第生物化学酶_PPT幻灯片
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第1节 概述
一、酶的概念 酶是由活细胞合成的、对其特异底物起高效催 化作用的蛋白质。
目前将生物催化剂分为两类
酶 、 核酶（脱氧核酶）
酶(E)所催化的反应称为酶促反应， 反应中被酶作用的物质称为底物(S)， 生成的物质称为产物(P)。 酶所具有的催化能力称为酶活性， 而酶失去催化能力称为酶失活。
E+S→ES→E+P
六、抑制剂
抑制作用的类型 1.不可逆抑制作用
竞争性抑制 2.可逆抑制作用： 非竞争性抑制
反竞争性抑制
1.不可逆抑制作用
* 概念
抑制剂以共价键与酶活性中心的必需基团相结合， 使酶失活。
* 举例 有机磷化合物 使羟基酶失活
解毒物质————解磷定(PAM)
重金属离子及砷化合物 使巯基酶失活
必需基团
活性中心的必需基团
活性中心以外的必需基团
活性中心
结合基团（与底物结合，决定专一性）
催化基团（影响化学键稳定性,决定催化能力）
活性中心以外 的必需基团
结合基团
底物 催化基团 活性中心
三、酶原及酶原激活
➢ 酶原 (zymogen) 有些酶在细胞内合成时或初分泌时是以无活性 酶的前体形式存在，此前体物质称为酶原。
E + S ES E + P
酶与底物结合的诱导契合学说示意图
2．邻近效应与定向排列
①邻近效应与定向排列
指E与S结合形成ES后，使各底物S1S2…Sn之间、 E的催化基团与S之间，结合为同一分子，使E 活中心有效[S]大大提高，从而使反应速度加 快的效应。
由于将分子间反应变为分子内反应，而使[S] 有效浓度增加了，反应速度也加大了。
4.酶促反应的可调节性
酶活性受许多因素(如底物、产物和激素等)的调控，其方式有 多种，有的可提高酶的活性，有的抑制酶的活性，从而使体内各种 化学反应有条不紊、协调地进行。
第2节 酶的分子结构和功能
一、酶的分子组成
单纯酶：仅由蛋白质部分组成； 结合酶(全酶)
蛋白质部分：酶蛋白
小分子有机化合物 辅助因子
二、酶催化作用的特点 1.酶促反应具有极高的催化效率 通常比非催化反应高108～1020倍，比一般催化剂高
107～1013倍。 不需要较高的反应温度。 酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的活化
能(Ea)。酶比一般催化剂能更有效地降低反应的活化 能。
3.酶的高度不稳定性
酶的本质是蛋白质，引起蛋白质变性的理化因素如强酸、强碱、 重金属盐、有机溶剂、高温、紫外线等均能影响酶的活性。
金属离子
结合酶只有在二者共同存在时，酶才有活性。
辅助因子分类
（按其与酶蛋白结合的紧密程度）
辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的 方法除去。
辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超 滤的方法除去。
二、酶的分子结构
酶的活性中心（active site）
pH最适 pH最适
0
2
4
6
8 10 pH
pH对某些酶活性的影响
五、激活剂的影响
激活剂(activator，A) 使酶由无活性变为有活性或由低活性变为高活 性的物质。 必需激活剂——A不存在时，酶无活性。 如：金属离子可与E、ES结合，使酶激活； 非必需激活剂——无A时酶具有低活性，A可 提高酶的催化活性。 如：Cl-是淀粉酶的非必需激活剂。
代谢特征；
心肌梗死酶谱
③其酶谱的改变 有助于对疾病的诊 断；
④可作为遗传标 志，用于遗传分析 研究中。
正常酶谱 肝病酶谱
12 3 4 5
心肌梗死和肝病病人血清LDH酶谱的变化
五、酶的作用机制
1. 诱导契合学说
酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、变形和 相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶-底物结 合的诱导契合，此学说称诱导契合假说。
一、酶浓度
当[S]＞＞[E]，几乎所有的酶均被S饱和→[ES]的情 况下，
则有： v∝[E]
关系式为：
v = K2 [Et]
二、底物浓度
在酶浓度及其它条件不变的情况下，底物 浓度［S］对酶促反应速度V的影响作用呈 矩形双曲线。
三、温度的影响
双重影响：
