食品生物化学第9章 蛋白质降解和氨基酸分解代谢
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（2）依赖ATP的泛素途径，在胞质中进行，主要降解
异常蛋白和短寿命蛋白（调节蛋白），此途径在不含溶 酶体的红细胞中尤为重要（选择性降解）。需ATP和泛素
参与。
泛素是一种8.5KD的小分子蛋 白质，普遍存在于真核细胞 内。一级结构高度保守，酵 母与人只相差3个aa残基，它 能与被降解的蛋白质共价结 合，使后者活化，然后被蛋 白酶降解。
食品生物化学第9章 蛋白质降解和氨 基酸分解代谢
第一节 蛋白质的降解
• 人体内蛋白质处于不断降解与合成的动态平 衡中。
• 成人每天约有1%—2%的体内蛋白质被降解。
真核细胞中蛋白质的降解途径
（1）不依赖ATP的溶酶体途径，在溶酶体内进行，没
有选择性，主要降解外源蛋白、膜蛋白及长寿命的细胞 内蛋白。（蛋白酶的最适pH偏低，5左右）
二、氨基酸代谢库
• 食物蛋白经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸） 与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性氨基 酸）混在一起，分布于体内各处参与代谢，称为 氨基酸代谢库(metabolic pool)。
氨基酸代谢概况
食物蛋白质
尿素 氨
α-酮酸
酮体 氧化供能
组织
分解
氨基酸
糖
蛋白质
代谢库
合成
体内合成氨基酸 (非必需氨基酸)
氨基酸
-酮戊二酸
NH3 + NADH + H+
转氨酶
L-谷氨酸脱氢酶
-酮酸
谷氨酸
H2O + NAD+
➢ 单靠转氨基作用不能最终脱掉氨基，单靠氧化脱氨 基作用也不能满足机体脱氨基的需要，因为只有 Glu脱氢酶活力最高，其余L-氨基酸氧化酶的活力 都低。
➢ 机体借助联合脱氨基作用可以迅速脱去氨基 。
类型
D-AA氧化酶：体内分布广泛，以FAD为辅基。但体内D-
AA不多。
L-谷氨酸脱氢酶：专一性强，分布广泛（动、植、微 生物），活力强，以NAD+或NADP+为辅酶。
-------
COOH
CHNH2
谷氨酸 脱氢酶
CH2 +NAD(P)++H2O
CH2
COOH
COOH 体内（正）
C=O CH2 +NAD(P)H+NH3 CH2 体外（反） COOH
植物中，有相当高的专一性。
（四）转氨基作用
• 指α-AA和酮酸之间氨基的转移作用， α-AA的α氨基借助转氨酶的催化作用转移到酮酸的酮基上， 结果原来的AA生成相应的酮酸，而原来的酮酸则 形成相应的氨基酸。
R’-CH-COOH NH2
R’-C-COOH O
R”-C-COOH O
转氨酶
R”-CH-COOH NH2
α-氨基酸
α-酮戊二酸
天冬氨酸
次黄苷酸
α-酮酸
谷氨酸
பைடு நூலகம்
草酰乙酸
腺苷酰琥珀酸
苹果酸
延胡索酸
因为这些组织中的谷氨酸脱氢酶活性较低。
腺苷酸
小 脱氨基作用
结
氧化脱氨 非氧化脱氨 氨基酸的脱酰胺作用 转氨基作用 联合脱氨基（两种类型）
二、脱羧基作用
• 脱羧基作用(decarboxylation)
R
a、转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联
b、转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联
转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联
