第3章蛋白质的高级结构
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• 新进展：超二级结构、结构域
胎儿血红蛋白HbF,组成:α22
HbF 肽链
N-val · his · leu · thr · pro · glu · glu · · · ·Ser · · C(146) 143
结果：血红蛋白HbF对氧的亲和力较血红蛋白高,可从母体夺取氧
镰刀形红细胞贫血
HbA β肽 链
N-val · his · leu · thr · pro · glu · glu · · · ·C(146)
氧合过程中的构象变化：氧合作用显著改变Hb的四级结构，且氧合血红蛋白和 去氧血红蛋白具有不同的构象。
氧合曲线和别构效应：氧合曲线呈S形曲线（氧饱和度与氧分压之间），即血红 蛋白的氧合具有正协同性同促效应，一个O2的结合增加同一Hb分子中其余空的 氧合部位对O2的亲合力；
Hb对O2亲和力的影响因素：H+、CO2促进O2从血红蛋白中释放，O2也促进H+、 CO2 在肺泡毛细血管中释放；BPG（2，3-二磷酸甘油酸）降低Hb对O2的亲和力， 其只与去氧血红蛋白结合。
血红蛋白分子病：导致一个蛋白质中氨基酸改变的基因突变能产生分子病，这是 一种遗传病。了解最清楚的分子病是镰刀状细胞贫血病，该病人的不正常的血红 蛋白称HbS，它只是在两条β链的N端第6位上Glu被Val置换。这一改变使血红蛋 白表面产生一个疏水小区，导致血红蛋白聚集成不溶性的纤维束，并引起红细胞 镰刀状化和输氧能力降低。地中海贫血是由于缺失一个或多个编码血红蛋白链的 基因造成的。
在肌红蛋白分子中，血红素共价地结合于肌红蛋白分子的疏水空穴中。其中血 红素铁在第5配位键与珠蛋白第93位His残基的咪唑N配位结合；第6配位键处于开 放状态，是O2的结合部位。当第6位被O2分子所占据时，即为氧合肌红蛋白；血红 素中Fe2+能进行可逆氧合作用。血红素的铁原子如果处在水环境则容易被氧 化成 Fe3+，失去氧合能力，此时H2O分子代替O2成为Fe3+的第6个配体。CO能与O2竞 争第6配位键，且结合能力远大于O2。
➢ 血红蛋白与氧结合具有正协同效应
n=4，所得曲线较实验测得曲线有较大偏差；
n=1时，得双曲线，与肌红蛋白氧合曲线相似，没 有协同Байду номын сангаас；
n=2.8时，所得曲线与实测曲线最为接近；
– n不再代表Hb可能结合的O2分子数，而可用来 反映Hb结合O2的协同性程度，称作Hill系数， 记作nH
– 正常人血红蛋白nH＝2.8 – 利用变换公式作图可求出nH
——Hb与O2的结合具有高度协同性的原因
Hb T
F
R
血由 红态 素转 和变 螺为 旋态 的过 运渡 动期
间 ，
Hb(T态)
HbO2 (R态)
T态中各亚基C末端参与稳定T态的离子对被拆开 ，亚基α1－β2，α2－β1界面上的残基发生移动，T态
迅速转变为R态
血红蛋白分子中两个二聚体成二重轴对称
亚基内和亚基间的氢键和盐键促进T态的稳定
3.6.3 氧合引起血红蛋白构象的改变
——协同效应的机制 – 血红素Fe(Ⅱ)与O2结合引起的微小移动导致血红
蛋白构象改变
– 去氧血红蛋白与氧合血红蛋白代表两种不同的构 象，分别为T态(紧张态)和R态(松弛态)；
– 其中一个亚基与O2的结合，就可导致Hb由T态转 变为R态；