低温状态下，温度升高，体系 能量增高，酶促速度也升高；
解毒物质 ———— 二巯基丙醇(BAL)
2.可逆性抑制作用
**抑制剂通常以非共价键与E或ES复合物可逆结
合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、 超滤等方法除去。
竞争性抑制 * 类型 非竞争性抑制
反竞争性抑制
（1）竞争性抑制作用
反应模式： E + S
+
I
ki EI +S
ES E + P
➢ 酶原的激活 在一定条件下，由酶原向活性酶转化的过程。
缬天天天天赖异缬甘 缬天天天天赖
组
46 丝
S
183
S
SS
活性中心
缬
异甘组
丝
S
S
SS
酶原激活的生理意义:
1. 抵制机体的自消化作用； 2. 保证酶的定位作用； 3. 保证体内代谢正常进行； 4. 可视为酶的储存形式。在需要时，酶原转变成活性
酶，发挥其催化功能。
四、同工酶 (isoenzyme)
可催化相同化学反应的一组酶称同工酶。 但这些酶蛋白的分子结构、理化性质及其免疫学特性 均不同。
举例： 乳酸脱氢酶同工酶（四亚基酶）的五种类型
(LDH1～ LDH5)
*LDH的生理及临床意义
①在代谢调节过程
中起着重要的作用； 酶
②可解释发育过
活
程中各阶段特有的 性
酶的本质是蛋白质，体系温 度过高，可使酶空间结构发 生变化，导致变性，从而酶 促速度降低。
最适温度——酶促反应达最快 时的环境温度（37℃）
低温可降低酶活性，保护酶 分子结构。
温度℃
四、pH的影响
最适pH
--酶促催化活 酶
性最大时的环境 pH。
定是pI
胃蛋白酶
淀粉酶
胆碱酯酶
pH最适
邻近效应与定向排列
3.多元催化
同一种酶常常兼有酸、碱双重催化作用。这种多功能基团 的协同作用可极大地提高酶的催化效能。
4.表面效应
酶分子内部疏水性氨基酸较丰富，常形成疏水口袋以容纳 并结合底物,防止在底物与酶之间形成水化膜，有利于酶与 底物的密切接触。
第3节 影响酶促反应速度的因素
研究某一因素对酶促反应速度的影响时，要保 证其他因素不变并处于最佳状态，并以酶促反应开 始时的速度即初速度为准。影响酶促反应速度的因 素有酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂和抑制 剂等。
一、酶的概念 酶是由活细胞合成的、对其特异底物起高效催 化作用的蛋白质。
目前将生物催化剂分为两类
酶 、 核酶（脱氧核酶）
酶(E)所催化的反应称为酶促反应， 反应中被酶作用的物质称为底物(S)， 生成的物质称为产物(P)。 酶所具有的催化能力称为酶活性， 而酶失去催化能力称为酶失活。
E+S→ES→E+P
六、抑制剂
抑制作用的类型 1.不可逆抑制作用
竞争性抑制 2.可逆抑制作用： 非竞争性抑制
反竞争性抑制
1.不可逆抑制作用
* 概念
抑制剂以共价键与酶活性中心的必需基团相结合， 使酶失活。
* 举例 有机磷化合物 使羟基酶失活
解毒物质————解磷定(PAM)
重金属离子及砷化合物 使巯基酶失活
必需基团
活性中心的必需基团
活性中心以外的必需基团
活性中心
结合基团（与底物结合，决定专一性）
催化基团（影响化学键稳定性,决定催化能力）
活性中心以外 的必需基团
结合基团
底物 催化基团 活性中心
三、酶原及酶原激活
➢ 酶原 (zymogen) 有些酶在细胞内合成时或初分泌时是以无活性 酶的前体形式存在，此前体物质称为酶原。
E + S ES E + P
酶与底物结合的诱导契合学说示意图
2．邻近效应与定向排列
①邻近效应与定向排列
指E与S结合形成ES后，使各底物S1S2…Sn之间、 E的催化基团与S之间，结合为同一分子，使E 活中心有效[S]大大提高，从而使反应速度加 快的效应。
由于将分子间反应变为分子内反应，而使[S] 有效浓度增加了，反应速度也加大了。
4.酶促反应的可调节性
酶活性受许多因素(如底物、产物和激素等)的调控，其方式有 多种，有的可提高酶的活性，有的抑制酶的活性，从而使体内各种 化学反应有条不紊、协调地进行。
第2节 酶的分子结构和功能
一、酶的分子组成
单纯酶：仅由蛋白质部分组成； 结合酶(全酶)
蛋白质部分：酶蛋白
小分子有机化合物 辅助因子
二、酶催化作用的特点 1.酶促反应具有极高的催化效率 通常比非催化反应高108～1020倍，比一般催化剂高
107～1013倍。 不需要较高的反应温度。 酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的活化
