生物化学课件酶化学
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狭义的酸碱催化剂： H+和 OH¯的催化
广义的酸碱催化剂： 质子供体和质子受体的催化（氨基、羧基、
巯基、酚羟基、咪唑基等）
61
62
⑤酶活性中心的微环境效应
63
（二）某些酶的活性中心及作用原理
64
Ser195 His57 Asp102
Sidney Altman
22
23
2．某些RNA有催化活性
Cech和Altman各自独立地发现了RNA的催化 活性，并命名这一类酶为ribozyme（核酶），2人 共同获1989年诺贝尔化学奖。
核酶研究的意义及应用前景
24
（二）酶的组成
1．单成分酶（单纯蛋白质酶）类 2．双成分酶（复合酶）类
全酶=酶蛋白+辅助因子（辅酶、辅基或金属离子） 辅酶（coenzyme） 辅基（prosthetic group）
29
三、酶的命名与分类
1961年国际酶学委员会（enzyme commission） 提出的酶的系统命名和分类方法。
30
（一）习惯命名法
a. 底物( 如: 淀粉酶 ) b. 反应性质(如:转氨酶、脱氢酶等） c. 底物，反应性质（如：谷丙转氨酶、乳酸脱氢酶等） d. 来源或其它特点（如：胰蛋白酶、碱性磷酸酯酶等）
• ⑤ 酶也有蛋白质所具有的化学呈色反应。
19
1982年美国T. Cech等人发现四膜虫的rRNA前体能 在完全没有蛋白质的情况下进行自我加工，发现RNA有 催化活性。
Thomas Cech
20
催化过程图
21
1983年美国S.Altman等研究RNaseP（由20% 蛋白质和80%的RNA组成），发现RNaseP中的 RNA可催化E. coli tRNA的前体加工。
57
58
②底物分子的敏感键产生张力或变形
59
③共价催化（covalent catalysis）
什么是共价催化？
亲核催化 共价催化
亲电子催化
亲核的酶或亲电的酶能放出电子或汲取电子并作用于底 物的缺电子中心或负电子中心，迅速形成不稳定的共价中间 络合物，降低反应活化能，加速反应。
60
④ 酸碱催化（acid-base catalysis）
36
例：
邻苯二酚氧化酶（EC 1.10.3.1，邻苯二酚：氧氧化酶）
OH
O
OH 邻苯二酚氧化酶
2
+ O2
2
O + 2H2O
邻苯二酚
邻苯醌
37
b. 脱氢酶类：直接催化底物脱氢
A·2H + B
A + B·2H
例：乳酸脱氢酶（EC 1.1.1.27，L-乳酸：NAD+氧化还原酶）
COOH
乳酸脱氢酶
H O C H + NAD+
1894年 Fisher 提出
53
② 诱导契合学说（induced-fit theory）
1958年 Koshland提出
54
二、酶的别构（变构）部位（allosteric site）
1、酶的别构部位概念 酶分子中非活性部位与非底物结合后，对反
应速率有调节作用，此部位即为别构部位。
2、别构剂或调节剂 与别构部位结合的物质
第五章 酶 化 学
主要内容：
主要介绍酶的化学本质、结构和特性；酶的作 用动力学；酶的作用机理；酶的应用；还介绍了别 构酶、共价调节酶、同工酶等的概念、性质、生物 学意义。
1
酶的发展史
• 公元前12世纪周代人们就会酿酒，制作饴糖和酱； 2000多年前，春秋战国时期用曲治疗消化不良的疾病。
• 1810年Jaseph Gaylussac发现酵母可将糖转化为酒精。 • 1857年，Pasteur认为发酵是活细胞活动的结果； • 1878年, Kuhne给酶一个统一的名词，叫Enzyme，这个
AB + ADP + Pi
A + B + ATP
例：
AB + AMP + PPi
乙酸+CoA－SH+ATP
乙酰－S－CoA+AMP+PPi
44
第二节 酶的结构和功能
45
一、酶的活性中心
• 必需基团： 酶分子中与酶活性相关的基团 （羟基、巯基、咪唑基和羧基）
活性中心内必需基团——结合和催化 活性中心外必需基团——维持酶构象
16
3、酶易失活 4、酶活力的调节控制 5、酶的催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关
17
二、酶的化学本质与酶的组成
(一)酶的化学本质
1．是蛋白质
1926年美国Sumner脲酶的结晶， 并指出酶是蛋白质。
