生物催化剂(Biocatalysts)
酶催化
一、酶的特性
酶反应优点
效率高 速率快 专一性 降低活化能
酶反应缺点
提取工艺复杂 价格非常昂贵 反应容易失活 不能重复使用
二、酶的分类
1961年国际酶学委员会（Enzyme Committee, EC）根 据酶所催化的反应类型和机理，把酶分成6大类:
六大类酶的特征
1、氧化还原酶 Oxidoreductase
2、转移酶 Transferase
• 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子 的基团或原子转移到另一个底物的分子上。
A· + B X A +B· X
• 根据X分类：转移碳基、酮基或醛基、酰基、糖 基、烃基、含氮基、含磷基和含硫基的酶。 • 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH NH2 CH3CCOOH O O HOOCCH2CH2CHCOOH NH2
2. 高效性
反应速度是无酶催化/普通人造催化剂催 化反应速度的106-1016倍。
且无副反应
酶的催化
mol/mol.S
双氧水裂解
(血红蛋白） （过氧化氢酶）
Hale Waihona Puke 用α-淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在 65°C条件下可催化2吨淀粉水解。
例如，过氧化氢的分解，在 无催化剂存在时，该分解反应的 活化能为75.31kJ/mol，在用过氧 化氢酶催化时，该分解反应的活 化能仅为8.37kJ/mol。
低水含量的油包水(W /O )微乳液。
——反胶束溶液：透明的、热力学稳定。
——反胶束极性内核中的水与常态水物理性质不同：黏度
较高，酸度与极性低。 “水池”中的水可溶解某些原本
不溶的物质，如脂肪酶等生物活性物质。
酶制剂
葡糖异构酶
应用领域
• 其应用领域遍及轻工、 食品、化工、医药、 农业以及能源、环境 保护等方面。 • 它的特点是用量少、 催化效率高、专一性 强
存在问题
• 饲用酶制剂生产和应用之间缺乏沟通 • 现有酶测定方法不能完全适用于饲用酶制 剂酶活的测定 • 饲用酶制剂生物学评价试验方法不够规范
解决方法
• 与α-淀粉酶的不同点在于从非还原性末端逐 次以麦芽糖为单位切断α－1，4-葡聚糖链。 主要见于高等植物中（大麦、小麦、甘薯、 大豆等），但也有报告在细菌、牛乳、霉 菌中存在。
用途
淀粉酶主要用于制糖、纺织品退浆、 发酵原料处理和食品加工等。葡糖淀粉酶 能将淀粉水解成葡萄糖，现在几乎全由黑 曲霉深层发酵生产，用于制糖、酒精生产、 发酵原料处理等。
淀粉酶类
• 定义：能水解淀粉、糖原和有关多糖中 的O-葡萄糖键的酶。 • 淀粉酶(amylase，AMY,AMS)一般作用于 可溶性淀粉、直链淀粉、糖元等α－1，4葡聚糖，水解α－1，4-糖苷键的酶。
淀粉酶类
主要包括：α—淀粉酶、β—淀粉酶、葡萄 糖淀粉酶、脱支酶、麦芽寡糖生成酶等水 解酶类和葡萄糖苷转移酶、环状糊精葡萄 糖苷转移酶等。
• 加大科技投入，发酵、生物技术和饲料、 营养方面的专家进一步加强合作，不断研 制出适合于饲料原料和市场特点的饲用酶 制剂新产品，以推动饲用酶制剂的生产和 广泛应用。 • 制订饲用酶制剂检测方法标准。 • 规范饲用酶制剂生物学评价试验方法。Fra bibliotek蛋白酶
使用菌种和生产品种最多。用地衣形 芽孢杆菌、短小芽孢杆菌和枯草芽孢杆菌 以深层发酵生产细菌蛋白酶；用链霉菌、 曲霉深层发酵生产中性蛋白酶和曲霉酸性 蛋白酶。
用途
p 用于皮革脱毛、毛皮软化、制药、食品 工业； p 用毛霉属的一些菌进行半固体发酵生产凝 乳酶，在制造干酪中取代原来从牛犊胃提 取的凝乳酶。
第三章 酶
※ 研究一种因素的 影响时，其余各因 素均恒定
一.底物浓度对酶促应速度的影响
v
在其他因素不变的情况下，底物浓度 对反应速度的影响呈矩形双曲线关系。
Vm 0.3
初 0.2 速 Vm 度 2 V 0.1
[S]与v关系： 当[S]很低时，[S]与v成比例,呈一级反应 当[S]较高时，[S]与v不成比例 当[S]很高时，[S]，v不变,呈零级反应
（二）Km与Vmax的意义
