食品化学课件酶

V
Vmax
[S]
当底物浓度高达一定程度 反应速度不再增加，达最大速度； 反应为零级反应
（2）米－曼氏方程式

酶促反应模式——中间产物学说
E+S
k1 k2
ES
k3
E+P
酶 底物 酶 产物 中间产物 Michaelis 和 Menten 提出反应速度与底物浓度关系的 数学方程式，即米－曼氏方程式，简称米氏方程式 (Michaelis equation)。
4、裂解酶类
由其底物移去一个基团而使共价键裂解的酶，如脱羧酶、醛
缩酶和脱水酶等。 5、异构酶类 促进异构体相互转化的酶，如消旋酶、顺反异构酶等。如： 6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。
6、合成酶类
促进两分子化合物互相结合，同时使ATP分子中的高能磷 酸键断裂的酶，如谷氨酰胺合成酶、谷胱甘肽合成酶等。
对于催化反应具有贡献的氨基酸残基的侧链基团的空间配置恰
到好处，有助于酶与底物的结合，有助于底物的转变。
活性部位和必需基团ຫໍສະໝຸດ Baidu
必需基团：这些基团若经化学修饰使其改变，则酶的活性
丧失。
活性部位：酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用 直接有关的部位。
结合基团 活性部位 必需基团 专一性
催化基团
维持酶的空间结构
催化性质
活性中心内的必需基团
结合基团 (binding group) 与底物相结合 活性中心外的必需基团 位于活性中心以外，维持酶活性中心应有 的空间构象所必需。 催化基团 (catalytic group) 催化底物转变成产物
活性中心以外 的必需基团
底物
催化基团
结合基团
活性中心
第二节 影响酶活力的因素
2.pH对酶促反应的影响
1.最适pH 表现出酶最大活力的pH值 2.pH稳定性 在一定的pH范围内酶是 稳定的。 pH对酶作用的影响机制：
酶 胃蛋白酶 淀粉酶 胆碱酯酶
活
性
1.环境过酸、过碱使酶变性失活；
2.影响酶活性基团的解离； 3.影响底物的解离。
0
2
4
6
8
10
pH对某些酶活性的影响
pH
3.酶浓度对酶促反应的影响
国际酶学委员会根据酶催化反应的类型，把酶分为：
1、氧化还原酶类
即催化生物氧化还原反应的酶，如脱氢酶、氧化酶、过氧化物 酶、羟化酶以及加氧酶类。 2、转移酶类 催化不同物质分子间某种基团的交换或转移的酶，如转甲基
酶、转氨基酶、已糖激酶、磷酸化酶等。
3、水解酶类 利用水使共价键分裂的酶，如淀粉酶、蛋白酶、酯酶等。
3.酶的作用特点
催化剂的共同点
• 量少高效； • 只加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。 • 都是通过降低反应分子的活化能来加快化学反应速度。

酶的特性
• 高效催化，条件温和 • 高度专一
• 不稳定性
• 活性可调节
3.1 酶促反应的特点
（一）酶促反应具有极高的效率

酶的催化效率通常比非催化反应高 108 ～ 1020 倍，比 一般催化剂高107～1013倍。
主要内容：
酶的化学本质和作用特点 酶的命名和分类 酶的作用机制 影响酶促反应速度的因素 抑制剂和激活剂对酶促反应的影响 酶促褐变的机理及其控制 食品加工中重要的酶 固定化酶
难点：酶的作用机制和酶促褐变的机理
第一节 概述
1.酶的化学本质
酶（enzyme）是一类由活细胞产生的，对其 特异底物具有高效催化作用的蛋白质。 新发现：RNA、DNA的催化作用
5.酶的作用机制

酶之所以具有催化能力，主要在于它们具有一个所谓的“活性 部位”。正是由于有这种结构才使之具备上述催化生物化学反
应的功能。
又称“活性中心”。指由少数必需基团组成的能与底物分子结 合并完成特定催化反应的空间小区域。 活性部位本质上是蛋白质多肽链上原本相距较远的一系列氨基 酸残基经由折叠而形成的特定区域。在这个区域内，特定的、
温度的双重影响 （1）随着温度的增加，反应速 度也增加，直至最大速度为止。 （2）随温度升高而使酶逐步变
酶 活 性
1.5
2.0
性，反应速度减小。
最适温度
1.0
0.5
酶促反应速度最快时的环境温 度。此时酶的活力最高。其不是 酶的特征性常数
0 10 20 30 40 50 60
温度 º C
温度对淀粉酶活性的影响
酶催化效力的调节
通过改变底物浓度对酶进行调节等
4.酶的命名和分类
习惯命名法 A.根据作用底物来命名，如淀粉酶、蛋白酶等。 B.根据所催化的反应的类型命名，如脱氢酶、转移酶等。 如乙醇脱氢酶 C.两个原则结合起来命名，例如丙酮酸脱羧酶等。 EC 1. 1. 1. 27 D.根据酶的来源或其它特点来命名，如胃蛋白酶、胰蛋白酶等。 大类 亚类 亚亚类 序号 系统命名法 1971年国际生化协会酶命名委员会根据酶所催化的反应类型将 酶分为六大类，分别用1、2、3、4、5、6的编号来表示，再根 据底物中被作用的基团或键的特点将每一大类分为若干个亚类， 每个亚类可再分若干个亚-亚类，仍用1、2、3、……编号。故 每一个酶的分类编号由用“．”隔开的四个数字组成。编号之 前是酶学委员会的缩写EC。酶编号的前三个数字表明酶的特性： 反应性质、反应物（或底物）性质、键的类型，第四个数字则 是酶在亚-亚类中的顺序号。


酶的催化不需要较高的反应温度。
酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的活
化能 (activation energy) 。酶比一般催化剂更有效地
降低反应的活化能。
（三）酶促反应的可调节性 酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变 化的内外环境和生命活动的需要。其中包括三方面的调
节。
对酶生成与降解量的调节
2.酶的组成
蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme) 全酶 (holoenzyme) 辅助因子 (cofactor)
小分子有机化合物 金属离子
辅助因子分类
（按其与酶蛋白结合的紧密程度）
辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的 方法除去。 辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超 滤的方法除去。
在有足够底物和其他条件不变的情况下：
v = k [E]
酶促反应的速度与酶浓度成正比
4.底物浓度对酶促反应的影响
（1） 底物浓度对酶反应速度的影响
V
Vmax
[S] 当底物浓度较低时 反应速度与底物浓度成正比；反 应为一级反应。
V
Vmax
[S]
随着底物浓度的增高 反应速度不再成正比例加速；反应 为混合级反应。