第九章蛋白质代谢
生物化学第九章 蛋白质酶促降解和氨基酸代谢
线粒体 O
2ATP+CO2+NH3+H2O 1 H2N-C- P
氨甲酰磷酸
2ADP+Pi
谷氨酸
-酮戊
谷氨酸 二酸
-酮戊
鸟氨酸
2
二酸
氨基酸
鸟氨酸
O
NH2尿-C素-NH2
尿素循环
5
瓜氨酸 瓜氨酸
3
氨基酸
-酮戊 二酸
氨基化 非必需氨基酸
合成
糖或脂类
生糖氨基酸：脱氨基后的酮酸在特定 条件下通过糖的异生作用转变为糖。
生酮氨基酸：脱氨基后的酮酸经代 谢产生乙酰ＣoＡ则不能再异生为糖，
只能转变为酮体或脂肪酸。
氧化
生糖兼生酮氨基酸：脱氨基后的酮 酸既可异生为糖又可以转变为酮体
CO2 + H2O + ATP
２０种氨基酸通过各自途径形成α-酮酸，但最后集中 形成５个中间产物（乙酰ＣoＡ、α-酮戊二酸、草酰
乙酸、琥珀酰ＣoＡ、延胡索酸）进入ＴＣＡ
(1) α-酮酸再合成氨基酸
α-氨基酸
α-酮戊二酸
转氨酶
NH3+NADH
L-谷氨酸脱氢酶
H20+NAD+
α-酮酸
L-谷氨酸
α-酮戊二酸利用氨生成谷氨酸是α-酮酸合成氨基酸主要途径，谷氨酸的 氨基能转到任何一种α-酮酸上面，从而形成各种氨基酸．
（２）生糖和生酮氨基酸种类
迄今发现的转氨酶都以磷酸吡哆醛（PLP） 为辅基，它与酶蛋白以牢固的共价键形式结 合。
氧化脱氨基作用
定义：-AA在酶的作用下，生成-酮酸 和氨，同时伴有脱氢氧化的过程。
9 物质代谢和调节
第九章物质代谢的联系与调节内容提要物质代谢是生命的本质特征，是生命活动的物质基础。
体内各种物质代谢是相互联系、相互制约的。
体内物质代谢的特点：①整体性；②在精细调节下进行；③各组织器官物质代谢各具特色；④具有共同的代谢池；⑤ATP是共同能量形式；⑥NADPH是代谢所需的还原当量。
各代谢途径之间可通过共同枢纽性中间产物互相联系和转变。
糖、脂肪、蛋白质等营养素在供应能量上可互相代替，互相制约，但不能完全互相转变，因为有些代谢反应是不可逆的。
各组织、器官有独特的代谢方式。
肝是物质代谢的中心。
从肠道吸收进入人体的营养素，几乎都是经肝的处理和中转；各器官所需的营养素大多也通过肝的加工或转变，有的代谢终产物还需通过肝解毒和排出。
代谢调节可分为三级水平：一是细胞水平调节，主要通过改变关键酶的活性来实现。
酶活性调节有两种方式：酶的变构调节和酶蛋白的化学修饰调节。
变构调节系变构剂与酶的调节亚基结合引起酶分子构象改变，导致其催化活性改变，不涉及共价键与组成的变化。
而酶的化学修饰调节是酶催化的化学反应，涉及酶蛋白的化学结构共价键与组成的变化；有磷酸化、甲基化、乙酰化等方式，以磷酸化为主；化学修饰调节具有放大效应；以调节代谢强度为主。
变构调节与化学修饰调节两者相辅相成，均为快调节。
二是激素水平调节，通过激素与靶细胞受体特异结合，将激素信号转化为细胞内一系列化学反应，最终表现出激素的生物学效应。
根据受体在细胞内的部位不同，激素可分为膜受体激素（蛋白质、肽类及儿茶酚胺类激素），通过与膜受体结合可将信号跨膜传递入细胞内，胞内受体激素（类固醇激素、甲状腺素），可通过细胞膜进入细胞内与胞内受体（大多在核内）结合，形成二聚体，作为转录因子与DNA上特定核苷酸序列即激素反应元件（HRE）结合，以调控该元件所辖特定基因的表达。
三是神经系统可通过内分泌腺间接调节代谢，也可直接对组织、器官直接施加影响，进行整体调节，从而使机体代谢处于相对稳定状态。
蛋白质的分解代谢习题
第九章蛋白质的分解代谢一. 选择题（一）A型题1.氮的负平衡常出现于下列情况A. 长时间饥饿B. 消耗性疾病C. 大面积烧伤D. 大量失血E. 以上都可能2.体内氨的主要代谢去路是A. 合成嘌呤碱B. 合成非必需氨基酸C. 合成尿素D. 合成谷氨酰胺E.合成嘧啶碱3.血氨升高的主要原因可以是A. 脑功能障碍B. 肝功能障碍C. 肾功能障碍D. 碱性肥皂水灌肠E.蛋白质摄入过多4.食物蛋白质营养价值的高低主要取决于A. 必需氨基酸的种类B. 必需氨基酸的数量C. 必需氨基酸的比例D. 以上都是E.以上都不是5.体内氨基酸脱氨基的最重要方式是A. 氧化脱氨基B. 联合脱氨基C. 转氨基作用D. 还原脱氨基E.直接脱氨基6.脑中氨的主要代谢去路是A. 合成谷氨酰胺B. 合成尿素C. 合成必需氨基酸D. 扩散入血E.合成含氮碱7.儿茶酚胺类物质是由哪一氨基酸代谢转变而来A. 丙氨酸B. 酪氨酸C. 