胰蛋白酶

能使脓、痰液、血凝块等分解、变稀， 易于引流排除，加速创面净化，促进肉 芽组织新生，此外还有抗炎症作用。 临床上用于脓胸、血胸、外科炎症、溃 疡、创伤性损伤、瘘管等所产生的局部 水肿、血肿及脓肿等。 喷雾吸入，用于呼吸道疾病。 也可用于治疗毒蛇咬伤。 还常用于动物细胞培养前对组织的处理。
适应条件


胰蛋白酶的作用是使细胞间的蛋白质水解从而使细胞 离散。不同的组织或者细胞对胰酶的作用反应不一样。 胰酶分散细胞的活性还与其浓度、温度和作用时间有 关，在 pH 为 8.0 、温度为 37℃ 时，胰酶溶液的作用 能力最强。 使用胰酶时，应把握好浓度、温度和时间，以免消化 过度造成细胞损伤。因 Ca2+ 、 Mg2+ 和血清、蛋白 质可降低胰酶的活性，所以配制胰酶溶液时应选用不 含 Ca2+ 、 Mg2+ 的 BSS ，如： D-Hanks 液。终止 消化时，可用含有血清培养液或者胰酶抑制剂终止胰 酶对细胞的作用。
基本作用


在脊椎动物中，作为消化酶而起作用。在胰脏 是作为酶的前体胰蛋白酶原而被合成的。作为 胰液的成分而分泌，受肠激酶，或胰蛋白酶的 限制分解成为活化胰蛋白酶，是肽链内切酶， 它能把多肽链中赖氨酸和精氨酸残基中的羧基 侧切断。 它不仅起消化酶的作用，而且还能限制分解糜 蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其它酶的前 体，起活化作用。是特异性最强的蛋白酶，在 决定蛋白质的氨基酸排列中，它成为不可缺少 的工具。

胰蛋白酶系自牛、羊或猪胰中提取的一种蛋白 水解酶。中国药品标准规定按干燥品计算，每 1mg 的效价不得少于2500单位。 由牛、羊、 猪胰脏提取而得的一种肽链内切酶，只断裂赖 氨酸或精氨酸的羧基参与形成的肽键。白色或 米黄色结晶性粉末。溶于水，不溶于乙醇、甘 油、氯仿和乙醚。分子量24 000，pI 10.5， 最适pH值7.8～8.5左右。pH>9.0不可逆失活。 Ca2+对酶活性有稳定作用；重金属离子、有机 磷化合物、DFP、天然胰蛋白酶抑制剂对其活 性有强烈抑制。临床用于抗炎消肿
识别序列

胰蛋白酶水解精氨酸或赖氨酸的羧基和 别的氨基酸形成的肽键 蛋白质水解酶，能选择地水解蛋白质中 由赖氨酸或精氨酸的羧基所构成的肽链， 能消化溶解变性蛋质，对未变性的蛋白 质无作用
酶活力


胰蛋白酶活力单位的定义规定为：以BAEE为底 物反应液pH8.0，25℃，反应体积3.0ml，光径 1厘米的条件下，测定A253，每分钟使A253 增加0.001，反应液中所加入的酶量为一BAEE 单位。 以N-苯甲酰-L—精氨酸乙酯为底物，用紫外吸 收法进行测定的原理是：BAEE在波长253nm下 的紫外吸收远远弱于苯甲酰L—精氨酸（英文 缩写为BA）。在胰蛋白酶的催化下，随着酯键 的水解，苯甲酰L—精氨酸逐渐增多，反应体 系的紫外吸收宜随之相应增加。
胰蛋白酶
Trypsin
生物技术
EC号和来源


胰蛋白酶Trypsin (Parenzyme) 为蛋白酶 的一种 EC3.4.21.4。 牛的胰蛋白酶氨基酸残基223个，分子 量为23300，活性部位的丝氨酸残基是不 可缺少的丝氨酸蛋白酶。除存在于脊椎 动物外，还存在于蚕、海盘车、蝲蛄、 放线菌等范围广泛的生物体中。
生活应用


碱性蛋白酶是目前市场上流行的洗涤添加剂， 能大幅度提高洗涤去污能力，特别对血渍、汗 渍、奶渍、油渍等蛋白类污垢,具有独特的洗涤 效果。 使用条件 底物浓度10~25%，温度50~60℃，PH值 6.0~8.5，反应时间3~6小时（根据要求可长可 短）添加酶0.03~0.06%（以水解溶液重量计） 保存：5℃保藏，保质期一年；25℃储存，酶 活保存期至少3个月以上
工业应用


工业上用于皮革制造 生丝处理 食品加工 因为可将多肽链水解成寡肽和氨基酸，因此作 为食品加工助剂切割大分子蛋白。
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