生物化学 王镜岩 第三章 氨基酸课件
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但它是一个极性基团，能与其它基团形成
氢键，具有重要的生理意义，常出现在
大多数酶的活性中心。
★ Thr 中的-OH是仲醇，具有亲水性。
★ Ser和Thr的-OH往往与糖链相连，通过O-
糖苷键形成糖蛋白。
★Cys的R中含巯基-SH,具有两个重要性质：
（1）在较高pH值条件，巯基离解。 （2）两个Cys的巯基氧化生成二硫键，生 成胱氨酸。Cys—s—s—Cys
氨基酸在水溶液中既能起质子供体的作用
COO H3N
+ -
C H R
-H pK1 ' +H
+
+
COO R
-
H2N C H +
H+
又能起质子受体的作用，因此是两性电解质。
COO H3N
+ -
C H R
+
H+
-H pK2 ' +H
+
+
COOH H3N
+
C H R
Gly的两性解离和酸碱滴定曲线
终点：100% Gly+, 净电荷：+1 第一拐点：50%Gly +, 50%Gly± 平均净电荷 +0.5 pH=pK1+lg[Gly±]/[Gly+]=pK1=2.34 第二拐点：100%Gly± 净电荷为0 , 第三拐点：50%Gly±，50%Gly- 净电荷：-0.5
（一）.基本20种氨基酸按照 R基的化学结构分类
1.脂肪族氨基酸
（1）.中性氨基酸：含一氨基一羧基
Gly Ala Val Leu Ile Ser、Thr
Cys、Met
含有羟基和硫的氨基酸
含羟基：Ser、Thr
含硫：Cys、Met
含羟基的氨基酸：Ser、Thr
★ Ser的-OH（PKa=15),在生理条件下不解离,
。
(3).杂环族氨基酸： Pro（His)
Pro的α-亚氨基是环的一部分， 因此具有特殊的刚性结构，一般
出现在两段α-螺旋之间的转角处，
Pro残基所在的位置必然发生骨架
方向的变化.
（二）按照R基的极性性质(疏水性程度)分为：
1.非极性氨基酸
在维持蛋白质的三维结构中起着重要 作用（蛋白质的疏水核心）
构体。
B. 除胱氨酸和酪氨酸外，其余AA都能
溶于水。
三. 氨基酸的分类
AA and classification
基本氨基酸:编码的蛋白质氨基酸 20种
修饰（稀有）氨基酸：多肽合成后由基 本aa经酶促修饰而来。 存在于生物体内但不
蛋白质AA Pr-AA
非蛋白质AA Non-Pr AA
组成蛋白质 (约150种)。
蛋白质含量测定
280nm
２、核磁共振波谱
二.氨基酸的酸碱性质（P130）
1.氨基酸的兼性离子形式
1>三种现象：
（1）晶体熔点高
（2）不溶于非极性溶剂
（3）介电常数高
2>原因：
（1）α-羧基的 pK1=2.0，
当pH>3.5，-COO-存在。 α-氨基的 pK2=9.4， 当pH<8.0时，α-NH+3存在。3.5<pH<8.0 时，带有相反电荷，氨基酸在水溶液中 是以两性离子离子形式存在。
它往往存在于许多酶的活性中心。
*非极性AA一般形成蛋白质的疏水核心，
带电荷的AA和极性AA位于表面。
酶的活性中心：His、Ser、Cys
（三）.根据人体能否自身合成 必需氨基酸（定义）：
成年人：Thr、 Val、 Leu、Ile、
Phe 、Trp、Lys、 Met
半必须氨基酸：婴儿期Arg和His
第二章 氨基酸
Chapter2 Amino acid
教学目标：
掌握氨基酸的结构特点与理化性质。
1.从氨基酸的结构特点上理解氨基酸的分 类和生物学特性。 2.掌握氨基酸的理化性质，重点掌握两性 解离与等电点的含义、氨基酸参加的 化学反应，特别是侧链的反应。了解 氨基酸的光谱学特征。