色氨酸D. 甲硫氨酸E.苯丙氨酸8. -酮酸可进入下列代谢途径，错误的是A. 还原氨基化合成非必需氨基酸B. 彻底氧化分解为CO2和H2OC. 转变为糖或酮体D. 转变为脂类物质E.转变为某些必需氨基酸9.测定下列哪一酶活性可以帮助诊断急性肝炎A. NAD+B. ALTC. ASTD. MAOE.FAD10.AST含量最高的器官是A.肝B. 心C. 肾D. 脑E. 肺11. 蛋白质的互补作用是指A.糖和脂的混合食用，以提高营养价值B.脂和蛋白质的混合食用，以提高营养价值C.不同来源的蛋白质混合食用，以提高营养价值D.糖和蛋白质的混合食用，以提高营养价值E.糖、脂和蛋白质的混合食用，以提高营养价值12.蛋白质的哪一营养作用可被糖或脂肪代替A. 构成组织结构的材料B. 维持组织蛋白的更新C. 修补损伤组织D. 氧化供能E. 执行各种特殊功能13. 氮的总平衡常见于下列哪种情况A. 儿童、孕妇B. 健康成年人C. 长时间饥饿D. 康复期病人E. 消耗性疾病14.下列哪一氨基酸不参与蛋白质合成A. 谷氨酰胺B. 半胱氨酸C. 瓜氨酸D. 酪氨酸E. 脯氨酸15. 鸟氨酸循环的亚细胞部位在A. 胞质和微粒体B. 线粒体和内质网C. 微粒体和线粒体D. 内质网和胞质E. 线粒体和胞质16.鸟氨酸循环中第二个NH3来自下列哪一氨基酸直接提供A. 精氨酸B. 天冬氨酸C. 鸟氨酸D. 瓜氨酸E. 谷氨酰胺17.下列有关氨基酸代谢的论述，错误的是A.氨基酸的吸收是耗能的主动转运过程B.转氨基作用是所有氨基酸共有的代谢途径C.氨基酸脱氨基的主要方式是联合脱氨基作用D.氨基酸经脱氨基作用后生成 -酮酸和NH3E.氨基酸经脱羧基作用后生成胺类和CO2（二）X型题1. 氨的代谢去路有A. 合成尿素B. 合成非必需氨基酸C. 合成谷氨酰胺D. 合成尿酸E. 合成部分必需氨基酸2.将鸟氨酸循环与三羧酸循环联系起来的物质是A. 延胡索酸B. 瓜氨酸C. 鸟氨酸D. 天冬氨酸E. 精氨酸3.肠道中氨基酸的腐败产物可以有A. 吲哚B. 硫化氢C. 胺类D. 酚类E. 氨4.关于联合脱氨基作用的论述正确的是A. 它可以在全身各组织中进行B. 是产生游离氨的主要方式C. 逆过程可以合成非必需氨基酸D. 不需任何辅酶参与E. 需要消耗能量5. 机体内血氨可以来自A. 肠菌对氨基酸的腐败作用B. 胺类物质的氧化分解C. 氨基酸的脱氨基作用D. 肾小管细胞内谷氨酰胺的分解E. 碱性尿时6.参与鸟氨酸循环的氨基酸有A. 鸟氨酸B. 瓜氨酸C. 精氨酸D. 赖氨酸E. 谷氨酰胺二. 填空题1. 氨基酸的脱氨基作用主要有、、几种方式。
第九章氨基酸代谢
5.96
CH3-CH-CH2 CHCOOH
Leu L
CH3
NH2
5.98
二、氨基酸的脱氨基作用
? 脱氨基作用 是指氨基酸脱去氨基生成相 应α-酮酸的过程。
氧化脱氨基
转氨基作用 ?方式
联合脱氨基
*嘌呤核苷酸循环
(一) 氧化脱氨基作用
1. L-谷氨酸脱氢酶广泛 存在于肝、脑、肾等组织中。 2. 其辅酶为 NAD+ 或NADP+。 3. GTP、ATP为其抑制剂； GDP、ADP为其激活剂。
尿素
鸟氨酸
氨基甲酰磷酸
精氨酸
延胡索酸
O2
NO
一氧化氮合酶 (NOS)
精氨酸代 琥珀酸
瓜氨酸
天冬氨酸
对心脑血管方面
NO在感觉传入以及学习记忆等有很重要的作用。先
天性精氨酸代琥珀酸合成酶（裂解酶）缺乏可出现严重
的精神障碍症状。还有研究发现 NO可抑制肿瘤的生长。
(三)高氨血症和氨中毒
1.血氨浓度升高称 高氨血症，此时可引起脑 功能障碍，称 氨中毒。常见于肝功能严重损伤、 尿素合成酶系的遗传缺陷。
1.总氮平衡 摄入氮 = 排出氮(正常成人)。 2.正氮平衡 摄入氮 > 排出氮(儿童、孕妇等 )。 3.负氮平衡 摄入氮 < 排出氮(饥饿、消耗性
疾病患者 )。 4.氮平衡意义 可反映体内蛋白质代谢的慨况。
(二) 需要量
成人每日最低蛋白质需要量为 30～50g，我 国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为 80g。
食物蛋白质
组织 分解 蛋白质
合成
氨基酸 代谢库
尿素 氨
α-酮酸
酮体 氧化供能
糖
Hale Waihona Puke 体内合成氨基酸 (非必需氨基酸)
第9章蛋白质生物合成作业答案