1.Km的推导
V= Vmax [S] Km + [S]
V Vmax Vmax/2 Km [S]
Vmax 2
Vmax[S] ＝ Km + [S] Km＝[S]
当反应速度等于最大速度一半时, 即V = 1/2 Vmax, Km = [S]
2.Km值的定义:
Km是酶-底物复合物(ES)稳定性的量度,等于 复合物的分解速率与生成速率的比值,其值等于 酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度，单 位是mol/L或mmol/L K2+K3 Km= K1 Km值的意义： Km可近似表示酶对底物的亲和力。 同一酶对于不同底物有不同的Km值。 Km是酶的特征性常数之一,可确定最适底物。
（1）表示酶与底物亲和力：
Km越大，表示E与S的亲和力越小，Km越小， 表示E与S的亲和力越大。
K1 E+S K2 ES
K3
E+P
Km=
K2+k3 K1 Km=
，当K2>>K3时，K3可忽略不计，
K2
K1
[E][S] = =Ks [ES]
（2）Km值是酶的一种特征性常数
Km值的大小与酶的结构、底物的种类及反应 条件有关，而与酶的浓度无关，即不同的酶Km 值不同，可用于鉴别酶。
生物催化剂(Biocatalysts
（二）多数酶具有相对特异性
多数酶可对一类化合物或一种化学键起催 化作用， 化作用，这种对底物分子不太严格的选择性称 为相对特异性（ 为相对特异性（relative specificity）。 ）。 脂肪酶不仅水解脂肪，也可水解简单的酯。 脂肪酶不仅水解脂肪，也可水解简单的酯。 胰蛋白酶水解由碱性氨基酸（ 胰蛋白酶水解由碱性氨基酸（精氨酸和赖 氨酸）的羧基所形成的肽键。 氨酸）的羧基所形成的肽键。
生物催化剂的发展
弄清自然界在亿万年进化过程中巧妙设 计的各种酶作用机理， 计的各种酶作用机理，不仅能揭开生物催化 过程的奥秒，也能为人类利用其中某些原理 过程的奥秒， 来研究开发新型高效催化剂奠定科学基础， 来研究开发新型高效催化剂奠定科学基础， 并带动催化的边缘学科──光助催化 光助催化、 并带动催化的边缘学科 光助催化、电催 化和光电催化──的发展 的发展。 化和光电催化 的发展。
酶相关会议
Gordon Research Conferences--enzyme （/programs.aspx?year=2010&program=enzymes） 65th Harden - Enzymes: Nature's molecular machines （/TabID/379/MeetingNo/65hdn/view/Programme /default.aspx） First Southeast Enzyme Conference（/sec/） Texas Enzyme Mechanism Conference （/pharmacy/texasenzyme） XXVIII Midwest Enzyme Chemistry Conference （/research/MECC/index.html） 第十一届中日韩酶工程学术研讨会 （/html/xuehuitongzhi/20100512/508.html） Enzyme Engineering XX Conference （http://www.certh.gr/dat/EC7A5567/file.pdf） 22nd Enzyme Mechanisms Conference （/22emc/） Midwest Enzyme Chemistry Conference （ /seminars/MECC/index.html） Novel Enzymes 2010 （/biocatalysis/novelenzymes2010/programme.sht ml）
酶的基础知识
团）。如胰蛋白酶，只专一的水解赖氨酸或精氨酸的羧基形成的
肽键。
—NH--CH—CO--NH—CH—CO—NH
R1
R2
Lys,Arg
立体异构（化学）专一性
１、旋光异构专一性 当底物具有旋光异构体时，酶只能作用于其中
的一种。
例如：淀粉酶只能选择性地水解D－葡萄糖形成的1，4 －糖苷键； L-氨基酸氧化酶只能催化L-氨基酸氧化.
