生物必修一蛋白质--常见蛋白质成分归纳

第2、3节生命活动的主绍承担者──蛋白质遗传信息的携带者──核酸构成细胞的化合物分为无机化合物和有机化合物，无机化合物包括水和无机盐；
有机化合物包括糖类、脂类、蛋白质和核酸。

各种化合物在细胞中的存在形式不同，所具有的功能也都不相同。

1．组成元素C、H、O、N、有的蛋白质还含有S等元素。

2．相对分子量 从几千到100万以上。

高分子有机物。

3．基本单位
(1)种类：组成蛋白质的氨基酸有20种，分为12种非必需aa
（人体细胞可以合成），8种必需aa（人体细胞不能合成的aa）
(2)结构通式：
(3)结构特点：每种氨基酸分子至少含有一个氨基和一个羧基，并且都有一个氨基和一个羧基连接在同一个C原子上（中心C原子）。

4．分子结构
(1)缩合反应：一个氨基酸分子的羧基(-COOH)和另一个氨基酸分子的氨基(-NH2)相连接，同时失去一分子的水。

这种反应叫脱水缩合反应，这种结合方式叫缩合。

蛋白质是由许多氨基酸通过缩合的方式形成的一种高分子有机物。

(2)二肽和多肽：由两个氨基酸分子缩合而成的化合物叫二肽，由多个氨基酸分子缩合而成的化合物叫多肽，多肽呈链状结构叫做肽链。

(3)空间结构：一条或几条肽链通过一定的化学键连接在一起，形成不同的空间结构，就形成了不同的蛋白质分子，因此肽链一般不是蛋白质。

(4)多样性：组成每种蛋白质分子的氨基酸数目、和氨基酸排列顺序不同，每种蛋白质的空间结构的千差万别，造成蛋白质分子结构的多样性。

不同结构的蛋白质有不同的功能，所以，蛋白质结构的多样性决定了其功能的多样性。

蛋白质的合成受DNA的控制，因此，DNA 的多样性决定了蛋白质结构和功能的多样性。

5.白质(或多肽)分子中的有关计算
1．肽键数、脱水数、水解时需要的水分子数的计算
氨基酸形成蛋白质时，一个氨基酸分子的氨基 (—NH2) 与另一个氨基酸分子的羧基(—COOH)相连接，形成一个肽键(—NH—CO—)，同时失去一分子的水。

一个蛋白质分子可以含有一条肽链，也可以含有几条肽链。

当只含有一条肽链时，由于肽键总是存在于相邻的氨基酸分子之间，因此，2个氨基酸分子组成的二肽含有1个肽键，3个氨基酸分子组成的三肽含有2个肽键……，依此类推，m个氨基酸分子组成的m肽含有m－1个肽键，在一条肽链中，肽键数和氨基酸数差值为1，所以若一个蛋白质有n条肽链时，就共差n个1，则肽键数为m-n。

由于在蛋白质的形成过程中，每形成一个肽键的同时就失去一分子的水，因此，蛋白质中含有多少个肽键，形成时就失去多少个分子的水，完全水解时就需加入多少个分子的水。

2．蛋白质分子至少含有的氨基、羧基的计算
下式是一条肽链：
H H H
H2N—C—CO— HN—C—CO…HN—C—COOH
R1 R2 R3
从式中可以看出，在形成多肽的过程中，前一个氨基酸的羧基和后一个氨基酸的氨基脱R
NH
H
C COO
水缩合形成肽键，不再是游离的氨基、羧基了。

因有的氨基酸的R基上有氨基或羧基，有的则没有，故除了氨基酸R基上的氨基、羧基难以确定之外，仅肽链始端的氨基酸残基上有1个游离的氨基，末端的氨基酸残基上有1个游离的羧基。

所以，一条肽链中，至少有1个游离的氨基和1个游离的羧基在开头活着末尾，与氨基酸数无关。

蛋白质分子含有几条肽链就至少含有几个氨基和羧基(除R基中的外)。

3.快速准确计算的关键，具体归纳如下：
①肽键数=失去的水分子数
②若蛋白质是一条链，则有：肽键数（失水数）=氨基酸数-1
③若蛋白质是由多条链组成则有：肽键数（失水数）=氨基酸数-肽链数
④若蛋白质是一个环状结构，则有：肽键数=失水数=氨基酸数
⑤蛋白质相对分子质量=氨基酸相对分子质量总和－失去水的相对分子质量总和（有时也要考虑因其他化学键的形成而导致相对分子质量的减少，如形成二硫键时）。

⑥蛋白质至少含有的氨基和羧基数=肽链数
⑦基因的表达过程中，DNA中的碱基数：RNA中的碱基数：蛋白质中的氨基酸数=6：3：1 4．多肽种类的计算（可略）
以三种氨基酸形成三肽为例进行分析。

若A、B、C三种氨基酸任意排列(允许重复)构成三肽(如下图所示)，在“□→□→□”中，第1个“□”中可以是A，也可以B，也可以是C，有3种可能的排法；第2个“□”中可以是A，也可以是B，也可以是C，也有3种可能的排法；第3个“□”同理，可能有3种排法。

□→□→□
可能排列(种) 3 3 3
故3种氨基酸任意排列形成的三肽的种类有33=27种。

同样道理，20种氨基酸任意排列形成的三肽有203种。

若要求三肽中氨基酸种类彼此不同(如下图所示)，则“□→□→□”中，第1个“□”中可以是A，也可以是B，也可以是C，有3种可能的排法；第2个“□”中由于不能与第1个“□”中的氨基酸相同，所以只有2种可能的排法；第3个“□”只有1种可能的排法。