第9章遗传密码与蛋白质的生物合成一、名词解释1.翻译2.遗传密码3.遗传密码的简并性4.反密码子 5．多聚核糖体6. 摆动配对 7. 靶向输送 8.抗生素 9.干扰素 10.分泌性蛋白11. SD序列 12. ORF 13.信号肽二、填空题1. 根据mRNA分子中的4个碱基可以形成个三联体密码子，其中编码氨基酸的密码子有个。
、和 3个密码子不代表任何氨基酸，被称为终止密码子。
64、61、 UAA、UAG、 UGA2. 遗传密码AUG既代表 , 又代表的密码子。
起始密码子，甲硫氨酸（蛋氨酸）3. 细菌核糖体上能够结合tRNA的部位有_____位点、______位点和______位点。
P、A、E4. 蛋白质生物合成中参与氨基酸活化与转运的酶是酶，参与肽健形成的酶是。
氨基酰-tRNA合成酶、肽酰基转移酶（转肽酶）5. 翻译过程中mRNA的阅读方向是，生成的肽链是由端向端延长。
5’→3’、N、C、6. 翻译延长阶段包括、和三个步骤的反复循环；其中和各消耗1分子GTP供能。
进位、成肽、转位、进位、转位7. 蛋白质的生物合成是以______作为模板，______作为运输氨基酸的工具，_____作为合成的场所。
mRNA、tRNA、核糖体8. 摆动配对是密码子第位碱基与反密码子的第位碱基配对不太严格。
3、19. 原核生物翻译延长阶段需和两种蛋白因子的参与，其中在转位时发挥作用。
EF-T、EF-G、EF-G10. 蛋白质生物合成的终止需要因子的参与；其中和能识别终止密码子，能与GTP结合，促进前两者的作用。
释放(RF)、 RF1、 RF2、 RF311.某一tRNA的反密码子是GGC，它可识别的密码子为_____和_____。
GCU；GCC12. 原核生物蛋白质合成的起始因子（IF）有_____种，延伸因子（EF）有_____种，终止释放（RF）有_____种；而真核生物细胞质蛋白质合成的延伸因子通常有_____种，真菌有_____种，终止释放因子有_____种。
【北师大】细胞生物学-----第9章蛋白质分选与膜泡运输
信号假说
① ER转运蛋白质合成的起始。通过ER转运的蛋白合成仍然起 始于胞质溶胶中的游离核糖体。核糖体是蛋白质合成的基本 装置，它并不决定合成蛋白质的去向，合成的蛋白质何去何 从，是由mRNA决定的，也就是说是由密码决定的。
②信号序列与SRP结合。SRP的信号识别位点识别新生肽的信号 序列并与之结合; 同时,SRP上的翻译暂停结构域同核糖体的 A位点作用, 暂时停止核糖体的蛋白质合成。
蛋白质氨基末端的信号序列除了作为信号被SRP识别外, 还具有起始穿膜转移的作用。
可切除（信号肽酶作用位点）
2.内部信号序列(internal signal sequence)
不位于N-末端,但具信号序列的作用,故称为内含信号序列 。
可作为蛋白质共翻译转移的信号被SRP识别,同时它也是起 始转移信号。
③SRP受体(SPR receptor),是膜的整合蛋白,为异二聚体蛋白, 存在于内质网上,可与SRP特异结合。
④停止转移序列(stop transfer sequence),肽链上的一段特 殊序列,与内质网膜的亲合力很高,能阻止肽链继续进入内质 网腔,使其成为跨膜蛋白质。
⑤转位因子(translocator),由3-4个Sec61蛋白复合体构成的 一个类似炸面圈的结构,每个Sec61蛋白由三条肽链组成。
因停止转移信号的作用而形成单次跨膜的蛋白,那么该蛋白
在结构上只有一个停止转移信号序列,没有内含转移信号， 但在N-端有一个信号序列作为转移起始信号。
该蛋白在N-末端信号序列的作用下进行共翻译转运,当停止转移信号进入通道后,与 通道内的结合位点相互作用,使通道转运蛋白失活,从而停止蛋白质的转运。由于N末端的信号序列是可切除的,信号序列被切除后形成单次跨膜蛋白。
22-第9章 蛋白质组-折叠与降解
真核细胞内蛋白质降解的场所
动物细胞的溶酶体(lysosome)是蛋白质降解场所.
E3连接酶家族成员数
F-box 家族
Ring finger家族
---------------------------------------------------------------
酵母
11
线虫
326
90
果蝇
22
4. 循环逐个添加泛素分子。
蛋白质输送到蛋白酶体降解
19S调节复合物含ATP酶,可将蛋白质去折叠送入蛋白酶体内腔, 被降 解生成的多肽链从蛋白酶体另一侧复合物的孔道离开蛋白酶体.
