等，由胰腺 分泌) 。
➢ 酶作用具有专一性，消化道蛋白酶作用同样具有专一性 ， 特定的蛋白酶分解特定的肽键。
2.吸收
消化道内的物质透过粘膜进入血液或淋巴的过程称为吸收。 食物蛋白质消化后形成的游离氨基酸和小肽通过肠粘膜的 刷状缘细胞吸收后，其小肽多在肠细胞中被水解，氨基酸 则通过门静脉被输送到肝。肝脏是氨基酸进行各种代谢变 化的重要器官。
2、蛋白质合成后的修饰
当合成蛋白质时，20种不同的胺基酸会合并成为蛋白 质。胺基酸的翻译后修饰会附在蛋白质其他的生物化 学官能团（如醋酸盐、磷酸盐、不同的脂类及碳水化 合物）、改变胺基酸的化学性质，或是造成结构的改 变（如建立双硫键），来扩阔蛋白质的功能。
方式： 1.酶可以从蛋白质的N末 端移除氨基酸，或从中间 将肽链剪开； 2.磷酸化。
酶类
端)，生成氨基酸
酸＋肽
二肽水解酶类
二肽基肽水解 酶类
水解二肽
作用于多肽链的氨基端，生成二 肽
二肽＋H2O→2氨基酸 二肽基多肽＋H2O→ 二肽+多肽
肽基二肽水解 作用于多肽链的羧基末端(C-末
酶类
端)，生成二肽
多肽基二肽＋H2O→ 多肽＋二肽
➢ 新生肽在信号肽的导引下定向送往细胞的各个部 分，以行使各自的生物功能，在这种定向输送过 程中，信号肽被信号肽酶水解。
1.消化
➢ 蛋白质的消化开始于胃(胃蛋白酶)，主要在小肠中进行消 化(糜蛋白酶原和胰蛋白酶原，羧肽酶原A和B等，由胰腺 分泌) 。
➢ 酶作用具有专一性，消化道蛋白酶作用同样具有专一性 ， 特定的蛋白酶分解特定的肽键。
2.吸收
消化道内的物质透过粘膜进入血液或淋巴的过程称为吸收。 食物蛋白质消化后形成的游离氨基酸和小肽通过肠粘膜的 刷状缘细胞吸收后，其小肽多在肠细胞中被水解，氨基酸 则通过门静脉被输送到肝。肝脏是氨基酸进行各种代谢变 化的重要器官。
2、蛋白质合成后的修饰
当合成蛋白质时，20种不同的胺基酸会合并成为蛋白 质。胺基酸的翻译后修饰会附在蛋白质其他的生物化 学官能团（如醋酸盐、磷酸盐、不同的脂类及碳水化 合物）、改变胺基酸的化学性质，或是造成结构的改 变（如建立双硫键），来扩阔蛋白质的功能。
方式： 1.酶可以从蛋白质的N末 端移除氨基酸，或从中间 将肽链剪开； 2.磷酸化。
酶类
端)，生成氨基酸
酸＋肽
二肽水解酶类
二肽基肽水解 酶类
水解二肽
作用于多肽链的氨基端，生成二 肽
二肽＋H2O→2氨基酸 二肽基多肽＋H2O→ 二肽+多肽
肽基二肽水解 作用于多肽链的羧基末端(C-末
酶类
端)，生成二肽
多肽基二肽＋H2O→ 多肽＋二肽
食品化学 蛋白质ppt课件
乳状液最终体积×100
ES= ------------------------------
乳状液最初体积
〔3〕影响要素
A、蛋白质的溶解度〔乳化才干〕
溶解、乳化才干↑
不溶解、乳化稳定性↑
B、pH
EC
C、盐效应〔离子强度〕
存在盐析效应和盐溶效应
D、加热 加热使乳化才干↓
E、添加小分子外表活性剂 使蛋白质保管界面才干↓，使乳化才干↓
〔8〕有机溶剂 极性溶剂，改动介质〔水〕的介电常数， 改动静电力。 非极性溶剂，穿透疏水区，打断疏水作 用。
〔9〕盐 可与蛋白质分子中的基团构成复合物。
4、变性对性质的影响
〔1〕生物活性丧失〔酶、激素、毒素、 抗体……〕
〔2〕溶解度降低〔疏水基团暴露〕 〔3〕改动水合性质 〔4〕易于酶水解 〔5〕粘度增大 〔6〕不能结晶
二、蛋白质的功能性质 Functional Properties of Proteins
