食品生物化学第9章 蛋白质降解和氨基酸分解代谢
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(2)依赖ATP的泛素途径,在胞质中进行,主要降解
异常蛋白和短寿命蛋白(调节蛋白),此途径在不含溶 酶体的红细胞中尤为重要(选择性降解)。需ATP和泛素
参与。
泛素是一种8.5KD的小分子蛋 白质,普遍存在于真核细胞 内。一级结构高度保守,酵 母与人只相差3个aa残基,它 能与被降解的蛋白质共价结 合,使后者活化,然后被蛋 白酶降解。
食品生物化学第9章 蛋白质降解和氨 基酸分解代谢
第一节 蛋白质的降解
• 人体内蛋白质处于不断降解与合成的动态平 衡中。
• 成人每天约有1%—2%的体内蛋白质被降解。
真核细胞中蛋白质的降解途径
(1)不依赖ATP的溶酶体途径,在溶酶体内进行,没
有选择性,主要降解外源蛋白、膜蛋白及长寿命的细胞 内蛋白。(蛋白酶的最适pH偏低,5左右)
二、氨基酸代谢库
• 食物蛋白经消化吸收的氨基酸(外源性氨基酸) 与体内组织蛋白降解产生的氨基酸(内源性氨基 酸)混在一起,分布于体内各处参与代谢,称为 氨基酸代谢库(metabolic pool)。
氨基酸代谢概况
食物蛋白质
尿素 氨
α-酮酸
酮体 氧化供能
组织
分解
氨基酸
糖
蛋白质
代谢库
合成
体内合成氨基酸 (非必需氨基酸)
氨基酸
-酮戊二酸
NH3 + NADH + H+
转氨酶
L-谷氨酸脱氢酶
-酮酸
谷氨酸
H2O + NAD+
➢ 单靠转氨基作用不能最终脱掉氨基,单靠氧化脱氨 基作用也不能满足机体脱氨基的需要,因为只有 Glu脱氢酶活力最高,其余L-氨基酸氧化酶的活力 都低。
➢ 机体借助联合脱氨基作用可以迅速脱去氨基 。
类型
D-AA氧化酶:体内分布广泛,以FAD为辅基。但体内D-
AA不多。
L-谷氨酸脱氢酶:专一性强,分布广泛(动、植、微 生物),活力强,以NAD+或NADP+为辅酶。
-------
COOH
CHNH2
谷氨酸 脱氢酶
CH2 +NAD(P)++H2O
CH2
COOH
COOH 体内(正)
C=O CH2 +NAD(P)H+NH3 CH2 体外(反) COOH
植物中,有相当高的专一性。
(四)转氨基作用
• 指α-AA和酮酸之间氨基的转移作用, α-AA的α氨基借助转氨酶的催化作用转移到酮酸的酮基上, 结果原来的AA生成相应的酮酸,而原来的酮酸则 形成相应的氨基酸。
R’-CH-COOH NH2
R’-C-COOH O
R”-C-COOH O
转氨酶
R”-CH-COOH NH2
α-氨基酸
α-酮戊二酸
天冬氨酸
次黄苷酸
α-酮酸
谷氨酸
பைடு நூலகம்
草酰乙酸
腺苷酰琥珀酸
苹果酸
延胡索酸
因为这些组织中的谷氨酸脱氢酶活性较低。
腺苷酸
小 脱氨基作用
结
氧化脱氨 非氧化脱氨 氨基酸的脱酰胺作用 转氨基作用 联合脱氨基(两种类型)
二、脱羧基作用
• 脱羧基作用(decarboxylation)
R
a、转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联
b、转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联
转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联
• 大多数转氨酶,优先利用α-酮戊二酸作为氨基的受 体,生成Glu。