20S
蛋 白 酶 体 结 构 与 功 能
泛素介 导的蛋 白质降 解是一 个有序 的级联
反应
蛋白质泛素化是一个程序化过程：首先泛素需经泛素激活 酶 (E1）活化，然后转移到泛素配位酶(E2)。与此同时， 泛素连接酶 (E3)与选择的降解底物蛋白质结合，并和E2 协作将泛素转移到蛋白质，使蛋白质泛素化。
分 子 伴 侣
细胞中蛋白质从核糖体上合成后，分子伴侣蛋白 （chaperone）即可与新生多肽链结合，阻止疏水 性氨基酸之间的自发聚合。
分子伴侣与蛋白质折叠
蛋白质折叠体的功能
蛋白质在折叠体 GroEL中的折叠 过程 GroEL由 两层7亚基蛋白环 状结构组成，每
个亚基蛋白可与 ATP结合，ATP 的水解提供蛋白
识别 降解 蛋白 质的 三种 方式
借助 磷酸 化修 饰 识别 降解 蛋白 质
免疫应激反应借助磷酸化促使转录抑制蛋白降解, 启动相 关基因的表达。NFkB转录因子由亚基p5O和p65组成。
植物激素响应涉及 抑制因子降解
植物激素如 生长素（a） 和赤霉素(b) 诱导下游基 因表达涉及 抑制因子的 降解（c）， 由此释放转 录激活蛋白 ，从而启动 下游激素路 线响应基因 的表达。
生化习题_第九章__物质代谢的联系与调节[1]
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第九章物质代谢的联系与调节一、单项选择题：1、下列那个不是物质代谢的特点？A、体内各物质代谢可以孤立进行B、物质代谢普遍受到调节C、肝脏是人体物质代谢的枢纽D、各种代谢物均具有各自共同的代谢池E、ATP是机体能量利用的共同形式2、体内合成代谢所需的还原当量是A、NADHB、NADPHC、FADH2D、FMNH2E、H23、正常情况下以葡萄糖作为唯一能源的器官是A、肝脏B、肾脏C、脑组织D、皮肤E、心脏4、下列有关物质代谢的叙述错误的是A、三大营养物质是指糖、脂及蛋白质B、糖、脂及蛋白质均可以供能C、乙酰CoA是三大营养物共同的中间代谢物D、TAC是三大营养物分解的共同代谢途径E、正常情况下三大营养物质供能的比例一样多5、有关物质代谢之间的相互联系错误的是A、糖可以转变为脂肪B、脂肪绝大部分在体内转变为糖C、糖、脂肪不可以代替食物中的蛋白质D、蛋白质可转变为脂肪E、蛋白质可以转变为核酸6、下列那个不是肝脏特有的酶A、葡萄糖果激酶B、葡萄糖-6-磷酸酶C、甘油激酶D、HMGCoA合成酶E、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶7、下列那个不是肝脏主要的代谢产物A、葡萄糖B、VLDLC、LDLD、酮体E、HDL8、红细胞主要代谢产物是A、乳酸B、CO2C、葡萄糖D、酮体E、H209、心脏主要代谢途径是：A、糖酵解B、糖有氧氧化C、糖异生D、酮体生成E、脂解作用10、有关细胞水平代谢调节的叙述，正确的是A、是高等生物体内代谢调节的重要方式B、主要通过细胞内代谢产物结构的变化对酶进行调节C、主要对酶活性进行调节而不能调节酶的含量D、对酶的调节主要通过迟缓调节进行E、主要通过细胞内代谢物浓度的变化对酶进行调节11、下列既在胞液又在线粒体进行的反应是A、糖酵解B、胆固醇合成C、尿素合成D、糖原合成E、氧化磷酸化12、下列不能作为变构效应剂的物质是A、代谢底物B、代谢终产物C、小分子化合物D、长链脂酰CoAE、酶13、有关酶促化学修饰的叙述错误的是A、属于快速调节的一种形式B、其常见的修饰方式是磷酸化与脱磷酸化C、酶被磷酸化修饰的位点是Ser、Thr和TyrD、有放大效应E、酶被修饰后即从无活性变为有活性14、有关泛素的叙述，错误的是A、由76个氨基酸组成B、分子量8、5kDC、参与蛋白质的降解作用D、可直接催化蛋白质水解E、与待降解的蛋白质结合后可被蛋白酶体降解15、机体短期饥饿时，体内物质代谢会发生如下变化，除外A、肝糖原减少B、胰岛素分泌减少C、胰高血糖素分泌增加D、肌肉蛋白质分解减少E、脂肪动员加强二、多项选择题(X型题，有二个以上正确答案)1、氨基酸在体内可转变为A、糖B、脂肪C、嘌呤嘧啶D、血红素2、糖酵解的变构激活剂有：A、AMPB、ADPC、FDPD、ATP3、变构调节的生理意义有A、通过反馈抑制使代谢物的生成不致过多B、使能量得以有效利用，不致浪费C、使不同代谢途径相互协调D、有放大效应4、机体短期饥饿时，体内物质代谢的变化有A、肌肉释出大量丙氨酸进入血循环B、酮体生成增多C、脂酸和酮体成为脑组织的重要燃料D、组织对葡萄糖的利用降低5、机体长期饥饿时，体内物质代谢的变化有A、脑组织利用酮体的量超过葡萄糖B、肌肉蛋白质分解减少C、肾糖异生作用明显增加D、负氮平衡比短期饥饿有所改善三、填空题1、调节酶或关键酶所催化的反应具有三个特点，它们是①、②和③。
生物化学(10.3)--作业物质代谢的联系与调节(附答案)
第九章 物质代谢的联系与调节名词解释物质代谢(metabolism)限速酶(1imitingvelocityenzymes)变构酶(Allostericenzyme)与变构调节(Allostericregulation)酶的化学修饰(chemicalmodifacation)泛素(Ubiquitin反馈控制(feedback)蛋白激酶(ProteinKinase)酶的诱导剂(enzymeinducer)变构调节(Allostericregulation)调节酶(regulatoryenzyme)问答题1. 简述丙酮酸在代谢中的作用。
2. 试述乙酰CoA在代谢中的作用。