1930年Northrop等得到了胃蛋白 酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶的结晶， 并进一步证明了酶是蛋白质。
3、别构酶 具有别构部位的酶
55
三、酶的催化机制 （一）酶催化的高效机制
① 邻近效应与定向效应 （proximity and orientation effect）
56
邻近效应：指两个反应的分子，它们反应的基团需要互相 靠近，才能反应。
定向效应: 指酶的催化基团与底物的反应基团之间的正确 定向。
4
（一）酶的共同特性
1. 用量少而催化效率高 2. 能显著地改变化学反应的速率，但不改变平 衡点，反应前后本身不发生变化。
5
3. 降低反应所需的活化能
6
碰撞、有效碰撞、活化分子
活化能：活化分子所有的最低能量(Ea)与分子的 平均能量(EA)之差。分子由常态转变为活化状态 所需要的能量称为活化能。
+ H2O
OR 2
R1COOH + R2OH
13
14
③立体异构专一性（stereospecificity）
a.旋光异构专一性
b. 几何异构专一性
H C COOH
延胡索酸水化酶
+ H2O
CH2COOH
HOOC C H
CHOHCOOH
15
立体专一性在实践中的意义
某些药物的不对称合成和拆分。如用乙酰化酶 制备L-氨基酸：有机合成的D、L-氨基酸经酰化后， 用乙酰化酶处理，这时只有乙酰-L氨基酸被水解， 于是便可将L-氨基酸与乙酰-氨基酸分开。
* 谷 氨 酸 35 和 天 冬 氨 酸 52 是 催 化 基团；
*色氨酸62和63、 天冬氨酸101和色 氨酸108是结合基 团；
*A~F为底物多糖 链的糖基，位于 酶的活性中心形 成的裂隙中。
51
例2、胰凝乳蛋白酶（chymotrypsin）
返回
52
★ 关于酶作用专一性的假说
① 锁钥学说（lock and Key theory）
• 80年代初发现了具有催化功能的RNA——核酶(ribozyme)， 这一发现打破了酶是蛋白质的传统观念，开辟了酶学研究 的新领域，获1989年化学诺贝尔奖.
• 现已鉴定出4000多种酶，数百种酶已得到结晶，而且每年 都有新酶被发现。
3
第一节 酶的性质
一、酶是生物催化剂 酶的概念（P221）
• 酶是一类由活性细胞产生的具有催化作用和高 度专一性的特殊蛋白质。
脂肪+H2O → 脂酸+甘油
脂肪：水解酶
33
三、系统分类法及编号
分类: 6大类酶，氧转水裂异连
编号:
用4个阿拉伯数字的编号表示，数字中用“·”隔开， 前面冠以EC（为Enzyme Commission）。
EC 类.亚类.亚亚类.排号，如EC 1.1.1.27
HO
COOH CH
乳酸脱氢酶
+源自文库NAD+
18
•
酶的化学本质是蛋白质的主要依据是：
• ① 酶经酸碱水解后的最终产物是氨基酸，酶能被蛋 白酶水解而失活；
• ② 酶是具有空间结构的生物大分子，凡使蛋白质变 性的因素都可使酶变性失活；
• ③ 酶是两性电解质，在不同pH下呈现不同的离子状 态，各自具有特定的等电点；
• ④ 酶和蛋白质一样，具有不能通过半透膜等胶体性 质；
例: 2H2O2→2H2O+O2 1mole H2O2酶 能催化 5×106mole H2O2的分解 1mole Fe3+ 只能催化6×10-4mole H2O2的分解
10
2. 高度的专一性（特异性）
概念：是指酶对底物有严格的选择性。
① 绝对专一性（absolute specificity）
例:
NH 2 CO
Glu140,Arg171,His195,Lys250 α-胰糜蛋白酶 His57,Asp102,Asp194,Ser195,Ile16
49
酶的活性中心特点：
1、体积小 2、具三维结构的裂隙 3、底物与酶活性部位是通过次级键结合 4、活性部位的裂隙具有高度疏水性 5、活性部位构象上的柔性
50
例1 溶菌酶的活性中心
字来自希腊文，其意思“在酵母中”。 • 1897年，Buchner兄弟制备了不含酵母细胞的抽提液使
糖发酵，说明发酵与细胞的活动无关。从而说明了发 酵是酶作用的化学本质，为此Buchner获得了1911年诺 贝尔化学奖。
2
• 1926年，Sumner从刀豆中提取得到脲酶的结晶,证实酶是 一种蛋白质；获1949年化学诺贝尔奖.
