第八章 细胞骨架蛋白
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第八章 细胞骨架蛋白
第一节 概论
第二节 中间丝蛋白质
第三节 肌动蛋白微丝系统
第四节 微管系统蛋白质
细胞骨架蛋白：细胞质中由蛋白丝组成的非膜相 结构系统的蛋白质称为细胞骨架蛋白. 细胞骨架系统：微丝、微管和中间丝组成。
三个系统分别由许多性质不同的蛋白质所构
成，但它们的三维结构、装配和解聚、以及功能 却有明显的共同之处。
肌动蛋白丝的分支
肌动蛋白可聚合成长纤维,同时形成分支结构。
原子力显微镜(atomic force microscope , AFM)图
在生长、发育的信号调控中 具有重要的调控作用.
三、肌动蛋白相关蛋白
肌 动 蛋 白 + 肌 动 蛋 白 相 关 蛋 白 （ actinassociated proteins, AAP）性质发生改变. 已分离到许多 AAP ，多数细胞含有 10 多种 APP， AAP与肌动蛋白的互作是竞争性的。
肠绒毛蛋白（villin）：具Ca2+依赖性切割活性； 片段化蛋白（fragmin）：参与肌动蛋白的切割调节； 肌割蛋白（severin）：具加帽和切割活性； 胶溶蛋白及相关切割蛋白也有肌动蛋白聚合的成核作
用。当将其加入 G- 肌动蛋白溶液时， G- 肌动蛋白的聚合
反应加强。
3．肌动蛋白单体结合蛋白
第二节 中 间 丝
一、中间丝的结构 二、组成中间丝的蛋白质及其分类
三、中间丝相关蛋白
四、中间丝的功能
一、中间丝的结构
各种中间丝（ IF）结构非常相似，直径 10nm, 处于微
管和微丝之间，故名中间丝（或10nm纤丝）。
几种中间纤维的模式图
巢蛋白 (Nestin,一种中间丝 蛋白，绿)
Fra Baidu bibliotek
中间丝
神经胶质纤维酸性蛋白 （GFAP,红）
（二）同多聚体Ⅲ型IF
在各种非表皮细胞内形成中间丝，其氨基酸 同源性很高。包括以下几种： 1.波形蛋白 2.结蛋白
3.胶质原纤维酸性蛋白（GFAP）
4.外周蛋白（peripherin）
1. 波形蛋白（vimentin）
间质细胞（如成纤维细胞）的主要结构蛋白，C端
尾部特异地结合于细胞核外膜，N端头部结合细胞膜，
构成细胞骨架的主要蛋白质：
肌动蛋白（肌动蛋白相关蛋白）
微管蛋白（微管相关蛋白）
中丝间蛋白（各种中间丝相关蛋白） 本章主要介绍它们的分子特征，功能， 纤丝的形成与解聚的调控。
细胞骨架的功能：
维持细胞一定的形状； 参与动物细胞的运动（如巨噬细胞、白细胞通过 阿米巴样的作用在组织中迁移与骨架的聚合 和解聚相关。细胞分裂、收缩、细胞的纤毛 活动都与细胞骨架有关。) 细胞内部成分的转运（如神经轴突的生长，达 500cm或更长。细胞分裂时，染色质向细胞的 转移）
二、纤丝系统的功能
纤丝的功能有很多共同之处，如： ①形成网络决定细胞的形状； ②加固细胞成分； ③纤维收缩（反平行纤丝滑行）如肌肉收缩； ④杆体收缩（平行纤丝滑行）,如纤毛和鞭毛活动；
⑤导向转运的轨道，如神经细胞中沿微管转运物质或颗粒；
⑥沿纤丝传导信息。
三、相关蛋白的功能
相关蛋白通过以下方式控制纤丝聚合：
细胞骨架的主要功能
（来自 G. Karp 2002）
第一节
概论
一、细胞骨架的概念 二、纤丝系统的功能 三、相关蛋白的功能
一、细胞骨架的概念
当细胞膜被非离子型表面活性剂 破坏时，大部分胞质流失，这一部 分称胞液（cytosol）。