3. 脂肪能否进行糖异生?4. 简述甘氨酸的生化作用。
5. 列出至少8种维生素的辅酶形式及其参与的生化代谢。
6. 简述酶的化学修饰的特点。
7 简述人体在长期饥饿状态下，物质代谢有何变化。
8. 体内脂肪酸可否转变为葡萄糖?为什么?9. 糖、脂、蛋白质在机体内是否可以相互转变?简要说明其转变的途径或不能转变的原因。
10. 为何称三羧酸循环是物质代谢的中枢，有何生理意义?11. 讨论下列物质能否相互转变?简述其理由。
12. 试述体内草酰乙酸在物质代谢中有什么作用?13. 试述丙酮酸在体内物质代谢中的重要作用。
14. 三大营养物质，即糖、脂肪和蛋白质在机体内可以相互转变吗?简述其理由。
15. 为什么减肥的人也要限制糖类的摄入量?试从营养物质代谢的角度加以解释。
16. 请列举5种肝脏特有的代谢途径(在正常情况下，其他组织器官很难或很少进行的代谢过程)，并分别说明其主要生理意义。
17. 比较脑、肝、骨骼肌在糖、脂代谢和能量代谢上的主要特点。
18. 短期饥饿时，机体如何进行三级水平调节的?19. 试述人体在短期饥饿和长期饥饿情况下，糖、脂、蛋白质代谢有何特点？20. 试比较酶的变构调节和化学修饰调节的不同。
参考答案：名词解释物质代谢(metabolism)[答案]机体在生命活动过程中不断摄人O2及营养物质，在细胞内进行中间代谢，同时不断排出CO2及代谢废物，这种机体和环境之间不断进行的物质交换即物质代谢,包括分解、合成和能量代谢。
生物化学第九章氨基酸代谢
氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ(CPS-Ⅰ)
+
N-乙酰谷氨酸，Mg2
COOH
CH3C-NH-CH O (CH2)2 COOH
氨基甲酰磷酸
2. 瓜氨酸的合成 （在线粒体中进行）
NH2
NH2 (CH2)3 CH NH2
C
NH2
O
+
C
O
鸟氨酸氨基甲酰转移酶
NH (CH2)3
COOH
O ~PO32-
H3PO4
CH
NH2
二、蛋白质的营养价值和需要量
(一)氮平衡：
指每天N的摄入量和排出量的关系，它能反映体 内蛋白质代谢的概况。
氮平衡有三种情况:
1、氮的总平衡：摄入N量＝排出N量，正常成人属此情况
2、氮的正平衡：摄入N量>排出N量，儿童、孕妇、恢复期病人
3、氮的负平衡：摄入N量<排出N量，如饥饿、消耗性疾病患者
（二）生理需要量：
γ-谷氨酰 氨基酸 氨基酸
COOH
γ-谷氨 酸环化 转移酶
COOH NH CH R
H2NCH R
COOH H2NCH R
氨基酸
C O
γ -谷 氨酰 基转 移酶
半胱氨酰甘氨酸 (Cys-Gly)
(关键酶)
谷胱甘肽 GSH
甘氨酸
二肽 5-氧脯氨酸 5-氧脯 酶 氨酸酶 半胱氨酸
ATP ADP+Pi
ADP+Pi ATP
转氨基和嘌呤核苷酸循环偶联
（一）转氨基作用(transamination) 1. 定义
在转氨酶 (transaminase) 的作用下，某一氨 基酸脱去α-氨基生成相应的α-酮酸，而另一种α酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。
生物化学第九章蛋白质的酶促降解和氨基酸的代谢
1 H N-C- P 2
氨甲酰磷酸
2ADP+Pi
谷氨酸
-酮戊 二酸
谷氨酸
鸟氨酸
2
瓜氨酸 氨基酸
-酮戊 二酸
氨基酸 鸟氨酸 O NH2-C-NH2 尿素
瓜氨酸
谷氨酸 天冬氨酸
5
精氨酸
尿素循环
精氨琥珀酸
3
4
草酰乙酸
延胡索酸
细胞溶液
植物体含有脲酶，尤其是在豆科植物种子中 脲酶活性较大，能专一地催化尿素水解并放出氨， 反应式如下：
2、转氨基作用
R1-CH-COO|
NH+3
α -氨基酸1
R2-C-COO|| O
α-酮酸2
R1-C-COO|| O
α-酮酸1
R2-CH-COO| NH+3
转氨酶
（辅酶：磷酸吡哆醛）
α-氨基酸2
要点：
①反应可逆。
②体内除Lys、Gly、Thr、Pro和羟脯氨 酸外，大多数氨基酸都可进行转氨基作 用。 ③转氨酶均以磷酸吡哆醛为辅酶。磷酸吡 哆醛是VB6的衍生物。反应中起传递氨 基的作用。
活性中心含有 Zn2+ 、 Mg2+等 金属
3、4、2、4
金属蛋白酶类 (metallopritelnase)
枯草杆菌蛋白酶 嗜热菌蛋白酶
3.消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
（Phe.Tyr.Trp） （Arg.Lys）
羧肽酶 羧肽酶
（Phe. Trp）
（脂肪族）
胃蛋白酶
胰凝乳 蛋白酶
弹性蛋白酶
胰蛋白酶
异亮氨酸 甲硫氨酸 缬氨酸
琥珀酰CoA
-酮戊二酸
氨基酸碳骨架进入三羧酸循环的途径
生物化学第九章蛋白质降解和氨基酸代谢
精氨酸 谷氨酰胺 组氨酸 脯氨酸
丝氨酸 苏氨酸 缬氨酸
氨基酸碳架的分解
2.再合成为氨基酸
O
||
+
N H 4+
C — C O O - +N A D （ P） H+ |
+
H
C |H 2
C |H 2C O O
谷氨酸＋丙酮酸 谷氨酸＋草酰乙酸
+
N H 3
|
H — C — C O O - + |
N A D （ P） + + H 2O
海洋水生动物 (鱼) 氨
爬行类、鸟类
尿酸
哺乳类
尿素
两栖动物：如青蛙，蝌蚪时排氨，变态成熟后排尿素。
(与其体内的酶变化有关)
(二) 氨的代谢去路
2、 生成酰胺
指Gln、Asn。 (是体内氨的储存、运转方式，脑组织中氨的主要去 路。)