2、酶作为生物催化剂的特性*
③酶易失活，要求温和的反应条件
凡能使蛋白质变性的因素如强酸、强碱、高温 等条件都能使酶破坏而完全失去活性。所以酶 作用一般都要求比较温和的条件如常温、常压 和接近中性的酸碱度。
酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行，反应 温度范围为20-40C。
2、酶作为生物催化剂的特性*
寡聚酶中亚基的聚合，有的与酶的专一性有关，有的与 酶活性中心形成有关，有的与酶的调节性能有关。
3、 多酶复合体 multienzyme system
▪ 由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成，其中每一个 酶催化一个反应，所有反应依次进行，构成一个 代谢途径或代谢途径的一部分。
▪ 分子量很高，在几百万以上。如丙酮酸脱氢酶复 合体、脂肪酸合酶复合体等。
国际生化学会酶学委员会根据酶所催化的反 应性质将酶分为六大类*：
氧、转、水、裂、异、合
分别用1、2、3、4、5、6表示
六大类酶*
国 1. 氧化-还原酶类
际 2. 转移(移换)酶类
系 统
3. 水解酶类
分 4. 裂合（裂解）酶类
类 5. 异构酶类
法 6. 合成酶类
1. 氧化-还原酶类 Oxido-reductases
(2)诱导契合学说(induced-fit hypothesis)
第一节：酶的概念及作用特点
2．专一性 Specificity
酶的专一性 Specificity又称为特异性，是 指酶在催化生化反应时对底物的选择性， 即一种酶只能作用于某一类或某一种特 定的物质。亦即酶只能催化某一类或某 一种化学反应。
例如：蛋白酶催化蛋白质的水解；淀粉酶催化淀粉 的水解；核酸酶催化核酸的水解。
２. 立体化学（异构）专一性
Stereochemical Specificity，stereospecificity
（１） 旋光异构专一性
酶的一个重要特性是能专一性地与手性底物结 合并催化这类底物发生反应。即当底物具有旋 光异构体时，酶只能作用于其中的一种。
例如，淀粉酶只能选择性地水解D－葡萄糖形成 的1，4－糖苷键；L-氨基酸氧化酶只能催化L氨基酸氧化；乳酸脱氢酶只对L-乳酸是专一的。
酵母醇脱氢酶。
▪ 酶的立体化学专一性的实践意义
四、酶的分离与制备
选材 破碎细胞 抽提 分离与提纯
3．反应条件温和
酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行， 反应温度范围为20-40C。
高温或其它苛刻的物理或化学条件，将 引起酶的失活。
４．酶易失活
凡能使蛋白质变性的因素如强酸、强碱 高温等条件都能使酶破坏而完全失去活 性。所以酶作用一般都要求比较温和的 条件如常温、常压和接近中性的酸硷度。
1928年，Cech对四膜虫的研究中发现RNA具有 催化作用。
第一节 酶的概念及作用特点
一、酶（Enzyme）的概念
▪ 酶是活细胞产生的一类具有催化功能的蛋
白质，亦称为生物催化剂Biocatalysts 。
▪ 绝大多数的酶都是蛋白质(Enzyme和
生物催化剂的研究进展
生物催化剂的研究进展生物催化剂（biocatalysts）是一类能够加速化学反应的生物体或者生物体中含有的酶。
由于其高效、环境友好、可再生等特点，近年来，生物催化剂成为了当今工业领域的研究热点。
在各大学校和研究机构内，各种类型的生物催化剂及其应用领域也在不断地被探索和发展。
实际上，生物催化剂不是什么新鲜事物。
早在100多年前的1897年，这个概念就已经被科学家 Harold Arthur Barker 提出。
然而当时的医学和化学技术极其落后，无法有效利用生物催化剂完成有效的化学反应。
随着科学技术的不断发展，生物催化剂的重要性逐渐凸显出来。
生物催化剂存在的意义不仅仅是在于能够极大地提高生产效率，更在于其与化学催化剂相比有更为明显的环保优势。
传统的工业生产往往会产生大量的污染物和副产物，同时工艺和废料处理工作也极为麻烦。
相比之下，生物催化剂的使用极为环保，无有害副产物的产生，并且形成的废料也能被很好地回收运用。
这也解释了为什么越来越多的人将注意力投向了生物催化剂研究。
其实，生物催化剂的应用非常广泛。
它们既能在医药领域中发挥作用，又能够促进食品加工的发展，同时也在新能源领域有广泛发展前景。
例如，过去在医学领域中研制药品大量使用有机溶剂，无论是在反应过程中还是产品纯化过程中，都会产生大量的有机溶剂废物。
而现在，人们可以使用生物催化剂来加速药物合成，避免大量有机污染物的产生，同时医药品的效果也大大提高。
