工业催化原理生物催化基础及过程

O H2N CH C R
O NH CH C R
O NH CH C OH n R
第二节
生物催化作用原理
（2）二级结构
蛋白质的二、三和四级结构统称为蛋白质的构象。二级结构产生的机理之一是蛋白质 分子中的肽键的偏双键性质。由于C=O双键中的π电子云与N原子上的未共用电子对发 生“电子共振”，使肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；与肽键相连的六个原子 构成刚性平面结构，称为肽单元或肽平面（图1），这是多肽链固定不变的一Fra Baidu bibliotek。但是 ，由于α-碳原子与其它原子之间均形成单键，故两相邻的肽键平面可以作相对旋转， 旋转的角度分别叫做两面角 、Ψ，这是多肽链可变的一面（图2）。固定不变的肽键 和多变的两面角对立统一，达到协调后的状态就是该条肽链的稳定二级结构，即主链 骨架弯曲形成的空间排列。
第一节 生物催化的特征
生物催化是指生物催化剂作用下的催化反应，生物催化剂一般包括生 物酶、整体细胞、催化抗体等。然而大多数情况下生物催化剂主要指 酶，它是由细胞产生的具有催化功能的生物大分子。在酶催化反应中， 被酶催化的物质叫底物，酶的催化能力常用 “ 酶的活力 ” 表示，酶的活 力是指在一定条件下、单位时间内酶催化反应底物转化的量或产物生 成的量。 和化学催化相比，生物催化反应具有反应选择性高、反应条件温和、 反应速度快等特点，特别是选择性方面，具有以下显著特征： 一、 绝对专一性：一种酶只催化一种底物进行一种反应，这种高度的 专一性称为绝对专一性。例如脲酶只能催化尿素水解生成二氧化碳 和氨，而对尿素的类似物却均无作用。具有绝对专一性的酶不但对 所作用底物的键有严格要求，而且对底物整个分子的化学基团也有 同样严格的要求。
第一节 生物催化的特征
三、立体专一性：
指酶只能特异性地作用于所有立体异构体的其中一种的特性，这是酶催化 的最重要特征，根据具体情况分为以下几类。
1、对映体专一性： 指酶只催化一对对映异构体中的一种对映体反应，如氨基酰化酶只催化LN-乙酰氨基酸反应生成L-氨基酸，而不催化D-N-乙酰氨基酸反应。 2、几何专一性： 酶对具有顺反异构的底物有严格的选择性，如延胡索酸水合酶只能催化延 胡索酸水合生成L-苹果酸，而对马来酸则不起作用。
A：锁-钥机理
3、前手性专一性： 酶可催化前手性底物选择性地形成具有一定立体构型的产物，如乌头酸酶 催化前手性分子柠檬酸转化成手性分子异柠檬酸。
第二节
生物催化作用原理
1、 酶的分子结构
酶是有催化功能的蛋白质，其分子结构与其它蛋白质相同，具 有一级、二级三级和四级结构。
（1）一级结构
酶与其他蛋白质一样，是由20多种基本氨基酸按肽键形式共价连接而 成的，相对分子质量约为 1.2×104～1.0×106，其分子基础为多肽链， 肽链的通式为：
第一节 生物催化的特征
二、相对专一性：
一种酶能够催化一类结构相似的底物进行某种相同类型的反应，这种专一 性称为相对专一性，其严格程度较低，但不同的酶对底物结构的识别不同 。具体地表现为下述形式： 1、键专一性： 酶能够作用于具有相同化学键的一类底物，而不辨识键两侧的基团。如酯 酶可以催化所有酯类底物水解生成醇和酸。 2、基团专一性： 酶作用于底物时不仅识别特定的化学键，而且还识别键某一侧的基团。例 如消化道中胃蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白酶、胰蛋白酶水解肽键时 的选择性。 3、区域专一性： 指酶对位于同一底物分子中不同位置官能团的选择性。如磷脂酶A2仅水解 3-sn-磷脂酰胆碱的2位酯键，而对1位酯键无作用。
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生物催化作用原理
2、 酶的结构与催化功能
酶的分子结构是催化功能的物质基础，各种酶之所以有催化活性和专一性， 都是出于其分子结构的特殊性。酶蛋白分子上具有与催化有关的特定区域 称为活性部位或活性中心，它能同底物结合并起催化作用。活性中心一般 位于酶分子的表面，是由结合部位和催化部位所组成。前者直接同底物结 合，决定酶的专一性，即决定同何种底物结合；后者直接参加催化，决定 所催化反应的性质。组成活性中心的氨基酸残基或残基组可能位于同一条 肽链的不同部位，也可能位于不同的肽链上。 酶蛋白分子活性中心以外的部分对酶催化特性亦不可或缺，具有维持完整 结构、保护微环境的重要作用。分子的亲水性强弱，整个分子的电性、电 荷分布，以及活性中心周围的微环境都由整个酶蛋白分子决定。 有些酶还具有与非底物物质结合的部位，结合后对反应速率具有调节作用， 称之为别构部位或调节部位，具有别构部位的酶称别构酶。与别构部位结 合的物质称调节剂或别构剂，如激活剂和抑制剂。调节剂与酶别构部位结 合后，引起酶构象改变，从而影响酶活性中心，改变催化反应速率。
图1 肽平面
图2 肽平面的两面角
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（3）三级、四级结构
三级结构是指多肽在二级结构的基础上进一步搭配和组装形成的具有一定 规律的三维空间结构。三级结构稳定主要借助各种次级键，包括氢键、疏水 键、盐键以及范德华力等。各二级结构结构之间的组装方式主要有、β 、ββ，大多数情况下组装仅仅出现在一个酶蛋白的局部，即呈现区域空间结 构，在不同蛋白分子呈现的代表性区域空间结构，有时也称为超二级结构。 如果酶蛋白分子仅由一条肽链组成，三级结构就是它的最高结构层次。 四级结构是多亚基蛋白质的三维空间结构，是指各亚基肽链之间相互作用 所形成更为复杂的寡聚物的结构形式。主要描述亚基之间相互关系，不涉及 亚基内部结构。维持四级结构的作用力主要是疏水键，其他作用力仅起次要 作用。
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3、 酶催化机理
一般认为，酶发挥催化作用时活性中心的结合部位与底物分子结合，形成酶底物复合物，催化部位则与底物分子作用，首先将其转变为过渡态，然后生 成产物释放出去。
（1）酶和底物的结合机理
酶和底物选择特异性结合最早提出的是锁-钥机理，假设酶和底物分别像锁和 钥匙一样机械地匹配，底物比酶要小得多，而且酶的结构是刚性的（图A）。 该机理可解释酶的专一性，但不能解释酶为什么能催化比自身大的底物，也 无法说明酶催化可逆反应和酶的相对专一性现象。