氨基酸的结构和功能
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中文名 英文名 缩写 符号 结构式 等电点 （pI）
含脂肪烃侧链的氨基酸 甘氨酸 Glycine Gly G 5.97
丙氨酸
缬氨酸 亮氨酸
Alanine
Valine Leucine
Ala
Val Leu Ile
A
V L I
6.00
5.96 5.98 6.02
异亮氨酸 Isoleucine
(2)侧链含羟基或含巯基是极性中性氨基酸
β-丙氨酸 L-肉毒碱
转甲基作用的产物
泛酸（一种维生素）的成分之一
化学结构为L-β-羟--三甲胺丁酸，
参加脂质转运
四、氨基酸的理化性质是其分离和鉴定的依据 （一） 氨基酸具有两性离子特征
由于所有氨基酸都含有可解离的-氨基和-羧基，因 此，氨基酸溶解在水中是一种偶极离子（dipolar ion），
甘氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、苏氨酸、 天冬酰胺和谷氨酰胺。
侧链含有羟基的氨基酸
丝氨酸 苏氨酸 酪氨酸 Serine Threonine Tyrosine Ser Thr Tyr S T Y 见芳香族类 5.68 5.60 5.66
侧链含有硫的氨基酸 半胱氨 酸 Cysteine Methionine Cys Met C M 5.07 5.74
R CH COOH + +H+ NH3
NH3+
+H+
NH2
pH<pI
阳离子
pH=pI
氨基酸的兼性离子
ห้องสมุดไป่ตู้
pH>pI
阴离子
氨基酸具有特征性的滴定曲线
甘 氨 酸 滴 定 曲 线
（二）氨基酸的化学反应特性决定其体内功能
体内氨基酸化学反应
一个氨基酸的羧基可与另一个氨基酸的氨基反应成肽，
形成共价的肽 键。通过连续的肽键，许多氨基酸即可聚 合成多肽或蛋白质分子 -氨基参与体内多种化学反应。氨基酸的-氨基能与 醛类化合物生成弱碱，称为Schiff碱，这是体内氨基酸 转氨基作用的中间代谢物
甲基化
脯氨酸 赖氨酸
赖氨酸、精氨酸、组氨酸、天冬酰胺、天冬氨酸、谷 氨酸
乙酰化
硒化
赖氨酸、丝氨酸
半胱氨酸 (硒代半胱氨酸）
三、氨基酸及其衍生物具有除形成多肽链外的 多种重要功能
组成蛋白质的氨基酸的其他功能及重要衍生物举例
氨基酸名称
甘氨酸 谷氨酸 色氨酸 精氨酸
重要功能及衍生物
神经递质；参加体内嘌呤类、卟啉类和肌酸的合成 神经递质；其-脱羧产物γ-氨基丁酸亦是重要的神经递质 转化生成重要的神经递质5–羟色胺 产生重要的信号物质一氧化氮（NO）；参加合成尿素的鸟氨酸 循环
Asn Glu Gln
D
N E Q
2.97
5.41 3.22 5.65
(4)侧链含碱性基团的氨基酸属于碱性氨基酸
• 此类氨基酸有赖氨酸、精氨酸和组氨酸，其侧链
分别含有氨基、胍基和咪唑基，均可发生质子化， 使之带正电荷。
侧链含碱性基团的氨基酸 精氨酸 Arginine 赖氨酸 Lysine 组氨酸 Histidine Arg Lys His R K H 10.76 9.74 7.59
+NH 3
二硫键
胱氨酸
（二） -R基团赋予氨基酸不同的极性
蛋白质中的L--氨基酸依据极性的分类
类别 主要氨基酸
非 脂肪族氨基 丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸 极 酸 性 芳香族氨基 苯丙氨酸 酸 亚氨基酸 脯氨酸 极 中性氨基酸 甘氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、苏氨酸、天冬酰胺、谷氨酰 性 胺、酪氨酸、色氨酸 酸性氨基酸 天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸 赖氨酸、精氨酸、组氨酸
甲硫氨酸
天冬氨酸 酪氨酸 组氨酸
为体内的毒物或药物甲基化代谢提供甲基，起到解毒的作用
神经递质；三羧酸循环中的重要成分；参加合成尿素的鸟氨酸 循环 黑色素 脱羧形成的组胺具有血管舒张作用，并参与多种变态反应
非蛋白质组成氨基酸及其衍生物功能举例
氨基酸名称
功能
瓜氨酸、鸟氨酸 参加体内尿素合成
同型半胱氨酸
(5)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
• 包括苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸，其侧链 分别有苯基、酚基和吲哚基。
侧链含芳香环的氨基酸 组氨酸 苯丙氨酸 酪氨酸 Histidine Phenylalanine Tyrosine His Phe Tyr H F Y 见上 7.59 5.48 5.66
色氨酸
甲硫氨 酸