• 大多数转氨酶，优先利用α-酮戊二酸作为氨基的受 体，生成Glu。
• 因为生成的谷氨酸可在谷氨酸脱氢酶的催化下氧化 脱氨，使α-酮戊二酸再生。
转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联
(骨骼肌\心脏\肝脏\脑组织中)
（1）肽链内切酶：形成各种短肽
羧肽酶
（2）肽链外切酶 氨肽酶
二肽酶
（三）蛋白质酶促降解
需内肽酶、羧肽酶、氨肽酶和二肽酶的共同作用
蛋白质 多肽
AA 合成新蛋白质
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
（Phe.Tyr.Trp）
（Arg.Lys）
羧羧肽肽酶酶
（Phe. Trp）
（脂肪族）
胃蛋白酶
胰凝乳 弹性蛋白酶 胰蛋白酶 蛋白酶
• 转氨基作用(transamination)可以在各种氨基酸 与-酮酸之间普遍进行。
• 各种转氨酶(transaminase)均以磷酸吡哆醛(胺) 为辅酶。
（五）联合脱氨基（动物组织主要采取的方式）
由于转氨基作用不能最后脱掉氨基，氧化脱氨中 只有谷氨酸脱氢酶活力高，转氨基作用与氧化脱氨 基作用联合在一起才能迅速脱氨，这种作用就称为 联合脱氨作用。
（二）非氧化脱氨
▪ 还原脱氨基、脱水脱氨基、水解脱氨基、脱 硫氢基脱氨基等。
（在微生物中个别AA进行,但不普遍）
例：脱水脱氨基（只适于含一个羟基的AA)
COOH NH2-C-H L-丝氨酸 CH2OH
α-氨基丙烯酸
--
-=-
--
COOH
丝氨酸脱水酶
C=O +NH3
CH2
CH3 CH3 丙酮酸
C-NH3+ C=NH2+ COO- COO- 亚氨基丙酸
H C NH2 COOH
氨基酸
氨基酸脱羧酶 磷酸吡哆醛
RCH2NH2
胺类
+ CO2
在脱羧酶催化下，氨基酸脱羧产生CO2 和有机胺 （一级胺）的过程称为脱羧基作用。
由氨基酸脱羧酶(decarboxyase)催化，辅酶为磷酸吡哆 醛，产物为CO2和胺。所产生的胺可由胺氧化酶氧化为 醛、酸，酸可由尿液排出，也可再氧化为CO2和水。
代谢转变
其它含氮化合物 (嘌呤、嘧啶等)
胺类
第二节 氨基酸的分解与转化
一、脱氨基作用
• 氨基酸失去氨基的作用叫脱氨基作用 • 氨基酸主要通过五种方式脱氨基
氧化脱氨基 非氧化脱氨基 脱酰胺作用 转氨基作用 联合脱氨基
（一） 氧化脱氨基作用
定义：-AA在酶的作用下，氧化生成-酮 酸，同时消耗氧并产生氨的过程。
• 氧化脱氨基的反应过程包括脱氢和水解两 步，脱氢反应需酶催化，而水解反应则不 需酶的催化。
酶
R-CH-COOH
NH2
2H
H2O
R-C-COOH NH
R-C-COOH + NH3 O
• AA氧化酶的种类
L-AA氧化酶：催化L-AA氧化脱氨，体内分布不广泛，
最适pH10左右，以FAD或FMN为辅基。
蛋白质是否被泛素结合而选 择性降解与该蛋白N端的AA 有关，泛素化的蛋白质在ATP 参与下被蛋白酶水解。
2004年6日瑞典皇家科学院宣布，2004年诺贝尔化 学奖授予以色列科学家阿龙·切哈诺沃、阿夫拉 姆·赫什科和美国科学家欧文·罗斯，以表彰他们 发现了泛素调节的蛋白质降解。
（二）蛋白质水解酶
（三）氨基酸的脱酰胺作用
----
CONH2
CH2 CH2 +H2O CHNH3+ COO-
谷氨酰胺酶
----
COO-
CH2 CH2 +NH3 CHNH3+ COO-
---
CONH2
天冬酰胺酶
CH2 +H2O
CHNH3+
COO-
---
COO-
CH2 +NH3 CHNH3+ COO-