– T态对O2的亲和力较R态对O2的亲和力低，所以 ，一个亚基结合O2后可促进其他亚基与O2的结合 。
肌红蛋白 珠蛋白：含153个氨基酸残基，为1条肽链
辅基血红素：原卟啉Ⅸ与Fe的络合物称血红素。
卟啉化合物有很强的着色力，使生物组织呈现特定的颜色。卟啉环中心的铁原 子有6个配位键，其中4个与四吡咯环的N原子相连，另2个沿垂直于卟啉环面的轴 分布在环面的上下，这两个键合部位分别称为第5和第6配位。
铁原子可以是亚铁（Fe2+）或高铁(Fe3+)，相应的血红素称为亚铁血红素和高铁 血红素，相应的肌红蛋白称为亚铁肌红蛋白和高铁肌红蛋白。类似的命名也用于血 红蛋白。其中只有亚铁态的蛋白质才能结合O2。
Y = PO2 1-Y K
或
lg
Y 1-Y
= lgPO2 - lgK
以
lg
Y 1-Y
对作l图gP得O2 一直线，直线斜率称Hill系数，
记为nH，对肌红蛋白 nH=1
lg
Y 1-Y
= 0 时，PO2=P50=K，
血红蛋白与氧的结合具有正协同效应
➢ 血红蛋白的氧合曲线呈S形
同样Hb与O2的结合程度用氧分数饱和度(Y)来表 示
Ancestral cytochrome c and Human cytochrome c
一级结构与功能的关系举例 例1：人类血红蛋白一级结构
血红蛋HbA与血红蛋白HbF
成人血红蛋白HbA,组成:α2β2
HbA β肽链
N-val · his · leu · thr · pro · glu · glu · · · · His· ·C(146)
血红蛋白（Hb）的主要功能是在血液中结合并转运氧气，它存在于红细胞中。
Hb的结构：脊椎动物的Hb由4个多肽链亚基组成，其中2个是一种亚基，2个是另 一种亚基。如成人的血红蛋白主要是HbA，亚基组成为α2β2，次要组分是HbA2， 亚基组成为α2δ2；每个血红蛋白分子都有4个血红素，每个血红素分别位于每个 多肽链中的裂隙处，并暴露在分子的表面。
血红蛋白（Hb）的结构
– 由四个亚基组成，即为α2β2，具四级结构； – 各亚基均由一条肽链和一个血红素分子组成，其
三级结构与肌红蛋白相似； – 亚基之间以盐键及疏水相互作用力结合，形成紧
密而亲水的球状分子； – 分子内部疏水
3.2 血红蛋白与氧的结合
– Hb分子中每一亚基可结合一分子O2,形成HbO2； – 实验测定Hb的氧分数饱和度Y也与PO2有关，但
( K为氧合肌红蛋白的解离常数 )
Y=Po2/(Po2+K) ➢Y-Po2曲线称肌红蛋白的氧合曲线，为一 双曲线
Y=PO2/(PO2+K)
➢当YO2=0.5时，K=PO2，此时氧分压记为P50， 即 K=P50
Mb的P50=2.8torr，即 K=2.8 Mb可在相当广泛的PO2范围内结合氧 当 PO2=100torr，Mb YO2=97%
Y = [HbO2] / ( [HbO2]+[Hb] )
假设：Hb + nO2
Hb(O2)n，
K=(PO2)n·[Hb] /[HbO2]
( K为氧合血红蛋白的解离常数 )
得： Y = [PO2]n/([PO2]n+K) 取n=4，作YO2-PO2曲线，得一S型曲线，
➢ 所测曲线较实验测得曲线有较大偏差
肌肉毛细血管： PO2=20torr，Mb YO2=88% 肌细胞内：PO2=0~10torr ，Mb YO2=78%
生理范围内肌红蛋白可有效地将毛细血管中的 O2转移到肌肉。
代谢旺盛的线粒体内PO2=1torr YO2=26%
肌红蛋白可有迅速地释放氧，供细胞代谢.