• 活性中心：酶分子表面与底物结合并将底物转化 为产物的空间结构区域
结合基团 催化基团
46
活性中心以 外的必需基团
结合基团
底物
催化基团 活性中心
47
组成酶活性中心的氨基酸侧链基团主要有 Glu和Asp的-COOH，Lys的ε-NH2，His的咪唑 基，Ser的-OH，Cys的-SH，Tyr的侧链基团。
48
一些酶活性中心的必需基团
名称
活性中心的必需基团
胰蛋白酶 弹性蛋白酶 羧基肽酶 溶菌酶 乳酸脱氢酶
His42,Ser180,Asp87 His57,Asp102,Ser195,Asp194,Ile16 Arg145,Tyr248,Glu270 Glu35,Asp52，Trp62, Trp63 ,Asp101 Asp30,Asp53,Lys58,Tyr85,Arg101
例 : 2H2O2→2H2O+O2
反应
活化能
非催化反应
75.24kJ/mol
钯催化反应 H2O2酶催化
48.9kJ/mol
8.36kJ/mol
7
中间产物学说
催化机理目前较满意的解释是：
中间产物学说
又叫 过渡态学说
酶与底物通过形成中间产物使反应沿一个 低活化能的途径进行。
E+S
ES
E+P
8
Sumary-中间产物学说
COOH CO
+ NADH + H+
CH3
乳酸
CH3
丙酮酸 34
1、氧化还原酶类（oxido-reductases）
催化氧化还原反应的酶，包括氧化酶类、脱氢 酶类、过氧化氢酶、过氧化物酶等。
35
a. 氧化酶类：催化底物脱氢，并氧化生成H2O或H2O2 。
2A·2H+O2 A·2H+O2
2A+2H2O A+H2O2
❖ 底物S与酶结合形成中间产物ES S与E的结合导致分子中某些化学键发生变化，
呈不稳定状态，亦即活化态，使反应活化能降低。 ❖ 复合物ES转变成酶与产物的复合物EP ❖ EP裂解，生成产物
9
(二) 酶的特殊性质
1. 极高的催化效率
以摩尔为单位进行比较，酶的催化效率比化学催 化剂高107～1013倍，比非催化反应高108～1020倍。
31
（二）国际系统命名法
每一种酶都有一个系统名称和习惯名称 系统名称命名原则 1、标明底物，催化反应的性质 例: G-6-P → F-6-P G-6-P异构酶
32
2、有两个底物的应同时列出，中间用冒号（:）分开。 如其中一个底物为水时，水可略去。
例1：丙氨酸+α-酮戊二酸 → 谷氨酸+丙酮酸
丙氨酸：α-酮戊二酸氨基转移酶 例2：
25
辅酶和辅基 1、辅酶和辅基的区别 2、辅酶和辅基的功能
本质：小分子有机化合物 具有氧化还原性或转移基团的能力
26
27
28
（三）根据酶蛋白分子的特点将酶分成三类
1．单体酶（monomeric enzyme） 2．寡聚酶（oligomeric enzyme） 3．多酶体系（multienzyme complex）
COOH C O + NADH + H+
CH3
乳酸
CH3
丙酮酸
38
2、转移酶类（transferases）
催化基团的转移
A R +B
A+ B R
例：谷丙转氨酶（GPT）（EC 2.6.1.2，L-丙氨酸： α—酮戊二酸氨基转移酶）
39
3、水解酶类（hydrolases）
AB + H2O
A·OH + BH
H2O
脲酶
NH 2
CO2 + 2NH3
NH 2 CO
H2O
X
脲酶
NHCH 3
11
②相对专一性（relative specificity）
a. 基团专一性（group specificity）
A—B 或 A—B
如 α-D-葡萄糖苷酶
CH2OH O
OH
OH OH
OR
12
b. 键专一性
A—B
O
酯酶
R1C
40
4、裂合酶类（lyases）
催化非水解地除去底物分子中的基团及其逆反应的酶.
