酶命名与分类
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例如，脂肪酶催化的脂的水解反 应：
R C O O C H 2 C H 3H 2 O R C O O HC H 3 C H 2 O H
4.裂合酶：催化从底物上移去某 些基团而形成双键的非水解性反应及 其逆反应的酶。
主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨 酶等。
例如， 延胡索酸水合酶催化的 反应。
H O O C C H = C H C O O H H 2 OH O O C C H 2 C H C O O H
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酶分子
结合部位 活性中心
催化部位 必需基团
维持活性中心的必需基团
其它部分（非必需基团）
调控部位
酶分子中存在着一些可以 与其他分子发生某种程度 的结合的部位，从而引起 酶分子空间构象的变化， 对酶起激活或抑制作用
胰（为T二yr 24）8 酶活性中心的形成 凝 乳 蛋 白酶的为为为AG底羧蛋空rl物ug 2174间白05 结多构肽，链使经相过关盘的绕A折A叠形形成成微特区S定e。r 酶肽 的酶 活活 性性
2、Ribozyme的化学本质是RNA
在已鉴定过的数千种酶中，绝大多数 酶的化学本质是蛋白质。但在1982年， 美国科学家T.Cech发现原生动物四膜 虫的26SrRNA前体具有自我拼接的催 化活性。T.Cech将这种RNA命名为 “Ribozyme”。
核酶（ Ribozyme ）：指对RNA具有 催化活性的RNA 。
本 课 件 由 西 华 大 学 生 物 工 程 学 院 车 振 明 制 作
2.诱导契合学说 该学说认为酶表面并没有一种与
底物互补的固定形状，而只是由于底 物的诱导才形成了互补形状。
酶专一性的“诱导契合学说”
三、与酶的高效性有关的因素
1.邻近及定向效应 在酶促反应中，底物分子结合到
酶的活性中心，一方面底物在酶活性 中心的有效浓度大大增加，有利于提 高反应速度；
（四）酶原 1.酶原：某些酶在细胞内合成或初分 泌时没有催化活性，这种无活性状态 的酶前身物称为酶原。 2.酶原激活：酶原变成酶的过程（切 去几个AA的肽段）。
实质：酶活性中心的形成或暴露过程。
返回
本 课 件 由 西 华 大 学 生 物 工 程 学 院 车 振 明 制 作
第四节 酶的作用机制
一.酶催化作用的本质：降低反应活化能。
反应物(或底物)性质、键的类型。
二、酶的命名
1.习惯命名法 ➢底物名称 脲酶、淀粉酶、蛋白酶 ➢反应性质 脱氢酶、加氧酶、转氨酶 ➢两者结合 琥珀酸脱氢酶、谷丙转氨酶 ➢酶的来源 胃蛋白酶、木瓜蛋白酶 2.国际系统命名法 底物1：底物2 反应类型 如：琥珀酸：FAD氧化还原酶
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第三节 酶的组成与结构 一、酶的组成
第二节 酶的分类和命名 一、酶的分类
国际E学委员会制定的“国际系统 分类法”将酶促反应分为六大类:
1.氧化还原酶: 催化氧化还原反应的酶。
C H 3 C H C O O H N A D + C H 3 C C O O H N A D HH +
O H
O
乳酸脱氢酶催化乳酸的脱氢反应
本 课 件 由 西 华 大 学 生 物 工 程 学 院 车 振 明 制 作
2.转移酶：催化基团转移反应， 即将一个底物分子的基团或原子转移 到另一个底物的分子上。
例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转 移反应：
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3.水解酶：催化催化底物的加水 分解反应。
主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸 酶及脂酶等。
另一方面，由于活性中心的立体 结构和相关基团的诱导和定向作用， 使底物分子中参与反应的基团相互接 近，分子间反应类似分子内反应，活 化能降低。
2.“张力”和“形变” 底物与酶结合诱导酶的分子构象
变化，变化的酶分子又使底物分子的 敏感键产生“张力”甚至“形变” ， 从而促使酶－底物中间产物进入过渡 态。
按化学成分酶分为：单纯酶和结合酶 1.单纯酶：只由蛋白质组成，如脲酶、 淀粉酶、蛋白酶。 2.结合酶：除蛋白质外，还有对热稳 定的非蛋白小分子物质，称辅因子。
辅因子：辅酶、辅基、金属离子 辅酶： 与酶蛋白结合疏松， 用透析法可以除去 辅基： 与酶蛋白结合紧密， 不能用透析法除去 小分子有机化合物
