第二节酶催化作用的特点
酶催化的特点
酶催化的特点
1. 酶催化那可是超厉害的！就像一把精准的钥匙，能快速打开特定的锁。
比如淀粉酶，在我们吃馒头的时候，就能快速地把淀粉分解掉，让我们能更好地吸收营养，这多神奇呀！
2. 酶催化的高效性简直让人惊叹！好比一场比赛，酶总是能以最快的速度冲过终点线。
想想看，我们体内的消化酶，不就是能在很短时间内把食物分解得妥妥当当吗？
3. 酶催化还有高度的专一性呢，这就如同一个痴心的恋人，只钟情于那一个对象。
就像脲酶只针对尿素起作用，这种专一是不是很厉害？
4. 你知道吗，酶催化还特别温和！它就像一个温柔的守护者，不会对我们造成什么大的影响。
比如我们身体里的各种酶，在默默工作时一点也不粗暴。
5. 酶催化真的是很奇妙啊！把它比作一个魔法精灵都不为过。
例如在酿酒过程中，酶的作用不可或缺，没有它怎么能酿出美味的酒呢！
6. 酶催化的适应性也很强呢！就像是一个聪明的谋士，能根据不同的情况灵活应对。
像微生物体内的酶，就能随着环境的变化而调整。
7. 酶催化的重要性不言而喻啊！这就像盖房子不能没有根基一样。
我们身体的各种生理活动，哪一项能离得开酶的催化呢？
8. 酶催化，这绝对是大自然的神奇馈赠！就仿佛是上天给予我们的特殊礼物。
比如在生物体内进行的无数化学反应，因为有了酶催化才如此顺利呀！总之，酶催化真的是太重要太神奇了，没有它，很多事情根本没法顺利进行！。
酶的作用特点
酶的作用特点第二章酶(Enzyme)酶(enzyme)是活细胞内产生的具有高度专一性和催化效率的蛋白质，又称为生物催化剂，生物体在新陈代谢过程中，几乎所有的化学反应都是在酶的催化下进行的。
细胞内合成的酶主要是在细胞内起催化作用，也有些酶合成后释入血液或消化道，并在那里发挥其催化作用，人工提取的酶在合适的条件下也可在试管中对其特殊底物起催化作用。
酶学知识来源于生产实践，我国4千多年前的夏禹时代就酿酒盛行，周朝已开始制醋、酱，并用曲来治疗消化不良。
酶的系统研究起始于19世纪中叶对发酵本质的研究。
Pasteur提出，发酵离不了酵母细胞。
1 897年Buchner成功地用不含细胞的酵母液实现发酵，说明具有发酵作用的物质存在于细胞内，并不依赖活细胞。
1926年Sumner首次提取出脲酶，并进行结晶，提出酶的本质是蛋白质。
现已有二千余种酶被鉴定出来，其中有二百余种得到结晶，特别是近三十年来，随着蛋白质分离技术的进步，酶的分子结构、酶作用机理的研究得到发展，有些酶的结构和作用机理已被阐明。
总之，随着酶学理论不断深入，必将对揭示生命本质研究作出更大的贡献。
?第一节酶的作用特点酶是生物催化剂(biological catalyst)，具有两方面的特性，既有与一般催化剂相同的催化性质，又具有一般催化剂所没有的生物大分子的特征。
酶与一般催化剂一样，只能催化热力学允许的化学反应，缩短达到化学平衡的时间，而不改变平衡点。
酶作为催化剂在化学反应的前后没有质和量的改变。
微量的酶就能发挥较大的催化作用。
酶和一般催化剂的作用机理都是降低反应的活化能(activation energy)。
因为酶是蛋白质，所以酶促反应又固有其特点：1.高度的催化效率一般而论，酶促反应速度比非催化反应高107?020倍，例如，反应H2O2+H2O2→2H2O+O2??在无催化剂时，需活化能18，000卡/克分子；胶体钯存在时，需活化能11，700卡/克分子；有过氧化氢酶(catalase)存在时，仅需活化能2，000卡/克分子以下。
第二节影响酶催化作用的特点
应物的有效质量成正比
(2)形成的中间产物决定整个反应的速度
Michaelis & Menten 提出了中间络合物学说。
(二) 米氏方程
1. 米氏方程的推导
一.底物浓度的影响
Michaelis-Menten的三个假设： (1)推导的v为反应初速度