• Hill系数：利用变换公式作图可求出K
其氧合曲线呈S形——Hb结合O2具有协同作用
3.6.2肌红蛋白与血红蛋白的氧合曲线
肌红蛋白的氧合曲线呈双曲线形 ➢一个肌红蛋白分子结合一个氧分子:方式 ➢Mb与O2的结合程度可用氧分数饱和度(Y) 来表示
Y = [MbO2] / ( [MbO2]+[Mb] ) Mb+O2 → MbO2 K=(PO2·[Mb])/[MbO2]
• 系列同源性(sequence homology)：同源蛋白的氨基 酸序列具有明显的相似性，即具有系列同源性。
– 具有几乎相同的肽链长度； – 在许多对应位置具有相同的不变残基； – 氨基酸残基差异数与物种亲缘关系远近成正比
• ——蛋白质的一结构是其形成特定三级结构和行使 特定功能的基础
• 可以同源氨基酸差异数反应物种亲缘关系
HbS β肽链
N-val · his · leu · thr · pro · val · glu · · · ·C(146)
一级结构的氨基酸系列中，一个氨基酸之差导致 高级结构和功能的巨大改变，这从反面说明蛋白质 一级结构决定着蛋白质的高级结构与功能
蛋白质的结构与功能的关系
肌红蛋白和血红蛋白是两个研究得最透彻的蛋白质，它们是蛋白质结构与功 能的范例。肌红蛋白是哺乳动物肌肉中储氧的蛋白质，它和血红蛋白的亚基在 氨基酸序列上具有明显的同源性，它们的构象和功能也十分相似。
Y = [PO2]n
1-Y
K
lg
Y 1-Y
= n lgPO2 - lgK
•
以
lg
Y 1-Y
对作lg图PO所2 得曲线称Hill曲线，
lg
Y 1-Y
在0H附i近ll曲时线基本为直线，其最大斜率即为
nH=2.8
Hill曲线上
下两端的斜率均
为1，代表在PO2
极低和极高时
Hb对O2的结合 没有协同性，中
间区段协同性最
大
血红蛋白结合氧的协同性正是血红蛋白高效率运 输氧的机制
• 当YO2=0.5时，氧分压记为P50，此时，K=( P50 )n， 人的血红蛋P50=26torr
• 血红蛋白从肺部到肌肉毛细血管间的输氧能力：
肺部：Po2=100torr，Y= 97% Hb在肺部可有效结合氧
肌肉毛细血管：PO2=20torr， YO2=25% Hb在组织可迅速地释放氧，供细胞代谢.
蛋白质小结 • 基本要求：
1.理解pro.是生命活动物质基础的含义，pro.的重要 生理功能。
2.了解蛋白质的系列分析及固相合成技术
3.掌握蛋白质的分子结构。
4.掌握蛋白质结构与功能关系，蛋白质的理化性质
• 重点：蛋白质的一、二级结构、功能。 • 难点：氨基酸的两性解离，电离平衡化学，蛋白质
空间结构
CO2与Hb结合有利于T态的稳定；
H+C和OC2与OH2促b结进合H也b放O出2在H组+,稳织定释T放态O2
pH对血红蛋白结合氧的影响
在组织，CO2与Hb肽链N－末端－NH2 结合成氨基甲酸血红蛋白，以此方式转运
CO2，同时促进HbO2释放O2
BPG抑制Hb对O2的结合
• BPG与Hb结合可稳定T态构象，促进氧的释放，所 以，对Hb与氧的结合产生异促别构调节(正协同还 是负协同效应？)
3.6 蛋白质空间结构与功能的关系
3.6.1 肌红蛋白与血红蛋白的结构 肌红蛋白（Mb）结构 ➢扁平棱形分子，含153个氨基酸残基 （M=16700） ➢由一条多肽链和一个血红素辅基组成； ➢肌红蛋白含有长短不等的8个α-螺旋， ➢8段螺旋大体折叠成两层形成单结构域 ➢血红素辅基位于E、F螺旋之间的疏水性口袋 之中 ➢Fe2+以配位键形式结合氧分子
Or 2, 3 - Bisphosphoglycerate (BPG)
3.6.5 蛋白质的生物功能归根结底由其一级结构决
一级结构是空间构象的基础
二
硫
