16 别构酶及其动力学
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V Vm
ATP CTP
Vm/2
Kmapp
[Asp]
• • •
尿素和有机汞处理可选择性破坏酶的效应剂结合位 脱敏作用： 脱敏作用：酶失去了原有的对效应剂的敏感性 脱敏后的酶仍然保持催化底物的能力，但不再呈现S 脱敏后的酶仍然保持催化底物的能力，但不再呈现 形动力学，说明： 形动力学，说明： ① 酶有两个结合位点 ② ATP和CTP两种效应剂 和 两种效应剂 可能是结合在同一部位。 可能是结合在同一部位。 ③ ATC酶效应剂结合位的 酶效应剂结合位的 存在对S型动力学是必要的 存在对 型动力学是必要的
(二) MWC模式： 二 模式： 模式
• Monod-Wyman-Changeux :于1965年提出，也称齐变模式 年提出， 于 年提出
1. 模式要点 模式要点:
别构蛋白是一种寡聚体，由多个相同原体构成。 ① 别构蛋白是一种寡聚体，由多个相同原体构成。原体是寡 聚蛋白最小的功能单位， 聚蛋白最小的功能单位，它们在别构蛋白中占有相等的地理 位置。寡聚蛋白至少有一个对称轴。 位置。寡聚蛋白至少有一个对称轴。 每个亚基对同一种配体只有一个结合位点。 ② 每个亚基对同一种配体只有一个结合位点。 蛋白亚基可具有R型和 型两种构象。 型和T型两种构象 ③ 蛋白亚基可具有 型和 型两种构象。这两种构象在无底物 和效应剂存在时处于平衡状态。 和效应剂存在时处于平衡状态。 蛋白亚基都只能取相同的构象，无杂合体。 ④ 蛋白亚基都只能取相同的构象，无杂合体。亚基齐步转变 亚基的构象可变，但蛋白分子的对称性不变。 ⑤ 亚基的构象可变，但蛋白分子的对称性不变。 无论多少配体结合到酶上，配体与R态 ⑥ 无论多少配体结合到酶上，配体与 态 态酶的内在解离常数都相等， 和T态酶的内在解离常数都相等， 态酶的内在解离常数都相等 分别以K 表示。 分别以 R和KT表示。
催化亚基 底物结合位
α
β β
α
调节亚基 ATP、CTP结合位 、 结合位
ATCase的别构效应表现为四级 的别构效应表现为四级 结构的大幅度变动： 结构的大幅度变动：
利用ATCase的二底物过渡态类似物：PALA（N-膦乙 的二底物过渡态类似物： 利用 的二底物过渡态类似物 （ 膦乙 的研究表明： 酰-L-Asp)的研究表明： 的研究表明 • ATCase的6个亚基的底物结合位都位于催化链之间的 的 个亚基的底物结合位都位于催化链之间的 界面上，活性中心相距2.2nm 界面上，活性中心相距 • 结合 结合PALA后的酶，催化三聚体彼此拉开1.2nm，同时 后的酶，催化三聚体彼此拉开 后的酶 ， 旋转10º；并使分别位于催化链N-端与C-端的氨甲酰 旋转 ；并使分别位于催化链 端 端 磷酸结合位和 结合位彼此靠近， 磷酸结合位和Asp 结合位彼此靠近，成为高亲和状态 • 一个催化亚基的构象变化通过亚基界面之间的相互作 用，传递给另一个催化三聚体，并引起后者构象的转变 传递给另一个催化三聚体，
2.MWC解释底物的同种协同效应。 解释底物的同种协同效应。 解释底物的同种协同效应 以四聚体别构蛋白为例：平衡常数L 以四聚体别构蛋白为例：平衡常数 = [T] ／[R] R L T
KR1 KT1
RS TS
4
KR2 KT
RS2 TS2
KR3 KT
RS3 TS3
KR 4 KT 4
RS4 TS4
2
3
第十一章 别构酶及其动力学
• 别构效应（allosteric effect）： 别构效应（ ）： 寡聚酶（蛋白） 寡聚酶（蛋白）上一个活性部位的改变通过 构象变化影响到其它活性部位的效应 • 别构酶（allosteric enzyme)： 别构酶（ ： 能产生别构效应的酶。 能产生别构效应的酶。除了有一个活性中心 外，还有别构效应剂结合位 • 别构效应剂（allosteric effector) ： 别构效应剂（ 作用于酶活性中心外的某处， 作用于酶活性中心外的某处，通过促使酶分 子空间构象的改变而影响酶的催化。 子空间构象的改变而影响酶的催化。 • 酶的别构效应可由底物结合引起， 酶的别构效应可由底物结合引起， 也可由别构效应剂结合引起的。 也可由别构效应剂结合引起的。