对于单底物、单产物反应，其反应过程需经过中 间复合物ES，即
第二节影响酶催化作用的因素
3.4 酶促反应动力学
酶促反应动力学
酶促反应动力学(kinetics of enzymecatalyzed reactions)是研究酶促反应速度 及其影响因素的科学。酶促反应的影响因素 主要包括酶的浓度、底物的浓度、pH、温度、 抑制剂和激活剂等。
一. 酶浓度的影响
在一定温度和pH下，酶 促反应在底物浓度大于 100 Km时，速度与酶的浓 度呈正比。 酶浓度对速度的影响机 理：酶浓度增加，[ES]也 增加，而V=k3[ES]，故反 应速度增加。
Vmax指该酶促反应的最大速度，[S]为底 物浓度，Km是米氏常数，V是在某一底物浓 度时相应的反应速度。从米氏方程可知： 当底物浓度很低时 [S] << Km,则 V≌Vmax[S]/Km ，反应速度 与底物浓度呈正比; 当底物浓度很高时， [S]>> Km ，此时V≌Vmax ，反应速度达最大 速度，底物浓度再增高也不影响反
一.底物浓度的影响
刚反应时，若形成的速度为v,则
v1k1 [Et][S] k1[（E）-（ES）][S] (1)
ES消失速度：
v2 k2[ES]; v3 k3[ES]
v23 k2 [ES] k3[ES] （k2 k3）[ES] (2)
(二) 米氏方程
《酶催化作用的特点》PPT课件
C
COOH
H3C
OH
A BC
A BC
精品医学
8
3. 酶催化需要温和的温度
• 酶来源与生物体，高压、高酸等剧烈环境 易使酶失活。
精品医学
9
4. 酶活性的可调节性
• 酶促反应受多种因素的调控，以适应机体 对不断变化的内外环境和生命活动的需要。 其中包括三方面的调节。
• 对酶生成与降解量的调节 • 酶催化效力的调节 • 通过改变底物浓度对酶进行调节等
其对体则全无作用（L-氨基酸氧化酶）
精品医学
绝对特异性
酶只作用于特定结构的底物，进行一种专一 的反应，生成一种特定结构的产物 。
如：
NH2
OC
+ H2O
脲酶
2NH3 + CO2
NH2 尿素
NH CH3
OC
+ H2O
脲酶
NH2 甲基尿素
精品医学
6
相对特异性
酶作用于一类化合物或一种化学键。
如：
蔗糖
1
生物化学-2-酶的催化特性
催化性质
酶是生物催化剂，与无机催化剂相比，二者有共性；但酶的 化学本质是蛋白质，又在生物体内作用，因此酶的作用又有特 性。
共性：1、只能催化热力学允许的反应能量高到能量低。 2、加快反应速度，但不改变反应的平衡点。 3、用量少，反应前后质量与性质不发生改变。 4、都能降低活化能。
精品医学
酶催化作用特性 ▪ 1、催化效率高 ▪ 2、酶的作用具有高度的专一性 ▪ 3、酶的催化反应需要温和的条件 ▪ 4、酶的催化活性是受调节和控制的
精品医学
2. 高度的专一性（特异性）
• 概念： • 一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一
第二章 酶类
按照催化反应的类型，国际酶学委员会将酶分为六大类。在这六大类里，又各自分为若干亚类，亚类下又分小组。亚类的划分标准：氧化还原酶是电子供体类型，移换酶是被转移基团的形状，水解酶是被水解的键的类型，裂合酶是被裂解的键的类型，异构酶是异构作用的类型，合成酶是生成的键的类型。
（1）氧化还原酶 催化氧化还原反应，如葡萄糖氧化酶，各种脱氢酶等。是已发现的量最大的一类酶，其氧化、产能、解毒功能，在生产中的应用仅次于水解酶。需要辅因子，可根据反应时辅因子的光电性质变化来测定。按系统命名可分为19亚类，习惯上可分为4个亚类：
2.单体酶、寡聚酶和多酶体系
由一条肽链构成的酶称为单体酶，由多条肽链以非共价键结合而成的酶称为寡聚酶，属于寡聚蛋白。有时在生物体内一些功能相关的酶被组织起来，构成多酶体系，依次催化有关的反应。构成多酶体系是代谢的需要，可以降低底物和产物的扩散限制，提高总反应的速度和效率。
