吉林大学食品化学第5章 蛋白质protein1

5.1 氨基酸和蛋白质的理化性质
5.1.1 AA的性质简介 结构和分类
α—氨基酸： • α—碳原子 • 一个氢原子 • 一个氨基 • 一个羧基 • 一个侧链R基
R基侧链： • 脂肪族氨基酸 • 芳香族氨基酸 • 杂环氨基酸
Amino Acids
The monomer unit of proteins
相互作用是非共价性质的 • 氢键、疏水相互作用、静电相互作用 • 疏水性残基所占比例和分布影响着寡聚体的结构
疏水残基比例大于30%时 倾向于生成寡取聚体
疏水表面 单体
二聚体 四聚体
稳定蛋白质结构的作用力
固有的作用力
空间相互作用 范德华相互作用
受溶剂影响的分子内相互作用
氢键 静电相互作用 疏水相互作用
Occurs suddenly and completely over a narrow range of conditions Slowly reversible可反转的 (if at all)
5.4.3 变性蛋白质的性质
Hydrophobic core
Hydrophilic surface
Fast under non-physiological conditions
Disordered
Fibrous
Many insoluble amino acids, protein tends to minimize surface/volume ratio
Interacts well with water and takes up a random configuration
5.4.1蛋白质变性（展开）定义：
蛋白质在二、三、四级结构上的重大变化， 即有序结构的损失，同时失去某些性质
Denaturation
Denaturation is a phenomenon that involves transformation of a well-defined, folded structure of a protein, formed under physiological conditions, to an unfolded state under non-physiological conditions.
Amphiphilic两亲的 2° Structures
Hydrophilic Hydrophobic
折叠片结构 β-折叠
b-Sheet
C=O and N-H perpendicular to chain form inter-segment Hbonds Parallel or antiparallel b-strands typically 5-15 A.A. More stable than a-helix
• 非蛋白组分称为辅基
蛋白质的生物功能
酶催化 结构蛋白 收缩蛋白（肌球蛋白、肌动蛋白） 激素（胰岛素、生长激素） 传递蛋白（血清蛋白、血红蛋白） 抗体（免疫球蛋白） 贮藏蛋白（蛋清蛋白、种子蛋白） 保护蛋白（毒素、过敏素）
成人体内蛋白质每天更新 3%
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Protein Structure
(i) steric restraints – the chains flexibility is restricted to movement about the a-carbon and may be further restricted by bulky side chains, (ii) strong interchain hydrogen bonding may strengthen certain configurations, and (iii) permanent charges on the chain will lead to interchain electrostatic repulsion or attraction; these forces will be strongly pH dependent. （4） covalent disulfide bonds between two cysteine residues are very strong and can readily stabilize structure.
NATIVE
Slow under physiological conditions
DENATURED
AGGREGATED or other ingredient interactions
Unfolding forces some hydrophobic AA to surface
Consequences of Denaturation
5.3 蛋白质的分类
结构形式： 球蛋白：酶、组织蛋白 • 动物蛋白为主，营养高、易被消化 纤维蛋白：胶原蛋白、角蛋白、弹性蛋白 • 组织结构中不可缺少的
营养性： 完全蛋白质：含有各种合理比例的氨基酸 半完全蛋白质：比例不合理，只能维持生命 不完全蛋白质：缺少某种氨基酸，不能维持生命
5.3.2 按蛋白质的溶解度分类
清蛋白：溶于水，可被饱和（NH4）2SO4沉淀 球蛋白：溶于稀盐溶液，可被半饱和（NH4）2SO4沉淀 组蛋白：溶于水或稀酸的碱性蛋白 精蛋白：溶于水或稀酸 醇溶蛋白：不溶于水或盐，溶于70%醇 谷蛋白：不溶于水或盐，溶于稀酸或稀碱 硬蛋白：不溶
5.4 蛋白质的变性
Denaturation Balance of Forces Consequences of Denaturation
① Loss of solubility疏水基暴露、水化层破坏、溶解度显著下降 ② 失去天然蛋白质的结晶能力 ③ 增加了蛋白质的粘度，扩散系数下降 ④ 旋光性发生变化，等电点有所下降 ⑤ Improved digestibility易被酶水解，增加消化吸收能力 ⑥ 侧链基团暴露出来，反应基团增加 ⑦ Loss of enzymatic activity (death) ⑧ Destruction of toxins ⑨ Changes in texture
氨基酸以肽键连接成的长线性聚合链称为多肽，蛋白质是 由一条可多条肽链形成的大分子
5.2.1 蛋白质的一级结构
肽键
一级结构
六个原子形 成一个平面
HO
+
N
+
N
H
OR
减少了蛋白质主链的柔性
5.2.2 蛋白质的空间结构