往往是由维生素参与形成的小分子有机物。
二、酶的作用特点 （一）与无机催化剂相比，有如下共 同点：
❖反应前后都不发生数量和质量变化； ❖能加快反应速度,但不改变反应的平 衡点； ❖从热力学上看,只能催化热力学上允 许进行的反应；
❖都能降低反应所需的活化能。
活化能：
在一定温 度下， 1mol底物 全部进入 活化状态
S
能 量 水 平
E+S
第六章 酶
第一节 第二节 第三节 第四节 第五节 第七节
概述 酶的命名与分类 酶分子的组成与结构 酶催化作用的机制 酶促反应动力学 酶工程简介
本 课 件 由 西 华 大 学 生 物 工 程 学 院 车 振 明 制 作
第一节 概述
一、酶是生物催化剂 （一）酶的定义 1胞物23细..概.生产催胞酶胞念物生化外虽内：催的剂酶是才酶化，。与由能（剂以胞细起蛋E蛋内白胞作nz质白酶产用y类m质生,有e为）克 白的些隆 质主：,但酶酶 工要是并被、 程成生遗新非分分物传酶必泌修的活须到饰生细在细酶蛋 生胞物外催才化发剂生作用。(天这然类酶、酶生称物“工胞程酶外) 酶”。大部核分酸酶类在细胞内起催化作用 （称Bi为oca“talys胞t）内酶”。
模拟生物催化剂
……
（二）酶的化学本质
1.酶是蛋白质 ❖19酶26具年有Su蛋mn白er质第的一特次性从如刀：豆两种性子解中离提、 胶取体了性脲质酶、结加晶热，使证酶明变其性具、有颜蛋色白反质应性 等质；。30年代，Northrop又分离出结晶 ❖的酶胃可蛋以白被酶蛋、白胰酶蛋水白解酶而及丧胰失凝活乳性蛋；白 ❖酶许，多证酶明的酶氨的基化酸学顺本序质已是被蛋测白定质；。 ❖1969年人工合成了牛胰核糖核酸酶。
要求外，对其立体异构也有一定的要求
类别：旋光异构专一性和几何异构专一 性
绝对专一性：有些酶只作用于一 种底物，催百度文库一个反应， 而不作用于 任何其它物质。
如：相过对氧专化一氢性酶：底这物类：酶过对氧结化构氢相近 的一类琥底珀物酸都脱有氢作酶用底。物包：括琥键珀专酸一性 和基团专一性。 基键团专专一一性性：：只化要学求键作用于一定的化学 键，而对键两键端一的端基的团基无团严格的要求。
组3酶.分酸氨子碱酸中催的可化咪作为：唑酸基硷：催化的功能基团
（1）一p般K值都约是为广6义.7的-7酸.1，－在碱接催近化中方性式。
能
S
量
水
平
E+S
E1
ES
E2
G
P+ E
反应过程
本 课 件 由 西 华 大 学 生 物 工 程 学 院 车 振 明 制 作
（二）中间产物学说——酶降低活化 能的原因
E S kk 11 E S k2 P E
酶（E）与底物（S）结合生成不稳定的
许中间多物实（验E事S）实，证再明分了解成E－产S物复（合P物）的并释存 在放出。酶E－，S使复反合应物沿形一成个的低活速化率能与的酶途和径底进 物行，的降性低质反有应关所。需活化能，所以能加快反
金属离子：与酶蛋白结合，有的紧，有的松
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二、酶的结构
（一）酶的结构与蛋白质的结构相同， 是具有一定空间结构的蛋白质。
（二）根据酶蛋白的结构特点，酶可 分为：
123..单 寡 多聚酶体酶 复： 合: 由 体只两：有个由一或几条两个多个酶肽以有链上 组,分的 织子亚 的量基 聚 在组集1成 在3,,一亚00起基0-,之功35间能,0由上00非相之共互间价配，键合一相，般连第是，一水亚个解酶 酶基的,可产如物以蛋是白第相酶二同、个的羧酶,也肽的可酶底以。物是，不如同丙的酮，酸 分脱氢子酶量、在脂35肪,0酸00合-几成百酶万。，如丙酮酸 激酶、乳酸脱氢酶。
a -葡萄糖苷酶 a-糖苷键 糖苷键的一端是葡萄糖
底物：麦芽糖、蔗糖 返回
旋光异构专一性：当底物具有旋 光异构体时一酶只能作用于其中的一 种。
如：L-AA氧化酶只能催化L-AA氧化， 而对D-AA无作用。
顺反异构专一性：对具有顺式和 反消化式道异内构几的底物具严格的选择性。
种蛋白酶的 专一性
返回
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E1
ES
E2
所需的自
G
由能，单
位J/mol。
P+ E
反应过程
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（二）酶的作用特点
➢极高的催化效率 ➢❖高度的专一性 ➢易失活（蛋白质变性） ➢活性可调控（激活、抑制） ➢常需辅助因子（辅酶、辅基等）
继续
1.极高的催化效率
反应速度与不加催化剂相比可提 高108～1020，与加普通催化剂相比可 提高107～1013.
