第十二章蛋白质的降解和氨基酸代谢
蛋白质的酶促降解及氨基酸代谢教学.ppt
2 氨基酸代谢概况 3 氨基酸降解与转化
（1）脱氨基作用 氧化脱氨基作用：转氨基作用；联合脱氨基
（2）脱羧基作用，脱羧产物—胺类物质的生理功能 （3）氨基酸分解产物的转化
4 氨和氨基酸的生物合成
(1) 自然界的氮循环
（2）生物固氮的生物化学
氨基酸的分解与转化
一、氨基酸代谢概况 二、氨基酸的脱氨基作用 三、氨基酸的脱羧基作用 四、氨基酸分解产物的转化
氨基酸代谢概况
食物蛋白质
体蛋白
氨基酸
特殊途径 （次生物质代谢）
生物固氮 硝酸还原
NH4+
-酮酸 CO2 胺
NH3 糖及其代谢
鸟氨酸 中间产物 循环
脂肪及其代 谢中间产物
NH4+ 尿素
TCA
作用特征
作用于多肽链的N-末端
3、4、13 3、4、14
-羧肽水解酶
(-carboxyl peptide hydrolase)
作用于多肽链的C-末端
二羧肽水解酶 (depeptide
hydrolase)
水解二肽
蛋白酶的种类和专一性
编号
名称
作用特征 实例
3、4、2、1 丝氨酸蛋白酶类
活性中心含
(serine pritelnase)
（2）各族氨基酸的前体及相互关系
非 必 需 氨 基 酸 的 生 物 合 成
各
种
丝氨
氨
酸族
His 和 芳香族
基
酸
的
前
丙氨 酸族
体
及
相
互
关
天冬氨
酸族
系
生物化学第12章、蛋白质的降解及氨基酸代谢
三、蛋白质降解的反应机制：
真核细胞对蛋白质的降解有二体系： 一是溶酶体系，即溶酶体降解蛋白质，是非选 种择性； 二是以细胞溶胶为基础的，依赖ATP机制，即 泛肽标记选择性蛋白质降解方式
四、机体对外源蛋白质的消化
（一）体内的蛋白酶系
1、 按存在部位分： （1）胃：胃蛋白酶 （2）小肠：胰蛋白酶，胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白 酶、 羧肽酶（A、B）、氨肽酶。
五、生酮氨基酸和生糖氨基酸
一、生酮氨基酸
1、生酮氨基酸：有些氨基酸在分解过程中转变为 乙酰乙酰CoA，而乙酰乙酰CoA在动物的肝脏中 可变为酮体（乙酰乙酸和β-羟丁酸）。 2、种类：Leu、Lys、Trp、Phe、Tyr。
二、生糖氨基酸
1、生糖氨基酸：凡能生成丙酮酸、α-酮戊二酸、 琥珀酸和草酰乙酸的氨基酸，它们都能导致生成 葡萄糖和糖原。 2、种类：15种
（2）外切酶：从氨基端或羧基端逐一的向内水 解肽链成氨基酸
氨肽酶：从N末端水解肽键； 羧肽酶A：水解除Pro、Arg、Lys外的C末端残基； 羧肽酶B：水解Arg、Lys为C末端的残基；
蛋白质经过上述消化管内各种酶的协同作用， 最后全部转变为游离的氨基酸。
第二节、氨基酸的分解代谢
一、氨基酸降解
二、氨的代谢去路
氨对生物机体是有毒物质，特别是高等动物的 脑对氨极为敏感。血液中1%的氨就可引起中枢 神经系统中毒。
1、 氨的转运
在血液中主要以谷氨酰胺（需谷氨酰胺合成酶） 形式转运到肝脏，形成尿素；
COOH CH2 CH2 CHNH2 COOH Glu
N H3
ATP
A D P+ P i
生物化学知识点整理笔记10 蛋白质的降解与氨基酸代谢
第十章蛋白质的降解与氨基酸的代谢第一节蛋白质的酶促水解生物体利用外源蛋白质作为营养时，需要将蛋白质分解成氨基酸(或寡肽)才能被吸收利用。
机体摄入的蛋白质的量和排出量在正常情况下处于平衡状态，称为氮平衡。