食品蛋白质在食品体系中的功能作用 Functional roles of food proteins in food systems
〔一〕水化性质
HydrationProperties of Proteins
球状蛋白质
简单蛋白质
按分子组成分:
结合蛋白质
按蛋白质的溶解度分:
清蛋白 谷蛋白 球蛋白 醇溶蛋白
〔二〕氨基酸的普通性质 General Properties of Amino Acids 1． 构造与分类
〔2〕 分类
按侧链极性可分为四类：
A． 非极性
中性：甘 、丙 、苯丙 、缬、亮、异亮、蛋、脯、色
–NH3+ , --COO- ；
--COO----Ca2+----OOC-c. 氢键↑ d. –S-S-的构成
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15~18%及硫占0~4%。大多数蛋白质所含氮素约为16%，因 该元素容易用凯氏(Kjeldahl)定氮法进行测定，故蛋白质 的含量可由氮的含量乘以6.25(100/16)计算出来。
根据分子形状分
球状蛋白质（分子对称性佳，外形接近球状或椭球状，
溶解度较好，能结晶，大多数蛋白质属于这一类 ）
纤维状蛋白质（对称性差，分子类似细棒或纤维。它
I
O H2N
C OO H I
OH I
OH H2N
C OO H I
3,5-二 碘 酪 氨 酸
氨基酸的性质
（一）一般物理性质
溶解度：水中溶解度差别较大， 不溶于有机溶剂。 光吸收性：可见光区无光吸收，紫外光区Phe、 Thy、
球蛋白等。 3、谷蛋白 如米谷蛋白和麦谷蛋白等。 4、醇溶谷蛋白 这类蛋白质主要存在于植物种子中。如玉米醇溶蛋白、
麦醇溶蛋白等。 5、组蛋白 分子中组氨酸、赖氨酸较多，分子呈碱性。如小牛胸腺组蛋
白等。 6、鱼精蛋白 分子中碱性氨基酸特别多，因此呈碱性。如鲑精蛋白等。 7、硬蛋白 这类蛋白是动物体内作为结缔及保护功能的蛋白质。例如，
丝氨酸 （Ser,S）
苏氨酸 （Thr,T）
半胱氨酸 甲硫氨酸 （Cys,C） （Met,M）
酸性氨基酸及酰胺
天冬氨酸 （Asp,D）
谷氨酸 （Glu,E）
天冬酰胺 （Asn,N）
谷氨酰胺 （Gln,Q）
碱性氨基酸
赖氨酸 （Lys,K）
精氨酸 （Arg,R）
杂环 氨基酸
组氨酸 （His,H）
杂环氨基酸
HO
N H 4-羟 脯 氨 酸
C OO H
COOH
HOOC NH 2
γ -亚 甲 基 谷 氨 酸 (存 在 于 花 生 中 )
HO
H2N NH
H NO
刀豆氨酸
C OO H
NH 2
NH 2
5-羟 赖 氨 酸
I
I
COOH NH 2
COOH HO
H2N 高丝氨酸
O
C OO H N H
NH 2 茶 氨 酸 (存 在 于 茶 叶 中 )
角蛋白、胶原、网硬蛋白和弹性蛋白等。
结合蛋白质
由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成 1、核蛋白 辅基是核酸，如脱氧核糖核蛋白、核糖体、病毒等。 2、脂蛋白 与脂质结合的蛋白质，脂质成分有磷脂、固醇和中性脂等。 3、蛋白和粘蛋白 辅基成分为半乳糖、甘露糖、硫酸或磷酸等。 4、磷蛋白 磷酸基通过酯键与蛋白质中的丝氨酸或苏氨酸残基侧链相连
主要内容
• 一、蛋白质的化学组成与分类 • 二、氨基酸 • 三、肽 • 四、蛋白质的结构 • 五、蛋白质的性质 • 六、蛋白质的功能
