鲁东大学生物化学期末复习资料试题大题答案

蛋白质结构与功能得关系解答一
(1)蛋白质一级结构与功能得关系
①一级结构就是空间构象得基础
蛋白质一级结构决定空间构象,即一级结构就是高级结构形成得基础。

只有具有高级结构得蛋白质才能表现生物学功能。

实际上很多蛋白质得一级结构并不就是决定蛋白质空间构象得惟一因素。

除一级结构、溶液环境外,大多数蛋白质得正确折叠还需要其她分子得帮助。

这些参与新生肽折叠得分子,一类就是分子伴侣,另一类就是折叠酶。

②一级结构就是功能得基础
一级结构相似得多肽或蛋白质,其空间构象与功能也相似。

相似得一级结构具有相似得功能,不同得结构具有不同得功能,即一级结构决定生物学功能。

③蛋白质一级结构得种属差异与分子进化
对于不同种属来源得同种蛋白质进行一级结构测定与比较,发现存在种属差异。

蛋白质一定得结构执行一定得功能,功能不同得蛋白质总就是有不同得序列。

如果一级结构发生变化,其蛋白质得功能可能发生变化。

④蛋白质得一级结构与分子病
蛋白质得氨基酸序列改变可以引起疾病,人类有很多种分子病已被查明就是某种蛋白质缺乏或异常。

这些缺损得蛋白质可能仅仅有一个氨基酸发生异常所造成得,即所为得分子病。

如镰状红细胞贫血症(HbS)。

(2)蛋白质高级结构与功能得关系
①高级结构就是表现功能得形式蛋白质一级结构决定空间构象,只有具有高级结构得蛋白质才能表现出生物学功能。

②血红蛋白得空间构象变化与结合氧
血红蛋白(Hb)就是由α2β2组成得四聚体。

每个亚基得三级结构与肌红蛋白(Mb)相似,中间有一个疏水“口袋”,亚铁血红素位于“口袋”中间,血红素上得Fe2+能够与氧进行可逆结合。

当第一个O2与Hb结合成氧合血红蛋白(HbO2)后,发生构象改变犹如松开了整个Hb分子构象得“扳机”,导致第二、第三与第四个O2很快得结合。

这种带O2得Hb亚基协助不带O
亚基结合氧得现象,称为协同效应。

O2与Hb结合后引起Hb构象变化,
2
进而引起蛋白质分子功能改变得现象,称为别构效应。

小分子得O2称为别构剂或协同效应剂。

Hb则称为别构蛋白。

③构象病因蛋白质空间构象异常变化——相应蛋白质得有害折叠、折叠不能,或错误折叠导致错误定位引起得疾病,称为蛋白质构象病。

其中朊病毒病就就是蛋白质构象病中得一种。

蛋白质结构与功能得关系解答二
(一)蛋白质一级结构与功能得关系要明白三点:
1、一级结构就是空间构象与功能得基础,空间构象遭破坏得多肽链只要其肽键未断,一级结构未被破坏,就能恢复到原来得三级结构,功能依然存在。

2、即使就是不同物种之间得多肽与蛋白质,只要其一级结构相似,其空间构象及功能也越相似。

3、物种越接近,其同类蛋白质一级结构越相似,功能也相似。

但一级结构中有些氨基酸得作用却就是非常重要得,若蛋白质分子中起关键作用得氨基酸残基缺失或被替代,都会严重影响其空间构象或生理功能,产生某种疾病,这种由蛋白质分子发生变异所导致得疾病,称为“分子病”。

(二)蛋白质空间结构与功能得关系
蛋白质多种多样得功能与各种蛋白质特定得空间构象密切相关。

其构象发生改变,功能活性也随之改变。

以肌红蛋白 (Mb)与血红蛋白(Hb)为例阐述蛋白质空间结构与功能得关系。

Mb与Hb都就是含有血红素辅基得蛋白质。

携带氧得就是血红素中得Fe ２+,Fe ２＋有6个配位键,其中四个与吡咯环N配位结合,一个与蛋白质得组氨酸残基结合,另一个即可与氧结合。

而血红素与蛋白质得稳定结合主要靠以下两种作用:一就是血红素分子中得两个丙酸侧链与肽链中氨基酸侧链相连,另一作用即就是肽链中得组氨酸残基与血红素中Fe 2+ 配位结合。