AB 例1：
A+ B
41
例2：
42
5、异构酶类（isomerase）
催化异构化反应
A
B
例：
43
6、连接酶类（ligases, synthetases合成酶类）
将两个小分子合成一个大分子，通常需要ATP供能。
A + B + ATP
广义的酸碱催化剂： 质子供体和质子受体的催化（氨基、羧基、
巯基、酚羟基、咪唑基等）
61
62
⑤酶活性中心的微环境效应
63
（二）某些酶的活性中心及作用原理
64
Ser195 His57 Asp102
Sidney Altman
22
23
2．某些RNA有催化活性
Cech和Altman各自独立地发现了RNA的催化 活性，并命名这一类酶为ribozyme（核酶），2人 共同获1989年诺贝尔化学奖。
核酶研究的意义及应用前景
24
（二）酶的组成
1．单成分酶（单纯蛋白质酶）类 2．双成分酶（复合酶）类
全酶=酶蛋白+辅助因子（辅酶、辅基或金属离子） 辅酶（coenzyme） 辅基（prosthetic group）
29
三、酶的命名与分类
1961年国际酶学委员会（enzyme commission） 提出的酶的系统命名和分类方法。
30
（一）习惯命名法
a. 底物( 如: 淀粉酶 ) b. 反应性质(如:转氨酶、脱氢酶等） c. 底物，反应性质（如：谷丙转氨酶、乳酸脱氢酶等） d. 来源或其它特点（如：胰蛋白酶、碱性磷酸酯酶等）
• ⑤ 酶也有蛋白质所具有的化学呈色反应。
19
1982年美国T. Cech等人发现四膜虫的rRNA前体能 在完全没有蛋白质的情况下进行自我加工，发现RNA有 催化活性。
Thomas Cech
20
催化过程图
21
1983年美国S.Altman等研究RNaseP（由20% 蛋白质和80%的RNA组成），发现RNaseP中的 RNA可催化E. coli tRNA的前体加工。
57
58
②底物分子的敏感键产生张力或变形
59
③共价催化（covalent catalysis）
什么是共价催化？
亲核催化 共价催化
亲电子催化
亲核的酶或亲电的酶能放出电子或汲取电子并作用于底 物的缺电子中心或负电子中心，迅速形成不稳定的共价中间 络合物，降低反应活化能，加速反应。
60
④ 酸碱催化（acid-base catalysis）
36
例：
邻苯二酚氧化酶（EC 1.10.3.1，邻苯二酚：氧氧化酶）
OH
O
OH 邻苯二酚氧化酶
2
+ O2
2
O + 2H2O
邻苯二酚
邻苯醌
37
b. 脱氢酶类：直接催化底物脱氢
A·2H + B
A + B·2H
例：乳酸脱氢酶（EC 1.1.1.27，L-乳酸：NAD+氧化还原酶）
COOH
乳酸脱氢酶
H O C H + NAD+
1894年 Fisher 提出
53
② 诱导契合学说（induced-fit theory）
1958年 Koshland提出
54
二、酶的别构（变构）部位（allosteric site）
1、酶的别构部位概念 酶分子中非活性部位与非底物结合后，对反
应速率有调节作用，此部位即为别构部位。
2、别构剂或调节剂 与别构部位结合的物质
第五章 酶 化 学
主要内容：
主要介绍酶的化学本质、结构和特性；酶的作 用动力学；酶的作用机理；酶的应用；还介绍了别 构酶、共价调节酶、同工酶等的概念、性质、生物 学意义。
1
酶的发展史
• 公元前12世纪周代人们就会酿酒，制作饴糖和酱； 2000多年前，春秋战国时期用曲治疗消化不良的疾病。
• 1810年Jaseph Gaylussac发现酵母可将糖转化为酒精。 • 1857年，Pasteur认为发酵是活细胞活动的结果； • 1878年, Kuhne给酶一个统一的名词，叫Enzyme，这个
AB + ADP + Pi
A + B + ATP
例：
AB + AMP + PPi
乙酸+CoA－SH+ATP
乙酰－S－CoA+AMP+PPi
44
第二节 酶的结构和功能
45
一、酶的活性中心
• 必需基团： 酶分子中与酶活性相关的基团 （羟基、巯基、咪唑基和羧基）
活性中心内必需基团——结合和催化 活性中心外必需基团——维持酶构象
16
3、酶易失活 4、酶活力的调节控制 5、酶的催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关
17
二、酶的化学本质与酶的组成
(一)酶的化学本质