处于生长、发育或患疾恢复的机体，其摄入的氮量大于排出的氮量，称为正氮平衡；反之，当摄入的氮量小于排出的氮量时，称为负氮平衡。
一、蛋白酶与蛋白酶的分类催化蛋白质分子中的肽键水解的一类酶，称为蛋白酶。
1、按来源分动物蛋白酶植物蛋白酶微生物蛋白酶2、按作用位点分内肽酶、外肽酶、二肽酶各种内肽酶对不同的氨基酸残基所形成的肽键有不同的专一性。
如∶胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶3、按作用的pH分碱性蛋白酶，pH9-11中性蛋白酶，pH7-8酸性蛋白酶，pH2-5二、蛋白质的酶水解大分子的蛋白质受内肽酶、外肽酶和二肽酶的协同催化，逐步降解，终产物是氨基酸。
多肽寡肽二肽氨基酸这些氨基酸进一步代谢：1）用于合成Pr；2）氧化分解；3）转化为糖和脂肪等。
三、氨基酸的吸收及氨基酸代谢库氨基酸是蛋白质、核酸等生物分子合成的原料，细胞内总有相当数量的游离氨基酸存在，它们一部分从外界吸收；一部分由细胞自身合成；也有的是由体内蛋白质更新释放的。
细胞内所有游离存在的氨基酸称为氨基酸库。
第二节氨基的代谢氨基酸具有一些共同的结构特点，其分解代谢过程有一部分共同的途径，而不同氨基酸的碳骨架（侧链基团）不同，每种氨基酸又各自具有特定的代谢途径。
本章仅讨论氨基酸分解的共同途径。
氨基酸分解的第一步往往是脱去氨基，其方式主要包括：脱氨基作用、转氨基作用和联合脱氨基作用。
一、氨基酸的脱氨基作用（一）氧化脱氨基作用在酶催化下，氨基酸氧化脱氢，放出氨，生成相应的酮酸。
反应分两步进行：脱氢水解催化氨基酸氧化脱氨基作用的酶有两类：1、氨基酸氧化酶分为L-氨基酸氧化酶和D-氨基酸氧化酶。
特点：是一类以FMN或FAD为辅基的黄素蛋白，底物氨基酸脱下的氢直接交给氧，生成H2O2。
蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢课件
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蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的疾病关 联
疾病状态下蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的变化
疾病状态下蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的变化 疾病状态下蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的变化 疾病状态下蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的变化
蛋白质的酶促降解 和氨基酸代谢课件
• 蛋白质的酶促降解 • 氨基酸代谢 • 蛋白质的酶促降解与氨基酸代谢的关系 • 蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的疾病关
联 • 研究展望
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蛋白质的酶促降解
蛋白质的酶促降解概述
蛋白质的酶促降解是生物体内蛋白质 代谢的重要环节，通过酶的作用将蛋 白质分解成氨基酸，以满足机体对氨 基酸的需求。
蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的研究挑战
蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢是一个非常复杂的生物学过程，涉及多 种酶和分子的相互作用，研究难度较大。
目前对于某些酶和分子的作用机制仍不完全清楚，需要进一步深入研究。
在实际应用方面，如何将研究成果转化为临床治疗方法和药物仍面临许 多挑战，需要加强基础研究和临床应用的结合。
蛋白质的酶促降解的生物学意义
维细胞内氨基酸平衡
促进营养物质的吸收
参与免疫反应
维持细胞功能
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氨基酸代谢
氨基酸代谢概述
氨基酸是构成蛋白质的基本单 位，是生物体进行生命活动不 可或缺的物质。
氨基酸代谢是指氨基酸在生物 体内经过一系列化学反应被利 用、转化的过程。
氨基酸代谢与能量代谢、核苷 酸合成等密切相关，是生物体 内物质循环和能量转换的重要 环节。
蛋白质分解和氨基酸代谢
第 三 节 氨基酸的一般代谢
目录
• 氨基酸代谢库(metabolic pool)
食物蛋白经消化吸收产生的氨基酸（外
源性氨基酸）与体内组织蛋白降解产生的氨
基酸（内源性氨基酸）混合在一起，存在于
细胞内液、血液、其他体液中,总称为氨基酸
代谢库。
目录
氨基酸代谢概况
氨
尿素
食物蛋白质
α-酮酸 组织 蛋白质
分解 合成
氧化供能 合成糖 与脂肪
氨基酸 代谢库 胺类
代谢转变
体内合成氨基酸 (非必需氨基酸)
其它含氮化合物 (嘌呤、嘧啶等)
目录
一、氨基酸的脱氨基作用
氨基酸脱去氨基生成相应α-酮酸的过程 脱氨基方式：氧化脱氨基 转氨基作用
联合脱氨基
嘌呤核苷酸循环
非氧化脱氨基
目录
1、L-谷氨酸脱氢酶氧化脱氨基作用
H2N-COO～ PO32-+2ADP+Pi
目录
特点：
a. 氨基甲酰磷酸合成酶I:别构酶
别构激活剂:N－乙酰谷氨酸(AGA) b. 需ATP提供能量 c. 所催化反应不可逆
AGA：N-乙酰谷氨酸 作用：氨基甲酰磷酸合成酶I的别构激活剂 生成：乙酰CoA+Glu N-乙酰谷氨酸合成酶 N-乙酰谷氨酸
（游离的氨和来自天冬氨酸的氨）
用 15NH4Cl 饲养犬 尿中尿素分子含15N O =C
NH2
15NH 2
NH2 用 NaH14CO3 饲养犬 尿中尿素分子含14C O = 14C NH2
** 实验证实尿素由NH3及CO2合成
目录
生成部位：肝（主要）肾（甚微）
合成过程：鸟氨酸循环（ornithine cycle）
氨基酸代谢
第十二章 氨基酸代谢第一节 体内氨基酸的来源一、 外源氨基酸（一）蛋白质在胃和肠道被消化被成氨基酸和寡肽1.场所一：胃酶类：胃蛋白酶原、胃酸、胃蛋白酶消化程度：多肽及少量氨基酸2.场所二：小肠酶类：肠激酶、胰液蛋白酶（原）、内/外肽酶 消化程度：氨基酸和小肽——小肠是蛋白质消化的主要部位3.场所三：小肠粘膜细胞内酶类：寡肽酶（例如氨基肽酶及二肽酶等） 消化程度：最终产生氨基酸。
（二）氨基酸的吸收是一个主动转运过程吸收部位：主要在小肠粘膜细胞 吸收形式：氨基酸、寡肽、二肽 吸收机制：耗能的主动吸收过程1.方式一：载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体，由ATP 供能将氨基酸、Na+转入细胞内，Na+再由钠泵排出细胞。
2.方式二：γ-谷氨酰基循环（三）未被吸收的蛋白质在肠道细菌作用下发生腐败作用腐败作用的产物大多有害，如胺、氨、苯酚、吲哚、硫化氢等；也可产生少量的脂肪酸及维生素等可被机体利用的物质，对机体有一定的营养作用。