细胞骨架（cytoskeleton）：细胞流失胞液后的不
溶残余部分,仍保持细胞外形,具有决定细胞形态作用的 纤维网络。 细胞骨架相关蛋白：在肌动蛋白微丝、中间丝、微 管纤丝纯化时被共同纯化的蛋白质，称为相关蛋白 （associated proteins）。
四、中间丝的功能
了解甚少，主要功能：加强细胞韧性、抗张力破坏。
使细胞器固定于细胞质，如角蛋白K14剔除小鼠线粒
体成簇聚集。 缺少IF的成纤维细胞，细胞核形态失常。
第三节
肌动蛋白微丝系统
主要成分是肌动蛋白，肌动蛋白是含量最多的细胞 骨架蛋白；物种间氨基酸高度保守，单体聚合成微丝
后结构也几乎不变。
但是不同单体产生的微丝在稳定性和与其他蛋白 质（如肌球蛋白）相互作用方面有细微的差别。
（二）控制聚合的蛋白质
这类蛋白质能够通过加帽（ capping ）、单 体 结 合 （ monomer-sequestering ） 和 解 聚 (depolymerization ) 来控制肌动蛋白的聚合， 有以下几类：
1 .加帽蛋白（capping protein）
可选择性阻断F-肌动蛋白微丝的一端.如倒刺端加帽蛋白会造
二、肌动蛋白微丝的聚合
肌动蛋白多聚体形成肌动蛋白丝, 也称纤维状肌动 蛋白(F-actin)。肌动蛋白纤维由两条线性排列的肌动 蛋白链形成螺旋，状如双线捻成的绳子。
微丝纤维的负染电镜照片
微丝纤维结构模型
肌动蛋白微丝的聚合过程
肌动蛋白纤维装配过程: 成核、生长、动态平衡三 个连续的过程。
肌动蛋白单体有极性, 装配呈头尾相接, 故微丝(MF)有正极与负极。 体外实验：MF正极与负极都能生长，正极生长快，负极慢； 去装配时，负极比正极快。 由于G-actin在正极端装配，负极去装配。 在体内, 有些微丝是永久性的结构, 有些微丝是暂时性的结构。
脊椎动物细胞中有三种类型的核纤层蛋白 (A,B,C),
A 和 C:是不同的剪接体； B:由另一基因编码 , 经翻译后 修饰 ,在 C端添加疏水的异丙基 , 以帮助核纤层蛋白 B插
入到核膜的内脂层。
核纤层蛋白的功能： 1.保持核的形态：是核被膜的支架。 用高盐溶液、非离子去污剂和核酸酶去除核物质，剩 余的核纤层仍能维持核的轮廓。使胞质骨架和核骨架形 成网络结构。 2.参与染色质和核的组装：核纤层在细胞分裂时呈周期 性变化. 间期核中：为染色质提供核 周边锚定位点。 前期结束时：核纤肽磷酸化， 核膜解体。 分裂末期：核纤肽去磷酸化、 重新组装，介导核膜重建。
纹 肌 的 Z- 盘 ） 和 细 胞 膜 的 致 密 体 斑 块 （ dense plaques）。 在横纹肌中，结蛋白靠近两个细胞 的细胞膜连接 ，也存在于Z-盘。
心肌结蛋白染色
3. 胶质原纤维酸性蛋白（GFAP）
胶质细胞专一的中间丝，具有支持神经 细胞的作用。GFAP可作为免疫标记。
皮肤过度松弛症(遗传缺陷)
封住正端, F-肌动蛋白加长的速率非常慢，表明正端是生长端。
2 .F-肌动蛋白切割蛋白
钙结合蛋白，但无EF手结构，故不属钙调蛋白类。
常见有胶溶蛋白（ gelsolin ），该蛋白既具有倒刺 端加帽蛋白活性，又具有钙激活的微丝切割活性。
存在于细胞中 ，也可分泌入血 （有一段分泌前导
肽）。血中胶溶蛋白具有清除死亡细胞释放入血的 F肌动蛋白功能。
IF的蛋白质分子量和等电点不同，分成几类：
细胞角蛋白（cytokeratin） 结蛋白（desmin） 波形蛋白（vimentin） 神经丝蛋白（neurofilament protein）
