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试一试
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7－2－3＝
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练一练
1．说一说，算一算．
＝
练一练
2． 7 ＋ 2 － 8 ＝ 10 － 4 ＋ 2 ＝ 10 － 7 － 3 ＝ 2＋7＋1 ＝
Leabharlann Baidu
8－8＋4＝ 10 － 8 ＋ 5 ＝ 3＋5＋1＝ 6－3＋7＝
3＋5－6 ＝
练一练
3．
个 个 个
• 蛋白质的基本组成单位－－－氨基酸
第一节 氨基酸的结构与分类
一、氨基酸的结构
组成蛋白质的基本单位是氨基酸。 如将天然的蛋白质完全水解，最后都可 得到约二十种不同的氨基酸。从氨基酸 的结构通式可以看出：
构成蛋白质的氨基酸均为L—α—氨基酸。 除R为H（甘氨酸）外，其余氨基酸均具有旋
光性。
L-α-氨基酸的结构通式
pH = pI
R—CH—COO│ NH2
pH > pI
在某一pH环境下，以两性离子（兼性离子）的形式存在。该 pH称为该氨基酸的等电点。所以氨基酸的等电点可以定义为：
氨基酸所带正负电荷相等时的溶液pH。
以甘氨酸为例， 从左
向右是用NaOH滴定的 曲线，溶液的pH由小到
大逐渐升高；从右向左 是用HCL滴定的曲线， 溶液的pH由大到小逐渐
➢非必需氨基酸：指人体内可以合成的 氨基酸。有十种。
➢半必需氨基酸：指人体内可以合成但 合成量不能满足人体需要（特别是婴 幼儿时期）的氨基酸，有两种：组氨 酸、精氨酸。
二十种氨基酸的名称和结构如图所示:
第二节 氨基酸的理化性质
一、物理性质
➢ 形态：均为白色结晶或粉末，不同氨基酸的晶 型结构不同。
平均值求出。
中性及酸性氨基酸：
pI=(pK1，+pK2，)/2
中性氨基酸：pK1，为α—羧基的解离常数，pK2，为α—氨基的解 离常数。 酸性氨基酸：pK1，为α—羧基的解离常数，pK2，为侧链羧基的解 离常数。
碱性氨基酸：
pI=(pK2，+pK3，)/2
其中：pK2，为α—氨基的解离常数，pK3，为侧链氨 基的解离常数。
二十种氨基酸的pK，及等电点(P133)：
2.由α—氨基参加的反应
① 亚硝酸反应 放出氮气，氮气的一半来自氨基 氮，一半来自亚硝酸，在通常情况下测定生 成的氮气的体积量可计算氨基酸的量，此反 应可用于测定蛋白质的水解程度。
② 与甲醛的反应 用过量的中性甲醛与氨基 酸反应，可游离出氢离子，然后用NaOH 滴定，从消耗的碱量可以计算出氨基酸的 含量。此法称为间接滴定法。
COOH │ H2N — C — H │ R
*在空间各原子有两种排列方式：L——构
型与D——构型，它们的关系就像左右手 的关系，互为镜像关系，下图以丙氨酸 为例：
二、氨基酸的分类：
1.按氨基酸分子中羧基与氨基的数目分：
➢ 酸性氨基酸：一氨基二羧基氨基酸， 有天冬氨酸、谷氨酸；
➢ 碱性氨基酸：二氨基一羧基氨基酸， 有赖氨酸、精氨酸、组氨酸；
提要
➢氨基酸的结构通式 ➢20种氨基酸的结构、英文缩写 ➢等电点 ➢参与的化学反应式
➢ 中性氨基酸：一氨基一羧基氨基酸， 有甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、 异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯 丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸、 天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨 酸。
2.按侧基R基的结构特点分：
➢脂肪族氨基酸 ➢芳香族氨基酸：苯丙氨酸、色氨酸、酪
氨酸 ➢杂环氨基酸：脯氨酸、组氨酸
3.按侧基R基与水的关系分：
➢非极性氨基酸：有甘氨酸、丙氨酸、 缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨 酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、 酪氨酸、脯氨酸；
➢极性不带电氨基酸：天冬酰胺、谷氨 酰胺、丝氨酸、苏氨酸；
➢极性带电氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸、 赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
4. 按氨基酸是否能在人体内合成分：
➢必需氨基酸：指人体内不能合成的氨 基酸，必须从食物中摄取，有八种： 赖氨酸、色氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨 酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏 氨酸。
