蛋白质的二级结构
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如催产素、加压素、血管紧张素、促肾上腺皮质激 素、促甲状腺素释放激素、促性腺激素释放激素等
神经肽（neuropeptide）
如脑啡肽、 β-内啡肽、强啡肽、孤啡肽、P物质、 神经肽Y等
第二节 蛋白质的分子结构
蛋白质是氨基酸 通过肽键相连形成的 具有三维结构的生物 大分子。一般将蛋白 质分子的结构分为四 个层次来学习。
氨基酸的理化性质
1. 两性解离及等电点
在某一溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势 及程度相等，呈电中性，此时该溶液的pH值即为该氨基 酸的等电点 (isoelectric point，pI )。
2. 紫外吸收性质
含有共轭双键的芳香族氨 基酸 Trp, Tyr 的最大吸收峰 在280nm波长附近。
5.89
5.68 5.66 5.07
55..4784
天天冬冬酰胺胺 asparagine AAsnn N 5.41
含酰胺基氨基酸
谷谷氨氨酰酰胺胺 glutamine GGlnn Q 5.65
苏苏氨氨酸 threonine ThTrhr T 5.60
3. 酸性氨基酸
γβ 4. 碱性氨基酸
εδγβ
δγβ
α-helix
④ 肽链中氨基酸残基侧链R基，分 布在螺旋外侧，其形状、大小及电 荷均会影响α-螺旋的形成。
β-pleated sheet
①是肽链相当伸展的结构，肽平面之间折叠成 锯齿状，相邻肽平面间呈110°角。
天冬氨酸 aspartic acid Asp D 2.97 谷氨酸 glutamic acid Glu E 3.22
赖氨酸 lysine
Lys K 9.74
精氨酸 arginine δ-胍基
Arg R 10.76
组氨酸 histidine 咪唑基—杂环氨基酸
His H 7.59
1968年美国Dudrick，在研究人体营养学工作中，利用
α-helix
① 多个肽平 面通过Cα的 旋转，相互之 间紧密盘曲成 稳固的右手螺 旋。
α-helix
② 主链螺旋 上升，每3.6个 氨基酸残基上 升一圈，螺距 0.54nm。肽平 面和螺旋长轴 平行。
α-helix
③ 相邻两圈螺旋 之间借肽键中羰基氧 (C＝O)和亚氨基氢 (NH)形成许多链内氢 键，即每一个氨基酸 残基中的亚氨基氢和 前面相隔三个残基的 羰基氧之间形成氢键， 这是稳定α-螺旋的 主要化学键。
蛋白质平均含氮量（N%）：16%
∴ 蛋白质含量=含氮克数×6.25（凯氏定氮法）
一，基本组成单位——氨基酸 (amino acid, AA)
参与编码蛋白质的基本氨基酸，只有20种。
氨基酸的通式
COOH H2N C H
R
1. 20种AA中除Pro外，与羧基相 连的α-碳原子上都有一个氨基， 因而称α-氨基酸。
3. 茚三酮反应
蓝紫色化合物
该蓝紫色化合物在570nm波长处有最大 吸收，可用于氨基酸的定量分析。
三、 肽与肽键 (peptide and peptide bond)
肽键
二肽
氨基酸残基 (residue) 寡肽；多肽; 蛋白质。
四、生物活性肽 (bioactive peptide)
谷胱甘肽 （glutathione, GSH） 多肽类激素
芳香族氨基酸
脯脯氨酸酸 proline
Pro P 6.30
亚氨基酸 吡咯烷环--杂环氨基酸
2. 极性中性氨基酸
吲哚环--杂环氨基酸
色色氨氨酸酸 tryptophan Trp W
芳香族氨基酸
丝丝氨氨酸酸 serine
羟基氨基酸
酪酪氨氨酸酸 tyrosine
SSeerr S Tyyrr Y
半半胱胱氨氨酸酸 cysteine CCyyss C 蛋苯蛋氨丙氨酸酸氨含酸硫氨mphe基ethn酸iyolnailnaeninMeMPehette MF
蛋白质二级结构是指多肽链的主链骨架 中若干肽单元，各自沿一定的轴盘旋或折叠， 并以氢键为主要次级键而形成的有规则或无 规则的构象，如α-螺旋、β-折叠、β-转角和 无规卷曲等。蛋白质二级结构一般不涉及氨 基酸残基侧链的构象。
二级结构的主要结构单位——肽单元（peptide unit） 二级结构的主要化学键 ——氢键 (ly G 5.97
