JL第四章酶ppt课件
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2）使之变性的因素为与蛋白质相同 3）酶是两性电介质 4）胶体性质 5）化学成色反应 核酸：RNA，DNA具有剪切、修饰、加工和催
化分子间反应等活性
酶的化学组成及类别
据酶分子 组成分类
单纯酶 结合酶
据酶蛋白 特征分类
单体酶 寡聚酶 多酶复合体
酶蛋白质
金属离子 辅助因子 金属有机物
小分子有机物
第二节 酶的命名和分类（略讲）
一、 命名：
（一）习惯命名: 1961年以前的命名方式
原则
根据酶作用的底物： 淀粉酶，蛋白酶（胃蛋白酶）
根据酶催化反应的性质及类型： 水解酶，氧化酶
结合：琥珀酸脱氢酶
（二）系统命名：以整体反应为基础，规定每种酶的名称应当明
确标明酶的底物及催化反应的性质。
如果一种酶催化两个底物起反应，应在他们的系统名称中包括两 种底物名称并以“：”将他们隔开（若底物之一是水时，水可略 去）
4.裂合酶类5.异构酶类，6.合成酶类
*每一种酶有一个编号,如乙醇脱氢酶
EC 1.
1.
1.
27
大类
亚类
亚亚类 序号
第三节 酶的作用机理
一、 酶的结构 二、 酶原和酶原激活 三、 酶的作用机制
酶的结构
酶活性部位 定义：特异的氨基酸残基比较集中的区域，即与酶活 力直接相关的区域
组成：结合部位和催化部位
一个基团要求严格，对另一个基团则要求不严格。
立体异构专一性和几何异构专一性
立体异构专一性（旋光异构专一性） 胰蛋白酶只作用于L－氨基酸残基构成
的肽键。 几何异构专一性
当一种底物有几何异构体时，酶只选 择其中一种进行作用。
酶作用专一性机理
Hale Waihona Puke Baidu
三点附着学说
A.Ogster在研究甘油激酶催化甘油时
“ 刚
提出的
第四章 酶
主要内容：介绍酶的概念、作用特点
和分类、命名，讨论酶的结构特征和催化
功能以及酶的作用机理，进而讨论影响酶
作用的主要因素。对酶工程和酶的应用作
一般介绍。
思考
目录
第一节 酶的概念及作用特点 第二节 酶的命名和分类 第三节 酶的作用机理 第四节 影响酶促反应速度的因素 第五节 酶的活性调节 第六节 酶工程简介
第一节 酶的概念及作用特点
一 、酶及生物催化剂概念的发展
二、 酶作用的特点 1. 与一般催化剂的共性
2. 酶的特性 • 极高的催化效率 • 高度的专一性 • 易失活 • 活性可调控 • 有的酶需辅助因子
三 酶的化学本质
酶及生物催化剂概念的发展
酶的发展历程
我国：八千年前 西方国家 19世纪，对酿酒发酵过程进行了大量研究
例：习惯名称
反应 脂肪酶 乙醇脱氢酶
系统名称
催化的 乙醛＋
NADH
脂肪：水解酶 乙醇：NAD＋氧化还原酶
脂乙肪醇＋+HN2OAD脂＋肪酸＋甘油
二、国际系统分类法及编号
*国际生物化学会酶学委员会（Enzyme
Commsion）将酶分成六大类（P146－148）
1.氧化还原酶类，2.转移酶类，3.水解酶类
性
锁与钥匙学说
模 板
1894年德国化学家Fisher 提出的
”
诱导契合学说
1958年，Koshland 提出的
酶作用专一性机理
锁钥学说：将酶的活性中心比喻作锁孔，底物分 子象钥匙，底物能专一性地插入到酶的活性中心。
诱导契合学说：酶的活性中心在结构上具柔性， 底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化， 这样就使使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使 之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。
酶原和酶原激活