一、蛋白质的化学组成与分类
主要组成元素：C、H、O、N、S 及 P、Fe、Cu、Zn、Mo、
I、Se 等微量元素。
百分数约为：碳占50~55%，氢占6~8%，氧占20~30%，氮占
据R基团 极性分类
非极性R基团AA（８种）
不带电荷（７种） 极性R基团AA
带电荷：正电荷（３种）负电荷（２种）
据R基团化 学结构分类
据营养 学分类
据氨基、羧 基数分类
脂肪族ＡA （中性、含羟基或巯基、酸性、碱性）
杂环ＡＡ(His、Pro)
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
芳香族ＡA(Phe、Tyr、Trp)
必需ＡＡ 非必需ＡＡ
人的必需氨基酸
Lys Trp Phe Val Met Leu Ile Thr
一氨基一羧基ＡＡ
Arg、His
二氨基一羧基ＡＡ(Lys、His、Arg)
一氨基二羧基ＡＡ(Glu、Asp)
中性脂肪族氨基酸
甘氨酸 （Gly,G）
丙氨酸
缬氨酸
亮氨酸
（Ala,A）
（Val,V）
（Lue,L）
含羟基或硫脂肪族氨基酸
异亮氨酸 （Ile,I）
• 非蛋白质氨基酸：生物体内呈游离或结合态的氨 基酸。
蛋白质氨基酸
蛋白质中存在的20种氨基酸，除脯氨酸外，在其α-碳原 子上都有一个自由的羧基及一个自由的氨基；由于脯基酸的 α-氨基被取代，它实际上是一种α-亚氨基酸。此外，每种 氨基酸都有一个特殊的R基团。
二十种常见蛋白质氨基酸的分类、结构及三字符号
又可分成可溶性纤维状蛋白质，和不溶性纤维状蛋白质 ）
根据组成分
简单蛋白质 结合蛋白质
根据功能分
活性蛋白质（如酶蛋白、转运蛋白、运动蛋白、保护和
防御蛋白和受体蛋白）
非活性蛋白（如硬蛋白、角蛋白）
简单蛋白质
这类蛋白质只含由-氨酸组成的肽链，不含其它成分 1、清蛋白 广泛存在于生物体内，如血清清蛋白、乳清蛋白等。 2、球蛋白 普遍存在于生物体内，如血清球蛋白、肌球蛋白和植物种子
组氨酸 （His,H）
脯氨酸 （Pro,P）
芳香族氨基酸
苯丙氨酸 （Phe,F）
酪氨酸 （Tyr,Y）
色氨酸 （Trg,W）
稀有的蛋白质氨基酸
• 4-羟基脯氨酸，存在于纤维蛋白、胶原以及某些植物蛋白 中（如烟草细胞壁的糖蛋白）。
• 胶原的水解液中也分离出5-羟基赖氨酸。 • N-甲基赖氨酸存在于肌球蛋白中， • -羧基谷氨酸，存在于凝血酶原及某些具有结合离子功能
它们大多数是蛋白质中存在的α-氨基酸的衍生物，但 是也发现有-，-，或-氨基酸。某些非蛋白质氨基酸呈 D-构型，如细菌细胞壁中存在的D-谷氨酸和D-丙氨酸。
一些非蛋白氨基酸的分子结构如下：
C OO H
C OO H
NH 2 β -丙 氨 酸
NH 2 γ -氨 基 丁 酸
NC
COOH
NH 2 β -氰 丙 氨 酸
。如酪蛋白、胃蛋白酶等。 5、血红素蛋白 辅基为血红素，它是卟啉类化合物。 6、黄素蛋白 辅基为黄素腺膘呤二核苷酸。如琥珀酸脱氢酶 7、金属蛋白 与金属直接结合的蛋白质。
二、氨基酸
生物体内常见氨基酸的分类 • 蛋白质氨基酸： 蛋白质中常见的20种氨基酸
• 稀有的蛋白质氨基酸：蛋白质组成中，除上述20 种常见氨基酸外，从少数蛋白质中还分离出一些 稀有氨基酸，它们都是相应常见氨基酸的衍生物 。如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸等。
