多肽链

多肽链

有些蛋白质像纤维素或尼龙一样，既具有纤维状又具有晶体状：例如，丝心蛋白、角蛋白（毛发和皮肤里的蛋白质）和胶原蛋白（腱和结缔组织中的蛋白质）。德国物理学家赫佐格通过显示这些物质能够衍射X射线，从而证明了它们的结晶度。另一位德国物理学家布里尔分析了衍射图，从而确定了多肽链中原子的间距。20世纪30年代，英国生物化学家阿斯特伯里等人利用X射线衍射进一步了解了多肽链的结构。他们能够相当精确地计算出相邻原子之间的距离和相邻的键所成的角度。他们还了解到，丝心蛋白的链是完全伸展的，就是说，这些原子间键的角度能够使它们几乎排列在一条直线上。

多肽链的这种完全伸展是一种最简单的排列，叫做β构型。当毛发被拉紧时，角蛋白分子就会像丝心蛋白分子一样呈这种构型。（如果把毛发弄湿，就可拉伸到原来的3倍长。）但是在通常不拉伸的状态下，角蛋白分子显示出比较复杂的排列，称为α构型。

1951年，加利福尼亚理工学院的泡令和科里提出，α-构型的多肽链呈螺旋形（类似螺旋楼梯）。为了弄清原子之间所有的键在未拉紧的自然取向的状态下α-构型的排列情况，他们设计了各种模型，最后确定螺旋的每一圈具有3．6个氨基酸的长度，即相当于5．4埃。

什么东西能够使一个螺旋保持它的形状呢？泡令认为，这种东西就是所谓的氢键。我们已经看到，当1个氢原子连接到1个氧原子或1个氮原子上的时候，氧原子或氮原子占用了大部分成键电子，因而氢原子略带正电荷，而氧原子或氮原子略带负电荷。在螺旋中，在螺旋转弯上或下的1个氧原子或1个氮原子附近，有I个氢原子周期性地出现，靠近氧原子或氮原子。略带正电的氢原子被略带负电的邻居所吸引。这种吸引力虽然只有一般化学键吸引力的1／20，但足以使螺旋保持其形状了。可是，牵拉纤维很容易使螺旋展开，于是将纤维拉长。

至此，我们只是讨论了蛋白质分子的主链，即……CCNCC－NCCNCCN……型的链，氨基酸的各种侧链在蛋白质结构中也起着重要的作用。

除甘氨酸外，所有的氨基酸都至少有一个不对称的碳原子，即在羧基和氨基之间的那个碳原子。所以每一种氨基酸都可以以两种旋光异构体存在。这两种异构体的通式是：

但是，化学分析和X射线分析看来都相当肯定，多肽链仅仅是由L-型氨基酸组成的。在这种情况下，相邻氨基酸的侧链伸出在主链的异侧；相间的侧链伸出在主链的同侧。由两种异构体的混合物组成的链不可能稳定，因为当L-型氨基酸和D-型氨基酸相邻的时候，在同一侧就会有两个相邻的侧链突出出来，这样就会使侧链拥挤，并使键变形。

侧链是把相邻的肽链连接在一起的重要因素。当一条链上的1个带负电荷的侧链靠近其邻居上的1个带正电荷的侧链时，它们会形成1个静电键。侧链还可以提供起连接作用的氢键。不仅如此，双头的氨基酸胱氨酸能够把它的一个氨-羧顺序插入一个链中，而把另一个氨-羧顺序插入下一个链中。于是两个链被侧链里的两个硫原子连接在一起（二硫键）。多肽键的连接可以说明蛋白质纤维的强度。它解释了为什么看上去很脆弱的蜘蛛网却非常坚韧，为什么角蛋白能够形成像指甲、老虎的爪子、鳄鱼的鳞、犀牛的角那样坚硬的结构。