全酶名词解释
全酶名词解释
全酶是一种复合酶，由一个或多个辅酶、金属离子、蛋白质等多种分子组成。它具有多个活性中心，可以在一个催化作用中完成多个化学反应步骤，提高催化效率。全酶在生物体内起着关键的催化作用，能够加速生物反应速率，维持生物体正常的生命活动。
全酶的命名通常根据其催化的反应类型和底物以及所需的辅酶等因素进行。下面是几个常见的全酶的名称和解释：
1. 氧化酶（Oxidases）：这类全酶能够催化氧化反应，将底物氧化为相应的产物，同时在催化过程中还需要辅助氧化底物的辅酶。例如，细胞色素氧化酶就是一种氧化酶，它能够将细胞色素还原为氧化的形式，并将电子传递给氧分子。
2. 还原酶（Reductases）：这类全酶能够催化还原反应，将底物还原为相应的产物。还原酶通常需要辅助于辅酶，在催化过程中将电子从辅酶转移到底物上。例如，葡萄糖-6-磷酸脱氢酶就是一种还原酶，它将葡萄糖-6-磷酸还原成葡萄糖，并将电子转移到辅酶NADP上。
3. 水解酶（Hydrolases）：这类全酶能够催化水解反应，将底物分解成两个或多个产物。水解酶能够添加水分子来断裂底物中的化学键，从而实现酶催化反应。例如，脂肪酶就是一种水解酶，它能够将脂肪分解成脂肪酸和甘油。
4. 合成酶（Synthetases）：这类全酶能够催化合成反应，将两
个小分子底物合成为一个较大的产物。合成酶通常需要能量输入，例如 ATP 的加入，才能完成合成反应。例如，氨基酰RNA合成酶是一类合成酶，它能够将氨基酸与相应的RNA分子结合，形成氨基酰RNA。
全酶通过调整底物的构象，提供催化所需的环境，以及通过辅酶参与底物的转化，在生物体内发挥着至关重要的作用。全酶的特点是高度选择性和高效率催化，在生物体内能够控制化学反应的速率，实现生物体内各种代谢过程的正常进行。全酶的研究对于揭示生物体内的代谢途径和生物化学反应机制具有重要意义。
生化名词解释
生物化学名词解释 生物化学：生物化学是用化学的原理和方法，从分子水平来研究生物体的化学组成，及其在体内的代谢转变规律从而阐明生命现象本质的一门科学。 糖类化合物：多羟基醛或多羟基酮或其衍生物。 差向异构体：仅一个手性碳原子构型不同的非对映异构体。 旋光异构体：由于不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏振面发生不同影响所产生的异构体。 αβ异头物：异头碳的羟基与最末的羟甲基是反式的异构体称α-异头物，具有相同取向的称β-异头物。 单糖：简单的多羟基醛或酮的化合物。 成脎反应：单糖的醛基或酮基与苯肼作用生成糖脎。 寡糖：由少数几个单糖通过糖苷键连接起来的缩醛衍生物。 多糖：由10个以上单糖单位构成的糖类物质。 血糖：是血液中的糖份，绝大多数为葡萄糖。 糖原：动物体内的储存多糖，相当于植物体内的淀粉。 脂质：脂肪酸与醇脱水反应形成的酯及其衍生物。 反式脂肪酸：不饱和的有机羧酸存在顺式和反式。 皂化值：完全皂化1g油脂所需KOH的毫克数。 碘值：100g油脂卤化时所能吸收的碘的克数，表示油脂的不饱和程度。 抗氧化剂：具有还原性、能抑制靶分子自动氧化的物质。 兼性离子：同时带有正电荷和负电荷的离子。 等电点：蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH。 层析：基于不同物质在流动相和固定相之间的分配系数不同而将混合组分分离的技术。 蒽酮反应：蒽酮可以与游离的已糖或多糖中的已糖基、戊糖基及已糖醛酸起反应，反应后溶液呈蓝绿色，在620nm处有最大吸收。 谷胱甘肽：由L-谷氨酸、L-半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。 简单蛋白：仅由氨基酸组成。 结（缀）合蛋白：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成。 蛋白质一级结构：以肽键连接而成的肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质二级结构：肽链主链骨架原子的相对空间位置。 蛋白质超二级结构：若干相邻的二级结构单元按照一定规律有规则地组合在一起，彼此相互作用，形成在空间构象上可彼此区别的二级结构组合单位。 结构域：二级、超二级结构基础上形成的介于超二级结构和三级结构之间的局部折叠区，是一个特定区域。 Edman降解：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。 氢键：氢原子与两个电负性强的原子相结合而形成的弱键。 α-螺旋：多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕所形成的有规律的螺旋构象。 β-折叠：由两、多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成。肽链主链
生物化学名词解释
1．二面角 :一个多肽的主链为-[C-N-C-C-N]-，自左向右分别为C1，N1，C2，C3，N2 C1-N1-C2形成的平面与N1-C2-C3形成的平面之间因为N1-C2之间的化学键旋转而成一定的角度，叫做二面角φ。同理N1-C2-C3形成的平面与C2-C3-N2形成的平面之间的角度是二面角ψ 2．蛋白质一级结构 DNA的一级结构: 指4种核苷酸的链接及从N－端到C－端的氨基酸排列顺序。 3.DNA的二级结构: 是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构， 4.超二级结构在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成的有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体。 5. DNA的三级结构: 是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 6.DNA的四级结构: 蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构 7．别构效应是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。 8．