第一节 氨基酸
（Amino acid,AA)
胱氨酸
共价键
★二硫键在蛋白质的结构中具有重要意义。
Cys还常出现在酶的活性中心。
★Met的R基中含有甲硫基（-S-CH3），硫原
子有亲核性，易发生极化，因此,在生物 合成中是一种重要的甲基供体。
（2）酸性氨基酸及其酰胺: Asp、Glu、Gln、Asn
酸性氨基酸及其酰胺: Asp、Glu、Gln、Asn
COO H3N
+ -
C R
H
（2）氨基酸晶体以离子晶格组 成，维持晶格中质点的作用
力是强的静电吸引力。
（3）水溶液中以兼性离子形式存
在，是强极性分子，自然介
电常数高。
2.氨基酸的两性解离和酸碱滴定曲线
HA Ka A - + H+
Ka=[H+][A-]/[HA] pH=pKa +Lg([A-]／[HA] ） = pKa + lg（[碱]/[酸]） （1）pH > pKa 时，[碱]>[酸] 平衡右移 pH = pKa 时，[碱]=[酸] 平衡 pH < pKa 时， [酸]>[碱] 平衡左移 （2）pKa 就是HA50%解离[碱] = [酸]时溶液的 pH值，Ka 就是此时溶液的[H+]。 （3）当[碱] = [酸]时溶液的pH值等于pKa
式和结构式，但原子在空间的分布排 列不同。 ★ 构象(conformation)：在化学结构 和构型同的分子中，其原子由于单键
的内旋转而在空间形成的不同的构象
体可以相互转化。
★ Thr和Ile有四种光学异构体分别是D-、L-、D别-、L- 别-氨基酸。
COOH H2N H C C CH3
L-苏氨酸 (L-threonine)
—蛋白质的构件分子
Protein Architecture
P123
一
蛋白质的水解
回流煮沸20h。 缺点：Trp破坏，Asn、Gln脱酰胺基，
酸水解: 6mol/L HCL，4mol/L H2SO4
羟基氨基酸(Ser Thr)部分破坏。
优点：不消旋
碱水解：5mol/LNaOH共煮10-20小时 缺点: 消旋
优点：色氨酸稳定
酶水解：水解位点特异，得到多肽片段和AA的
混合物，用于一级结构分析。
二. 氨基酸的结构 (Structure of Pr-AA) 1. 20种氨基酸的结构通式:
COOH H 2N C R
α
H
不变部分 可变部分
COOH H 2N C R
非解离形式 解离形式
α
H
2.结构特点
(1)除脯氨酸（亚氨基酸）外，这些天然 氨基酸在结构上 的共同特点为： 与 羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基， 因而称为α-氨基酸. COOH 什么是α-氨基酸？
（2）D-型氨基酸
（3）β-、γ-、δ-氨基酸
第二节.氨基酸的重要理化性质
一. 一般物理性质
溶解性：在水中的溶解度差别很 大，溶解于稀酸或稀碱，
不溶解于有机溶剂。
熔点： 一般在200℃以上。 味感： 其味随不同氨基酸有所 不同。
（一） AA的光学活性和立体化学
1、氨基酸的构型
★构型(configuration) ：具有相同的分子
（2）等电点的计算 中性氨基酸：以Gly为例
COOH H3N
+ H K1
COO H3N
K2
+ H
COO H2N CH2
-
+
CH2 Gly
+
+
CH2 Gly
+ -
Gly
-
K 1= K 2=
[Gly±] [H+] [Gly+] [Gly- ] [H+] [H+]2=K1K2 pH=（pK1+pK2）/2 pI=（pK1+pK2）/2 pIGly =（2.34+9.60）/2=5.97
