生物化学-蛋白质的结构与功能
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主要的化学键： 氢键
肽键的特点：
在肽键中，与Ｃ－Ｎ相连的氧原子和 氢原子呈反式构型
H
C O （反式） C N N O （顺式）
H
肽键的特点：
H C O N C—N单键为0.149nm
C=N双键为0.127nm 肽键中Ｃ－Ｎ键长为0.132nm
具有部分双键性质
不能自由旋转
肽键中的Ｃ＝Ｏ和Ｃ－Ｎ均不能自由旋转 肽键(-CONH- ) 中的４个原子 和 ２个α碳原子( Cα)
1.概念
由肽键平面盘旋 形成的螺旋状构象
2.α－螺旋的结构特征
(1)以肽键平面为单位,以 α－碳原子为转折盘旋形 成右手螺旋
(2) 每3.6个氨基酸残基 绕成一个螺圈(3600) 螺距为0.54nm 每个氨基酸上升0.15nm 肽键平面与中心轴平行
(3)主链原子构成螺旋的主体,侧链 在其外部
(4)肽键的CO和NH 都形成氢键 氢键的方向与中心 轴大致平行, 是稳定螺旋的主要 作用力
纤连蛋白分子的结构域
卵溶菌酶的三级结构中的两个结构域
结构域1
-螺旋
结构域2
二硫键
-转角 -折叠
三、蛋白质的三级结构
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。 即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要的化学键 疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力等。
目录
氢键
负电性很强的原子（如氧或氮）和与氧或氮共 价结合的氢原子相互吸引，这种作用力称为氢
高级 结构
一级结构
primary structure
蛋 白 质 结 构 的 主 要 层 次
secondary structure 超二级结构 supersecondary structure 结构域 Structure doman Tertiary structure
二级结构
三级结构
四级结构
quariernary structure
氨基酸是两性电解质，其解离程度取决 于所处溶液的酸碱度。
R CH NH3
+
R
+ OH+ H+ (pK´1) CH NH3+ COO
+ OH+ H+
R CH NH2 COO
COOH
(pK´2)
pH< pI
净电荷为正
pH = pI
净电荷=0
pH > pI
净电荷为负
当氨基酸溶液在某一定pH值时，使某特定氨基酸分子上
Met
Met
Phe
Phe
Lys
Lys Cys Thr
三肽 五肽
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽 (oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽称多 肽(polypeptide)。其形状为一条没有分支的长链,又 称多肽链或肽链. NH2 Met Phe Lys Cys Ser Thr Val COOH
甘氨酸
+
OH
O NH-CH-C H
甘氨酸
H
OH
-HOH
O O NH2-CH-C-N-CH-C H HH OH
甘氨酰甘氨酸
肽键
O
CH3
C C HO H 丙氨酸 CH3 NH2 O C
CH2 C NH2
+
O
HO H
苯丙氨酸 CH2 C H NH2
O
C
HO
C H
N H
C
二肽
肽键
丙苯氨丙氨酸
氨基酸借肽键相连而形成的化合物称肽(peptide) Met Phe 二肽
含硫的氨基酸：半胱氨酸（含巯基）、
甲硫氨酸（含硫甲基） 含苯环的氨基酸：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸
含胍基的氨基酸：精氨酸
含咪唑基的氨基酸：组氨酸 亚氨基酸：脯氨酸
含酰胺的氨基酸：天冬酰胺、谷氨酰胺
含吲哚基的氨基酸：色氨酸 含ε-氨基的氨基酸：赖氨酸
（二）氨基酸的理化性质 1. 两性解离及等电点
蛋白质的结构与功能
什么是蛋白质?
蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽 键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物
蛋白质的生物学重要性
1. 蛋白质是生物 体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质； 细胞的各个部分都含有蛋白质。
含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分
COO
+
CH 3 R H
H
C
NH3
甘氨酸 丙氨酸 L-氨基酸的通式
（一）氨基酸的分类
1. 非极性疏水性氨基酸
2. 极性中性氨基酸
3. 含芳香环的氨基酸
4. 酸性氨基酸
5. 碱性氨基酸
* 20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:
1. 非极性疏水性氨基酸
甘氨酸 （Gly,G）
丙氨酸 （Ala,A）
β－转角(β－turn)
肽链出现1800回折的转角处结构称为β－转角
结构特征
常见于球状蛋白质分子表面第一个残基的C=O与第 四个残基的N-H形成氢键.