同源蛋白质 :不同物种中具有相同或相似功能的蛋白质或具有明显序列同源性的蛋白质。 9．简单蛋白质:又称单纯蛋白质，这类氨基酸只含由α-氨基酸组成的肽链，不含其他成分. 10．结合蛋白质 : 结合蛋白质是单纯蛋白质和其他化合物结合构成， 12．蛋白质盐析作用:用中性盐类使蛋白质从溶液中沉淀析出的过程 13．蛋白质分段盐析 : 调节盐浓度，可使混合蛋白质溶液中的几种蛋白质分段析出 14．寡聚蛋白:四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质称为亚基,亚基通常由一条多肽链组成，有时含两条以上的多肽链，单独存在时一般没有生物活性。 15．结构域 :结构域是生物大分子中具有特异结构和独立功能的区域，特别指蛋白质中这样的区域 16．构象:构象指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子放臵所产生的空间排布。 17．构型 :分子中由于各原子或基团间特有的固定的空间排列方式不同而使它呈现出不同的较定的立体结构 18.肽单位肽键的所有四个原子和与之相连的两个α-碳原子所组成的基团。 19.肽平面: 肽键具有一定程度的双键性质，参与肽键的六个原子不能自由转动，位于同一平面，此平面就是肽平面，也叫酰胺平面。 20.?—螺旋 : α螺旋是一种最常见的二级结构，①肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展；②螺旋形成是自发的，肽链骨架上由n位氨基酸残基上的-C=O与n+4位残基上的-NH 之间形成的氢键起着稳定的作用；被氢键封闭的环含有13个原子，因此α螺旋也称为3.6/13螺旋；③每隔3.6个残基，螺旋上升一圈；每一个氨基酸残基环绕螺旋轴100°，螺距为0.54nm，即每个氨基酸残基沿轴上升0.15nm；螺旋的半径是0.23nm；Φ角和Ψ角分别为-57°和-48°； ④α螺旋有左手和右手之分，但蛋白质中的α螺旋主要是右手螺旋；⑤氨基酸残基的R基团位于螺旋的外侧，并不参与螺旋的形成，但其大小、形状和带电状态却能影响螺旋的形成和稳定。 23．?—转角 : β-转角结构（β-turn）又称为β-弯曲（β-bend）、β-回折（β-reverse turn）、发夹结构(hairpin structure)和U型转折等。蛋白质分子多肽链在形成空间构象的时候，经常会出现180°的回折（转折），回折处的结构就称为β-转角结构。
生化名词解释
第一章核酸化学 一、名词解释 1、核苷：是由一个碱基和戊糖通过糖苷键连接的化合物。 2、核苷酸：是核苷与磷酸通过磷酸酯键结合形成的化合物，核酸的基本结构单位。 3、磷酸二酯键：是两个核苷酸分子核苷酸残基的两个羟基分别与同一磷酸基团形成的共价连接键。 4、核酸：由核苷酸或脱氧核苷酸通过3＇-5＇磷酸二酯键连接而成的大分子。具有非常重要的生物功能，主要储存遗传物质和传递遗传信息。 5、核酸的一级核苷酸结构：是指DNA分子中各种脱氧核苷酸之间的连接方式和排列顺序。 6、DNA二级结构：是指构成DNA的多聚脱氧核苷酸链之间通过链间氢键卷曲而成的构象。 7、碱基互补规律：在DNA分子结构中，由于碱基之间的氢键具有固定的数目和DNA两条链之间的距离保持不变，使得碱基配对必须遵循一定的规律，这就是A（腺嘌呤）一定与T （胸腺嘧啶）配对，G（鸟嘌呤）一定与C（胞嘧啶）配对，反之亦然。碱基间的这种一一对应的关系叫做碱基互补配对原则。 8、环化核苷酸：是指单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3＇-OH及5＇-OH形成的酯键，这种磷酸内酯的结构成为环化核苷酸。 9、Tm值：是指DNA热变形时，增色效应达到50%是的温度。 10、增色效应：DNA从双螺旋的双链结构变为单链的无规则的卷曲状态时，在260nm处的紫外光吸收值增加。 11、减色效应：是变形的核酸复性时，其在260nm处的紫外光吸收值降低甚至恢复到未变形时的水平。 12、分子杂交：是使单链DNA或RNA分子与具有互补碱基的另一DNA或RNA 片断结合成双链的技术。 第二章蛋白质化学 一、名词解释 1、构象：是指具有相同结构式和相同构型的分子在空间里可能的多种形态。 2、构型：是指具有相同分子式的立体结构体中取代基团在空间的相同取向。 3、肽平面：是指多肽链或蛋白质分子中，组成肽键的C、O、N、H4个原子与两个相邻的α—碳原子共处一个平面。
酶类 名词解释
酶类名词解释 酶（enzyme）:生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。酶不改变反应的平衡，只是 通过降低活化能加快反应的速度。 脱脯基酶蛋白(apoenzyme):酶中除去催化活性可能需要的有机或无机辅助因子或辅基后的蛋白质部分。 全酶（holoenzyme）:具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基，辅基和其它辅助因子。 酶活力单位（U,active unit）:酶活力单位的量度。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25oC，其它为最适条件）下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。 比活（specific activity）:每分钟每毫克酶蛋白在25oC下转化的底物的微摩尔数。比活是酶纯度的测量。活化能（activation energy）:将1mol反应底物中所有分子由其态转化为过度态所需要的能量。 活性部位（active energy）:酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成。 酸-碱催化（acid-base catalysis）:质子转移加速反应的催化作用。 共价催化（covalent catalysis）：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。 靠近效应（proximity effect）：非酶促催化反应或酶促反应速度的增加是由于底物靠近活性部位，使得活性部位处反应剂有效浓度增大的结果，这将导致更频繁地形成过度态。 