微生物学讲稿-微生物生理.
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A-R+B→A+B-R R可以是氨基、醛基、酮基、磷酸基等。
第一节 酶（续）
（3）水解酶类(大分子有机物水解) A-B+HOH→AOH+BH
（4）裂解酶类（有机物裂解成小分子物质） AB→A+B
（5）异构酶类（同分异构体之间的转化） A→A’
（6）合成酶类（底物的合成反应，需要能量） A+B+nATP→AB+nADP+nPi
第一节 酶（续）
常见的辅酶和辅基有：辅酶A（CoA或 CoASH）、NAD（辅酶I）和NADP（辅酶 II）、FMN（黄素单核苷酸）和 FAD（黄 素腺嘌呤二核苷酸）、辅酶Q（CoQ）、 磷酸腺苷及其他核苷酸类（包括AMP、 ADP、ATP、GTP、UTP、CTP等）。
专性厌氧菌特有的辅酶：辅酶M、F420（辅 酶420）、F430（辅酶430）等。
第一节 酶（续）
一般的化学催化剂作用往往要求一定的条件，如高 温、高压等。
如在合成氨工业中，使用以铁为主体的多成分催化 剂（铁触媒），反应条件要求：500℃、2×107 ~ 5×107 Pa(约200~500atm)，这就对反应的容器等 提出较高的要求。
1atm=101325Pa
第一节 酶（续）
第一节 酶（续）
2．按酶作用的部位，可分为：胞外酶、胞内酶和表面酶。 3．按酶作用的底物的不同，可把酶分为淀粉酶、蛋白酶、
第一节 酶（续）
二、酶的催化特性
1．酶积极参与生物化学反应，加速反应速度，但不能改 变反应平衡点，在反应前后无变化；
2．酶的催化作用具有专一性；一种酶只能作用于一种物 质或一类物质，或者说只能催化一种或一类化学反应；
3．酶的催化作用条件温和；在常温、常压和近中性的水 溶液中ห้องสมุดไป่ตู้行（生物体内环境）；
4．酶对环境条件极为敏感；高温、强酸、强碱、重金属 离子等会能使酶丧失活性；由于酶是蛋白质，容易失 活；
分开，酶与底物将无法形成结合，酶促反应也就 无法进行。
牛胰核糖核酸酶 的活性中心
第一节 酶（续）
在酶（双成分酶）的非蛋白成分上，具有催化功 能的那一部分，称为活性基，它决定着催化反 应的性质，担负着传递电子、原子或化学基团 的功能。单独的酶蛋白没有酶活性或活性很低， 只有与活性基结合，才显示出酶的高度专一性 和强大催化效率。
第一节 酶（续）
四、酶蛋白的结构 在生物体中的酶蛋白，由20种氨基酸组成: Ala（丙氨酸） Arg（精氨酸） Asn（天门冬酰胺） Asp（天门冬氨酸） Cys（半胱氨酸）Gln（谷氨酰胺) Glu（谷氨酸） Gly（甘氨酸） His（组氨酸） Ile（异亮氨酸）Leu（亮氨酸） Lys（赖氨酸） Met（蛋氨酸） Phe（苯丙氨酸） Pro（脯氨酸） Ser（丝氨酸） Thr（苏氨酸） Trp（色氨酸） Tyr（酪氨酸） Val（缬氨酸）
第一节 酶（续）
氨基酸之间通过肽键（- NH - CO -）连接成多肽链。多肽 链之间或一条多肽链卷曲后相邻的基团之间通过氢键、 盐键、酯键、疏水键、范德华引力及金属键等相连接， 形成蛋白质的空间结构。
第一节 酶（续）
一级结构指多肽链本身的结构；二级结构是由多 肽链形成的初级空间结构，由氢键维持；三级 结构是在二级结构的基础上，多肽链进一步弯 曲盘绕形成更复杂的构型；四级结构是由几个 或几十个亚基形成，亚基是由一条或几条多肽 链在三级结构基础上形成的小单位。少数酶具 有四级结构（图）。
在生物体内不断地进行着大量而复杂的化学反应 （生物化学反应），这些反应要求以极快的速 度进行，而且要求十分精确，才能适应生物体 生理活动的要求。另外，生物体内的条件是温 和的。为了满足生物体内生物化学反应的要求， 必须由特别的催化剂——酶来催化。
定义：酶是生物体内合成的一种具有催化性能的 蛋白质，它是生物催化剂。
酶与底物结合的机理
第一节 酶（续）
六、酶的分类与命名 根据不同的标准，有不同的分法： 1．按照酶所催化的化学反应类型，可分为6大类，这也
