鱼类小肠对肽和氨基酸的吸收代谢_一_孙玉明

孙玉明 于 雷 宋效飞
鱼类小肠对肽和氨基酸的吸收代谢
(一)
(山东升索渔用饲料研究中心，山东 烟台 265500)
动物通过获取饲料中的蛋白和氨基酸实现机体的生长和组织的稳态，在消化道内的氮源营养以短链小肽和氨基酸的形式被吸收[1]。

动物发育早期，小肠结构和功能的完善较为迅速，鱼类在5d 内即可完成小肠形态的复杂化和部分功能的发展，如肠的扭曲、杯状细胞的发育以及消化酶的大量出现，以尽快地适应内源营养向外源营养的转变[2～6]。

其中小肠黏膜细胞发挥了重要的生理学功能，包括消化和吸收营养分解物质、构成防止异物进入的物理屏障以及形成进出上皮细胞的水分子流和电解质浓度梯度等[7]，而二肽、三肽和游离氨基酸的吸收是通过各自肠上皮刷状缘膜上的H +-依赖型肽转运载体和多种氨基酸转运载体来实现的[8]。

在哺乳动物中已
经发现15种以上的氨基酸转运系统，而肽的转运主要是依赖pH 非耗能性的Na +/H +泵转运载体蛋白PepT1和PepT2系统，与游离氨基酸跨膜转运系统有着本质区别[9]，其中PepT1蛋白主要在小肠内大量表达[10]，PepT2主要在肾脏表达[11]，而氨基酸转运载体分布更为广泛，几乎遍布在机体的任何组织细胞中，发挥其不同的生物学功能。

鱼类同哺乳动物一样，其肠上皮也应存在着类似的氮源营养转运载体，但是近年来还未见对鱼类肠内氨基酸载体蛋白研究方面的报道，而对肽转运载体P ep T1及其转运机制的研究较多。

文章综述了近年来鱼类肠道对肽及氨基酸吸收代谢的研究情况，以期从营养生理角度来揭示鱼类对氮源物质的吸收利用特点，为科学配制仔稚鱼饲料配方提供新的思路。

通讯作者：孙玉明。

收稿日期：2015-4-15。

摘 要 营养物质在肠内被分解成肽和氨基酸后，通过不同的吸收途径进入肠上皮细胞，然后进入血液供机体的
蛋白合成或产能需要，研究者在鱼类中已经发现肽载体蛋白并对其分子结构进行了分析，对其转运特性和调控因素进行了一些研究，而氨基酸载体的研究还是空白，只是通过同位素示踪技术对小肠的吸收动力学进行过研究。

文章综述了近年来鱼类小肠对肽及游离氨基酸吸收方面的研究，旨在为研究饲料配方的平衡性或者进行小肠营养生理方面的研究提供参考和思路。

关键词 肽；
游离氨基酸；同位素示踪；刷状缘 中图分类号：
S968.1 文献标识码：A 文章编号：1006-6314(2015)06-0031-05
1 鱼类小肠对肽的吸收研究
胃肠消化道对二肽和三肽的吸收是重要的生物学现象，传统的蛋白质营养理论认为，肽仅仅是蛋白质消化过程中的中间体，并无任何营养意义，1957～1962年间所进行的研究发现，在蛋白质消化过程中，除了生成游离氨基酸外，还有大量的小肽生成，而且肽可完整进入肠黏膜细胞，并在黏膜细胞中进一步水解成氨基酸，而后进入血液循环。

Matthews等[12](1976)在研究小肠中小肽吸收的研究中发现，二肽和三肽的吸收共用一个转运系统，其中起重要作用的是小肠刷状缘膜上的转运蛋白，将其命名为I型肽转运系统(PepT1)，Fei等[13](1994)首次从兔的肠内克隆出负责吸收作用的P epT1蛋白，并预测其含有707个氨基酸，可分为12个跨膜区域。

人类的PepT1蛋白同兔的PepT1蛋白极为相似，含有708个氨基酸，同源性达到81%，这一发现使小肽能被小肠吸收的观点得到广泛接受，为蛋白质营养研究的新领域。

Covitz等[14](1998)使用EYMPME标记抗体技术分析人类PepT1蛋白的转膜拓扑结构，证实了PepT1模型存在12个跨膜区域(TMD)的结论，其中TMD1和TMD2、TMD2和T MD3对该转运载体的功能有重要的作用。

