蛋白质的分解代谢ppt课件
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实验诊断学PPT蛋白质代谢课件
蛋白质代谢紊乱的检测
血清总蛋白及清蛋白降低
肝细胞损害影响总蛋白与清蛋白合成 常见的疾病有 亚急性重症肝炎，慢性中度以上持续性肝炎、肝硬化、 肝癌等。清蛋白含量与有功能的肝细胞数量成正比， 清蛋白持续下降，提示进行性肝细胞坏死，预后不良； 治疗后清蛋白上升，提示肝细胞再生，治疗有效。血 清总蛋白<60g/L或清蛋白<25g/L称为低蛋白血症，常 出现严重水肿及胸腔积液、腹腔积液。
蛋白质代谢紊乱的检测
方法 常用的方法是醋酸纤维薄膜电泳或琼脂糖凝胶 电泳
参考范围 醋酸纤维素膜法 白蛋白：0.62~0.71 α1球蛋白0.03~0.04 α2球蛋白0.06~0.10 β球蛋白0.07~0.11 γ球蛋白0.09~0.18
蛋白质代谢紊乱的检测
临床意义
严重肝病时，血浆纤维蛋白原、凝血酶原等凝血因子 合成减少
肝细胞严重损害时，尿素合成减少，血氨升高，临床 上表现为肝性脑病
蛋白质代谢紊乱的检测
血清总蛋白和清蛋白、球蛋白比值测定
90%以上的血清总蛋白（STP）和全部的血清清蛋白 （ALB）由肝合成，是反映肝功能的重要指标
清蛋白是正常人体血清中的主要蛋白质组成，半衰期 15~19d，属于非急性时相蛋白，肝每天大约合成 120mg/kg，在维持血液胶体渗透压、体内代谢物质转 运及营养等方面起重要作用
蛋白质代谢紊乱的检测
A/G倒置 清蛋白降低和（或）球蛋白增高，用于慢 性肝病、结缔组织病等免疫球蛋白增多性疾病的辅助 诊断
蛋白质代谢紊乱的检测
影响因素 激烈运动后数小时内血清总蛋白可增高 4~8g/L；卧位比直立位时总蛋白浓度低3~5g/L；溶血 标本中每1g/L的血红蛋白可引起总蛋白测定值增加约 3%；含脂质较多的乳糜标本影响检测准确性，需进行 预处理
蛋白质代谢ppt课件
第十章 蛋白质代谢
完整版课件
1
第一节 蛋白质的营养和消化
一、蛋白质的重要性
1.蛋白质是生物体的重要组成，维持组织细胞 的生长、更新和修复；
2.参与多种重要的生理活动；
3.氧化供能。
完整版课件
2
二、蛋白质的需要量和营养价值
（一）氮平衡：
• 人体每日须分解一定量的组织蛋白质，并以含氮 终产物的形式排出体外。同时，须从食物中摄取 一定量的蛋白质，以维持正常生理活动之需。
总体而言：动物蛋白营养价值较植物高！
完整版课件
9
• 将几种营养价值较低的食物蛋白质混合后食用， 以提高其营养价值的作用称为食物蛋白质的互 补作用。
• 例如，谷类蛋白质含Lys较少而Trp较多，而豆 类蛋白质含Trp较少而Lys较多，二者混合后食 用，即可提高营养价值。
完整版课件
10
三、蛋白质的消化
代
胺类
转化或参与合成
谢
某些含氮化合物
库
合成
组织蛋白质
氨基酸的来源与去路
完整版课件
20
一、氨基酸的脱氨基作用
氨基酸分解代谢最首要的反应是脱氨基作用
在这三种脱氨基作用中，完整以版课联件 合脱氨基作用最为重要21
（一）氧化脱氨基作用：
• 氧化脱氨基的反应过程包括脱氢和水解两
步，脱氢反应需酶催化，而水解反应则不
需酶的催化。
酶
R-CH-COOH
NH2
2H
H2O
R-C-COOH
NH 亚氨基酸
