基础生物化学-酶
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a、键专一性：酶对键的两端无严格要求，只 要求一定的键。如：酯酶(lipase)、二肽酶等。
b、基团专一性：又称为族专一性，酶不但要
求底物一定的化学键，而且对键一端的基团 也有严格要求。如：-D-葡萄糖苷酶不但要 求 -糖苷键，并要求键的一端必须有葡萄糖
残基，而对另一端基团无严格要求，可水解 蔗糖和麦芽糖。
乳酸脱氢酶的立体异构特异性 A、B、C分别为LDH活性中心的三个功能基团。
因此，酶的特异性不但决定于酶活性中心的
功能基团的性质，而且还决定于底物和活性 中心的空间构象，只有那些有一定的化学结 构，能与酶的结合基团结合，而且空间构型 又完全适应的化合物，才能作为酶的底物。
b、几何异构专一性：如延胡索酸水化酶只催化延胡索 酸即反-丁烯二酸水合生成苹果酸及其逆反应，而不 催化顺-丁烯二酸。
⑴结构专一性
根据酶对底物结构的要求不同，分为相对专一 性和绝对专一性。
①绝对专一性(absolute specificity) ：这些酶对 底物有非常严格的要求，只作用一种底物， 而不作用其它任何物质。如脲酶(urease)只作 用于尿素而不作用于其衍生物 (如尿素的甲基 取代物或氯取代物) 。
②相对专一性(relative specificity) ：酶对底物 要求较低，作用的底物不至一种，对作用底 物键的两端的要求程度不同又可分为基团专 一性和键专一性。
3 酶（Enzyme）
3.1 酶是生物催化剂 3.2 酶的命名与分类 3.3 酶的作用机理 3.4 酶促反应动力学 3.5 酶活性调节 3.6 酶活力测定及分离提纯 3.7 维生素和辅酶
3.1 酶是生物催化剂
3.1.1 酶的概念
酶（enzyme）:是由活细胞产生的具有高度专 一性和催化功能的蛋白质，由于它催化生物 体内的一切化学反应，故称之为生物催化剂 (biological catalyst) 。
ribozyme（核酶）：具催化能力的RNA分子。
新陈代谢是生物体的重要特征，生物体内不
断地进行着各种化学反应，由于酶的存在使 这些反应变得容易和迅速；酶降低了化学反 应的活化能(activation energy) ，使生物体具 有稳定而温和的内部条件下，迅速地进行着 各种复杂的反应；酶通过在机体内的分布、 含量、活性等方面的控制，调节着体内的有 序代谢过程。
例如乳酸脱氢酶是具有立体异构特异性的酶， 它能催化乳酸脱氢生成丙酮酸的可逆反应。
L(+)乳酸通过其不对称C原子上的CH3、 COOH及OH基分别与乳酸脱氢酶活性中心 的A、B及C三个功能基团结合，故可受酶催 化而转变为丙酮酸。
而D(-)乳酸由于OH、COOH的空间位置与L(+) 乳酸相反，与酶的三个结合基团不能完全配 合，故不能与酶结合受其催化。
根据酶的组成成份，可分单纯酶和结合酶两类。
单成分酶（单纯酶，simple enzyme）：是基本 组成单位仅为氨基酸的一类酶不含其他成分， 它的催化活性仅仅决定于它的蛋白质结构。 如脲酶，蛋白酶，脂肪酶、淀粉酶、酯酶、 核糖核酸酶等水解酶。
双成分酶（结合酶，conjugated enzyme ）：这 类酶分子பைடு நூலகம்除了蛋白质部分（酶蛋白， apoenzyme ）外还有非蛋白质成分（辅因子， cofactors ），两者结合成的复合物称作全酶 (holoenzyme) 。
3.1.2.2 酶的高度专一性(specificity)
酶对底物及催化的反应都有严格的选择性， 一种酶只能催化一类甚至一种化学反应，并 生成一定的产物，这种现象称为酶的专一性。 受酶催化的化合物称为该酶的底物或作用物 (substrate)。如酯酶只能水解酯类。
酶对底物的专一性分为结构专一性和立体异构 专一性。
⑵立体异构专一性(stereospecificity)
几乎所有的酶对于立体异构体都具有高度的专 一性。酶对底物的立体构型的特异要求，可 分为旋光异构专一性和几何异构专一性