保持一
键
级结构完
整，其高
级结构和
功能就可
得到完全
恢复
牛核糖核酸酶的一级结构
同源蛋白具有序列同源性 (sequence homology)
• 同源蛋白质：生物体内行使相同或相似功能的蛋白 质。如脊椎动物的氧运载蛋白，真核生物线粒体中 的电子传递蛋白等均为同源蛋白。
3.6.4 H+、CO2和BPG促进HbO2释放O2
H+和CO2促进血红蛋白与氧的解离 ➢ Hb对氧的亲和力随着pH的降低而减小，氧
合曲线右移的现象——Bohr效应；
Bohr效应产生的机理： Bohr效应的生理意义：
➢ CO2易于与T态血红蛋白结合
CO2+ H2O ——→ H+ + HCO3-,H+可稳定T 态;
胎儿血红蛋白HbF,组成:α22
HbF 肽链
N-val · his · leu · thr · pro · glu · glu · · · ·Ser · · C(146) 143
结果：血红蛋白HbF对氧的亲和力较血红蛋白高,可从母体夺取氧
镰刀形红细胞贫血
HbA β肽 链
N-val · his · leu · thr · pro · glu · glu · · · ·C(146)
氧合过程中的构象变化：氧合作用显著改变Hb的四级结构，且氧合血红蛋白和 去氧血红蛋白具有不同的构象。
氧合曲线和别构效应：氧合曲线呈S形曲线（氧饱和度与氧分压之间），即血红 蛋白的氧合具有正协同性同促效应，一个O2的结合增加同一Hb分子中其余空的 氧合部位对O2的亲合力；
Hb对O2亲和力的影响因素：H+、CO2促进O2从血红蛋白中释放，O2也促进H+、 CO2 在肺泡毛细血管中释放；BPG（2，3-二磷酸甘油酸）降低Hb对O2的亲和力， 其只与去氧血红蛋白结合。
血红蛋白分子病：导致一个蛋白质中氨基酸改变的基因突变能产生分子病，这是 一种遗传病。了解最清楚的分子病是镰刀状细胞贫血病，该病人的不正常的血红 蛋白称HbS，它只是在两条β链的N端第6位上Glu被Val置换。这一改变使血红蛋 白表面产生一个疏水小区，导致血红蛋白聚集成不溶性的纤维束，并引起红细胞 镰刀状化和输氧能力降低。地中海贫血是由于缺失一个或多个编码血红蛋白链的 基因造成的。
在肌红蛋白分子中，血红素共价地结合于肌红蛋白分子的疏水空穴中。其中血 红素铁在第5配位键与珠蛋白第93位His残基的咪唑N配位结合；第6配位键处于开 放状态，是O2的结合部位。当第6位被O2分子所占据时，即为氧合肌红蛋白；血红 素中Fe2+能进行可逆氧合作用。血红素的铁原子如果处在水环境则容易被氧 化成 Fe3+，失去氧合能力，此时H2O分子代替O2成为Fe3+的第6个配体。CO能与O2竞 争第6配位键，且结合能力远大于O2。
➢ 血红蛋白与氧结合具有正协同效应
n=4，所得曲线较实验测得曲线有较大偏差；
n=1时，得双曲线，与肌红蛋白氧合曲线相似，没 有协同Байду номын сангаас；
n=2.8时，所得曲线与实测曲线最为接近；
– n不再代表Hb可能结合的O2分子数，而可用来 反映Hb结合O2的协同性程度，称作Hill系数， 记作nH
– 正常人血红蛋白nH＝2.8 – 利用变换公式作图可求出nH
——Hb与O2的结合具有高度协同性的原因
Hb T
F
R
血由 红态 素转 和变 螺为 旋态 的过 运渡 动期
间 ，
Hb(T态)
HbO2 (R态)
T态中各亚基C末端参与稳定T态的离子对被拆开 ，亚基α1－β2，α2－β1界面上的残基发生移动，T态
迅速转变为R态
血红蛋白分子中两个二聚体成二重轴对称
亚基内和亚基间的氢键和盐键促进T态的稳定
3.6.3 氧合引起血红蛋白构象的改变
——协同效应的机制 – 血红素Fe(Ⅱ)与O2结合引起的微小移动导致血红