的其他蛋白质中。 • 锁链素（一种赖氨酸的衍生物，其中央的吡啶环结构由４
个赖氨酸分子的侧链组成）则仅在弹性蛋白中发现。 • 从甲状腺蛋白中分离出3,5-二碘酪氨酸和甲状腺素
稀有氨基酸都是从肽链中的正常氨基酸前体经过化学修饰 产生的。含稀有氨基酸的蛋白质多具有较强的生物活性。
非蛋白质氨基酸
除去蛋白质的20种普通氨基酸及少数稀有氨基酸外 ，已发现有150多种其它氨基酸，存在于各种细胞及组织 中，呈游离状态或者结合状态，但并不存在于蛋白质中， 所以称为非蛋白质氨基酸 。
根据分子形状分
球状蛋白质（分子对称性佳，外形接近球状或椭球状，
溶解度较好，能结晶，大多数蛋白质属于这一类 ）
纤维状蛋白质（对称性差，分子类似细棒或纤维。它
I
O H2N
C OO H I
OH I
OH H2N
C OO H I
3,5-二 碘 酪 氨 酸
氨基酸的性质
（一）一般物理性质
溶解度：水中溶解度差别较大， 不溶于有机溶剂。 光吸收性：可见光区无光吸收，紫外光区Phe、 Thy、
球蛋白等。 3、谷蛋白 如米谷蛋白和麦谷蛋白等。 4、醇溶谷蛋白 这类蛋白质主要存在于植物种子中。如玉米醇溶蛋白、
麦醇溶蛋白等。 5、组蛋白 分子中组氨酸、赖氨酸较多，分子呈碱性。如小牛胸腺组蛋
白等。 6、鱼精蛋白 分子中碱性氨基酸特别多，因此呈碱性。如鲑精蛋白等。 7、硬蛋白 这类蛋白是动物体内作为结缔及保护功能的蛋白质。例如，
丝氨酸 （Ser,S）
苏氨酸 （Thr,T）
半胱氨酸 甲硫氨酸 （Cys,C） （Met,M）
酸性氨基酸及酰胺
天冬氨酸 （Asp,D）
谷氨酸 （Glu,E）
天冬酰胺 （Asn,N）
谷氨酰胺 （Gln,Q）
碱性氨基酸
赖氨酸 （Lys,K）
精氨酸 （Arg,R）
杂环 氨基酸
组氨酸 （His,H）
杂环氨基酸
HO
N H 4-羟 脯 氨 酸
C OO H
COOH
HOOC NH 2
γ -亚 甲 基 谷 氨 酸 (存 在 于 花 生 中 )
HO
H2N NH
H NO
刀豆氨酸
C OO H
NH 2
NH 2
5-羟 赖 氨 酸
I
I
COOH NH 2
COOH HO
H2N 高丝氨酸
O
C OO H N H
NH 2 茶 氨 酸 (存 在 于 茶 叶 中 )
角蛋白、胶原、网硬蛋白和弹性蛋白等。
结合蛋白质
由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成 1、核蛋白 辅基是核酸，如脱氧核糖核蛋白、核糖体、病毒等。 2、脂蛋白 与脂质结合的蛋白质，脂质成分有磷脂、固醇和中性脂等。 3、蛋白和粘蛋白 辅基成分为半乳糖、甘露糖、硫酸或磷酸等。 4、磷蛋白 磷酸基通过酯键与蛋白质中的丝氨酸或苏氨酸残基侧链相连
主要内容
• 一、蛋白质的化学组成与分类 • 二、氨基酸 • 三、肽 • 四、蛋白质的结构 • 五、蛋白质的性质 • 六、蛋白质的功能
一、蛋白质的化学组成与分类
主要组成元素：C、H、O、N、S 及 P、Fe、Cu、Zn、Mo、
I、Se 等微量元素。
百分数约为：碳占50~55%，氢占6~8%，氧占20~30%，氮占
据R基团 极性分类
非极性R基团AA（８种）
不带电荷（７种） 极性R基团AA
带电荷：正电荷（３种）负电荷（２种）
据R基团化 学结构分类
据营养 学分类
据氨基、羧 基数分类
脂肪族ＡA （中性、含羟基或巯基、酸性、碱性）
杂环ＡＡ(His、Pro)