三、酶的活性中心
（一）与催化作用相关的结构特点
酶的活性中心：指酶分子中直接和底 物结合，并和酶催化作用直接有关的 部位。 必需基团与调控部位：参与构成酶的 活性中心和维持酶的特定构象所必需 的基团，包括活性中心基团及维持活 性中心的基团。
活性中心
与底物结合，决 定酶的专一性
结合部位
催化部位
底物的敏感键在此处断裂而形成新键， 决定酶的高效性
如：Gln合成酶, 丙酮酸羧化酶。
A + B + ATP AB + ADP + Pi
如酶：的1关大编于类号编1：亚号类第中四国的个际亚则酶亚没学类委有员表什会示么标受特志体殊的规类定， E类型11只EEEC..CCC：、：11111表．．...111表类类示． ． ．12表表团底示、；111...示示，物321反亚77氧氧受不应类为为为化 化体同乳苹性、乙还还是。酸果质亚醇原原N例A酸：，亚酶酶D如：N+：前类A，，，：DNN+A面、作作N氧ADAD+用用D所顺+化氧氧P于于+化还述序化，==还原的号还CCHH原酶六原OOHH酶。酶大基基。。 亚1E.C类16．.第1：．3三表团表氧1.个示，1示化1氧受为反、表化体L示应脱-还是酪作性氢原细氨用质；酶胞酸在：，色：-C如t作素RHNO用第AH，-基于一连团=接类C上H酶中O，H(的基A受MP) 亚体亚NAD类+ 团：，，第表受4示个体作数是用字分表键子示的氧底类。物型不或同受。体； 顺清序楚当地号酶表：明的表了编示这号底个仅物酶有。的前特三性个：数反字应时性，质就、已
O H
5.异构酶：催化同分异构体的相 互转变，即底物分子内基团或原子的 重排过程的酶。
例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的 反应。
CH2OH O OH
OH
OH OH
6-磷酸葡萄糖
CH2OH
CH2OH
O OH
OH
OH
6-磷酸果糖
6.合成酶：又称为连接酶，能够催 化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成 反应。这类反应必须与ATP分解反应 相互偶联。
应速度。
二、酶专一性的作用机理（理论） 1.锁钥学说
认为底物分子或底物分子的一部分象 钥匙那样，专一地楔入到酶的活性中心部 位这，种也学就说是不说能底解物释分酶子活进性行中化心学的反结应构的部 位与与底酶物分和子产活物性结中构心都具吻有合紧的密现互象补，的也关系。
不能解释酶专一性中的所有现象。
酶专一性的“锁钥学说”
中中
心 心 His
Asp
示意图 活性中心重要基团: His57 , Asp102 , Ser195
（三）酶活性中心的结构特征 1.活性中心是酶分子表面的一个凹穴， 一定的大小和特殊的构象，在与底物 接触时表现一定的柔性。
X-Y
2.构成胰活凝性乳中蛋心白的酶大的多活数性A中A心残基为疏 水性的，使此小区形成一个非极性的 微环境，有利于与底物作用。在活性 中3心.在内活仅性有中少心数，极底性物A以A残弱基键以与其酶功结能 基合团（直有接利与于底产物物作形用成。）。 活性中心的AA在一级结构上相距X很-Y远， 甚至不在一条肽链上，但在三级结构 上比较靠近。
NH2 C＝O＋H2O NH2
脲酶 Fe粉
CO2+2NH3
脲酶的催化效率比Fe粉高1015倍。
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2.高度的专一性
一（1种）酶结只构能专作一性用于某一类或某种特定 的物概质念：，酶这对种所性催质化称的为分酶子的化学专结一构性的。特
殊要求和选择。 类别：绝对专一性和相对专一性
（2） 立体异构专一性 概念：酶除了对底物分子的化学结构有
R C O O C H 2 C H 3H 2 O R C O O HC H 3 C H 2 O H
4.裂合酶：催化从底物上移去某 些基团而形成双键的非水解性反应及 其逆反应的酶。
主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨 酶等。
例如， 延胡索酸水合酶催化的 反应。
H O O C C H = C H C O O H H 2 OH O O C C H 2 C H C O O H
返回