组胺和尸胺：降血压；酪胺：升血压；酪胺和苯乙胺：假神经递质（肝性脑病）二、 内源氨基酸（一）蛋白质的降解及其半寿期1.半寿期：蛋白质降低其原浓度一半所需要的时间，用t1/2表示。
2. PEST 序列：脯-谷-丝-苏，快速降解标志序列。
（二）真核细胞内有两条主要的蛋白质的降解途径胃蛋白胃蛋白酶 + 多肽碎片胃酸、胃蛋白酶 (十二指肠分泌，胆汁激活)1．外在和长寿蛋白质在溶酶体通过ATP-非依赖途径降解 （1）不依赖ATP （2）利用溶酶体中的组织蛋白酶降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿命的细胞内蛋白2．异常和短寿蛋白质在蛋白酶体通过需要ATP 的泛素途径降解 （1）依赖ATP （2）泛素共价地结合于底物蛋白质，蛋白酶体特异性地识别被泛素标记的蛋白质并将其迅速降解，泛素的这种标记作用是非底物特异性的，称为泛素化。
（3）降解异常蛋白和短寿命蛋白 3*.P53蛋白：细胞内的分子警察由这种基因编码的蛋白质是一种转录因子，其控制着细胞周期的启动。
生化蛋白质降解和氨基酸的分解代谢讲课PPT
生物化学中将具有一个碳原子的基团称为“一碳单位”或“一碳基团”。
的蛋白质，已变成短链的肽和部分游离氨基酸。 转氨基作用可以在氨基酸与酮酸之间普遍进行。
在这一反应中天冬氨酸的氨基已经转移而成为精氨酸的组分。 1、丙氨酸、苏氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、甘氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、亮氨酸、赖氨酸及色氨酸共10种氨基酸分解后形成乙酰CoA。 一、形成乙酰辅酶A的途径
天冬氨酸 α-酮戊二酸 草酰乙酸 谷氨酸 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。
G这T种P、代A谢T缺P是陷例变属构于如抑分制子L剂疾—；病。谷氨酸的氨基在酶的催化下转移到丙酮酸上，谷氨酸变 成了α—酮戊二酸，而丙酮酸则变成丙氨酸。 4．亚甲基又称(甲叉基) —CH2—
有些氨基酸在神经系统活动中起着重要作用，它们本身都属于生物活性物质，此外，生物体在生命活动中还需要由氨基酸合成许多其 他生物分子来调节代谢及生命活动。 动物和高等植物的转氨酶一般只催化L—氨基酸和α—酮酸的转氨作用。 亚精胺和精胺的分子中，含有许多氨基，因此又统称多胺。 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。 3．尿素循环有关酶的遗传缺欠症： 创伤性休克或炎症病变部位都有组胺释放。 迄今所发现的转氨酶都是以磷酸吡哆醛作为辅基。 (一)酪氨酸代谢与黑色素的形成：
有些细菌又以氨基酸作为唯一碳源，这类细菌则以氨基 酸的分解为主。
高等植物随着机体的不断增长而不断需要氨基酸，因 此合成过程胜于分解过程。
第二节 氨基酸的脱氨基作用
氨基酸失去氨基的作用称为脱氨基作用，是机体氨基酸分解代 谢的第一个步骤。
脱氨基作用有氧化脱氨基和非氧化脱氨基作用两类。氧化脱氨 基作用普遍存在于动植物中。动物的脱氨基作用主要在肝脏中进行。 非氧化脱氨基作用见于微生物中，但并不普遍。
基础生物化学第十二章 氨基酸代谢.ppt
氨基酸分解代谢缺陷引起的疾病
代谢途径中催化某一反应的酶缺少或活性异常而引 起的疾病，称为代谢缺陷症。前已知的氨基酸代谢 症约30多种。