胶质原纤维酸性蛋白（glial fibrillary
acidic protein,GFAP）
核纤层蛋白（lamin）等。
4.外周蛋白（peripherin）
胶原纤维不能正确地装配
存在于外周神经系统和某些中枢神经系统的神经细 胞。它可与Ⅳ型IF多肽聚集，但在性质上更类似于结
蛋白和波形蛋白。
（三）神经丝蛋白
神经细胞的中间丝称为神经丝（ neurofilaments,
NFs），由神经丝蛋白组成。
神经丝蛋白 : 异多聚体，三种亚基： NF- 轻链（ NF-
L）、NF-中间链（NF-M）和NF-重链（NF-H）。
单一的NF-L可聚合成丝状体，而NF-M和NF-H不能聚
合；分子中多个磷酸化位点，带多个负电荷。
C 末端： 富含谷氨酸；用蛋白酶处理 后，残余的
10nm纤丝与其他类型的中间丝差异很小。
（四）核纤层蛋白
核膜内表面的一层网络状纤维蛋 白质，称核纤层（nuclear lamina）
①与单体结合,防止单体聚合； ②启动聚合过程； ③当聚合达到一定长度后封闭纤丝的尾端（加帽）； ④通过等量蛋白结合促进纤丝延长； ⑤促进解聚，包括切短； ⑥通过酶学作用修饰聚合体的亚单位；
⑦结合在纤丝的周边而加固纤丝；
⑧将纤丝交联成束或网络； ⑨ 有时形成纤丝突起，与其他类型纤丝、膜系统相互作用，通 过结构间的张力，形成交联桥，产生运动。
故在细胞核和细胞膜之间形成联接。 波形蛋白有蛋白激酶C和蛋白激酶A磷化位点，通过
磷酸化与去磷酸化，可改变不溶
的中间丝网络。
波形蛋白/胆碱乙酰基转移酶
2. 结蛋白
结蛋白（ desmin）是肌细胞的主要 IF蛋白，在平滑肌
中含量特别丰富。
在平滑肌细胞中，结蛋白中间丝形成一个相互连接
的网络，连接胞质的致密体（dense bodies ，相当于横
中间丝的结构
中间丝结构装配和排列尚有争议。
IF单体
二聚体
双极性四聚体
（中间丝中为平行四聚体）
原丝
（双股结构）
中间丝
(八条原纤维)
二、中间丝的蛋白质及其分类
据氨基酸序列、基因结构、组装特性及组织特异性表达模式 Ⅰ型（酸性）角蛋白； Ⅱ型（中性和碱性）角蛋白； Ⅲ型，如波形蛋白、结蛋白、胶质纤维酸性蛋白及外周蛋白；
有些细胞IF很多，如上皮细胞(皮肤抗磨擦和 脱水)，有的细胞完全没有。
IF蛋白的分子特征
分子中有一个中间结构域，其中93%氨基酸可形成α
螺旋，也称杆状结构域（rod domain），N端有Mr15kD
头部，C端为Mr5-10kD尾部。 杆状结构域具有7氨基酸重复序列，它们形成卷曲螺 旋（coiled coil），杆状结构域长度比较恒定（约310 个氨基酸残基） 。 两端为非螺旋区，尾部耐受胰凝乳蛋白酶的水解， 头部有许多β折叠结构，可被胰凝乳蛋白酶水解。
成微丝缩短，而尖端加帽蛋白会造成微丝的延长。
这种作用使细胞骨架重排，对那些高运动性细胞特别重要。 尖端加帽蛋白:β辅肌动蛋白（β-actinin）,Mr类似肌动蛋白。
倒刺端加帽蛋白:简称HAI，Mr约20kD，可能是Mr为150kD-200kD
蛋白质的水解产物。
肌动蛋白丝两端生长
用加帽蛋白封住负端, 微丝继续快速加长, 假如用加帽蛋白
微管、微丝和中间丝蛋白免疫荧光图片
大鼠肾细胞系（PtK-1）；绿色荧光（蛋白质）：红色荧光（细胞核DNA）
广义的细胞骨架还包括 核骨架（nucleoskeleton）、核纤层（nuclear lamina）细胞外基质（extracellular matrix） 三者形成贯穿于细胞核、细胞质、细胞外的一体化 网络结构。