有时一条肽链上有多种酶活性，称为多酶融合体。如糖原分解中的脱支酶在一条肽链上有淀粉-1，6-葡萄糖苷酶和4-α-D-葡聚糖转移酶活性；来自樟树种子的克木毒蛋白（camphorin）由一条肽链组成，有三种活性：① RNA N-糖苷酶活性，可水解大鼠28S rRNA中第4324位腺苷酸的糖苷键，释放一个腺嘌呤；② 依赖于超螺旋DNA构型的核酸内切酶活性，专一解旋并切割超螺旋环状DNA形成缺口环状和线状DNA；③ 超氧化物歧化酶活性。来自红色链孢霉的AROM多酶融合体是二聚体，每条肽链含五种酶活性，可催化莽草酸途径的第二至第六步反应，由于有中间产物的传递通道，使催化效率大为提高。
2一碳基转移酶：转移一碳单位，与核酸、蛋白质甲基化有关。
2磷酸基转移酶：常称为激酶，多以ATP为供体。少数蛋白酶也称为激酶（如肠激酶）。
《生物化学》-第五章 酶化学
—CH2—·O·：
H
底物中典 型的亲电 中心包括：
磷酰基
Cys-SH
—CH2—·S·：
H
脂酰基 糖基
His-咪唑基
—CH2—C=CH
HN N：
CH
（五）金属离子催化
金属离子作为酶的辅助因子起作用的方式：
1.与酶蛋白紧密结合稳定酶的天然构象，亲电催化 2.与酶结合较弱，作为激活剂存在。 3.通过价态的可逆变化，参与氧化还原反应。
其他成分的酶：
核酶（ribozyme） ：具有催化活性的天然RNA。 近年还有DNA分子具有催化活性报道。
酶的概念： 酶是生物催化剂。由活细胞产生的具有高效催化能力 和催化专一性的蛋白质、核酸或其复合体。
脲酶：专一性水解尿素。
第一个被分离提取的酶，并证明其化学本质为蛋白质。 抗体酶：是用化学反应的过渡态类似物作免疫原产生 的催化性抗体，是一种具有催化能力的蛋白质，其本 质上是免疫球蛋白。
（6）对于结合酶，辅酶、辅基往往参与酶活中心的 组成。
第二节 酶催化作用的机制
一、酶与底物的结合——中间复合物学说
该学说认为，在酶促反应中，酶（E）总是先和底 物（S）结合生成不稳定的中间复合物（ES），再 分解成产物（P），并释放出酶（E）。 ——中间复合物学说能较好的解释酶为什么能降 低反应的活化能。
实际上，底物与酶结合是一种相互作用的过程， 底物可诱导蛋白质构象改变，蛋白质必需基团也可使 底物敏感键发生变化，更好“契合” 。 3.“三点附着”模型：该模型认为底物与酶活中心的 结合有三个结合位点，只有当这三个位点都匹配的时 候，酶才会催化相应的反应。
二、酶作用高效率机制
（一）底物与酶的邻近、定向效应
1）绝对专一性
酶化学_精品文档
5'
5'
5'
BB
3'
3'
PPP
5'
5'
1.3 酶的结构及催化机理
一、酶的结构
活性部位和必需基团
必需基团：这些基团若经化学修饰使其改变，则酶
的活性丧失。
活性部位：酶分子中直接与底物结合，并和酶催化
作用直接有关的部位。
结合基团
专一性
活性部位
必需基团
催化基团 催化性质
维持酶的空间结构
1．结合部位 Binding site
但也有些酶专一性并不太强，例如胃蛋白酶几乎可以 水解一切的肽健。
1.1 催化剂
▪ 能够改变其它物质的化学反应速度，而本身
的质量和化学性质在化学反应前后没有发生变化 的物质。催化剂也叫做触媒。
▪ 催化剂的作用非常大，它可以改变化学反应
的速度。 ▪ 催化剂可以分为均相和非均相。在均相催 化剂中，催化剂表面和相之间不存在界线。
例如微量 K2O 可以提高合成氨用的铁触媒的活性。
1.2 催化反应机理
按照过渡态理论，催化剂的作用是通过新的反应途径降低了过渡态 的能量，从而降低了△G值而加速反应。
催化反应的特点：
• 1、用量少而催化效率高； • 2、它能够改变化学反应的速度，
但是不能改变化学反应平衡。 • 3、酶能够稳定底物形成的过渡状态，