在食品加工中，一些食品添加剂可能会对人体产生不良影响，此时可以选择使用生物催化剂中的脂肪酶和木糖酶等对食品进行改良，比如把不易溶解的脂肪分解成更小的分子。
在新能源领域中，生物催化剂也有广泛的应用。
比如在生物质发酵过程中，通过生物催化剂的催化作用可以将生物材料转化为生物燃料，这种方式无需使用石油等化石燃料，具有较为明显的能源节约效益。
此外，通过研究生物催化剂还可开发出更为高效的太阳能电池，使得电能的获取无需依赖化石能源，从而更为环保和可持续。
生物催化剂名词解释
生物催化剂名词解释
生物催化剂是一种生物化学分子，它可以促进，加速或诱导化学反应发生。
它可以有助于减少体内所需能量的消耗，或者减少体内缺失或抑制化学反应所需的能量。
生物催化剂可以用来调控影响有机生物体的生命过程，包括代谢和表观遗传学等。
生物催化剂可以分为水溶性和非水溶性催化剂。
水溶性生物催化剂是最常见的类型，主要改变有机物在水中的行为，从而加速其特定的催化反应。
例如，水溶性酶可以帮助细胞内的发酵细菌把糖分解成乙酸，生成能量供细胞生长繁殖所需。
此外，水溶性酶也可以帮助细胞分解脂肪、肽等。
非水溶性生物催化剂是一种非常重要的工具，可以改变有机物在油中的行为，从而加快反应速度。
例如，非水溶性酶可以帮助细胞分解油脂，并把油脂的碳氢键分解成氢和碳。
另外，非水溶性酶还能帮助细胞把烃变成供某些特定反应所需的特定的氢碳结构。
总的来说，生物催化剂拥有不同的功能，可以加速有机物的反应，并且会减少体内所需的能量消耗。
尤其是在体内缺失或抑制化学反应时，生物催化剂可以起到最大的作用，把反应推向正确的道路，帮助维持细胞的正常运作，促进健康的生命过程。
生物催化剂的制备及应用
生物催化剂的制备及应用生物催化剂是利用微生物、酵母或酶等生物体制备的能够催化特定反应的生物化学物质。
这种催化剂在化学合成、医学、食品加工等领域中应用广泛，对于提高反应效率、降低成本、减少环境污染等方面都有显著的意义。
本文将介绍生物催化剂的制备及其应用情况。
一、生物催化剂的制备生物催化剂的制备过程包括酵母或微生物的筛选、酵母或微生物培养、提取酵母或微生物、氨基酸序列分析和确定其结构、分类、纯化，而且每个阶段都需要精心设计和控制条件。
下面将详细介绍。
1.酵母或微生物筛选酵母或微生物筛选是制备生物催化剂的第一步，对于提高催化效率和纯度至关重要。
一般来说，在筛选时常采用筛选营养少寡的微生物或酵母以避免竞争影响效率，也常采用分离纯化法进行鉴定。
2.酵母或微生物培养酵母或微生物培养是制备生物催化剂的基础，是为提取酵母或微生物催化剂做好准备，可采用高密度培养、发酵法等方法进行。
3.提取酵母或微生物提取酵母或微生物是制备生物催化剂必不可少的步骤，其目的是提取催化剂所在的细胞质或胞外产物。
提取方法一般有机和无机两种方法，前者常采用三氯乙酸和甲醇，后者常用浓盐酸和氨水。
4.氨基酸序列分析和确定其结构氨基酸序列分析和确定其结构是制备生物催化剂的关键步骤，可采用一些高科技手段如核磁共振、X射线衍射等进行分析和判定催化活性，从而确定其最佳的应用范畴。
5.分类、纯化和鉴定生物催化剂分为很多类，常用技术有分子筛法、凝胶过滤层析法和高效液相色谱法等，纯化后的生物催化剂可以通过质谱、核磁共振等方法进行鉴定。
二、生物催化剂的应用生物催化剂的应用非常广泛，下面将介绍它在化学合成、医学和食品加工等领域中的应用情况。
1.化学合成中的应用生物催化剂在化学合成中的应用很广泛，比如可以用于高纯度酰胺的生产，还可用于环糊精、荧光素等有机化合物的合成反应，通过这种催化反应，不仅大大提高了产品纯度和产量，而且减少了环境污染。
2.医学领域中的应用在医学领域，生物催化剂用于制备生物医药和抗体等生物制品，还能用于开发高效、无害和容易选择的药物，如酶替代治疗、基因治疗等，这些都为医疗预防提供了便利。
生物催化名词解释
生物催化名词解释生物催化是一种对环境中能量转换过程起调控作用的过程，它在能源、资源的利用以及污染治理等方面都有重要意义。
生物催化剂(biocatalyst)是指一些由细菌、古菌等微生物产生的具有催化功能的物质。
生物催化所催化的反应可以是可逆的，也可以是不可逆的。
生物催化一般有3种类型：第一种是基于酶的催化，这些酶是专一性的催化剂，使一些需要高浓度底物或受热易分解的化合物转化为产物，这类催化剂广泛存在于大多数生物中，如植物中的蔗糖酶;动物体内的多种脱氢酶等。
这类酶是自催化过程，即只要反应条件满足，酶便可一直催化下去。
第二种是生物催化剂与金属配合物催化，它们是非专一性催化剂，有着与酶相同的性质，可在反应中逐步降低活性而被代替。