KR1 = KR = [R] [S]
[RS]
[RS] = 4 [R][S] KR 6[R][S] 2 [RS2] = KR2 4[R][S] 3 [RS3] = KR3 [R][S] 4 [RS4] = KR4
KR2 KR3
= 2KR = [RS] [S] 3 [RS2] = 3KR = [RS2][S] 2 [RS3]
• 当V=Vm／2 时，[S]= S 0.5 带入②中 则： 带入② ／ n 1/n √ Log[S] 0.5 =LogKs′， S 0.5 = (Ks′) = Ks′ ， • 利用 利用Hill模式判断协同的类型： 模式判断协同的类型： 模式判断协同的类型 饱和指数(Rs ) 或 协同指数 协同指数(CI) 饱和指数
[E][S]n
[ESn] 酶所结合的底物分子数 Ys = 酶上底物结合位点数 n [ESn] [S]n n [E0]
Ys=
=
[S]n Ks′+
• Hill方程 : 方程 Ys Log( ) =nLog[S] - LogKs′ ①
1 - Ys
Log( Ys ) ~ Log[S] 作图
1-Ys
Log ( V ) Vm-V
别构酶的几个动力学概念： 二 别构酶的几个动力学概念：
(一) S 0.5 ：表观 值，在别构酶反应中速度达 一 表观Km值
到最大反应速度一半时的底物浓度
(二) K系统与 系统： 二 系统与V系统： 系统与 系统
Vm
• 别构效应剂类型： 别构效应剂类型： K系统 系统 型效应剂： ① K型效应剂： 型效应剂 只改变S 只改变 0.5 ，但Vm不变 不变 型效应剂： ② V型效应剂： 型效应剂 不改变S 不改变 0.5 ，只改变 Vm Vm/2 型效应剂： ③ K-V型效应剂： 型效应剂 S 0.5 和Vm都改变 都改变
• 例如 四亚基蛋白（酶） 例如: 四亚基蛋白（ K2 K1 K3 K4 PL1 PL2 PL3 P+L 内在解离常数: 内在解离常数 K1 = K2 = K3 =K4 无协同 K1 > K2 > K3 >K4 正协同 K1 < K2 < K3 <K4 负协同 V 右图中 : a 为无协同 双曲线 为无协同(双曲线 双曲线) a b 正协同效应 形曲线 正协同效应(S形曲线 形曲线) c 负协同效应 (表观双曲线 表观双曲线) 表观双曲线 b
(3) 协同作用的生理意义 ：
异种协同效应: 代谢调节, ① 异种协同效应 代谢调节 可被代谢末端产物反馈抑制和中 间产物的别构激活。例如： 的己糖激酶， 间产物的别构激活。例如：EMP的己糖激酶，受G-6-P的别 的己糖激酶 的别 构抑制；丙酮酸激酶受ATP、乙酰 的别构抑制， 构抑制；丙酮酸激酶受 、乙酰CoA的别构抑制，受F的别构抑制 1,6-2P的激活。 的激活。 的激活 ② 同种协同效应 同种协同效应: 正协同：提供一个反应速度对底物浓度变化的敏感区， 正协同：提供一个反应速度对底物浓度变化的敏感区，且 敏感区可通过别构激活或别构抑制剂加以调整 负协同：提供反应速度对底物浓度变化的不敏感区， 负协同：提供反应速度对底物浓度变化的不敏感区，保证在 低底物浓度时保证反应正常进行， 低底物浓度时保证反应正常进行，而 高浓度时反应平稳
PL4
c
[S]
2. 协同效应实例 协同效应实例: (1) 正协同实例 正协同实例—— ATCase （α6β6） Asp + 氨甲酰磷酸 氨甲酰-L 氨甲酰 -Asp + Pi (过量 ) 过量 ATP产生异种正协同效应：别构激活 产生异种正协同效应： 产生异种正协同效应 CTP产生异种负协同效应：别构抑制 产生异种负协同效应： 产生异种负协同效应
兔肌 3 – P-甘油醛脱氢酶与 甘油醛脱氢酶与NAD+结合的解离常数 甘油醛脱氢酶与
解离常数 K1 K2 K3 K4
透析平衡法 <10-10M <10-9 M 3×10-7 M × 2.6×10-5 M ×