R-C-COOH + NH3 O -酮酸
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22
氨基酸氧化脱氨的主要酶：
L-氨基酸氧化酶（活性低，分布于肝及肾脏， 辅基为FMN）
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1
第一节 蛋白质的营养和消化
一、蛋白质的重要性
1.蛋白质是生物体的重要组成，维持组织细胞 的生长、更新和修复；
2.参与多种重要的生理活动；
3.氧化供能。
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2
二、蛋白质的需要量和营养价值
（一）氮平衡：
• 人体每日须分解一定量的组织蛋白质，并以含氮 终产物的形式排出体外。同时，须从食物中摄取 一定量的蛋白质，以维持正常生理活动之需。
总体而言：动物蛋白营养价值较植物高！
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9
• 将几种营养价值较低的食物蛋白质混合后食用， 以提高其营养价值的作用称为食物蛋白质的互 补作用。
• 例如，谷类蛋白质含Lys较少而Trp较多，而豆 类蛋白质含Trp较少而Lys较多，二者混合后食 用，即可提高营养价值。
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10
三、蛋白质的消化
代
胺类
转化或参与合成
谢
某些含氮化合物
库
合成
组织蛋白质
氨基酸的来源与去路
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20
一、氨基酸的脱氨基作用
氨基酸分解代谢最首要的反应是脱氨基作用
在这三种脱氨基作用中，完整以版课联件 合脱氨基作用最为重要21
（一）氧化脱氨基作用：
• 氧化脱氨基的反应过程包括脱氢和水解两
步，脱氢反应需酶催化，而水解反应则不
需酶的催化。
酶
R-CH-COOH
NH2
2H
H2O
R-C-COOH
NH 亚氨基酸
R-C-COOH + NH3 O -酮酸
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22
氨基酸氧化脱氨的主要酶：
L-氨基酸氧化酶（活性低，分布于肝及肾脏， 辅基为FMN）
蛋白质分解和氨基酸代谢课件
目录
２、转氨基作用(transamination)
在转氨酶的作用下,α-氨基酸的氨基转移到α-酮酸的位置 上,生成相应的氨基酸,原来的氨基酸则转变为α-酮酸
分布广泛 可逆反应，是体内合成非必需氨基酸的重要途径
目录
体内重要的转氨酶： ①丙氨酸氨基转移酶 （alanine transaminase ALT/GPT）： Glu+丙酮酸 ALT α-酮戊二酸+Ala 肝细胞内酶，肝损伤时ALT升高
氮量的关系，评价蛋白质在体内的代谢情况
氮总平衡：摄入氮 = 排出氮（正常成人） 氮正平衡：摄入氮 > 排出氮（儿童、孕妇等） 氮负平衡：摄入氮 < 排出氮（蛋白质摄入不能满足需要,
饥饿、消耗性疾病患者）
目录
2、蛋白质的生理需要量：
* 体内蛋白质的最低分解量:成年人在不进食蛋白质的
情况下，其尿中仍排出一定量的含氮的代谢终产物