• 因为生成的谷氨酸可在谷氨酸脱氢酶的催化下氧化 脱氨,使α-酮戊二酸再生。
转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联
(骨骼肌\心脏\肝脏\脑组织中)
(1)肽链内切酶:形成各种短肽
羧肽酶
(2)肽链外切酶 氨肽酶
二肽酶
(三)蛋白质酶促降解
需内肽酶、羧肽酶、氨肽酶和二肽酶的共同作用
蛋白质 多肽
AA 合成新蛋白质
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
(Phe.Tyr.Trp)
(Arg.Lys)
羧羧肽肽酶酶
(Phe. Trp)
(脂肪族)
胃蛋白酶
胰凝乳 弹性蛋白酶 胰蛋白酶 蛋白酶
• 转氨基作用(transamination)可以在各种氨基酸 与-酮酸之间普遍进行。
• 各种转氨酶(transaminase)均以磷酸吡哆醛(胺) 为辅酶。
(五)联合脱氨基(动物组织主要采取的方式)
由于转氨基作用不能最后脱掉氨基,氧化脱氨中 只有谷氨酸脱氢酶活力高,转氨基作用与氧化脱氨 基作用联合在一起才能迅速脱氨,这种作用就称为 联合脱氨作用。
(二)非氧化脱氨
▪ 还原脱氨基、脱水脱氨基、水解脱氨基、脱 硫氢基脱氨基等。
(在微生物中个别AA进行,但不普遍)
例:脱水脱氨基(只适于含一个羟基的AA)
COOH NH2-C-H L-丝氨酸 CH2OH
α-氨基丙烯酸
--
-=-
--
COOH
丝氨酸脱水酶
C=O +NH3
CH2
CH3 CH3 丙酮酸
C-NH3+ C=NH2+ COO- COO- 亚氨基丙酸
H C NH2 COOH
氨基酸
氨基酸脱羧酶 磷酸吡哆醛
RCH2NH2
胺类
+ CO2
在脱羧酶催化下,氨基酸脱羧产生CO2 和有机胺 (一级胺)的过程称为脱羧基作用。
由氨基酸脱羧酶(decarboxyase)催化,辅酶为磷酸吡哆 醛,产物为CO2和胺。所产生的胺可由胺氧化酶氧化为 醛、酸,酸可由尿液排出,也可再氧化为CO2和水。
代谢转变
其它含氮化合物 (嘌呤、嘧啶等)
胺类
第二节 氨基酸的分解与转化
一、脱氨基作用
• 氨基酸失去氨基的作用叫脱氨基作用 • 氨基酸主要通过五种方式脱氨基
氧化脱氨基 非氧化脱氨基 脱酰胺作用 转氨基作用 联合脱氨基
(一) 氧化脱氨基作用
定义:-AA在酶的作用下,氧化生成-酮 酸,同时消耗氧并产生氨的过程。
• 氧化脱氨基的反应过程包括脱氢和水解两 步,脱氢反应需酶催化,而水解反应则不 需酶的催化。
酶
R-CH-COOH
NH2
2H
H2O
R-C-COOH NH
R-C-COOH + NH3 O
• AA氧化酶的种类
L-AA氧化酶:催化L-AA氧化脱氨,体内分布不广泛,
最适pH10左右,以FAD或FMN为辅基。
蛋白质是否被泛素结合而选 择性降解与该蛋白N端的AA 有关,泛素化的蛋白质在ATP 参与下被蛋白酶水解。
2004年6日瑞典皇家科学院宣布,2004年诺贝尔化 学奖授予以色列科学家阿龙·切哈诺沃、阿夫拉 姆·赫什科和美国科学家欧文·罗斯,以表彰他们 发现了泛素调节的蛋白质降解。
(二)蛋白质水解酶
(三)氨基酸的脱酰胺作用
----
CONH2
CH2 CH2 +H2O CHNH3+ COO-
谷氨酰胺酶
----
COO-
CH2 CH2 +NH3 CHNH3+ COO-
---
CONH2
天冬酰胺酶
CH2 +H2O
CHNH3+