金属离子是反应过程中的重要组成部分，随着有机物的分解而还原成为无害的形式并被除去。
这类催化剂包括铁、钴、镍、铜等金属的氧化物。
这类催化剂称为微生物或古生物催化剂。
第三种是金属酶催化。
金属酶催化剂与无机金属的氧化物形成复合物，其中酶起催化作用，金属离子仅作载体。
当金属氧化物催化剂存在时，无机金属以离子状态存在，当加入金属酶后，金属酶成为活性中心，其中催化剂起着催化作用。
如镍-铁-锰合金酶，以镍为催化剂，将铁氧化成为铁离子;铬-铁-锌-铜合金酶，以铬为催化剂，将铁氧化成为铁离子。
此外，由天然金属离子如金、银、铁、锌、铜、钼和钨等与氨基酸的羧酸盐结合而成的金属酶，也可催化有机化合物的化学反应。
生物催化的另外两个特点是快速性和选择性。
酶催化的反应速率很快，大约在100～1000min，最适宜于进行选择性较强的化学反应。
生物催化剂常常能在常温常压下催化大多数不稳定化合物发生化学反应，尤其适宜于微生物催化。
生物催化剂既可催化相对分子质量比较大的化学反应，又可催化相对分子质量比较小的化学反应。
生物催化剂在光、热和水等外界条件的影响下，能够降低活性。
例如，热处理对酶蛋白的变性就是一种很好的改性方法。
生物催化剂名词解释
生物催化剂名词解释生物催化剂是指在生物体内或由生物体所产生的能够促进化学反应进行的特定蛋白质分子，也被称为酶（enzyme）。
酶通过降低反应能垒来提高化学反应速率，从而具有催化作用。
生物催化剂具有高度的专一性，只会催化特定的底物分子进行化学反应。
这是因为酶的活性部位与底物分子之间存在特定的空间结构和相互作用，只有与活性部位的结构适配的底物才能与酶形成稳定的酶底物复合物，进而进行化学反应。
生物催化剂在生物体内发挥着重要的功能。
例如，消化系统中的酶可以催化食物中的营养物质的消化和吸收，保证机体正常运作。
在代谢过程中，酶也起到了关键的作用，催化有机物的合成和降解反应，维持机体内部物质的平衡。
与化学催化剂相比，生物催化剂具有一系列优点。
首先，生物催化剂具有高度的选择性，可以在温和的条件下进行反应，避免了高温和强酸碱等条件对底物和产物的不可逆损伤。
此外，生物催化剂也可以调节反应的速率，使底物在一定的时间范围内被转化为产物，避免了产生副反应和过量物质的浪费。
在工业生产中，生物催化剂被广泛应用。
例如，在食品工业中，酶被用于葡萄糖酸盐的制备、果汁澄清和面糊发酵等过程中。
在制药工业中，酶可以催化合成药物的步骤，提高合成效率和产品质量。
在生物燃料领域，酶可以催化生物质的降解和发酵，转化为可再生能源。
然而，生物催化剂也存在一些限制和挑战。
酶在特定的温度和pH条件下才能发挥最佳的催化活性，超出这些条件可能导致酶变性失活。
酶的稳定性和储存也是一个问题，酶易于受到环境的影响，需要适当的保存条件和辅助剂。
此外，生物催化剂的制备和纯化也是一个挑战，需要耗费大量的时间和资源。
总而言之，生物催化剂是一类具有催化活性的蛋白质分子，能够在温和的条件下促进化学反应。
它具有高度的专一性、选择性和调节能力，在生物体内和工业生产中发挥着重要的作用。
虽然存在一些限制和挑战，但随着生技技术和基因工程等的发展，生物催化剂在未来的应用前景仍然广阔。
生物化学：第四章 酶(6周1-2节)
第四章酶Enzymes本章主要内容（9学时）一．酶的概念（重点）二．维生素与辅酶（重点）三．酶促反应动力学（重点）四．酶的结构和催化作用机制（重点）五．酶的调控（重点）六．人工酶与酶工程(自学为主)一、酶的概念⏹生物机体的一切生理活动，都是由无数复杂的化学变化（反应）来实现的。
⏹生物体内进行的所有这些化学变化都在酶的催化下进行的。
⏹Much of the history of biochemistry is the history of enzyme research.一、酶的概念⏹In the late 1700s, biological catalysis was first recognized.⏹1897年，E. Büchner,首次从酵母细胞中提取出酶，实现无细胞生醇发酵。
一、酶的概念⏹1926年，James Sumner,结晶出第一个蛋白酶---脲酶。
⏹pepsin, trypsin, andother digestive enzymesAll enzymes are proteins.一、酶的概念⏹J. B. S. Haldane⏹A paper entitled “Enzymes”.weak bonding interactions between an enzyme and its substrate might be used to catalyze a reaction.一、酶的概念⏹1989年，推翻“酶都是蛋白质”这一传统概念。
