酶的概念及特点
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一、 酶的概念
在本章节中把酶所催化的反应称作酶促反应 ,发生化学反应前的物质称底物(substrate), 而反应后生成的物质称产物(product)。
二、 酶的特性
1. 酶具有共同于一般催化剂的特征
❖ 用量少; ❖ 只能催化热力学上允许的反应; ❖ 不改变反应的平衡点,而只能缩短时
间。催化机理都是降低反应所需的活 化能。
2. 变构酶
二. 酶的结构与活性
变构酶(别构酶)是指一些含有2个或2个以 上亚基的寡聚酶,在变构酶分子上,别构效应剂 的调节部位一般远离活性中心,但活性部位与调 节部位之间或者活性部位之间,存在着相互作用 (变构效应,协同效应)。调节物与酶分子的调 节部位结合之后,引起酶分子构象发生变化,从 而提高或降低活性部位的酶活性
3. 同工酶
同工酶的定义:
一. 酶的结构
指具有不同分子结构但催化相同反应的一组酶
每组同工酶中各种酶的异同:
相同点:催化相同的化学反应,大多数是寡聚酶
不同点:体外:理化性质 体内:催化特性、分布的部位、生物学功能
3. 同工酶 以乳酸脱氢酶为例
一.酶的结构
乳酸脱氢酶 (lactate dehydrogenase,LDH)
3. 诱导酶
二. 酶的结构与活性
即第一次生长的量与葡萄糖成比例,第二次生 长的量与山梨糖醇浓度成比例。二度生长现象是由 于一般大肠杆菌细胞内只有利用葡萄糖的酶,而不 含利用山梨糖醇的酶。因此对葡萄糖的利用不需要 适应,即可利用,而对山梨糖醇的利用必需在山梨 糖醇的诱导下,生成能分解山梨糖醇的酶才能进行 ,但这种诱导作用受到葡萄糖的阻遏,故必须在葡 萄糖消耗完后才逐渐利用山梨糖醇。
3. 同工酶
一. 酶的结构
LDH是1959年发现的第一个同工酶。 由4个亚基组成的寡聚酶,亚基分为M型和H型。 因此可以装配成五种四聚体: H4(LDH1)、H3M(LDH2)、H2M2(LDH3)、HM3(LDH4、 M4(LDH5) 不同的LDH分布在不同组织中。例如,脊椎动物心 脏中主要是 LDH1,而骨骼肌的则是LDH5。
1. 酶的活性中心
二. 酶的结构与活性
1. 酶的活性中心
二. 酶的结构与活性
The structure of a glycogen phosphorylase monomer
1. 酶的活性中心 (2)酶的活性中心的特点
二. 酶的结构与活性
Substrates typically lose waters of hydration 水合作用 in the formation of the ES complex
C H 2O H O
OH HO
OR
OH 葡萄糖苷
三、酶的专一性的类型
2 相对专一性—酶能催化在结构上类似的一系列化合物 反应特怔。
B 键专一性(bond specificity)—在催化A-B化合物 中,酶对A,B基团的结构要求不严,而要求有一定的 化学键便能进行催化反应特性。
三、酶的专一性的类型
3. 同工酶
一. 酶的结构
同工酶的作用: 对于适应不同的组织、器官的不同生理需要非常
重要;是代谢调节的一种重要方式。
同工酶物理性质差异: 1. Aa组成和顺序不同 2. 催化特性不同 3. 电泳行为不同 4. 组织、器官中分布不同 5. 生理功能不同
3. 同工酶
一. 酶的结构
LDH1(H4) LDH2(H3M)
C 立体专一性(stereo specificity)—一种酶只能对一 种立体异构体起催化作用,对其对映体则全无作用的 特性。a.立体异构专一性:
H 2 O +O 2 L 氨 基 酸L 氨 基 酸 氧 化 酶酮 酸 +N H 3+H 2 O 2
三、酶的专一性的类型
C 立体专一性(stereo specificity)—一种酶只能对一 种立体异构体起催化作用,对其对映体则全无作用的 特性。B.几何异构专一性 :
2. 变构酶
变构酶的特点:
二. 酶的结构与活性
已知的变构酶都是寡聚酶。
变构酶分子上除了活性中心外,还有调节中 心。这两个中心处在酶蛋白的不同部位,有 的在不同的亚基上,有的在同一亚基上。
变构酶的 v-[S] 的关系不符合米氏方程,所以 其曲线不是双曲线型。
2. 变构酶
Vmax 100%
二. 酶的结构与活性
2. 变构酶
二. 酶的结构与活性
3. 诱导酶
二. 酶的结构与活性
诱导酶(inducenzyme)是细胞内在正常状态 下一类很少存在或没有的酶,当细胞中因加入了诱 导物后而被诱导产生的酶,它的含量在诱导物存在 下显著增高,这种诱导物往往是该酶底物的类似物 或底物本身。
诱导酶是20世纪四十年代,微生物学工作者在 研究大肠杆菌以葡萄糖和山梨糖醇为培养基时出现 二度生长时发现的.