酶分子
结合部位 活性中心
催化部位 必需基团
维持活性中心的必需基团
其它部分（非必需基团）
调控部位
酶分子中存在着一些可以 与其他分子发生某种程度 的结合的部位，从而引起 酶分子空间构象的变化， 对酶起激活或抑制作用
胰（为T二yr 24）8 酶活性中心的形成 凝 乳 蛋 白酶的为为为AG底羧蛋空rl物ug 2174间白05 结多构肽，链使经相过关盘的绕A折A叠形形成成微特区S定e。r 酶肽 的酶 活活 性性
2、Ribozyme的化学本质是RNA
在已鉴定过的数千种酶中，绝大多数 酶的化学本质是蛋白质。但在1982年， 美国科学家T.Cech发现原生动物四膜 虫的26SrRNA前体具有自我拼接的催 化活性。T.Cech将这种RNA命名为 “Ribozyme”。
核酶（ Ribozyme ）：指对RNA具有 催化活性的RNA 。
本 课 件 由 西 华 大 学 生 物 工 程 学 院 车 振 明 制 作
2.诱导契合学说 该学说认为酶表面并没有一种与
底物互补的固定形状，而只是由于底 物的诱导才形成了互补形状。
酶专一性的“诱导契合学说”
三、与酶的高效性有关的因素
1.邻近及定向效应 在酶促反应中，底物分子结合到
酶的活性中心，一方面底物在酶活性 中心的有效浓度大大增加，有利于提 高反应速度；
（四）酶原 1.酶原：某些酶在细胞内合成或初分 泌时没有催化活性，这种无活性状态 的酶前身物称为酶原。 2.酶原激活：酶原变成酶的过程（切 去几个AA的肽段）。
实质：酶活性中心的形成或暴露过程。
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第四节 酶的作用机制
一.酶催化作用的本质：降低反应活化能。
反应物(或底物)性质、键的类型。
二、酶的命名
1.习惯命名法 ➢底物名称 脲酶、淀粉酶、蛋白酶 ➢反应性质 脱氢酶、加氧酶、转氨酶 ➢两者结合 琥珀酸脱氢酶、谷丙转氨酶 ➢酶的来源 胃蛋白酶、木瓜蛋白酶 2.国际系统命名法 底物1：底物2 反应类型 如：琥珀酸：FAD氧化还原酶
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第三节 酶的组成与结构 一、酶的组成
第二节 酶的分类和命名 一、酶的分类
国际E学委员会制定的“国际系统 分类法”将酶促反应分为六大类:
1.氧化还原酶: 催化氧化还原反应的酶。
C H 3 C H C O O H N A D + C H 3 C C O O H N A D HH +
O H
O
乳酸脱氢酶催化乳酸的脱氢反应
本 课 件 由 西 华 大 学 生 物 工 程 学 院 车 振 明 制 作
2.转移酶：催化基团转移反应， 即将一个底物分子的基团或原子转移 到另一个底物的分子上。
例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转 移反应：
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3.水解酶：催化催化底物的加水 分解反应。
主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸 酶及脂酶等。
另一方面，由于活性中心的立体 结构和相关基团的诱导和定向作用， 使底物分子中参与反应的基团相互接 近，分子间反应类似分子内反应，活 化能降低。
2.“张力”和“形变” 底物与酶结合诱导酶的分子构象
变化，变化的酶分子又使底物分子的 敏感键产生“张力”甚至“形变” ， 从而促使酶－底物中间产物进入过渡 态。
按化学成分酶分为：单纯酶和结合酶 1.单纯酶：只由蛋白质组成，如脲酶、 淀粉酶、蛋白酶。 2.结合酶：除蛋白质外，还有对热稳 定的非蛋白小分子物质，称辅因子。
辅因子：辅酶、辅基、金属离子 辅酶： 与酶蛋白结合疏松， 用透析法可以除去 辅基： 与酶蛋白结合紧密， 不能用透析法除去 小分子有机化合物
往往是由维生素参与形成的小分子有机物。
二、酶的作用特点 （一）与无机催化剂相比，有如下共 同点：
❖反应前后都不发生数量和质量变化； ❖能加快反应速度,但不改变反应的平 衡点； ❖从热力学上看,只能催化热力学上允 许进行的反应；