荧光测定法 1×10-8 M × 9×10-8 M × 4×10-6 M × 3.6×10-5 M ×
Vm=k2 [E0] V=k2 [ESn] V/Vm = [ESn] / [E0] = Ys 带入①中得 带入①中得: Log( V ) = nLog[S] – LogKs’ ②
Vm - V
-LogKs′ LogKs’/ n Log[S]
作图直线的斜率为n（ 系数） 作图直线的斜率为 （Hill系数） 系数
酶位点90%饱和时底物的浓度 饱和时底物的浓度 酶位点 Rs = 酶位点 酶位点10%饱和时底物的浓度 饱和时底物的浓度 V [ESn]
Vm = [E0]
= Ys
90%饱和：V=0.9Vm，[S]0.9 = (9Ks’) 饱和： 饱和 ， 1/ Ks’) 1/n 10%饱和：V=0.1Vm，[S]0.1 = ( 9 饱和： 饱和 ， Rs= [S]0.9 = 81
一 别构酶及其作用特性
(一) 概述 ： 一
• 别构效应是机体代谢的重要方式 • 代谢调节的方式： 代谢调节的方式： 迟缓调节: 需时间长，几个小时。 迟缓调节 需时间长，几个小时。通过改变酶 分子的合成、降解、 分子的合成、降解、酶原转化来控 制细胞内酶分子浓度。 制细胞内酶分子浓度。 快速调节: 时间短几秒或几分钟。 快速调节 时间短几秒或几分钟。对体内现有 的酶进行激活或抑制。 的酶进行激活或抑制。 调节酶: 调节酶 在体内代谢过程中起快速调节作用的酶 包括共价调节酶和别构酶
(2) 负协同效应： 3-P-甘油醛脱氢酶： 负协同效应： 甘油醛脱氢酶： 甘油醛脱氢酶 3-P-甘油醛 + NAD+ + Pi → 甘油醛 NADH + 1,3-2P-甘油酸 +H + 甘油酸 • 半位反应性：该酶为四聚体，但4个活性部位中只 半位反应性：该酶为四聚体， 个活性部位中只 有2个起作用 个起作用
[S]0.1
1/n
1/n
若n=1 则 Rs =81 若n>1 则 Rs<81 若n<1 则 Rs>81
无协同 正协同 负协同
• Hill模式的缺陷 : 模式的缺陷
假设n分子底物和酶的结合一步完成 分子底物和酶的结合一步完成， ① 假设 分子底物和酶的结合一步完成，过于理想化 ② Hill模式用于研究别构模式时，对四个亚基酶来 模式用于研究别构模式时， 模式用于研究别构模式时 之间。 说n=4，但实际 2.6~2.8之间。并且在负协同 时，要求 ，但实际n= 之间 n<1。所以 系数已不能代表酶所能结合底物的位点数。 。所以Hill系数已不能代表酶所能结合底物的位点数。 系数已不能代表酶所能结合底物的位点数 ③ 用Hill方程在一 定底物浓度范围内作图是一直线，但在广 方程在一 定底物浓度范围内作图是一直线， 泛底物浓度下作图时为折线。 泛底物浓度下作图时为折线。 Log ( V ) Vm-V n=1 n>1 n=1 Log[S]
V系统 Байду номын сангаас统
S0. 5 Vm Vm Vm S0. 5
三 别构动力学
(一) Hill模式 一 模式: 模式
把研究血红蛋白动力学应用到别构动力学。 把研究血红蛋白动力学应用到别构动力学。 E + nS
k1 k -1
ESn
k2
E+P [E0]=[E] + [ESn]
总的解离常数Ks’= 总的解离常数 饱和分数： 饱和分数：
(二) 别构酶作用特性 协同效应(cooperative effect) 二 别构酶作用特性----协同效应
协同效应： 协同效应：一个配体与蛋白或酶结合后对另一配体结合的影响
1. 分类： 分类：
同种效应： 同种效应：一个分子的配体与蛋白或酶结合对后续同种 或同类配体结合的影响。 或同类配体结合的影响。 异种效应： 异种效应：一个分子的配体与蛋白或酶结合对不同种或 不同类配体结合的影响。 不同类配体结合的影响。 正协同效应： 正协同效应： 一分子的配体与蛋白或酶结合可促进下一分 子配体与蛋白和酶结合的效应。 子配体与蛋白和酶结合的效应。 负协同效应： 负协同效应： 一分子的配体与蛋白或酶结合使其它配体的 结合力降低的效应。 结合力降低的效应。