苯丙酮尿症：缺少催化苯丙氨酸生成酪氨酸的酶， 导致血液中中苯丙浓度升高（高苯丙氨酸血症）， 过量的苯丙氨酸被转氨生成苯丙酮，过量的苯丙酮 随尿液排出。
尿黑酸症：缺少酪氨酸代谢中的尿黑酸氧化酶引起 的，尿黑酸在体内积累，尿液中有大量尿黑酸，在 碱性条件下暴露在空气中可以被氧化，聚合成类似 黑色素的物质，使尿液呈黑色。
合成代谢
高等植物:可以合成全部氨基酸 哺乳动物:只能合成一部分氨基酸，其它氨基酸
必需从食物中获得。 微生物:合成氨基酸的能力差异很大。
必需氨基酸：机体不能合成，必需从外界获得的氨基酸。 非必需氨基酸：机体可以合成的氨基酸。
丙酮酸 乙酰CoA 延胡索酸 琥珀酰CoA Α- 酮戊二酸
生物固氮
豆科植物共生的根瘤细菌
N2
NH3
α－酮戊二酸 谷氨酸 谷氨酸
谷氨酰胺
Arg Gln His Pro
琥 珀 酰 -CoA
Ile M e t Se r Thr Val
脱 羧：氨基酸脱羧产生相应的一级胺
例如，组氨酸脱羧形成组胺，是一种强烈的血管舒 张物质，有降低血压的作用，还可以刺激胃粘膜分泌胃 蛋白酶和胃酸。作为神经组织中感觉神经的一种递质， 组胺还与外周神经的感觉与传递密切相关。
α -酮酸
COOH
转氨酶
H
R2 C NH2 COOH
氨基酸
NH3的去路：
1、游离NH3与α－酮酸结合，重新进入糖代谢。
2、氨的排泄： 水生生物：直接将氨排出体外 陆生脊椎动物：尿素 鸟类和陆生爬行动物：尿酸
第十二章-蛋白质的降解和氨基酸代谢
姓名______________学号________________成绩_____________第十二章蛋白质降解和氨基酸代谢一、是非判断题1. 蛋白质的营养价值主要决定于氨基酸的组成和比例。
2. 氨甲酰磷酸可以合成尿素和嘌呤。
3. 磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶。
4. L-谷氨酸脱氢酶不仅是催化L-谷氨酸脱氨作用的主要酶, 同时也是联合脱氨基作用不可缺少的酶。
5.天冬氨酸的碳架来源是三羧酸循环的中间产物α-酮戊二酸。
6.谷氨酰胺是体内氨的一种运输、储存形式, 也是氨的暂时解毒方式。
7.氨基酸脱羧酶通常也需要吡哆醛磷酸作辅基。
8.动物产生尿素的主要器官是肾脏。
9.参与尿素循环的酶都位于线粒体内。
10.L-氨基酸氧化酶是参与氨基酸脱氨基作用的主要酶。
11.氨基酸经脱氨基作用以后留下的碳骨架进行氧化分解需要先形成能够进入TCA 循环的中间物。
12.Arg 是哺乳动物的一种非必须氨基酸, 因为在它们的肝细胞之中, 含有足够的合成Arg 的酶。
13.所有的氨基酸都可以进行转氨基反应。
二、选择题1. 转氨酶的辅酶是: （）A. NAD+B. NADP+C. FADD. 磷酸吡哆醛2. 参与尿素循环的氨基酸是: （）A. 组氨酸B. 鸟氨酸C. 蛋氨酸D. 赖氨酸3. 经脱羧后能生成吲哚乙酸的氨基酸是: （）A. GluB. HisC. TyrD. Trp4. L-谷氨酸脱氢酶的辅酶含有哪种维生素: （）A. VB1B. VB2C. VB3D. VB55．在尿素循环中, 尿素由下列哪种物质产生: （）A. 鸟氨酸B. 精氨酸C. 瓜氨酸D. 半胱氨酸6. 氨基酸脱下的氨基通常以哪种化合物的形式暂存和运输: （）A. 尿素B. 氨甲酰磷酸C. 谷氨酰胺D. 天冬酰胺7.人体必须氨基酸是指（）A.在体内可由糖转变生成B.在体内不能由其他氨基酸转变生成C、在体内不能生成, 必须从食物获得D.