生物有机化学总结

蛋白质是生命体中含量最丰富，功能最重要的一类生物大分子，它存在于所有的生物细胞中，占细胞干质量的50%以上；约占人体体重的17~20%,占人体干重的55% 。

蛋白质的主要功能：

1、催化功能：酶催化生命过程中的一切生物化学变化，绝大多数酶是由蛋白质组成的。

2、免疫防御作用：生物体能够产生蛋白质抗体，是防御外来细菌或病毒入侵的基本机制。

3、转运功能：转运蛋白能够携带各种物质通过细胞膜，维持正常的物质交换过程。

4、调控作用：生物体内的许多激素，如胰岛素等以及它们的受体，大都是蛋白质产生或构成的，这些调控蛋白在许多生命过程中起着重要的调控作用。

5、形成生物体的基本形体结构：如动物的骨骼、肌肉、皮肤等物质的成分。

6、运动功能：肌肉蛋白的拉伸和收缩产生各种形态的运动。

7、神经刺激的产生和传导：调节机体的生命活动。

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氨基酸（amino acid）：含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。羧酸分子中烃基上的一个或几个氢原子被氨基取代生成的化合物叫氨基酸。

名称三字母符号单字母符号名称三字母符号单字母符号

丙氨酸(alanine) Ala A 亮氨酸(leucine) Leu L

精氨酸(arginine) Arg R 赖氨酸(lysine) Lys K

天冬酰胺(asparagine) Asn N 甲硫氨酸(methionine) Met M

天冬氨酸(aspartic acid) Asp D苯丙氨酸(phenylalanine) Phe F

半胱氨酸(cysteine) Cys C 脯氨酸(proline) Pro P

谷氨酰胺(glutanine) Gln Q 丝胺酸(serine) Ser S

谷氨酸( glutamic acid ) G lu E 苏氨酸(threonine) Thr T

甘氨酸(Glycine) Gly G 色氨酸(tryptophan) Trp W

组氨酸( histidine ) His H 酪氨酸(tyrosine) Tyr Y

异亮氨酸(isoleucine) Ile I 缬氨酸(valine) Val V

必需氨基酸

指的是人体自身（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。它是人体（或其它脊椎动物）必不可少，而机体内又不能合成的，必须从食物中补充的氨基酸，称必需氨基酸。

对成人来讲必需氨基酸共有八种：赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸。

α-氨基酸的侧链不同，可将20种氨基酸分成如下几类：

（1）R为脂肪烃基的氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（IIe）

（2）R中含有羟基的氨基酸：丝氨酸（Ser）、苏氨酸（Thr）

（3）R中含有硫的氨基酸：半胱氨酸（Cys）、甲硫氨酸（Met）

（4）R中含有芳基的氨基酸：苯丙氨酸（Phe）、酪氨酸（Tyr）、色氨酸（Trp）

（5）碱性氨基酸：组氨酸（His）、赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）

（6）酸性氨基酸：门冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）

（7）R中含有酰胺基的氨基酸：门冬酰胺(Asn)、谷氨酰胺（Gln）

（8）R为环状的氨基酸：脯氨酸（Pro）.

一个氨基酸总可以找到一个pH值，在该pH值下，正、负离子的浓度完全相等，此时向阳极移动和向阴极移动的离子彼此抵消（即没有净的迁移），或者说，电场中不显示离子的迁移。将此时的pH值称为该氨基酸的等电点。

等电点时，以两性离子形式存在的氨基酸浓度最大（在水溶液中），氨基酸的溶解度最小，可用于分离制取氨基酸；不同的氨基酸有不同的等电点，所以可以通过测定氨基酸的等电点来鉴别氨基酸。

等电点：当溶液达到某一pH值时，蛋白质所带的正负电荷恰好相等，即总净电荷为零，在电场中既不向正极也不向负极移动，这时溶液的pH值为该蛋白质的等电点（pI）。

蛋白质等电点与它所含氨基酸的种类和数量有关。

等电点时蛋白质的溶解度最小。

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蛋白质分子是由氨基酸首尾相连缩合而成的共价多肽链，但是天然蛋白质分子并不是走向随机的松散多肽链。每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构或称三维结构，这种三维结构通常被称为蛋白质的构象，即蛋白质的结构。

蛋白质的分子结构可划分为四级，以描述其不同的方面：

一级结构：组成蛋白质多肽链的线性氨基酸序列。

二级结构：依靠不同氨基酸之间的C=O和N-H基团间的氢键形成的稳定结构，主要为α螺旋和β折叠。

三级结构：通过多个二级结构元素在三维空间的排列所形成的一个蛋白质分子的三维结构。四级结构：用于描述由不同多肽链（亚基）间相互作用形成具有功能的蛋白质复合物分子。

如果一级结构发生变化，往往导致生物功能的变化。如镰刀型血红蛋白（sickle cell anemia）镰刀状血红蛋白，是单一氨基酸置换的异常血红蛋白,与正常成人血红蛋白(HbA)的差异仅在β链节6位谷氨酸为缬氨酸取代,记为HbS[β6(A3)Glu→Val]。

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为什么蛋白质的水溶液是一种比较稳定的亲水胶体？其原因有二：

这是由于蛋白质颗粒表面带有很多极性基团，如－NH2、－COOH、－CONH2、－OH、－SH 等，和水有高度亲和性，当蛋白质与水相遇时，很容易被吸附，在蛋白质颗粒表面形成一层高密度水膜或称水化层。水膜的存在使蛋白质颗粒相互隔开，颗粒之间不会因碰撞而聚集成大颗粒。

在非等电点状态时，相同蛋白质颗粒表面带有同性电荷，使颗粒之间相互排斥，保持一定距离，不致相互聚集。

6蛋白质盐溶与盐析现象

蛋白质溶液中加入中性盐后，因盐的浓度不同可产生不同的结果，低浓度盐时，蛋白质表面吸附某种盐类离子，蛋白质溶解度增加，称为盐溶现象。

高浓度盐可使蛋白质分子脱水并中和其电荷，蛋白质因此而沉淀析出，称盐析现象。

蛋白质的变性沉淀

有机溶剂：常用的有甲醇、乙醇、丙酮等，某些情况下称为脱水剂。这些溶剂与水的亲和力