Mb只有一条肽链,故只结合一个血红素,只携带1分子氧,其氧解离曲线为直角双曲线,而Hb就是由四个亚基组成得四级结构,共可结合4分子氧,其氧解离曲线为“S”形曲线,从曲线得形状特征可知,Hb第一个亚基与O 2结合,可促进第二、第三个亚基与O 2得结合,前三个亚基与O 2结合,又大大促进第四个亚基与O 2结合,这种一个亚基与其配体结合后,能影响蛋白质分子中另一亚基与配体结合能力得效应,称协同效应,O ２与Hb之间就是促进作用,称正协同效应。

之所以会有这种效应,就是因为未结合O 2时,Hb结构紧密,此时Hb与O 2亲与力小,随着O 2得结合,其亚基之间键断裂,空间结构变得松弛,此种状态Hb与O 2亲与力即增加。

这种一个氧分子与 Hb亚基结合后引起亚基构象变化得效应称变构效应,有关此效应会在后面酶一章中详细解释。

肌红蛋白只有一条肽链,不存在协同效应。

由此可见, Hb与Mb在空间结构上得不同,决定了它们在体内发挥不同得生理功能。

蛋白质结构与功能得关系解答三
一、蛋白质一级结构与功能得关系
蛋白质得一级结构决定了空间构象,空间构象决定了蛋白质得生物学功能。

(一)蛋白质得一级结构决定其高级结构
如核糖核酸酶含124个氨基酸残基,含4对二硫键,在尿素与还原剂β-巯基乙醇存在下松解为非折叠状态。

但去除尿素与β—巯基乙醇后,该有正确一级结构得肽链,可自动形成4对二硫键,盘曲成天然三级结构构象并恢复生物学功能。

(二)一级结构与功能得关系
已有大量得实验结果证明,如果多肽或蛋白质一级结构相似,其折叠后得空间构象以及功能也相似。

几种氨基酸序列明显相似得蛋白质,彼此称为同源蛋白质。

可认为同源蛋白质来自同一祖先,它们得基因编码序列及蛋白质氨基酸组成有较大得保守性,构成蛋白质家族。

在进化过程中祖先蛋白得基因发生突变,蛋白质结构逐渐发生变异,同源蛋白质序列得相似性大小反映蛋白质之间得进化关系得近远。

比较广泛存在各种
生物得某种蛋白质,如细胞色素C得一级结构,通过分析不同物种得细胞色素C一级结构间相似程度,可反映出该物种在进化中得位置。

二、蛋白质得空间结构与功能得关系
蛋白质得空间结构决定了其生物学功能。

下面以肌红蛋白与血红蛋白为例,说明蛋白质空间结构与功能关系。

(一)肌红蛋白(Mb)与血红蛋白(Hb)得结构得相似性决定了功能得相似性
肌红蛋白与血红蛋白都都能与氧结合,因为它们以血红素为辅基,并且在血红素周围以疏水性氨基酸残基为主,形成空穴,为铁原子与氧结合创造了结构环境。

(二)肌红蛋白(Mb)与血红蛋白(Hb)得结构得差异性决定了功能得不同
肌红蛋白为单肽链蛋白质,而血红蛋白就是由四个亚基组成得寡聚蛋白,这样得空间结构差异决定了它们之间得功能得各自特性。

肌红蛋白得主要功能就是储存氧。

其三级结构折叠方式使辅基血红素对环境中O2得浓度改变非常敏感,当环境中得O2分压高时,Mb与O2结合能力极高,起到对O2得储存功能;当环境中得O2分压低时,Mb与O2结合能力大大降低,对外释放O2,为环境提供O2供机体所需。

血红蛋白得主要功用就是在循环中转运氧。

Hb由4个亚基组成四级结构,每个亚基可结合1个血红素并携带1分子氧,共结合4分子氧。

Hb各亚基得三级结构与Mb极为相似,也有可逆结合氧分子得能力,但Hb各亚基与氧得结合存在着正协同效应。

(三)血红蛋白得构象变化与运氧功能
变构效应(allosteric effect):当血红蛋白得一个α亚基与氧分子结合以后,可引起其她亚基得构象发生改变,对氧得亲与力增加,从而导致整个分子得氧结合力迅速增高,使血红蛋白得氧饱与曲线呈“S”形(图2-11 )。