初速度(initial velocity)：酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度，这一阶段产物的浓度非常低，其逆反应可以忽略不计。 米氏方程（Michaelis-Mentent equation）:表示一个酶促反应的起始速度（υ）与底物浓度([s])关系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s]) 米氏常数（Michaelis constant）:对于一个给定的反应，异至酶促反应的起始速度（υ0）达到最大反应速度（υmax）一半时的底物浓度。 催化常数（catalytic number）(Kcat):也称为转换数。是一个动力学常数，是在底物处于饱和状态下一个酶（或一个酶活性部位）催化一个反应有多快的测量。催化常数等于最大反应速度除以总的酶浓度（υmax/[E]total）。或是每摩酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的量（摩[尔]）。 双倒数作图（double-reciprocal plot）:那称为Lineweaver_Burk作图。一个酶促反应的速度的倒数（1/V）对底物度的倒数（1/LSF）的作图。x和y轴上的截距分别代表米氏常数和最大反应速度的倒数。 竞争性抑制作用（competitive inhibition）:通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使Km增大而υmax不变。 非竞争性抑制作用（noncompetitive inhibition）: 抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km不变而υmax变小。 反竞争性抑制作用（uncompetitive inhibition）: 抑制剂只与酶-底物复合物结合而不与游离的酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km和υmax都变小但υmax/Km不变。 丝氨酸蛋白酶（serine protease）: 活性部位含有在催化期间起亲核作用的丝氨残基的蛋白质。 酶原（zymogen）:通过有限蛋白水解，能够由无活性变成具有催化活性的酶前体。 调节酶（regulatory enzyme）:位于一个或多个代谢途径内的一个关键部位的酶，它的活性根据代谢的需要而增加或降低。 别构酶（allosteric enzyme）:活性受结合在活性部位以外的部位的其它分子调节的酶。 别构调节剂（allosteric modulator）:结合在别构调节酶的调节部位调节该酶催化活性的生物分子，别构调节剂可以是激活剂，也可以是抑制剂。 齐变模式（concerted model）：相同配体与寡聚蛋白协同结合的一种模式，按照最简单的齐变模式，由于
生物化学名词解释
蛋白质 1.等电点（pI）:当氨基酸溶液在某一定pH值时，使某特定氨基酸分子上所带正负电 荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelectric point，pI)。 2.肽键和肽链:肽是由一个氨基酸的羧基和另一个氨基酸的氨基脱水缩合而形成的化合物，氨基酸之间脱水缩合后形成的共价键成为肽键。 3.肽平面及二面角：两相邻酰胺平面之间，能以共同的Cα为定点而旋转，绕Cα-N 键旋转的角度称φ角，绕C-Cα键旋转的角度称ψ角。φ和ψ称作二面角，亦称构象角。 4.一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置称为蛋白质的一级结构 (primary structure)。这是蛋白质最基本的结构，它寓着决定蛋白质高级结构和生物功能的信息。 5.二级结构：蛋白质的二级结构（secondary structure）指肽链主链不同区段通过自身 的相互作用，形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构，是蛋白质结构的构象单元．主要有以下类型：(１) α－螺旋（α－helix）(２) β－折叠（β-pleated sheet）(３) β－转角（β-turn）(４) 无规则卷曲（nonregular coil） 6.三级结构：多肽键在二级结构的基础上，通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠，借助次级键维系使α－螺旋、β－折叠片、β－转角等二级结构相互配置而形成特定的构象。 7.四级结构：四级结构是指由相同或不同的称作亚基（subunit）的亚单位按照一定排 布方式聚合而成的蛋白质结构，维持四级结构稳定的作用力是疏水键、离子键、氢键、得华力。亚基本身都具有球状三级结构，一般只包含一条多肽链，也有的由二条或二条以上由二硫键连接的肽链组成。 8.超二级结构：蛋白质中相邻的二级结构单位（即单个α－螺旋或β－折叠或β－转 角）组合在一起，形成有规则的、在空间上能辩认的二级结构组合体称为蛋白质的超二级结构 9.结构域：在二级结构的基础上，多肽进一步卷曲折叠成几个相对独立、近似球形的三 维实体，再由两个或两个以上这样的三维实体缔合成三级结构，这种相对独立的三维实体称为结构域。 10.蛋白质变性与复性：蛋白质各自所特有的高级结构，是表现其物理性质和化学 特性以及生物学功能的基础。当天然蛋白质受到某些物理因素和化学因素的影响，使其分子部原有的高级构象发生变化时，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致其一级结构的变化，这种现象称为变性作用（denaturation） 蛋白质的变性作用如果不过于剧烈，则是一种可逆过程，变性蛋白质通常在除去变性因素后，
生化名词解释
