氨基酸的结构和功能
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甲基化
脯氨酸 赖氨酸
赖氨酸、精氨酸、组氨酸、天冬酰胺、天冬氨酸、谷 氨酸
乙酰化
硒化
赖氨酸、丝氨酸
半胱氨酸 (硒代半胱氨酸）
三、氨基酸及其衍生物具有除形成多肽链外的 多种重要功能
组成蛋白质的氨基酸的其他功能及重要衍生物举例
氨基酸名称
甘氨酸 谷氨酸 色氨酸 精氨酸
重要功能及衍生物
神经递质；参加体内嘌呤类、卟啉类和肌酸的合成 神经递质；其-脱羧产物γ-氨基丁酸亦是重要的神经递质 转化生成重要的神经递质5–羟色胺 产生重要的信号物质一氧化氮（NO）；参加合成尿素的鸟氨酸 循环
（三） 氨基酸-R基团直接影响多肽链结构
重要的L--氨基酸的主要功能特点
名称 半胱氨酸 天冬氨酸、谷氨酸 苯丙氨酸、酪氨酸、色氨 酸 甘氨酸 结构与功能特点 氧化状态下，多肽链中不相邻的两个半胱氨酸通过二硫键相连，增强蛋白 质结构的稳定性；巯基易与重金属离子结合 携带强负电荷，常位于水溶性蛋白的表面；可结合带正电荷的分子或金属 离子 侧链结构大且极性较弱或无极性，常位于水溶性蛋白的内部 是唯一不存在不对称立体结构的氨基酸，有较大的旋转自由度，赋予多肽 链更多的柔性；是最小的氨基酸，能够存在于空间致密的蛋白质中，如胶 原 咪唑基团容易发生质子化，进而影响其所在的蛋白质构象，因此是许多蛋 白质功能的调节机制 均含有较大的疏水侧链，其刚性结构特征及疏水相互作用都对蛋白折叠有 重要的影响力，常作为水溶性蛋白的内部支撑结构 有带正电荷的柔性侧链，常作为蛋白的亲水表面，且易于结合带有负电荷 的其他分子，如DNA 是多肽链生物合成的起始氨基酸；参与体内含硫化合物代谢及甲基化反应 N原子在杂环中移动的自由度受到限制，常位于多肽链的转角处
甲硫氨 酸
(3)侧链含酸性基团及其衍生物的氨基酸
• 此类氨基酸有天冬氨酸、谷氨酸，其侧链都含 有羧基，均可解离而带负电荷。
侧链含酸性基团及其氨基衍生物的氨基酸
天冬氨 酸 天冬酰 胺 谷氨酸 谷氨酰 胺
Aspartic acid
Asparagine Glutamic acid Glutamine
Asp
（570nm光吸收峰）
含共轭双键的氨基酸具 有紫外吸收性质
色氨酸、酪氨酸的最 大吸收峰在 280 nm 附近。 大多数蛋白质含有这两 种氨基酸残基，所以测定蛋 白质溶液280nm的光吸收值 是分析溶液中蛋白质含量的 快速简便的方法。 芳香族氨基酸的紫外吸收
甲硫氨酸
天冬氨酸 酪氨酸 组氨酸
为体内的毒物或药物甲基化代谢提供甲基，起到解毒的作用
神经递质；三羧酸循环中的重要成分；参加合成尿素的鸟氨酸 循环 黑色素 脱羧形成的组胺具有血管舒张作用，并参与多种变态反应
非蛋白质组成氨基酸及其衍生物功能举例
氨基酸名称
功能
瓜氨酸、鸟氨酸 参加体内尿素合成
同型半胱氨酸
组氨酸 异亮氨酸、亮氨酸、缬氨 酸 赖氨酸、精氨酸 甲硫氨酸 脯氨酸 丝氨酸、苏氨酸
（四） 氨基酸的侧链可被其他化学基团修饰
体内常见的蛋白质翻译后发生化学修饰的氨基酸残基
常见的化学修饰种类 磷酸化 N-糖基化 O-糖基化 发生修饰的主要氨基酸残基 丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸 天冬酰胺 丝氨酸、苏氨酸
羟基化
（三） 可利用氨基酸理化特性对其进行定性 定量分析
氨基酸与茚三酮试剂发生呈色反应（氨基酸定量分析） 氨基酸与2，4-二硝基氟苯反应生成二硝基苯基氨基酸
（鉴定蛋白质N-末端氨基酸）
氨基酸与亚硝酸反应生成氮气（氨基酸定量和蛋白质水解程度） 含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质（蛋白质含量分析） 薄层层析是鉴定氨基酸及其修饰的经典方法
NH3
甘氨酸 丙氨酸 L-氨基酸的通式
பைடு நூலகம்
二、氨基酸的侧链结构决定其功能 （一）氨基酸的差异在于侧链结构-R基团
(1)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族氨基酸
• 包括丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、
甲硫氨酸和脯氨酸。
• 此类氨基酸在水溶液中溶解度小。
(1)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族氨基酸
Tryptophan
Trp
W
亚氨基酸
5.89
脯氨酸
Proline
Pro
P
6.30
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸 （亚氨基酸）
CH2 CH2
CH2 CHCOONH2+
半胱氨酸