Ⅳ型，包括神经丝蛋白和α-介连蛋白；
Ⅴ型，包括核纤层蛋白A及其剪切体核纤层蛋白C，核纤层蛋白B1 和B2； Ⅵ型，包括巢蛋白、微管卷曲蛋白和desmuslin。 植物、真核微生物、非脊椎动物细胞也有IF，结构基本相 似，了解还不多。
（一）角蛋白（IF多肽Ⅰ型和Ⅱ型的异多聚体）
角蛋白家族是IF蛋白中存在最多的一类。 据硫含量的多少（即二硫键）将角蛋白分为硬角蛋白和软角 蛋白，占上皮细胞胞质蛋白的 80% 。角蛋白种类很多，皮肤细胞 至少30种。 角蛋白分子通常形成异多聚体，即由一个Ⅰ型（酸性的）二 聚体和一个Ⅱ型（中性/碱性）二聚体组成异四聚体。 角蛋白有形成束的特性。最易观察到的是硬角蛋白，分布在 毛发、甲、角和蹄等。这些组织的形成是由于整个细胞的固化， 而不是简单的将硬角蛋白分泌到表面。
能与G-肌动蛋白单体形成1:1复合物，阻止肌动蛋白
一、肌动蛋白单体
肌动蛋白是微丝的结构蛋白 ,由单体和多聚体两种形式
存在，单体也称球状肌动蛋白(G-actin), Mr:43kD，由两
个结构域组成，结构域之间为短的柔性连接肽（ ATP 结合
部位）。
单体可与其他分子作用,包括:肌球蛋白（myosin，）、 原 肌 球 蛋 白 (tropomyosin) 、 肌 动 蛋 白 抑 制 蛋 白 （profilin）和肌动蛋白蚕食蛋白（depactin）等。
（一）钙结合蛋白
许多肌动蛋白相关蛋白（ AAP ）与肌动蛋白结合受
Ca2+控制,分子中有专一的Ca2+结合部位。
如小白蛋白（ parvalvumin ） , 是一种钙结合蛋白 , 分子中具有 EF手结构,在钙浓度为10-6mol/L时能与钙结 合(胞内外Ca2+浓度相差1万倍左右),许多钙结合蛋白都 有类似结构。
第一节 概论
第二节 中间丝蛋白质
第三节 肌动蛋白微丝系统
第四节 微管系统蛋白质
细胞骨架蛋白：细胞质中由蛋白丝组成的非膜相 结构系统的蛋白质称为细胞骨架蛋白. 细胞骨架系统：微丝、微管和中间丝组成。
三个系统分别由许多性质不同的蛋白质所构
成，但它们的三维结构、装配和解聚、以及功能 却有明显的共同之处。
肌动蛋白丝的分支
肌动蛋白可聚合成长纤维,同时形成分支结构。
原子力显微镜(atomic force microscope , AFM)图
在生长、发育的信号调控中 具有重要的调控作用.
三、肌动蛋白相关蛋白
肌 动 蛋 白 + 肌 动 蛋 白 相 关 蛋 白 （ actinassociated proteins, AAP）性质发生改变. 已分离到许多 AAP ，多数细胞含有 10 多种 APP， AAP与肌动蛋白的互作是竞争性的。
肠绒毛蛋白（villin）：具Ca2+依赖性切割活性； 片段化蛋白（fragmin）：参与肌动蛋白的切割调节； 肌割蛋白（severin）：具加帽和切割活性； 胶溶蛋白及相关切割蛋白也有肌动蛋白聚合的成核作
用。当将其加入 G- 肌动蛋白溶液时， G- 肌动蛋白的聚合
反应加强。
3．肌动蛋白单体结合蛋白
第二节 中 间 丝
一、中间丝的结构 二、组成中间丝的蛋白质及其分类
三、中间丝相关蛋白
四、中间丝的功能
一、中间丝的结构
各种中间丝（ IF）结构非常相似，直径 10nm, 处于微
管和微丝之间，故名中间丝（或10nm纤丝）。
几种中间纤维的模式图
巢蛋白 (Nestin,一种中间丝 蛋白，绿)
Fra Baidu bibliotek