（b）锁钥学说：认为整个酶分子的天然构象是 具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与 底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样
（c）诱导契合学说：该学说认为酶表面并没有一 种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的 诱导才形成了互补形状。
（二）酶作用高效率的机制
生物化学---酶催化作用的特点PPT课件
NH2
CONH2 O- O- N
N+ O
CH2OPOPOCH2
N O
OO
N N
OH OH
OH OH(OPO3H2)
⑤ 维生素B6和磷酸吡哆醛 维生素B6包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺。
(2)传递氢（递氢体）：如 硫辛酸；
FMN/FAD、NAD/NADP、C0Q、
(3)传递酰基体：如 C0A、TPP、硫辛酸； (4)传递一碳基团：如 四氢叶酸；
(5)传递磷酸基：如 ATP，GTP；
(6)其它作用： 转氨基，如 VB6 ；传递CO2，如 生物素。
维生素和辅酶
维生素是机体维持正常生命活动所必不可少的一类小分子 有机物质。
NH2 N
ClCH2 N+
H3C N
S
CH3 CH2CH2 OH
焦磷酸硫胺素(TPP)是脱羧酶的辅酶，催化丙酮酸或α–酮
戊二酸的氧化脱羧反应，所以又称为羧化辅酶。
NH2 N
ClCH2 N+
H3C N
S
CH3
OO
CH2CH2 O P O P OH
OH OH
② 维生素B2和黄素辅酶 维生素B2又称核黄素，由核糖醇和6，7-二甲基异咯嗪
(1)活性中心：酶分子中直接和底物结合并起催化反应的空间 局限（部位）。
结合部位(Binding site)：酶分子中与底 物结合的部位或区域
一般称为结合部位。
催化部位(Catalytic site): 酶分子中促使底物发生化 学变化的部位称为催化部 位。
第2章酶反应的基本原理
用量少，催化效率高 不改变反应平衡点 可降低反应活化能
（2）酶的特性
高效性：以酶的转换数Kcat表示，mol底 物/mol酶.min 酶的Kcat为103-107 mol底物/mol酶.min， 比非酶催化效率高107-1013 倍。
专一性：结构专一性（相对专一性/绝对专一 性）
立体异构专一性(几何异构/旋光异构)
中间产物存在的证据：
(1) 同位素32P标记底物法（磷酸化酶与葡萄糖结合）；
(2) 吸收光谱法（过氧化物酶与过氧化氢结合）。
2、诱导契合假说（induced-fit hypothesis）
S
E-S复合物
S
ab E
c
a E
b
c
酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适 应，进而相互结合。
3、趋近效应与定向作用（ proximity effect & orientation
酶活性中心
结合部位:决定酶的专一性 催化部位:决定酶所催化反应 的性质。
酶活性中心示意图
部分酶活性中心的氨基酸残基
酶
牛胰核糖核酸酶
溶菌酶 牛胰凝乳蛋白酶 牛胰蛋白酶 木瓜蛋白酶 弹性蛋白酶 枯草杆菌蛋白酶 碳酸酐酶
残基总数
活性中心残基
124
129 245 238 212 240 275 258
His12, His119, Lys41
酶 （简单蛋白质）
酶蛋白
酶等。
双成份酶 （apoenzyme）
（结合蛋白质） 辅因子
辅酶 （coenzyme)
（cofacter) 辅基(prosthetic group)
4、酶的结构层次
一级结构 二级结构
第五章酶学
+
X-Y
酶原与酶原激活
酶原：细胞中合成的不具催化活性的
酶前体形式，称为~。
酶原激活：将无活性的酶原转变活性