1. 酶的活性中心 (2)酶活性中心的特点
二. 酶的结构与活性
1. 活性中心在酶分子总体积中只占相当小的部分 (约1%2%),相当于23个氨基酸残基
2. 都是酶分子表面的一个凹穴,有一定的大小和形 状,但不是刚性的,而具有一定的柔性
3. 活性中心为非极性的微环境,有利于与底物的结合
1. 酶的活性中心 (2)酶活性中心的特点
2. 酶不共同于一般催化剂的特征
❖ 专一性很强 铂:催化许多反应,包括有机反应 H+:淀粉、脂肪、蛋白质、蔗糖等 酶:只作用于结构近似的分子,甚至
只催化一种化合物。
二、 酶的特性
2. 酶不共同于一般催化剂的特征
❖ 酶对环境条件极为敏感 ❖ 酶活性可以调控
三、酶的专一性的类型
酶催化的专一性(specificity)是指酶对它所催化的 反应及其底物具有的严格的选择性。通常一种酶只能 催化一种或一类化学反应。
二. 酶的结构与活性
结合部位:底物在此与酶分子结合。一个酶的结 合部位又可以分为各种亚位点,分别与底物的不 同部位结合。
催化部位:底物的敏感键在此被打断或形成新的 键,从而发生一定的化学反应。一个酶的催化部 位可以不止一个。
1. 酶的活性中心
二. 酶的结构与活性
有些酶的分子表面除了活性中心外,还具有重 要的功能部位——调节中心
A 50%
[[SS]]9100%%VV=81
B [[SS]]9100%%VV=3
1 2 3 4 5 6 7 8 [S]
别构酶动力学曲线 A.为非调节酶的曲线 B.为别构酶的S形曲线
2. 变构酶
二. 酶的结构与活性
完整的酶分子 (活性形式)
催化亚基 调节亚基 (三聚体) (二聚体)
E.coli ATCase(天冬氨酸转氨甲酰酶 )中亚基排列及全酶与亚基的关系
二、 酶的特性
2. 酶不共同于一般催化剂的特征
❖ 催化效率极高
酶促反应的速度比非酶促反应通常要快 107~1014 倍
如此高的催化效率使生物体内含量 甚微的酶能催化大量的物质转化。
用简单的实验证明酶的催化效率:
二、 酶的特性
2 H2O2
2 H2O + O2
铁屑
1000
肝糜
109
肝糜(煮)
二、 酶的特性
第
一
节
Enzyme
酶
的
概
念
及
特
点
一、 酶的概念
酶的概念—酶是由生物细胞产生的以蛋白质为 主要成分的生物催化剂。
生物体内的反应是在很温和的条件(如温和的 温度、接近中性的pH)下进行的,而同样的反 应若在非生物条件下进行,则需要高温、高压、 强酸、强碱等剧烈的条件。
一、 酶的概念
酶是但酶发挥其催化作用并不局限于活细胞内,在许 多情况下,细胞内产生的酶需分泌到细胞外或转移到 其它组织器官中发挥作用,如胰蛋白酶、脂酶、淀粉 酶等水解酶。把由细胞内产生并在细胞内发挥作用的 酶称为胞内酶,而将细胞内产生后分泌细胞外起作用 的酶叫胞外酶。
辅基 —— 与酶蛋白结合较紧密,常常以共价键 结合,小分子有机物及金属离子
2. 酶的聚合状态
一. 酶的结构
由酶的聚合状态,酶可分为三类:
单体酶 —— 酶蛋白仅有一条多肽链。
寡聚酶 —— 酶蛋白是寡聚蛋白质,由几个至几十个 亚基组成,以非共价键连接。
多酶复合体 —— 由几个酶聚合而成的复合体。一般 由在系列反应中功能相关的酶组成,有 利于一系列反应的连续进行。
HOOC CH
延胡索酸酶
CH2COOH
HC COOH
