抗原表位专业知识讲座课件
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抗原表位
B细胞表位
BCR
无需
天然的多肽、多糖、脂 多糖、有机化合物 5-15个氨基酸，5-7个 单糖或5-7个核苷酸 构象、线性表位
表位位置
抗原分子任意部位
抗原分子表面
表位是蛋白质抗原性的基础 ，研究蛋白质抗原表位 ， 对于设计具有免疫原性和中和活性的多肽、新型 疫苗分子及新型诊断试剂具有较大意义。
应用：多在诊断与疫苗的研究中,尤其是在制作良好 的特异性诊断试剂盒中更为重要。
构象50-200个 氨基酸 线状
10-20个氨基酸
必须建立肽库 完全绘制3-15
5 抗原表位的预测法
从80年代Hopp和Woods提出亲水性参数对抗原表位预测的 方法以来，已有许多参数、算法发表，对B细胞蛋白抗原表 位研究起到巨大的推动作用。现已被大众认可并具有较好预 测效果的方法，主要有以下6种：
(1)亲水性方案(Hydrophilicity)
Nozaki-Tanford scale，Eisenberg scale，KyteDoolittle scale，HPLC scale，Hopp-Woods scale
Hopp-Woods 方案认为：蛋白质抗原的氨基酸残基可分为 疏水性和亲水性两类。在机体内，疏水性残基一般埋在蛋白 内部，而亲水性残基位于表面，因此蛋白的亲水部位与蛋白 抗原表位有密切的联系。
在研究构象性表位时的minotopes方法即采用类似的方法，通常从二肽 开始合成并逐渐增加肽链长度及置换氨基酸种类，直至达到与抗体的最 大结合为止。
研究方法
2.2 基因工程法（噬菌体随机肽筛选法）
该法先利用基因克隆技术将合成的 一组寡核苷酸混合物（小肽基因混 合物）克隆至线性噬菌体基因组中 ，使之以融合蛋白的形式在噬菌体 的外壳蛋白的氨基端表达。再利用 生物素或酶标记的抗体筛出特异的 噬菌体，并进行扩增，再筛选，从 结合特异抗体的噬菌体DNA序列推 断出氨基酸序列，并合成相应的短 肽，验证筛选结果。
矿产
矿产资源开发利用方案编写内容要求及审查大纲
矿产资源开发利用方案编写内容要求及《矿产资源开发利用方案》审查大纲一、概述
㈠矿区位置、隶属关系和企业性质。
如为改扩建矿山, 应说明矿山现状、
特点及存在的主要问题。
㈡编制依据
(1简述项目前期工作进展情况及与有关方面对项目的意向性协议情况。
(2 列出开发利用方案编制所依据的主要基础性资料的名称。
如经储量管理部门认定的矿区地质勘探报告、选矿试验报告、加工利用试验报告、工程地质初评资料、矿区水文资料和供水资料等。
对改、扩建矿山应有生产实际资料, 如矿山总平面现状图、矿床开拓系统图、采场现状图和主要采选设备清单等。
二、矿产品需求现状和预测
㈠该矿产在国内需求情况和市场供应情况
1、矿产品现状及加工利用趋向。
2、国内近、远期的需求量及主要销向预测。
㈡产品价格分析
1、国内矿产品价格现状。
2、矿产品价格稳定性及变化趋势。
三、矿产资源概况
㈠矿区总体概况
1、矿区总体规划情况。
2、矿区矿产资源概况。
3、该设计与矿区总体开发的关系。
㈡该设计项目的资源概况
1、矿床地质及构造特征。
2、矿床开采技术条件及水文地质条件。
抗原表位PPT演示课件
4
❖ 一般情况下，一个多肽表位含5~6个氨基酸残基；一个多糖 表位含5~7个单糖；一个核酸半抗原的表位含6~8个核苷酸。
❖ 抗原表位的大小与相应抗体的抗原结合部位相适合。
❖ 一个抗原表位的特异性由组成它的所有残基共同决定，但其 中有些残基在与抗体结合时比其它残基起更大作用，这些残 基被称为免疫显性基团。
❖ 优点是构建方法简单，迅速。缺点是不能扩增，筛选比较麻烦，需进行 荧光标记或ELISA，在显微镜下操作工作量比较大。