酶原：无活性酶的前体称为酶原 酶原激活：由酶原转变为有活性酶的过程 （一）蛋白酶原激活 （二）凝血酶原激活
酶催化的中间产物理论
ES kk11 ES k2 PE
酶（E）与底物（S ）结合生成不稳定的中 间物（ES），再分解成 产物（P）并释放出酶 ，使反应沿一个低活化 能的途径进行，降低反 应所需活化能，所以能 加快反应速度。
1833年 Payen和Persoz 淀粉酶制剂 1835-1837年酶催化作用概念 1878年 kuhne enzyme 1894年Fisher 锁与钥匙学说 1903年Henri 中间复合物学说 1913年Michaelis Menten: 米氏方程 1925年Briggs 和Handane: 稳态学说 1930－1936Northrop和Kunitz: 酶是蛋白质 80年代初Cech和Altman: 核酶
绝对专一性和相对专一性
绝对专一性 有的酶对底物的化学结构要求非常严 格，只作用于一种底物，不作用于其它任何物质。
相对专一性 有的酶对底物的化学结构要求比上述 绝对专一性略低一些，它们能作用于一类化合物或一种 化学键。
1） 键专一性 有的酶只作用于一定的键，而对键 两端的基团并无严格要求。
2）基团专一性 另一些酶，除要求作用于一定的 键以外，对键两端的基团还有一定要求，往往是对其中
酶专一性的“锁钥学说”
酶专一性的“诱导契合学说”
酶活性的调节与控制
调节酶的浓度 通过激素调节酶活性 反馈抑制调节酶活性 抑制剂和激活剂对酶活性的调节 其他调节方式
别构调控、酶原的激活、酶的可逆共 价修饰和同工酶
酶的化学本质
具有催化活性的蛋白质及部分核酸
蛋白质的依据：1）水解产物时氨基酸，且能被 蛋白酶水解失活
实例；胰凝乳蛋白酶（chymotrypsin ）
羧肽酶（ribonuclease）
胰
凝
乳
Ser
蛋
白
酶
的
活
性
中 His
As
心
p
活性中心重要基团: His57 , Asp102 ,
为Tyr 248
为Arg
145
为Glu
270
为底物
羧肽酶活性中心示意图
Zn
酶的结构
酶活性中心的研究方法
*酶分子侧链基团的化学修饰法 *动力学参数测定法 *X射线晶体结构分析法 *定点诱变法
酶的概念：酶（enzyme）是活细胞产生的具有催化功能的生物大分子
酶专一性类型
1 结构专一性 概念：酶对所催化的分子（底物，Substrate）
化学结构的特殊要求和选择 类别：绝对专一性和相对专一性
2 立体专一性 概念：酶除了对底物分子的化学结构有要求外，
对其立体异构也有一定的要求
类别：立体异构专一性和几何异构专一性
负责与底物结合 决定酶的专一性
负责催化键的断裂形成新键， 决定酶的催化能力
结合酶中的辅酶或辅基也参与活性中心的组成
主要有：His的咪唑基，Ser的羟基，Cys的巯基，Glu 的 γ-羧基
酶的结构
酶活性部位特点
*只占酶分子的小部分 *是一个三维实体 *诱导契合 *位于酶分子表面的裂缝内 *底物通过次级键较弱地结合到酶上 *具有柔性和可运动性
化分子间反应等活性
酶的化学组成及类别
据酶分子 组成分类
单纯酶 结合酶
据酶蛋白 特征分类
单体酶 寡聚酶 多酶复合体
酶蛋白质
金属离子 辅助因子 金属有机物
小分子有机物
第二节 酶的命名和分类（略讲）
一、 命名：
（一）习惯命名: 1961年以前的命名方式
原则
根据酶作用的底物： 淀粉酶，蛋白酶（胃蛋白酶）
根据酶催化反应的性质及类型： 水解酶，氧化酶
结合：琥珀酸脱氢酶
（二）系统命名：以整体反应为基础，规定每种酶的名称应当明
确标明酶的底物及催化反应的性质。
如果一种酶催化两个底物起反应，应在他们的系统名称中包括两 种底物名称并以“：”将他们隔开（若底物之一是水时，水可略 去）
4.裂合酶类5.异构酶类，6.合成酶类
*每一种酶有一个编号,如乙醇脱氢酶
EC 1.
1.
1.