半必需氨基酸：
组氨酸和精氨酸在婴幼儿时期体内合成量不能满足生 长发育需要，也必须由食物提供。
•其余12种氨基酸体内可以合成，称非必需氨基酸。
目录
2、蛋白质的生理价值
—— 衡量蛋白质营养价值高低 食物蛋白质中所含必需氨基酸数量及种类与人体 蛋白质相接近，易于被人体吸收，N的保留值高， 则生理价值高。
*肠道中吸收入体内的氨是血氨的重要来源之一 *医学应用:
肝功能受损→血NH3↑ 抑制肠菌→肠道氨的产生→血氨↓ 降低肠道pH值→血NH3转变为NH4+以胺盐形式排出
→氨的吸收↓ →血氨↓
目录
第三节 氨基酸的一般代谢
目录
•氨基酸代谢库(metabolic pool)
食物蛋白经消化吸收产生的氨基酸（外 源性氨基酸）与体内组织蛋白降解产生的氨 基酸（内源性氨基酸）混合在一起，存在于 细胞内液、血液、其他体液中,总称为氨基酸 代谢库。
２、转氨基作用(transamination)
在转氨酶的作用下,α-氨基酸的氨基转移到α-酮酸的位置 上,生成相应的氨基酸,原来的氨基酸则转变为α-酮酸
分布广泛 可逆反应，是体内合成非必需氨基酸的重要途径
目录
体内重要的转氨酶： ①丙氨酸氨基转移酶 （alanine transaminase ALT/GPT）： Glu+丙酮酸 ALT α-酮戊二酸+Ala 肝细胞内酶，肝损伤时ALT升高
氮量的关系，评价蛋白质在体内的代谢情况
氮总平衡：摄入氮 = 排出氮（正常成人） 氮正平衡：摄入氮 > 排出氮（儿童、孕妇等） 氮负平衡：摄入氮 < 排出氮（蛋白质摄入不能满足需要,
饥饿、消耗性疾病患者）
目录
2、蛋白质的生理需要量：
* 体内蛋白质的最低分解量:成年人在不进食蛋白质的
情况下，其尿中仍排出一定量的含氮的代谢终产物
半必需氨基酸：
组氨酸和精氨酸在婴幼儿时期体内合成量不能满足生 长发育需要，也必须由食物提供。
•其余12种氨基酸体内可以合成，称非必需氨基酸。
目录
2、蛋白质的生理价值
—— 衡量蛋白质营养价值高低 食物蛋白质中所含必需氨基酸数量及种类与人体 蛋白质相接近，易于被人体吸收，N的保留值高， 则生理价值高。
*肠道中吸收入体内的氨是血氨的重要来源之一 *医学应用:
肝功能受损→血NH3↑ 抑制肠菌→肠道氨的产生→血氨↓ 降低肠道pH值→血NH3转变为NH4+以胺盐形式排出
→氨的吸收↓ →血氨↓
目录
第三节 氨基酸的一般代谢
目录
•氨基酸代谢库(metabolic pool)
食物蛋白经消化吸收产生的氨基酸（外 源性氨基酸）与体内组织蛋白降解产生的氨 基酸（内源性氨基酸）混合在一起，存在于 细胞内液、血液、其他体液中,总称为氨基酸 代谢库。
蛋白质降解和氨基酸代谢优秀课件.ppt
第七章 蛋白质降解和氨基酸的分解代谢
学习目标
◆掌握一些主要的概念：转氨作用，氧化脱氨，联合脱氨 基作用,鸟氨酸循环(尿素循环)，生酮和生糖氨基酸
◆熟悉鸟氨酸循环发生的部位，循环中的各步酶促反应， 尿素氮的来源
◆了解氨基酸碳骨架的氧化途径，特别是与代谢中心途径 （酵解和柠檬酸循环）的关系，以及一些氨基酸代谢 中酶的缺损引起的遗传病.
内容提要
◆生物体内蛋白质的降解体系主要包括溶酶体的非选择性降解和泛 肽/26S蛋白酶体的选择性降解.
◆谷氨酸脱氢酶催化氨整合到谷氨酸中，谷氨酰胺是氨的一个重要 载体和主要运输形式。葡萄糖-丙氨酸循环.