-OOC-CH-CH
+NH 3
-SH + HS-CH2-CH-COO2
-HH
+NH 3
-OOC-CH-CH
+NH 3
-S S-CH2-CH-COO2
+NH 3
二硫键
胱氨酸
（二） -R基团赋予氨基酸不同的极性
蛋白质中的L--氨基酸依据极性的分类
类别 主要氨基酸
非 脂肪族氨基 丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸 极 酸 性 芳香族氨基 苯丙氨酸 酸 亚氨基酸 脯氨酸 极 中性氨基酸 甘氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、苏氨酸、天冬酰胺、谷氨酰 性 胺、酪氨酸、色氨酸 酸性氨基酸 天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸 赖氨酸、精氨酸、组氨酸
甘氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、苏氨酸、 天冬酰胺和谷氨酰胺。
侧链含有羟基的氨基酸
丝氨酸 苏氨酸 酪氨酸 Serine Threonine Tyrosine Ser Thr Tyr S T Y 见芳香族类 5.68 5.60 5.66
侧链含有硫的氨基酸 半胱氨 酸 Cysteine Methionine Cys Met C M 5.07 5.74
中文名 英文名 缩写 符号 结构式 等电点 （pI）
含脂肪烃侧链的氨基酸 甘氨酸 Glycine Gly G 5.97
丙氨酸
缬氨酸 亮氨酸
Alanine
Valine Leucine
Ala
Val Leu Ile
A
V L I
6.00
5.96 5.98 6.02
异亮氨酸 Isoleucine
(2)侧链含羟基或含巯基是极性中性氨基酸
第一章
氨基酸的结构与功能
The Structure and Function of Amino Acids
一、构成人体蛋白质氨基酸均为L--氨基 酸
虽然存在于自然界中的氨基酸有300余 种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种， 且均属 L- -氨基酸（除甘氨酸外）。
COO
+
CH3 R H
H
C
(5)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
• 包括苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸，其侧链 分别有苯基、酚基和吲哚基。
侧链含芳香环的氨基酸 组氨酸 苯丙氨酸 酪氨酸 Histidine Phenylalanine Tyrosine His Phe Tyr H F Y 见上 7.59 5.48 5.66
色氨酸
R CH COOH + +H+ NH3
NH3+
+H+
NH2
pH<pI
阳离子
pH=pI
氨基酸的兼性离子
pH>pI
阴离子
氨基酸具有特征性的滴定曲线
甘 氨 酸 滴 定 曲 线
（二）氨基酸的化学反应特性决定其体内功能
体内氨基酸化学反应
一个氨基酸的羧基可与另一个氨基酸的氨基反应成肽，
形成共价的肽 键。通过连续的肽键，许多氨基酸即可聚 合成多肽或蛋白质分子 -氨基参与体内多种化学反应。氨基酸的-氨基能与 醛类化合物生成弱碱，称为Schiff碱，这是体内氨基酸 转氨基作用的中间代谢物
Asn Glu Gln
D
N E Q
2.97
5.41 3.22 5.65
(4)侧链含碱性基团的氨基酸属于碱性氨基酸
• 此类氨基酸有赖氨酸、精氨酸和组氨酸，其侧链
分别含有氨基、胍基和咪唑基，均可发生质子化， 使之带正电荷。
侧链含碱性基团的氨基酸 精氨酸 Arginine 赖氨酸 Lysine 组氨酸 Histidine Arg Lys His R K H 10.76 9.74 7.59
又称两性离子（zwitterion）。其解离程度取决于所处溶液 的酸碱度。
等电点 (isoelectric point, pI)
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和 阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中 性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
R CH COOH NH2
+OH+OHR CH COOR CH COO
β-丙氨酸 L-肉毒碱
转甲基作用的产物
泛酸（一种维生素）的成分之一
化学结构为L-β-羟--三甲胺丁酸，
参加脂质转运
四、氨基酸的理化性质是其分离和鉴定的依据 （一） 氨基酸具有两性离子特征