⏹In 1982，Thomas Cech,RNA spliced itselfaccurately without anyprotein enzymes fromTetrahymena（四膜虫）.Most Enzymes Are Proteins.一、酶的概念酶是生物催化剂⏹生物催化剂（Biocatalysts）：活细胞产生的一类具有催化功能的生物分子。
生物催化剂发展史简述
生物催化剂发展史简述以生物催化剂发展史为题，本文将从不同时间段的发展阶段来描述生物催化剂的演变过程。
生物催化剂是一种可以促进化学反应的生物大分子，具有高效、选择性和环境友好等优点，被广泛应用于化学合成、药物生产、环境保护等领域。
一、起源和发展初期生物催化剂的起源可以追溯到远古时期。
早在公元前6000年，人们就开始利用酵母菌发酵来制作面包和酒。
这是人类最早的生物催化剂应用实例。
然而，在这个阶段，人们并不了解酵母菌的具体作用机制，只是将其应用于食品加工中。
二、酶的发现和应用19世纪末，酶的概念被正式提出，并且开始对酶进行系统的研究。
1897年，德国化学家布哈纳发现了第一个纯化的酶--酵母菌的葡萄糖氧化酶。
他发现这种酶可以将葡萄糖氧化为葡萄糖酸，并用这种酶来测定葡萄糖的含量。
随着对酶的进一步研究，人们逐渐认识到酶是一种具有高效催化作用的生物催化剂。
20世纪初，酶开始在工业生产中得到应用。
比如，制糖工业中使用淀粉酶将淀粉转化为葡萄糖，制酒工业中使用酵母菌发酵葡萄糖制取乙醇等。
三、酶的纯化和改良在20世纪初至中期，科学家们开始开展对酶的纯化和改良研究。
通过纯化酶，科学家们可以更好地了解酶的结构和功能。
同时，通过改良酶的性质，使其更适用于特定的反应条件。
研究者们通过改变酶的pH值、温度和离子浓度等条件，使酶具有更广泛的适应性。
此外，还通过酶的基因工程方法，将目标基因转入宿主生物中，使其产生特定酶，从而改变酶的催化性质。
这些改良方法的出现，进一步推动了生物催化剂的应用。
四、生物催化剂的工业化应用随着对酶的研究和改良，生物催化剂开始在工业上得到广泛应用。
20世纪60年代，丹麦的诺沃酶公司首次将酶应用于洗涤剂生产中，取代了传统的化学洗涤剂中的磷酸盐成分。
这不仅提高了洗涤剂的效果，还减少了对环境的污染。
此后，生物催化剂在食品加工、制药、化工等领域的应用逐渐扩大。
特别是在制药行业，酶作为生物催化剂已经成为药物合成的重要工具。
生物化学名词解释
1.蛋白质( protein ) ：由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过酰胺键（蛋白质化学中专称为肽键）缩合而成的，具有较稳定的构象并具有一定生物功能的生物大分子。
2. 两性离子：同一个氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的-COO-负离子。
3. 氨基酸：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，是蛋白质的基本结构单位，构成蛋白质的氨基酸有20种。
4. 氨基酸等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动，此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
5.茚三酮反应：茚三酮在弱酸溶液中与α-氨基酸共热，引起氨基酸氧化脱氨、脱羧反应，最后茚三酮与反应产物（氨和还原茚三酮）发生作用，生成紫色物质（570nm)；两个亚氨基酸──脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应形成黄色化合物(440nm)。
6.肽平面：肽键中-C-N-键，具有部分双键的性质，不能旋转，使形成肽键的六个原子固定在一个平面之内。
7. 构型（configuration）是指在立体异构体中取代原子或基团在空间的取向。
8.构象(conformation)：在化学结构和configuration相同的分子中，其原子由于单键的旋转而在空间形成的不同的构象体可以相互转化。
其空间位置的改变不涉及共价键的破裂。
9.α-螺旋：α-螺旋是一个棒状结构；骨干结构为锯齿形肽链。
紧密卷曲的多肽链形成棒的内部；链中的C=O和N-H基团在同一平面内，但是分布在锯齿链的两侧。
侧链以螺旋式的排布向外伸展。