◆转氨酶催化α-氨基酸和α-酮酸的可逆相互转换。 ◆联合脱氨基作用是生物体脱氨的主要方式,主要分为以谷氨酸脱
L-谷氨酸脱氢酶
CH NH2 COOH
NAD(P)+ NAD(P)H+H+
COOH
CH2 CH2 C=O
+ NH3
COOH
R-CH-COO|
氨基酸氧化酶（FAD、FMN） R-C|| -COO-+NH3
NH+3
α-氨基酸
H2O+O2
H2O2
O
α-酮酸
蛋白质降解和氨基酸代谢优秀课件
• 氨基酸氧化酶：
（pepsinogen） （pepsin）
小肠 分泌 肠促胰液肽 中和胃酸
（secretin）
小肽
胰蛋白酶，糜蛋白酶，弹性蛋白酶
（trypsin） （chymotrypsin） （elastase）
羧肽酶， 氨肽酶 ， 二（三）肽酶
（carboxypeptidase）（aminopeptidase） （di，tripeptidase）
学习目标
◆掌握一些主要的概念：转氨作用，氧化脱氨，联合脱氨 基作用,鸟氨酸循环(尿素循环)，生酮和生糖氨基酸
◆熟悉鸟氨酸循环发生的部位，循环中的各步酶促反应， 尿素氮的来源
◆了解氨基酸碳骨架的氧化途径，特别是与代谢中心途径 （酵解和柠檬酸循环）的关系，以及一些氨基酸代谢 中酶的缺损引起的遗传病.
内容提要
◆生物体内蛋白质的降解体系主要包括溶酶体的非选择性降解和泛 肽/26S蛋白酶体的选择性降解.
◆谷氨酸脱氢酶催化氨整合到谷氨酸中，谷氨酰胺是氨的一个重要 载体和主要运输形式。葡萄糖-丙氨酸循环.
◆转氨酶催化α-氨基酸和α-酮酸的可逆相互转换。 ◆联合脱氨基作用是生物体脱氨的主要方式,主要分为以谷氨酸脱
L-谷氨酸脱氢酶
CH NH2 COOH
NAD(P)+ NAD(P)H+H+
COOH
CH2 CH2 C=O
+ NH3
COOH
R-CH-COO|
氨基酸氧化酶（FAD、FMN） R-C|| -COO-+NH3
NH+3
α-氨基酸
H2O+O2
H2O2
O
α-酮酸
蛋白质降解和氨基酸代谢优秀课件
• 氨基酸氧化酶：
（pepsinogen） （pepsin）
小肠 分泌 肠促胰液肽 中和胃酸
（secretin）
小肽
胰蛋白酶，糜蛋白酶，弹性蛋白酶
（trypsin） （chymotrypsin） （elastase）
羧肽酶， 氨肽酶 ， 二（三）肽酶
（carboxypeptidase）（aminopeptidase） （di，tripeptidase）
生化蛋白质降解和氨基酸的分解代谢讲课PPT
经胃蛋白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶作用后 磷酸吡哆醛与酶蛋白是以牢固的共价键形式结合的。
生物化学中将具有一个碳原子的基团称为“一碳单位”或“一碳基团”。
的蛋白质，已变成短链的肽和部分游离氨基酸。 转氨基作用可以在氨基酸与酮酸之间普遍进行。
在这一反应中天冬氨酸的氨基已经转移而成为精氨酸的组分。 1、丙氨酸、苏氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、甘氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、亮氨酸、赖氨酸及色氨酸共10种氨基酸分解后形成乙酰CoA。 一、形成乙酰辅酶A的途径
天冬氨酸 α-酮戊二酸 草酰乙酸 谷氨酸 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。
G这T种P、代A谢T缺P是陷例变属构于如抑分制子L剂疾—；病。谷氨酸的氨基在酶的催化下转移到丙酮酸上，谷氨酸变 成了α—酮戊二酸，而丙酮酸则变成丙氨酸。 4．亚甲基又称(甲叉基) —CH2—
有些氨基酸在神经系统活动中起着重要作用，它们本身都属于生物活性物质，此外，生物体在生命活动中还需要由氨基酸合成许多其 他生物分子来调节代谢及生命活动。 动物和高等植物的转氨酶一般只催化L—氨基酸和α—酮酸的转氨作用。 亚精胺和精胺的分子中，含有许多氨基，因此又统称多胺。 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。 3．尿素循环有关酶的遗传缺欠症： 创伤性休克或炎症病变部位都有组胺释放。 迄今所发现的转氨酶都是以磷酸吡哆醛作为辅基。 (一)酪氨酸代谢与黑色素的形成：