中间丝
神经胶质纤维酸性蛋白 （GFAP,红）
（二）同多聚体Ⅲ型IF
在各种非表皮细胞内形成中间丝，其氨基酸 同源性很高。包括以下几种： 1.波形蛋白 2.结蛋白
3.胶质原纤维酸性蛋白（GFAP）
4.外周蛋白（peripherin）
1. 波形蛋白（vimentin）
间质细胞（如成纤维细胞）的主要结构蛋白，C端
尾部特异地结合于细胞核外膜，N端头部结合细胞膜，
构成细胞骨架的主要蛋白质：
肌动蛋白（肌动蛋白相关蛋白）
微管蛋白（微管相关蛋白）
中丝间蛋白（各种中间丝相关蛋白） 本章主要介绍它们的分子特征，功能， 纤丝的形成与解聚的调控。
细胞骨架的功能：
维持细胞一定的形状； 参与动物细胞的运动（如巨噬细胞、白细胞通过 阿米巴样的作用在组织中迁移与骨架的聚合 和解聚相关。细胞分裂、收缩、细胞的纤毛 活动都与细胞骨架有关。) 细胞内部成分的转运（如神经轴突的生长，达 500cm或更长。细胞分裂时，染色质向细胞的 转移）
二、纤丝系统的功能
纤丝的功能有很多共同之处，如： ①形成网络决定细胞的形状； ②加固细胞成分； ③纤维收缩（反平行纤丝滑行）如肌肉收缩； ④杆体收缩（平行纤丝滑行）,如纤毛和鞭毛活动；
⑤导向转运的轨道，如神经细胞中沿微管转运物质或颗粒；
⑥沿纤丝传导信息。
三、相关蛋白的功能
相关蛋白通过以下方式控制纤丝聚合：
细胞骨架的主要功能
（来自 G. Karp 2002）
第一节
概论
一、细胞骨架的概念 二、纤丝系统的功能 三、相关蛋白的功能
一、细胞骨架的概念
当细胞膜被非离子型表面活性剂 破坏时，大部分胞质流失，这一部 分称胞液（cytosol）。
细胞骨架（cytoskeleton）：细胞流失胞液后的不
溶残余部分,仍保持细胞外形,具有决定细胞形态作用的 纤维网络。 细胞骨架相关蛋白：在肌动蛋白微丝、中间丝、微 管纤丝纯化时被共同纯化的蛋白质，称为相关蛋白 （associated proteins）。
四、中间丝的功能
了解甚少，主要功能：加强细胞韧性、抗张力破坏。
使细胞器固定于细胞质，如角蛋白K14剔除小鼠线粒
体成簇聚集。 缺少IF的成纤维细胞，细胞核形态失常。
第三节
肌动蛋白微丝系统
主要成分是肌动蛋白，肌动蛋白是含量最多的细胞 骨架蛋白；物种间氨基酸高度保守，单体聚合成微丝
后结构也几乎不变。
但是不同单体产生的微丝在稳定性和与其他蛋白 质（如肌球蛋白）相互作用方面有细微的差别。
（二）控制聚合的蛋白质
这类蛋白质能够通过加帽（ capping ）、单 体 结 合 （ monomer-sequestering ） 和 解 聚 (depolymerization ) 来控制肌动蛋白的聚合， 有以下几类：
1 .加帽蛋白（capping protein）
可选择性阻断F-肌动蛋白微丝的一端.如倒刺端加帽蛋白会造
二、肌动蛋白微丝的聚合
肌动蛋白多聚体形成肌动蛋白丝, 也称纤维状肌动 蛋白(F-actin)。肌动蛋白纤维由两条线性排列的肌动 蛋白链形成螺旋，状如双线捻成的绳子。
微丝纤维的负染电镜照片
微丝纤维结构模型
肌动蛋白微丝的聚合过程
肌动蛋白纤维装配过程: 成核、生长、动态平衡三 个连续的过程。
肌动蛋白单体有极性, 装配呈头尾相接, 故微丝(MF)有正极与负极。 体外实验：MF正极与负极都能生长，正极生长快，负极慢； 去装配时，负极比正极快。 由于G-actin在正极端装配，负极去装配。 在体内, 有些微丝是永久性的结构, 有些微丝是暂时性的结构。