目前定点变异和免疫标记技术已经广泛地被用在在预测肽载体蛋白的结合和功能上，利用这些手段可以寻找到影响底物结合能力和转运能力的位点，从而更好地理解Pep T1的结构和功能，如TM7上的W294位变异影响载体蛋白对底物的初始结合，导致Km升高，Vm a x降低[15]，T M5上的Y167位变异影响底物的通过能力降低Vm a x[16]，T M1的E26、Y12，TM10的Y588[12]、E595等很多位点的变异也影响PepT1的功能。

对鱼类PepT1的研究是建立在对哺乳动物和禽类PepT1的研究基础上，近年来随着对小肽营养理论的认识，鱼类P epT1的研究也越来越受到关注。

1.1 鱼类肽载体吸收功能的研究
早期的研究已经暗示，鱼类肠内可能像哺乳动物一样存在一种肽转运系统，能够高效地吸收肽形式的氨基酸，如B ogé等[17](1981)发现，虹鳟对甘氨酸二肽的吸收较相应的游离氨基酸更容易，Reshkin等[18](1991)在研究鱼小肠刷状缘膜囊上的转运机制发现，Gly-Phe的转运不需要依靠阳离子的存在，而P he则通过Na+联合转运机制，说明这两种物质是通过两个不同的系统转运。

随后几年，许多学者用不同的底物对各种鱼类的肠内这种转运系统进行了研究[19～24]，M af f ia等(1997)报道了在欧洲鳗鲡肠道BBMV中，存在H+/Gly-L-Pro 共转运系统，且二肽及头孢抗生素(头孢氨苄)的加入能强烈抑制Gly-L-Pro吸收，推断在鳗鲡肠道BBMV上二肽分子和头孢抗生素可能共用一个通用的载体系统。

T hamoth aran等[25](1996)也发现鱼类的这种转运系统具有质子依赖性、生电性、非N a+依赖性、非饱和性、低亲和性等特点，并且能被焦矿酸二乙酯-质子偶联转运系统抑制剂所抑制，与哺乳动物中发现的Pep T1蛋白转运系统的性质相似，说明在鱼类肠内也可能存在着PepT1转运系统。

V err i等[21](2003)首次对斑马鱼的P ep T1型转运蛋白进行了分子克隆，斑马鱼P e p T1蛋白的c D N A为2,746bp，含有一段2,157bp的开发阅读框编码长718个氨基酸的蛋白。

亲水性分析预测鱼类这种蛋白也存在12个跨膜区域，在T M DⅨ和Ⅹ之间有一个大胞外环，斑马鱼P ep T1的氨基酸序列同哺乳动物和鸟类相比，表现出了60.3%～61.5%的同源性，但是它在细胞外碱性环境下却表现出了最大的转运活性，这种低亲和性高容量的肽转运系统是与斑马鱼摄食生理相适应的，能确保其在肠内的碱性环境下迅速高效吸收肽。

斑马鱼P ep T1蛋白的发现与功能研究提高了人们对鱼类小肠转运系统的关注，对鱼类P ep T1表达与功能的研究对弄清肽的吸收转运机制极为重要。

近年来几种鱼类的P e pT1先后被克隆，Rønnestad等[26](2007)对大西洋鳕鱼PepT1型转运载体cDNA全长进行了克隆，这段cDNA全长2,838bp，一段长2,190b p的开放阅读框编码了729个氨基酸的蛋白，同斑马鱼P ep T1同源性达到63%。

一些高度保守的部分包括接近N端疏水氨基酸区、cAMP/cGMP依赖性蛋白激酶磷酸化模序、位于大的胞外环内的富含磷酸化位点的区域等与哺乳动物、鸟类的结构基本相同。

Genciana等[27](2009)对黑鲈PepT1蛋白的cDNA 进行了克隆，长度为3,014的碱基包含了5’-非翻译区(101bp)、开发阅读框(2,184bp)、3’-非翻译区(729bp)，12个跨膜区含有728个氨基酸。

Rachele等[28](2009)将黑鲈PepT1的cDNA转染到Xenopus卵母细胞中并用电生理学技术研究了P ep T1蛋白的性质，发现该载体蛋白能转运二肽和三肽形式的底物，但是组氨酸、苏氨酸等单个氨基酸或四肽则不会致使其生电，试验还证实，肽
的转运基于底物存在，并且前稳态电流和转运电流的产生对细胞外部p H敏感。

从目前的研究看，鱼类P ep T1的结构与功能的研究还局限于斑马鱼、黑鲈等仅有的几种鱼类，以现有的信息很难全面理解该种转运蛋白，并且可能不止1种PepT1型肽转运蛋白存在于鱼体中[29]。