酶的过程称为~。
肠激酶（激活作用）
缬 缬 缬 天 天 天 天 赖 异 缬 甘 组 S S 活性中心 缬 缬 天 天 天 天 赖 缬 缬 甘 组 S S S 胰 蛋 白 酶 S 胰 蛋 白 酶 原
5、活性部位微环境的影响
（酶活性中心是低介电区域）
酶活性中心处于一个非极性环境中， 其介电常数较在水介质（极性介质）中 的介电常数低，在非极性环境中两个带 电基团之间的静电作用比在极性环境中 显著增高。从而有利于同底物的结合。
酶催化作用机理： 综上所述：
酶与底物结合时，由于酶的变形（诱导契 合）或底物变形使二者相互适合，并依靠离 子键、氢键、范德华力的作用和水的影响， 结合成中间产物，在酶分子的非极性区域内， 由于酶与底物的邻近、定向，使二者可以通 过亲核\亲电催化、一般酸\碱催化或金属离 子催化方式进行多元催化，从而大大降低反 应所需的活化能，使酶促反应迅速进行。
分子水平上对酶的催化活性进行调节 共价修饰、变构调节、同功酶调节等 在酶分子合成水平上对酶量进行调节 酶量调节
共价修饰调节：
共价调节酶通过酶对其多肽链上某些基因进 行可逆的共价修饰使处于活性和非活性之间 的互变状态，从而调节酶活性
变构调节：
酶分子的非催化部位与某些化合物可逆的非 共价结合后发生构象的改变，从而改变酶活 性状态
第四节 酶分子的组成与结构
简单蛋白质酶
酶催化作用的特点
酶催化作用的特点
1、高效性：酶的催化效率比无机催化剂更高，使得反应速率更快；
2、专一性：一种酶只能催化一种或一类底物，如蛋白酶只能催化蛋白质水解成多肽；
3、温和性：就是指酶所催化剂的化学反应通常就是在较为保守的条件下展开的。
酶简介
酶就是由活细胞产生的、对其底物具备高度特异性和高度催化剂效能的蛋白质或rna。
酶的催化作用离不开酶分子的一级结构及空间结构的完备。
若酶分子变性或亚基裂解均可
引致酶活性失去。
酶属于生物大分子，分子质量至少在1万以上，小的仅约百万。
酶的催化作用
酶就是一类生物催化剂，它们支配着生物的新陈代谢、营养和能量切换等许多催化剂
过程，与生命过程关系密切的反应大多就是酶催化反应。
酶的这些性质使细胞内错综复杂的物质代谢过程能有条不紊地进行，使物质代谢与正
常的生理机能互相适应。
若因遗传缺陷造成某个酶缺损，或其它原因造成酶的活性减弱，
均可导致该酶催化的反应异常，使物质代谢紊乱，甚至发生疾病，因此酶与医学的关系十
分密切。
第二节 酶的高效催化和 专一性的机制 一、什么是酶的活性 …
第二节酶的高效催化和专一性的机制李新梅湖南大学生物学院第二节知识结构酶催化的专一性和高效性的机制一、什么是酶的活性中心二、为什么酶具有高效催化性？三、为什么酶催化具有专一性？一、什么是酶的活性中心李新梅湖南大学生物学院案例1：投弹手甲虫-昆虫界的炮兵⏹1、投弹手甲虫可以在瞬间喷射高温高压的刺激性液体–是一种高效的酶促反应⏹即：+2H ⏹(2)过氧化氢酶，酶学分类号为EC 1.11.1.6–存在于所有已知的动物的各个组织中，特别在肝脏中以高浓度存在–催化反应是2 H 2O 2→O 2+2H 2O+Q李新梅湖南大学生物学院李新梅湖南大学生物学院⏹投弹手甲虫腹部具有两套分开储存于腺体中的化学物–辣根过氧化物酶⏹过氧化氢分解产生氧和水，形成高温的水蒸李新梅湖南大学生物学院李新梅湖南大学生物学院3高效性小空间内两个相遇且碰撞发生反应李新梅湖南大学生物学院–酶的活性中心active site active site、活性中心结合部位催化部位底物的敏感键在此处断裂而形成新键，决定酶的高效性李新梅湖南大学生物学院羧心示意图3维持李新梅湖南大学生物学院李新梅李新梅湖南大学生物学院李新梅湖南大学生物学院AspHisSer胰凝乳蛋白酶的活性中心李新梅湖南大学生物学院⏹胰凝乳蛋白酶的活性中心李新梅湖南大学生物学院⏹（3）经过底物诱导后互补的三维空间结构–与底物互补的酶分子表面的一个三维的空间凹穴活性中心特殊的构象，在与底物接触时表现一定的柔性，底物分子诱导酶的活性中心发生变化形成互补构象X -Y学习小结生物分子⏹判断：酶活性中心是酶分子的一小部分。