在体内可由脂肪酸转变生成E、在体内可由固醇类物质转变生成8.下列哪组氨基酸, 全是人体必须氨基酸？A.甲硫氨酸、赖氨酸、色氨酸和缬氨酸B.苯丙氨酸、赖氨酸、甘氨酸和组氨酸C.苏氨酸、甲硫氨酸、丝氨酸和色氨酸D.亮氨酸、脯氨酸、半胱氨酸和酪氨酸E、缬氨酸、谷氨酸、苏氨酸和异亮氨酸9.下列哪一种氨基酸是生酮而不是生糖氨基酸？（）A.异亮氨酸；B.酪氨酸；C.苯丙氨酸；D.苏氨酸；E、亮氨酸10.组成氨基酸转氨酶的辅酶组分是（）A.泛酸；B.烟酸；C.吡哆醛；D.核黄素；E、硫胺素11.经脱氨基作用直接生成α-酮戊二酸的氨基酸是（）A.谷氨酸；B.甘氨酸；C.丝氨酸；D.苏氨酸；E、天冬氨酸12.能直接进行氧化脱氨基作用的氨基酸是（）A.天冬氨酸；B.缬氨酸；C.谷氨酸；D.丝氨酸；E、丙氨酸13.催化α-酮戊二酸和NH3 生成相应含氮化合物的酶是（）A.谷丙转氨酶B.谷草转氨酶C.γ-谷氨酰转肽酶D.谷氨酸脱氢酶E、谷氨酰胺合成酶14.联合脱氨基作用是指（）A.氨基酸氧化酶与谷氨酸脱氢酶联合B.氨基酸氧化酶与谷氨酸脱氢酶联合C.转氨酶与谷氨酸脱氢酶联合D.腺苷酸脱氨酶与谷氨酸脱氢酶联合E、以上都不对15.动物体内解除氨毒的主要方式是（）A.生成谷氨酰胺；B.生成尿素；C.生成其他氨基酸；D.生成嘧啶；E、生成含氮激素16.下列哪种氨基酸与尿素循环无关？（）A.赖氨酸；B.天冬氨酸；C.鸟氨酸；D.瓜氨酸；E、精氨酸17.在尿素合成过程中，下列哪步反应需要ATP？（）A.精氨酸→鸟氨酸+尿素B.鸟氨酸+氨甲酰磷酸→瓜氨酸+磷酸C.瓜氨酸+天冬氨酸→精氨琥珀酸D.精氨琥珀酸→精氨酸+延胡索酸E、以上都不是18.合成一分子尿素需要直接和间接消耗（）分子ATPA.1；B.2；C.3；D.4；E、519.线粒体内的氨甲酰磷酸合成酶的激活因子是（）A.乙酰CoA；B.NADH；C.NADPH；D.N-乙酰谷氨酸；E、叶酸20.在代谢的研究中，第一个被阐明的循环途径是（）A.三羧酸循环；B、卡尔文循环；C、尿素循环；D、丙氨酸循环；E、乳酸循环三、填空题⒈尿素循环中产生的两种氨基酸和不参与生物体内蛋白质的合成；尿素分子中的两个N 原子, 一个来自, 另一个来自。
蛋白质的降解和氨基酸代谢ppt课件
-------
COOH
CHNH2
谷氨酸 脱氢酶
CH2 +NAD(P)++H2O
CH2
COOH
.
COOH 体内（正）
C=O
CH2 +NAD(P)H+NH3
CH2 体外（反）
COOH
12
有毒！
COO
( C H 2 ) 2 NAD++H2O NADH+H++NH4+
HC
N
H
+ 3
L-谷氨酸脱氢酶
COO ( C H 2)2 CO
氨基酸
泛肽
.
4
提问：不同蛋白酶之间功能上区别可 能有什么？
•外切酶—氨肽酶
NH3+—
NH3+—
限制性内切酶
特定氨基酸间
随机 内切酶
CCOOOO--— —
•外切酶—羧肽酶
最终产物—氨基酸
.
5
• 1.下列哪项与蛋白质的变性无关？（ ）
• A、氢键被破坏 B离子键被破坏 C、肽键断裂 D、疏水 键被破坏
.
单宁等次生物
辅酶Q
16
3.谷氨酰胺和天冬酰胺的脱氨
C O N H2 ( C H 2)2
？脱氨
HC
N
H
+ 3
谷氨酰胺酶 H2O
COO
谷氨酰胺
天冬酰胺与之类似。
COO
NH3
( C H 2)2
HC
N
H
+ 3
COO
谷氨酸
上述两种酶广泛存在于微生物、动物、植物中，有相当高的专一性。
NH3何处去呢？ .