无规卷曲(random coil)
没有确定规律性的肽键构象 常见于球状蛋白质分子中，在其它类型二级结 构肽段之间起活节作用，有利于整条肽链盘曲 折叠
被约束在一个刚性平面（即肽键平面）上， 构成一个肽单元(peptide unit)。
蛋白质二级结构的主要形式
• -螺旋 ( -helix ) • -折叠 ( -pleated sheet ) • -转角 ( -turn ) • 无规卷曲 ( random coil )
α－螺旋 (α－helix)
一、蛋白质的一级结构
定义
蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。
主要的化学键
肽键，有些蛋白质还包括二硫键
NH2 Met Phe Lys Cys Ser Thr Val
COOH
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学 功能的基础。
胰岛素的一级结构
二、蛋白质的二级结构
蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即 该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不 涉及氨基酸残基侧链的构象
H2O2
2GSH
GSH过氧 化物酶
NADP+
GSH还原酶
2H2O
GSSG
NADPH+H+
解毒,抗氧化
2. 多肽类激素及神经肽
• 体内许多激素属寡肽或多肽
• 神经肽(neuropeptide)
第二节 蛋白质的分子结构
一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure)
碱性氨基酸 Lys Arg His
杂环氨基酸
脯氨酸 （Pro,P） 组氨酸 （His,H）
芳香族氨基酸
苯丙氨酸 （Phe,F）
酪氨酸 （Tyr,Y）
色氨酸 （Trg,W）
含羟基或硫脂肪族氨基酸
丝氨酸 （Ser,S）
苏氨酸 （Thr,T）
半胱氨酸
甲硫氨酸
（Cys,C）
（Met,M）
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸 （亚氨基酸）
CH2 CH2
CH2 CHCOONH2+
半胱氨酸
-SH HS-CH -CH-COO + 2 2
Hale Waihona Puke Baidu
-OOC-CH-CH
+NH 3
-HH
+NH
3
-OOC-CH-CH
+NH 3
-S S-CH -CH-COO 2 2
+NH 3
二硫键
胱氨酸
注：二十种氨基酸的结构特点
支链氨基酸：缬氨酸、亮氨酸，异亮氨酸 含羟基的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸
pI = (pK1+ pK2)/2 = 3.25
赖氨酸滴定曲线和等电点计算
B
pK3 pK2 pH
pI
pK1 加入的OH-mL数
二氨基一羧基AA的 等电点计算：
pK´2+pK´3 pI= 2
2. 紫外吸收
3. 茚三酮反应
氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成 蓝紫色化合物，其最大吸收峰在 570nm 处。 由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比 关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。
所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极
也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点
(isoelctric point)。
Titration Curve for Glutamic Acid
pK1 carboxylic acid = 2.2
pK2 R group = 4.3
pK3 amino group = 9.7
缬氨酸
（Val,V）
亮氨酸
异亮氨酸
脯氨酸 （Pro,P）
2. 极性中性氨基酸
丝氨酸 （Ser,S）
苏氨酸 （Thr,T）
半胱氨酸 （Cys,C） 甲硫氨酸 （Met,M）
天冬酰胺 （Asn,N）
谷氨酰胺 （Gln,Q）
3.含芳香环的氨基酸
苯丙氨酸（Phe,F）
酪氨酸 （Tyr,Y）
色氨酸 （Trp,W）
H2N
COOH
无 规 则 卷 曲 示 意 图
细胞色素C的三级结构
无规则卷曲
氨基酸残基的侧链对二级结构形成的影响
蛋白质二级结构是以一级结构为基础的。
一段肽链其氨基酸残基的侧链适合形成-螺旋
或β-折叠，它就会出现相应的二级结构。
模体
在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有 二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一 个特殊的空间构象，被称为模体(motif)。
子，占人体干重的 45 ％，某些组织含量更高， 例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
2. 蛋白质具有重要的生物学功能
1）作为生物催化剂（酶）
2）代谢调节作用
3）免疫保护作用
4）物质的转运和存储
5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递
3. 氧化供能
OUTLINE
第一节
第二节 第三节 第四节 第五节
蛋白质的分子组成
蛋白质的分子结构 蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的理化性质 蛋白质的分离纯化
第一节
蛋白质的分子组成
组成蛋白质的元素
主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、 钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。
蛋白质元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生 物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质
的大致含量：100克样品中蛋白质的含量 ( g % )
= 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
一、氨基酸 —— 组成蛋白质的基本单位
存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人 体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基 酸（甘氨酸除外）。
键。
疏水相互作用
由非极性基团受到水分子排斥相互聚集在一起 的作用力
离子键
由异性电荷间的静电吸引形成的键。