❖ 在研究构象性表位时的minotopes方法即采用类似的方法，通常从二肽 开始合成并逐渐增加肽链长度及置换氨基酸种类，直至达到与抗体的最 大结合为止。
12
研究方法
2.2 基因工程法（噬菌体随机肽筛选法）
✓ 对于能确定为线性表位的抗原可先将抗体连接于固相载体上，并将此固相 载体装柱，然后让过量的抗原溶液通过此柱，使抗原-抗体形成复合物。一 定条件下，酶溶液过柱，酶解此抗原-抗体复合物，PBS洗去酶解下的不结 合片段，再用1.0mol/L的乙酸洗下与抗体结合的肽段。HPLC分析这些片段 以确定结果。
近来，质谱技术在这类结果分析中得到了广泛的应用。采用该法已成功地
5-15个氨基酸，5-7个 单糖或5-7个核苷酸
构象、线性表位
8
抗原分子任意部位
抗原分子表面
研究意义
❖ 表位是蛋白质抗原性的基础 ，研究蛋白质抗原表位， 对于设计具有免疫原性和中和活性的多肽、新型疫 苗分子及新型诊断试剂具有较大意义。
❖ 应用：多在诊断与疫苗的研究中,尤其是在制作良好 的特异性诊断试剂盒中更为重要。
9
抗原表位研究方法
1.传统化学“切割”法或酶法（classical epitope mapping）
❖ 一般情况下，一个多肽表位含5~6个氨基酸残基；一个多糖 表位含5~7个单糖；一个核酸半抗原的表位含6~8个核苷酸。
❖ 抗原表位的大小与相应抗体的抗原结合部位相适合。
❖ 一个抗原表位的特异性由组成它的所有残基共同决定，但其 中有些残基在与抗体结合时比其它残基起更大作用，这些残 基被称为免疫显性基团。
❖ 优点是构建方法简单，迅速。缺点是不能扩增，筛选比较麻烦，需进行 荧光标记或ELISA，在显微镜下操作工作量比较大。
❖ 在研究构象性表位时的minotopes方法即采用类似的方法，通常从二肽 开始合成并逐渐增加肽链长度及置换氨基酸种类，直至达到与抗体的最 大结合为止。
12
研究方法
2.2 基因工程法（噬菌体随机肽筛选法）
✓ 对于能确定为线性表位的抗原可先将抗体连接于固相载体上，并将此固相 载体装柱，然后让过量的抗原溶液通过此柱，使抗原-抗体形成复合物。一 定条件下，酶溶液过柱，酶解此抗原-抗体复合物，PBS洗去酶解下的不结 合片段，再用1.0mol/L的乙酸洗下与抗体结合的肽段。HPLC分析这些片段 以确定结果。
近来，质谱技术在这类结果分析中得到了广泛的应用。采用该法已成功地
5-15个氨基酸，5-7个 单糖或5-7个核苷酸
构象、线性表位
8
抗原分子任意部位
抗原分子表面
研究意义
❖ 表位是蛋白质抗原性的基础 ，研究蛋白质抗原表位， 对于设计具有免疫原性和中和活性的多肽、新型疫 苗分子及新型诊断试剂具有较大意义。
❖ 应用：多在诊断与疫苗的研究中,尤其是在制作良好 的特异性诊断试剂盒中更为重要。
9
抗原表位研究方法
1.传统化学“切割”法或酶法（classical epitope mapping）
抗原第1讲3学时(共82张精选PPT)
本章重点
2. 抗原的结合价
抗原的结合价（antigenic valence）是指能和抗体分子
结合的功能性表位的总数。
仅含一个表位的抗原为一价抗原
天然抗原一般是大分子，由多种、多个抗原决定基组 成，是多价抗原，可以和多个抗体分子交互结合。
多
多
价
价
抗
抗
原
原
（二）抗原决定基分类
1. 根据结构分类
（1）构象决定基
(conformational determinant/non-linear epitope)：
由空间构象形成的决定基，序列上不连续。一般位于 抗原分子的表面，又称构象性表位。
（2）线性决定基 (sequential determinant/linear epitope)：