由于所有氨基酸都含有可解离的-氨基和-羧基，因 此，氨基酸溶解在水中是一种偶极离子（dipolar ion），
脯氨酸 赖氨酸
赖氨酸、精氨酸、组氨酸、天冬酰胺、天冬氨酸、谷 氨酸
乙酰化
硒化
赖氨酸、丝氨酸
半胱氨酸 (硒代半胱氨酸）
三、氨基酸及其衍生物具有除形成多肽链外的 多种重要功能
组成蛋白质的氨基酸的其他功能及重要衍生物举例
氨基酸名称
甘氨酸 谷氨酸 色氨酸 精氨酸
重要功能及衍生物
神经递质；参加体内嘌呤类、卟啉类和肌酸的合成 神经递质；其-脱羧产物γ-氨基丁酸亦是重要的神经递质 转化生成重要的神经递质5–羟色胺 产生重要的信号物质一氧化氮（NO）；参加合成尿素的鸟氨酸 循环
（三） 氨基酸-R基团直接影响多肽链结构
重要的L--氨基酸的主要功能特点
名称 半胱氨酸 天冬氨酸、谷氨酸 苯丙氨酸、酪氨酸、色氨 酸 甘氨酸 结构与功能特点 氧化状态下，多肽链中不相邻的两个半胱氨酸通过二硫键相连，增强蛋白 质结构的稳定性；巯基易与重金属离子结合 携带强负电荷，常位于水溶性蛋白的表面；可结合带正电荷的分子或金属 离子 侧链结构大且极性较弱或无极性，常位于水溶性蛋白的内部 是唯一不存在不对称立体结构的氨基酸，有较大的旋转自由度，赋予多肽 链更多的柔性；是最小的氨基酸，能够存在于空间致密的蛋白质中，如胶 原 咪唑基团容易发生质子化，进而影响其所在的蛋白质构象，因此是许多蛋 白质功能的调节机制 均含有较大的疏水侧链，其刚性结构特征及疏水相互作用都对蛋白折叠有 重要的影响力，常作为水溶性蛋白的内部支撑结构 有带正电荷的柔性侧链，常作为蛋白的亲水表面，且易于结合带有负电荷 的其他分子，如DNA 是多肽链生物合成的起始氨基酸；参与体内含硫化合物代谢及甲基化反应 N原子在杂环中移动的自由度受到限制，常位于多肽链的转角处
甲硫氨 酸
(3)侧链含酸性基团及其衍生物的氨基酸
• 此类氨基酸有天冬氨酸、谷氨酸，其侧链都含 有羧基，均可解离而带负电荷。
侧链含酸性基团及其氨基衍生物的氨基酸
天冬氨 酸 天冬酰 胺 谷氨酸 谷氨酰 胺
Aspartic acid
Asparagine Glutamic acid Glutamine
Asp
（570nm光吸收峰）
含共轭双键的氨基酸具 有紫外吸收性质
色氨酸、酪氨酸的最 大吸收峰在 280 nm 附近。 大多数蛋白质含有这两 种氨基酸残基，所以测定蛋 白质溶液280nm的光吸收值 是分析溶液中蛋白质含量的 快速简便的方法。 芳香族氨基酸的紫外吸收
甲硫氨酸
天冬氨酸 酪氨酸 组氨酸
为体内的毒物或药物甲基化代谢提供甲基，起到解毒的作用
神经递质；三羧酸循环中的重要成分；参加合成尿素的鸟氨酸 循环 黑色素 脱羧形成的组胺具有血管舒张作用，并参与多种变态反应
非蛋白质组成氨基酸及其衍生物功能举例
氨基酸名称
功能
瓜氨酸、鸟氨酸 参加体内尿素合成
同型半胱氨酸
组氨酸 异亮氨酸、亮氨酸、缬氨 酸 赖氨酸、精氨酸 甲硫氨酸 脯氨酸 丝氨酸、苏氨酸
（四） 氨基酸的侧链可被其他化学基团修饰
体内常见的蛋白质翻译后发生化学修饰的氨基酸残基
常见的化学修饰种类 磷酸化 N-糖基化 O-糖基化 发生修饰的主要氨基酸残基 丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸 天冬酰胺 丝氨酸、苏氨酸
羟基化
（三） 可利用氨基酸理化特性对其进行定性 定量分析
氨基酸与茚三酮试剂发生呈色反应（氨基酸定量分析） 氨基酸与2，4-二硝基氟苯反应生成二硝基苯基氨基酸
（鉴定蛋白质N-末端氨基酸）
氨基酸与亚硝酸反应生成氮气（氨基酸定量和蛋白质水解程度） 含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质（蛋白质含量分析） 薄层层析是鉴定氨基酸及其修饰的经典方法
NH3
甘氨酸 丙氨酸 L-氨基酸的通式
பைடு நூலகம்
二、氨基酸的侧链结构决定其功能 （一）氨基酸的差异在于侧链结构-R基团
(1)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族氨基酸
• 包括丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、
甲硫氨酸和脯氨酸。
• 此类氨基酸在水溶液中溶解度小。
(1)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族氨基酸
Tryptophan
Trp
W
亚氨基酸
5.89
脯氨酸
Proline
Pro
P
6.30
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸 （亚氨基酸）
CH2 CH2
CH2 CHCOONH2+
半胱氨酸
-OOC-CH-CH
+NH 3
-SH + HS-CH2-CH-COO2