这种由于蛋白质分子构象改变而导致蛋白质分子功能发生改变得现象称为变构效应。

引起变构效应得小分子称变构效应剂。

变构效应在细胞蛋白与酶功能调节中有普遍意义。

协同效应(cooperativity):一个亚基与其配体(Hb中得配体为O2)结合后,能影响此寡聚体中另一亚基与配体得结合能力,称为协同效应。

如果就是促进作用则称为正协同效应(positive cooperativity);反之则为负协同效应(negative cooperativity)。

当 Hb中第一个亚基与O2结合后,引起其它盐键断裂促进第二、三、四亚基更易与O2结合,完成Hb得带O2过程,发生了亚基之间相互作用得正协同效应。

带O2得Hb亚基结构松弛,呈松弛态(relaxed state,R 态)。

这时小分子(O2)与大分子(Hb)亚基结合,导致分子构象改变及生物功能变化得过程,发生了变构效应。

血红蛋白特定空间构象及亚基间得正协同效应,则有利于Hb在氧分压高得肺部迅速充分得地与O2结合;而在氧分压低得组织发生相反过程,又迅速得最大限度得释出转运得O2,完成Hb得生理功能。

别
构调节剂(allosteric modulator)结合在别构酶得调节部位调节该酶催化活性得生物分子,别构调节剂可以就是激活剂,也可以就是抑制剂。

别构调节(allosteric regulation)又称别位调节或变构调节。

受别构调节得酶称为别位酶(aIlosteric enzyme)。

别构调节不引起酶得构型(configuration)变化,不涉及共价键变化。

别构酶多就是关键酶(如限速酶)。

此类酶所催化得反应常就是不可逆反应。

这一代谢过程如有逆向过程,则由另一种酶催化。

IEhrR。

举例说明
例如,磷酸化酶可催化糖原分解,此反应不可逆,其逆向代谢过程由糖原合成酶催化,使糖原得以合成。

糖原磷酸化酶与糖原合成酶都就是别位酶。

别构酶得效应物又称为变构剂,多为代谢物。

【举例说明1】K2xtV。

代谢物可以作为效应物,以别构调节方式进行反馈调节,使代谢物不致过多,亦不致过少。

【举例说明2】
这一调节机制使能量得以有效利用,不致浪费。

【举例说明3】
这类代谢调节中,负反馈作用更为多见。

这就是因为过量生成多余产物,不仅就是浪费,且会有害。

别构调节还使不同代谢途径相互协调。

【举例说明4】J0FFv。

关于效应物如何引起酶活性得变化,所知不多,但可以认为效应物与别构酶得特定部位(别位)以非共价键结合后,使酶蛋白得立体结构发生变化,出现次级键得改变,或同时引起亚基之间缔合状态得变化,这一构象变化如有利于酶得催化部位发挥作用,则引起酶得活化;如妨碍其发挥作用,则引起酶活性得抑制。