是国际上的标准分法，由此进行编号：（因此其顺序 也是很重要的） （1）氧化还原酶类（氧化还原反应）
AH2+B→A+BH2 还可进一步分为氧化酶和脱氢酶。 （2）转移酶类（底物的基团转移到另一有机物上）
第一节 酶（续）
根据催化反应的性质将酶分为六大类，在每一大类中又 可分为若干亚类和亚亚类，并采取四位编号的系统。 每种酶都有一个四位数字的号码，每个酶用4个用圆点 隔 开 的 数 字 编 号 ， 编 号 前 冠 以 EC （ Enzyme Commission），其中第一位数代表大类；第二、三位 数分别代表亚类和亚亚类，由前三位数就可确定反应 的性质；第四位数则是酶在该亚亚类中的顺序。例如， L-乳酸:NAD氧化还原酶（乳酸脱氢酶）的四位编号是 EC1.1.1.27。其中第一的1是指氧化还原酶大类；第二 位的1是指该酶作用于底物的CHOH 基，使之脱氢；第 三位的1表明受氢体是NAD+，第四位的27是这个酶的 序号。
5．酶具有极高的催化效率；如过氧化氢酶的催化效率比 铁离子Fe3+（一般催化剂）要高1010倍。
第一节 酶（续）
三、酶的组成 酶的组成有两类：（1）单成分酶：只有蛋白质；
（2）全酶：由蛋白质和非蛋 白成分组成。
非蛋白成分可以是：有机物、金属离子、有机物 和金属离子。
通常把它分为辅酶和辅基，与酶蛋白结合得牢的， 称为辅基，与酶蛋白结合得不牢的，称为辅酶。
第四章 微生物生理
主要内容：生物的酶 微生物的营养 微生物的能量代谢 微生物的合成代谢
第一节 酶
一、酶的概念 催化剂 在化学中，能改变化学反应的速度而其本身在反应
前后没有发生变化的物质称为催化剂。 例如：蔗糖→葡萄糖+果糖，少量盐酸（HCL）可以
大大促进该反应的速度，即为催化剂。 由催化剂加速反应速度的现象称为催化作用。
酶蛋白 结构图
第一节 酶（续）
五、酶的活性中心 酶的活性中心：酶蛋白分子中与底物结合，并起催
化作用的小部分氨基酸微区。 组成酶的活性中心，可以是蛋白质多肽链上不同位
置的氨基酸区域。 活性中心可分为结合部位和催化部位。只有酶蛋白
保持一定的空间构型，酶的活性中心才能存在。 如果酶蛋白发生变性，构成酶活性中心的基团互相
第一节 酶（续）
（3）水解酶类(大分子有机物水解) A-B+HOH→AOH+BH
（4）裂解酶类（有机物裂解成小分子物质） AB→A+B
（5）异构酶类（同分异构体之间的转化） A→A’
（6）合成酶类（底物的合成反应，需要能量） A+B+nATP→AB+nADP+nPi
第一节 酶（续）
常见的辅酶和辅基有：辅酶A（CoA或 CoASH）、NAD（辅酶I）和NADP（辅酶 II）、FMN（黄素单核苷酸）和 FAD（黄 素腺嘌呤二核苷酸）、辅酶Q（CoQ）、 磷酸腺苷及其他核苷酸类（包括AMP、 ADP、ATP、GTP、UTP、CTP等）。
专性厌氧菌特有的辅酶：辅酶M、F420（辅 酶420）、F430（辅酶430）等。
第一节 酶（续）
一般的化学催化剂作用往往要求一定的条件，如高 温、高压等。
如在合成氨工业中，使用以铁为主体的多成分催化 剂（铁触媒），反应条件要求：500℃、2×107 ~ 5×107 Pa(约200~500atm)，这就对反应的容器等 提出较高的要求。
1atm=101325Pa
第一节 酶（续）
第一节 酶（续）
2．按酶作用的部位，可分为：胞外酶、胞内酶和表面酶。 3．按酶作用的底物的不同，可把酶分为淀粉酶、蛋白酶、
第一节 酶（续）
二、酶的催化特性
1．酶积极参与生物化学反应，加速反应速度，但不能改 变反应平衡点，在反应前后无变化；
2．酶的催化作用具有专一性；一种酶只能作用于一种物 质或一类物质，或者说只能催化一种或一类化学反应；
3．酶的催化作用条件温和；在常温、常压和近中性的水 溶液中ห้องสมุดไป่ตู้行（生物体内环境）；
4．酶对环境条件极为敏感；高温、强酸、强碱、重金属 离子等会能使酶丧失活性；由于酶是蛋白质，容易失 活；
分开，酶与底物将无法形成结合，酶促反应也就 无法进行。
牛胰核糖核酸酶 的活性中心
第一节 酶（续）
