动物生物化学名词解释

动生化名词解释

1. 氨基酸的等电点：当溶液在某一特定的pH 值时，氨基酸以两性离子的形式存在，正电

荷数与负电荷数相等，净电荷为零，在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动，这时溶液的pH 值称为该氨基酸的等电点，用pI 表示。

2. 肽键：是指键，是一个氨基酸的α–COOH 基和另一个氨基酸的α–NH2基

所形成的酰胺键。

3. 多肽链：由许多氨基酸残基通过肽键彼此连接而成的链状多肽，称为多肽链。

4. 肽平面：肽链主链的肽键具有双键的性质，因而不能自由旋转，使连接在肽键上的六个

原子共处于一个平面上，此平面称为肽平面。

5. 蛋白质的一级结构：多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸序列。

6. 肽单位：多肽链上的重复结构，如C α–CO –NH –C α称为肽单位，每一个肽单位实际

上就是一个肽平面。

7. 多肽：含有三个以上的氨基酸的肽统称为多肽。

8. 氨基酸残基：多肽链上的每个氨基酸，由于形成肽键而失去了一分子水，成为不完整的

分子形式，这种不完整的氨基酸被称为氨基酸残基。

9. 蛋白质二级结构：多肽链主链骨架中，某些肽段可以借助氢键形成有规律的构象，如α

–螺旋、β–折叠和β–转角；另一些肽段则形成不规则的构象，如无规卷曲。这些多肽链主链骨架中局部的构象，就是二级结构。

10. 超二级结构：在球状蛋白质分子的一级结构顺序上，相邻的二级结构常常在三维折叠中

相互靠近，彼此作用，从而形成有规则的二级结构的聚合体，就是超 二级结构。

11. 结构域：在较大的蛋白质分子里，多肽链的三维折叠常常形成两个或多个松散连接的近

似球状的三维实体，即是结构域。它是球蛋白分子三级结构的折叠单位。

12. 蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构（超二级结构及结构域）的基础上，进一步

的盘绕、折叠，从而产生特定的空间结构。或者说三级结构是指多肽链中所有原子的空间排布。维系三级结构的力有疏水作用力、氢键、范德华力、盐键（静电引力）。另外二硫键在某些蛋白质中也起着非常重要的作用。

13. 蛋白质四级结构：由相同或不同的亚基（或分子）按照一定的排布方式聚合而成的聚合

体结构。它包括亚基（或分子）的种类、数目、空间排布以及相互作用。

14. 二硫键：指两个硫原子之间的共价键，在蛋白质分子中二硫键对稳定蛋白质分子构象起

重要作用。

15. 二面角：在多肽链中，C α碳原子刚好位于互相连接的两个肽平面的交线上。C α碳原子

上的C α–N 和C α–C 都是单键，可以绕键轴旋转，其中以C α–N 旋转的角度称为Φ，而以C α–C 旋转的角度称为Ψ，这就是α–碳原子上的一对二面角。它决定了由α–碳原子连接的两个肽单位的相对位置。

16. α–螺旋：是蛋白质多肽链主链二级结构的主要类型之一。肽链主链骨架围绕中心轴盘

绕成螺旋状，称为α–螺旋。

17. β–折叠或β–折叠片：二条β–折叠股平行排布，彼此以氢键相连，可以构成β–折

叠片。β–折叠片又称为β–折叠。

18. β–转角：又称为β–回折。多肽链中的一段主链骨架以180°返回折叠；由四个连续

的氨基酸残基组成；第一个肽单位上的C=O 基氧原子和第三个肽单位的N –H 基氢原子生成一个氢键。 C O

N

H

19.无规卷曲：主链骨架片段中，大多数的二面角（Φ，Ψ）都不相同，其构象不规则。它

存在于各种球蛋白之中，含量较多。

20.亚基：较大的球蛋白分子，往往由二条或更多条的多肽链组成功能单位。这些多肽链本

身都具有球状的三级结构，彼此以非共价键相连。这些多肽链就是球蛋白分子的亚基。

它是由一条肽链组成，也可以通过二硫键把几条肽链连接在一起组成。

21.寡聚蛋白：由两个或两个以上的亚基或单体组成的蛋白质统称为寡聚蛋白。

22.蛋白质的高级结构：指一条或数条多肽上的所有原子在三维空间中的排布，又称构象、

三维结构、空间结构、立体结构。

23.蛋白质激活：指蛋白质前体在机体需要时经某些蛋白酶的限制性水解，切去部分肽段后

变成有活性的蛋白质的过程。

24.分子病：由于基因突变导致蛋白质一级结构突变，使蛋白质生物功能下降或丧失，而产

生的疾病被称为分子病。

25.变构效应：也称别构效应，在寡聚蛋白分子中一个亚基由于与配体的结合而发生的构象

变化，引起相邻其它亚基的构象和与配体结合的能力亦发生改变的现象。

26.蛋白质变性：天然蛋白质，在变性因素作用下，其一级结构保持不变，但其高级结构发

生了异常的变化，即由天然态（折叠态）变成了变性态（伸展态），从而引起了生物功能的丧失，以及物理、化学性质的改变。这种现象被称为蛋白质的变性。

27.蛋白质复性：除去变性剂后，在适宜的条件下，变性蛋白质从伸展态恢复到折叠态，并

恢复全部生物活性的现象叫蛋白质的复性。

28.蛋白质的等电点：当溶液在某个pH时，使蛋白质分子所带的正电荷和负电荷数正好相

等，即净电数为零，在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动，此时的溶液的pH 就是该蛋白质的等电点，用pI表示。

29.电泳：在直流电场中，带正电荷的蛋白质分子向阴极移动，带负电荷的蛋白质分子向阳

极移动的现象叫电泳。

30.盐溶：在蛋白质水溶液中，加入少量的中性盐，如硫酸铵等，会增加蛋白质分子表面的

电荷，增强蛋白质分子与水分子的作用，从而使蛋白质在水溶液中的溶解度增大，这种现象称为盐溶。

31.盐析：在高浓度的盐溶液中，无机盐的离子从蛋白质分子的水膜中夺取水分子，将水膜

除去，导致蛋白质分子的相互结合，从而发生沉淀，这种现象称为盐析。

32.简单蛋白质：又称单纯蛋白质，即水解后只产生各种氨基酸的蛋白质。

33.结合蛋白质：即由蛋白质和非蛋白质两部分结合而成的蛋白质，非蛋白质部分通常称为

辅基。

34.酶：酶是生物体内一类具有催化活性和特殊空间构象的生物大分子物质，包括蛋白质和

核酸等。

35.酶的专一性：酶对于底物和反应类型有严格的选择性。一般地说，酶只能作用于一种或

一类化学底物，催化一种或一类化学反应，这就是酶的所谓的高度专一性。

36.全酶：酶蛋白与辅助因子结合之后所形成的复合物，称为全酶，只有全酶才有催化活性，

将酶蛋白和辅助因子分开后均无催化作用。

37.辅酶：把那些与酶蛋白结合比较松弛，用透析法可以除去的小分子有机化合物，称为辅

酶。

38.酶活性部位：酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位，称为酶的

活性部位或活性中心。它包括结合中心与催化中心。

39.酶原：有些酶，如参与消化的各种蛋白酶（如胃蛋白酶、胰蛋白酶，以及胰凝乳蛋白酶

等），在最初合成和分泌时，没有催化活性。这种没有活性的酶的前体，被称为酶原。