序列相连续的氨基酸肽片段构成的决定基，可以位 于抗原分子的任何部位，又称线性表位。
易接近性：是指抗原表面这些特殊的化学基团与 淋巴细胞表面相应受体相互接触的难易程度。
易接近性常与这些化学基团在抗原分子中分 布的部位有关。
抗原分子结构的易接近性
（二）抗原与机体的相互作用
抗原接种剂量和途径
宿主因素
1. 抗原接种剂量和途径 抗原剂量
应答
无抗体产生
低剂量抗原诱导低带耐受 (low-zone tolerance)
TI抗原
TD抗原
多个重复的B细胞表位
详见第十七章
B细胞对TD抗原的识别机制
TD-Ag和TI-Ag的比较
特性
化学特性 结构特点
T细胞依赖性 应答类型 诱导的Ig类型 免疫记忆 常见的抗原种类
TD-Ag
蛋白质
结构复杂 具有多种不同决定簇，既有T 细胞决定簇又有B细胞决定簇
抗原知识讲座
抗原知识讲座
第6页
半抗原与载体结合后可使其含有免疫原 性。
半抗原+载体 完全抗原
常见载体: BSA（牛血清白蛋白）
OVA（卵清蛋白）
BGG（牛血清丙种球蛋白）
抗原知识讲座
第7页
四、耐受原与变应原
1.耐受原 (tolerogen):诱导机体产生免疫 耐受抗原。
2.变应原 (allergen):诱导机体产生变态 反应抗原。
抗原知识讲座
第16页
（五）共同抗原表位和交叉反应
1.共同抗原表位: 不一样抗原含有相同 或相同抗原表位。
表位1
A抗原
表位2
表位3
B抗原
表位1
抗原知识讲座
第17页
2.交叉反应: 抗体或致敏淋巴细胞与含有相同 或相同表位不一样抗原反应。
A抗原 表位1
表位2
免疫动物
Ab1.Ab2 + AgA Ab1+AgB
TD-Ag （大分子蛋白） TI-Ag （多糖）
TD-Ag与TI-Ag结构示意图
抗原知识讲座
第28页
二、依据抗原与机体亲缘关系分类
1.异嗜性抗原（Forssman抗原） 指一类与种属无关，存在于人、动物、植物和
微生物之间共同抗原。
如: 溶血性链球菌/人肾小球基底膜之间共同抗 原。 2.异种抗原: 起源于另一物种抗原性物质
熟悉 影响抗原分子免疫原性原因 了解 佐剂、有丝分裂原、超抗原
抗原知识讲座
第3页
概述
一、抗原（antigen, Ag）概念
指能与T细胞、B细胞TCR或BCR结合, 促使 其增殖、分化, 产生抗体或致敏淋巴细胞, 并 与之结合, 进而发挥免疫效应物质。
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段分开，然后用Western blot，ELISA等各种检测手段来检测。结果可通 过理论肽段分子量的推断或相应的氨基酸序列分析来判断。
❖ 利用该法分析抗原表位的有肌醇激酶、肌细胞增强蛋白、乙酰胆碱酯酶 、玻璃体结合蛋白、磷脂酶基质蛋白等。
研究方法 文档仅供参考，不能作为科学依据，请勿模仿；如有不当之处，请联系网站或本人删除。
文档仅供参考，不能作为科学依据，请勿模仿；如有不当之处，请联系网站或本人删除。
分类
按照与抗原受体细胞结合不同，分为B细胞抗原表位和T细 胞抗原表位。
特性 表位分子 MHC分子 表位性质 表位大小 表位类型
T细胞表位
TCR 必需
主要是线性多肽 8-12氨基酸(CD8-TC) 12-17氨基酸(CD4-TC) 线性表位
1.2 水解抗原-抗体复合物
❖ 这是一个直接的确定线性及构象性抗原表位的方法，又称为Protein footprinting。其理论依据为抗原--抗体复合物的结合部位能抵抗蛋白酶的水 解。
根据蛋白质抗原性质的不同常采用3种方法。
✓ 对于蛋白酶水解位点较少的抗原，一般先将抗原与等摩尔抗体在PBS中反 应，然后酶解，SDS-PAGE分离水解产物，分析结果。
分类
❖ 按表位结构不同，分为连续性抗原表位和不连续性抗原表位。
