酶化学本质和作用特点
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结果。 ▪ 1877年，Kuhne首次提出Enzyme一词。 ▪ 1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实
现了发酵。 ▪ 1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。 ▪ 20世纪70年代初兴起的酶工程技术在食品行业广泛应
用
酶的化学本质
▪ 酶（enzyme）是一类由活细胞产生的，对 其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。
活性中心外的必需基团
位于活性中心以外，维持酶活性中心应有 的空间构象所必需。
活性中心以外 的必需基团
结合基团
底物 催化基团 活性中心
酶作用的辅助因素
▪ 靠近效应 ▪ 定向效应
锁钥学说 诱导嵌合学说 张力作用 酸碱催化作用 共价催化作用
酶作用的辅助因素
临近定向效应： 在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心，一方面底物
第八章 酶
▪ 酶的化学本质和作用特点 ▪ 酶的命名和分类 ▪ 酶的作用机制 ▪ 温度和pH对酶促反应的影响 ▪ 酶浓度和底物浓度对酶促反应的影响 ▪ 抑制剂和激活剂对酶促反应的影响 ▪ 食品加工中重要的酶 ▪ 固定化酶
酶学研究历史
▪ 四千多年前，我国已有酿酒记载。 ▪ 一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的
酶的作用机制
▪ 酶促反应速度的快慢与活化分子数目有关，增加 活化分子数的途径有： 1.加热或光照，使分子所含的能量增高，增加活 化分子数目。 2.降低活化能，使本来不够活化水平的分子，也 成为活化分子，增加活化分子数目。
酶催化作用的中间络合物学说
▪ 酶先与底物结合形成不稳定的中间产物－中 间络合物，这种中间络合物具有较高的活性， 它不仅易生成，且易变成产物，并释放出酶。 E＋S ES→E＋P E－酶 S－底物 ES－中间产物 P－产物
酶的作用特点
▪ 催化剂的共同点
• 量少高效； • 只加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。 • 都是通过降低反应分子的活化能来加快化学反应的速
度。
▪ 酶的特性
• 高效催化，条件温和 • 高度专一 • 不稳定性 • 活性可调节
一、 酶促反应的特点
（一）酶促反应具有极高的效率
➢ 的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比 一般催化剂高107～1013倍。
能 量
一般催化剂催 化反应的活化能
底物
非催化反应活化能
酶促反应 活化能
反应总能量改变
产物 反应过程
酶促反应活化能的改变
酶的活性中心
▪ 由少数必需基团组成的能与底物分子结合并 完成特定催化反应的空间小区域，称为酶的 活性中心。 结合基团：负责与底物分子结合。
催化基团：负责催化反应。
（一）活性部位和必需基团
➢ 对酶生成与降解量的调节 ➢ 酶催化效力的调节 ➢ 通过改变底物浓度对酶进行调节等
酶的命名和分类
▪ 习惯命名法的五个原则： 1.根据酶催化反应的性质来命名。 2.根据被作用的底物来命名。 3.将酶作用的底物与催化反应的性质结合起来
命名。 4.将酶的来源与作用底物结合起来命名。 5.将酶作用的最适pH和作用底物结合起来命名。
▪ 新发现：RNA、DNA的催化作用
酶的组成
全酶 (holoenzyme)
蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme)
辅助因子 (cofactor)
小分子有机化合物 金属离子
辅助因子分类 （按其与酶蛋白结合的紧密程度）
辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的 方法除去。
辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超 滤的方法除去。
系统命名法
▪ 按国际系统命名原则，每一种酶具有一个系 统名称和一个习惯名称，系统名称应标明酶 的作用底物和反应性质。如果有两种底物， 均需标出，当中用“：”分开，若其中一种 是水，则可省略。
▪ L－丙氨酸：α－酮戊二酸氨基转移酶，催化 反应为： L－丙氨酸＋ α－酮戊二酸→丙氨酸 ＋L－谷氨酸。
系统分类及编号