pH=pK2+lg[Gly ]/[Gly±]=pK2=9.6
终点：100% Gly- , 净电荷：-1
在pH2.34和pH9.60处，Gly具有缓冲能力。
3.氨基酸的等电点
(1)氨基酸的等电点:
当溶液浓度为某一pH值时，氨基酸分 子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等， 即净电荷为0。在电场中的氨基酸既不向 正极也不向负极移动，此时溶液的pH值 即为氨基酸的等电点，简称pI。 等电点时，氨基酸处于两性离子状态。 在某一试验条件下，等电点是氨基酸的 特征常数。
★外消旋物：D-型和L-型的等摩尔混合物
★内消旋物：分子内消旋
胱氨酸有三种立体异构体：
L-胱氨酸
D-胱氨酸
内消旋胱氨酸
（二）氨基酸的光谱性质
1、紫外吸收光谱
可见光区：无吸收 远紫外和红外区：都吸收
近紫外区（200—400nm）：Tyr/Trp/Phe 原因：-C=C-C=C-C=C-C=C-
★酪氨酸的max＝ 275nm， ε275=1.4×103 ★苯丙氨酸的max ＝257nm， 257=2.0×102 ★色氨酸的max＝ 280nm， 280=5.6×103
[Gly±]
pI时， [Gly+ ] = [Gly ]
[Gly±] [H+] [Gly±] K2 = K1 [H+]
对多氨基和多羧基氨基酸的解离
解离原则：
先解离a-COOH,随后其他-COOH; 然后解离a-NH3+ ，随后其他a-NH3+
pI等于两性离子两侧的pK值得算术平均 值。
酸性氨基酸，以Asp为例：
H 2N
----C-C-C-C-COOH γβα ----C-C-C-C(NH2)-COOH ----C-C-C(NH2)-C-COOH ----C-C(NH2)-C-C-COOH α-氨基酸 β-氨基酸 γ-氨基酸
C R
α
H
(2)除甘氨酸外,其它所有氨基酸分子中的 α-碳原子都为不对称碳原子,所以： A.除甘氨酸外都具有旋光性.除甘氨酸 外，都具有D-型 和L-型两种立体异
（3）.含碱性基团: His 、Lys 、Arg
Lys侧链氨基的pKa为10.53，生理条件下，Lys
侧链带有一个正电荷（NH3+）.
Arg是碱性最强的氨基酸，侧链上的胍基是已 知碱性最强的有机碱，pKa值为12.48，生 理条件下完全质子化。 His含咪唑环，它是20种氨基酸中侧链pK值最 接近生理pH值的一种，在接近中性pH时， 可离解平衡。它是在生理pH条件下唯一具
P143
★旋光性：除甘氨酸外，α-氨基酸都 具有旋光性，能使偏振光平面向左或 向右旋转，左旋者通常用（-）表示， 右旋者用（+）表示。
★光学异构体：α-氨基酸中α-碳原子 是一个不对称碳原子，在空间的排列 方式有两种方式：D型和L型。
★光学异构体的化学性质和物理性质
都是一样。并且，构型与旋光方向
没有直接对应关系。
COOH H HO C C CH3
D-苏氨酸 (D-threonine)
COOH H2 N HO C C CH3
L-别-苏氨酸 (L-allo-threonine)
COOH H H C C CH3 NH 2 OH
H OH
NH 2 H
H H
D-别-苏氨酸 (D-allo-threonine
2、氨基酸的旋光性
碱性氨基酸，以Lys为例：
谷氨酸（A）和赖氨酸（B）滴定曲线和等电点计算
A
pK3 pH pK3 pH pK2 pK1 pK1 pK2
pI
pI
加入的OH-mL数
加入的OH-mL数
一氨基二羧基AA的等电 点计算：
二氨基一羧基AA的等电 点计算：
pK´1+pK´2 pI= 2