在酶（双成分酶）的非蛋白成分上，具有催化功 能的那一部分，称为活性基，它决定着催化反 应的性质，担负着传递电子、原子或化学基团 的功能。单独的酶蛋白没有酶活性或活性很低， 只有与活性基结合，才显示出酶的高度专一性 和强大催化效率。
第一节 酶（续）
四、酶蛋白的结构 在生物体中的酶蛋白，由20种氨基酸组成: Ala（丙氨酸） Arg（精氨酸） Asn（天门冬酰胺） Asp（天门冬氨酸） Cys（半胱氨酸）Gln（谷氨酰胺) Glu（谷氨酸） Gly（甘氨酸） His（组氨酸） Ile（异亮氨酸）Leu（亮氨酸） Lys（赖氨酸） Met（蛋氨酸） Phe（苯丙氨酸） Pro（脯氨酸） Ser（丝氨酸） Thr（苏氨酸） Trp（色氨酸） Tyr（酪氨酸） Val（缬氨酸）
第一节 酶（续）
氨基酸之间通过肽键（- NH - CO -）连接成多肽链。多肽 链之间或一条多肽链卷曲后相邻的基团之间通过氢键、 盐键、酯键、疏水键、范德华引力及金属键等相连接， 形成蛋白质的空间结构。
第一节 酶（续）
一级结构指多肽链本身的结构；二级结构是由多 肽链形成的初级空间结构，由氢键维持；三级 结构是在二级结构的基础上，多肽链进一步弯 曲盘绕形成更复杂的构型；四级结构是由几个 或几十个亚基形成，亚基是由一条或几条多肽 链在三级结构基础上形成的小单位。少数酶具 有四级结构（图）。
在生物体内不断地进行着大量而复杂的化学反应 （生物化学反应），这些反应要求以极快的速 度进行，而且要求十分精确，才能适应生物体 生理活动的要求。另外，生物体内的条件是温 和的。为了满足生物体内生物化学反应的要求， 必须由特别的催化剂——酶来催化。
定义：酶是生物体内合成的一种具有催化性能的 蛋白质，它是生物催化剂。
酶与底物结合的机理
第一节 酶（续）
六、酶的分类与命名 根据不同的标准，有不同的分法： 1．按照酶所催化的化学反应类型，可分为6大类，这也
是国际上的标准分法，由此进行编号：（因此其顺序 也是很重要的） （1）氧化还原酶类（氧化还原反应）
AH2+B→A+BH2 还可进一步分为氧化酶和脱氢酶。 （2）转移酶类（底物的基团转移到另一有机物上）
第一节 酶（续）
根据催化反应的性质将酶分为六大类，在每一大类中又 可分为若干亚类和亚亚类，并采取四位编号的系统。 每种酶都有一个四位数字的号码，每个酶用4个用圆点 隔 开 的 数 字 编 号 ， 编 号 前 冠 以 EC （ Enzyme Commission），其中第一位数代表大类；第二、三位 数分别代表亚类和亚亚类，由前三位数就可确定反应 的性质；第四位数则是酶在该亚亚类中的顺序。例如， L-乳酸:NAD氧化还原酶（乳酸脱氢酶）的四位编号是 EC1.1.1.27。其中第一的1是指氧化还原酶大类；第二 位的1是指该酶作用于底物的CHOH 基，使之脱氢；第 三位的1表明受氢体是NAD+，第四位的27是这个酶的 序号。
5．酶具有极高的催化效率；如过氧化氢酶的催化效率比 铁离子Fe3+（一般催化剂）要高1010倍。
第一节 酶（续）
三、酶的组成 酶的组成有两类：（1）单成分酶：只有蛋白质；
（2）全酶：由蛋白质和非蛋 白成分组成。
非蛋白成分可以是：有机物、金属离子、有机物 和金属离子。
通常把它分为辅酶和辅基，与酶蛋白结合得牢的， 称为辅基，与酶蛋白结合得不牢的，称为辅酶。
第四章 微生物生理
主要内容：生物的酶 微生物的营养 微生物的能量代谢 微生物的合成代谢
第一节 酶
一、酶的概念 催化剂 在化学中，能改变化学反应的速度而其本身在反应
前后没有发生变化的物质称为催化剂。 例如：蔗糖→葡萄糖+果糖，少量盐酸（HCL）可以
大大促进该反应的速度，即为催化剂。 由催化剂加速反应速度的现象称为催化作用。
酶蛋白 结构图
第一节 酶（续）
五、酶的活性中心 酶的活性中心：酶蛋白分子中与底物结合，并起催
化作用的小部分氨基酸微区。 组成酶的活性中心，可以是蛋白质多肽链上不同位
置的氨基酸区域。 活性中心可分为结合部位和催化部位。只有酶蛋白
保持一定的空间构型，酶的活性中心才能存在。 如果酶蛋白发生变性，构成酶活性中心的基团互相