□→□→□
可能排列(种) 3 2 1
所以3种氨基酸(不允许重复)可以形成的三肽的种类有3×2×1=6种。

6．生理功能
(1)有些是重要结构物质：如肌肉蛋白、红细胞中的血红蛋白、膜中的蛋白质等。

(2)有些有催化作用：具有催化作用的酶绝大多数是蛋白质。

(3)有些有运输作用：血红蛋白运输氧气和二氧化碳，膜中的蛋白质很多是运输物质的载体。

(4)有些有调节作用：胰岛素、生长激素、促激素等。

(5)有些有免疫作用：抗体又称免疫球蛋白(效应B淋巴细胞受抗原刺激后经复杂的免疫反应而产生)。

总之，蛋白质是一切生命活动的体现者和主要承担者。

7．蛋白质的理化性质
(1)两性化合物：蛋白质的基本单位是氨基酸，它的分子结构中含有 -NH2 和-COOH，所以蛋白质具有酸碱两性。

(2)盐析：蛋白质溶液是一种胶体，加入浓的无机盐溶液可以使蛋白质从溶液中沉淀出来，这个过程叫盐析。

盐析作用主要是破坏蛋白质分子表面的水化层，并没有破坏蛋白质
分子的结构，所以当盐析出来的蛋白质重新用水处理时，沉淀重新溶解，蛋白质的性质不变。

即盐析是可逆的。

利用此方法可分离、提取蛋白质。

(3)变性和凝固：蛋白质分子在一定的物理或化学因素的影响下，其分子结构发生改变，从而改变蛋白质的性质，这个变化是蛋白质的变性。

蛋白质变性后，不再溶于水，从溶液中凝结出来，这个过程是蛋白质的凝固。

（4)水解反应：蛋白质在酸、碱和酶的作用下，能发生水解，最后生成氨基酸。

蛋白质的消化过程就是水解过程。

(5)显色反应：有苯环的蛋白质与硝酸作用呈黄色，所有蛋白质与双缩尿试剂作用呈紫色。

8．蛋白质的代谢
蛋白质代谢需要搞清下列问题：
(1)氨基酸的来源
①从肠道吸收而来 ②自身蛋白质分解产生③部分氨基酸通过氨基转换产生
(2)氨基酸的去向
①合成各种组织蛋白以及酶和蛋白质类激素②通过转氨基作用产生新的氨基酸③通过脱氨基作用加以分解
(3)氨基转换作用和脱氨基作用
①氨基转换作用：氨基酸的氨基转移到其他化合物上，形成新的氨基酸。

通过氨基转换作用只能形成非必需氨基酸。

②脱氨基作用：氨基酸中的氨基脱下来，
成为氨的过程。

形成的氨在肝脏内和二氧化碳
结合形成尿素等排出体外。

9、自然界常见的蛋白质成分“一网打尽”
1.大部分酶：酶是活细胞产生的一类具有
生物催化作用的有机物，除少数的酶是RNA外，
绝大多数的酶是蛋白质。

2.部分激素：如胰岛素、生长激素，其成
分为蛋白质。

3.载体：位于细胞膜上，在物质运输过程中起作用，其成分为蛋白质。

4.抗体：指机体受抗原刺激后产生的，并且能与该抗原发生特异性结合的具有免疫功能的球蛋白。

主要分布于血清中，也分布于组织液等细胞外液中。

5.抗毒素：属于抗体，成分为蛋白质。

一般指用外毒素给动物注射后，在其血清中产生的能特异性中和外毒素毒性的成分。

6.凝集素：属于抗体，成分为蛋白质。

指用细菌给动物注射后，在其血清中产生的能使细菌发生特异性凝集的成分。

另外，人体红细胞膜上存在不同的凝集原，血清中则含有相应种类的凝集素。

7.部分抗原：引起机体产生抗体的物质叫抗原，某些抗原成分是蛋白质。

如红细胞携带的凝集原、决定病毒抗原特异性的衣壳，其成分都是蛋白质。

8.神经递质的受体：突触后膜上存在的一些特殊蛋白质，能与一定的递质发生特异性的结合，从而改变突触后膜对离子的通透性，激起突触后膜神经元产生神经冲动或发生抑制。

9.朊病毒：近年来发现的，其成分为蛋白质，可导致疯牛病等。

10.糖被：位于细胞膜的外表面，由蛋白质和多糖组成，有保护、润滑、识别等作用。

11.单细胞蛋白：指通过发酵获得的大量微生物菌体。

可用作饲料、食品添加剂、蛋白食品等。

12.丙种球蛋白：属于被动免疫生物制品。

13.细胞色素C：是动、植物细胞线粒体中普遍存在的一种呼吸色素，由一条大约含有110个氨基酸的多肽链组成。

14.血浆中的纤维蛋白原和凝血酶原：均为蛋白质。

在凝血酶原激活物的作用下，凝血酶原转变成凝血酶，在凝血酶的作用下纤维蛋白原转变成不溶性纤维蛋白，起到止血和凝血作用。

15.血红蛋白：存在于红细胞中的含Fe2+的蛋白质。

其特性是在氧浓度高的地方与氧结
合，在氧浓度低的地方与氧分离。

16.肌红蛋白：存在于肌细胞中，为肌细胞储存氧气的蛋白质。

17.干扰素：由多种细胞产生的具有广泛的抗病毒、抗肿瘤和免疫调节作用的可溶性糖蛋白。

正常情况下组织或血清中不含干扰素，只有在某些特定因素的作用下，才能使细胞产生干扰素。

18.动物细胞间质：主要含有胶原蛋白等成分，在进行动物细胞培养时，用胰蛋白酶处理才能获得单个细胞。

19.含蛋白质成分的实验材料：黄豆研磨液、豆浆、蛋清、蛋白胨、牛肉膏等。