• 肌红蛋白 (Mb)
C 端 N端
分子伴侣
分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而加速 蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构 分子伴侣可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松 开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正 确折叠。分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合，使之 解聚后，再诱导其正确折叠。 分子伴侣在蛋白质分子折叠过程中二硫键的正确形成 起了重要的作用。
钙结合蛋白中结 合钙离子的模体
锌指结构
Β-链
αα
β ×β
β αβ
1
β -迂回 2 3 4 β -迂回
5
βββ
5
回形拓扑结构
2 3 4 1 回形拓扑结构
结构域
在二级结构的基础上，多肽进一步卷曲折叠成
几个相对独立、近似球形的三维实体，再由两 个或两个以上这样的三维实体缔合成三级结构， 这种相对独立的三维实体称为结构域
氨基末端(Ｎ－端)
羧基末端(C －端)
NH2 Met Phe
Lys
Cys
Ser
Thr
Val
COOH
氨基末端(Ｎ－端)
羧基末端(C －端)
* 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基 团不全，被称为氨基酸残基(residue)。
50
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
几种生物活性肽
1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH)
4. 酸性氨基酸
天冬氨酸 （Asp,D）
谷氨酸 （Glu,E）
5. 碱性氨基酸
赖氨酸
精氨酸 （Arg,R）
组氨酸 （His,H）
非极性疏水性氨基酸
Gly
Ala Val Leu Ile
Phe Pro
极性中性氨基酸
Trp Ser Try Cys Met Asn Gln Thr
酸性氨基酸
Asp Glu
（Pro)
+
茚三酮(无色)
加热 (弱酸) 还原性茚三酮
+
NH3
CO2
RCHO
+ 2NH3 +
3H20
紫色化合物
还原性茚三酮
还原性茚三酮
（三）蛋白质是由许多氨基酸残基组成 的多肽链
* 肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成
的化学键
O NH2-CH-C H
β－折叠
肽键平面呈伸展的锯齿状排列形成的结构称β －折叠
常为两条或两条以上伸展的多肽链侧向聚集在 一起形成扇面状故又称β－折叠片或β－片层
β－折叠结构特点
相邻肽键平面的夹角为1100 ，呈锯齿状排列；侧 链Ｒ基团交错地分布在片层平面的两侧。
２～５条肽段平行排列构成，肽段之间可顺向平行 (均从N-C)，也可反向平行 由氢键维持稳定。其方向与折叠的长轴接近垂直。
肽键的特点：
在肽键中，与Ｃ－Ｎ相连的氧原子和 氢原子呈反式构型
H
C O （反式） C N N O （顺式）
H
肽键的特点：
H C O N C—N单键为0.149nm
C=N双键为0.127nm 肽键中Ｃ－Ｎ键长为0.132nm
具有部分双键性质
不能自由旋转
肽键中的Ｃ＝Ｏ和Ｃ－Ｎ均不能自由旋转 肽键(-CONH- ) 中的４个原子 和 ２个α碳原子( Cα)
1.概念
由肽键平面盘旋 形成的螺旋状构象
2.α－螺旋的结构特征
(1)以肽键平面为单位,以 α－碳原子为转折盘旋形 成右手螺旋
(2) 每3.6个氨基酸残基 绕成一个螺圈(3600) 螺距为0.54nm 每个氨基酸上升0.15nm 肽键平面与中心轴平行
(3)主链原子构成螺旋的主体,侧链 在其外部
(4)肽键的CO和NH 都形成氢键 氢键的方向与中心 轴大致平行, 是稳定螺旋的主要 作用力
纤连蛋白分子的结构域
卵溶菌酶的三级结构中的两个结构域
结构域1
-螺旋
结构域2
二硫键
-转角 -折叠
三、蛋白质的三级结构
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。 即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要的化学键 疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力等。
目录
氢键
负电性很强的原子（如氧或氮）和与氧或氮共 价结合的氢原子相互吸引，这种作用力称为氢
高级 结构
一级结构
primary structure
蛋 白 质 结 构 的 主 要 层 次
secondary structure 超二级结构 supersecondary structure 结构域 Structure doman Tertiary structure
二级结构
三级结构
四级结构
quariernary structure
氨基酸是两性电解质，其解离程度取决 于所处溶液的酸碱度。
R CH NH3
+
R
+ OH+ H+ (pK´1) CH NH3+ COO
+ OH+ H+
R CH NH2 COO
COOH
(pK´2)
pH< pI
净电荷为正
pH = pI
净电荷=0
pH > pI
净电荷为负
当氨基酸溶液在某一定pH值时，使某特定氨基酸分子上
Met
Met
Phe
Phe
Lys
Lys Cys Thr
三肽 五肽
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽 (oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽称多 肽(polypeptide)。其形状为一条没有分支的长链,又 称多肽链或肽链. NH2 Met Phe Lys Cys Ser Thr Val COOH
甘氨酸
+
OH
O NH-CH-C H
甘氨酸
H
OH
-HOH
O O NH2-CH-C-N-CH-C H HH OH
甘氨酰甘氨酸
肽键
O
CH3
C C HO H 丙氨酸 CH3 NH2 O C
CH2 C NH2
+
O
HO H
苯丙氨酸 CH2 C H NH2
O
C
HO
C H
N H
C
二肽
肽键
丙苯氨丙氨酸
氨基酸借肽键相连而形成的化合物称肽(peptide) Met Phe 二肽
含硫的氨基酸：半胱氨酸（含巯基）、
甲硫氨酸（含硫甲基） 含苯环的氨基酸：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸
含胍基的氨基酸：精氨酸
含咪唑基的氨基酸：组氨酸 亚氨基酸：脯氨酸
含酰胺的氨基酸：天冬酰胺、谷氨酰胺
含吲哚基的氨基酸：色氨酸 含ε-氨基的氨基酸：赖氨酸
（二）氨基酸的理化性质 1. 两性解离及等电点
蛋白质的结构与功能
什么是蛋白质?
蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽 键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物
蛋白质的生物学重要性
1. 蛋白质是生物 体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质； 细胞的各个部分都含有蛋白质。
含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分
COO
+
CH 3 R H
H
C
NH3
甘氨酸 丙氨酸 L-氨基酸的通式
（一）氨基酸的分类
1. 非极性疏水性氨基酸
2. 极性中性氨基酸
3. 含芳香环的氨基酸
4. 酸性氨基酸
5. 碱性氨基酸
* 20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:
1. 非极性疏水性氨基酸
甘氨酸 （Gly,G）
丙氨酸 （Ala,A）
β－转角(β－turn)
肽链出现1800回折的转角处结构称为β－转角
结构特征
常见于球状蛋白质分子表面第一个残基的C=O与第 四个残基的N-H形成氢键.
无规卷曲(random coil)
没有确定规律性的肽键构象 常见于球状蛋白质分子中，在其它类型二级结 构肽段之间起活节作用，有利于整条肽链盘曲 折叠
被约束在一个刚性平面（即肽键平面）上， 构成一个肽单元(peptide unit)。
蛋白质二级结构的主要形式
• -螺旋 ( -helix ) • -折叠 ( -pleated sheet ) • -转角 ( -turn ) • 无规卷曲 ( random coil )
α－螺旋 (α－helix)
一、蛋白质的一级结构
定义
蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。
主要的化学键
肽键，有些蛋白质还包括二硫键
NH2 Met Phe Lys Cys Ser Thr Val
COOH
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学 功能的基础。
胰岛素的一级结构
二、蛋白质的二级结构
蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即 该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不 涉及氨基酸残基侧链的构象
H2O2
2GSH
GSH过氧 化物酶
NADP+
GSH还原酶
2H2O
GSSG
NADPH+H+
解毒,抗氧化
2. 多肽类激素及神经肽
• 体内许多激素属寡肽或多肽
• 神经肽(neuropeptide)
第二节 蛋白质的分子结构
一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure)
碱性氨基酸 Lys Arg His
杂环氨基酸
脯氨酸 （Pro,P） 组氨酸 （His,H）
芳香族氨基酸
苯丙氨酸 （Phe,F）
酪氨酸 （Tyr,Y）
色氨酸 （Trg,W）
含羟基或硫脂肪族氨基酸
丝氨酸 （Ser,S）
苏氨酸 （Thr,T）
半胱氨酸
甲硫氨酸
（Cys,C）
（Met,M）
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸 （亚氨基酸）
CH2 CH2
CH2 CHCOONH2+
半胱氨酸
-SH HS-CH -CH-COO + 2 2
Hale Waihona Puke Baidu
-OOC-CH-CH
+NH 3
-HH
+NH
3
-OOC-CH-CH
+NH 3
-S S-CH -CH-COO 2 2
+NH 3
二硫键
胱氨酸
注：二十种氨基酸的结构特点
支链氨基酸：缬氨酸、亮氨酸，异亮氨酸 含羟基的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸
pI = (pK1+ pK2)/2 = 3.25
赖氨酸滴定曲线和等电点计算
B
pK3 pK2 pH
pI
pK1 加入的OH-mL数
二氨基一羧基AA的 等电点计算：
pK´2+pK´3 pI= 2
2. 紫外吸收
3. 茚三酮反应
氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成 蓝紫色化合物，其最大吸收峰在 570nm 处。 由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比 关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。
所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极
也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点
(isoelctric point)。
Titration Curve for Glutamic Acid
pK1 carboxylic acid = 2.2
pK2 R group = 4.3
pK3 amino group = 9.7
缬氨酸
（Val,V）
亮氨酸
异亮氨酸
脯氨酸 （Pro,P）
2. 极性中性氨基酸
丝氨酸 （Ser,S）
苏氨酸 （Thr,T）
半胱氨酸 （Cys,C） 甲硫氨酸 （Met,M）
天冬酰胺 （Asn,N）
谷氨酰胺 （Gln,Q）
3.含芳香环的氨基酸
苯丙氨酸（Phe,F）
酪氨酸 （Tyr,Y）
色氨酸 （Trp,W）