蛋白质的降解和氨基酸的代谢
R1
R2
CHNH2 + C O
COOH COOH
转氨酶
R1 CO + COOH
R2 CHNH2 COOH
要点：
① 反应可逆。
② 体内除Lys、Pro和羟脯氨酸外，大多数氨 基酸都可进行转氨基作用。
2ADP+Pi Pi
氨甲酰磷酸
线粒体
瓜氨酸
胞液
鸟氨酸
瓜氨酸
ATP
鸟氨酸
Urea
AMP+PPi
鸟氨酸循环
精氨酸代 琥珀酸
Arg H2O
延胡索酸
-酮戊 氨基酸 二酸 Asp
-酮酸 Glu 草酰乙酸
苹果酸
鸟氨酸循环要点
① 尿素分子中的氮，一个来自氨甲酰磷酸（或游 离的NH3），另一个来自Asp；
② 每合成1分子尿素需消耗4个~P； ③ 循环中消耗的Asp可通过延胡索酸转变为草酰
• 此阶段消耗2个ATP；
2. 胞液内反应步骤
NH2 CO NH
精氨酸代琥 珀酸合成酶
NH2 COOH
C N CH 精氨酸代琥 NH CH2 珀酸裂解酶
(CH2)3 ATP+Asp
ห้องสมุดไป่ตู้
(CH2)3 COOH
CHNH2
AMP + PPi CHNH2
COOH
COOH
瓜氨酸
精氨酸代
NH2
琥珀酸
COOH CH CH COOH
尿素 NAD+ + H2O
G
G
G
• 是肌肉与肝之间氨的转运形式。
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❖ 精氨酸和组氨酸必需以必需氨基酸为原料来 合成，故被称为半必需氨基酸。
第十二章蛋白质的降解和氨基酸代 谢
❖氨基酸的吸收：主要在小肠进行，是一种主 动转运过程，需由特殊载体携带。
氨基酸的脱羧基作用
机体内部分氨基酸可进行脱羧基作用而 生成相应的一级胺。
催化脱羧反应的酶称为脱羧酶。辅酶为 磷酸吡哆醛 。
第十二章蛋白质的降解和氨基酸代 谢
第十二章蛋白质的降解和氨基酸代 谢
说明： ❖ 氨基酸脱羧酶的专一性很高。 ❖ 在脱羧酶中只有组氨酸脱羧酶不需要辅酶。 ❖ 氨基酸的脱羧反应普遍存在于微生物、高等
氨基酸的分解
氨基酸在代谢上的分类
❖ 生糖氨基酸: 降解为柠檬酸循环中间代谢物的氨基酸可以 进入糖异生途径生成葡萄糖，这样的氨基酸称之生糖氨基 酸；
❖ 生酮氨基酸: 那些形成乙酰CoA的氨基酸可以成为脂肪酸 或酮体的前体，因此这类氨基酸称之生酮氨基酸
❖ 生酮和生糖氨基酸:还有的氨基酸降解时既可生成柠檬酸 循环中间代谢物，又可生成乙酰CoA，这样的氨基酸称之 既生糖又生酮氨基酸
☻在人和动物体内，氨基酸被小肠粘膜吸收后即通过 粘膜的微血管进入血液运到肝脏及其他器官进行代 谢 ☻有少量氨基酸由淋巴系统进入血液 ☻抗菌素可抑制氨基酸的吸收。
第十二章蛋白质的降解和氨基酸代 谢
蛋白质的分解
❖ 胃蛋白酶：由胃粘膜分泌，初分泌时无活性（胃蛋白 酶原），经胃中的HCl激活后即变为活性蛋白酶，
❖ 胰蛋白酶及凝乳蛋白酶
❖ 胰凝乳蛋白酶能分解胰蛋白酶所不能作用的肽键.
第十二章蛋白质的降解和氨基酸代 谢
肽酶
❖ 氨肽酶：由十二指肠分泌，可使多肽链从 自由氨基端开始水解。
❖ 羧肽酶：由胰脏分泌进入小肠，可使多肽 链从羧基端开始水解。
❖ 二肽酶：使二肽水解成氨基酸。 第十二章蛋白质的降解和氨基酸代 谢
❖ 参与氨基转换的α-酮酸主要是 α-酮戊二酸、 其次为草酰乙酸。
第十二章蛋白质的降解和氨基酸代 谢
➢ 动物和高等植物的转氨酶一般只催化L-氨基酸和 α-酮酸的转氨作用。
➢ 转氨酶催化的反应都是可逆的。
➢ 真核细胞的线粒体和胞液中都可进行转氨作用。 在细胞不同部位的转氨酶，虽然功能相同，但结 构和性质并不相同。
第十二章蛋白质的降解和氨基酸代 谢
பைடு நூலகம்