脊椎动物细胞中有三种类型的核纤层蛋白 (A,B,C),
A 和 C:是不同的剪接体； B:由另一基因编码 , 经翻译后 修饰 ,在 C端添加疏水的异丙基 , 以帮助核纤层蛋白 B插
入到核膜的内脂层。
核纤层蛋白的功能： 1.保持核的形态：是核被膜的支架。 用高盐溶液、非离子去污剂和核酸酶去除核物质，剩 余的核纤层仍能维持核的轮廓。使胞质骨架和核骨架形 成网络结构。 2.参与染色质和核的组装：核纤层在细胞分裂时呈周期 性变化. 间期核中：为染色质提供核 周边锚定位点。 前期结束时：核纤肽磷酸化， 核膜解体。 分裂末期：核纤肽去磷酸化、 重新组装，介导核膜重建。
纹 肌 的 Z- 盘 ） 和 细 胞 膜 的 致 密 体 斑 块 （ dense plaques）。 在横纹肌中，结蛋白靠近两个细胞 的细胞膜连接 ，也存在于Z-盘。
心肌结蛋白染色
3. 胶质原纤维酸性蛋白（GFAP）
胶质细胞专一的中间丝，具有支持神经 细胞的作用。GFAP可作为免疫标记。
皮肤过度松弛症(遗传缺陷)
封住正端, F-肌动蛋白加长的速率非常慢，表明正端是生长端。
2 .F-肌动蛋白切割蛋白
钙结合蛋白，但无EF手结构，故不属钙调蛋白类。
常见有胶溶蛋白（ gelsolin ），该蛋白既具有倒刺 端加帽蛋白活性，又具有钙激活的微丝切割活性。
存在于细胞中 ，也可分泌入血 （有一段分泌前导
肽）。血中胶溶蛋白具有清除死亡细胞释放入血的 F肌动蛋白功能。
IF的蛋白质分子量和等电点不同，分成几类：
细胞角蛋白（cytokeratin） 结蛋白（desmin） 波形蛋白（vimentin） 神经丝蛋白（neurofilament protein）
胶质原纤维酸性蛋白（glial fibrillary
acidic protein,GFAP）
核纤层蛋白（lamin）等。
4.外周蛋白（peripherin）
胶原纤维不能正确地装配
存在于外周神经系统和某些中枢神经系统的神经细 胞。它可与Ⅳ型IF多肽聚集，但在性质上更类似于结
蛋白和波形蛋白。
（三）神经丝蛋白
神经细胞的中间丝称为神经丝（ neurofilaments,
NFs），由神经丝蛋白组成。
神经丝蛋白 : 异多聚体，三种亚基： NF- 轻链（ NF-
L）、NF-中间链（NF-M）和NF-重链（NF-H）。
单一的NF-L可聚合成丝状体，而NF-M和NF-H不能聚
合；分子中多个磷酸化位点，带多个负电荷。
C 末端： 富含谷氨酸；用蛋白酶处理 后，残余的
10nm纤丝与其他类型的中间丝差异很小。
（四）核纤层蛋白
核膜内表面的一层网络状纤维蛋 白质，称核纤层（nuclear lamina）
①与单体结合,防止单体聚合； ②启动聚合过程； ③当聚合达到一定长度后封闭纤丝的尾端（加帽）； ④通过等量蛋白结合促进纤丝延长； ⑤促进解聚，包括切短； ⑥通过酶学作用修饰聚合体的亚单位；
⑦结合在纤丝的周边而加固纤丝；
⑧将纤丝交联成束或网络； ⑨ 有时形成纤丝突起，与其他类型纤丝、膜系统相互作用，通 过结构间的张力，形成交联桥，产生运动。
故在细胞核和细胞膜之间形成联接。 波形蛋白有蛋白激酶C和蛋白激酶A磷化位点，通过
磷酸化与去磷酸化，可改变不溶
的中间丝网络。
波形蛋白/胆碱乙酰基转移酶
2. 结蛋白
结蛋白（ desmin）是肌细胞的主要 IF蛋白，在平滑肌
中含量特别丰富。
在平滑肌细胞中，结蛋白中间丝形成一个相互连接
的网络，连接胞质的致密体（dense bodies ，相当于横
中间丝的结构