（⏹下面关于酶的描述，哪一项不正确：⏹酶催化底物时将产生哪种效应––⏹三、酶为什么具有专一性？李新梅湖南大学生物学院⏹1.锁钥学说–1894 Fischer 提出–认为底物分子或底物分子的一部分象钥匙那样，专一地楔入到酶的活性中心部位–不能解释酶的逆反应–不能解释酶专一性中的所有现象李新梅湖南大学生物学院酶专一性的“锁钥学说”这种学说不能解释酶活性中心的结构与底物和产物结构都吻合的现象，也不能解释酶专一性中的所有现象李新梅湖南大学生物学院2.诱导契合学说获得认可⏹1958年，Koshland 提出诱导契合–酶表面并没有一种与底物互补的固定形状–当酶分子与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子诱导，其构象发生有利于底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反应。
酶催化作用的四个特点
酶催化作用的四个特点
酶催化作用是生物体中常见的一种能量转换过程，它通过酶的催化作用，可以将一些本来难以发生或不易发生的化学反应转变为易发生的反应，这就称之为“酶催化作用”。
酶催化作用具有以下四个特点：
（1）高效性：酶催化作用的反应速率往往比其他非酶性催化反应要快得多，即使在低温、低pH和低活性条件下，酶也能保持高效的催化作用。
（2）特异性：酶催化作用的反应具有高度的特异性，即酶只能催化特定的反应，而不能催化其他反应，因此可以避免不必要的化学反应。
（3）酶对反应条件非常敏感：酶催化作用是一种生物反应，它对反应条件非常敏感，如果反应条件不恰当，酶的活性会降低甚至停止，从而影响反应的进行。
（4）可逆性：酶催化作用常常是可逆反应，这意味着，当改变反应条件时，反应方向也会相应发生变化，使反应更加稳定。
因此，酶催化作用具有高效性、特异性、对反应条件敏感以及可逆性的特点，是一种非常重要的能量转换过程。
酶第二章酶作用基本原理第二节
3、酶制剂保存方法
（1）用饱和硫酸铵或NaCl溶液，4℃保存（如 酶活力下降，此法不行） （2）使用液氮冷冻后保存于低温冰箱。 （3）冻干法，先将酶制剂冻成冰块，然后在高 真空中将冰升华除去，剩下蛋白干粉。 （4）喷学研究可采用的实验方案
动力学实验方案 1、改变底物浓度的动力研究 2、改变底物结构的动力学研究 3、抑制剂动力学研究 4、改变pH条件动力学研究 5、前稳态动力学研究 预期解决的问题 含酶中间产物出现秩序 酶催化位点的特征 酶催化位点的特征 推测催化活性中心的组成 推测含酶中间产物
三个残基互相靠近，Ser伯醇基与His的咪 唑基以及Asp的β-COOH与His的咪唑基拉走， 结果使Ser195上的氧原子成为强烈的亲核基团， 易于供电子，这个系统叫电荷转接系统。
4、水解肽链的机理
• 胰凝乳蛋白酶水解多肽的过程分为两个阶段：
• （1）Ser195的氧原子对底物的羰基原子发起攻击， 形成一个不稳定的四面体过渡态，同时质子Ser195由 转移到His57。结果底物敏感键断裂，其中形成胺通过 氢键与His195的咪唑基连接，底物羰基部分酯化到 Ser195的羰基上。
根据“诱导契合”学说，酶在底物起反应前 后，酶活性中心原子或基团的构象发生变化，使之 与底和物互相契合，使底物分子在活性中心作“定 向”排布，使分子间反应近似分子内反应，同时为 分子轨道交叉提供了条件，使底物进入过渡态的熵 负值减少，反应活化能降低，从而大大提高了ES复合物进入过渡态的机率。
（二）、酶使底物产生形变和“电子张力”
• 活化态释放出一部分能量,调整分子中的一些组成,即 变为产物P,视为终态.