有些细菌又以氨基酸作为唯一碳源，这类细菌则以氨基 酸的分解为主。
高等植物随着机体的不断增长而不断需要氨基酸，因 此合成过程胜于分解过程。
第二节 氨基酸的脱氨基作用
氨基酸失去氨基的作用称为脱氨基作用，是机体氨基酸分解代 谢的第一个步骤。
脱氨基作用有氧化脱氨基和非氧化脱氨基作用两类。氧化脱氨 基作用普遍存在于动植物中。动物的脱氨基作用主要在肝脏中进行。 非氧化脱氨基作用见于微生物中，但并不普遍。
生物化学中将具有一个碳原子的基团称为“一碳单位”或“一碳基团”。
的蛋白质，已变成短链的肽和部分游离氨基酸。 转氨基作用可以在氨基酸与酮酸之间普遍进行。
在这一反应中天冬氨酸的氨基已经转移而成为精氨酸的组分。 1、丙氨酸、苏氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、甘氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、亮氨酸、赖氨酸及色氨酸共10种氨基酸分解后形成乙酰CoA。 一、形成乙酰辅酶A的途径
天冬氨酸 α-酮戊二酸 草酰乙酸 谷氨酸 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。
G这T种P、代A谢T缺P是陷例变属构于如抑分制子L剂疾—；病。谷氨酸的氨基在酶的催化下转移到丙酮酸上，谷氨酸变 成了α—酮戊二酸，而丙酮酸则变成丙氨酸。 4．亚甲基又称(甲叉基) —CH2—
有些氨基酸在神经系统活动中起着重要作用，它们本身都属于生物活性物质，此外，生物体在生命活动中还需要由氨基酸合成许多其 他生物分子来调节代谢及生命活动。 动物和高等植物的转氨酶一般只催化L—氨基酸和α—酮酸的转氨作用。 亚精胺和精胺的分子中，含有许多氨基，因此又统称多胺。 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。 3．尿素循环有关酶的遗传缺欠症： 创伤性休克或炎症病变部位都有组胺释放。 迄今所发现的转氨酶都是以磷酸吡哆醛作为辅基。 (一)酪氨酸代谢与黑色素的形成：
有些细菌又以氨基酸作为唯一碳源，这类细菌则以氨基 酸的分解为主。
高等植物随着机体的不断增长而不断需要氨基酸，因 此合成过程胜于分解过程。
第二节 氨基酸的脱氨基作用
氨基酸失去氨基的作用称为脱氨基作用，是机体氨基酸分解代 谢的第一个步骤。
脱氨基作用有氧化脱氨基和非氧化脱氨基作用两类。氧化脱氨 基作用普遍存在于动植物中。动物的脱氨基作用主要在肝脏中进行。 非氧化脱氨基作用见于微生物中，但并不普遍。
蛋白质的分解代谢
转氨酶
COOH
C O +H
R1
R2 C NH2 COOH
（1）转氨酶（其辅酶为磷酸吡哆醛）
*丙氨酸氨基转移酶（ALT） 又称谷丙转氨酶（GPT）
谷氨酸 + 丙酮酸 ALT -酮戊二酸 + 丙氨酸
临床意义：急性肝炎患者血清ALT升高
*天冬氨酸氨基转移酶（AST）又称谷草转氨酶(GOT)
AST
谷氨酸 + 草酰乙酸
二、蛋白质的需要量和营养价值
（一）氮平衡 尿与粪中的含氮量(排出氮)及摄入食物的含氮量(摄入 氮)可反映体内蛋白质的代谢概况，称为氮平衡。 *总氮平衡：摄入氮=排出氮 （蛋白质分解与合成处于平衡）如成人
*正氮平衡：摄入氮>排出氮
（蛋白质合成量多于分解量）如儿童、孕妇
*负氮平衡：摄入氮<排出氮 （蛋白质分解量多于合成量）如饥饿、消耗
性疾病
（二） 生理需要量
1、每天最低分解量 成人每日最低分解量约为20g/d蛋白质。
2、最低生理需要量 成人每日最低需要量: 30~50g/d
我国营养学会推荐的 成人每日需要量: 80g/d
（三） 蛋白质的营养价值
蛋白质的营养价值：
取决于其含必需氨基酸数量及种类的多少
*必需氨基酸： 体内需要而又不能自身合成，必须由食物 供应的氨基酸，称为必需氨基酸。
CH-NH 2 *天冬氨酸
(CH 2)3
AMP + PPi
CH-NH 2
COOH
CH 2 COOH
COOH 瓜氨酸
可由转氨基 作用提供
精氨酸代琥珀酸
3. 精氨酸的合成-2
精氨酸代琥 珀酸裂解酶
NH 2 C NH NH
蛋白质的降解和氨基酸代谢ppt课件
-------
COOH
CHNH2
谷氨酸 脱氢酶
CH2 +NAD(P)++H2O
CH2
COOH
.