pK´2+pK´3 pI= 2
非极性氨基酸
2. 极性氨基酸:
这类氨基酸的侧链都能与水形 成氢键，因此很容易溶于水。
（1）不带电荷的极性氨基酸
（2）.带负电荷的AA(酸性AA)
（3）.带正电何的AA(碱性AA)
* 胶原蛋白中的Lys侧链氧化时能形成
很强的分子间(内)交联。
*
Arg的胍基碱性很强，与NaOH相当。
* His是一个弱碱，是天然的缓冲剂，
非必需氨基酸：其余
（二）非编码的蛋白质氨基酸:
______修饰氨基酸 蛋白质合成后，由基本氨基酸修饰而来。
（1）4-羟脯氨酸
（2）5-羟赖氨酸
（3）6-N-甲基赖氨酸
（4）г-羧基谷氨酸 （5）Tyr的衍生物
（四）
非蛋白质氨基酸:
150多种，不组成蛋白质,但有生理功能. （1）L-型α –氨基酸的衍生物
有缓冲能力的氨基酸。
(2).芳香族氨基酸：Phe、Tyr 、Trp
苯丙氨酸
酪氨酸
色氨酸
这三种氨基酸在紫外区280nm处有特殊吸
收峰,蛋白质的紫外吸收主要来自这三种
氨基酸,在280nm处,三种氨基酸的紫外吸
收值 Trp＞Tyr＞Phe Phe疏水性最强。 Tyr的-OH磷酸化是一个十分普遍的调控
机制，Tyr在较高pH值时，酚羟基离解。
★氨基酸的旋光性（符号和大小）取 决于它的R基的性质，并与溶液的 PH值有关。P144 图3-16
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
★比旋光度 ：单位浓度和单位长度下
的旋光度。是旋光物质的特征物理常数。
P3表3-4蛋白质中L型氨基酸的比旋光度
★ 消旋作用 ：旋光性物质在化学反应 中，只要其不对称碳原子经过对称状态 的中间阶段，即发生消旋作用，并转变 为D-型和L-型的等当量混合物，称消旋 物。
中性氨基酸：pK1 ， 为α—羧基的解离常数， pK2，为α—氨基的解离常数。
氢键，具有重要的生理意义，常出现在
大多数酶的活性中心。
★ Thr 中的-OH是仲醇，具有亲水性。
★ Ser和Thr的-OH往往与糖链相连，通过O-
糖苷键形成糖蛋白。
★Cys的R中含巯基-SH,具有两个重要性质：
（1）在较高pH值条件，巯基离解。 （2）两个Cys的巯基氧化生成二硫键，生 成胱氨酸。Cys—s—s—Cys
氨基酸在水溶液中既能起质子供体的作用
COO H3N
+ -
C H R
-H pK1 ' +H
+
+
COO R
-
H2N C H +
H+
又能起质子受体的作用，因此是两性电解质。
COO H3N
+ -
C H R
+
H+
-H pK2 ' +H
+
+
COOH H3N
+
C H R
Gly的两性解离和酸碱滴定曲线
终点：100% Gly+, 净电荷：+1 第一拐点：50%Gly +, 50%Gly± 平均净电荷 +0.5 pH=pK1+lg[Gly±]/[Gly+]=pK1=2.34 第二拐点：100%Gly± 净电荷为0 , 第三拐点：50%Gly±，50%Gly- 净电荷：-0.5
（一）.基本20种氨基酸按照 R基的化学结构分类
1.脂肪族氨基酸
（1）.中性氨基酸：含一氨基一羧基
Gly Ala Val Leu Ile Ser、Thr
Cys、Met
含有羟基和硫的氨基酸
含羟基：Ser、Thr
含硫：Cys、Met
含羟基的氨基酸：Ser、Thr
★ Ser的-OH（PKa=15),在生理条件下不解离,
。
(3).杂环族氨基酸： Pro（His)
Pro的α-亚氨基是环的一部分， 因此具有特殊的刚性结构，一般
出现在两段α-螺旋之间的转角处，
Pro残基所在的位置必然发生骨架
方向的变化.