蛋白构象改变
– 去氧血红蛋白与氧合血红蛋白代表两种不同的构 象，分别为T态(紧张态)和R态(松弛态)；
– 其中一个亚基与O2的结合，就可导致Hb由T态转 变为R态；
– T态对O2的亲和力较R态对O2的亲和力低，所以 ，一个亚基结合O2后可促进其他亚基与O2的结合 。
肌红蛋白 珠蛋白：含153个氨基酸残基，为1条肽链
辅基血红素：原卟啉Ⅸ与Fe的络合物称血红素。
卟啉化合物有很强的着色力，使生物组织呈现特定的颜色。卟啉环中心的铁原 子有6个配位键，其中4个与四吡咯环的N原子相连，另2个沿垂直于卟啉环面的轴 分布在环面的上下，这两个键合部位分别称为第5和第6配位。
铁原子可以是亚铁（Fe2+）或高铁(Fe3+)，相应的血红素称为亚铁血红素和高铁 血红素，相应的肌红蛋白称为亚铁肌红蛋白和高铁肌红蛋白。类似的命名也用于血 红蛋白。其中只有亚铁态的蛋白质才能结合O2。
Y = PO2 1-Y K
或
lg
Y 1-Y
= lgPO2 - lgK
以
lg
Y 1-Y
对作l图gP得O2 一直线，直线斜率称Hill系数，
记为nH，对肌红蛋白 nH=1
lg
Y 1-Y
= 0 时，PO2=P50=K，
血红蛋白与氧的结合具有正协同效应
➢ 血红蛋白的氧合曲线呈S形
同样Hb与O2的结合程度用氧分数饱和度(Y)来表 示
Ancestral cytochrome c and Human cytochrome c
一级结构与功能的关系举例 例1：人类血红蛋白一级结构
血红蛋HbA与血红蛋白HbF
成人血红蛋白HbA,组成:α2β2
HbA β肽链
N-val · his · leu · thr · pro · glu · glu · · · · His· ·C(146)
血红蛋白（Hb）的主要功能是在血液中结合并转运氧气，它存在于红细胞中。
Hb的结构：脊椎动物的Hb由4个多肽链亚基组成，其中2个是一种亚基，2个是另 一种亚基。如成人的血红蛋白主要是HbA，亚基组成为α2β2，次要组分是HbA2， 亚基组成为α2δ2；每个血红蛋白分子都有4个血红素，每个血红素分别位于每个 多肽链中的裂隙处，并暴露在分子的表面。
血红蛋白（Hb）的结构
– 由四个亚基组成，即为α2β2，具四级结构； – 各亚基均由一条肽链和一个血红素分子组成，其
三级结构与肌红蛋白相似； – 亚基之间以盐键及疏水相互作用力结合，形成紧
密而亲水的球状分子； – 分子内部疏水
3.2 血红蛋白与氧的结合
– Hb分子中每一亚基可结合一分子O2,形成HbO2； – 实验测定Hb的氧分数饱和度Y也与PO2有关，但
( K为氧合肌红蛋白的解离常数 )
Y=Po2/(Po2+K) ➢Y-Po2曲线称肌红蛋白的氧合曲线，为一 双曲线
Y=PO2/(PO2+K)
➢当YO2=0.5时，K=PO2，此时氧分压记为P50， 即 K=P50
Mb的P50=2.8torr，即 K=2.8 Mb可在相当广泛的PO2范围内结合氧 当 PO2=100torr，Mb YO2=97%
Y = [HbO2] / ( [HbO2]+[Hb] )
假设：Hb + nO2
Hb(O2)n，
K=(PO2)n·[Hb] /[HbO2]
( K为氧合血红蛋白的解离常数 )
得： Y = [PO2]n/([PO2]n+K) 取n=4，作YO2-PO2曲线，得一S型曲线，
➢ 所测曲线较实验测得曲线有较大偏差
肌肉毛细血管： PO2=20torr，Mb YO2=88% 肌细胞内：PO2=0~10torr ，Mb YO2=78%
生理范围内肌红蛋白可有效地将毛细血管中的 O2转移到肌肉。
代谢旺盛的线粒体内PO2=1torr YO2=26%
肌红蛋白可有迅速地释放氧，供细胞代谢.