➢ 连续性表位又称线性表位，是由肽链上顺序连续的氨基酸组成 通常这种结合比较弱，因为小肽并不含完整天然蛋白的构象， 在多数情况下这种表位可能只代表了复杂表位的一部分。对其 研究依赖于多肽固相化学合成技术。
➢ 后者又称构象型抗原表位，是由那些空间邻近但顺序上不连续 的氨基酸组成。
隆抗体筛选能与之起阳性反应的片段。
1.1 用化学法或酶“切割”抗原，分离抗原肽段
❖ 该法对蛋白质的一级结构不作要求，但测定结果只能是抗原的线性表位 。
❖ 化学切割法中常用的试剂：CNBr，NTCB，IBA，甲醇。 ❖ 酶法切割常用的酶有胰蛋白酶、胃蛋白酶和V8 蛋白酶等。 ❖ 水解后采用各种分离方法如SDS-PAGE、凝胶过滤、离子交换将水解片
B细胞表位
BCR
无需
天然的多肽、多糖、脂 多糖、有机化合物 5-15个氨基酸，5-7个 单糖或5-7个核苷酸 构象、线性表位
表位位置
抗原分子任意部位
抗原分子表面
文档仅供参考，不能作为科学依据，请勿模仿；如有不当之处，请联系网站或本人删除。
研究意义
❖ 表位是蛋白质抗原性的基础 ，研究蛋白质抗原表位 ， 对于设计具有免疫原性和中和活性的多肽、新型 疫苗分子及新型诊断试剂具有较大意义。
❖ 近来，质谱技术在这类结果分析中得到了广泛的应用。采用该法已成功地 确定了细胞色素C，胃泌素释放肽(GRP)，脂碱性磷酸酶(PLAP)等的抗原 表位。
文档仅供参考，不能作为科学依据，请勿模仿；如有不当之处，请联系网站或本人删除。
报告内容
1
概念
2
研究意义
3
研究方法
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抗原表位--定义
❖ 抗原表位，又称抗原决定簇(antigenic determinant，AD)，是 指抗原分子中决定抗原特异性的特殊化学基团，因而表位代 表了抗原分子上的一个免疫活性区，负责与抗体分子或免疫 细胞表面的抗原受体结合。严格说来，抗体的特异性是针对 表位而不是针对完整的抗原分子的。
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❖ 一般情况下，一个多肽表位含5~6个氨基酸残基；一个多糖 表位含5~7个单糖；一个核酸半抗原的表位含6~8个核苷酸 。
❖ 抗原表位的大小与相应抗体的抗原结合部位相适合。
❖ 一个抗原表位的特异性由组成它的所有残基共同决定，但其 中有些残基在与抗体结合时比其它残基起更大作用，这些残 基被称为免疫显性基团。
✓ 对于蛋白酶水解位点较多的抗原，采用HPLC法，将抗原--抗体复合物的酶 解片段和同样条件下的抗原酶解片段分别用HPLC分析。两者图谱对应峰峰 高比大于平均数值的片段则推测为抗原表位。
✓ 对于能确定为线性表位的抗原可先将抗体连接于固相载体上，并将此固相 载体装柱，然后让过量的抗原溶液通过此柱，使抗原-抗体形成复合物。一 定条件下，酶溶液过柱，酶解此抗原-抗体复合物，PBS洗去酶解下的不结 合片段，再用1.0mol/L的乙酸洗下与抗体结合的肽段。HPLC分析这些片段 以确定结果。
位于抗原分子表面的表位易被相应淋巴细胞所识别，即具 有易接近性，可直接启动免疫应答，故称为功能性表位。
存在于抗原分子内部的表位使其结构发生改变， 内部的隐蔽表位被暴露，可能成为新的有功能的表位。
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❖ 抗原通过抗原表位与相应的淋巴细胞表面的抗原受体结合， 从而激活淋巴细胞，引起免疫应答；抗原也借表位与相应抗 体或致敏淋巴细胞发生特异性结合而发挥免疫效应。
❖ 抗原表位的性质、数目和空间构型决定抗原的特异性。