上述两种酶广泛存在于微生物、动物、
异常蛋白和短寿命蛋白（调节蛋白），此途径在不含溶 酶体的红细胞中尤为重要（选择性降解）。需ATP和泛素
参与。
泛素是一种8.5KD的小分子蛋 白质，普遍存在于真核细胞 内。一级结构高度保守，酵 母与人只相差3个aa残基，它 能与被降解的蛋白质共价结 合，使后者活化，然后被蛋 白酶降解。
食品生物化学第9章 蛋白质降解和氨 基酸分解代谢
第一节 蛋白质的降解
• 人体内蛋白质处于不断降解与合成的动态平 衡中。
• 成人每天约有1%—2%的体内蛋白质被降解。
真核细胞中蛋白质的降解途径
（1）不依赖ATP的溶酶体途径，在溶酶体内进行，没
有选择性，主要降解外源蛋白、膜蛋白及长寿命的细胞 内蛋白。（蛋白酶的最适pH偏低，5左右）
二、氨基酸代谢库
• 食物蛋白经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸） 与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性氨基 酸）混在一起，分布于体内各处参与代谢，称为 氨基酸代谢库(metabolic pool)。
氨基酸代谢概况
食物蛋白质
尿素 氨
α-酮酸
酮体 氧化供能
组织
分解
氨基酸
糖
蛋白质
代谢库
合成
体内合成氨基酸 (非必需氨基酸)
氨基酸
-酮戊二酸
NH3 + NADH + H+
转氨酶
L-谷氨酸脱氢酶
-酮酸
谷氨酸
H2O + NAD+
➢ 单靠转氨基作用不能最终脱掉氨基，单靠氧化脱氨 基作用也不能满足机体脱氨基的需要，因为只有 Glu脱氢酶活力最高，其余L-氨基酸氧化酶的活力 都低。
➢ 机体借助联合脱氨基作用可以迅速脱去氨基 。
类型
D-AA氧化酶：体内分布广泛，以FAD为辅基。但体内D-
AA不多。
L-谷氨酸脱氢酶：专一性强，分布广泛（动、植、微 生物），活力强，以NAD+或NADP+为辅酶。
-------
COOH
CHNH2
谷氨酸 脱氢酶
CH2 +NAD(P)++H2O
CH2
COOH
COOH 体内（正）
C=O CH2 +NAD(P)H+NH3 CH2 体外（反） COOH
植物中，有相当高的专一性。
（四）转氨基作用
• 指α-AA和酮酸之间氨基的转移作用， α-AA的α氨基借助转氨酶的催化作用转移到酮酸的酮基上， 结果原来的AA生成相应的酮酸，而原来的酮酸则 形成相应的氨基酸。
R’-CH-COOH NH2
R’-C-COOH O
R”-C-COOH O
转氨酶
R”-CH-COOH NH2
α-氨基酸
α-酮戊二酸
天冬氨酸
次黄苷酸
α-酮酸
谷氨酸
பைடு நூலகம்
草酰乙酸
腺苷酰琥珀酸
苹果酸
延胡索酸
因为这些组织中的谷氨酸脱氢酶活性较低。
腺苷酸
小 脱氨基作用
结
氧化脱氨 非氧化脱氨 氨基酸的脱酰胺作用 转氨基作用 联合脱氨基（两种类型）
二、脱羧基作用
• 脱羧基作用(decarboxylation)
R
a、转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联
b、转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联
转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联
• 大多数转氨酶，优先利用α-酮戊二酸作为氨基的受 体，生成Glu。
• 因为生成的谷氨酸可在谷氨酸脱氢酶的催化下氧化 脱氨，使α-酮戊二酸再生。