名词解释 1、酶的比活力：每毫克酶蛋白所具有的酶活力单位数。 2、蛋白质的三级结构：多肽链借助各种非共价键弯曲、折叠成具有特定走向的紧密球状结构。 3、别构效应：某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性的改变。 4、寡糖：由2～20个单糖分子通过糖苷键构成的糖类物质。 5、第二信使：细胞表面受体接受细胞外信号后转换而来的细胞内信号称为第二信使，而将细胞外信号称为第一信使。 6、分子杂交：用一个DNA单链或一个RNA单链与另一待测DNA单链形成双链，以测定某特异序列的存在。 7、蛋白质的可逆变性：用适当的方法消除变性因素，可使蛋白质恢复活性。 8、全酶：具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基、辅基和其它辅助因子。 9、米氏常数Km：Km的数值等于酶促反应达到其最大速率一半时的底物浓度，它的大小只与酶的性质有关，而与酶浓度无关。 10、波尔效应：pH值或和CO2分压的变化对血红蛋白结合氧能力具有影响，血液pH值降低或CO2分压升高，使血红蛋白对O2的亲和力降低，在任意O2分压下血红蛋白氧饱和度均降低，氧分数饱和曲线右移；反之亦然。这种pH对Hb氧亲和力的影响称为波尔效应。 11、肽聚糖：N-乙酰葡萄糖胺（NAG）和N-乙酰胞壁酸（NAMA）交替连接的杂多糖与不同组成的肽交叉连接形成的大分子。肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。 12、乳化作用：由于表面活性剂的作用，使本来不能混合到一起的两种液体能够混到一起的现象称为乳化现象，具有乳化作用的表面活性剂称为乳化剂。 13、酸败现象：食物和其他产品中的不饱和脂肪酸被氧化或水解而产生的一种具有异臭的状态，酸败后的油脂密度减小，碘值降低，酸值增高。 14、碘值：不饱和脂肪酸中的不饱和度越高，用以与之加成的卤素量也越多，通常以“碘值”表示。在一定条件下，每100g脂肪所吸收碘的克数称为该脂肪的“碘值”。 15、自由基:：凡是具有不成对电子的原子或基团，称为自由基或游离基。自由基一般都具有十分强烈的反应活性。 16、色谱：又称色层法或层析法，是一种物理化学分析方法，它利用不同溶质（样品）与固定相和流动相之间的作用力（分配、吸附、离子交换等）的差别，当两相做相对移动时，各溶质在两相间进行多次平衡，使各溶质达到相互分离。 17、同源蛋白质：来自不同种类生物，结构互不相同，而序列和功能类似的蛋白质。 18、进化树：用计算机分析细胞色素c序列并找出连接分支最小突变残基数的方法构建起来的系统发生树。 19、固定化酶：用物理或化学方法处理水溶性酶使之变成不溶于水或固定于固相载体，但仍具有酶活性的酶衍生物。 20、超螺旋：若DNA分子的两端是固定的，或为环状分子，那么DNA旋转产生的张力就不能释放掉，分子本身会发生扭曲，这种DNA双螺旋本身进一步的盘绕称超螺旋。 21、亚基：组成蛋白质复合物（寡聚体或多聚体）的单个蛋白质分子。 22、氧分数饱和度：血液中被氧结合的氧合血红蛋白(HbO2)的容量占全部可结合的血红蛋白(Hb)容量的百分比。 23、抗原决定簇：一个单独的抗体或T细胞受体只能结合抗原内的一个特定的分子结构，
生化名词解释
A 【氨同化】生物体将氨（无机形态的氮素）转变为有机氮（主要是氨基酸）的过程，是氮同化的关键内容。氨同化的核心问题是氨如何掺入到碳骨架中，其共同点是还原性的氮素以NH3（或HN4+）的形式被同化。 B 【摆动性】一种氨基酸的tRNA上的反密码子可以同该氨基酸的几种密码子配对结合。摆动学说认为，在密码子和反密码子之间的碱基配对时，密码子的第一、二碱基严格遵守标准的碱基配对规律；但是第三位碱基配对时不那么严格，具有一定的自由度，除标准碱基配对外，还有非标准碱基配对。 【半保留复制】在DNA复制过程中，DNA分子的两条多核苷酸链彼此分离，然后以每条链为模板，按A与T、G与C碱基互补配对的原则，在DNA聚合酶的催化下，合成相应新的互补多核苷酸链，由此便合成了两个新DNA分子。这样，新形成的两个子代DNA分子与原来的DNA分子的碱基序列完全相同。子代双螺旋DNA的一条链来自亲代，而另一条则是与亲代链互补的新链。 【半不连续复制】DNA复制时，以5'→3'方向模板链合成的新链，其走向也是5'→3'，但这条新链与复制叉前进的方向相反，而且是分段、倒退着合成，因而它的合成是不连续的；以3'→5'方向模板链合成的新链是连续的。就单个复制叉而言，DNA的合成是半不连续复制。【苯丙酮酸尿症】PKU患者由于先天性缺乏苯丙氨酸羟化酶，苯丙氨酸不能正常地转变为酪氨酸。积累的苯丙氨酸通过另外一条不常用的途经分解，即苯丙氨酸与α-酮戊二酸（或丙酮酸）发生转氨反应，生成苯丙酮酸，苯丙酮酸还可进一步代谢形成苯乙酸或苯乳酸。这些苯丙氨酸异常分解的产物在血液中积累，最后随尿排出，即产生苯丙酮酸尿症。 【比活性】指每mg蛋白质所具有的活性，用“活力单位数/每mg蛋白质”表示。比活性高，表明酶的纯度高。 【必需氨基酸】从营养学范畴，必需氨基酸是动物必须从食物中获取的氨基酸，因为动物体内不具备合成这类氨基酸的能力。在特定的发育阶段或病症条件下，动物对某些氨基酸的合成能力低下或不具备，此时，这些机体不能合成或合成量不能满足正常生命活动需要的氨基酸也是营养性必需氨基酸。 【必需脂肪酸】由于动物缺乏Δ9以上的去饱和酶，自身不能合成亚油酸和亚麻酸，必须从食物摄取。因此，这两种不饱和脂肪酸称为必需脂肪酸。 【别构酶】别构酶亦称变构酶，这类酶是寡聚体蛋白，含有两个或多个亚基。别构酶含有活性部位和调节部位，活性部位负责对底物的结合与催化；调节部位负责控制别构酶的催化反应的速度。每一种別构酶的调节部位只能与它的专一性的调节物（或效应物）非共价的结合。【丙酮酸脱氢酶复合物】该酶复合物由丙酮酸脱氢酶、二氢硫辛酰转乙酰基酶和二氢硫辛酰脱氢酶三种酶构成，每种酶在该复合物中均有多个拷贝。该酶复合物催化丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA的反应。 【波尔效应】高浓度的质子有利于血红蛋白的脱氧形式，从而促进氧的释放。当酸度增高时，血红蛋白对氧的饱和曲线向右移。 C 【插入序列】在一些基因中存在一段或几段非编码序列，即插入序列。基因的编码区被称为外显子，而其间的插入序列则成为内含子。 【超二级结构】在球状蛋白质特定的空间构象中，常观察到二级结构要素的稳定组合，即超
生物化学名词解释整理