10.β-折叠（β-pleated sheet）：β-折叠或β -折叠片也称β-结构或β-构象，它是蛋白质中第二种最常见的二级结构。
β-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的多肽链平行排列，通过链间的氢键进行交联而形成的，或一条肽链内的不同肽段间靠氢键而形成的。
肽链的主链呈锯齿状折叠构象。
八、食品生物化学重要知识点汇编
扬州大学2017年攻读硕士学位研究生入学考试试题重要知识点汇编（食品生物化学）第一章生物化学的的概念生物化学（biochemistry）是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，是研究生命的化学本质的科学。
它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展1．静态生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面1．生物体的物质组成、结构与功能：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。
通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
2．物质代谢与调控：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中，中间代谢过程在细胞内进行的，是最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。
5．遗传信息的传递与表达：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
四、学习生物化学的方法第二章蛋白的结构与功能重点：蛋白质的性质与结构难点：蛋白质的空间结构教法：:课件第一节蛋白质是生命的物质基础一蛋白质是构成生命的物质基础二蛋白质的生物学功能1．生物催化作用2．代谢调控作用3．免疫防御作用4．运输及储存作用5．运动作用6．生物膜功能及受体作用7．其它作用三：蛋白质的分类1根据生物学功能分：酶、抗体、运输蛋白、激素等2：根据化学组成成分分类：简单蛋白：仅由aa构成结合蛋白：简单蛋白与其它生物分子的结合物，糖蛋白（共价）、脂蛋白（非共价）3：根据分子形状分类：球蛋白：长/宽≤3～4，血红蛋白纤维蛋白：长/宽>10，血纤蛋白、丝蛋白第二节蛋白质的分子组成一、蛋白质的元素组成：C (50%-56%) H (6%-8%) O (19%-24%) N (13%-19%)S (0%-4%)其中氮的含量稳定15%-17%，平均为16%，通过测定物质的含氮量可测蛋白质的含量。
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第二节 酶促反应的特点与机制
• 酶和一般催化剂的共性
1.用量少而催化效率高。 2.它能够改变化学反应的速度，但是不能
改变化学反应的平衡点。 3.酶能够稳定底物形成的过渡状态，降低
反应的活化能，从而加速反应的进行。 • 活化能：是指一定条件下，能使1摩尔底
的酶。如：淀粉酶、脲酶、脂酶、一些消化蛋白 酶、核糖核酸酶等。 • 结合酶（conjugated enzyme）：由蛋白质和非蛋 白质组成。前者称为酶蛋白（apoenzyme），后者 称为辅助因子（辅酶或辅基）。辅助因子是金属 离子或小分子有机化合物，酶蛋白与辅助因子结 合形成的复合物称为全酶，只有全酶才有催化作 用。
金属离子
• 辅助因子最为多见的是金属离子。 • 含金属离子的酶分为： • 金属酶：金属离子与酶结合紧密,提取的过程
中不易丢失,这类酶称为金属酶。如羧基肽酶、 黄嘌呤氧化酶等。 • 金属激活酶：金属离子虽为酶的活性所必需， 却不与酶直接结合，而是通过底物相连接。 这类酶称为金属激活酶。如己糖激酶等 。
第三章 酶
生物催化剂（Biocatalysts）
• 生物催化剂：由活细胞产生的，具有催化功能的生 物分子。
• 酶（enzyme）——是由活细胞合成的、对其特异性 底物有高效催化作用的蛋白质，是机体内催化各种 代谢反应最主要的催化剂。
• 核酶（ribozyme）——具有高效、特异催化作用的 核酸（RNA）。主要参与RNA的剪接。
些基团的作用。 • 小分子有机化合物作为辅助因子的种类
不多，都属于维生素或维生素衍生物。 常见的见表 • 酶蛋白决定反应的特异性，辅助因子决 定反应的种类与性质。
辅助因子的分类
• 辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度与作 用特点分为：辅酶和辅基。