❖都能降低反应所需的活化能。
活化能：
在一定温 度下， 1mol底物 全部进入 活化状态
S
能 量 水 平
E+S
第六章 酶
第一节 第二节 第三节 第四节 第五节 第七节
概述 酶的命名与分类 酶分子的组成与结构 酶催化作用的机制 酶促反应动力学 酶工程简介
本 课 件 由 西 华 大 学 生 物 工 程 学 院 车 振 明 制 作
第一节 概述
一、酶是生物催化剂 （一）酶的定义 1胞物23细..概.生产催胞酶胞念物生化外虽内：催的剂酶是才酶化，。与由能（剂以胞细起蛋E蛋内白胞作nz质白酶产用y类m质生,有e为）克 白的些隆 质主：,但酶酶 工要是并被、 程成生遗新非分分物传酶必泌修的活须到饰生细在细酶蛋 生胞物外催才化发剂生作用。(天这然类酶、酶生称物“工胞程酶外) 酶”。大部核分酸酶类在细胞内起催化作用 （称Bi为oca“talys胞t）内酶”。
模拟生物催化剂
……
（二）酶的化学本质
1.酶是蛋白质 ❖19酶26具年有Su蛋mn白er质第的一特次性从如刀：豆两种性子解中离提、 胶取体了性脲质酶、结加晶热，使证酶明变其性具、有颜蛋色白反质应性 等质；。30年代，Northrop又分离出结晶 ❖的酶胃可蛋以白被酶蛋、白胰酶蛋水白解酶而及丧胰失凝活乳性蛋；白 ❖酶许，多证酶明的酶氨的基化酸学顺本序质已是被蛋测白定质；。 ❖1969年人工合成了牛胰核糖核酸酶。
要求外，对其立体异构也有一定的要求
类别：旋光异构专一性和几何异构专一 性
绝对专一性：有些酶只作用于一 种底物，催百度文库一个反应， 而不作用于 任何其它物质。
如：相过对氧专化一氢性酶：底这物类：酶过对氧结化构氢相近 的一类琥底珀物酸都脱有氢作酶用底。物包：括琥键珀专酸一性 和基团专一性。 基键团专专一一性性：：只化要学求键作用于一定的化学 键，而对键两键端一的端基的团基无团严格的要求。
组3酶.分酸氨子碱酸中催的可化咪作为：唑酸基硷：催化的功能基团
（1）一p般K值都约是为广6义.7的-7酸.1，－在碱接催近化中方性式。
能
S
量
水
平
E+S
E1
ES
E2
G
P+ E
反应过程
本 课 件 由 西 华 大 学 生 物 工 程 学 院 车 振 明 制 作
（二）中间产物学说——酶降低活化 能的原因
E S kk 11 E S k2 P E
酶（E）与底物（S）结合生成不稳定的
许中间多物实（验E事S）实，证再明分了解成E－产S物复（合P物）的并释存 在放出。酶E－，S使复反合应物沿形一成个的低活速化率能与的酶途和径底进 物行，的降性低质反有应关所。需活化能，所以能加快反
金属离子：与酶蛋白结合，有的紧，有的松
本 课 件 由 西 华 大 学 生 物 工 程 学 院 车 振 明 制 作
二、酶的结构
（一）酶的结构与蛋白质的结构相同， 是具有一定空间结构的蛋白质。
（二）根据酶蛋白的结构特点，酶可 分为：
123..单 寡 多聚酶体酶 复： 合: 由 体只两：有个由一或几条两个多个酶肽以有链上 组,分的 织子亚 的量基 聚 在组集1成 在3,,一亚00起基0-,之功35间能,0由上00非相之共互间价配，键合一相，般连第是，一水亚个解酶 酶基的,可产如物以蛋是白第相酶二同、个的羧酶,也肽的可酶底以。物是，不如同丙的酮，酸 分脱氢子酶量、在脂35肪,0酸00合-几成百酶万。，如丙酮酸 激酶、乳酸脱氢酶。
a -葡萄糖苷酶 a-糖苷键 糖苷键的一端是葡萄糖
底物：麦芽糖、蔗糖 返回
旋光异构专一性：当底物具有旋 光异构体时一酶只能作用于其中的一 种。
如：L-AA氧化酶只能催化L-AA氧化， 而对D-AA无作用。
顺反异构专一性：对具有顺式和 反消化式道异内构几的底物具严格的选择性。
种蛋白酶的 专一性
返回
本 课 件 由 西 华 大 学 生 物 工 程 学 院 车 振 明 制 作
E1
ES
E2
所需的自
G
由能，单
位J/mol。
P+ E
反应过程
本 课 件 由 西 华 大 学 生 物 工 程 学 院 车 振 明 制 作
（二）酶的作用特点
➢极高的催化效率 ➢❖高度的专一性 ➢易失活（蛋白质变性） ➢活性可调控（激活、抑制） ➢常需辅助因子（辅酶、辅基等）
继续
1.极高的催化效率
反应速度与不加催化剂相比可提 高108～1020，与加普通催化剂相比可 提高107～1013.