能(Ea)。酶比一般催化剂能更有效地降低反应的活化 能。
3.酶的高度不稳定性
酶的本质是蛋白质，引起蛋白质变性的理化因素如强酸、强碱、 重金属盐、有机溶剂、高温、紫外线等均能影响酶的活性。
金属离子
结合酶只有在二者共同存在时，酶才有活性。
辅助因子分类
（按其与酶蛋白结合的紧密程度）
辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的 方法除去。
辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超 滤的方法除去。
二、酶的分子结构
酶的活性中心（active site）
pH最适 pH最适
0
2
4
6
8 10 pH
pH对某些酶活性的影响
五、激活剂的影响
激活剂(activator，A) 使酶由无活性变为有活性或由低活性变为高活 性的物质。 必需激活剂——A不存在时，酶无活性。 如：金属离子可与E、ES结合，使酶激活； 非必需激活剂——无A时酶具有低活性，A可 提高酶的催化活性。 如：Cl-是淀粉酶的非必需激活剂。
代谢特征；
心肌梗死酶谱
③其酶谱的改变 有助于对疾病的诊 断；
④可作为遗传标 志，用于遗传分析 研究中。
正常酶谱 肝病酶谱
12 3 4 5
心肌梗死和肝病病人血清LDH酶谱的变化
五、酶的作用机制
1. 诱导契合学说
酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、变形和 相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶-底物结 合的诱导契合，此学说称诱导契合假说。
一、酶浓度
当[S]＞＞[E]，几乎所有的酶均被S饱和→[ES]的情 况下，
则有： v∝[E]
关系式为：
v = K2 [Et]
二、底物浓度
在酶浓度及其它条件不变的情况下，底物 浓度［S］对酶促反应速度V的影响作用呈 矩形双曲线。
三、温度的影响
双重影响：
低温状态下，温度升高，体系 能量增高，酶促速度也升高；
解毒物质 ———— 二巯基丙醇(BAL)
2.可逆性抑制作用
**抑制剂通常以非共价键与E或ES复合物可逆结
合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、 超滤等方法除去。
竞争性抑制 * 类型 非竞争性抑制
反竞争性抑制
（1）竞争性抑制作用
反应模式： E + S
+
I
ki EI +S
ES E + P
➢ 酶原的激活 在一定条件下，由酶原向活性酶转化的过程。
缬天天天天赖异缬甘 缬天天天天赖
组
46 丝
S
183
S
SS
活性中心
缬
异甘组
丝
S
S
SS
酶原激活的生理意义:
1. 抵制机体的自消化作用； 2. 保证酶的定位作用； 3. 保证体内代谢正常进行； 4. 可视为酶的储存形式。在需要时，酶原转变成活性
酶，发挥其催化功能。
四、同工酶 (isoenzyme)
可催化相同化学反应的一组酶称同工酶。 但这些酶蛋白的分子结构、理化性质及其免疫学特性 均不同。
举例： 乳酸脱氢酶同工酶（四亚基酶）的五种类型
(LDH1～ LDH5)
*LDH的生理及临床意义
①在代谢调节过程
中起着重要的作用； 酶
②可解释发育过
活
程中各阶段特有的 性
酶的本质是蛋白质，体系温 度过高，可使酶空间结构发 生变化，导致变性，从而酶 促速度降低。
最适温度——酶促反应达最快 时的环境温度（37℃）
低温可降低酶活性，保护酶 分子结构。
温度℃
四、pH的影响
最适pH
--酶促催化活 酶
性最大时的环境 pH。
定是pI
胃蛋白酶
淀粉酶
胆碱酯酶
pH最适
邻近效应与定向排列
3.多元催化
同一种酶常常兼有酸、碱双重催化作用。这种多功能基团 的协同作用可极大地提高酶的催化效能。
4.表面效应
酶分子内部疏水性氨基酸较丰富，常形成疏水口袋以容纳 并结合底物,防止在底物与酶之间形成水化膜，有利于酶与 底物的密切接触。
第3节 影响酶促反应速度的因素
研究某一因素对酶促反应速度的影响时，要保 证其他因素不变并处于最佳状态，并以酶促反应开 始时的速度即初速度为准。影响酶促反应速度的因 素有酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂和抑制 剂等。