中间丝结构装配和排列尚有争议。
IF单体
二聚体
双极性四聚体
（中间丝中为平行四聚体）
原丝
（双股结构）
中间丝
(八条原纤维)
二、中间丝的蛋白质及其分类
据氨基酸序列、基因结构、组装特性及组织特异性表达模式 Ⅰ型（酸性）角蛋白； Ⅱ型（中性和碱性）角蛋白； Ⅲ型，如波形蛋白、结蛋白、胶质纤维酸性蛋白及外周蛋白；
有些细胞IF很多，如上皮细胞(皮肤抗磨擦和 脱水)，有的细胞完全没有。
IF蛋白的分子特征
分子中有一个中间结构域，其中93%氨基酸可形成α
螺旋，也称杆状结构域（rod domain），N端有Mr15kD
头部，C端为Mr5-10kD尾部。 杆状结构域具有7氨基酸重复序列，它们形成卷曲螺 旋（coiled coil），杆状结构域长度比较恒定（约310 个氨基酸残基） 。 两端为非螺旋区，尾部耐受胰凝乳蛋白酶的水解， 头部有许多β折叠结构，可被胰凝乳蛋白酶水解。
成微丝缩短，而尖端加帽蛋白会造成微丝的延长。
这种作用使细胞骨架重排，对那些高运动性细胞特别重要。 尖端加帽蛋白:β辅肌动蛋白（β-actinin）,Mr类似肌动蛋白。
倒刺端加帽蛋白:简称HAI，Mr约20kD，可能是Mr为150kD-200kD
蛋白质的水解产物。
肌动蛋白丝两端生长
用加帽蛋白封住负端, 微丝继续快速加长, 假如用加帽蛋白
微管、微丝和中间丝蛋白免疫荧光图片
大鼠肾细胞系（PtK-1）；绿色荧光（蛋白质）：红色荧光（细胞核DNA）
广义的细胞骨架还包括 核骨架（nucleoskeleton）、核纤层（nuclear lamina）细胞外基质（extracellular matrix） 三者形成贯穿于细胞核、细胞质、细胞外的一体化 网络结构。
Ⅳ型，包括神经丝蛋白和α-介连蛋白；
Ⅴ型，包括核纤层蛋白A及其剪切体核纤层蛋白C，核纤层蛋白B1 和B2； Ⅵ型，包括巢蛋白、微管卷曲蛋白和desmuslin。 植物、真核微生物、非脊椎动物细胞也有IF，结构基本相 似，了解还不多。
（一）角蛋白（IF多肽Ⅰ型和Ⅱ型的异多聚体）
角蛋白家族是IF蛋白中存在最多的一类。 据硫含量的多少（即二硫键）将角蛋白分为硬角蛋白和软角 蛋白，占上皮细胞胞质蛋白的 80% 。角蛋白种类很多，皮肤细胞 至少30种。 角蛋白分子通常形成异多聚体，即由一个Ⅰ型（酸性的）二 聚体和一个Ⅱ型（中性/碱性）二聚体组成异四聚体。 角蛋白有形成束的特性。最易观察到的是硬角蛋白，分布在 毛发、甲、角和蹄等。这些组织的形成是由于整个细胞的固化， 而不是简单的将硬角蛋白分泌到表面。
能与G-肌动蛋白单体形成1:1复合物，阻止肌动蛋白
一、肌动蛋白单体
肌动蛋白是微丝的结构蛋白 ,由单体和多聚体两种形式
存在，单体也称球状肌动蛋白(G-actin), Mr:43kD，由两
个结构域组成，结构域之间为短的柔性连接肽（ ATP 结合
部位）。
单体可与其他分子作用,包括:肌球蛋白（myosin，）、 原 肌 球 蛋 白 (tropomyosin) 、 肌 动 蛋 白 抑 制 蛋 白 （profilin）和肌动蛋白蚕食蛋白（depactin）等。
（一）钙结合蛋白
许多肌动蛋白相关蛋白（ AAP ）与肌动蛋白结合受
Ca2+控制,分子中有专一的Ca2+结合部位。
如小白蛋白（ parvalvumin ） , 是一种钙结合蛋白 , 分子中具有 EF手结构,在钙浓度为10-6mol/L时能与钙结 合(胞内外Ca2+浓度相差1万倍左右),许多钙结合蛋白都 有类似结构。