1.2 鱼类PepT1蛋白的时空表达
P e pT1是肠肽转运载体，主要在小肠中表达，且位于上皮细胞刷状缘膜囊，以吸收蛋白质降解的产物小肽。

使用原位杂交和实时定量P CR检测技术研究摄食两种饵料类型的大西洋鳕鱼仔鱼Pe pT1的时空表达模式，发现PepT1 mRNA先于在孵化前已经表达，在鼠(Rattus norvegicus)[30]、鸡(Gallus gallus)[31]、虹鳟(Oncorhynchus mykiss)[32]以及斑马鱼等动物上也发现类似现象，这可能是与该阶段高强度的代谢有关，同时为孵化后幼体能更快地适应于饵料的转换奠定物质基础。

孵化后4d的斑马鱼的P ep T1蛋白则主要在小肠的前部表达，而3周大的大西洋鳕仔鱼在食管后部到后肠之间均发现Pe pT1的表达，并且随着发育至成鱼的过程中，P epT1在胃后所有的区段中都有表达(除了食管和括约肌)，这说明大西洋鳕仔鱼可能具备一种能够高效地从饵料蛋白消化产物中吸收肽的能力，这些高度表达P ep T1的部位则是发挥这种作用的主要部位[33]，在随后所进行的一些试验中也证实了这一点[34]。

G en c ia na等(2009)研究了黑鲈(Dicentrarchus labrax)的PepT1蛋白的表达，发现在小肠近端和幽门盲囊处大量表达，在胃和小肠远端表达很少或者不表达，在鲤鱼[35]、虹鳟等鱼类上也发现类似现象。

对鱼类P e pT1蛋白表达的时空研究是一件很有意义的事情，事实上并不是所有鱼类小肠都是肽的主要吸收部位，如亚洲泥鳅(Misgurnus anguillicaudatus)小肠的远端部无P e p T1的表达，这与其利用该部分作为呼吸附属器官的特殊生理结构相适应[29]，所以PepT1的分布是种属特异性的，弄清P e pT1蛋白的丰富程度和变化趋势有利于更好地理解鱼类的消化吸收特点以及营养需求规律。

1.3 饵料以及营养状况对鱼类PepT1蛋白表达的调控
作为P epT1的底物来源，饵料蛋白对P e pT1表达影响的研究近年来已成为营养学研究的一个热点，尤其对鱼类这种高蛋白需求的动物来讲，如何使饵料中的成分更符合鱼类的消化吸收特点依赖于对鱼类肠内的营养转运载体的深入研究，与低蛋白饲料相比，高蛋白饲料能够诱导鱼体Pe p T1蛋白的大量表达。

A m be rg等[36](2008)对大西洋鳕鱼开口仔鱼进行了研究，发现饵料类型并不能影响仔鱼开口期的Pe pT1蛋白的表达，摄食浮游动物和轮虫两种饵料P ep T1蛋白的表达无显著差异，但是当仔鱼体重达到0.15m g DW时，摄食浮游动物的仔鱼小肠较摄食轮虫的P ep T1蛋白表达量多，其原因可能是降解消化的浮游动物可在仔鱼体内形成更高含量的蛋白或者小肽从而上调P ep T1的表达。

摄食富含蛋白饵料的泥鳅(Misgurnus anguillicaudatus)和摄食富含碳水化合物饲料的泥鳅肠内的mRNA的表达无明显差异[29]。

同摄食非转基因玉米GM的大西洋鲑相比，摄食GM玉米的大西洋鲑鱼(Salmo salar)PepT1蛋白表达被上调[37]。

通过在饲料中添加肽或游离氨基酸的方式或者事先对蛋白进行消化以增加肽的含量可以提高P ep T1蛋白的表达量。

虽然氨基酸不是P ep T1的主要底物，但是根据G il ber t等[38](2008)的研究，游离氨基酸的吸收可能间接的调控PepT1的活性，而二肽的吸收也可以刺激氨基酸的吸收[39]。

Ostaszewska等[32](2010)在植物蛋白饲料中添加Lys-Gly，喂养的鲤鱼表现出了较高的生长效率和高表达的P ep T1蛋白。

同时利用3种试验饲料和1种开口饲料喂养虹鳟仔鱼，发现摄食添加肽(PP)和氨基酸(AA)的两种试验饲料的仔鱼增重效果最好，但是这3种试验饲料的P ep T1蛋白的表达均获得了提高，利用荧光免疫的方法检测到所有试验组的仔鱼肠黏膜上均有P ep T1蛋白表达，添加肽的饲料组最强，然而AA和PP两组的瘦素Leptin蛋白含量最高。