(3)侧链含酸性基团及其衍生物的氨基酸
• 此类氨基酸有天冬氨酸、谷氨酸，其侧链都含 有羧基，均可解离而带负电荷。
侧链含酸性基团及其氨基衍生物的氨基酸
天冬氨 酸 天冬酰 胺 谷氨酸 谷氨酰 胺
Aspartic acid
Asparagine Glutamic acid Glutamine
Asp
（三） 氨基酸-R基团直接影响多肽链结构
重要的L--氨基酸的主要功能特点
名称 半胱氨酸 天冬氨酸、谷氨酸 苯丙氨酸、酪氨酸、色氨 酸 甘氨酸 结构与功能特点 氧化状态下，多肽链中不相邻的两个半胱氨酸通过二硫键相连，增强蛋白 质结构的稳定性；巯基易与重金属离子结合 携带强负电荷，常位于水溶性蛋白的表面；可结合带正电荷的分子或金属 离子 侧链结构大且极性较弱或无极性，常位于水溶性蛋白的内部 是唯一不存在不对称立体结构的氨基酸，有较大的旋转自由度，赋予多肽 链更多的柔性；是最小的氨基酸，能够存在于空间致密的蛋白质中，如胶 原 咪唑基团容易发生质子化，进而影响其所在的蛋白质构象，因此是许多蛋 白质功能的调节机制 均含有较大的疏水侧链，其刚性结构特征及疏水相互作用都对蛋白折叠有 重要的影响力，常作为水溶性蛋白的内部支撑结构 有带正电荷的柔性侧链，常作为蛋白的亲水表面，且易于结合带有负电荷 的其他分子，如DNA 是多肽链生物合成的起始氨基酸；参与体内含硫化合物代谢及甲基化反应 N原子在杂环中移动的自由度受到限制，常位于多肽链的转角处
Tryptophan
Trp
W
亚氨基酸
5.89
脯氨酸
Proline
Pro
P
6.30
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸 （亚氨基酸）
CH2 CH2
CH2 CHCOONH2+
半胱氨酸
-OOC-CH-CH
+NH 3
-SH + HS-CH2-CH-COO2
-HH
+NH 3
-OOC-CH-CH
+NH 3
-S S-CH2-CH-COO2
组氨酸 异亮氨酸、亮氨酸、缬氨 酸 赖氨酸、精氨酸 甲硫氨酸 脯氨酸 丝氨酸、苏氨酸
（四） 氨基酸的侧链可被其他化学基团修饰
体内常见的蛋白质翻译后发生化学修饰的氨基酸残基
常见的化学修饰种类 磷酸化 N-糖基化 O-糖基化 发生修饰的主要氨基酸残基 丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸 天冬酰胺 丝氨酸、苏氨酸
羟基化
NH3
甘氨酸 丙氨酸 L-氨基酸的通式
二、氨基酸的侧链结构决定其功能 （一）氨基酸的差异在于侧链结构-R基团
(1)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族氨基酸
• 包括丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、
甲硫氨酸和脯氨酸。
• 此类氨基酸在水溶液中溶解度小。
(1)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族氨基酸
又称两性离子（zwitterion）。其解离程度取决于所处溶液 的酸碱度。
等电点 (isoelectric point, pI)
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和 阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中 性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
R CH COOH NH2
+OH+OHR CH COOR CH COO
（570nm光吸收峰）
含共轭双键的氨基酸具 有紫外吸收性质
色氨酸、酪氨酸的最 大吸收峰在 280 nm 附近。 大多数蛋白质含有这两 种氨基酸残基，所以测定蛋 白质溶液280nm的光吸收值 是分析溶液中蛋白质含量的 快速简便的方法。 芳香族氨基酸的紫外吸收
第一章
氨基酸的结构与功能
The Structure and Function of Amino Acids
一、构成人体蛋白质氨基酸均为L--氨基 酸
虽然存在于自然界中的氨基酸有300余 种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种， 且均属 L- -氨基酸（除甘氨酸外）。
COO
+
CH3 R H
H
C
（三） 可利用氨基酸理化特性对其进行定性 定量分析
氨基酸与茚三酮试剂发生呈色反应（氨基酸定量分析） 氨基酸与2，4-二硝基氟苯反应生成二硝基苯基氨基酸
（鉴定蛋白质N-末端氨基酸）
氨基酸与亚硝酸反应生成氮气（氨基酸定量和蛋白质水解程度） 含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质（蛋白质含量分析） 薄层层析是鉴定氨基酸及其修饰的经典方法