-HH
+NH 3
-OOC-CH-CH
+NH 3
-S S-CH2-CH-COO2
+NH 3
二硫键
胱氨酸
（二） -R基团赋予氨基酸不同的极性
蛋白质中的L--氨基酸依据极性的分类
类别 主要氨基酸
非 脂肪族氨基 丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸 极 酸 性 芳香族氨基 苯丙氨酸 酸 亚氨基酸 脯氨酸 极 中性氨基酸 甘氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、苏氨酸、天冬酰胺、谷氨酰 性 胺、酪氨酸、色氨酸 酸性氨基酸 天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸 赖氨酸、精氨酸、组氨酸
甘氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、苏氨酸、 天冬酰胺和谷氨酰胺。
侧链含有羟基的氨基酸
丝氨酸 苏氨酸 酪氨酸 Serine Threonine Tyrosine Ser Thr Tyr S T Y 见芳香族类 5.68 5.60 5.66
侧链含有硫的氨基酸 半胱氨 酸 Cysteine Methionine Cys Met C M 5.07 5.74
中文名 英文名 缩写 符号 结构式 等电点 （pI）
含脂肪烃侧链的氨基酸 甘氨酸 Glycine Gly G 5.97
丙氨酸
缬氨酸 亮氨酸
Alanine
Valine Leucine
Ala
Val Leu Ile
A
V L I
6.00
5.96 5.98 6.02
异亮氨酸 Isoleucine
(2)侧链含羟基或含巯基是极性中性氨基酸
第一章
氨基酸的结构与功能
The Structure and Function of Amino Acids
一、构成人体蛋白质氨基酸均为L--氨基 酸
虽然存在于自然界中的氨基酸有300余 种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种， 且均属 L- -氨基酸（除甘氨酸外）。
COO
+
CH3 R H
H
C
(5)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
• 包括苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸，其侧链 分别有苯基、酚基和吲哚基。
侧链含芳香环的氨基酸 组氨酸 苯丙氨酸 酪氨酸 Histidine Phenylalanine Tyrosine His Phe Tyr H F Y 见上 7.59 5.48 5.66
色氨酸
R CH COOH + +H+ NH3
NH3+
+H+
NH2
pH<pI
阳离子
pH=pI
氨基酸的兼性离子
pH>pI
阴离子
氨基酸具有特征性的滴定曲线
甘 氨 酸 滴 定 曲 线
（二）氨基酸的化学反应特性决定其体内功能
体内氨基酸化学反应
一个氨基酸的羧基可与另一个氨基酸的氨基反应成肽，
形成共价的肽 键。通过连续的肽键，许多氨基酸即可聚 合成多肽或蛋白质分子 -氨基参与体内多种化学反应。氨基酸的-氨基能与 醛类化合物生成弱碱，称为Schiff碱，这是体内氨基酸 转氨基作用的中间代谢物
Asn Glu Gln
D
N E Q
2.97
5.41 3.22 5.65
(4)侧链含碱性基团的氨基酸属于碱性氨基酸
• 此类氨基酸有赖氨酸、精氨酸和组氨酸，其侧链
分别含有氨基、胍基和咪唑基，均可发生质子化， 使之带正电荷。
侧链含碱性基团的氨基酸 精氨酸 Arginine 赖氨酸 Lysine 组氨酸 Histidine Arg Lys His R K H 10.76 9.74 7.59
又称两性离子（zwitterion）。其解离程度取决于所处溶液 的酸碱度。
等电点 (isoelectric point, pI)
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和 阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中 性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
R CH COOH NH2
+OH+OHR CH COOR CH COO
β-丙氨酸 L-肉毒碱
转甲基作用的产物
泛酸（一种维生素）的成分之一
化学结构为L-β-羟--三甲胺丁酸，
参加脂质转运
四、氨基酸的理化性质是其分离和鉴定的依据 （一） 氨基酸具有两性离子特征
由于所有氨基酸都含有可解离的-氨基和-羧基，因 此，氨基酸溶解在水中是一种偶极离子（dipolar ion），