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
芳香族ＡA(Phe、Tyr、Trp)
必需ＡＡ 非必需ＡＡ
人的必需氨基酸
Lys Trp Phe Val Met Leu Ile Thr
一氨基一羧基ＡＡ
Arg、His
二氨基一羧基ＡＡ(Lys、His、Arg)
一氨基二羧基ＡＡ(Glu、Asp)
中性脂肪族氨基酸
甘氨酸 （Gly,G）
丙氨酸
缬氨酸
亮氨酸
（Ala,A）
（Val,V）
（Lue,L）
含羟基或硫脂肪族氨基酸
异亮氨酸 （Ile,I）
• 非蛋白质氨基酸：生物体内呈游离或结合态的氨 基酸。
蛋白质氨基酸
蛋白质中存在的20种氨基酸，除脯氨酸外，在其α-碳原 子上都有一个自由的羧基及一个自由的氨基；由于脯基酸的 α-氨基被取代，它实际上是一种α-亚氨基酸。此外，每种 氨基酸都有一个特殊的R基团。
二十种常见蛋白质氨基酸的分类、结构及三字符号
又可分成可溶性纤维状蛋白质，和不溶性纤维状蛋白质 ）
根据组成分
简单蛋白质 结合蛋白质
根据功能分
活性蛋白质（如酶蛋白、转运蛋白、运动蛋白、保护和
防御蛋白和受体蛋白）
非活性蛋白（如硬蛋白、角蛋白）
简单蛋白质
这类蛋白质只含由-氨酸组成的肽链，不含其它成分 1、清蛋白 广泛存在于生物体内，如血清清蛋白、乳清蛋白等。 2、球蛋白 普遍存在于生物体内，如血清球蛋白、肌球蛋白和植物种子
组氨酸 （His,H）
脯氨酸 （Pro,P）
芳香族氨基酸
苯丙氨酸 （Phe,F）
酪氨酸 （Tyr,Y）
色氨酸 （Trg,W）
稀有的蛋白质氨基酸
• 4-羟基脯氨酸，存在于纤维蛋白、胶原以及某些植物蛋白 中（如烟草细胞壁的糖蛋白）。
• 胶原的水解液中也分离出5-羟基赖氨酸。 • N-甲基赖氨酸存在于肌球蛋白中， • -羧基谷氨酸，存在于凝血酶原及某些具有结合离子功能
它们大多数是蛋白质中存在的α-氨基酸的衍生物，但 是也发现有-，-，或-氨基酸。某些非蛋白质氨基酸呈 D-构型，如细菌细胞壁中存在的D-谷氨酸和D-丙氨酸。
一些非蛋白氨基酸的分子结构如下：
C OO H
C OO H
NH 2 β -丙 氨 酸
NH 2 γ -氨 基 丁 酸
NC
COOH
NH 2 β -氰 丙 氨 酸
。如酪蛋白、胃蛋白酶等。 5、血红素蛋白 辅基为血红素，它是卟啉类化合物。 6、黄素蛋白 辅基为黄素腺膘呤二核苷酸。如琥珀酸脱氢酶 7、金属蛋白 与金属直接结合的蛋白质。
二、氨基酸
生物体内常见氨基酸的分类 • 蛋白质氨基酸： 蛋白质中常见的20种氨基酸
• 稀有的蛋白质氨基酸：蛋白质组成中，除上述20 种常见氨基酸外，从少数蛋白质中还分离出一些 稀有氨基酸，它们都是相应常见氨基酸的衍生物 。如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸等。
的其他蛋白质中。 • 锁链素（一种赖氨酸的衍生物，其中央的吡啶环结构由４
个赖氨酸分子的侧链组成）则仅在弹性蛋白中发现。 • 从甲状腺蛋白中分离出3,5-二碘酪氨酸和甲状腺素
稀有氨基酸都是从肽链中的正常氨基酸前体经过化学修饰 产生的。含稀有氨基酸的蛋白质多具有较强的生物活性。
非蛋白质氨基酸
除去蛋白质的20种普通氨基酸及少数稀有氨基酸外 ，已发现有150多种其它氨基酸，存在于各种细胞及组织 中，呈游离状态或者结合状态，但并不存在于蛋白质中， 所以称为非蛋白质氨基酸 。