• Hill系数：利用变换公式作图可求出K
其氧合曲线呈S形——Hb结合O2具有协同作用
3.6.2肌红蛋白与血红蛋白的氧合曲线
肌红蛋白的氧合曲线呈双曲线形 ➢一个肌红蛋白分子结合一个氧分子:方式 ➢Mb与O2的结合程度可用氧分数饱和度(Y) 来表示
Y = [MbO2] / ( [MbO2]+[Mb] ) Mb+O2 → MbO2 K=(PO2·[Mb])/[MbO2]
• 系列同源性(sequence homology)：同源蛋白的氨基 酸序列具有明显的相似性，即具有系列同源性。
– 具有几乎相同的肽链长度； – 在许多对应位置具有相同的不变残基； – 氨基酸残基差异数与物种亲缘关系远近成正比
• ——蛋白质的一结构是其形成特定三级结构和行使 特定功能的基础
• 可以同源氨基酸差异数反应物种亲缘关系
HbS β肽链
N-val · his · leu · thr · pro · val · glu · · · ·C(146)
一级结构的氨基酸系列中，一个氨基酸之差导致 高级结构和功能的巨大改变，这从反面说明蛋白质 一级结构决定着蛋白质的高级结构与功能
蛋白质的结构与功能的关系
肌红蛋白和血红蛋白是两个研究得最透彻的蛋白质，它们是蛋白质结构与功 能的范例。肌红蛋白是哺乳动物肌肉中储氧的蛋白质，它和血红蛋白的亚基在 氨基酸序列上具有明显的同源性，它们的构象和功能也十分相似。
Y = [PO2]n
1-Y
K
lg
Y 1-Y
= n lgPO2 - lgK
•
以
lg
Y 1-Y
对作lg图PO所2 得曲线称Hill曲线，
lg
Y 1-Y
在0H附i近ll曲时线基本为直线，其最大斜率即为
nH=2.8
Hill曲线上
下两端的斜率均
为1，代表在PO2
极低和极高时
Hb对O2的结合 没有协同性，中
间区段协同性最
大
血红蛋白结合氧的协同性正是血红蛋白高效率运 输氧的机制
• 当YO2=0.5时，氧分压记为P50，此时，K=( P50 )n， 人的血红蛋P50=26torr
• 血红蛋白从肺部到肌肉毛细血管间的输氧能力：
肺部：Po2=100torr，Y= 97% Hb在肺部可有效结合氧
肌肉毛细血管：PO2=20torr， YO2=25% Hb在组织可迅速地释放氧，供细胞代谢.
蛋白质小结 • 基本要求：
1.理解pro.是生命活动物质基础的含义，pro.的重要 生理功能。
2.了解蛋白质的系列分析及固相合成技术
3.掌握蛋白质的分子结构。
4.掌握蛋白质结构与功能关系，蛋白质的理化性质
• 重点：蛋白质的一、二级结构、功能。 • 难点：氨基酸的两性解离，电离平衡化学，蛋白质
空间结构
CO2与Hb结合有利于T态的稳定；
H+C和OC2与OH2促b结进合H也b放O出2在H组+,稳织定释T放态O2
pH对血红蛋白结合氧的影响
在组织，CO2与Hb肽链N－末端－NH2 结合成氨基甲酸血红蛋白，以此方式转运
CO2，同时促进HbO2释放O2
BPG抑制Hb对O2的结合
• BPG与Hb结合可稳定T态构象，促进氧的释放，所 以，对Hb与氧的结合产生异促别构调节(正协同还 是负协同效应？)
3.6 蛋白质空间结构与功能的关系
3.6.1 肌红蛋白与血红蛋白的结构 肌红蛋白（Mb）结构 ➢扁平棱形分子，含153个氨基酸残基 （M=16700） ➢由一条多肽链和一个血红素辅基组成； ➢肌红蛋白含有长短不等的8个α-螺旋， ➢8段螺旋大体折叠成两层形成单结构域 ➢血红素辅基位于E、F螺旋之间的疏水性口袋 之中 ➢Fe2+以配位键形式结合氧分子
Or 2, 3 - Bisphosphoglycerate (BPG)
3.6.5 蛋白质的生物功能归根结底由其一级结构决
一级结构是空间构象的基础
二
硫
保持一
键
级结构完
整，其高
级结构和
功能就可
得到完全
恢复
牛核糖核酸酶的一级结构
同源蛋白具有序列同源性 (sequence homology)
• 同源蛋白质：生物体内行使相同或相似功能的蛋白 质。如脊椎动物的氧运载蛋白，真核生物线粒体中 的电子传递蛋白等均为同源蛋白。
3.6.4 H+、CO2和BPG促进HbO2释放O2
H+和CO2促进血红蛋白与氧的解离 ➢ Hb对氧的亲和力随着pH的降低而减小，氧
合曲线右移的现象——Bohr效应；
Bohr效应产生的机理： Bohr效应的生理意义：
➢ CO2易于与T态血红蛋白结合
CO2+ H2O ——→ H+ + HCO3-,H+可稳定T 态;