1．是蛋白质
1926年美国Sumner脲酶的结晶， 并指出酶是蛋白质。
1930年Northrop等得到了胃蛋白 酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶的结晶， 并进一步证明了酶是蛋白质。
3、别构酶 具有别构部位的酶
55
三、酶的催化机制 （一）酶催化的高效机制
① 邻近效应与定向效应 （proximity and orientation effect）
56
邻近效应：指两个反应的分子，它们反应的基团需要互相 靠近，才能反应。
定向效应: 指酶的催化基团与底物的反应基团之间的正确 定向。
4
（一）酶的共同特性
1. 用量少而催化效率高 2. 能显著地改变化学反应的速率，但不改变平 衡点，反应前后本身不发生变化。
5
3. 降低反应所需的活化能
6
碰撞、有效碰撞、活化分子
活化能：活化分子所有的最低能量(Ea)与分子的 平均能量(EA)之差。分子由常态转变为活化状态 所需要的能量称为活化能。
+ H2O
OR 2
R1COOH + R2OH
13
14
③立体异构专一性（stereospecificity）
a.旋光异构专一性
b. 几何异构专一性
H C COOH
延胡索酸水化酶
+ H2O
CH2COOH
HOOC C H
CHOHCOOH
15
立体专一性在实践中的意义
某些药物的不对称合成和拆分。如用乙酰化酶 制备L-氨基酸：有机合成的D、L-氨基酸经酰化后， 用乙酰化酶处理，这时只有乙酰-L氨基酸被水解， 于是便可将L-氨基酸与乙酰-氨基酸分开。
* 谷 氨 酸 35 和 天 冬 氨 酸 52 是 催 化 基团；
*色氨酸62和63、 天冬氨酸101和色 氨酸108是结合基 团；
*A~F为底物多糖 链的糖基，位于 酶的活性中心形 成的裂隙中。
51
例2、胰凝乳蛋白酶（chymotrypsin）
返回
52
★ 关于酶作用专一性的假说
① 锁钥学说（lock and Key theory）
• 80年代初发现了具有催化功能的RNA——核酶(ribozyme)， 这一发现打破了酶是蛋白质的传统观念，开辟了酶学研究 的新领域，获1989年化学诺贝尔奖.
• 现已鉴定出4000多种酶，数百种酶已得到结晶，而且每年 都有新酶被发现。
3
第一节 酶的性质
一、酶是生物催化剂 酶的概念（P221）
• 酶是一类由活性细胞产生的具有催化作用和高 度专一性的特殊蛋白质。
脂肪+H2O → 脂酸+甘油
脂肪：水解酶
33
三、系统分类法及编号
分类: 6大类酶，氧转水裂异连
编号:
用4个阿拉伯数字的编号表示，数字中用“·”隔开， 前面冠以EC（为Enzyme Commission）。
EC 类.亚类.亚亚类.排号，如EC 1.1.1.27
HO
COOH CH
乳酸脱氢酶
+源自文库NAD+
18
•
酶的化学本质是蛋白质的主要依据是：
• ① 酶经酸碱水解后的最终产物是氨基酸，酶能被蛋 白酶水解而失活；
• ② 酶是具有空间结构的生物大分子，凡使蛋白质变 性的因素都可使酶变性失活；
• ③ 酶是两性电解质，在不同pH下呈现不同的离子状 态，各自具有特定的等电点；
• ④ 酶和蛋白质一样，具有不能通过半透膜等胶体性 质；
例: 2H2O2→2H2O+O2 1mole H2O2酶 能催化 5×106mole H2O2的分解 1mole Fe3+ 只能催化6×10-4mole H2O2的分解
10
2. 高度的专一性（特异性）
概念：是指酶对底物有严格的选择性。
① 绝对专一性（absolute specificity）
例:
NH 2 CO
Glu140,Arg171,His195,Lys250 α-胰糜蛋白酶 His57,Asp102,Asp194,Ser195,Ile16
49
酶的活性中心特点：
1、体积小 2、具三维结构的裂隙 3、底物与酶活性部位是通过次级键结合 4、活性部位的裂隙具有高度疏水性 5、活性部位构象上的柔性
50
例1 溶菌酶的活性中心
字来自希腊文，其意思“在酵母中”。 • 1897年，Buchner兄弟制备了不含酵母细胞的抽提液使
糖发酵，说明发酵与细胞的活动无关。从而说明了发 酵是酶作用的化学本质，为此Buchner获得了1911年诺 贝尔化学奖。
2
• 1926年，Sumner从刀豆中提取得到脲酶的结晶,证实酶是 一种蛋白质；获1949年化学诺贝尔奖.