（二）按照R基的极性性质(疏水性程度)分为：
1.非极性氨基酸
在维持蛋白质的三维结构中起着重要 作用（蛋白质的疏水核心）
构体。
B. 除胱氨酸和酪氨酸外，其余AA都能
溶于水。
三. 氨基酸的分类
AA and classification
基本氨基酸:编码的蛋白质氨基酸 20种
修饰（稀有）氨基酸：多肽合成后由基 本aa经酶促修饰而来。 存在于生物体内但不
蛋白质AA Pr-AA
非蛋白质AA Non-Pr AA
组成蛋白质 (约150种)。
蛋白质含量测定
280nm
２、核磁共振波谱
二.氨基酸的酸碱性质（P130）
1.氨基酸的兼性离子形式
1>三种现象：
（1）晶体熔点高
（2）不溶于非极性溶剂
（3）介电常数高
2>原因：
（1）α-羧基的 pK1=2.0，
当pH>3.5，-COO-存在。 α-氨基的 pK2=9.4， 当pH<8.0时，α-NH+3存在。3.5<pH<8.0 时，带有相反电荷，氨基酸在水溶液中 是以两性离子离子形式存在。
它往往存在于许多酶的活性中心。
*非极性AA一般形成蛋白质的疏水核心，
带电荷的AA和极性AA位于表面。
酶的活性中心：His、Ser、Cys
（三）.根据人体能否自身合成 必需氨基酸（定义）：
成年人：Thr、 Val、 Leu、Ile、
Phe 、Trp、Lys、 Met
半必须氨基酸：婴儿期Arg和His
第二章 氨基酸
Chapter2 Amino acid
教学目标：
掌握氨基酸的结构特点与理化性质。
1.从氨基酸的结构特点上理解氨基酸的分 类和生物学特性。 2.掌握氨基酸的理化性质，重点掌握两性 解离与等电点的含义、氨基酸参加的 化学反应，特别是侧链的反应。了解 氨基酸的光谱学特征。
第一节 氨基酸
（Amino acid,AA)
胱氨酸
共价键
★二硫键在蛋白质的结构中具有重要意义。
Cys还常出现在酶的活性中心。
★Met的R基中含有甲硫基（-S-CH3），硫原
子有亲核性，易发生极化，因此,在生物 合成中是一种重要的甲基供体。
（2）酸性氨基酸及其酰胺: Asp、Glu、Gln、Asn
酸性氨基酸及其酰胺: Asp、Glu、Gln、Asn
COO H3N
+ -
C R
H
（2）氨基酸晶体以离子晶格组 成，维持晶格中质点的作用
力是强的静电吸引力。
（3）水溶液中以兼性离子形式存
在，是强极性分子，自然介
电常数高。
2.氨基酸的两性解离和酸碱滴定曲线
HA Ka A - + H+
Ka=[H+][A-]/[HA] pH=pKa +Lg([A-]／[HA] ） = pKa + lg（[碱]/[酸]） （1）pH > pKa 时，[碱]>[酸] 平衡右移 pH = pKa 时，[碱]=[酸] 平衡 pH < pKa 时， [酸]>[碱] 平衡左移 （2）pKa 就是HA50%解离[碱] = [酸]时溶液的 pH值，Ka 就是此时溶液的[H+]。 （3）当[碱] = [酸]时溶液的pH值等于pKa
式和结构式，但原子在空间的分布排 列不同。 ★ 构象(conformation)：在化学结构 和构型同的分子中，其原子由于单键
的内旋转而在空间形成的不同的构象
体可以相互转化。
★ Thr和Ile有四种光学异构体分别是D-、L-、D别-、L- 别-氨基酸。
COOH H2N H C C CH3
L-苏氨酸 (L-threonine)
—蛋白质的构件分子
Protein Architecture
P123
一
蛋白质的水解
回流煮沸20h。 缺点：Trp破坏，Asn、Gln脱酰胺基，
酸水解: 6mol/L HCL，4mol/L H2SO4
羟基氨基酸(Ser Thr)部分破坏。
优点：不消旋
碱水解：5mol/LNaOH共煮10-20小时 缺点: 消旋
优点：色氨酸稳定