二、氨基酸的化学性质
1．两性解离及等电点
➢氨基酸分子是一种两性电解质。 ➢通过改变溶液的pH可使氨基酸分子
的解离状态发生改变。 ➢氨基酸分子带有相等正、负电荷时，
溶液的pH值称为该氨基酸的等电点 (pI)。
OH-
R—CH—COOH
│
H+
NH3+
pH < pI
OH-
R—CH—COO-
│
H+
NH3+
降低。曲线中从左向右
第一个拐点是氨基酸羧 基解离50%的状态，第
二个拐点是氨基酸的等
电点，第三个拐点是氨 基酸氨基解离50%的状 态。
通过氨基酸的滴定曲线，可用下列Henderson— Hasselbalch方程求出各解离基团的解离常数(pK,)
根据pK，可求出氨基酸的等电点，其等电点左右两个pK，值的算术
③ 与2，4—二硝基氟苯（2，4—DNFB）的 反应（Sanger反应） 生成黄色的二硝基 苯—氨基酸衍生物。
3.α—羧基参加的反应
➢ 与碱反应成盐 ➢ 与醇反应成酯
4.α—氨基与α—羧基共同参加的反应
与茚三酮的反应：除脯氨酸与羟脯氨酸外，可与其它氨基酸生成
蓝紫色化合物。 脯氨酸与羟脯氨酸为黄色化合物。
练一练 3．
比 少 个． 个
－＝ 个
个
练一练 3．
比 少 个．
个 －＝
个 比 多 个．
个 －＝
练一练 3．
比 少 个．
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个 比 多 个．
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一共有
个．
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练一练 4．
2＋2＋2＋2＋2＝
练一练 4．
9－2－2－2－2＝
第一章 氨基酸(amino acid)的结构 与性质
• 蛋白质(protein)是一类重要的生物大分子， 是生命的物质基础。分子中主要的元素组 成是：C、H、O、N、S等。其中N元素 的含量相对稳定，约为16%，故每克氮相 当于6.25克蛋白质。
➢ 溶解性：一般都溶于水，不溶或微溶于醇，不 溶于丙酮，在稀酸和稀碱中溶解性好。
➢ 熔点：氨基酸的熔点一般都比较高，一般都大 于200℃，超过熔点以上氨基酸分解产生胺和 二氧化碳。
➢ 光吸收：氨基酸在可见光范围内无光吸收，在 近紫外区含苯环氨基酸有光的吸收。
➢ 旋光性：除甘氨酸外的氨基酸均有旋光性。
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4＋1＋5＝
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1．说一说，算一算．
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2． 7 ＋ 2 － 8 ＝ 10 － 4 ＋ 2 ＝ 10 － 7 － 3 ＝ 2＋7＋1 ＝
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8－8＋4＝ 10 － 8 ＋ 5 ＝ 3＋5＋1＝ 6－3＋7＝
3＋5－6 ＝
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3．
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• 蛋白质的基本组成单位－－－氨基酸
第一节 氨基酸的结构与分类
一、氨基酸的结构
组成蛋白质的基本单位是氨基酸。 如将天然的蛋白质完全水解，最后都可 得到约二十种不同的氨基酸。从氨基酸 的结构通式可以看出：
构成蛋白质的氨基酸均为L—α—氨基酸。 除R为H（甘氨酸）外，其余氨基酸均具有旋
光性。
L-α-氨基酸的结构通式
pH = pI
R—CH—COO│ NH2
pH > pI
在某一pH环境下，以两性离子（兼性离子）的形式存在。该 pH称为该氨基酸的等电点。所以氨基酸的等电点可以定义为：
氨基酸所带正负电荷相等时的溶液pH。
以甘氨酸为例， 从左
向右是用NaOH滴定的 曲线，溶液的pH由小到
大逐渐升高；从右向左 是用HCL滴定的曲线， 溶液的pH由大到小逐渐
➢非必需氨基酸：指人体内可以合成的 氨基酸。有十种。
➢半必需氨基酸：指人体内可以合成但 合成量不能满足人体需要（特别是婴 幼儿时期）的氨基酸，有两种：组氨 酸、精氨酸。
二十种氨基酸的名称和结构如图所示:
第二节 氨基酸的理化性质
一、物理性质
➢ 形态：均为白色结晶或粉末，不同氨基酸的晶 型结构不同。
平均值求出。
中性及酸性氨基酸：
pI=(pK1，+pK2，)/2
中性氨基酸：pK1，为α—羧基的解离常数，pK2，为α—氨基的解 离常数。 酸性氨基酸：pK1，为α—羧基的解离常数，pK2，为侧链羧基的解 离常数。