酶的辅酶与辅基:与酶蛋白结合比较稀疏,并可用透析方法除去的成为辅酶。与酶蛋白牢固结合,不能用透析方法除去的称为辅基。蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。 蛋白质的二级结构:指在蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕与折叠的方式。 蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 蛋白质的四级结构:指多亚甲基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 蛋白质变性作用:天然蛋白质受到各种不同理化因素的影响,以氢键,盐键等次级键维系的高级结构被破坏,分子内部结构发生改变,致使生物学性质,物理化学性质改变,这种现象称为蛋白质的变形作用。 蛋白质的沉淀作用:当条件改变时,稳定性就被破坏,蛋白质分子相互聚集而从溶液中析出,这种现象称为蛋白质的沉淀作用。 超二级结构与结构域:二级结构单元a-螺旋与b折叠相互聚集形成有规律的更高一级的但又低于三级结构的结构;在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元,结构域通常都就是几个超二级结构单元的组合。 氧化磷酸化:有储能物质氧化分解提供化学能合成ATP的过程。 核酶:具有催化作用的RNA分子。 酶的活性中心:酶分子上必须基团比较集中并构成一定空间构象,与酶的活性直接相关的结构区域。 DNA复性:解除变性条件,满足一定条件后,解开的两条DNA互补链又可以重新恢复形成双螺旋结构,并恢复有关性质与生理功能。氨基酸通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基。 联合氨基作用:主要在肝、肾等组织中进行。氨基酸首先与a-酮酸与谷氨酸,然后谷氨酸在经L-谷氨酸脱氢酶作用,脱去氨基生成a-酮戊二酸,后者再继续参加转氨基作用。联合脱氨基作用全过程就是可逆的,也就是体内合成非必须氨基酸的主要途径。嘌呤核苷酸循环可瞧做另一种形式的联合脱氨基作用,主要在骨髓肌及心肌中进行。在此过程中, 天然态:就是生物体内一些具有特殊功能的肽的统称。 霉:就是一类由活性细胞中具有催化作用与高度统一性的特殊蛋白质。 氢键:一个氢原子连接两个负电性强的原子,其中一个共价键另一个为氢键。 蛋白质变性:当天然蛋白质受到外界各种理化因素影响使其维系空间结构的次级键受 到破坏,而引起蛋白质空间结构改变,从而 使蛋白质的理化性质与生物活性改变或丧 失这种作用称为蛋白质的变性作用。 DNA变性:DNA受到某些理化因素的影响分 子中的氢键,碱基堆积力等被破坏,双螺旋 结构解体,分子由双链变为单链的过程。 生物氧化:有机物在生物体内的氧化还原作用。 维生素:就是生物生长与代谢所必需的微量有机物。 霉原激活:霉原转变为有活性的酶的过程。呼吸毒物:能抑制呼吸传递氢与传递电子, 使氧化作用受阻,自由能释放减少ATP不能生成。 增色效应:双链DNA变性过程中光吸收增高的现象。 霉工程:就是工业上有目的地设计一定的反应器与反应条件,利用酶的催化功能在常温常压下催化化学反应生产人类需要的产品 或服务,于其她目的地一门应用技术也就就是把霉或细胞直接应用于化学工业的技术 系统。 糖的中间代谢就是指糖类物质的细胞内合 成与分解的化学变化过程。 操纵子:在转录水平上控制基因表达的协调单位,包括启动子,操纵基因与在功能上相 关的几个结构基因。 呼吸链:由一系列供氢体,递电子受体按一 定顺序排列组合的连续反应体系,它将代谢物脱下的成对氢原子传递给氧生成水产生ATP 切除修复:就是普遍存在于各类生物体内的一种主要的DNA损伤修复机制。 限制性核酸内切酶:能够特异性地识别特定
《生物化学》名词解释大全
氨基酸（amino acids）: 是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连接在α-碳上。氨基酸是肽和蛋白质的构件分子。 必需氨基酸（essential amino acids）： 指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸，例如赖氨酸、苏氨酸等氨基酸 非必需氨基酸（nonessential amino acids）： 指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成的，不需要由饮食供给的氨基酸，例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。 等电点（pI，isoelectric point）： 使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。 茚三酮反应（ninhydrin reaction）： 在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。 肽键（peptide bond）： 一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。 肽（peptides）： 两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 蛋白质一级结构(primary structure)： 指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 层析(chromatography)： 按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 离子交换层析(ion-exchange column chromatography)： 使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱分离离子化合物的层析方法。 透析（dialysis）： 通过小分子经半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 凝胶过滤层析(gel filtration chromatography)： 也叫做分子排阻层析（molecular-exclusion chromatography）。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 亲和层析（affinity chromatography）： 利用共价连接有特异配体的层析介质分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白