27
大类
亚类
亚亚类 序号
第三节 酶的作用机理
一、 酶的结构 二、 酶原和酶原激活 三、 酶的作用机制
酶的结构
酶活性部位 定义：特异的氨基酸残基比较集中的区域，即与酶活 力直接相关的区域
组成：结合部位和催化部位
一个基团要求严格，对另一个基团则要求不严格。
立体异构专一性和几何异构专一性
立体异构专一性（旋光异构专一性） 胰蛋白酶只作用于L－氨基酸残基构成
的肽键。 几何异构专一性
当一种底物有几何异构体时，酶只选 择其中一种进行作用。
酶作用专一性机理
Hale Waihona Puke Baidu
三点附着学说
A.Ogster在研究甘油激酶催化甘油时
“ 刚
提出的
第四章 酶
主要内容：介绍酶的概念、作用特点
和分类、命名，讨论酶的结构特征和催化
功能以及酶的作用机理，进而讨论影响酶
作用的主要因素。对酶工程和酶的应用作
一般介绍。
思考
目录
第一节 酶的概念及作用特点 第二节 酶的命名和分类 第三节 酶的作用机理 第四节 影响酶促反应速度的因素 第五节 酶的活性调节 第六节 酶工程简介
第一节 酶的概念及作用特点
一 、酶及生物催化剂概念的发展
二、 酶作用的特点 1. 与一般催化剂的共性
2. 酶的特性 • 极高的催化效率 • 高度的专一性 • 易失活 • 活性可调控 • 有的酶需辅助因子
三 酶的化学本质
酶及生物催化剂概念的发展
酶的发展历程
我国：八千年前 西方国家 19世纪，对酿酒发酵过程进行了大量研究
例：习惯名称
反应 脂肪酶 乙醇脱氢酶
系统名称
催化的 乙醛＋
NADH
脂肪：水解酶 乙醇：NAD＋氧化还原酶
脂乙肪醇＋+HN2OAD脂＋肪酸＋甘油
二、国际系统分类法及编号
*国际生物化学会酶学委员会（Enzyme
Commsion）将酶分成六大类（P146－148）
1.氧化还原酶类，2.转移酶类，3.水解酶类
性
锁与钥匙学说
模 板
1894年德国化学家Fisher 提出的
”
诱导契合学说
1958年，Koshland 提出的
酶作用专一性机理
锁钥学说：将酶的活性中心比喻作锁孔，底物分 子象钥匙，底物能专一性地插入到酶的活性中心。
诱导契合学说：酶的活性中心在结构上具柔性， 底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化， 这样就使使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使 之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。
酶原和酶原激活
酶原：无活性酶的前体称为酶原 酶原激活：由酶原转变为有活性酶的过程 （一）蛋白酶原激活 （二）凝血酶原激活
酶催化的中间产物理论
ES kk11 ES k2 PE
酶（E）与底物（S ）结合生成不稳定的中 间物（ES），再分解成 产物（P）并释放出酶 ，使反应沿一个低活化 能的途径进行，降低反 应所需活化能，所以能 加快反应速度。
1833年 Payen和Persoz 淀粉酶制剂 1835-1837年酶催化作用概念 1878年 kuhne enzyme 1894年Fisher 锁与钥匙学说 1903年Henri 中间复合物学说 1913年Michaelis Menten: 米氏方程 1925年Briggs 和Handane: 稳态学说 1930－1936Northrop和Kunitz: 酶是蛋白质 80年代初Cech和Altman: 核酶
绝对专一性和相对专一性
绝对专一性 有的酶对底物的化学结构要求非常严 格，只作用于一种底物，不作用于其它任何物质。
相对专一性 有的酶对底物的化学结构要求比上述 绝对专一性略低一些，它们能作用于一类化合物或一种 化学键。
1） 键专一性 有的酶只作用于一定的键，而对键 两端的基团并无严格要求。
2）基团专一性 另一些酶，除要求作用于一定的 键以外，对键两端的基团还有一定要求，往往是对其中
酶专一性的“锁钥学说”
酶专一性的“诱导契合学说”
酶活性的调节与控制
调节酶的浓度 通过激素调节酶活性 反馈抑制调节酶活性 抑制剂和激活剂对酶活性的调节 其他调节方式
别构调控、酶原的激活、酶的可逆共 价修饰和同工酶
酶的化学本质
具有催化活性的蛋白质及部分核酸
蛋白质的依据：1）水解产物时氨基酸，且能被 蛋白酶水解失活
实例；胰凝乳蛋白酶（chymotrypsin ）
羧肽酶（ribonuclease）
胰
凝
乳
Ser
蛋
白
酶
的
活
性
中 His
As
心
p
活性中心重要基团: His57 , Asp102 ,
为Tyr 248
为Arg
145
为Glu
270
为底物
羧肽酶活性中心示意图
Zn
酶的结构
酶活性中心的研究方法
*酶分子侧链基团的化学修饰法 *动力学参数测定法 *X射线晶体结构分析法 *定点诱变法
酶的概念：酶（enzyme）是活细胞产生的具有催化功能的生物大分子
酶专一性类型
1 结构专一性 概念：酶对所催化的分子（底物，Substrate）
化学结构的特殊要求和选择 类别：绝对专一性和相对专一性
2 立体专一性 概念：酶除了对底物分子的化学结构有要求外，
对其立体异构也有一定的要求
类别：立体异构专一性和几何异构专一性
负责与底物结合 决定酶的专一性
负责催化键的断裂形成新键， 决定酶的催化能力
结合酶中的辅酶或辅基也参与活性中心的组成
主要有：His的咪唑基，Ser的羟基，Cys的巯基，Glu 的 γ-羧基
酶的结构
酶活性部位特点
*只占酶分子的小部分 *是一个三维实体 *诱导契合 *位于酶分子表面的裂缝内 *底物通过次级键较弱地结合到酶上 *具有柔性和可运动性