2、水解脱氨基作用
第十二章蛋白质的降解和氨基酸代 谢
3、脱水脱氨基作用
以磷酸吡哆醛为辅酶 第十二章蛋白质的降解和氨基酸代 谢
4、脱巯基脱氨基作用
第十二章蛋白质的降解和氨基酸代 谢
5、氧化-还原脱氨基作用
第十二章蛋白质的降解和氨基酸代 谢
氨基酸的脱酰胺基作用
动、植物组织中。 ❖ 氨基酸脱羧后形成的胺，有许多重要的生理
作用。
第十二章蛋白质的降解和氨基酸代 谢
❖ 绝大多数胺类是对动物有毒的。 体内有胺氧化酶，能将胺氧化为醛和氨。
第十二章蛋白质的降解和氨基酸代 谢
氨的代谢出路 ①在肝脏转变为尿素； ②合成氨基酸； ③合成其他含氮物； ④合成天冬酰胺和谷氨酰胺； ⑤直接排出。
➢ 哺乳动物细胞中氨基酸氨基的集合作用是在胞液 中进行的。
第十二章蛋白质的降解和氨基酸代 谢
联合脱氨基作用 氨基酸的α-氨基先借助转氨作用转移到α-
酮戊二酸的分子上，生成相应的α-酮酸和谷氨 酸，然后谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶的催化下， 脱氨基生成α-酮戊二酸同时释放出氨。
第十二章蛋白质的降解和氨基酸代 谢
说明： 转氨作用是氨基酸脱去氨基的一种重要方式。
构成蛋白质的氨基酸除甘氨酸、赖氨酸、苏氨酸、 脯氨酸及羟脯氨酸外，都能以不同程度参加转氨作 用。
第十二章蛋白质的降解和氨基酸代 谢
⑵ 转氨酶
❖ 催化氨基反应的酶称为转氨酶，或称氨基转 换酶。
❖ 它们对两个底物中的一个底物，即α-酮戊二 酸（或谷氨酸）是专一的，而对另外一个底 物则无严格的转移性。
蛋白质的降解 和氨基酸代谢
第十二章蛋白质的降解和氨基酸代 谢
1 机体对外源蛋白质的需要及其消化作用
❖ 机体摄入的蛋白质量和排出量在正常情况下处 于平衡状态，称为氮平衡。
❖ 高等动物摄入的蛋白质在消化道内消化后形成游 离的氨基酸，吸收入血液，供给细胞合成自身蛋 白质的需要。
❖ 氨基酸的分解代谢主要在肝脏进行。
❖胰蛋白酶：水解碱性氨基酸（Lys/Arg）羧基； ❖胰凝乳蛋白酶：催化断裂芳香族氨基酸 （Phe/Tyr/Trp） ❖弹性蛋白酶：水解第脂十二肪章蛋族白质氨的降基解和酸氨基（酸代Ala/Ser/Thr）等。
谢
第十二章蛋白质的降解和氨基酸代 谢
❖ 必需氨基酸与非必需氨基酸：体内不能合成， 必须由食物蛋白质供给的氨基酸称为必需氨 基酸。反之，体内能够自行合成，不必由食 物供给的氨基酸就称为非必需氨基酸。
第十二章蛋白质的降解和氨基酸代 谢
蛋白质的酶解 ❖ 蛋白质在哺乳动物消化道中降解为氨基酸经
过一系列的消化过程 。 ❖ 蛋白质经各种酶的协同作用，最后全部转变
为氨基酸。
第十二章蛋白质的降解和氨基酸代 谢
蛋白质的消化：胃蛋白酶水解食物蛋白质为多肽，再 在小肠中完全水解为氨基酸。
❖胃蛋白酶：催化水解芳香族氨基酸（Phe/Tyr/Trp） 和蛋氨酸、亮氨酸。
第十二章蛋白质的降解和氨基酸代 谢
氨基酸的转氨基作用 ⑴ 转氨基作用的一般概念
转氨基作用是α-氨基酸和酮酸之间胺基 的转移作用；α-氨基酸的α-氨基借助酶的 催化作用转移到酮酸的酮基上，结果原来 的氨基酸生成相应的酮酸，而原来的酮酸 则形成相应的氨基酸。
第十二章蛋白质的降解和氨基酸代 谢
例：
第十二章蛋白质的降解和氨基酸代 谢
❖ 生酮氨基酸和生糖氨基酸的界限并不是非常严格的
第十二章蛋白质的降解和氨基酸代 谢
氨基酸的共同分解反应
氨基酸的脱氨基作用
氨基酸失去氨基的作用称为脱氨基作用。 氧化脱氨基作用 非氧化脱氨基作用 氨基转换作用 联合脱氨作用
第十二章蛋白质的降解和氨基酸代 谢
氧化脱氨
第十二章蛋白质的降解和氨基酸代 谢
非氧化脱氨基作用 1、 还原脱氨基作用