酶水解：水解位点特异，得到多肽片段和AA的
混合物，用于一级结构分析。
二. 氨基酸的结构 (Structure of Pr-AA) 1. 20种氨基酸的结构通式:
COOH H 2N C R
α
H
不变部分 可变部分
COOH H 2N C R
非解离形式 解离形式
α
H
2.结构特点
(1)除脯氨酸（亚氨基酸）外，这些天然 氨基酸在结构上 的共同特点为： 与 羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基， 因而称为α-氨基酸. COOH 什么是α-氨基酸？
（2）D-型氨基酸
（3）β-、γ-、δ-氨基酸
第二节.氨基酸的重要理化性质
一. 一般物理性质
溶解性：在水中的溶解度差别很 大，溶解于稀酸或稀碱，
不溶解于有机溶剂。
熔点： 一般在200℃以上。 味感： 其味随不同氨基酸有所 不同。
（一） AA的光学活性和立体化学
1、氨基酸的构型
★构型(configuration) ：具有相同的分子
（2）等电点的计算 中性氨基酸：以Gly为例
COOH H3N
+ H K1
COO H3N
K2
+ H
COO H2N CH2
-
+
CH2 Gly
+
+
CH2 Gly
+ -
Gly
-
K 1= K 2=
[Gly±] [H+] [Gly+] [Gly- ] [H+] [H+]2=K1K2 pH=（pK1+pK2）/2 pI=（pK1+pK2）/2 pIGly =（2.34+9.60）/2=5.97
pH=pK2+lg[Gly ]/[Gly±]=pK2=9.6
终点：100% Gly- , 净电荷：-1
在pH2.34和pH9.60处，Gly具有缓冲能力。
3.氨基酸的等电点
(1)氨基酸的等电点:
当溶液浓度为某一pH值时，氨基酸分 子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等， 即净电荷为0。在电场中的氨基酸既不向 正极也不向负极移动，此时溶液的pH值 即为氨基酸的等电点，简称pI。 等电点时，氨基酸处于两性离子状态。 在某一试验条件下，等电点是氨基酸的 特征常数。
★外消旋物：D-型和L-型的等摩尔混合物
★内消旋物：分子内消旋
胱氨酸有三种立体异构体：
L-胱氨酸
D-胱氨酸
内消旋胱氨酸
（二）氨基酸的光谱性质
1、紫外吸收光谱
可见光区：无吸收 远紫外和红外区：都吸收
近紫外区（200—400nm）：Tyr/Trp/Phe 原因：-C=C-C=C-C=C-C=C-
★酪氨酸的max＝ 275nm， ε275=1.4×103 ★苯丙氨酸的max ＝257nm， 257=2.0×102 ★色氨酸的max＝ 280nm， 280=5.6×103
[Gly±]
pI时， [Gly+ ] = [Gly ]
[Gly±] [H+] [Gly±] K2 = K1 [H+]
对多氨基和多羧基氨基酸的解离
解离原则：
先解离a-COOH,随后其他-COOH; 然后解离a-NH3+ ，随后其他a-NH3+
pI等于两性离子两侧的pK值得算术平均 值。
酸性氨基酸，以Asp为例：
H 2N
----C-C-C-C-COOH γβα ----C-C-C-C(NH2)-COOH ----C-C-C(NH2)-C-COOH ----C-C(NH2)-C-C-COOH α-氨基酸 β-氨基酸 γ-氨基酸
C R
α
H
(2)除甘氨酸外,其它所有氨基酸分子中的 α-碳原子都为不对称碳原子,所以： A.除甘氨酸外都具有旋光性.除甘氨酸 外，都具有D-型 和L-型两种立体异
（3）.含碱性基团: His 、Lys 、Arg
Lys侧链氨基的pKa为10.53，生理条件下，Lys
侧链带有一个正电荷（NH3+）.