三、酶的活性中心
（一）与催化作用相关的结构特点
酶的活性中心：指酶分子中直接和底 物结合，并和酶催化作用直接有关的 部位。 必需基团与调控部位：参与构成酶的 活性中心和维持酶的特定构象所必需 的基团，包括活性中心基团及维持活 性中心的基团。
活性中心
与底物结合，决 定酶的专一性
结合部位
催化部位
底物的敏感键在此处断裂而形成新键， 决定酶的高效性
如：Gln合成酶, 丙酮酸羧化酶。
A + B + ATP AB + ADP + Pi
如酶：的1关大编于类号编1：亚号类第中四国的个际亚则酶亚没学类委有员表什会示么标受特志体殊的规类定， E类型11只EEEC..CCC：、：11111表．．...111表类类示． ． ．12表表团底示、；111...示示，物321反亚77氧氧受不应类为为为化 化体同乳苹性、乙还还是。酸果质亚醇原原N例A酸：，亚酶酶D如：N+：前类A，，，：DNN+A面、作作N氧ADAD+用用D所顺+化氧氧P于于+化还述序化，==还原的号还CCHH原酶六原OOHH酶。酶大基基。。 亚1E.C类16．.第1：．3三表团表氧1.个示，1示化1氧受为反、表化体L示应脱-还是酪作性氢原细氨用质；酶胞酸在：，色：-C如t作素RHNO用第AH，-基于一连团=接类C上H酶中O，H(的基A受MP) 亚体亚NAD类+ 团：，，第表受4示个体作数是用字分表键子示的氧底类。物型不或同受。体； 顺清序楚当地号酶表：明的表了编示这号底个仅物酶有。的前特三性个：数反字应时性，质就、已
O H
5.异构酶：催化同分异构体的相 互转变，即底物分子内基团或原子的 重排过程的酶。
例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的 反应。
CH2OH O OH
OH
OH OH
6-磷酸葡萄糖
CH2OH
CH2OH
O OH
OH
OH
6-磷酸果糖
6.合成酶：又称为连接酶，能够催 化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成 反应。这类反应必须与ATP分解反应 相互偶联。
应速度。
二、酶专一性的作用机理（理论） 1.锁钥学说
认为底物分子或底物分子的一部分象 钥匙那样，专一地楔入到酶的活性中心部 位这，种也学就说是不说能底解物释分酶子活进性行中化心学的反结应构的部 位与与底酶物分和子产活物性结中构心都具吻有合紧的密现互象补，的也关系。
不能解释酶专一性中的所有现象。
酶专一性的“锁钥学说”
中中
心 心 His
Asp
示意图 活性中心重要基团: His57 , Asp102 , Ser195
（三）酶活性中心的结构特征 1.活性中心是酶分子表面的一个凹穴， 一定的大小和特殊的构象，在与底物 接触时表现一定的柔性。
X-Y
2.构成胰活凝性乳中蛋心白的酶大的多活数性A中A心残基为疏 水性的，使此小区形成一个非极性的 微环境，有利于与底物作用。在活性 中3心.在内活仅性有中少心数，极底性物A以A残弱基键以与其酶功结能 基合团（直有接利与于底产物物作形用成。）。 活性中心的AA在一级结构上相距X很-Y远， 甚至不在一条肽链上，但在三级结构 上比较靠近。
NH2 C＝O＋H2O NH2
脲酶 Fe粉
CO2+2NH3
脲酶的催化效率比Fe粉高1015倍。
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2.高度的专一性
一（1种）酶结只构能专作一性用于某一类或某种特定 的物概质念：，酶这对种所性催质化称的为分酶子的化学专结一构性的。特
殊要求和选择。 类别：绝对专一性和相对专一性
（2） 立体异构专一性 概念：酶除了对底物分子的化学结构有