• 活性中心：酶分子表面与底物结合并将底物转化 为产物的空间结构区域
结合基团 催化基团
46
活性中心以 外的必需基团
结合基团
底物
催化基团 活性中心
47
组成酶活性中心的氨基酸侧链基团主要有 Glu和Asp的-COOH，Lys的ε-NH2，His的咪唑 基，Ser的-OH，Cys的-SH，Tyr的侧链基团。
48
一些酶活性中心的必需基团
名称
活性中心的必需基团
胰蛋白酶 弹性蛋白酶 羧基肽酶 溶菌酶 乳酸脱氢酶
His42,Ser180,Asp87 His57,Asp102,Ser195,Asp194,Ile16 Arg145,Tyr248,Glu270 Glu35,Asp52，Trp62, Trp63 ,Asp101 Asp30,Asp53,Lys58,Tyr85,Arg101
例 : 2H2O2→2H2O+O2
反应
活化能
非催化反应
75.24kJ/mol
钯催化反应 H2O2酶催化
48.9kJ/mol
8.36kJ/mol
7
中间产物学说
催化机理目前较满意的解释是：
中间产物学说
又叫 过渡态学说
酶与底物通过形成中间产物使反应沿一个 低活化能的途径进行。
E+S
ES
E+P
8
Sumary-中间产物学说
COOH CO
+ NADH + H+
CH3
乳酸
CH3
丙酮酸 34
1、氧化还原酶类（oxido-reductases）
催化氧化还原反应的酶，包括氧化酶类、脱氢 酶类、过氧化氢酶、过氧化物酶等。
35
a. 氧化酶类：催化底物脱氢，并氧化生成H2O或H2O2 。
2A·2H+O2 A·2H+O2
2A+2H2O A+H2O2
❖ 底物S与酶结合形成中间产物ES S与E的结合导致分子中某些化学键发生变化，
呈不稳定状态，亦即活化态，使反应活化能降低。 ❖ 复合物ES转变成酶与产物的复合物EP ❖ EP裂解，生成产物
9
(二) 酶的特殊性质
1. 极高的催化效率
以摩尔为单位进行比较，酶的催化效率比化学催 化剂高107～1013倍，比非催化反应高108～1020倍。
31
（二）国际系统命名法
每一种酶都有一个系统名称和习惯名称 系统名称命名原则 1、标明底物，催化反应的性质 例: G-6-P → F-6-P G-6-P异构酶
32
2、有两个底物的应同时列出，中间用冒号（:）分开。 如其中一个底物为水时，水可略去。
例1：丙氨酸+α-酮戊二酸 → 谷氨酸+丙酮酸
丙氨酸：α-酮戊二酸氨基转移酶 例2：
25
辅酶和辅基 1、辅酶和辅基的区别 2、辅酶和辅基的功能
本质：小分子有机化合物 具有氧化还原性或转移基团的能力
26
27
28
（三）根据酶蛋白分子的特点将酶分成三类
1．单体酶（monomeric enzyme） 2．寡聚酶（oligomeric enzyme） 3．多酶体系（multienzyme complex）
COOH C O + NADH + H+
CH3
乳酸
CH3
丙酮酸
38
2、转移酶类（transferases）
催化基团的转移
A R +B
A+ B R
例：谷丙转氨酶（GPT）（EC 2.6.1.2，L-丙氨酸： α—酮戊二酸氨基转移酶）
39
3、水解酶类（hydrolases）
AB + H2O
A·OH + BH
H2O
脲酶
NH 2
CO2 + 2NH3
NH 2 CO
H2O
X
脲酶
NHCH 3
11
②相对专一性（relative specificity）
a. 基团专一性（group specificity）
A—B 或 A—B
如 α-D-葡萄糖苷酶
CH2OH O
OH
OH OH
OR
12
b. 键专一性
A—B
O
酯酶
R1C
40
4、裂合酶类（lyases）
催化非水解地除去底物分子中的基团及其逆反应的酶.
AB 例1：
A+ B
41
例2：
42
5、异构酶类（isomerase）
催化异构化反应
A
B
例：
43
6、连接酶类（ligases, synthetases合成酶类）
将两个小分子合成一个大分子，通常需要ATP供能。
A + B + ATP