• 辅酶：与酶蛋白结合疏松，可以用透析或超 滤的方法除去。在两个酶促反应中充当质子 或基团供体和受体的作用。如NAD、NADP。
物全部进入活化状态所需要的自由能
一、酶促反应的特点
1、高度的催化效率
• 酶的催化效率比无催化剂的自发反应速 度提高108～1020倍，比无机催化剂的催 化效率高107～1013倍。
• 如过氧化氢酶催化H2O2分解的速度是 Fe2+催化其分解速度的8.3×109倍。
• 这种高度加速的酶促反应机制，主要是 因为降低了反应活化能。（见图）
金属离子在全酶中的作用
①传电子：作为酶活性中心的催化基团参 与催化反应、传递电子。
②架桥梁：作为连接酶与底物的桥梁，便 于酶对底物起作用。
③稳构象：稳定酶的构象所必需。 ④降斥力：中和阴离子，降低反应中的静
电斥力。
小分子有机化合物
• 小分子有机化合物在全酶中的作用： • 参与催化过程，起传递电子、质子或一
2、高度特异性
• 一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定 的化学键，催化一定的化学反应并产生一定 的产物的特性称为酶的特异性或专一性。
• 根据酶对其底物结构选择的严格程度不同， 特异性分为三种：
• 绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性。
（1）绝对特异性
• 绝对特异性：酶只能作用于特定结构的 底物，进行一种专一的反应，生成一种 特定结构的产物。这种特异性称为绝对 特异性。
不要求其键的二侧基团。（3Fra bibliotek立体异构特异性
• 立体异构特异性：酶仅作用于立体异构体中 的一种，酶对立体异构物的这种选择称为立 体异构特异性
• 根据旋光异构和几何异构的要求可分为： • 旋光异构特异性：如精氨酸酶只水解L-精氨
酸，不能催化D-精氨酸水解。 • 几何异构特异性：如延胡索酸酶仅催化反丁
烯二酸（延胡索酸）生成苹果酸，而对顺丁 烯二酸（马来酸）无作用。
• 酶催化的生物化学反应，称为酶促反应Enzymatic reaction • 在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物substrate
第一节 酶的分子结构与功能
• 单体酶：只有一条多肽链构成的酶。主要见水解酶 类。
• 寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接的 酶 。如：乳酸脱氢酶由亚基H、M形成的四聚体。
• 辅基：与酶蛋白结合紧密，不能通过透析或 超滤将其除去，在反应中辅基不能离开酶蛋 白。 如金属离子多为此，FAD、FMN、生物 素等。
二、酶的活性中心
• 酶的活性中心：酶的必需基团在空间结构上 彼此靠近，组成具有特定空间结构、能与底 物特异地结合并将底物转化为产物，这一区 域称为酶的活性中心或活性部位。（见图）。
• 对于结合酶，辅酶或辅基参与酶活性中心的 组成。
• 酶的必需基团：与酶活性密切相关的基团称 为必需基团。
• 酶活性中心内的必需基因有两种：
• 结合基团，其作用是与底物相结合，使底物 与酶的一定构象形成复合物；
• 催化基团，其作用是影响底物中某些化学键 的稳定性，催化底物发生化学反应并将其转 变成产物。
• 如：琥珀酸脱氢酶仅催化琥珀酸脱氢生 成延胡索酸。
（2）相对特异性
• 相对特异性：酶作用于一类化合物或一种化 学键，这种特异性称相对特异性。
• 这种选择性不太严格较差（专一性相对较 差）。如磷酸酯酶等。
• 相对特异性分为： • 族类特异性：对底物仅要求其化学键和一侧
的基团。 • 键特异性：对底物仅选择性要求其化学键，
• 多酶体系：在细胞内存在着许多由几种不同功能的 酶彼此聚合形成的多酶复合物。如：丙酮酸脱氢酶 体系。
• 多功能酶（串连酶）：一些多酶体系在进化过程中 由于基因的融合，形成由一条多肽链组成却具有多 种不同催化功能的酶。如：脂肪酸合成酶系。
一、酶的分子组成
• 酶按其分子组成分为：（见图） • 单纯酶（simple enzyme）：仅由氨基酸残基构成
3、酶促反应的可调节性
• 体内代谢特通过对酶活性的激活或抑制， 对反应途径中的关键酶进行调节，也可 对酶合成进行诱导或阻遏作用对酶进行 的调节。因此体内化学反应得以有精确 调控下进行。
二、酶促反应的机制
1、酶-底物复合物的形成与诱导契合假说
• 酶与底物相互接近时，其结构相互诱导，相 互变形和相互适应，进而相互结合，这一过 程称为酶—底物结合的诱导契合假说。（见 图）