COOH 体内（正）
C=O
CH2 +NAD(P)H+NH3
CH2 体外（反）
COOH
12
有毒！
COO
( C H 2 ) 2 NAD++H2O NADH+H++NH4+
HC
N
H
+ 3
L-谷氨酸脱氢酶
COO ( C H 2)2 CO
氨基酸
泛肽
.
4
提问：不同蛋白酶之间功能上区别可 能有什么？
•外切酶—氨肽酶
NH3+—
NH3+—
限制性内切酶
特定氨基酸间
随机 内切酶
CCOOOO--— —
•外切酶—羧肽酶
最终产物—氨基酸
.
5
• 1.下列哪项与蛋白质的变性无关？（ ）
• A、氢键被破坏 B离子键被破坏 C、肽键断裂 D、疏水 键被破坏
.
单宁等次生物
辅酶Q
16
3.谷氨酰胺和天冬酰胺的脱氨
C O N H2 ( C H 2)2
？脱氨
HC
N
H
+ 3
谷氨酰胺酶 H2O
COO
谷氨酰胺
天冬酰胺与之类似。
COO
NH3
( C H 2)2
HC
N
H
+ 3
COO
谷氨酸
上述两种酶广泛存在于微生物、动物、植物中，有相当高的专一性。
NH3何处去呢？ .
蛋白质水解 PPT课件
肽键
弹性蛋白酶 8.8 脂肪族氨基酸的羧基与其 他氨基酸的氨基所形成的 肽键 羧基肽酶A 7.4 中性氨基酸羧基末端的肽键
氨基酸
以脂肪族氨基酸作为羧基 末端的多肽和少量脂肪族 氨基酸 寡肽和中性氨基酸
羧基肽酶B
8.0
碱性氨基酸羧基末端的肽键
寡肽和碱性氨基酸
11
Aminopeptidase
endopeptidase
3.联合脱氨基作用
4.嘌呤核苷酸循环
α-酮酸
21
（一）*转氨基作用(transamination)
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
转氨酶
磷酸吡哆醛 （胺）
特点：
1. 只转移-NH2、不产生游离NH3 ； 2. 辅酶——磷酸吡哆醛/胺(氨基传递体)； 3. 反应可逆，逆过程是体内合成和改造非必需aa的途径 ； 4. 体内普遍进行，并且大多数aa.可将-NH2基转移给-酮戊二酸
4. 亚氨基酸和甘氨酸载体
15
三. *蛋 白 质 的 腐 败(putrefaction)
脱氨
R-COOH
NH3
Pr
肠菌 R-CH-COOH
脱羧
CO2
R-CH2NH2
NH2
（氧化、还原、水解）
酚、吲哚、
H2S、CH4、 CO2、NH3等
16
常见腐败产物
17
胺类的毒性（假神经递质学说）
肝脏
解毒
正常
第十一章
蛋白质的分解代谢
(protein catabolism)
1
主 要 内 容
蛋白质的营养作用 蛋白质的消化、吸收和腐败 氨基酸的一般代谢 一些氨基酸的特殊代谢
2
第一节 蛋白质的营养作用
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AA
1.耗能需Na＋的载体转运
细胞外 细胞膜
细胞内
COOH
CHNH2 CH2 γ CH2 C NH
γ-谷氨酰 氨基酸
COOH CH
γ-谷氨 酸环化 转移酶
氨基酸 COOH
H2NCH R
COOH
H2NCH R
氨基酸