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C
抗原分子以其B细胞表位与抗体分子的抗原结合部位发生互补性结合 A.抗原--抗体复合物的立体构象； B.采用电脑技术将抗原和抗体分子分开，可见抗原和抗体分子的相互作用仅发生 在抗原分子的B细胞表位和抗体分子的抗原结合部位之间，两者呈现结构互补。 C.抗体的互补决定区与抗原表位结合示意图
❖ 应用：多在诊断与疫苗的研究中,尤其是在制作良好 的特异性诊断试剂盒中更为重要。
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抗原表位研究方法
1.传统化学“切割”法或酶法（classical epitope mapping）
❖
通过化学或生物学方法处理抗原分子以获得多肽碎片，再利用单克
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抗原表位--分类
❖ 覆盖型和非覆盖型表位
某些抗原分子表面，不同表位之间相对分离，各自结合 特异性抗体，互不影响，这类表位被称为非覆盖型表位。
若某一表位与相应抗体结合会影响另一表位与抗体的结合， 此类表位称为覆盖型表位。
❖ 功能性和隐蔽表位
❖ 利用该法分析抗原表位的有肌醇激酶、肌细胞增强蛋白、乙酰胆碱酯酶 、玻璃体结合蛋白、磷脂酶基质蛋白等。
研究方法 文档仅供参考，不能作为科学依据，请勿模仿；如有不当之处，请联系网站或本人删除。
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分类
按照与抗原受体细胞结合不同，分为B细胞抗原表位和T细 胞抗原表位。
特性 表位分子 MHC分子 表位性质 表位大小 表位类型
T细胞表位
TCR 必需
主要是线性多肽 8-12氨基酸(CD8-TC) 12-17氨基酸(CD4-TC) 线性表位
1.2 水解抗原-抗体复合物
❖ 这是一个直接的确定线性及构象性抗原表位的方法，又称为Protein footprinting。其理论依据为抗原--抗体复合物的结合部位能抵抗蛋白酶的水 解。
根据蛋白质抗原性质的不同常采用3种方法。
✓ 对于蛋白酶水解位点较少的抗原，一般先将抗原与等摩尔抗体在PBS中反 应，然后酶解，SDS-PAGE分离水解产物，分析结果。
分类
❖ 按表位结构不同，分为连续性抗原表位和不连续性抗原表位。
➢ 连续性表位又称线性表位，是由肽链上顺序连续的氨基酸组成 通常这种结合比较弱，因为小肽并不含完整天然蛋白的构象， 在多数情况下这种表位可能只代表了复杂表位的一部分。对其 研究依赖于多肽固相化学合成技术。
➢ 后者又称构象型抗原表位，是由那些空间邻近但顺序上不连续 的氨基酸组成。
隆抗体筛选能与之起阳性反应的片段。
1.1 用化学法或酶“切割”抗原，分离抗原肽段
❖ 该法对蛋白质的一级结构不作要求，但测定结果只能是抗原的线性表位 。
❖ 化学切割法中常用的试剂：CNBr，NTCB，IBA，甲醇。 ❖ 酶法切割常用的酶有胰蛋白酶、胃蛋白酶和V8 蛋白酶等。 ❖ 水解后采用各种分离方法如SDS-PAGE、凝胶过滤、离子交换将水解片
B细胞表位
BCR
无需
天然的多肽、多糖、脂 多糖、有机化合物 5-15个氨基酸，5-7个 单糖或5-7个核苷酸 构象、线性表位
表位位置
抗原分子任意部位
抗原分子表面
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研究意义
❖ 表位是蛋白质抗原性的基础 ，研究蛋白质抗原表位 ， 对于设计具有免疫原性和中和活性的多肽、新型 疫苗分子及新型诊断试剂具有较大意义。