H2N
COOH
无 规 则 卷 曲 示 意 图
细胞色素C的三级结构
无规则卷曲
氨基酸残基的侧链对二级结构形成的影响
蛋白质二级结构是以一级结构为基础的。
一段肽链其氨基酸残基的侧链适合形成-螺旋
或β-折叠，它就会出现相应的二级结构。
模体
在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有 二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一 个特殊的空间构象，被称为模体(motif)。
子，占人体干重的 45 ％，某些组织含量更高， 例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
2. 蛋白质具有重要的生物学功能
1）作为生物催化剂（酶）
2）代谢调节作用
3）免疫保护作用
4）物质的转运和存储
5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递
3. 氧化供能
OUTLINE
第一节
第二节 第三节 第四节 第五节
蛋白质的分子组成
蛋白质的分子结构 蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的理化性质 蛋白质的分离纯化
第一节
蛋白质的分子组成
组成蛋白质的元素
主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、 钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。
蛋白质元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生 物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质
的大致含量：100克样品中蛋白质的含量 ( g % )
= 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
一、氨基酸 —— 组成蛋白质的基本单位
存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人 体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基 酸（甘氨酸除外）。
键。
疏水相互作用
由非极性基团受到水分子排斥相互聚集在一起 的作用力
离子键
由异性电荷间的静电吸引形成的键。
• 肌红蛋白 (Mb)
C 端 N端
分子伴侣
分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而加速 蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构 分子伴侣可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松 开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正 确折叠。分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合，使之 解聚后，再诱导其正确折叠。 分子伴侣在蛋白质分子折叠过程中二硫键的正确形成 起了重要的作用。
钙结合蛋白中结 合钙离子的模体
锌指结构
Β-链
αα
β ×β
β αβ
1
β -迂回 2 3 4 β -迂回
5
βββ
5
回形拓扑结构
2 3 4 1 回形拓扑结构
结构域
在二级结构的基础上，多肽进一步卷曲折叠成
几个相对独立、近似球形的三维实体，再由两 个或两个以上这样的三维实体缔合成三级结构， 这种相对独立的三维实体称为结构域
氨基末端(Ｎ－端)
羧基末端(C －端)
NH2 Met Phe
Lys
Cys
Ser
Thr
Val
COOH
氨基末端(Ｎ－端)
羧基末端(C －端)
* 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基 团不全，被称为氨基酸残基(residue)。
50
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
几种生物活性肽
1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH)
4. 酸性氨基酸
天冬氨酸 （Asp,D）
谷氨酸 （Glu,E）
5. 碱性氨基酸
赖氨酸
精氨酸 （Arg,R）
组氨酸 （His,H）
非极性疏水性氨基酸
Gly
Ala Val Leu Ile
Phe Pro
极性中性氨基酸
Trp Ser Try Cys Met Asn Gln Thr
酸性氨基酸
Asp Glu
（Pro)
+
茚三酮(无色)
加热 (弱酸) 还原性茚三酮
+
NH3
CO2
RCHO
+ 2NH3 +
3H20
紫色化合物
还原性茚三酮
还原性茚三酮
（三）蛋白质是由许多氨基酸残基组成 的多肽链
* 肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成
的化学键
O NH2-CH-C H
β－折叠
肽键平面呈伸展的锯齿状排列形成的结构称β －折叠
常为两条或两条以上伸展的多肽链侧向聚集在 一起形成扇面状故又称β－折叠片或β－片层
β－折叠结构特点
相邻肽键平面的夹角为1100 ，呈锯齿状排列；侧 链Ｒ基团交错地分布在片层平面的两侧。
２～５条肽段平行排列构成，肽段之间可顺向平行 (均从N-C)，也可反向平行 由氢键维持稳定。其方向与折叠的长轴接近垂直。