ATP CTP
Vm/2
Kmapp
[Asp]
• • •
尿素和有机汞处理可选择性破坏酶的效应剂结合位 脱敏作用： 脱敏作用：酶失去了原有的对效应剂的敏感性 脱敏后的酶仍然保持催化底物的能力，但不再呈现S 脱敏后的酶仍然保持催化底物的能力，但不再呈现 形动力学，说明： 形动力学，说明： ① 酶有两个结合位点 ② ATP和CTP两种效应剂 和 两种效应剂 可能是结合在同一部位。 可能是结合在同一部位。 ③ ATC酶效应剂结合位的 酶效应剂结合位的 存在对S型动力学是必要的 存在对 型动力学是必要的
(二) MWC模式： 二 模式： 模式
• Monod-Wyman-Changeux :于1965年提出，也称齐变模式 年提出， 于 年提出
1. 模式要点 模式要点:
别构蛋白是一种寡聚体，由多个相同原体构成。 ① 别构蛋白是一种寡聚体，由多个相同原体构成。原体是寡 聚蛋白最小的功能单位， 聚蛋白最小的功能单位，它们在别构蛋白中占有相等的地理 位置。寡聚蛋白至少有一个对称轴。 位置。寡聚蛋白至少有一个对称轴。 每个亚基对同一种配体只有一个结合位点。 ② 每个亚基对同一种配体只有一个结合位点。 蛋白亚基可具有R型和 型两种构象。 型和T型两种构象 ③ 蛋白亚基可具有 型和 型两种构象。这两种构象在无底物 和效应剂存在时处于平衡状态。 和效应剂存在时处于平衡状态。 蛋白亚基都只能取相同的构象，无杂合体。 ④ 蛋白亚基都只能取相同的构象，无杂合体。亚基齐步转变 亚基的构象可变，但蛋白分子的对称性不变。 ⑤ 亚基的构象可变，但蛋白分子的对称性不变。 无论多少配体结合到酶上，配体与R态 ⑥ 无论多少配体结合到酶上，配体与 态 态酶的内在解离常数都相等， 和T态酶的内在解离常数都相等， 态酶的内在解离常数都相等 分别以K 表示。 分别以 R和KT表示。
催化亚基 底物结合位
α
β β
α
调节亚基 ATP、CTP结合位 、 结合位
ATCase的别构效应表现为四级 的别构效应表现为四级 结构的大幅度变动： 结构的大幅度变动：
利用ATCase的二底物过渡态类似物：PALA（N-膦乙 的二底物过渡态类似物： 利用 的二底物过渡态类似物 （ 膦乙 的研究表明： 酰-L-Asp)的研究表明： 的研究表明 • ATCase的6个亚基的底物结合位都位于催化链之间的 的 个亚基的底物结合位都位于催化链之间的 界面上，活性中心相距2.2nm 界面上，活性中心相距 • 结合 结合PALA后的酶，催化三聚体彼此拉开1.2nm，同时 后的酶，催化三聚体彼此拉开 后的酶 ， 旋转10º；并使分别位于催化链N-端与C-端的氨甲酰 旋转 ；并使分别位于催化链 端 端 磷酸结合位和 结合位彼此靠近， 磷酸结合位和Asp 结合位彼此靠近，成为高亲和状态 • 一个催化亚基的构象变化通过亚基界面之间的相互作 用，传递给另一个催化三聚体，并引起后者构象的转变 传递给另一个催化三聚体，
2.MWC解释底物的同种协同效应。 解释底物的同种协同效应。 解释底物的同种协同效应 以四聚体别构蛋白为例：平衡常数L 以四聚体别构蛋白为例：平衡常数 = [T] ／[R] R L T
KR1 KT1
RS TS
4
KR2 KT
RS2 TS2
KR3 KT
RS3 TS3
KR 4 KT 4
RS4 TS4
2
3
第十一章 别构酶及其动力学
• 别构效应（allosteric effect）： 别构效应（ ）： 寡聚酶（蛋白） 寡聚酶（蛋白）上一个活性部位的改变通过 构象变化影响到其它活性部位的效应 • 别构酶（allosteric enzyme)： 别构酶（ ： 能产生别构效应的酶。 能产生别构效应的酶。除了有一个活性中心 外，还有别构效应剂结合位 • 别构效应剂（allosteric effector) ： 别构效应剂（ 作用于酶活性中心外的某处， 作用于酶活性中心外的某处，通过促使酶分 子空间构象的改变而影响酶的催化。 子空间构象的改变而影响酶的催化。 • 酶的别构效应可由底物结合引起， 酶的别构效应可由底物结合引起， 也可由别构效应剂结合引起的。 也可由别构效应剂结合引起的。