γ-谷 氨酰 基转 移酶
O
半胱氨酰甘氨酸 (Cys-Gly)
谷胱甘肽 GSH
甘氨酸
R
5-氧脯氨酸
腐败的产物多数对人体有害——胺、氨、吲 哚、酚、硫化氢等 少数对人体有益——少量脂肪酸和维生素等
2、胺类的生成
氨基酸脱羧基作用产生胺类
R—CH—COOH NH2
R—CH2—NH2 CO2
氨基酸（赖、组、鸟）
胺（尸、组、腐）
胺类大多数是有毒性的，主要随粪便排出，少 量被吸收后在肝脏解毒
酪氨酸和苯丙氨酸可脱羧生成酪胺及苯乙胺， 若不能被肝脏分解，则易进入大脑被羟化生成 β-羟酪胺（鱆胺）和苯乙醇胺，二者结构与儿 茶酚胺相似，称为假神经递质，阻碍神经传导， 抑制大脑，与肝昏迷发生有关（假神经递质学 说） 。
1、胃内消化
蛋白质
胃蛋白酶
多肽和少 量氨基酸
胃中的酸性环境可使蛋白质变性而有利于 水解。胃蛋白酶还具有凝乳作用，使乳中 酪蛋白转化并与Ca2+凝集成凝块，使乳汁 在胃中停留时间延长，有利于乳汁中蛋白 质的消化，这对婴幼儿较重要。
2、小肠内消化（主要部位）
（1）胰液中的蛋白酶 (肠激酶激活胰蛋白酶原)
酚类、吲哚及甲基吲哚、硫化氢等
二、体内蛋白质降解
人体蛋白质处于不断降解与合成的动态平衡中
降解途径：
蛋白质
溶酶体
的降解
蛋白
ATP
酶体
泛素
(ubiquitin) 泛素—蛋白质
氨基酸
翻译
(translation)
合成新的蛋白质
三、体内自身合成营养非必需氨基酸
第三节 氨基酸的分解代谢
来源
食物蛋白 消化吸收
肽酶
5-氧脯
半胱氨酸
氨酸酶
γ-谷氨酰
谷氨酸
ATP ADP+Pi
ADP+Pi
谷胱甘肽 合成酶
半胱氨酸 合成酶
ATP
ATP
γ-谷氨酰半胱氨酸
ADP+Pi
2.γ-谷氨酰基循环过程
（三）蛋白质的腐败作用★
1、腐败作用(putrefaction)：指食物 中未被消化的蛋白质及未被吸收的氨基酸， 在肠道细菌（主要是大肠杆菌）的作用下， 产生一系列产物的过程。腐败作用的实质 是细菌对蛋白质的代谢。
CH2NH2 CHOH
CH2NH2 CHOH
CH2 -NH2 CH2
CH2-NH2 CHOH
苯乙醇胺
OH β-羟酪胺
HO
OH 多巴胺
HO
OH 去甲肾上腺素
3、肠道氨的生成
氨基酸脱氨基作用产生氨
R—CH—COOH NH2
R—CH2—COOH NH3
尿素分解产生氨
NH2—CO—NH2
NH2+CO2
4、其他有害物
1）内肽酶——从肽链内部水解肽键 2）外肽酶——从肽链末端水解肽键
H2N-CHCO—HN-CH······HN-CHCO—HN-CHCO······HN-CHCO—HN-CHCOOH
R1
R2
R3
R4
R5
R6
寡肽、二肽
（2）小肠粘膜细胞（刷状缘及胞液）
肠激酶、氨基肽酶、二肽酶
（二）氨基酸的吸收
AA
AA
（一）转氨基作用
指一种氨基酸在转氨酶催化下将其α-氨基转移 到另外一种α-酮酸的酮基上生成另一种氨基酸， 原来的氨基酸转变成α-酮酸，反应可逆
R1 H C NH2 +
R2
R1
R2
C O 转氨酶 C O + H C NH2
降解
组织蛋白
合成氨基酸
（非必需氨基酸）