丙氨酸 alanine
Ala A 6.00
支 缬缬氨氨酸酸 valine
链
VVaall V
氨 基
亮亮氨氨酸酸
leucine
LLeueu L
酸
异异亮氨氨酸酸 isoleucine Ile I
5.96 5.98
6.02
苯苯丙丙氨氨酸酸 phenylalanine Phe F 5.48
Ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase
一、蛋白质的一级结构(primary structure)
蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残 基的排列顺序。主要化学键是肽键，有的还包含二硫 键。
二、蛋白质的二级结构(secondary structure)
结晶氨基酸配出了氨基酸输液，挽救了很多病人的生命。因
此氨基酸营养输液是继“疫苗”、“维生素”、“抗生素”
之后，被誉为二十世纪医疗史上的四个里程碑。
我国氨基酸类药物的发展
1953年药典，1960年药典都为0； 1977年药典为4种； 1985年药典为3种； 1990年药典为5种； 1995年药典为12种； 1998年增补版药典为26种； 2000年药典原料药22种，制剂4种。
第一章 蛋白质的结构与功能
protein Pro, Pr, P
蛋白质是生物体的基本组成成分之一，几 乎参与了生命活动的所有过程。
分布广
含量：约占固体成分的近1/2（45%） 种类：一个真核细胞达数千种，每一种
均有其特定的结构与功能
第一节 蛋白质的分子组成
一，元素组成:
碳、氢、氧、氮 、硫 （ C、H、O、N、S ） 以及磷、 铁、 铜、 锌、 碘、 硒
2. 不同的α-AA，其R侧链不同。 氨基酸R侧链对蛋白质空间结构和 理化性质有重要影响。
3. 除Gly的R侧链为H原子外，其 他AA的α-碳原子都是不对称碳原 子，可形成不同的构型，因而具 有旋光性。
氨基酸的分类
按侧链的结构和理化性质可分为：
非极性、疏水性氨基酸 极性、中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸
神经肽（neuropeptide）
如脑啡肽、 β-内啡肽、强啡肽、孤啡肽、P物质、 神经肽Y等
第二节 蛋白质的分子结构
蛋白质是氨基酸 通过肽键相连形成的 具有三维结构的生物 大分子。一般将蛋白 质分子的结构分为四 个层次来学习。
氨基酸的理化性质
1. 两性解离及等电点
在某一溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势 及程度相等，呈电中性，此时该溶液的pH值即为该氨基 酸的等电点 (isoelectric point，pI )。
2. 紫外吸收性质
含有共轭双键的芳香族氨 基酸 Trp, Tyr 的最大吸收峰 在280nm波长附近。
5.89
5.68 5.66 5.07
55..4784
天天冬冬酰胺胺 asparagine AAsnn N 5.41
含酰胺基氨基酸
谷谷氨氨酰酰胺胺 glutamine GGlnn Q 5.65
苏苏氨氨酸 threonine ThTrhr T 5.60
3. 酸性氨基酸
γβ 4. 碱性氨基酸
εδγβ
δγβ
α-helix
④ 肽链中氨基酸残基侧链R基，分 布在螺旋外侧，其形状、大小及电 荷均会影响α-螺旋的形成。
β-pleated sheet
①是肽链相当伸展的结构，肽平面之间折叠成 锯齿状，相邻肽平面间呈110°角。
天冬氨酸 aspartic acid Asp D 2.97 谷氨酸 glutamic acid Glu E 3.22
赖氨酸 lysine
Lys K 9.74
精氨酸 arginine δ-胍基
Arg R 10.76
组氨酸 histidine 咪唑基—杂环氨基酸
His H 7.59
1968年美国Dudrick，在研究人体营养学工作中，利用
α-helix
① 多个肽平 面通过Cα的 旋转，相互之 间紧密盘曲成 稳固的右手螺 旋。
α-helix
② 主链螺旋 上升，每3.6个 氨基酸残基上 升一圈，螺距 0.54nm。肽平 面和螺旋长轴 平行。