▪ 国际酶学委员会根据酶催化反应的类型，把酶分为： 氧化还原酶：催化底物进行氧化还原反应的酶类。 转移酶：催化底物之间进行某些基团的转移或交换 的酶类 水解酶：催化底物发生水解反应的酶类。 裂合酶：催化一个底物分解为2个化合物或2 个化 合物合成为一个化合物的酶类。 异构酶：催化各种同分异构体之间相互转化的酶 类。 合成酶：催化2分子底物合成为1分子化合物，同时 还必须偶联有ATP的磷酸键断裂的酶类。
➢ 酶的催化不需要较高的反wk.baidu.com温度。 ➢ 酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的
活化能(activation energy)。酶比一般催化剂更有 效地降低反应的活化能。
根据酶对其底物结构选择的严格程度不同， 酶的特异性可大致分为以下3种类型：
▪ 绝对特异性(absolute specificity)：只能作用于特定结 构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的 产物 。
（二）中间产物学说
S
P （1）
E +S
ES
E +P （2）
由于酶催化的反应（2）的能垒比没有酶催化的反 应（1）要低，反应（2）所需的活化能亦比（1）低，所 以反应速度加快。
中间产物存在的证据：1.同位素32P标记底物法（磷 酸化酶与葡萄糖结合）；2.吸收光谱法（过氧化物酶与 过氧化氢结合）。
活化能：底物分子从初态转变到活化态所需的能量。
在酶活性中心的有效浓度大大增加，有利于提高反应速度； 另一方面，由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和定
必需基团：这些基团若经化学修饰使其改变，则酶的活 性丧失。
活性部位：酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用 直接有关的部位。
结合基团
专一性
活性部位
必需基团
催化基团 催化性质
维持酶的空间结构
➢ 活性中心内的必需基团
结合基团 (binding group) 与底物相结合
催化基团 (catalytic group) 催化底物转变成产物
▪ 相对特异性(relative specificity)：作用于一类化合物 或一种化学键。
▪ 立体结构特异性(stereo specificity)：作用于立体异构 体中的一种。
（三）酶促反应的可调节性
酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对 不断变化的内外环境和生命活动的需要。其中包 括三方面的调节。
现了发酵。 ▪ 1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。 ▪ 20世纪70年代初兴起的酶工程技术在食品行业广泛应
用
酶的化学本质
▪ 酶（enzyme）是一类由活细胞产生的，对 其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。
活性中心外的必需基团
位于活性中心以外，维持酶活性中心应有 的空间构象所必需。
活性中心以外 的必需基团
结合基团
底物 催化基团 活性中心
酶作用的辅助因素
▪ 靠近效应 ▪ 定向效应
锁钥学说 诱导嵌合学说 张力作用 酸碱催化作用 共价催化作用
酶作用的辅助因素
临近定向效应： 在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心，一方面底物
第八章 酶
▪ 酶的化学本质和作用特点 ▪ 酶的命名和分类 ▪ 酶的作用机制 ▪ 温度和pH对酶促反应的影响 ▪ 酶浓度和底物浓度对酶促反应的影响 ▪ 抑制剂和激活剂对酶促反应的影响 ▪ 食品加工中重要的酶 ▪ 固定化酶
酶学研究历史
▪ 四千多年前，我国已有酿酒记载。 ▪ 一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的
酶的作用机制
▪ 酶促反应速度的快慢与活化分子数目有关，增加 活化分子数的途径有： 1.加热或光照，使分子所含的能量增高，增加活 化分子数目。 2.降低活化能，使本来不够活化水平的分子，也 成为活化分子，增加活化分子数目。
酶催化作用的中间络合物学说
▪ 酶先与底物结合形成不稳定的中间产物－中 间络合物，这种中间络合物具有较高的活性， 它不仅易生成，且易变成产物，并释放出酶。 E＋S ES→E＋P E－酶 S－底物 ES－中间产物 P－产物
酶的作用特点
▪ 催化剂的共同点
• 量少高效； • 只加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。 • 都是通过降低反应分子的活化能来加快化学反应的速
度。
▪ 酶的特性