去路
NH3
氨 脱氨基
基
尿素 糖、酮体
α-酮酸
氧化供能
酸
脱羧基
代
氨基酸
胺类
谢 转化或参与合成 某些含氮化合物
合成
库
组织蛋白质
尿排出
氨基酸的代谢概况
一、氨基酸的脱氨基作用★★
方式
转氨基作用 氧化脱氨基作用 联合脱氨基作用 非氧化脱氨基作用
其中，以联合脱氨基作用最为重要
非必需氨基酸(non- essential amino acid)： 除必需氨基酸以外的其他氨基酸，人体可以自 身合成。包括半必需氨基酸：酪氨酸、半胱氨 酸
判断蛋白质营养价值的高低主要看★：其含 必需氨基酸种类、数量和比例（氨基酸模式） 是否与人体蛋白质的氨基酸组成接近。
食物蛋白质的互补作用★：混合食用几种 营养价值较低的蛋白质，则必需氨基酸可以 相互补充，从而提高蛋白质的营养价值。
二、蛋白质的营养价值
蛋白质的营养价值(利用率)包括量与质两方面
数量 AA种类
（一）氨基酸的营养学分类★★
营养必需氨基酸 非必需氨基酸 半必需氨基酸
营养必需氨基酸(essential amino acid)： 人体自身不能合成而必须由食物蛋白供应的氨 基酸。有8种：缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯 丙氨酸、蛋氨酸、色氨酸、苏氨酸、赖氨酸 （借一两本淡色书来）
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
酸
脱羧基
代
氨基酸
胺类
谢 转化或参与合成 某些含氮化合物
合成
库
组织蛋白质
尿排出
第二节 氨基酸的来源
一、蛋白质的消化、吸收与腐败： （一）消化 食物蛋白质在酶作用下水解为氨基酸和小 肽。未消化的蛋白质不易吸收，若直接进 入人体还可以产生过敏（抗原）或毒性 （毒素）反应
消化部位： 自胃中开始，主要在小肠
（三）氮平衡★ (nitrogen balance)
测定食物中含氮量（摄入氮）与尿、粪 中含氮量（排出氮），可以反映人体内 蛋白质的代谢概况
根据： 食物中含氮物质绝大多数是蛋白质 蛋白质中氮的平均含量是16% 体内蛋白质分解产生的含氮物质主要 由尿、粪排出
（1）氮的总平衡（摄入氮＝排出氮）
（2）氮的正平衡（摄入氮＞排出氮）
（3）氮的负平衡（摄入氮＜排出氮）
按中国营养学会推荐量摄入蛋白质成人每 日蛋白质的需要量为80g，对于孕妇、乳母、 脑力劳动者或强体力劳动者，蛋白质的需要 量必须相应增加。
氨基酸的代谢概况
来源
食物蛋白 消化吸收
降解
组织蛋白
合成氨基酸
（非必需氨基酸）
去路
NH3
氨 脱氨基
基
尿素 糖、酮体
α-酮酸
氧化供能
第8章 氨基酸代谢
目的与要求
★★1．掌握氨基酸的一般代谢，血氨的来源与去路， 尿素的生成。
★ 2．熟悉蛋白质的营养作用，蛋白质在肠道中的 腐。 败作用；个别氨基酸的代谢及其产生的重要 生理活性物质。 3．了解蛋白质的消化与吸收，氨的转运
第一节 蛋白质的生理功能和营养作用
一、蛋白质是生命的物质基础： 维持细胞、组织的生长、更新与修补 参与催化、运输、代谢调节 作为能源物质（仅占总能量需求的18%）