a、旋光异构专一性：当底物有旋光异构体时， 酶只作用其中的一种。如L-AA氧化酶只作用 于L-AA、L-乳酸脱氢酶的底物只能是L型乳 酸，而不能是D型乳酸。
3.1.2.4 酶活力受多种因素的调节和控制
酶是生物体的组成成份，和体内其他物质一 样，不断在体内新陈代谢，酶活力的调控方 式很多，包括酶的生物合成的诱导和阻遏， 抑制剂调控、共价修饰调控、反馈调控、酶 原激活及激素调控等。这些调控保证酶在体 内新陈代谢中发挥其适当的催化作用，使生 命活动中的种种化学反应都能够有条不紊、 协调一致地进行。
3.1.2 酶催化作用的特点
酶与一般催化剂一样，只能催化热力学允许 的化学反应;缩短达到化学平衡的时间，而 不改变平衡点;酶作为催化剂在化学反应的 前后没有质和量的改变;微量的酶就能发挥 较大的催化作用。
E + S ＝ES E + P
酶和一般催化剂的作用机理都是降低反应的
活化能。加快反应的速度，不能改变反应的 平衡点。
3.1.2.5 酶的催化活性与辅因子有关
有些酶是复合蛋白，由酶蛋白和非蛋白小分 子物质——辅助因子组成，只有二者结合酶 才有活性。
3.1.3 酶的化学本质 3.1.3.1 酶是蛋白质
几乎所有的酶都是蛋白质，有的是简单蛋白质， 有的是结合蛋白质，具有蛋白质的一切性质。
3.1.3.2 酶的组成分类
HOOCHC
+
CHCOOH 延胡索酸
延胡索酸水化酶
H2O
CH2COOH
CHOHCOOH 苹果酸
酶的专一性取决于酶的活性中心的构象及性质。酶与
3.1.2.3 酶易失活
酶是蛋白质，酶促反应要求一定的pH、温 度等温和的条件，凡是能使蛋白质变性的因 素都可使酶失活；强酸、强碱、有机溶剂、 重金属盐、高温、紫外线、剧烈震荡等任何 使蛋白质变性的理化因素都可能使酶变性而 失去其催化活性。 同时温度、pH值等也影 响酶的活性。
由于酶的化学本质是蛋白质，因此酶促反应又 具有其特性。
3.1.2.1 催化效率高
酶能大幅度降低反应的活化能，较化学催化剂 活性高107~1013倍。
化学反应：
过氧化氢酶
2H2O2
2H2O+O2
活化能： 无催化剂
18000cal/mol
胶态钯（铂） 11700cal/mol
过氧化氢酶
1700cal/mol
b、基团专一性：又称为族专一性，酶不但要
求底物一定的化学键，而且对键一端的基团 也有严格要求。如：-D-葡萄糖苷酶不但要 求 -糖苷键，并要求键的一端必须有葡萄糖
残基，而对另一端基团无严格要求，可水解 蔗糖和麦芽糖。
乳酸脱氢酶的立体异构特异性 A、B、C分别为LDH活性中心的三个功能基团。
因此，酶的特异性不但决定于酶活性中心的
功能基团的性质，而且还决定于底物和活性 中心的空间构象，只有那些有一定的化学结 构，能与酶的结合基团结合，而且空间构型 又完全适应的化合物，才能作为酶的底物。
b、几何异构专一性：如延胡索酸水化酶只催化延胡索 酸即反-丁烯二酸水合生成苹果酸及其逆反应，而不 催化顺-丁烯二酸。
⑴结构专一性
根据酶对底物结构的要求不同，分为相对专一 性和绝对专一性。
①绝对专一性(absolute specificity) ：这些酶对 底物有非常严格的要求，只作用一种底物， 而不作用其它任何物质。如脲酶(urease)只作 用于尿素而不作用于其衍生物 (如尿素的甲基 取代物或氯取代物) 。
②相对专一性(relative specificity) ：酶对底物 要求较低，作用的底物不至一种，对作用底 物键的两端的要求程度不同又可分为基团专 一性和键专一性。
3 酶（Enzyme）
3.1 酶是生物催化剂 3.2 酶的命名与分类 3.3 酶的作用机理 3.4 酶促反应动力学 3.5 酶活性调节 3.6 酶活力测定及分离提纯 3.7 维生素和辅酶
3.1 酶是生物催化剂
3.1.1 酶的概念
酶（enzyme）:是由活细胞产生的具有高度专 一性和催化功能的蛋白质，由于它催化生物 体内的一切化学反应，故称之为生物催化剂 (biological catalyst) 。
ribozyme（核酶）：具催化能力的RNA分子。
新陈代谢是生物体的重要特征，生物体内不