这说明调控动物生长的因子可能不仅涉及肽的吸收，游离氨基酸的吸收可能也扮演一个很重要的角色，二者可能通过某种途径影响一些敏感激素的表达和释放。

鱼类的营养状态影响到肠道Pep T1蛋白的表达，在天然甚至人工养殖条件下鱼类常遇到摄食不足或者饥饿情况，重新获得食物后则出现了更快的生长，目前对这种“补偿生长”的现象没有分子水平上的解释，但是P ep T1蛋白在饥饿或限食条件下的表达变化则有助于弄清这个问题。

Y an i v等[40](2009)研究了欧洲黑鲈在禁食21d内的PepT1蛋白的表达量，发现PepT1 mRNA的表达在7d时最高，随后降低，这种短期饥饿提高PepT1的mRNA的现象在其他哺乳动物中发现过[41,42]，但是在哺乳动物中未发现P ep T1 m RN A下调的现象可能与试验所设计的饥饿时间还不够长有关。

Terova等[27](2009)等研究了黑鲈在饥饿和重投喂条件下的PepT1的mRNA
表达，发现黑鲈在限食4d时PepT1的mRNA无显著变化，但是5周后明显下调，当恢复摄食时则明显上调P ep T1的mRNA。

这些现象解释PepT1的mRNA表达的上调可能是鱼类“补偿生长”中影响鱼体的重新快速生长的重要因素，这为我们利用鱼类PepT1 mRNA的变化规律来制定投喂策略提供了一个很好的参考。