• 高效催化，条件温和 • 高度专一 • 不稳定性 • 活性可调节
一、 酶促反应的特点
（一）酶促反应具有极高的效率
➢ 的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比 一般催化剂高107～1013倍。
能 量
一般催化剂催 化反应的活化能
底物
非催化反应活化能
酶促反应 活化能
反应总能量改变
产物 反应过程
酶促反应活化能的改变
酶的活性中心
▪ 由少数必需基团组成的能与底物分子结合并 完成特定催化反应的空间小区域，称为酶的 活性中心。 结合基团：负责与底物分子结合。
催化基团：负责催化反应。
（一）活性部位和必需基团
➢ 对酶生成与降解量的调节 ➢ 酶催化效力的调节 ➢ 通过改变底物浓度对酶进行调节等
酶的命名和分类
▪ 习惯命名法的五个原则： 1.根据酶催化反应的性质来命名。 2.根据被作用的底物来命名。 3.将酶作用的底物与催化反应的性质结合起来
命名。 4.将酶的来源与作用底物结合起来命名。 5.将酶作用的最适pH和作用底物结合起来命名。
▪ 新发现：RNA、DNA的催化作用
酶的组成
全酶 (holoenzyme)
蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme)
辅助因子 (cofactor)
小分子有机化合物 金属离子
辅助因子分类 （按其与酶蛋白结合的紧密程度）
辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的 方法除去。
辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超 滤的方法除去。
系统命名法
▪ 按国际系统命名原则，每一种酶具有一个系 统名称和一个习惯名称，系统名称应标明酶 的作用底物和反应性质。如果有两种底物， 均需标出，当中用“：”分开，若其中一种 是水，则可省略。
▪ L－丙氨酸：α－酮戊二酸氨基转移酶，催化 反应为： L－丙氨酸＋ α－酮戊二酸→丙氨酸 ＋L－谷氨酸。
系统分类及编号
▪ 国际酶学委员会根据酶催化反应的类型，把酶分为： 氧化还原酶：催化底物进行氧化还原反应的酶类。 转移酶：催化底物之间进行某些基团的转移或交换 的酶类 水解酶：催化底物发生水解反应的酶类。 裂合酶：催化一个底物分解为2个化合物或2 个化 合物合成为一个化合物的酶类。 异构酶：催化各种同分异构体之间相互转化的酶 类。 合成酶：催化2分子底物合成为1分子化合物，同时 还必须偶联有ATP的磷酸键断裂的酶类。
➢ 酶的催化不需要较高的反wk.baidu.com温度。 ➢ 酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的
活化能(activation energy)。酶比一般催化剂更有 效地降低反应的活化能。
根据酶对其底物结构选择的严格程度不同， 酶的特异性可大致分为以下3种类型：
▪ 绝对特异性(absolute specificity)：只能作用于特定结 构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的 产物 。
（二）中间产物学说
S
P （1）
E +S
ES
E +P （2）
由于酶催化的反应（2）的能垒比没有酶催化的反 应（1）要低，反应（2）所需的活化能亦比（1）低，所 以反应速度加快。
中间产物存在的证据：1.同位素32P标记底物法（磷 酸化酶与葡萄糖结合）；2.吸收光谱法（过氧化物酶与 过氧化氢结合）。
活化能：底物分子从初态转变到活化态所需的能量。
在酶活性中心的有效浓度大大增加，有利于提高反应速度； 另一方面，由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和定
必需基团：这些基团若经化学修饰使其改变，则酶的活 性丧失。
活性部位：酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用 直接有关的部位。
结合基团
专一性
活性部位
必需基团
催化基团 催化性质
维持酶的空间结构
➢ 活性中心内的必需基团
结合基团 (binding group) 与底物相结合
催化基团 (catalytic group) 催化底物转变成产物
▪ 相对特异性(relative specificity)：作用于一类化合物 或一种化学键。
▪ 立体结构特异性(stereo specificity)：作用于立体异构 体中的一种。
（三）酶促反应的可调节性
酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对 不断变化的内外环境和生命活动的需要。其中包 括三方面的调节。