四川农业大学生物化学名词解释
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高级生物化学名词解释
1. 肽键(peptide bond):
一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。
2. 肽(peptide):
两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。通常,由≤10个氨基酸通过肽键连接在一起的线性序列叫寡肽;10~40个氨基酸通过肽键连接在一起的线性序列叫多肽;≥40个氨基酸通过肽键连接在一起的线性序列叫蛋白质。但非绝对划分。
3. 蛋白质的化学结构:
肽链数目、端基组成、氨基酸残基序列和二硫键位置。
4. 蛋白质一级结构(protein primary structure):
指蛋白质氨基酸残基从N末端到C末端的排列顺序或氨基酸序列。
5. 蛋白质二级结构(protein secondary structure):
指肽链主链不同肽段通过自身的相互作用,形成氢键,沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部间结构,是蛋白质结构的构象单元,通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持常见的有α-螺旋、β-折叠、β-转角、Q环和无规则卷曲等。
6. 蛋白质三级结构(protein tertiary structure):
是指多肽链在二级结构的基础上,通过氨基酸侧链之间的疏水相互作用,借助氢键、范德华力和盐键维持力使α-螺旋、β-折叠、β-转角等进一步盘旋、折叠形成特定的构象。
7. 蛋白质四级结构(protein quaternary structure):
多亚基蛋白质的三维结构。实际上是具有三级结构多肽(亚基)以适当方式聚合所呈现的三维结构。
8. 超二级结构(super-secondary structure):
也称为基元(motif)。在蛋白质特别是球状蛋白质中,由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体,充当三级结构的构件单元。
9. 结构域(domain):
对于较大的蛋白质分子或亚基,多肽链往往由多个相对独立的三维实体缔合成三级结构。这种相对独立的三维实体叫做结构域。包括:独立的结构单位、独立的功能单位和独立折叠单元。
10.肌红蛋白(myoglobin):
是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白,是肌肉内储存氧的蛋白质。其氧饱和曲线为双曲线型。
11.血红蛋白(hemoglobin):
由4条肽链(2个α和2个β链)组成的寡聚蛋白质,每条肽链都类似于肌红蛋白的肽链,都结合一个血红素。血红蛋白分子接近于一个球体,4个亚基占据四面体的四个角,辅基位于分子表面的空穴里,每个亚基一个。将氧由肺运输到外周组织,氧饱和曲线为S型。
12.波尔效应(Bohr effect):
CO2浓度的增加降低细胞内的pH,引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下降的现象。
13.变性(denaturation):
在物理、化学因素影响下,DNA碱基对间的氢键断裂,双螺旋解开,这是一个跃变的过程,伴有A260增加(增色效应),DNA的功能丧失的现象。
14.复性(renaturation):
在一定条件下,变性DNA单链间碱基重新配对,恢复双螺旋结构,伴有A260减小(减色效应),DNA的功能恢复的现象。
15.蛋白质一级结构的测定
测序策略:(1)测定蛋白质分子中多肽链的数目(2)拆分蛋白质分子的多肽链(3)断开多肽链内的二硫桥(4)分析每一多肽链的氨基酸组成(5)鉴定多肽链的N末端和C末端残基(6)裂解多肽链成较小的片段(7)测定各肽段的氨基酸序列(8)重建完整多肽链的一级结构(9)确定半胱氨酸残基间形成的S—S交联桥的位置
测序步骤:(1)纯化蛋白质(2)拆分多肽链、断开二硫桥[还原法:β-巯基乙醇、碘乙酸;氧化法:过甲酸;变性剂:高浓度尿素溶液] (3) 测定多肽链的氨基酸组成(4) N末端和C末端的氨基酸测定[N端:Sanger法,DNFB+氨基酸——DNP(黄色)+HF;DNS(丹磺酰氯)法,产生强烈荧光;Edman法,PITC+氨基酸——PTH-AA(能溶于有机溶剂);氨肽酶法,就是用这类肽链外切酶从多肽链的N端逐个的向里切。C端:肼解法、还原法和羧肽酶法] (5)两种以上方法专一性的裂解成两套以上肽段[酶解法:胰蛋白酶(水解Arg、Lys)、胰凝乳蛋白酶(水解Phe、Tyr、Trp);化学法:溴化氢专一性的水解Met、羟胺法] (6) 分别将肽段纯化,测出其氨基酸顺序[Edman降解法、DNS- Edman 降解法、蛋白质测序仪等] (7) 片段重叠法拼凑出整条多肽链氨基酸顺序(8) 确定多肽链中S—S交联桥的位置
16.构型(configuration):
有机分子中各个原子特有的固定空间排列。这种排列不会随共价键的断裂和重新形成而改变。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。
17.构象(conformation):
指一个分子中不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂和重新形成,且不改变分子的光学活性。
18.二面角:
两相邻酰胺平面之间,能以共同的Cα为定点而旋转,绕Cα-N键旋转的角度叫φ角,绕Cα-C键旋转的角度叫ψ角。φ角和ψ角合称二面角,即构象角。
19.蛋白质特定构象形成的驱动力:
(1)R-侧链基团间的相互作用(2)肽链与环境水分子的相互作用(3)天然构象的形成过程是一个自发的过程(∆G<0)
20.分子伴侣(molecular chaperone):
一类可介导蛋白质正确折叠与装配,但本身不构成被介导的蛋白质组成部分的蛋白因子。功能:稳定多肽、阻止不正确的折叠;与天然构象的蛋白质相互作用,促使寡聚肽蛋白质结构重排;能识别并调节多肽折叠。
21.限制性内切酶:
原核生物中存在着一类能识别外源DNA双螺旋中4~8个碱基对所组成的特异的具有二重旋转对称性的回文序列,并在此序列的某位点水解DNA链,产生粘性末端或平末端,这类酶称为限制性内切酶。
22.层析(chromatography):
按照在移动相和固定相(可以是气体或液体)之间的分配比例,将混合成份分开的技术。