COO-
---
COO-
CH2 +NH3 CHNH3+ COO-
上述两种酶广泛存在于微生物、动物、
异常蛋白和短寿命蛋白(调节蛋白),此途径在不含溶 酶体的红细胞中尤为重要(选择性降解)。需ATP和泛素
参与。
泛素是一种8.5KD的小分子蛋 白质,普遍存在于真核细胞 内。一级结构高度保守,酵 母与人只相差3个aa残基,它 能与被降解的蛋白质共价结 合,使后者活化,然后被蛋 白酶降解。
食品生物化学第9章 蛋白质降解和氨 基酸分解代谢
第一节 蛋白质的降解
• 人体内蛋白质处于不断降解与合成的动态平 衡中。
• 成人每天约有1%—2%的体内蛋白质被降解。
真核细胞中蛋白质的降解途径
(1)不依赖ATP的溶酶体途径,在溶酶体内进行,没
有选择性,主要降解外源蛋白、膜蛋白及长寿命的细胞 内蛋白。(蛋白酶的最适pH偏低,5左右)
二、氨基酸代谢库
• 食物蛋白经消化吸收的氨基酸(外源性氨基酸) 与体内组织蛋白降解产生的氨基酸(内源性氨基 酸)混在一起,分布于体内各处参与代谢,称为 氨基酸代谢库(metabolic pool)。
氨基酸代谢概况
食物蛋白质
尿素 氨
α-酮酸
酮体 氧化供能
组织
分解
氨基酸
糖
蛋白质
代谢库
合成
体内合成氨基酸 (非必需氨基酸)
氨基酸
-酮戊二酸
NH3 + NADH + H+
转氨酶
L-谷氨酸脱氢酶
-酮酸
谷氨酸
H2O + NAD+
➢ 单靠转氨基作用不能最终脱掉氨基,单靠氧化脱氨 基作用也不能满足机体脱氨基的需要,因为只有 Glu脱氢酶活力最高,其余L-氨基酸氧化酶的活力 都低。
➢ 机体借助联合脱氨基作用可以迅速脱去氨基 。
类型
D-AA氧化酶:体内分布广泛,以FAD为辅基。但体内D-
AA不多。
L-谷氨酸脱氢酶:专一性强,分布广泛(动、植、微 生物),活力强,以NAD+或NADP+为辅酶。
-------
COOH
CHNH2
谷氨酸 脱氢酶
CH2 +NAD(P)++H2O
CH2
COOH
COOH 体内(正)
C=O CH2 +NAD(P)H+NH3 CH2 体外(反) COOH
植物中,有相当高的专一性。
(四)转氨基作用
• 指α-AA和酮酸之间氨基的转移作用, α-AA的α氨基借助转氨酶的催化作用转移到酮酸的酮基上, 结果原来的AA生成相应的酮酸,而原来的酮酸则 形成相应的氨基酸。
R’-CH-COOH NH2
R’-C-COOH O
R”-C-COOH O
转氨酶
R”-CH-COOH NH2
α-氨基酸
α-酮戊二酸
天冬氨酸
次黄苷酸
α-酮酸
谷氨酸
பைடு நூலகம்
草酰乙酸
腺苷酰琥珀酸
苹果酸
延胡索酸
因为这些组织中的谷氨酸脱氢酶活性较低。
腺苷酸
小 脱氨基作用
结
氧化脱氨 非氧化脱氨 氨基酸的脱酰胺作用 转氨基作用 联合脱氨基(两种类型)
二、脱羧基作用
• 脱羧基作用(decarboxylation)
R
a、转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联
b、转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联
转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联
• 大多数转氨酶,优先利用α-酮戊二酸作为氨基的受 体,生成Glu。
• 因为生成的谷氨酸可在谷氨酸脱氢酶的催化下氧化 脱氨,使α-酮戊二酸再生。