碱性氨基酸：
pI=(pK2，+pK3，)/2
其中：pK2，为α—氨基的解离常数，pK3，为侧链氨 基的解离常数。
二十种氨基酸的pK，及等电点(P133)：
2.由α—氨基参加的反应
① 亚硝酸反应 放出氮气，氮气的一半来自氨基 氮，一半来自亚硝酸，在通常情况下测定生 成的氮气的体积量可计算氨基酸的量，此反 应可用于测定蛋白质的水解程度。
② 与甲醛的反应 用过量的中性甲醛与氨基 酸反应，可游离出氢离子，然后用NaOH 滴定，从消耗的碱量可以计算出氨基酸的 含量。此法称为间接滴定法。
COOH │ H2N — C — H │ R
*在空间各原子有两种排列方式：L——构
型与D——构型，它们的关系就像左右手 的关系，互为镜像关系，下图以丙氨酸 为例：
二、氨基酸的分类：
1.按氨基酸分子中羧基与氨基的数目分：
➢ 酸性氨基酸：一氨基二羧基氨基酸， 有天冬氨酸、谷氨酸；
➢ 碱性氨基酸：二氨基一羧基氨基酸， 有赖氨酸、精氨酸、组氨酸；
提要
➢氨基酸的结构通式 ➢20种氨基酸的结构、英文缩写 ➢等电点 ➢参与的化学反应式
➢ 中性氨基酸：一氨基一羧基氨基酸， 有甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、 异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯 丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸、 天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨 酸。
2.按侧基R基的结构特点分：
➢脂肪族氨基酸 ➢芳香族氨基酸：苯丙氨酸、色氨酸、酪
氨酸 ➢杂环氨基酸：脯氨酸、组氨酸
3.按侧基R基与水的关系分：
➢非极性氨基酸：有甘氨酸、丙氨酸、 缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨 酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、 酪氨酸、脯氨酸；
➢极性不带电氨基酸：天冬酰胺、谷氨 酰胺、丝氨酸、苏氨酸；
➢极性带电氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸、 赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
4. 按氨基酸是否能在人体内合成分：
➢必需氨基酸：指人体内不能合成的氨 基酸，必须从食物中摄取，有八种： 赖氨酸、色氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨 酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏 氨酸。
二、氨基酸的化学性质
1．两性解离及等电点
➢氨基酸分子是一种两性电解质。 ➢通过改变溶液的pH可使氨基酸分子
的解离状态发生改变。 ➢氨基酸分子带有相等正、负电荷时，
溶液的pH值称为该氨基酸的等电点 (pI)。
OH-
R—CH—COOH
│
H+
NH3+
pH < pI
OH-
R—CH—COO-
│
H+
NH3+
降低。曲线中从左向右
第一个拐点是氨基酸羧 基解离50%的状态，第
二个拐点是氨基酸的等
电点，第三个拐点是氨 基酸氨基解离50%的状 态。
通过氨基酸的滴定曲线，可用下列Henderson— Hasselbalch方程求出各解离基团的解离常数(pK,)
根据pK，可求出氨基酸的等电点，其等电点左右两个pK，值的算术
③ 与2，4—二硝基氟苯（2，4—DNFB）的 反应（Sanger反应） 生成黄色的二硝基 苯—氨基酸衍生物。
3.α—羧基参加的反应
➢ 与碱反应成盐 ➢ 与醇反应成酯
4.α—氨基与α—羧基共同参加的反应
与茚三酮的反应：除脯氨酸与羟脯氨酸外，可与其它氨基酸生成
蓝紫色化合物。 脯氨酸与羟脯氨酸为黄色化合物。
练一练 3．
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第一章 氨基酸(amino acid)的结构 与性质
• 蛋白质(protein)是一类重要的生物大分子， 是生命的物质基础。分子中主要的元素组 成是：C、H、O、N、S等。其中N元素 的含量相对稳定，约为16%，故每克氮相 当于6.25克蛋白质。
➢ 溶解性：一般都溶于水，不溶或微溶于醇，不 溶于丙酮，在稀酸和稀碱中溶解性好。
➢ 熔点：氨基酸的熔点一般都比较高，一般都大 于200℃，超过熔点以上氨基酸分解产生胺和 二氧化碳。
➢ 光吸收：氨基酸在可见光范围内无光吸收，在 近紫外区含苯环氨基酸有光的吸收。
➢ 旋光性：除甘氨酸外的氨基酸均有旋光性。