【举例说明5】9UMj7。

变构方式
不同得别构酶,具体变构方式可有所不同。

有得别构酶,其催化亚基不必与调节亚基分离,即可呈现活性;而另一些别构酶,其催化亚基须与调节亚基分离,方显活性。

别构酶由一个以上亚基构成,所以就是寡聚酶。

这种寡聚酶如上述A激酶,由催化亚基与调节亚基组成。

催化亚基具有与作用物得结合位点,而调节亚基具有与变构剂非共价结合得特定位点。

但个别别构酶,如依赖cGMP得蛋白激酶,其催化部位与调节部位处于同一亚基。

不少别构酶得作用物即就是其活化得变构剂。

例如,乙酰CoA就是乙酰CoA羧化酶得活化变构剂。

反之,反应产物或代谢终末阶段产物,常就是别构酶得变构抑制剂。

例如,6磷酸葡萄糖可变构抑制己糖激酶,葡萄糖可反馈抑制糖原磷酸化酶等。

别构酶所催化得反应,其反应动力学不符合米-曼二氏方程式,低浓度得作用物即对反应速度有很大影响。

体内得代谢物(作用物)浓度一般较低,即使如此,其浓度稍有变化,即可能对反应速度产生很大影响。

达到最大反应速度一半时得作用物浓度,在别构酶不称为Km,而改称K0、5s 。

YvDJ4。

别构效应:包括别构激活与别构抑制,引起别构激活得调节物往往就是底物,引起别构抑制得调节物往往就是代谢终产物。

(3)别构酶
服从别构调节得酶,称为别构酶。

例如天冬氨酸转氨甲酰酶ATCase,别构酶具有下述特点:RcaQi。

①多为寡聚蛋白,有一个或多个别构部位
②它们经常位于一个代谢途径得开始或分支点
③具有与简单得非调节酶不同得理化性质与动力学行为。

5)别构调节得意义
①别构酶能在低或中等得底物浓度时最大程度地影响代谢速度。

而在高底物浓度时表现最小影响。

②S形动力学还出现于某些调节物与酶得结合上,说明别构部位之间也存在相互作用。

显然这种S型结合动力学对酶得调节具有放大效应。

③别构抑制就是细胞内主要得抑制方式。

已知控制细胞代谢流量得主要方式——末端产物抑制,其控制位点上得酶就是别构酶
x3hPo。

3.计算1摩尔琥珀酸在体内彻底氧化分解产生多少摩尔ATP？写出计算依据。

琥珀酸到延胡索酸 1、5ATP
苹果酸到草酰乙酸 2、5ATP
草酰乙酸→磷酸烯醇式丙酮酸 -1ATP
磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸 1ATP
丙酮酸→乙酰COA 2、5ATP
异柠檬酸→α-酮戊二酸 2、5ATP
α-酮戊二酸→琥珀酸 COA 2、5ATP
琥珀酸 COA→延胡索酸 1ATP
琥珀酸→延胡索酸 1、5ATP
苹果酸→草酰乙酸 2、5 ATP
1摩尔琥珀酸在体内彻底氧化分解16、5molATP
6-磷酸葡萄糖得代谢去向:
①在葡萄糖-6磷酸酶得作用下水解成葡萄糖
②机体需要能量时进入糖酵解,生成乳酸或者进行有氧氧化生成CO2与H2O,释放能量;
③在磷酸葡萄糖变为美得催化下转变成1-磷酸葡萄糖,合成糖原;
④在6-磷酸葡萄糖脱氢酶得作用下进入磷酸戊糖途径;
6-磷酸葡萄糖就是糖酵解、有氧氧化、磷酸戊糖途径以及糖原合成与分解途径得共同中间产物。

就是各代谢途径得交叉点。

主要由代谢途径中关键酶活性得强弱来决定6-磷酸葡萄糖得代谢去向。

s9xTx。

1、葡萄糖分解代谢生成乙酰辅酶A
【糖得有氧氧化】葡萄糖→丙酮酸→乙酰辅酶A→CO2+H2O。

此过程在只能有线粒体得细胞中进行,并且必须要有氧气供应。

糖得有氧氧化就是机体获得ATP得主要途径,1分子葡萄糖彻底氧化为二氧化碳与水可合成30或32分子ATP(过去得理论值为36或38分子ATP)。

【糖转化为脂肪】葡萄糖→乙酰辅酶A→脂肪酸→脂肪。

这就是糖转化为脂肪得途径,脂肪就是机体高度还原得能源贮存形式,疏水,可以大量贮存,但利用速度较慢。

2、脂肪氧化分解产生乙酰辅酶A
3、氨基酸分解代谢生成乙酰辅酶A
乙酰辅酶A得彻底氧化
乙酰CoA就是生化代谢中得一个枢纽性物质,如前所述,糖、脂肪、氨基酸分解代谢都能产生乙酰辅酶A;乙酰辅酶A有多种代谢去路,可以合成脂肪酸、胆固醇、酮体等,乙酰辅酶A 彻底氧化释放能量得途径就是三羧酸循环。

通过三羧酸循环与氧化磷酸化,乙酰CoA氧化产生CO2、H2O,释放能量推动ATP合成。

在营养物质产能代谢中,三羧酸循环与氧化磷酸化就是释放能量最多得环节,就是营养物质产能代谢与相互转化得枢纽。

w9B0s。

丙酮酸得来源通常有这几种:
1、糖酵解:由葡萄糖经糖酵解途径产生丙酮酸,这就是主要来源。

2、转氨基作用:丙氨酸在转氨酶得作用下,生成丙酮酸。

去路比较多:
1、三羧酸循环:丙酮酸经脱氢酶生成乙酰CoA,经三羧酸循环,彻底氧化分解。

2、无氧呼吸:在没有氧气存在得情况下,丙酮酸经过不彻底得氧化分解,生成乙醇或乳酸。

3、转氨基作用:丙酮酸在转氨酶得作用下,生成丙氨酸。

4、糖异生作用:丙酮酸可经糖异生途径,重新生成二氧化碳。

5、回补反应:三羧酸循环中,不停消耗草酰乙酸,为了循环能正常进行,需要补充草酰乙酸,其中一个途径就就是丙酮酸在羧化酶催化下,生成草酰乙酸。

D8Rw0。

羧酸循环`有何特点与生物学意义
三羧酸循环得特点:①必须在有氧条件下进行;②就是机体主要得产能途径;③就是单向反应体系;④必须不断补充中间产物;
三羧酸循环得生物学意义:①就是三大营养素得最终代谢通路;②就是三大营养素代谢联系得枢纽③为呼吸链提供H＋与e;④为某些物质得生物合成提供小分子得前体物质lujlW。