生化重点

生化重点

组氨酸的咪唑基的pk值为6.0，是唯一在生理ph范围内具有缓冲能力的基团。

2.胰蛋白酶能专门水解肽链中碱性氨基酸（赖氨酸lys 和精氨酸arg)羧基所成的肽键，但不能催化lys或arg羧基端残基是脯氨酸的肽链。

3.胰凝乳蛋白酶主要作用于侧链庞大的含芳香环的氨基酸残基（苯丙氨酸phe、酪氨酸tyr和色氨酸trp)羧基所成的肽链，对亮氨酸leu、甲硫氨酸met也能缓慢水解。

N-末端分析的化学试剂有丹磺酰氯(DNS-Cl）具有高灵敏度和二硝基氟苯（DNFB)被前者取代

二硫键的拆开：还原法有含巯基的化合物（2-巯基乙醇），为防止-SH 重新形成-S-S-，因此需使用烷化剂（如碘乙酸或丙烯晴）是巯基被修饰，防止二硫键的形成；氧化法有过甲酸

4.溴化氰高度专一的同肽链中的甲硫氨酸残基反应，生成C—末端

为高丝氨酸内酯的片段。

侧链含有羟基的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸、

侧链含有羧基的氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸

侧链含有巯基的氨基酸：半胱氨酸、

侧链含有苯环的氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸

5.Edman降解是测定肽碎片氨基酸顺序的方法

6.核酸和核苷酸物质在紫外光区都具有强烈的吸收，其最大吸收值在260nm处。

7.蛋白质因含有酪氨酸和色氨酸残基在紫外光区也有吸收特性，但最

大吸收再280nm处。

8.单糖是多羟基醇的醛或酮的衍生物。

9.葡萄糖是醛糖，果糖是酮糖。

10.D、L是指构型，+、—指旋光方向。

11.呋喃型葡萄糖不甚稳定，又称活性葡萄糖，天然葡萄糖多以吡喃型葡萄糖的形式存在。

12.果糖形成五元环(呋喃型），葡萄糖形成六元环（吡喃型）。

13.天然条件下糖环是折叠式的而非平面结构。

14.糖的颜色反应见P213

15.自然界存在的糖胺都是己糖胺。

16.单糖的半缩醛羟基很容易与醇及酚羟基反应，脱水生成缩醛式衍生物——糖苷。

17.淀粉在水解过程中可形成分子大小不同的各种中间产物，统称糊精，不同相对分子量的糊精遇碘可有蓝、红、无色等不同的呈色反应。

18.所有的细菌和蓝藻的细胞壁中都含有肽聚糖。

19.哺乳动物的必需脂肪酸有亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸等多不饱和脂肪酸，其中亚油酸和亚麻酸可直接从植物中获得，花生四烯酸则可由亚油酸在体内转变而来。

20.构成蛋白质的氨基酸都是L型的。

21.除脯氨酸外，其他所有氨基酸都能与茚三酮反应生成蓝紫色化合物。脯氨酸与茚三酮反应生成黄色化合物

22.谷胱甘肽由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成，生理功能是作为清

除剂与有害的氧化剂作用，保护含巯基的蛋白质，维持血红蛋白铁原子的二价还原态，参与氨基酸的跨膜转运

23.生物体内的许多蛋白质都含有两个或多个折叠的多肽链，它们彼此聚集，构成一个完整的、有功能的实体，这种蛋白质称为寡聚体蛋白质。在寡聚体蛋白质中，每一个折叠的多肽称为亚基（如胰岛素）

24.含有巯基的氨基酸只有半胱氨酸cys

25.含有硫原子的氨基酸是甲硫氨酸met

26.含有苯酚基的氨基酸是酪氨酸Tyr

27.别构效应:又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的

构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。别构效应（allosteric effect）某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。

28.超二级结构：在许多蛋白质中常观察到二级结构要素的组合

29.二面角：平面内的一条直线把平面分为两部分，其中的每一部分

都叫做半平面，从一条直线出发的两个半平面所组成的图形，叫做二面角

30.蛋白质一级结构：指蛋白质多肽链氨基酸的顺序

31.蛋白质二级结构：指蛋白质多肽链在空间中的走向，一般呈有规

律的空间排列，是主链的构象，不涉及侧链基团在空间上的关系32.蛋白质三级结构：指蛋白质分子中的所有原子的三维空间排列，

包括二级结构要素和侧链在空间结构的关系

33.蛋白质四级结构：指多体蛋白分子亚基之间的互相关系和空间位

置，每一种亚基又有自己的一级、二级、三级结构

34.同源蛋白质：不同物种中具有相同或相似功能的蛋白质或具有明

显序列同源性的蛋白质。

35.简单蛋白质：又称单纯蛋白质，这类氨基酸只含由α-氨基酸组

成的肽链，不含其他成分

36.结合蛋白质：是单纯蛋白质和其他化合物结合构成，被结合的其

他化合物通常称为结合蛋白质的非蛋白部分(辅基)。按其非蛋白部分的不同而分为核蛋白(含核酸)、糖蛋白(含多糖)、脂蛋白(含脂类)、磷蛋白(含磷酸)、金属蛋白(含金属)及色蛋白(含色素)等。

37.蛋白质变性作用：蛋白质分子受到某些物理、化学因素的影响时，

发生生物活性丧失，溶解度降低等性质改变，但是不涉及一级结构改变，而是蛋白质分子空间结构改变，这类变化称为蛋白质变性作用。

38.蛋白质盐析作用：一般是指蛋白质溶液中加入无机盐类而使蛋白

质溶解度降低而析出的过程

39.蛋白质分段盐析：调节盐浓度,可使混合蛋白质溶液中的几种蛋白

质分段析出。

40.结构域：结构域是生物大分子中具有特异结构和独立功能的区域，

特别指蛋白质中这样的区域

41.寡聚蛋白：有一条以上的多肽链构成的蛋白质、

42.构象：指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子放

置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。43.构型：分子中由于各原子或基团间特有的固定的空间排列方式不

同而使它呈现出不同的较定的立体结构，如D-甘油醛与L-甘油醛，D-葡萄糖和L葡萄糖是链状葡萄糖的两种构型，a-D-葡萄糖和b-D-葡萄糖是环状葡萄糖的两种构型。

44.肽单位：又称为肽基（peptide group），肽键的所有四个原子和与之相连的

两个α-碳原子所组成的基团。

45.肽平面：肽键具有一定程度的双键性质，参与肽键的六个原子C、

H、O、N、Cα1、Cα2不能自由转动，位于同一平面，此平面就

是肽平面，也叫酰胺平面。

46.α-螺旋：是蛋白质二级结构的主要形式之一。指多肽链主链围绕

中心轴呈有规律的螺旋式上升，每3.6 个氨基酸残基螺旋上升一圈，向上平移0.15nm，故螺距为0.54nm。螺旋的方向为右手螺旋。

氨基酸侧链R基团伸向螺旋外侧，每个肽键的N-H和第四个肽键的羰基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。由于肽链中的全部肽键都可形成氢键，故α-螺旋十分稳定。

47.Β折叠：是蛋白质的二级结构，肽键平面折叠成锯齿状，相邻肽

链主链的N-H和C=O之间形成有规则的氢键，在β-折叠中，所有的肽键都参与链间氢键的形成，氢键与β-折叠的长轴呈垂直关系。

48.蛋白质的复性作用：如果变性条件剧烈持久，蛋白质的变性是不