(未完待续)
参考文献：
[1] Mello E D. Amino acid in animal Nutrition 2nd ed. UK. 2003,41～69.
[2] 常青.半滑舌鳎仔稚鱼营养生理与开口饲料的开发研究[D].青岛:中国海洋大学,2006.
[3] 于海瑞.大黄鱼仔稚鱼消化生理、蛋白质和蛋氨酸需要量的研究[D].青岛:中国海洋大学,2006.
[4] Walford J, Lam T J. Development of the digestive tract and proteolytic enzyme activity in seabass (Lates calcarifer) larvae and juveniles.Aquaculture [J].Aquaculture, 1993,109:187～205.
[5] Zambonino-Infante J L, Cahu C L. Development and response to a diet change of some digestive enzymes in seabass Dicentrarchus labrax larvae
[J]. Fish Physiol Biochem.,1994b,12:399～408.
[6] 陈幕雁.大菱鲆不同发育阶段消化生理的研究[D].青岛:中国海洋大学,2006.
[7] Pachá J. Development of intestinal transport function in mammals [J]. Physiol Rev., 2000, 80:1633～1667.
[8] Ganapathy V, Ganapathy M E, Leibach F H. Intestinal transport of peptides and amino acids[J]. (Barrett， K.E.D.M. eds.) Current Topics in Membranes,
2001,379～412.
[9] 孙建义,许梓荣,李卫芬.小肽转运蛋白(PepT1)基因研究进展[J].动物营养学报,2002,14(4):1～6.
[10] Saito H, Okuda M, Terada T, et al. Cloning and characterization of a rat H+/peptide cotransporter mediating absorption of β-lactam antibiotics
in the intestine and kidney[J]. J Pharmacol Exp Ther, 1995,275:1631～637.
[11] Saito H, Terada T, Okuda M, et al. Molecular cloning and tissue distribution of rat peptide transporter PepT2[J]. Biochim Biophys Acta, 1996,1280:173～177.
[12] Matthews D M, Adibi S A. Peptide absorption[J]. Gastreenterology, 1976,71:151～161.
[13] Fei Y J, Kanai Y, Nussberger S, et al. Expression cloning of a mammalian proton-coupled oligopeptide transporter[J]. Nature, 1994,368:563～566.
[14] Covitz K M, Amidon G L, Sadee W. Membrane topology of the human dipeptide transporter, hPEPT1, determined by epitope insertions[J]. Bioche mistry,1998,37:15214～15221.
[15] Bolger M B, Haworth I S, Y eung A K, et al. Structure, function, and molecular modeling approaches to the study of the intestinal dipeptide transporter PepT1[J]. J Pharm Sci., 1998,87:1286～1291.
[16] Meredith D. Site-directed mutagenesis investigations of the substrate-binding site of the rabbit proton-coupled peptide transporter PepT1 expressed in Xenopus oocytes[J]. J Physiol., 2003,549P:C7.
[17] Pieri M, Gan C, Boyd C A R, et al. Systematic investigation of the role of the tyrosine residues in the transmembrane regions of the rabbit proton-coupled peptide transporter, PepT1[J]. J. Physiol., 2005,567:17.
[18] Reshkin S J, Ahearn G.A. Intestinal glycyl-L-pheny-lalanine and L-phenylalanine transport in a euryhaline teleost[J]. American Journal of Physiology-Regulatory, Inte-grative and Comparative Physiology,1991,260:563～569.
[19] Verri T, Ma⁄aM, Storelli C. H1-glycyl-glycine cotransport in eel intestinal brush-border membrane vesicles: studies with the pH-sensitive
dye acridine orange[J]. Biochimica et Biophysica Acta, 1992,1110:123～126.
[20] VerriT, Ma⁄aM, Danieli A, et al. Characterisationof the H+/peptide cotransporter of eel intestinal brush-border membranes[J].The Journal of Experimental Biology, 2000,203:2991～3001.
[21] V erri T, Kottra G, Romano A, et al. Molecular and functional characterization of the zebra¢sh (Danio rerio) PEPT1-type peptide transporter[J].
FEBS Letters, 2003,549:115～122.
[22] V erri T, Danieli A, Bakke S, et al. A rapid and inexpensive method to assay transport of short chain peptides across intestinal brush-bordermembrane vesicles fromthe European eel Anguilla anguilla[J]. Aquaculture Nutrition,2008,14:341～349.
[23] Bakke-McKellep A M, Nordrum S, Krogdahl A, et al. Absorption of glucose, amino acids,and dipeptides by the intestines of Atlantic salmon (Salmo salar L.)[J]. Fish Physiology and Biochemistry, 2000, 22:33～44.
[24] Nordrum S, Bakke-McKellep A M, Krogdahl A, et al. E¡ects of soybean meal and salinity on intestinal transport of nutrients in Atlantic
salmonSalmo salar L.and rainbow troutOncorhynchus mykiss[J]. Biochemistry and Molecular Biology, 2000,125:317～335.
[25] Thamotharan M, Gomme J, ZonnoV, et al. Electrogenic, proton-coupled, intestinal dipeptide transport in herbivorous and carnivorous teleosts[J]. American Journal of Physiology-Regulatory, Integrative and Comparative Physiology, 1996,270:939～947.
[26] Rønnestad I, Gavaia P J, Viegas C S B, et al. Oligopeptide transporter PepT1 in Atlantic cod Gadus morhua L.: cloning, tissue expression
and comparative aspects[J]. The Journal of Experimental Biology, 2007,210:3883～3896.
[27] Genciana Terova, Samuela Corà, Tizianon V erri, et al. Impact of feed availability on PepT1 mRNA expression levels in sea bass Dicentrarchus
labrax[J]. Aquaculture, 2009,294:288～299.
[28] Rachele Sangaletti, Genciana Terova, Antonio Peres, et al. Functional expression of the oligopeptide transporter PepT1 from the sea bass Dicentrarchus
labrax[J]. Pflugers Arch - Eur J Physiol, 2009,459:47～54.
[29] Goncalves A F, Castro L F C, Pereira-Wilson C, et al. Is there a compromise between nutrient uptake and gas exchange in the gut of Misgurnus
anguillicaudatus, an intestinal air-breathingfish?[J]. Genomics and Proteomics, 2007(2):345～355.
[30] Shen H, Smith D E, Brosius III F C. Developmental expression of PepT1 and PepT2 in rat small intestine, colon and kidney[J]. Pediatr. Res., 2001,49:789～795.
[31] Chen H, Pan Y, Wong E A, et al. Dietary protein level and stage of development affect expression of a intestinal peptide transporter (cPepT1) in
chickens[J]. J Nutr., 2005,135:193～198.
[32] Teresa Ostaszewska, Maciej Kamaszewskia, Piotr Grochowskia, et al. The effect of peptide absorption on PepT1 gene expression and digestive
systemhormones in rainbow trout Oncorhynchus mykiss[J]. Comparative Biochemistry and Physiology,Part A . 2010,155:107～114. [33] Rønnestad I, Gavaia P J, Viegas C S B, et al. Oligopeptide transporter PepT1 in Atlantic cod Gadus morhua L. Cloning, tissue expression and
comparative aspects[J]. J Exp Biol., 2007b,210:3883～3896.
[34] Snorre Bakke, Ann-Elise Olderbakk Jordal, Pedro Gómez-Requeni, et al. Dietary protein hydrolysates and free amino acids affect the spatial expression of peptide transporter PepT1 in the digestive tract of Atlantic cod Gadus morhua[J]. Comparative Biochemistry and Physiology, Part B. 2010,156:48～55.
[35] Teresa Ostaszewska, Konrad Dabrowskib, Maciej Kamaszewskia, et al. The effect of plant protein-based diet supplemented with dipeptide or free amino acids on digestive tract morphology and PepT1 and PepT2 expressions in common carp Cyprinus carpio L[J]. Comparative Biochemistry
and Physiology, Part A . 2010,157:158～169.
[36] Amberg J J, Myrb C, Kamisaka Y, et al. Expression of the oligopeptide transporter,PepT1,in larval Atlantic cod Gadus morhua[J]. Comparative
Biochemistry and Physiology, Part B. 2008,150:177～182.
[37] Frøystad-Saugen M K, Lilleeng E, Bakke-McKellep A M, et al. Distal intestinal gene expression in Atlantic salmon Salmo salar L. fed genetically modified maize[J]. Aquac Nutr., 2009,15:104～115.
[38] Gilbert E R, Wong E A, Webb Jr L.E. Board-invited review: peptide absorption and utilization: implications for animal nutrition and health[J].
J Anim Sci., 2008,86:2135～2155.
[39] Wenzel U, Meissner B, Döring F, et al. PEPT1-mediated uptake of dipeptides enhances the intestinal absorption of amino acids via transport system b0,+[J]. J Cell Physiol., 2001,186:251～259.
[40] Y aniv Hakima, Sheenan Harpaz, Zehava Uni. Expression of brush border enzymes and transporters in the intestine of European sea bass Dicentrarchus labrax following food deprivation[J]. Aquaculture, 2009,290:110～115.
[41] Ihara T, Tsujikawa T, Fujiyama Y, et al. Regulation of PepT1 peptide transporter expression in the rat small intestine under malnourished
conditions[J]. Digestion, 2000, 61:59～67.
[42] Thamotharan M, Bawani S, Zhou X, et al. Functional and molecular expression of intestinal ologopeptide transporter (PepT1) after a brief fast[J]. Metabolism, 1999,48:681～684.
(未完待续)
解惑：存塘鱼的隐性需求、蛋氨酸价格支持以及菜粕交割受限都是造成价差过低的原因
首先我们认为，豆菜粕价格走低是比较正常的，因为2015年1～5月份菜籽进口同比减少27%，压榨出粕加上进口菜粕的数量同比减少45万t，所以在豆粕供应如此充裕的前提下，菜粕相对较强从而抑制需求是很符合基本面的，所以才有了9月豆菜粕价差在上市之后到2015年年初下跌到600元的过程，与此同时，水产料中菜粕比例已经下调至最低水平了，但豆菜粕价格又进一步打到400～500的区间，显然不再是豆菜粕的替代关系所致的。