转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联
(骨骼肌\心脏\肝脏\脑组织中)
(1)肽链内切酶:形成各种短肽
羧肽酶
(2)肽链外切酶 氨肽酶
二肽酶
(三)蛋白质酶促降解
需内肽酶、羧肽酶、氨肽酶和二肽酶的共同作用
蛋白质 多肽
AA 合成新蛋白质
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
(Phe.Tyr.Trp)
(Arg.Lys)
羧羧肽肽酶酶
(Phe. Trp)
(脂肪族)
胃蛋白酶
胰凝乳 弹性蛋白酶 胰蛋白酶 蛋白酶
• 转氨基作用(transamination)可以在各种氨基酸 与-酮酸之间普遍进行。
• 各种转氨酶(transaminase)均以磷酸吡哆醛(胺) 为辅酶。
(五)联合脱氨基(动物组织主要采取的方式)
由于转氨基作用不能最后脱掉氨基,氧化脱氨中 只有谷氨酸脱氢酶活力高,转氨基作用与氧化脱氨 基作用联合在一起才能迅速脱氨,这种作用就称为 联合脱氨作用。
(二)非氧化脱氨
▪ 还原脱氨基、脱水脱氨基、水解脱氨基、脱 硫氢基脱氨基等。
(在微生物中个别AA进行,但不普遍)
例:脱水脱氨基(只适于含一个羟基的AA)
COOH NH2-C-H L-丝氨酸 CH2OH
α-氨基丙烯酸
--
-=-
--
COOH
丝氨酸脱水酶
C=O +NH3
CH2
CH3 CH3 丙酮酸
C-NH3+ C=NH2+ COO- COO- 亚氨基丙酸
H C NH2 COOH
氨基酸
氨基酸脱羧酶 磷酸吡哆醛
RCH2NH2
胺类
+ CO2
在脱羧酶催化下,氨基酸脱羧产生CO2 和有机胺 (一级胺)的过程称为脱羧基作用。
由氨基酸脱羧酶(decarboxyase)催化,辅酶为磷酸吡哆 醛,产物为CO2和胺。所产生的胺可由胺氧化酶氧化为 醛、酸,酸可由尿液排出,也可再氧化为CO2和水。
代谢转变
其它含氮化合物 (嘌呤、嘧啶等)
胺类
第二节 氨基酸的分解与转化
一、脱氨基作用
• 氨基酸失去氨基的作用叫脱氨基作用 • 氨基酸主要通过五种方式脱氨基
氧化脱氨基 非氧化脱氨基 脱酰胺作用 转氨基作用 联合脱氨基
(一) 氧化脱氨基作用
定义:-AA在酶的作用下,氧化生成-酮 酸,同时消耗氧并产生氨的过程。
• 氧化脱氨基的反应过程包括脱氢和水解两 步,脱氢反应需酶催化,而水解反应则不 需酶的催化。
酶
R-CH-COOH
NH2
2H
H2O
R-C-COOH NH
R-C-COOH + NH3 O
• AA氧化酶的种类
L-AA氧化酶:催化L-AA氧化脱氨,体内分布不广泛,
最适pH10左右,以FAD或FMN为辅基。
蛋白质是否被泛素结合而选 择性降解与该蛋白N端的AA 有关,泛素化的蛋白质在ATP 参与下被蛋白酶水解。
2004年6日瑞典皇家科学院宣布,2004年诺贝尔化 学奖授予以色列科学家阿龙·切哈诺沃、阿夫拉 姆·赫什科和美国科学家欧文·罗斯,以表彰他们 发现了泛素调节的蛋白质降解。
(二)蛋白质水解酶
(三)氨基酸的脱酰胺作用
----
CONH2
CH2 CH2 +H2O CHNH3+ COO-
谷氨酰胺酶
----
COO-
CH2 CH2 +NH3 CHNH3+ COO-
---
CONH2
天冬酰胺酶
CH2 +H2O
CHNH3+
COO-
---
COO-
CH2 +NH3 CHNH3+ COO-
上述两种酶广泛存在于微生物、动物、