KR1 = KR = [R] [S]
[RS]
[RS] = 4 [R][S] KR 6[R][S] 2 [RS2] = KR2 4[R][S] 3 [RS3] = KR3 [R][S] 4 [RS4] = KR4
KR2 KR3
= 2KR = [RS] [S] 3 [RS2] = 3KR = [RS2][S] 2 [RS3]
• 当V=Vm／2 时，[S]= S 0.5 带入②中 则： 带入② ／ n 1/n √ Log[S] 0.5 =LogKs′， S 0.5 = (Ks′) = Ks′ ， • 利用 利用Hill模式判断协同的类型： 模式判断协同的类型： 模式判断协同的类型 饱和指数(Rs ) 或 协同指数 协同指数(CI) 饱和指数
[E][S]n
[ESn] 酶所结合的底物分子数 Ys = 酶上底物结合位点数 n [ESn] [S]n n [E0]
Ys=
=
[S]n Ks′+
• Hill方程 : 方程 Ys Log( ) =nLog[S] - LogKs′ ①
1 - Ys
Log( Ys ) ~ Log[S] 作图
1-Ys
Log ( V ) Vm-V
别构酶的几个动力学概念： 二 别构酶的几个动力学概念：
(一) S 0.5 ：表观 值，在别构酶反应中速度达 一 表观Km值
到最大反应速度一半时的底物浓度
(二) K系统与 系统： 二 系统与V系统： 系统与 系统
Vm
• 别构效应剂类型： 别构效应剂类型： K系统 系统 型效应剂： ① K型效应剂： 型效应剂 只改变S 只改变 0.5 ，但Vm不变 不变 型效应剂： ② V型效应剂： 型效应剂 不改变S 不改变 0.5 ，只改变 Vm Vm/2 型效应剂： ③ K-V型效应剂： 型效应剂 S 0.5 和Vm都改变 都改变
• 例如 四亚基蛋白（酶） 例如: 四亚基蛋白（ K2 K1 K3 K4 PL1 PL2 PL3 P+L 内在解离常数: 内在解离常数 K1 = K2 = K3 =K4 无协同 K1 > K2 > K3 >K4 正协同 K1 < K2 < K3 <K4 负协同 V 右图中 : a 为无协同 双曲线 为无协同(双曲线 双曲线) a b 正协同效应 形曲线 正协同效应(S形曲线 形曲线) c 负协同效应 (表观双曲线 表观双曲线) 表观双曲线 b
(3) 协同作用的生理意义 ：
异种协同效应: 代谢调节, ① 异种协同效应 代谢调节 可被代谢末端产物反馈抑制和中 间产物的别构激活。例如： 的己糖激酶， 间产物的别构激活。例如：EMP的己糖激酶，受G-6-P的别 的己糖激酶 的别 构抑制；丙酮酸激酶受ATP、乙酰 的别构抑制， 构抑制；丙酮酸激酶受 、乙酰CoA的别构抑制，受F的别构抑制 1,6-2P的激活。 的激活。 的激活 ② 同种协同效应 同种协同效应: 正协同：提供一个反应速度对底物浓度变化的敏感区， 正协同：提供一个反应速度对底物浓度变化的敏感区，且 敏感区可通过别构激活或别构抑制剂加以调整 负协同：提供反应速度对底物浓度变化的不敏感区， 负协同：提供反应速度对底物浓度变化的不敏感区，保证在 低底物浓度时保证反应正常进行， 低底物浓度时保证反应正常进行，而 高浓度时反应平稳
PL4
c
[S]
2. 协同效应实例 协同效应实例: (1) 正协同实例 正协同实例—— ATCase （α6β6） Asp + 氨甲酰磷酸 氨甲酰-L 氨甲酰 -Asp + Pi (过量 ) 过量 ATP产生异种正协同效应：别构激活 产生异种正协同效应： 产生异种正协同效应 CTP产生异种负协同效应：别构抑制 产生异种负协同效应： 产生异种负协同效应
兔肌 3 – P-甘油醛脱氢酶与 甘油醛脱氢酶与NAD+结合的解离常数 甘油醛脱氢酶与
解离常数 K1 K2 K3 K4
透析平衡法 <10-10M <10-9 M 3×10-7 M × 2.6×10-5 M ×