我们此次调研过程中发现，有3点因素导致这一现象：①就是存塘鱼的隐性需求；②则是蛋氨酸价格高企对菜粕价格支撑，因为我们知道菜粕在水产中之所以要添加一些比例，就是因为它的蛋氨酸含量比豆粕高很多，而如果真的要采用无菜粕式的水产料，就必须在豆粕里添加蛋氨酸晶体。

但是从2015年以来蛋氨酸价格一直高企，甚至在3～4月份一路飚高，因为和菜粕的竞争关系，它对菜粕价格也形成了支撑；③菜粕在交割环节受到一些限制，有油厂表示如果交割数量能放开，现在的库存都能拉去价格，那么菜粕跌倒1,900也不是问题。

以上是我们一路调研对华南区域蛋白原料和养殖情况的了解，总体来说，下半年整体饲料仍不看好，水产6～9月也将旺季不旺，豆粕广东现货价格2,520～2,530、基差-30元，广西现货价2,470～2,480、比广东更贴水50～60；菜粕整体需求非常差、出不动货，当前的豆菜粕价差，菜粕用量已调到最低，价差再低也难以出现额外的替代；油厂整体虽然加工利润不错，但当前下游合同能否顺利执行成为工作的重中之重。

(摘自：中粮期货)
豆菜粕价差为何能一低再低？。