食品酶学复习题

食品酶学复习提纲

1.酶的特性及其对食品科学的重要性

1. 酶的特性及其对食品科学的重要性

1) 酶的一般特性：酶的催化效率高（比一般反应速度快106-1013倍）、酶作用

的专一性（键专一性、基团专一性、绝对专一性、立体异构专一性）、大多数酶的化学本质是蛋白质

2) 酶对食品科学的重要性：

a.酶对食品加工和保藏的重要性：例如葡萄糖氧化酶作为除氧剂普遍应用于食品保鲜及包装中，延长食品保质期。

b.酶对食品安全的重要性：利用酶的作用除去食品中的毒素。例如：利用乳糖酶预先处理乳制品。

c.酶对食品营养的重要性：利用酶作用去除食品中的抗营养素，提高食品营养价值，例如：谷类中的植酸为抗营养因子。

d.酶对食品分析的重要性：酶法具有准确、快速、专一性和灵敏性强等特点，其中最大优点就是酶的催化专一性强

e. 酶与食品生物技术：酶工程的主要研究内容是把游离酶固定化，然后直接应用于食品生产过程中物质的转化。

2.酶：催化特定化学反应的蛋白质、RNA或其复合体。是生物催化剂，能通过

降低反应的活化能加快反应速度，但不改变反应的平衡点。绝大多数酶的化学本质是蛋白质。具有催化效率高、专一性强、作用条件温和等特点。

胞外酶：细胞内合成而在细胞外起作用的酶

胞内酶：在细胞内起催化作用的酶，这些酶在细胞内常与颗粒体结合并有

着一定的分布。

多酶体系：在完整细胞内的某一代谢过程中，由几种不同的酶联合组成的一个

结构和功能的整体，催化一组连续的密切相关的反应。

同功酶：催化同一化学反，但由于结构基因不同，因而酶的一级结构、物

理化学性质以及其他性质有所差别的一组酶。

酶活力单位：用来表示酶活力大小的单位，通常用酶量来表示。1个酶活力

单位是指在特定条件（25℃，其它为最适条件）下，在1分钟内能转化1微摩尔底物的酶量，或是转化底物中1微摩尔的有关基团的酶量。

酶原：某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前

身称为酶原,是不具有生物活性的蛋白质。

3.酶的发酵技术对培养基的要求

酶主要有微生物产生。微生物的营养物质有六大类要素，即水、碳源、氮源、无机盐、生长因子和能源。

1.碳源：碳素是构成菌体成分的主要元素，也是细胞贮藏物质和生产各种代谢产物的骨架，还是菌体生命活动的能量的主要来源。

2．氮源：氮是生物体内各种含氮物质，如氨基酸，蛋白质，核苷酸，和核酸等的组成部分。

3.碳氮比：在微生物酶生长培养基中碳源和氮源的比例是随生产的酶类，生产菌株的性质和培养阶段的不同而改变的。

4.无机盐：微生物酶生产和其他微生物产品生产一样，培养基中需要有磷酸盐及硫、钾、钠、钙、镁等元素存在。

5.生长因子：微生物还需一些微量的像维生素一类的物质，才能正常生长发育，这类物质统称为生长因子(或维生素)，其中包括某些氨基酸，维生素，嘌呤或嘧啶等。

6. 产酶促进剂：产酶促进剂是指在培养基中添加某种少量物质，能显著提高酶的产率，这类物质称为产酶促进剂。

4.分离纯化酶有哪些常用方法，根据是什么？

酶的分离纯化工作主要是，将酶从杂蛋白中分离出来或者将杂蛋白从酶溶液中除去。现有的酶分离纯化方法都是依据酶和杂蛋白在性质上的差异而建立的。

1、根据分子大小而设计的方法，如离心分离法、筛膜分离法、凝胶过滤法等。

2、根据溶解度的大小分离的方法，如盐析法，有机溶剂沉淀法，共沉淀法，选择性沉淀法，等电点沉淀法。

3、按分子所带正负电荷的多少分离的方法，如离子交换分离法，电泳分离法，聚焦层析法等。

4、按稳定性差异建立的分离方法，如选择性热变性法，选择性酸碱变性法，选择性表面变性法等。

5、按亲和作用的差异建立的分离方法，如亲和层析法，亲和电泳法。

5.酶分子修饰的方法及意义

通过各种方法使酶分子的结构发生某些改变，从而改变酶的某些特性和功能的技术过程称为酶分子修饰。

酶分子的修饰方法分为化学法、生物法和物理法。化学法又可分为金属离子置换法、肽链有限水解法、蛋白质侧链基团的小分子修饰法等。生物法是通过基因工程的手段改变蛋白质，即基于核酸水平对蛋白质进行改造，利用基因操作技术对DNA或mRNA进行改造和修饰，以期获得化学结构更为合理的蛋白质。物理法的特点是不改变酶的组成和基团，酶分子的共价键不发生变化。

6.酶的动力学研究包括哪些内容？以L-B图式表示竞争性抑制、非竞

争性抑制及反竞争性抑制的区别

酶的动力学学说：酶动力学主要是研究各种因素对酶催化反应速度的影响，这些因素包括底物浓度、酶浓度、产物、pH、温度、抑制剂和激活剂等。对反应速度的影响，从而找到最有利的反应条件从而提高酶催化反应的效率以及了解酶在代谢过程中的作用和某些活性物质的作用机制。

竞争性抑制：Vmax不变，Km变大非竞争性抑制：Km值不变，Vmax变小

反竞争性抑制: Km及Vmax都变小

7.可逆抑制和不可逆抑制的区别

可逆的作用：抑制剂与酶的必须基团以非共价键的形式结合，是能用透析和过滤的物理方法去除抑制剂，使酶复活。抑制作用是可逆的。

不可逆的抑制作用：抑制剂与酶的必须基团以共价键的形式结合，是不能用透析和过滤的物理方法去除抑制剂，使酶复活。抑制作用是不可逆的。

在酶活力的系统中，不加抑制剂以反应初速度对酶浓度作图，得到一条过原点的直线，加不可逆抑制剂，得到原点向右的直线。加可逆抑制剂，得到是通过原点，但斜率低于无抑制剂的。

如果在不同抑制剂浓度下，对每个抑制剂浓度都作一条酶促反应初速度与酶浓度关系曲线，不可逆抑制剂可以得到一组不通过原点的平行线，而可逆抑制剂得到一组通过原点但斜率不同的直线。

8.固定化酶的优点及其应用实例

优点：

1、固定化酶在较长时间内可反复利用，使酶的使用效率提高，使用成本降低。

2、固定化酶极易与反应体系分离，产物溶液中没有酶的残留，简化了提纯工艺，而且产品吸收率高，质量好

3、在多数情况下，酶经固定后，稳定性提高

4、具有一定的机械强度，可以用搅拌或裝柱的方式作用于底物溶液，便于酶催化反应的自动化和连续化操作。

5、固定化酶的催化反应更易控制。

6、与游离酶相比，更适于多酶体系使用，不仅可利用多酶体系中的协同效应使酶催化反应速度提高，而且还可以控制反应按一定速度进行。

应用实例：1，采用固定化葡萄糖异构酶将葡萄糖转化为果糖，制作成果葡糖浆。2用固定化黑曲霉乳糖酶处理牛奶生产脱乳糖牛奶。等等详见书P111