生物化学氨基酸代谢知识点总结
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第九章氨基酸代谢
第一节:蛋白质的生理功能和营养代谢
蛋白质重要作用
1.维持细胞、组织的生长、更新和修补
2.参与多种重要的生理活动(免疫,酶,运动,凝血,转运)
3.氧化供能
氮平衡
1.氮总平衡:摄入氮= 排出氮(正常成人)
氮正平衡:摄入氮> 排出氮(儿童、孕妇等)
氮负平衡:摄入氮< 排出氮(饥饿、消耗性疾病患者)2.意义:反映体内蛋白质代谢的慨况。
蛋白质营养价值
1.蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比
2.必需氨基酸甲来写一本亮色书、假设梁借一本书来
3.蛋白质的互补作用,指营养价值较低的蛋白质混合食用,其必需
氨基酸可以互相补充
而提高营养价值。
第二节:蛋白质的消化、吸收与腐败
外源性蛋白消化
1.胃:壁细胞分泌的胃蛋白酶原被盐酸激活,水解蛋白为多肽和氨基
酸,主要水解芳香族氨基酸
2.小肠:胰液分泌的内、外肽酶原被肠激酶激活,水解蛋白为小肽和氨基酸;生成的寡肽继续在小肠细胞内由寡肽酶水解成氨基酸
氨基酸和寡肽的主动吸收
1.吸收部位:小肠,吸收作用在小肠近端较强
2.吸收机制:耗能的主动吸收过程
通过转运蛋白(氨基酸+小肽):载体蛋白与氨基酸、组成三联体,由供能将氨基酸、转入细胞内,再由钠泵排出细胞。
通过谷氨酰基循环(氨基酸):关键酶谷氨酰基转移酶,
具体过程参P199图
大肠下段的腐败作用
1.产生胺:肠道细菌脱羧基作用生成胺,其中
假神经递质:酪胺和苯乙胺未能及时在肝转化,入脑羟基化成β-羟酪胺,苯乙醇胺,其结构类似儿茶酚胺,它们可取代儿茶酚胺与脑细胞结合,但不能传递神经冲动,使大脑发生异常抑制。
2.产生氨:
3.产生其他物质:有害(多),如胺、氨、苯酚、吲哚;
可利用物质(少),如脂肪酸、维生素
第三节:氨基酸的一般代谢
体内氨基酸分解
1.蛋白质降解速率半衰期
2.真核细胞内蛋白降解两大途径:溶酶体内非依赖途径+蛋白酶体内依赖途径(泛素化过程参课本P201):
①溶酶体内非依赖途径
•不依赖
•利用溶酶体内组织蛋白酶()
•降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿命的细胞内蛋白
蛋白酶体内依赖途径(依赖泛素的降解过程)
•依赖
•降解异常蛋白和短寿命蛋白
泛素介导的蛋白质降解过程.E1:泛素活化酶,E2:泛素结合酶,E3:泛素蛋白连接酶
氨基酸代谢库
1.代谢“三进四出”:进食物消化吸收,组织蛋白分解,非必需氨基酸转化
出脱氨基作用,脱羧基作用,代谢转变,组织蛋白合成
氨基酸分解第一步:脱氨基
脱氨基方式: 1.转氨基作用2.氧化脱氨基
3.联合脱氨基转氨基和氧化脱氨基偶联
转氨基和嘌呤核苷酸循环偶联
转氨基作用:
1. 定义
在转氨酶()的作用下,某一氨基酸去掉α-氨基生成相应的α-酮酸,而另一种α-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。
2.反应式:
大多数氨基酸可参与转氨基作用,但赖氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸除外。
3.转氨酶组成和分布:谷丙转氨酶(或称丙氨酸转氨酶,),主要分布
在肝;谷草转氨酶(或称天冬氨酸转氨酶,),主要分布在心脏. 血清转氨酶活性,临床上可作为疾病诊断和预后的指标之一
4.作用机制: 转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛
5. 转氨基作用的生理意义: 转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基的重要方式,也是机体合成非必需氨基酸的重要途径。通过此种方式并未产生游离的氨.
氧化脱氨基(谷氨酸氧化脱氨基作用):不需氧的谷氨酸脱氢酶催化,主要分布在肝,脑,肾
联合脱氨基:两种脱氨基方式的联合作用,使氨基酸脱下α-氨基生成α-酮酸的过程。
转氨基和氧化脱氨基偶联(脱氨基,合成非必需氨基酸主要方式,存在于肝,肾)
转氨基和嘌呤核苷酸循环偶联(存在于肌肉组织)
氨基酸分解第二步:酮戊二酸转化或分解
①经氨基化生成非必需氨基酸
②转变成糖及脂类(记少不记多:生酮要来亮盏灯,生糖生酮落一
本色书)
甘氨酸、丝氨酸、缬氨酸、组氨酸、精氨酸、
羟脯氨酸、丙氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、蛋氨酸、
天冬氨酸、天冬酰胺、脯氨酸、半胱氨酸
类别
氨基酸生糖氨基酸生酮氨基酸亮氨酸、赖氨酸
生糖兼生酮氨基酸异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、苏氨酸、色氨酸氨基酸生糖及生酮性质的分类
③ 氧化供能:α-酮酸在体内可通过 和氧化磷酸化彻底氧化为H 2O
和2,同时生成
氨基酸、糖及脂肪代谢的联系
第四节:氨的代谢
血氨性质
体内的氨主要在肝合成尿素()而解毒。正常人体生理血氨浓度47-65μ
血氨的“三来四去”
来源:
①氨基酸脱氨基作用产生的氨是血氨主要来源, 胺类的分解也可
以产生氨
②肠道吸收的氨
肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺
去路:
①在肝内合成尿素,主要的去路
②合成非必需氨基酸及其它含氮化合物
③合成谷氨酰胺
④肾小管泌氨:肾小管上皮细胞分泌的3在酸性条件下生成4+,随
尿排出
氨的转运
1.转运形式:丙氨酸、谷氨酰胺
骨骼肌丙酮酸-葡萄糖循环肝生成尿素
丙氨酸-葡萄糖循环