生物化学期末复习题------ 答案
生物化学（一）复习思考题 一、名词解释 核酶;全酶;维生素;氨基酸;中心法则;结构域；锌指蛋白;第二信使;α－磷酸甘油穿梭;底物水平磷酸化；呼吸链; G蛋白；波尔效应（Bohr effect）；葡萄糖异生；可立氏循环（Cori cycle） 1.全酶：脱辅酶与辅因子结合后所形成的复合物称为全酶，即全酶=脱辅酶+辅因子。 2.维生素：是维持机体正常生理功能所必需的，但在体内不能合成或合成量不足，必须 由食物提供的一类低分子有机化合物。 3.氨基酸：蛋白质的基本结构单元。 4.中心法则：是指遗传信息从DNA传递给RNA，再从RNA传递给蛋白质，即完成了遗传 信息的转录和翻译的过程。 5.结构域：又称motif（模块），在二级结构及超二级结构的基础上，多肽链进一步卷 曲折叠，组装成几个相对独立，近似球形的三维实体。 6.锌指蛋白：DNA结合蛋白中2个His,2个Cys结合一个Zn. 7.第二信使：指在第一信使同其膜受体结合最早在新报内侧或胞浆中出现，仅在细胞内 部起作用的信号分子，能启动或调节细胞内稍晚出现的反应信号应答。 8.α-磷酸甘油穿梭：该穿梭机制主要在脑及骨骼肌中，它是借助于α-磷酸甘油与磷酸 二羟丙酮之间的氧化还原转移还原当量，使线粒体外来自NADH的还原当量进入线粒体的呼吸链氧化。 9.底物水平磷酸化：底物转换为产物的同时，伴随着ADP的磷酸化形成ATP. 10.呼吸链：电子从NADH到O2的传递所经历的途径形象地被称为电子链，也称呼吸链。 11.G蛋白：是一个界面蛋白，处于细胞膜内侧，α,β,γ3个亚基组成. 12.波尔效应:增加CO2的浓度，降低PH能显著提高血红蛋白亚基间的协同效应，降低 血红蛋白对O2的亲和力，促进O2释放，反之，高浓度的O2也能促进血红蛋白释放H+和CO2. 13.葡萄糖异生：指的是以非糖物质作为前体合成葡萄糖的作用。 14.可立氏循环：肌肉细胞内的乳酸扩散到血液并随着血液进入肝脏细胞，在肝细胞内 通过葡萄糖异生途径转变为葡萄糖，又回到血液随血流供应肌肉和脑对葡萄糖的需要。
生物化学名词解释1
1.氨基酸：蛋白质的构件分子，有20种标准氨基酸。丙氨酸、精氨酸、天门冬酰胺、天门冬氨酸、半胱氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、组氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、丝氨酸、苏氨酸、色氨酸、酪氨酸、缬氨酸 2.脂肪族基团氨基酸：侧链为脂肪烃侧链的氨基酸，包括甘氨酸侧链基团为氢原子、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸。甘氨酸侧链基团为氢原子，丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸带有饱和脂肪烃链。脯氨酸有一个环状饱和烃侧链。 3.芳香族基团氨基酸：含有芳香环侧链的氨基酸。苯丙氨酸有苯基的氨基酸，酪氨酸带有酚基的氨基酸，色氨酸带有双环的吲哚基。 4.含硫基团的氨基酸：侧链含有硫的氨基酸，蛋氨酸侧链上带有一个非极性甲硫醚基，是疏水氨基酸，半胱氨酸侧链上含有一个巯基。 5.含醇基基团氨基酸：侧链含不带电荷的β-羟基的氨基酸。丝氨酸和苏氨酸具有一级和二级醇的弱的离子化特性。 6.碱性基团的氨基酸：侧链带有含氮碱基基团的氨基酸，在生理pH下带净正电荷。包括组氨酸、赖氨酸、精氨酸。组氨酸侧链有一个咪唑环，赖氨酸是一个双氨基酸，精氨酸侧链含有胍基基团。 7.酸性基团的氨基酸：侧链带有羧基的氨基酸，生理pH下带净负电荷。都含有α-羧基，天冬氨酸还有β-羧基，谷氨酸还有γ-羧基。 8.含酰胺基团的氨基酸：天冬酰胺(α-氨基- β-羧基丙酰胺)和谷氨酰胺(α-氨基- γ-羧基丁酰胺)分别是天冬氨酸和谷氨酸的酰胺化产物，侧链不带电荷，但极性很强，可与水相互作用，因而经常出现在蛋白质表面，可以与其他的极性氨基酸的侧链上的原子形成氢键 9.谷胱甘肽：动植物细胞中都含有的一种三肽，即-谷氨酸-半胱氨酸-甘氨酸，谷胱甘肽有还原型和氧化型两种类型，还原型谷胱甘肽在体内主要作用是保护含巯基的蛋白质 脑肽：Met-及Leu-脑啡呔，都是五肽，它们在中枢神经系统中形成，是体内自己产生的一类鸦片剂。Met-脑啡呔的氨基酸序列是：酪氨酸-甘氨酸-甘氨酸-苯丙氨酸-蛋氨酸 Leu-脑啡呔的氨基酸序列是：酪氨酸-甘氨酸-甘氨酸-苯丙氨酸-亮氨酸 10.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱去一分子水形成酰胺键，将两个氨基酸连接在一起，这个酰胺键称为肽键 11.肽单位：肽键是一种酰胺键，通常用羧基碳和酰胺氮之间的单键表示，肽键中的酰胺基(-CO-NH-)称为肽基或肽单位 12.肽平面：羰基氧原子，酰胺氢原子以及两个相邻的Cα原子构成了一个肽平面。 13.等电点：在PH溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子，呈点中性，此时溶液的PH成为该氨基酸或者蛋白质的等电点。 14.α-螺旋：包括右手螺旋和左手螺旋，左手构象不稳定，蛋白质几乎是右手螺旋。在理想α-螺旋中，每一个氨基酸残基绕螺旋轴上升0.15nm，每圈螺旋需要3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm。在α-螺旋中多肽链骨架的每个羰基碳（氨基酸残基n）与它后面C—端方向的第四个残基（n+4)的α-氨基氮形成氢键。 15.Β折叠：是一种由伸展的多肽链（称之为β链）组成的二级结构。在β-构象中每个残基大约占0.32到0.34纳米，β链之箭，的羰基氧和酰胺氢形成的氢键起着稳定β折叠结构的作用，氢键几乎垂直于延伸的多肽链。 16.三级机构：指的是处于充分折叠具有生物学活性的一个完整球蛋白的三维结构，或成为天然构象，其中一般含有α螺旋和β折叠区。 17.疏水相互作用：蛋白质中的疏水基团彼此靠近，聚集以避开水的现象成为疏水相互作用或疏水效应。当蛋白质中的疏水侧链聚集在蛋白质的内部，而不是被水溶剂化时，蛋白质在水中是很稳定的。非极性侧链避开水，聚集被压迫到蛋白质分子内部，而大多数极性侧链在蛋白质表面维持着与水的接触。 18.氢键与范德华力：特别是在球蛋白内部的那些基团之间常常形成氢键使肽链产生α螺旋和β折叠；范德华力包括吸引力和斥力两种相互作用，只有当两个非极性残基之间处于一定距离时范德华