3、生成尿素
1.生成部位
主要在肝细胞的线粒体及胞液中。
2.生成过程
C |H 2
C |H 2C O O
α-酮戊二酸＋丙氨酸 α-酮戊二酸＋天冬氨酸
氨基酸碳架的分解
3.转变为糖和脂肪
当体内不需要将α-酮酸再合成氨基酸，并且体内 的能量供给充足时，α-酮酸可以转变为糖或脂肪。例 如，用氨基酸饲养患人工糖尿病的狗，大多数氨基酸 可使尿中的葡萄糖的含量增加，少数几种可使葡萄糖 及酮体的含量同时增加。在体内可以转变为糖的氨基 酸称为生糖氨基酸，按糖代谢途径进行代谢；能转变 为酮体的氨基酸称为生酮氨基酸。
谷氨酰胺酶
----
COO-
CH2 CH2 +NH3 CHNH3+ COO-
---
氨基酸代谢
Chapter 9 Metabolism of Amino Acids
氨基酸（amino acids)是蛋白质(protein)的基本 组成单位。 氨基酸代谢包括合成代谢和分解代谢。 本章主要讨论氨基酸的分解代谢。
第一节 蛋白质在体内的降解 第一节 蛋白质在体内的降解
COOH
H2N - CH CH2 COOH
天冬氨酸
N - CH CH2 NH (CH ) COOH C
2 3
H2N- CH COOH
精氨酸代琥珀酸
4．精氨酸代琥珀酸的裂解：
在胞液中由精氨酸代琥珀酸裂解酶催化，将精氨酸代琥珀酸裂解生成 精氨酸和延胡索酸。
NH2 C
COOH
精氨酸代琥 珀酸裂解酶
NH2 C NH (CH2)3 H2N- CH COOH
谷氨酰胺的运氨作用
肝外组织细胞 ATP + NH3 ADP + Pi
谷氨酰胺合成酶
glutamic acid
谷氨酰胺酶
glutamine
血液
NH3
肝细胞
H2O
第四节 氨基酸转变为生物活性物质 第四节 氨基酸转变为生物活性物质
一. 形成生物胺类
（一）5-羟色胺的生成：
5-羟色胺（5-hydroxytryptamine,5-HT）是一种重要的神 经递质，且具有强烈的缩血管作用。 5-羟色胺的合成原料是色氨酸(tryptophan)。
二、氨基酸的脱氨基作用
氨基酸主要通过三种方式脱氨基，即氧化脱氨基，联 合脱氨基和非氧化脱氨基。 在这三种脱氨基作用中，以联合脱氨基作用最为重 要；而非氧化脱氨基作用则主要见于微生物中。
（一）氧化脱氨基作用：
第九章 蛋白质结构分析
全β-折叠蛋白质
人晶状体蛋白(上图c, d)和大肠杆菌NANC离子通道蛋白(下图f)
a-螺旋/β-折叠蛋白质
细胞表面标志蛋白CD98(图d)及糖酵解的绝大多数酶蛋白 (图a)
a-螺旋+β-折叠类蛋白质
人TBP与双螺旋DNA复合物(1CDW.pdb)
（四）四级结构的主要类型和特征
有独立三级结构的单元通过非共价键聚集成的非共价 复合物称为四级结构，其所含独立三级结构单位为亚 基(subunit)。形成四级结构全部依靠非共价键相互 作用，且来自不同亚基的二级结构间可发生强的相互 作用以稳定四级结构，如生成跨亚基的更大β折叠结 构或α螺旋聚集体；其中，氢键、疏水相互作用和静 电作用是主要维持力。为了形成稳定的四级结构，必 然要求相互作用的任两个蛋白质间在空间外形互补以 增加接触面且理化性质互补。这些特征也是预测蛋白 质间相互作用时有用的辅助判据。
（1）主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋； （2）螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为 0.54nm； （3）相邻螺旋圈之间形成许多氢键； （4）侧链基团位于螺旋的外侧。
2. β折叠(βsheets) 的结构特征为：
（1）若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片； （2）所有肽键的C=O和N—H形成链间氢键； （3）侧链基团分别交替位于片层的上、下方。
3. 蛋白质三级结构中二级结构的折叠和组装
按二级结构组装模式对蛋白质进行分类对解析蛋 白质高级结构形成规律和预测蛋白质功能有重要 帮助。蛋白质二级结构组装模式主要是全α螺旋 、全β折叠、α螺旋/β折叠，还有少量α螺旋+β 折叠类。
全a-螺旋蛋白质
人血清白蛋白(上图a,b)和细菌视紫红质(下图 a-c)
人细胞珠蛋白(2DC3.pdb)的第121到140位残基 对应的a-螺旋侧面和顶部(N端)视图
第九章蛋白质代谢
氨基酸 NH3 谷氨酸
糖 酵 解 途 径
丙酮酸
丙 氨 α-酮戊 酸 二酸
血液
葡 萄 糖
丙 氨 酸
肝
葡萄糖 尿素
糖 异 生
丙酮酸
尿素循环
NH3 谷氨酸
丙氨酸 α-酮戊二酸
丙氨酸-葡萄糖循环
目录
(2) 谷氨酰胺的运氨作用
• 反应过程
ATP 谷氨酰胺合成酶 ADP+Pi
谷氨酸 + NH3
谷氨酰胺酶
谷氨酰胺
鸟氨酸循环
1932年Krebs、 Henseleit利用大鼠肝切片 作体外实验，发现在供能的条件下，可由 CO2和氨合成尿素。若在反应体系中加入少 量的精氨酸、鸟氨酸或瓜氨酸可加速尿素 的合成，而这种氨基酸的含量并不减少。 为此，他们提出了鸟氨酸循环(ornithine cyclc),又称尿素循环(urea cycle)或 Krebs-Henseleit循环。
CH2
Mg2+
ATP
H2O AMP+PPi
(CH2)3
COOH
CH NH2
COOH
COOH
天冬氨酸
精氨酸代琥珀酸
NH2 CN
COOH CH
NH (CH2)3
CH2 COOH