含脂肪烃侧链的氨基酸 甘氨酸 Glycine Gly G 5.97
丙氨酸
缬氨酸 亮氨酸
Alanine
Valine Leucine
Ala
Val Leu Ile
A
V L I
6.00
5.96 5.98 6.02
异亮氨酸 Isoleucine
(2)侧链含羟基或含巯基是极性中性氨基酸
β-丙氨酸 L-肉毒碱
转甲基作用的产物
泛酸（一种维生素）的成分之一
化学结构为L-β-羟--三甲胺丁酸，
参加脂质转运
四、氨基酸的理化性质是其分离和鉴定的依据 （一） 氨基酸具有两性离子特征
由于所有氨基酸都含有可解离的-氨基和-羧基，因 此，氨基酸溶解在水中是一种偶极离子（dipolar ion），
甘氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、苏氨酸、 天冬酰胺和谷氨酰胺。
侧链含有羟基的氨基酸
丝氨酸 苏氨酸 酪氨酸 Serine Threonine Tyrosine Ser Thr Tyr S T Y 见芳香族类 5.68 5.60 5.66
侧链含有硫的氨基酸 半胱氨 酸 Cysteine Methionine Cys Met C M 5.07 5.74
R CH COOH + +H+ NH3
NH3+
+H+
NH2
pH<pI
阳离子
pH=pI
氨基酸的兼性离子
ห้องสมุดไป่ตู้
pH>pI
阴离子
氨基酸具有特征性的滴定曲线
甘 氨 酸 滴 定 曲 线
（二）氨基酸的化学反应特性决定其体内功能
体内氨基酸化学反应
一个氨基酸的羧基可与另一个氨基酸的氨基反应成肽，
形成共价的肽 键。通过连续的肽键，许多氨基酸即可聚 合成多肽或蛋白质分子 -氨基参与体内多种化学反应。氨基酸的-氨基能与 醛类化合物生成弱碱，称为Schiff碱，这是体内氨基酸 转氨基作用的中间代谢物
甲基化
脯氨酸 赖氨酸
赖氨酸、精氨酸、组氨酸、天冬酰胺、天冬氨酸、谷 氨酸
乙酰化
硒化
赖氨酸、丝氨酸
半胱氨酸 (硒代半胱氨酸）
三、氨基酸及其衍生物具有除形成多肽链外的 多种重要功能
组成蛋白质的氨基酸的其他功能及重要衍生物举例
氨基酸名称
甘氨酸 谷氨酸 色氨酸 精氨酸
重要功能及衍生物
神经递质；参加体内嘌呤类、卟啉类和肌酸的合成 神经递质；其-脱羧产物γ-氨基丁酸亦是重要的神经递质 转化生成重要的神经递质5–羟色胺 产生重要的信号物质一氧化氮（NO）；参加合成尿素的鸟氨酸 循环
Asn Glu Gln
D
N E Q
2.97
5.41 3.22 5.65
(4)侧链含碱性基团的氨基酸属于碱性氨基酸
• 此类氨基酸有赖氨酸、精氨酸和组氨酸，其侧链
分别含有氨基、胍基和咪唑基，均可发生质子化， 使之带正电荷。
侧链含碱性基团的氨基酸 精氨酸 Arginine 赖氨酸 Lysine 组氨酸 Histidine Arg Lys His R K H 10.76 9.74 7.59
+NH 3
二硫键
胱氨酸
（二） -R基团赋予氨基酸不同的极性
蛋白质中的L--氨基酸依据极性的分类
类别 主要氨基酸
非 脂肪族氨基 丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸 极 酸 性 芳香族氨基 苯丙氨酸 酸 亚氨基酸 脯氨酸 极 中性氨基酸 甘氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、苏氨酸、天冬酰胺、谷氨酰 性 胺、酪氨酸、色氨酸 酸性氨基酸 天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸 赖氨酸、精氨酸、组氨酸
甲硫氨酸
天冬氨酸 酪氨酸 组氨酸
为体内的毒物或药物甲基化代谢提供甲基，起到解毒的作用
神经递质；三羧酸循环中的重要成分；参加合成尿素的鸟氨酸 循环 黑色素 脱羧形成的组胺具有血管舒张作用，并参与多种变态反应
非蛋白质组成氨基酸及其衍生物功能举例
氨基酸名称
功能
瓜氨酸、鸟氨酸 参加体内尿素合成
同型半胱氨酸
(5)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
• 包括苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸，其侧链 分别有苯基、酚基和吲哚基。
侧链含芳香环的氨基酸 组氨酸 苯丙氨酸 酪氨酸 Histidine Phenylalanine Tyrosine His Phe Tyr H F Y 见上 7.59 5.48 5.66
色氨酸
甲硫氨 酸
(3)侧链含酸性基团及其衍生物的氨基酸
• 此类氨基酸有天冬氨酸、谷氨酸，其侧链都含 有羧基，均可解离而带负电荷。