HOCHCOOH
延胡索酸
苹果酸
三、酶的专一性的类型
Summry
绝对专一性
一种酶只能催化一种底物。如6-磷 酸葡萄糖磷酸酯酶。
立体专一性
一种酶只能对一种立体异构体起催 化作用。
一种酶只作用于一定的化学
键专一性 键,对键两侧的基团无要求
。如酯酶。
相对专一性
1. 酶的活性中心
二. 酶的结构与活性
指酶分子中直接和底物结合,并和酶催化作用直接 有关的部位。 (1)酶活性中心的组成:
由一些氨基酸残基的侧链基团组成。
这些基团在一级结构上可能相距很远,甚至可 能不在一条肽链上,但在蛋白质空间结构上彼 此靠近,形成具有一定空间结构的区域。
对于结合酶,辅因子常常是活性中心的组成部分。
LDH3(H2M2) LDH4(HM3)
LDH5(M4) 心肌 肾
肝 骨骼肌 血清
原点
不同组织中的LDH同工酶的电泳图谱
3. 同工酶
一. 酶的结构
研究同工酶的意义:
是研究代谢调节、个体发育、细胞分化、分子遗传 等方面的有力工具。
研究蛋白质结构和功能的好材料。 在临床医学、农业遗传育种、病理分析上都有应用 价值 。
由酶对底物选择的严格程度,可将酶的专一性分为多 种类型:
1. 绝对专业性—除一种底物外,酶都不能催化其它 反应的特性
三、酶的专一性的类型
H2O 脲酶
H2N C NH2
2NH3 + CO2
O
三、酶的专一性的类型
2 相对专一性—酶能催化在结构上类似的一系列化合物 反应特怔。
A 基团专一性(group specificity)—在催化A-B化合 物中,酶对其中的一个基团具有高度甚至是绝对专一 性,而对另一个基团则具有相对专一性的特性。
二. 酶的结构与活性
4. 底物与酶通过形成较弱键力的次级键相互作用 并结合到酶的活性中心
5. 酶的活性部位并不是和底物的几何图形正好吻 合,而是在酶与底物结合的过程中,底物分子或 酶分子或它们两者的构象同时发生一定变化后才 相互契合,这时催化基团的位置也正好处于所催 化底物的敏感化学键部位
1. 酶的活性中心 (2)有关酶活性中心的几个术语
调节中心可以与小分子的代谢物相结合,使 酶分子的构象发生改变,从而影响酶的活性。这 种作用叫变构效应(又叫别构效应);
具有变构效应的酶叫变构酶,引起变构的小 分子物质叫变构剂(调节物)。
二. 酶的结构与活性
使酶活性升高的变构叫正变构,此时的变 构剂叫正变构剂(正调节物);
使酶活性降低的变构叫负变构,此时的变 构剂叫负变构剂(负调节物)。
3. 诱导酶
二. 酶的结构与活性
光 70
密 度
60
50
40
30
20
10
0
(a)
43.5
29.5
13.5 26.5
(b) (c) 14
39 小时(h)
E.coli二度生长现象
a:葡萄糖50 μg/mL,山梨糖醇150 μg/mL;b:葡萄 糖100 μg/mL,山梨糖醇100μg/mL;C:葡萄糖 150μg/mL;山梨糖醇50 μg/mL)
基团 专一性
不仅要求底物具有一定的化 学键,还对键某一侧的基团 有选择性。如磷酸单酯酶。
第二节 酶的结构与活性
1. 酶的组成成分
一. 酶的结构
由酶的组成成分,酶可分为两类:
单纯酶 —— 仅由蛋白质组成 结合酶 —— 除蛋白质外,还有非蛋白质成分
即 全酶 = 酶蛋白 + 辅因子 辅因子有两种:
辅酶 —— 与酶蛋白结合较松弛,小分子有机物