CH NH2 COOH
精氨酸代琥 珀酸裂解酶
NH2 C NH
NH
(CH2)3
+
CH NH2
COOH
COOH CH CH HOOC
第九章
蛋白质代谢
►蛋白质分解代谢首先在酶的催化下水解为氨 基酸，而后各氨基酸进行分解代谢，或转变 为其它物质、或参与新的蛋白质的合成。
►因此氨基酸代谢是蛋白质分解代谢的中心内 容。
第09章 蛋白质的降解与氨基酸代谢
5. 脱酰氨作用
二、脱羧基作用
体内部分L-AA可在脱羧酶作用下，脱羧生成相应的 一级胺。生物体内广泛存在脱羧酶，其辅酶为磷酸吡 哆醛，但是His脱羧酶无需要辅基（生成组胺）。脱 羧酶的专一性很高，一般一种AA对应一种脱羧酶。
直接脱羧基作用：
氧化脱羧基作用：
*多巴进一步氧化可生成聚合物黑素。人体皮肤的表皮基 底层及毛囊中存在黑素细胞，能将酪氨酸转变为黑素 ，使皮肤和毛发呈现黑色。 *帕金森病人因中枢神经递质多巴胺的减少表现出颤抖等 症状。
Choline
第九章 蛋白质的降解与 氨基酸代谢
第三节 氨和氨基酸的生物合成
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
一、氮素循环
二、生物固氮
指大气中的分子氮 分子氮在某些微生物体内固氮酶的作用下 分子氮 还原为NH3，然后再被植物吸收，用于合成氨基酸及 其它含氮化合物的过程。 生物固氮反应在常温常压下进行，是氮素循环的重要 环节，为氨的主要来源，每年自然界生物固氮总量达 到2亿吨，远远超过工业固氮（Fe作催化剂，450℃， 20~30MPa）。
谷氨酸脱氢酶（GDH）：普遍存在于动植物和微生物 谷氨酸脱氢酶 体内，无需氧气，活性和专一性都很强，且只对L-谷氨 酸起催化作用。
* 此酶是一个结构很复杂的别构酶。ATP、GTP、NADH 可抑制其活性；ADP、GDP及某些AA可激活其活性。 因此当ATP、GTP不足时，Glu的氧化脱氨会加速进行 ，有利于AA分解供能。
固氮反应
①固氮：N2 + 6H+ + 6e－ → 2NH3 ②放氢：2H3O+ + 2e － → H2 + 2H2O
固氮条件 充足的ATP；②强还原剂（还原态铁氧蛋白）；③厌 ）；③ ①充足的 ； 强还原剂（还原态铁氧蛋白）； 氧环境。 氧环境。
第九章 含氮小分子
• (3)氮的负平衡
• 排出的氮量多于摄入的氮量。这 表示动物体内蛋白质的消耗多于补充, 见于疾病、饥饿和营养不良等情况,说 明动物由饲料摄入的蛋白质不足.
2、蛋白质的最低需要量
在动物生产实践中,由于蛋白质饲料通常 价格较高,从经济效益出发,人们要考虑至少 要给畜禽饲给多少蛋白质,才能既使动物正常 生长和生产,又不浪费饲料。对于成年动物来 说,在糖和脂肪这类能源物质充分供应的条件 下,为了维持其氮的总平衡,至少必须摄入的 蛋白质的量，称为蛋白质的最低需要量。
•3.蛋白质的营养价值及互补作用
• 1） 决定蛋白质营养价值高低的因素有：
•
① 必需氨基酸的含量；
•
② 必需氨基酸的种类；
•
③ 必需氨基酸的比例，即具有与机
•
体需求相符的氨基酸组成。
2） 将几种营养价值较低的食物蛋白质混合后食用， 以提高其营养价值的作用称为食物蛋白质的互补作用。
在畜禽饲养中,为了提高饲料蛋白的生理价值,常把 原来生理价值较低的不同的蛋白质饲料混合使用,则其 必需氨基酸可以互相补充,称为何料蛋白质互补作用。 例如,谷类蛋白质含赖氨酸较少,而含色氨酸较多,有些 豆类蛋白含赖氨酸较多，而含色氨酸较少.当把它们单 独喂给动物时,生理价值都比较低,但如果把这两种饲料 混和使用,即可取长补短,提高其生理价值。
氨基酸代谢概况
体蛋白
食物蛋白质 氨基酸
特殊途径 （次生物质代谢）
生物固氮 硝酸还原
NH4+
-酮酸 CO2 胺
NH3 糖及其代谢
鸟氨酸 中间产物 循环
脂肪及其代谢 中间产物
TCA
激素 卟啉 嘧啶
嘌呤
尼克酰氨 SO4 2 衍生物
NH4+ 尿素
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组织 GOT GPT
心
156000 7100
肝
142000 44000
骨骼肌 99000
肾
91000
4800 19000
组织 胰腺
脾 肺 血清
GOT 28000 14000 10000
20
GPT 2000 1200 700
16
• 血清转氨酶活性，临床上可作为疾病诊断和 预后的指标之一。
第九章蛋白质代谢
第九章蛋白质代谢
(二)蛋白质的营养价值
►是指食物蛋白质在体内的利用率。也可以用 氮保留量占氮吸收量的百分数表示。
1.蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、 种类、比例。
2.食物蛋白质的互补作用
指把几种营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需 氨基酸可以互相补充而提高营养价值。
第九章蛋白质代谢
第二节 蛋白质的消化、吸收与腐败 （自学为主）
类型 ► 主要有两种反应途径：
• 转氨基作用偶联谷氨酸氧化脱氨基途径（1+2） • 转氨基作用偶联嘌呤核苷酸循环途径
第九章蛋白质代谢
பைடு நூலகம்
1. 转氨基作用偶联谷氨酸氧化脱氨基途径（1+2）
氨基酸
转氨酶
α-酮酸
α-酮戊二酸
谷氨酸
NH3+NADH+H+
L-谷氨酸脱氢酶
H2O+NAD+
• 此种联合脱氨反应是可逆的，也可称为联合加氨。因 此此种方式既是氨基酸脱氨基的主要方式，也是体内 合成非必需氨基酸的主要方式。