侧链含酸性基团及其氨基衍生物的氨基酸
天冬氨 酸 天冬酰 胺 谷氨酸 谷氨酰 胺
Aspartic acid
Asparagine Glutamic acid Glutamine
Asp
（三） 氨基酸-R基团直接影响多肽链结构
重要的L--氨基酸的主要功能特点
名称 半胱氨酸 天冬氨酸、谷氨酸 苯丙氨酸、酪氨酸、色氨 酸 甘氨酸 结构与功能特点 氧化状态下，多肽链中不相邻的两个半胱氨酸通过二硫键相连，增强蛋白 质结构的稳定性；巯基易与重金属离子结合 携带强负电荷，常位于水溶性蛋白的表面；可结合带正电荷的分子或金属 离子 侧链结构大且极性较弱或无极性，常位于水溶性蛋白的内部 是唯一不存在不对称立体结构的氨基酸，有较大的旋转自由度，赋予多肽 链更多的柔性；是最小的氨基酸，能够存在于空间致密的蛋白质中，如胶 原 咪唑基团容易发生质子化，进而影响其所在的蛋白质构象，因此是许多蛋 白质功能的调节机制 均含有较大的疏水侧链，其刚性结构特征及疏水相互作用都对蛋白折叠有 重要的影响力，常作为水溶性蛋白的内部支撑结构 有带正电荷的柔性侧链，常作为蛋白的亲水表面，且易于结合带有负电荷 的其他分子，如DNA 是多肽链生物合成的起始氨基酸；参与体内含硫化合物代谢及甲基化反应 N原子在杂环中移动的自由度受到限制，常位于多肽链的转角处
Tryptophan
Trp
W
亚氨基酸
5.89
脯氨酸
Proline
Pro
P
6.30
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸 （亚氨基酸）
CH2 CH2
CH2 CHCOONH2+
半胱氨酸
-OOC-CH-CH
+NH 3
-SH + HS-CH2-CH-COO2
-HH
+NH 3
-OOC-CH-CH
+NH 3
-S S-CH2-CH-COO2
组氨酸 异亮氨酸、亮氨酸、缬氨 酸 赖氨酸、精氨酸 甲硫氨酸 脯氨酸 丝氨酸、苏氨酸
（四） 氨基酸的侧链可被其他化学基团修饰
体内常见的蛋白质翻译后发生化学修饰的氨基酸残基
常见的化学修饰种类 磷酸化 N-糖基化 O-糖基化 发生修饰的主要氨基酸残基 丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸 天冬酰胺 丝氨酸、苏氨酸
羟基化
NH3
甘氨酸 丙氨酸 L-氨基酸的通式
二、氨基酸的侧链结构决定其功能 （一）氨基酸的差异在于侧链结构-R基团
(1)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族氨基酸
• 包括丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、
甲硫氨酸和脯氨酸。
• 此类氨基酸在水溶液中溶解度小。
(1)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族氨基酸
又称两性离子（zwitterion）。其解离程度取决于所处溶液 的酸碱度。
等电点 (isoelectric point, pI)
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和 阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中 性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
R CH COOH NH2
+OH+OHR CH COOR CH COO
（570nm光吸收峰）
含共轭双键的氨基酸具 有紫外吸收性质
色氨酸、酪氨酸的最 大吸收峰在 280 nm 附近。 大多数蛋白质含有这两 种氨基酸残基，所以测定蛋 白质溶液280nm的光吸收值 是分析溶液中蛋白质含量的 快速简便的方法。 芳香族氨基酸的紫外吸收
第一章
氨基酸的结构与功能
The Structure and Function of Amino Acids
一、构成人体蛋白质氨基酸均为L--氨基 酸
虽然存在于自然界中的氨基酸有300余 种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种， 且均属 L- -氨基酸（除甘氨酸外）。
COO
+
CH3 R H
H
C
（三） 可利用氨基酸理化特性对其进行定性 定量分析
氨基酸与茚三酮试剂发生呈色反应（氨基酸定量分析） 氨基酸与2，4-二硝基氟苯反应生成二硝基苯基氨基酸
（鉴定蛋白质N-末端氨基酸）
氨基酸与亚硝酸反应生成氮气（氨基酸定量和蛋白质水解程度） 含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质（蛋白质含量分析） 薄层层析是鉴定氨基酸及其修饰的经典方法