• 在没有催化剂的情况下,由初态到终态,要越过活化态 这个能障,常常需要很高的活化能,所以常需要加温、 加压或进行光照以增加能量，才能发生反应，在有催 化剂的情部下，因催化剂能降低反应的自由能，只要 较小的能量就可以使反应物进入活化态，成为活化分 子，所以和非催化反应相比，活化分子数大大增加， 从而加快了反应速度。
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催化性质
酶是生物催化剂，与无机催化剂相比，二者有共性；但酶的 化学本质是蛋白质，又在生物体内作用，因此酶的作用又有特 性。
共性：1、只能催化热力学允许的反应能量高到能量低。 2、加快反应速度，但不改变反应的平衡点。 3、用量少，反应前后质量与性质不发生改变。 4、都能降低活化能。
酶催化作用特性
▪ 1、催化效率高 ▪ 2、酶的作用具有高度的专一性 ▪ 3、酶的催化反应需要温和的条件 ▪ 4、酶的催化活性是受调节和控制的
2. 高度的专一性（特异性）
• 概念： • 一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一
定的化学键，催化一定的化学反应并生成 一定的产物。 • 酶的这种特性称为酶的专一性或特异性。
D • 1、关于酶的特性，下列表述中错误的一项是（ ）
• A.酶是活细胞产生的具有催化作用的有机物 • B.化学反应前后，酶的化学性质和数量不变 • C.酶的催化效率很高，但易受温度和酸碱度影响 • D.一旦离开活细胞，酶就失去催化能力
• 2、一份淀粉酶能使100份淀粉水解成麦芽糖， 但不能使一份麦芽糖水解为葡萄糖。
B．只能在体内起催化作用 C．大多数酶的化学本质是蛋白质
D. 都具有立体异构专一性（特异性）
E．能改变化学反应的平衡点加速反应的进行
A BC
A BC
3. 酶催化需要温和的温度
• 酶来源与生物体，高压、高酸等剧烈环境 易使酶失活。
4. 酶活性的可调节性
• 酶促反应受多种因素的调控，以适应机体 对不断变化的内外环境和生命活动的需要。 其中包括三方面的调节。
• 对酶生成与降解量的调节 • 酶催化效力的调节 • 通过改变底物浓度对酶进行调节等
H OH
H1
H
H OH
棉子糖
1
CH 2OH
H
OH
CH
2
OH O
H OH
H1
HБайду номын сангаас
OH
O
H OH
OH
O CH 2
HH OH
OH
H
蔗糖酶
1
OH
CH 2OHO
H1
H
O
OH
OH
H OH
CH 2OH H
H OH
CH 2OH H
立体结构特异性
酶仅作用于立体异构体中的一种。
H
H
C
OH
H3C
COOH
C
COOH
H3C
OH
这表明酶具有的特点是
• A:高效性和专一性 • B:高效性和低效性 • C:专一性和低效性 • D:多样性和低效性
（ A）
3、酶与一般催化剂不同，在于酶具有
( BCD)
A．酶可改变反应平衡常数
B．极高催化效率 C．对反应环境的高度不稳定 D．高度专一性
C 4、关于酶的叙述哪项是正确的？（ ）
A．所有的酶都含有辅基或辅酶
绝对专一性 相对专一性 立体结构专一性
专一性
绝对专一性：除一种底物一定反应以外，其它任何物质它
都不起催化作用
相对专一性
基团专一性：除了要求A和B之间的键合 适外，还对其所作用键两端的基团具有 不同的专一性
键专一性：只要求底物分子上有适合的 化学键就可以起催化作用（羧酸脂酶）
立体异构专一性 ：只能对一种立体异构体起催化作用，对
其对体则全无作用（L-氨基酸氧化酶）
绝对特异性
酶只作用于特定结构的底物，进行一种专一 的反应，生成一种特定结构的产物 。
如：
NH2
OC
+ H2O
脲酶
2NH3 + CO2
NH2 尿素
NH CH3
OC
+ H2O
脲酶
NH2 甲基尿素
相对特异性
酶作用于一类化合物或一种化学键。 如：
蔗糖
CH 2OH
OH
OH