Arg是碱性最强的氨基酸，侧链上的胍基是已 知碱性最强的有机碱，pKa值为12.48，生 理条件下完全质子化。 His含咪唑环，它是20种氨基酸中侧链pK值最 接近生理pH值的一种，在接近中性pH时， 可离解平衡。它是在生理pH条件下唯一具
P143
★旋光性：除甘氨酸外，α-氨基酸都 具有旋光性，能使偏振光平面向左或 向右旋转，左旋者通常用（-）表示， 右旋者用（+）表示。
★光学异构体：α-氨基酸中α-碳原子 是一个不对称碳原子，在空间的排列 方式有两种方式：D型和L型。
★光学异构体的化学性质和物理性质
都是一样。并且，构型与旋光方向
没有直接对应关系。
COOH H HO C C CH3
D-苏氨酸 (D-threonine)
COOH H2 N HO C C CH3
L-别-苏氨酸 (L-allo-threonine)
COOH H H C C CH3 NH 2 OH
H OH
NH 2 H
H H
D-别-苏氨酸 (D-allo-threonine
2、氨基酸的旋光性
碱性氨基酸，以Lys为例：
谷氨酸（A）和赖氨酸（B）滴定曲线和等电点计算
A
pK3 pH pK3 pH pK2 pK1 pK1 pK2
pI
pI
加入的OH-mL数
加入的OH-mL数
一氨基二羧基AA的等电 点计算：
二氨基一羧基AA的等电 点计算：
pK´1+pK´2 pI= 2
pK´2+pK´3 pI= 2
非极性氨基酸
2. 极性氨基酸:
这类氨基酸的侧链都能与水形 成氢键，因此很容易溶于水。
（1）不带电荷的极性氨基酸
（2）.带负电荷的AA(酸性AA)
（3）.带正电何的AA(碱性AA)
* 胶原蛋白中的Lys侧链氧化时能形成
很强的分子间(内)交联。
*
Arg的胍基碱性很强，与NaOH相当。
* His是一个弱碱，是天然的缓冲剂，
非必需氨基酸：其余
（二）非编码的蛋白质氨基酸:
______修饰氨基酸 蛋白质合成后，由基本氨基酸修饰而来。
（1）4-羟脯氨酸
（2）5-羟赖氨酸
（3）6-N-甲基赖氨酸
（4）г-羧基谷氨酸 （5）Tyr的衍生物
（四）
非蛋白质氨基酸:
150多种，不组成蛋白质,但有生理功能. （1）L-型α –氨基酸的衍生物
有缓冲能力的氨基酸。
(2).芳香族氨基酸：Phe、Tyr 、Trp
苯丙氨酸
酪氨酸
色氨酸
这三种氨基酸在紫外区280nm处有特殊吸
收峰,蛋白质的紫外吸收主要来自这三种
氨基酸,在280nm处,三种氨基酸的紫外吸
收值 Trp＞Tyr＞Phe Phe疏水性最强。 Tyr的-OH磷酸化是一个十分普遍的调控
机制，Tyr在较高pH值时，酚羟基离解。
★氨基酸的旋光性（符号和大小）取 决于它的R基的性质，并与溶液的 PH值有关。P144 图3-16
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
★比旋光度 ：单位浓度和单位长度下
的旋光度。是旋光物质的特征物理常数。
P3表3-4蛋白质中L型氨基酸的比旋光度
★ 消旋作用 ：旋光性物质在化学反应 中，只要其不对称碳原子经过对称状态 的中间阶段，即发生消旋作用，并转变 为D-型和L-型的等当量混合物，称消旋 物。
中性氨基酸：pK1 ， 为α—羧基的解离常数， pK2，为α—氨基的解离常数。