生物化学名词解释
生物化学名词解释 结合水:是水在生物体和细胞内的存在状态之一,是吸附和结合在有机固体物质上的水,主要是依靠氢键与蛋白质的极性基(羧基和氨基)相结合形成的水胶体。 自由水：不被细胞内胶体颗粒或大分子所吸附、能自由移动、并起溶剂作用的水。 无机盐：无机化合物中盐类的统称。 大量元素：生物正常生长发育需要量较多的元素。指含量占生物总重量万分之一以上的元素，微量元素：通常指生物有机体中含量小于0.01%的化学元素。 超微量元素：生物体里含量低于十万分之几的元素。 新陈代谢：生物体从环境摄取营养物转变为自身物质，同时将自身原有组成转变为废物排出到环境中的不断更新的过程。 异化：生物体在新陈代谢过程中，自身的组成物质发生分解，同时放出能量，这个过程叫做异化。 同化：是生物体代谢当中的一个重要过程，作用是把消化后的营养重新组合，形成有机物和贮存能量的过程。 底物：酶所作用和催化的化合物。 代谢途径：多种代谢反应相互连接起来，完成物质的分解或合成。 蛋白质系数：指蛋白质含量为氮含量的6.25倍。 必须氨基酸：体内合成的量不能满足机体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。 蛋白质一级结构：指多肽中从N-端到C-端的氨基酸序列,包括二硫键的位置。 单体蛋白质： 寡聚蛋白质：由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。 简单蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质。 结构域：蛋白质或核酸分子中含有的、与特定功能相关的一些连
续的或不连续的氨基酸或核苷酸残基。 蛋白原： 蛋白质变性：是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。 蛋白质激活： 核酸熔点Tm值：就是DNA熔解温度，指把DNA的双螺旋结构降解一半时的温度。不同序列的DNA，Tm值不同。DNA中G－C含量越高，Tm值越高，成正比关系。 限制性内切酶：识别并切割特异的双链DNA序列的一种内切核酸酶。 核酸内切酶：在核酸水解酶中，为可水解分子链内部磷酸二酯键生成寡核苷酸的酶。 核小体：构成真核染色质的一种重复珠状结构 核酸复性：核酸分子变性后，又全部或部分恢复其天然构象的过程，是变性的逆转过程。核算变性：核酸分子中，核苷酸链的一级化学键以外的任何天然构象的改变。 增色效应：核酸(DNA和RNA)分子解链变性或断链，其紫外吸收值(一般在260nm处测量)增加的现象。 减色效应：核酸(DNA和RNA)复性，其紫外吸收值(一般在260nm处测量)减少的现象。 亚病毒：是一类比病毒更为简单，仅具有某种核酸不具有蛋白质，或仅具有蛋白质而不具有核酸，能够侵染动植物的微小病原体。 生酮氨基酸：经过代谢能产生酮体的氨基酸。 生糖氨基酸：在代谢中可以作为丙酮酸、葡萄糖和糖原前体的氨基酸。 脱氨基作用：细胞内从有机化合物分子上除去氨基的酶促反应，是机体内氨基酸代谢的第一步。包括氧化脱氨，转氨，联合脱氨和非氧化脱氨等方式。 酮体：饥饿或糖尿病时肝中脂肪酸大量氧化而产生乙酰辅酶A后
动物生物化学名词解释
动生化名词解释 1. 氨基酸的等电点：当溶液在某一特定的pH 值时，氨基酸以两性离子的形式存在，正电 荷数与负电荷数相等，净电荷为零，在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动，这时溶液的pH 值称为该氨基酸的等电点，用pI 表示。 2. 肽键：是指键，是一个氨基酸的α–COOH 基和另一个氨基酸的α–NH2基 所形成的酰胺键。 3. 多肽链：由许多氨基酸残基通过肽键彼此连接而成的链状多肽，称为多肽链。 4. 肽平面：肽链主链的肽键具有双键的性质，因而不能自由旋转，使连接在肽键上的六个 原子共处于一个平面上，此平面称为肽平面。 5. 蛋白质的一级结构：多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸序列。 6. 肽单位：多肽链上的重复结构，如C α–CO –NH –C α称为肽单位，每一个肽单位实际 上就是一个肽平面。 7. 多肽：含有三个以上的氨基酸的肽统称为多肽。 8. 氨基酸残基：多肽链上的每个氨基酸，由于形成肽键而失去了一分子水，成为不完整的 分子形式，这种不完整的氨基酸被称为氨基酸残基。 9. 蛋白质二级结构：多肽链主链骨架中，某些肽段可以借助氢键形成有规律的构象，如α –螺旋、β–折叠和β–转角；另一些肽段则形成不规则的构象，如无规卷曲。这些多肽链主链骨架中局部的构象，就是二级结构。 10. 超二级结构：在球状蛋白质分子的一级结构顺序上，相邻的二级结构常常在三维折叠中 相互靠近，彼此作用，从而形成有规则的二级结构的聚合体，就是超 二级结构。 11. 结构域：在较大的蛋白质分子里，多肽链的三维折叠常常形成两个或多个松散连接的近 似球状的三维实体，即是结构域。它是球蛋白分子三级结构的折叠单位。 12. 蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构（超二级结构及结构域）的基础上，进一步 的盘绕、折叠，从而产生特定的空间结构。或者说三级结构是指多肽链中所有原子的空间排布。维系三级结构的力有疏水作用力、氢键、范德华力、盐键（静电引力）。另外二硫键在某些蛋白质中也起着非常重要的作用。 13. 蛋白质四级结构：由相同或不同的亚基（或分子）按照一定的排布方式聚合而成的聚合 体结构。它包括亚基（或分子）的种类、数目、空间排布以及相互作用。 14. 二硫键：指两个硫原子之间的共价键，在蛋白质分子中二硫键对稳定蛋白质分子构象起 重要作用。 15. 二面角：在多肽链中，C α碳原子刚好位于互相连接的两个肽平面的交线上。C α碳原子 上的C α–N 和C α–C 都是单键，可以绕键轴旋转，其中以C α–N 旋转的角度称为Φ，而以C α–C 旋转的角度称为Ψ，这就是α–碳原子上的一对二面角。它决定了由α–碳原子连接的两个肽单位的相对位置。 16. α–螺旋：是蛋白质多肽链主链二级结构的主要类型之一。肽链主链骨架围绕中心轴盘 绕成螺旋状，称为α–螺旋。 17. β–折叠或β–折叠片：二条β–折叠股平行排布，彼此以氢键相连，可以构成β–折 叠片。β–折叠片又称为β–折叠。 18. β–转角：又称为β–回折。多肽链中的一段主链骨架以180°返回折叠；由四个连续 的氨基酸残基组成；第一个肽单位上的C=O 基氧原子和第三个肽单位的N –H 基氢原子生成一个氢键。 C O N H