α-helix
③ 相邻两圈螺旋 之间借肽键中羰基氧 (C＝O)和亚氨基氢 (NH)形成许多链内氢 键，即每一个氨基酸 残基中的亚氨基氢和 前面相隔三个残基的 羰基氧之间形成氢键， 这是稳定α-螺旋的 主要化学键。
蛋白质平均含氮量（N%）：16%
∴ 蛋白质含量=含氮克数×6.25（凯氏定氮法）
一，基本组成单位——氨基酸 (amino acid, AA)
参与编码蛋白质的基本氨基酸，只有20种。
氨基酸的通式
COOH H2N C H
R
1. 20种AA中除Pro外，与羧基相 连的α-碳原子上都有一个氨基， 因而称α-氨基酸。
3. 茚三酮反应
蓝紫色化合物
该蓝紫色化合物在570nm波长处有最大 吸收，可用于氨基酸的定量分析。
三、 肽与肽键 (peptide and peptide bond)
肽键
二肽
氨基酸残基 (residue) 寡肽；多肽; 蛋白质。
四、生物活性肽 (bioactive peptide)
谷胱甘肽 （glutathione, GSH） 多肽类激素
芳香族氨基酸
脯脯氨酸酸 proline
Pro P 6.30
亚氨基酸 吡咯烷环--杂环氨基酸
2. 极性中性氨基酸
吲哚环--杂环氨基酸
色色氨氨酸酸 tryptophan Trp W
芳香族氨基酸
丝丝氨氨酸酸 serine
羟基氨基酸
酪酪氨氨酸酸 tyrosine
SSeerr S Tyyrr Y
半半胱胱氨氨酸酸 cysteine CCyyss C 蛋苯蛋氨丙氨酸酸氨含酸硫氨mphe基ethn酸iyolnailnaeninMeMPehette MF
蛋白质二级结构是指多肽链的主链骨架 中若干肽单元，各自沿一定的轴盘旋或折叠， 并以氢键为主要次级键而形成的有规则或无 规则的构象，如α-螺旋、β-折叠、β-转角和 无规卷曲等。蛋白质二级结构一般不涉及氨 基酸残基侧链的构象。
二级结构的主要结构单位——肽单元（peptide unit） 二级结构的主要化学键 ——氢键 (ly G 5.97
丙氨酸 alanine
Ala A 6.00
支 缬缬氨氨酸酸 valine
链
VVaall V
氨 基
亮亮氨氨酸酸
leucine
LLeueu L
酸
异异亮氨氨酸酸 isoleucine Ile I
5.96 5.98
6.02
苯苯丙丙氨氨酸酸 phenylalanine Phe F 5.48
Ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase
一、蛋白质的一级结构(primary structure)
蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残 基的排列顺序。主要化学键是肽键，有的还包含二硫 键。
二、蛋白质的二级结构(secondary structure)
结晶氨基酸配出了氨基酸输液，挽救了很多病人的生命。因
此氨基酸营养输液是继“疫苗”、“维生素”、“抗生素”
之后，被誉为二十世纪医疗史上的四个里程碑。
我国氨基酸类药物的发展
1953年药典，1960年药典都为0； 1977年药典为4种； 1985年药典为3种； 1990年药典为5种； 1995年药典为12种； 1998年增补版药典为26种； 2000年药典原料药22种，制剂4种。
第一章 蛋白质的结构与功能
protein Pro, Pr, P
蛋白质是生物体的基本组成成分之一，几 乎参与了生命活动的所有过程。
分布广
含量：约占固体成分的近1/2（45%） 种类：一个真核细胞达数千种，每一种
均有其特定的结构与功能
第一节 蛋白质的分子组成
一，元素组成:
碳、氢、氧、氮 、硫 （ C、H、O、N、S ） 以及磷、 铁、 铜、 锌、 碘、 硒
2. 不同的α-AA，其R侧链不同。 氨基酸R侧链对蛋白质空间结构和 理化性质有重要影响。
3. 除Gly的R侧链为H原子外，其 他AA的α-碳原子都是不对称碳原 子，可形成不同的构型，因而具 有旋光性。
氨基酸的分类
按侧链的结构和理化性质可分为：
非极性、疏水性氨基酸 极性、中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