断地进行着各种化学反应，由于酶的存在使 这些反应变得容易和迅速；酶降低了化学反 应的活化能(activation energy) ，使生物体具 有稳定而温和的内部条件下，迅速地进行着 各种复杂的反应；酶通过在机体内的分布、 含量、活性等方面的控制，调节着体内的有 序代谢过程。
例如乳酸脱氢酶是具有立体异构特异性的酶， 它能催化乳酸脱氢生成丙酮酸的可逆反应。
L(+)乳酸通过其不对称C原子上的CH3、 COOH及OH基分别与乳酸脱氢酶活性中心 的A、B及C三个功能基团结合，故可受酶催 化而转变为丙酮酸。
而D(-)乳酸由于OH、COOH的空间位置与L(+) 乳酸相反，与酶的三个结合基团不能完全配 合，故不能与酶结合受其催化。
根据酶的组成成份，可分单纯酶和结合酶两类。
单成分酶（单纯酶，simple enzyme）：是基本 组成单位仅为氨基酸的一类酶不含其他成分， 它的催化活性仅仅决定于它的蛋白质结构。 如脲酶，蛋白酶，脂肪酶、淀粉酶、酯酶、 核糖核酸酶等水解酶。
双成分酶（结合酶，conjugated enzyme ）：这 类酶分子பைடு நூலகம்除了蛋白质部分（酶蛋白， apoenzyme ）外还有非蛋白质成分（辅因子， cofactors ），两者结合成的复合物称作全酶 (holoenzyme) 。
3.1.2.2 酶的高度专一性(specificity)
酶对底物及催化的反应都有严格的选择性， 一种酶只能催化一类甚至一种化学反应，并 生成一定的产物，这种现象称为酶的专一性。 受酶催化的化合物称为该酶的底物或作用物 (substrate)。如酯酶只能水解酯类。
酶对底物的专一性分为结构专一性和立体异构 专一性。
⑵立体异构专一性(stereospecificity)
几乎所有的酶对于立体异构体都具有高度的专 一性。酶对底物的立体构型的特异要求，可 分为旋光异构专一性和几何异构专一性
a、旋光异构专一性：当底物有旋光异构体时， 酶只作用其中的一种。如L-AA氧化酶只作用 于L-AA、L-乳酸脱氢酶的底物只能是L型乳 酸，而不能是D型乳酸。
3.1.2.4 酶活力受多种因素的调节和控制
酶是生物体的组成成份，和体内其他物质一 样，不断在体内新陈代谢，酶活力的调控方 式很多，包括酶的生物合成的诱导和阻遏， 抑制剂调控、共价修饰调控、反馈调控、酶 原激活及激素调控等。这些调控保证酶在体 内新陈代谢中发挥其适当的催化作用，使生 命活动中的种种化学反应都能够有条不紊、 协调一致地进行。
3.1.2 酶催化作用的特点
酶与一般催化剂一样，只能催化热力学允许 的化学反应;缩短达到化学平衡的时间，而 不改变平衡点;酶作为催化剂在化学反应的 前后没有质和量的改变;微量的酶就能发挥 较大的催化作用。
E + S ＝ES E + P
酶和一般催化剂的作用机理都是降低反应的
活化能。加快反应的速度，不能改变反应的 平衡点。
3.1.2.5 酶的催化活性与辅因子有关
有些酶是复合蛋白，由酶蛋白和非蛋白小分 子物质——辅助因子组成，只有二者结合酶 才有活性。
3.1.3 酶的化学本质 3.1.3.1 酶是蛋白质
几乎所有的酶都是蛋白质，有的是简单蛋白质， 有的是结合蛋白质，具有蛋白质的一切性质。
3.1.3.2 酶的组成分类
HOOCHC
+
CHCOOH 延胡索酸
延胡索酸水化酶
H2O
CH2COOH
CHOHCOOH 苹果酸
酶的专一性取决于酶的活性中心的构象及性质。酶与
3.1.2.3 酶易失活
酶是蛋白质，酶促反应要求一定的pH、温 度等温和的条件，凡是能使蛋白质变性的因 素都可使酶失活；强酸、强碱、有机溶剂、 重金属盐、高温、紫外线、剧烈震荡等任何 使蛋白质变性的理化因素都可能使酶变性而 失去其催化活性。 同时温度、pH值等也影 响酶的活性。
由于酶的化学本质是蛋白质，因此酶促反应又 具有其特性。
3.1.2.1 催化效率高
酶能大幅度降低反应的活化能，较化学催化剂 活性高107~1013倍。
化学反应：
过氧化氢酶
2H2O2
2H2O+O2
活化能： 无催化剂
18000cal/mol
胶态钯（铂） 11700cal/mol
过氧化氢酶
1700cal/mol