螺旋结构 α-螺旋（3.613） 310-螺旋 π -螺旋
a-Helix
纵向
N-H to C=O hydrogen bonds in 4th succeeding A.A. Hydrogen bonds parallel to axis Typically amphiphilic
其它
二硫键
金属离子在蛋白质结构和稳定性中起作用
蛋白质构象的稳定性和适应性
蛋白质结构的细微变化 蛋白质的构象对环境的适应性对蛋白质执行各种功 能是必要的
如具有催化作用的蛋白质需要高度的稳定，通常分子间 存在双硫键
导致不稳定的因素是多肽链的构象熵
Conformational entropy （ △Sconf ）
半必需氨基酸 胱氨酸（蛋氨酸） 酪氨酸（苯丙氨酸）
氨基酸的性质 两性离子
酸碱性 等电性 疏水性 与茚三酮反应生成蓝紫色物质
1.0 NaOH 0.5
0
0.5 HCl
1.0
等离子点 pK2 pK1
pH
5.1.3 氨基酸的呈味电性酸性质
苦味 鲜味
5.2 蛋白质的结构
蛋白质的结构包括四个水平 一级结构 Primary structure 二级结构 Secondary structure 三级结构 Tertiary structure 四级结构 Quaternary structure
羟基氨基酸
丝氨酸Ser 苏氨酸Thr
含硫氨基酸
半胱氨酸Cys 胱氨酸Cys-Cys 蛋氨酸Met
芳香族氨基酸
苯丙氨酸Phe 酪氨酸Tyr
杂环氨基酸
组氨酸His 色氨酸Trp
脯氨酸Pro 羟脯氨酸Hyp
Hydroxyproline(Hyp) -OH
必需氨基酸
赖氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 缬氨酸 苏氨酸 蛋氨酸 苯丙氨酸 色氨酸
GDN GH bond Gele GH GVDW T Sconf
One native state
S=k ln W
Increased chain entropy
蛋白质天然
结构是各种吸引和 推斥相互作用的净 结果，在生理条件 下是最稳定的状态
Many denatured states
the details distinguishing proteins lead to other structural intricacies错综复杂的事物. A whole range of other noncovalent interactions are important in supporting and refining the shapes taken. Important amongst these are：
Strong secondary structure allows protein to retain a non-spherical shape
蛋白质的四级结构Quaternary Structure
指多于一条多肽链的蛋白质分子的空间排列 四级复合物（寡聚体）由蛋白质亚基（单体）构成，亚基 可相同亦可不同 寡聚体的形成是多肽链之间特定相互作用的结果
O C
HO
R
C H
NH 2
Chiral carbon (L-series)
•R is the side chain. •One of 20 different chemical compounds •Some R-groups are acid (other alkali) •Some R-groups are water soluble (others are not)
20 Amino Acids Primary
Coded in DNA
Secondary Tertiary
Self assembly to a single (native) structure. Depends on primary structure and solution conditions
Amino Acids
Polar • Uncharged. Ser, Thr,
Asn, Gln, Cys
• Positive (basic). Arg, Lys, His
• Negative (acidic). Asp, Glu,
Non-Polar • Aliphatic脂肪族的.
Ala, Ile, Leu, Met, Pro, Val
第五章 蛋白质protein
氨基酸的理化性质 蛋白质的结构 蛋白质的性质 蛋白质的功能性质 蛋白质的营养性质 食品加工中蛋白质的变化 食品中的蛋白质
引言
蛋白质在生物体中起着核心的作用 蛋白质是由20种氨基酸构成的具有三维结构形式的复杂 化合物 蛋白质的构成：
50%～55%C、6%～7%H、20%～23%O、12%～ 19%N、0.2%～3.0%S 简单蛋白质 结合蛋白质（杂蛋白质）
蛋白质的三级结构
是α-螺旋和β-折叠结构的进一步折叠 三级结构中包括氢键、离子键、双硫键、范德华 力、疏水相互作用等 涉及到多肽链的空间排列
C SH H2
HS Hale Waihona Puke Baidu H2
[O]
CSSC
H2
H2
双硫键
•两个半胱氨酸 在氧化条件生成
•实现分子内和 分子间的交联
Protein Folding
憎水氨基酸 Hydrophobic amino acids
• Aromatic芳香族的. Phe, Trp, Tyr
一氨基一羧基氨基酸
甘氨酸Gly 丙氨酸Ala 缬氨酸Val 亮氨酸Leu 异亮氨酸Ile
一氨基二羧基氨基酸
天冬氨酸Asp 天冬酰胺Asn
谷氨酸Glu
谷氨酰胺Gln
二氨基一羧基氨基酸
精氨酸Arg 鸟氨酸Orn 赖氨酸Lys
Ornithine(Orn) NH2
疏水相互作用
Hydrophobic Interactions
多肽链 Peptide chain
蛋白质的折叠
Tertiary Structure
一级结构中亲水性和疏水性氨基酸残基的 比例和分布影响着蛋白质的三级结构和某 些理化性质
Types of Tertiary Structure
Globular
( ) Quaternary
Denatured
Common in foods. Many nonnative forms depending on protein structure, solution conditions (& history) and ingredient interactions