转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联
(骨骼肌\心脏\肝脏\脑组织中)
（1）肽链内切酶：形成各种短肽
羧肽酶
（2）肽链外切酶 氨肽酶
二肽酶
（三）蛋白质酶促降解
需内肽酶、羧肽酶、氨肽酶和二肽酶的共同作用
蛋白质 多肽
AA 合成新蛋白质
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
（Phe.Tyr.Trp）
（Arg.Lys）
羧羧肽肽酶酶
（Phe. Trp）
（脂肪族）
胃蛋白酶
胰凝乳 弹性蛋白酶 胰蛋白酶 蛋白酶
• 转氨基作用(transamination)可以在各种氨基酸 与-酮酸之间普遍进行。
• 各种转氨酶(transaminase)均以磷酸吡哆醛(胺) 为辅酶。
（五）联合脱氨基（动物组织主要采取的方式）
由于转氨基作用不能最后脱掉氨基，氧化脱氨中 只有谷氨酸脱氢酶活力高，转氨基作用与氧化脱氨 基作用联合在一起才能迅速脱氨，这种作用就称为 联合脱氨作用。
（二）非氧化脱氨
▪ 还原脱氨基、脱水脱氨基、水解脱氨基、脱 硫氢基脱氨基等。
（在微生物中个别AA进行,但不普遍）
例：脱水脱氨基（只适于含一个羟基的AA)
COOH NH2-C-H L-丝氨酸 CH2OH
α-氨基丙烯酸
--
-=-
--
COOH
丝氨酸脱水酶
C=O +NH3
CH2
CH3 CH3 丙酮酸
C-NH3+ C=NH2+ COO- COO- 亚氨基丙酸
H C NH2 COOH
氨基酸
氨基酸脱羧酶 磷酸吡哆醛
RCH2NH2
胺类
+ CO2
在脱羧酶催化下，氨基酸脱羧产生CO2 和有机胺 （一级胺）的过程称为脱羧基作用。
由氨基酸脱羧酶(decarboxyase)催化，辅酶为磷酸吡哆 醛，产物为CO2和胺。所产生的胺可由胺氧化酶氧化为 醛、酸，酸可由尿液排出，也可再氧化为CO2和水。
代谢转变
其它含氮化合物 (嘌呤、嘧啶等)
胺类
第二节 氨基酸的分解与转化
一、脱氨基作用
• 氨基酸失去氨基的作用叫脱氨基作用 • 氨基酸主要通过五种方式脱氨基
氧化脱氨基 非氧化脱氨基 脱酰胺作用 转氨基作用 联合脱氨基
（一） 氧化脱氨基作用
定义：-AA在酶的作用下，氧化生成-酮 酸，同时消耗氧并产生氨的过程。
• 氧化脱氨基的反应过程包括脱氢和水解两 步，脱氢反应需酶催化，而水解反应则不 需酶的催化。
酶
R-CH-COOH
NH2
2H
H2O
R-C-COOH NH
R-C-COOH + NH3 O
• AA氧化酶的种类
L-AA氧化酶：催化L-AA氧化脱氨，体内分布不广泛，
最适pH10左右，以FAD或FMN为辅基。
蛋白质是否被泛素结合而选 择性降解与该蛋白N端的AA 有关，泛素化的蛋白质在ATP 参与下被蛋白酶水解。
2004年6日瑞典皇家科学院宣布，2004年诺贝尔化 学奖授予以色列科学家阿龙·切哈诺沃、阿夫拉 姆·赫什科和美国科学家欧文·罗斯，以表彰他们 发现了泛素调节的蛋白质降解。
（二）蛋白质水解酶
（三）氨基酸的脱酰胺作用
----
CONH2
CH2 CH2 +H2O CHNH3+ COO-
谷氨酰胺酶
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COO-
CH2 CH2 +NH3 CHNH3+ COO-
---
CONH2
天冬酰胺酶
CH2 +H2O
CHNH3+
COO-
---
COO-
CH2 +NH3 CHNH3+ COO-
上述两种酶广泛存在于微生物、动物、