生物化学名词解释
生物化学名词解释 1.氨基酸的等电点（isoelectric point，pI）:在某一溶液pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的 趋势及程度相同，成为兼性离子，净电荷为零，呈电中性。 2.肽键（peptide bond）：两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子水所形成的酰胺键 （-CO-NH-）称为肽键。 3.肽单元（peptide unit）：组成肽键的4个原子（C 、H、O、N）和与之相邻的两个α碳原子均位于同一酰胺平面内，构成肽单元。 4.蛋白质的一级结构（primary structure）：是指蛋白质分子中从N－端到C－端的氨基酸排列顺序。 5.模体（motif）：具有特殊功能的超二级结构，它们可直接作为三级结构的“建筑块”或结构域的组成单 位。 6.结构域（domain）：多肽链中相邻的超二级结构紧密联系，形成具有特殊功能的特定空间结构，球形或 纤维状。称为结构域(domain) 。 7.蛋白质的三级结构（tertiary structure）：整条肽链中全部氨基酸残基（主链+侧链）的相对空间位置。 即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 8.蛋白质的亚基（subunit）：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构， 称为蛋白质的亚基 (subunit)。 9.蛋白质的变性（denaturation）：在某些理化因素的作用下，蛋白质中维系其空间结构的次级键（甚至 二硫键）断裂，使其空间结构遭受破坏，造成其理化性质的改变和生物活性的丧失。 10.电泳（electrophoresis）：带电颗粒在电场中移动的现象。 11.酶（enzyme）：酶是指由活细胞产生的，能在体内和体外起
生化名词解释
生化名词解释 第二章蛋白质 1、GSH 即谷胱甘肽，是由谷氨酸，半胱氨酸和甘氨酸通过肽键缩合而成的三肽。 2、蛋白质变性（protein denaturation） 蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。 3、α-螺旋(α-helix) 蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基氧与多肽链C端方向的第3个残基（第n ＋3个）的酰胺氮形成氢键。在典型的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。 4、β-折叠片层(β-sheet) 是蛋白质中的常见的二级结构，是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（走向都是由N到C方向）；或者是反平行排列（肽链反向排列）。 5、β-转角（β-turn） 也是多肽链中常见的二级结构，连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个氨基酸残基以上的转角又常称之环（loops）。常见的转角含有4个氨基酸残基，有两种类型。转角I的特点是：第1个氨基酸残基羰基氧与第4个残基的酰胺氮之间形成氢键；转角II的第3个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第2个残基
大都是脯氨酸。 6、功能蛋白质组（functional proteome） 指的是特定时间、特定环境和实验各种下，基因组活跃表达的蛋白质。 7、肽键(peptide bond ) 在蛋白质分子中，一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基脱水缩合后而形成的酰胺键称为肽键。 8、基序/模体（motif） 模体属于蛋白质的超二级结构，由2个或2个以上具有二级结构的的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，并发挥专一的功能。一种类型的模体总有其特征性的氨基酸序列。 9、结构域（domain） 在蛋白质三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。 10、氨基酸残基 在多肽链中的氨基酸，由于其部分基团参与了肽键的形成，剩余的结构部分则称氨基酸残基。它是一个分子的一部分，而不是一个分子。 11、蛋白质二级结构（secondary structure of protein） 指某段多肽链中主链骨架在局部空间有规律的盘绕和折叠，即蛋白质分子中某段肽链主链原子的相对空间位置，不包括与其他链段的相互关系及侧链构象的内容。 12、蛋白质三级结构（Tertiary structure of protein） 指在二级结构、模体的基础上，由于侧链R基团的相互作用，整条肽链进一步折叠和盘曲成球状分子，即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 13、蛋白质四级结构（Quaternary structure of protein） 由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链以非共价键连接的空间排布和接触部位的布局称蛋白质的四级结构。 14、别构效应（allosteric effect）