❖ 近来，质谱技术在这类结果分析中得到了广泛的应用。采用该法已成功地 确定了细胞色素C，胃泌素释放肽(GRP)，脂碱性磷酸酶(PLAP)等的抗原 表位。
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报告内容
1
概念
2
研究意义
3
研究方法
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抗原表位--定义
❖ 抗原表位，又称抗原决定簇(antigenic determinant，AD)，是 指抗原分子中决定抗原特异性的特殊化学基团，因而表位代 表了抗原分子上的一个免疫活性区，负责与抗体分子或免疫 细胞表面的抗原受体结合。严格说来，抗体的特异性是针对 表位而不是针对完整的抗原分子的。
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❖ 一般情况下，一个多肽表位含5~6个氨基酸残基；一个多糖 表位含5~7个单糖；一个核酸半抗原的表位含6~8个核苷酸 。
❖ 抗原表位的大小与相应抗体的抗原结合部位相适合。
❖ 一个抗原表位的特异性由组成它的所有残基共同决定，但其 中有些残基在与抗体结合时比其它残基起更大作用，这些残 基被称为免疫显性基团。
✓ 对于蛋白酶水解位点较多的抗原，采用HPLC法，将抗原--抗体复合物的酶 解片段和同样条件下的抗原酶解片段分别用HPLC分析。两者图谱对应峰峰 高比大于平均数值的片段则推测为抗原表位。
✓ 对于能确定为线性表位的抗原可先将抗体连接于固相载体上，并将此固相 载体装柱，然后让过量的抗原溶液通过此柱，使抗原-抗体形成复合物。一 定条件下，酶溶液过柱，酶解此抗原-抗体复合物，PBS洗去酶解下的不结 合片段，再用1.0mol/L的乙酸洗下与抗体结合的肽段。HPLC分析这些片段 以确定结果。
位于抗原分子表面的表位易被相应淋巴细胞所识别，即具 有易接近性，可直接启动免疫应答，故称为功能性表位。
存在于抗原分子内部的表位使其结构发生改变， 内部的隐蔽表位被暴露，可能成为新的有功能的表位。
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❖ 抗原通过抗原表位与相应的淋巴细胞表面的抗原受体结合， 从而激活淋巴细胞，引起免疫应答；抗原也借表位与相应抗 体或致敏淋巴细胞发生特异性结合而发挥免疫效应。
❖ 抗原表位的性质、数目和空间构型决定抗原的特异性。
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C
抗原分子以其B细胞表位与抗体分子的抗原结合部位发生互补性结合 A.抗原--抗体复合物的立体构象； B.采用电脑技术将抗原和抗体分子分开，可见抗原和抗体分子的相互作用仅发生 在抗原分子的B细胞表位和抗体分子的抗原结合部位之间，两者呈现结构互补。 C.抗体的互补决定区与抗原表位结合示意图
❖ 应用：多在诊断与疫苗的研究中,尤其是在制作良好 的特异性诊断试剂盒中更为重要。
文档仅供参考，不能作为科学依据，请勿模仿；如有不当之处，请联系网站或本人删除。
抗原表位研究方法
1.传统化学“切割”法或酶法（classical epitope mapping）
❖
通过化学或生物学方法处理抗原分子以获得多肽碎片，再利用单克
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抗原表位--分类
❖ 覆盖型和非覆盖型表位
某些抗原分子表面，不同表位之间相对分离，各自结合 特异性抗体，互不影响，这类表位被称为非覆盖型表位。
若某一表位与相应抗体结合会影响另一表位与抗体的结合， 此类表位称为覆盖型表位。
❖ 功能性和隐蔽表位