荧光测定法 1×10-8 M × 9×10-8 M × 4×10-6 M × 3.6×10-5 M ×
Vm=k2 [E0] V=k2 [ESn] V/Vm = [ESn] / [E0] = Ys 带入①中得 带入①中得: Log( V ) = nLog[S] – LogKs’ ②
Vm - V
-LogKs′ LogKs’/ n Log[S]
作图直线的斜率为n（ 系数） 作图直线的斜率为 （Hill系数） 系数
酶位点90%饱和时底物的浓度 饱和时底物的浓度 酶位点 Rs = 酶位点 酶位点10%饱和时底物的浓度 饱和时底物的浓度 V [ESn]
Vm = [E0]
= Ys
90%饱和：V=0.9Vm，[S]0.9 = (9Ks’) 饱和： 饱和 ， 1/ Ks’) 1/n 10%饱和：V=0.1Vm，[S]0.1 = ( 9 饱和： 饱和 ， Rs= [S]0.9 = 81
一 别构酶及其作用特性
(一) 概述 ： 一
• 别构效应是机体代谢的重要方式 • 代谢调节的方式： 代谢调节的方式： 迟缓调节: 需时间长，几个小时。 迟缓调节 需时间长，几个小时。通过改变酶 分子的合成、降解、 分子的合成、降解、酶原转化来控 制细胞内酶分子浓度。 制细胞内酶分子浓度。 快速调节: 时间短几秒或几分钟。 快速调节 时间短几秒或几分钟。对体内现有 的酶进行激活或抑制。 的酶进行激活或抑制。 调节酶: 调节酶 在体内代谢过程中起快速调节作用的酶 包括共价调节酶和别构酶
(2) 负协同效应： 3-P-甘油醛脱氢酶： 负协同效应： 甘油醛脱氢酶： 甘油醛脱氢酶 3-P-甘油醛 + NAD+ + Pi → 甘油醛 NADH + 1,3-2P-甘油酸 +H + 甘油酸 • 半位反应性：该酶为四聚体，但4个活性部位中只 半位反应性：该酶为四聚体， 个活性部位中只 有2个起作用 个起作用
[S]0.1
1/n
1/n
若n=1 则 Rs =81 若n>1 则 Rs<81 若n<1 则 Rs>81
无协同 正协同 负协同
• Hill模式的缺陷 : 模式的缺陷
假设n分子底物和酶的结合一步完成 分子底物和酶的结合一步完成， ① 假设 分子底物和酶的结合一步完成，过于理想化 ② Hill模式用于研究别构模式时，对四个亚基酶来 模式用于研究别构模式时， 模式用于研究别构模式时 之间。 说n=4，但实际 2.6~2.8之间。并且在负协同 时，要求 ，但实际n= 之间 n<1。所以 系数已不能代表酶所能结合底物的位点数。 。所以Hill系数已不能代表酶所能结合底物的位点数。 系数已不能代表酶所能结合底物的位点数 ③ 用Hill方程在一 定底物浓度范围内作图是一直线，但在广 方程在一 定底物浓度范围内作图是一直线， 泛底物浓度下作图时为折线。 泛底物浓度下作图时为折线。 Log ( V ) Vm-V n=1 n>1 n=1 Log[S]
V系统 Байду номын сангаас统
S0. 5 Vm Vm Vm S0. 5
三 别构动力学
(一) Hill模式 一 模式: 模式
把研究血红蛋白动力学应用到别构动力学。 把研究血红蛋白动力学应用到别构动力学。 E + nS
k1 k -1
ESn
k2
E+P [E0]=[E] + [ESn]
总的解离常数Ks’= 总的解离常数 饱和分数： 饱和分数：
(二) 别构酶作用特性 协同效应(cooperative effect) 二 别构酶作用特性----协同效应
协同效应： 协同效应：一个配体与蛋白或酶结合后对另一配体结合的影响
1. 分类： 分类：
同种效应： 同种效应：一个分子的配体与蛋白或酶结合对后续同种 或同类配体结合的影响。 或同类配体结合的影响。 异种效应： 异种效应：一个分子的配体与蛋白或酶结合对不同种或 不同类配体结合的影响。 不同类配体结合的影响。 正协同效应： 正协同效应： 一分子的配体与蛋白或酶结合可促进下一分 子配体与蛋白和酶结合的效应。 子配体与蛋白和酶结合的效应。 负协同效应： 负协同效应： 一分子的配体与蛋白或酶结合使其它配体的 结合力降低的效应。 结合力降低的效应。