第九章蛋白质代谢
胺类
目录
第四节 氨基酸的一般代谢
第九章蛋白质代谢
氨基酸分解代谢的主要途径
► 1. 脱氨基生成氨和相应的α-酮酸； ► 2. 脱羧基生成CO2和胺。
第九章蛋白质代谢
一、氨基酸的脱氨基作用
►脱氨基作用: 氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成α-酮酸。
►这是氨基酸在体内分解的主要方式。
第九章蛋白质代谢
►(1)氨基酸氧化酶:分布少、活性低，作用不大。
第九章蛋白质代谢
(2) L-谷氨酸脱氢酶:辅酶为 NAD+ 或NADP+ 动植物及大多数微生物中普遍存在，且分布 广、活性高。
第九章蛋白质代谢
3. 联合脱氨基作用
概念：两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱下α氨基生成α-酮酸的过程。
► 联合脱氨基作用是体内主要的脱氨方式。
第九章蛋白质代谢
转氨基作用
第九章蛋白质代谢
反应式
• 大多数氨基酸可参与转氨基作用，但赖氨酸、 脯氨酸、羟脯氨酸除外。
第九章蛋白质代谢
(2)转氨酶作用
►体内绝大多数氨基酸通过特异的转氨酶作用 脱氨。
► 为传送NH2基因，转氨酶需辅酶－磷酸吡哆醛 （PLP)的参与。
第九章蛋白质代谢
正常人各组织GOT及GPT活性 (单位/克湿组织)
第九章蛋白质代谢
一、 蛋白质的消化
•蛋白质消化的生理意义
• 由大分子转变为小分子，便于吸收。 • 消除种属特异性和抗原性，防止过敏、
毒性反应。
第九章蛋白质代谢
二、氨基酸的吸收
• 吸收形式：氨基酸、寡肽、二肽 • 吸收部位：主要在小肠 • 吸收机制：耗能的主动吸收过程
第九章蛋白质代谢
三、蛋白质的腐败作用
第九章蛋白质代谢
2.转氨基作用偶联嘌呤核苷酸循环途径
► 肌肉(骨骼肌和心肌组织)、脑组织中L -谷氨酸脱氢 酶的活性很低，因而不能通过上述形式的联合脱氨 反应脱氨。
（二）生理需要量
►一般情况（推荐）80g/日/正常成人 ►最低需要30-50g /日/正常成人
第九章蛋白质代谢
三、蛋白质的营养价值
第九章蛋白质代谢
（一）必需氨基酸
概念 : ► 机体需要，但体内不能合成或合成量不足，必须由
外界（食物）供给的一些氨基酸。 ► 种类（8种）: ► 缬、异亮、亮、苏、甲硫（蛋）、赖、苯丙、色。
食物蛋白经消化吸收的氨基酸（外源性 氨基酸）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸 （内源性氨基酸）混在一起，分布于体内各 处参与代谢，称为氨基酸代谢库。
第九章蛋白质代谢
氨基酸代谢概况
食物蛋白质
组织
分解
蛋白质
合成
体内合成氨基酸 (非必需氨基酸)
氨基酸 代谢库
尿素 氨
α-酮酸
酮体 氧化供能
糖
代谢转变
其它含氮化合物 (嘌呤、嘧啶等)
氨基酸 α-酮酸
磷酸吡哆醛 转氨酶
磷酸吡哆胺
谷氨酸 α-酮戊二酸
第九章蛋白质代谢
转氨基作用的生理意义
转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨 基的重要方式，也是机体合成非必需氨基酸 的重要途径。
•通过此种方式并未产生游离的氨。
第九章蛋白质代谢
2. 氧化脱氨基作用
►氨基酸在a-脱氨基时伴有氧化反应。反应过 程由脱氢和水解共二步反应组成。
► 概念：肠道细菌对肠道中未消化吸收的蛋白质所产 生的作用。其产物大多对人有害。
（一）胺类的生成：组氨酸生成组胺，色氨酸生成色 胺等。
（二）氨的生成 （三）其它有害物质的生成：苯酚、吲哚、硫化氢等。
第九章蛋白质代谢
第三节
氨基酸代谢概况
第九章蛋白质代谢
•氨基酸代谢库(metabolic pool)
第九章
蛋白质代谢
第九章蛋白质代谢
►蛋白质分解代谢首先在酶的催化下水解为氨 基酸，而后各氨基酸进行分解代谢，或转变 为其它物质、或参与新的蛋白质的合成。
►因此氨基酸代谢是蛋白质分解代谢的中心内 容。
►注意：蛋白质合成代谢在另外章节讲述
第九章蛋白质代谢
第一节 蛋白质的营养作用
►一、蛋白质营养的重要性
(一)脱氨基方式
主要 ►氧化脱氨基 ►转氨基 ►联合脱氨基 ►非氧化脱氨
►以联合脱氨基最为重要。
第九章蛋白质代谢
1.转氨基作用
(1)转氨基作用
►概念：转氨基作用(Transamination)指在转 氨酶催化下将α-氨基酸的氨基转给另一个 α-酮酸，生成相应的α-酮酸和一种新的α氨基酸的过程。
►转氨基作用最重要的氨基受体是α-酮戊二酸， 产生谷氨酸作为新生成氨基酸。
►谷丙转氨酶(GPT;ALT) ►谷草转氨酶(GOT;AST)
►转氨基作用是可逆的，该反应中△G°′≈0， 所以平衡常数约为1。反应的方向取绝于四 种反应物的相对浓度。因而，转氨基作用也 是体内某些氨基酸(非必需氨基酸)合成的重 要途径。
第九章蛋白质代谢
转氨基作用的机制
• 转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛
1. 维持细胞、组织的生长、更新和修补 2. 参与多种重要的生理活动
催化（酶）、免疫（抗原及抗体）、运动 （肌肉）、物质转运（载体）、凝血（凝血系
统）等。
3. 氧化供能
▪ 人体每日18%能量由蛋白质提供。
第九章蛋白质代谢
二、蛋白质的需要量
（一）氮平衡：
►1.氮的总平衡：正常成人 ►2.氮的正平衡：儿童、孕妇、恢复期病人 ►3.氮的负平衡：饥饿、消耗性疾病