肌球蛋白和肌动蛋白的区别

收缩蛋白包括肌球蛋白和肌动蛋白。肌球蛋白是由学者Kuhne于1859年首先报道的，半个多世纪之后，对肌球蛋白的生化分析才开始进行。肌球蛋白是心肌粗肌丝的主要成分，分子呈杆状，一端具有两个球形区域，似豆芽的头部，由两条重链(MHC)和两对轻链(MLC)构成，是肌球蛋白重要生物活性所在地，另一端是一个丝状“尾巴”，由两股α-螺旋肽链绞在一起形成一种盘卷螺旋结构〔1〕。肌球蛋白具有二个生物学作用：一是具有ATP酶活性，能裂解ATP，释放化学能；二是具有与肌动蛋白结合的能力。研究表明心脏的MHC是由两种基因编码，即α-MHC和β-MHC基因，这些基因产物在肌球蛋白分子中形成二聚体，所以相应的有三种分子异构体存在，即V1(α、α同源体)、V2(α、β异源体)、V3(β、β同源体)。由于α、β-MHCATP酶活性不同，因此不同的异构体之间所具有的A TP酶活性及收缩活性也不同。肌球蛋白ATP酶活性主要由心肌所含V1或V3的量多少而决定，故肌球蛋白以V1占优势的心肌ATP酶活性最高，肌肉收缩速率最快，耗能也最多，而以V3占优势的心肌情况正相反，以V2占优势的心肌表现介于两者之间〔2，3〕。肌球蛋白异构体之间的转换是心肌的适应性改变，是心脏本身负荷和能量供应两方面调节适应的结果。V1通过增加心肌收缩速度来增加供能达到能量供求平衡，V3通过减少耗能而适应压力超负荷。当能量供不应求时，肌球蛋白异构体向V3转化，使A TP酶活性下降，心肌收缩功能降低，表现为Vmax下降，最大张力正常，而达到最大张力的时间延长，心肌作功时耗氧量下降，结果使心脏在节能的情况下产生同样的张力，所以V3增加虽可使心肌速度变慢但是却提高了机械效率。正常哺乳动物和人的心室肌球蛋白异构体的分布与种属、年龄等因素有关。成年人左心室心肌肌球蛋白以V3为主占60%～90%，而小哺乳类动物左心室心肌肌球蛋白以V1为主占60%～90%，人类和哺乳类小动物心房肌球蛋白以V1为主〔4〕。对心肌肥厚等病理状态研究显示，心脏肌球蛋白基因表达及蛋白异构中存在着可塑性，推测这可能是动物机体的一种适应反应，例如超负荷刺激引起大鼠心肌肥厚可诱导左心室β-MHC基因表达及V3肌球蛋白增多，结果使心肌耗氧降低，收缩速率下降，被认为是一种经济的适应性反应〔5〕。与肌球蛋白相比，肌动蛋白结构及功能相对简单。分子单体为球形，单体上有与肌球蛋白头相结合的位点，许多单体相互连接形成两条有极性的相互缠绕螺旋体。另有：肌球蛋白（myosin）肌原纤维粗丝的组成单位。存在于平滑肌中。在肌肉运动中起重要作用。其分子形状如豆芽状，由两条重链和多条轻链构成。两条重链的大部分相互螺旋形地缠绕为杆状，构成豆芽状的杆；重链的剩余部分与轻链一起，构成豆芽的瓣。被激活后，具有活性的、能分解A TP的ATP酶。其分子量约为51万。在粗丝中，都是分子的头朝向粗丝的两端，呈纵向线性缔合排列。、肌动蛋白是一种中等大小的蛋白质, 由375个氨基酸残基组成, 并且是由一个大的、高度保守的基因编码。单体肌动蛋白分子的分子量为43kDa, 其上有三个结合位点。一个是A TP结合位点, 另两个都是与肌动蛋白结合的结合蛋白结合位点。肌动蛋白至少表达成6种异构形式，分为α、β、γ三种类型根据等电点的不同可将高等动物细胞内的肌动蛋白分为3 类，α 分布于各种肌肉细胞中，β 和γ 分布于肌细胞和非肌细胞中。有三种α 肌动蛋白（骨骼肌、心肌和平滑肌）、一种β 肌动蛋白和两种γ 肌动蛋白（γ 平滑肌和γ 非平滑肌）。