[课件]生物化学基础第三章PPT

必需基团 活性中心外必需基团
第一节
活性中心内的必需基团
结合基团 与底物相结合
酶的概述
催化基团
催化底物转变成产物
活性中心外的必需基团
位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象和（或） 作为调节剂的结合部位所必需。
酶活性中心示意图
活性中心外必需基团
活性中心
S-S
结合基团
底物分子 底物分子
酶活性中心示意图
生物化学基 础第三章
艾旭光制作
第三章
酶和维生素
人民卫生出版社
郑学峰、王春梅制作
第三章 酶和维生素
第一节பைடு நூலகம்
酶的概述 影响酶促反应速度的因素 酶的分类、命名及其在医学上的应用 维生素
第二节
第三节
第四节
第五节
学习目标
1.掌握酶、酶的必需基团及活性中心的概念。 2.熟悉同功酶的概念及临床应用、酶的化学组成、 酶原及酶原激活的概念。 3.掌握B族维生素和维生素C的生理功能及缺乏病。 4.了解影响酶促反应速度的因素。
反 应 速 度
底物浓度[S]
酶浓度[Ｅ]
第二节 影响酶促反应速度的因素
三、温度的影响
升高温度一方面可加快酶促反 应速度，另一方面也增加了酶 的变性。 酶促反应速度最快时的环境温 度称为最适温度。
反 应 速 度
最适温度
温度
第二节 影响酶促反应速度的因素
四、pH的影响 反 应 速 度
酶促反应最快时的 PH称为酶的最适PH。 此时酶保持最佳解 离状态，易和底物结合。 偏离最适PH不易与 底物结合。
最适PH
PH
第二节 影响酶促反应速度的因素
不同酶的最适pH不同
第二节 影响酶促反应速度的因素
五、激活剂的影响
使酶从无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称酶的激活剂。
金属离子（Mg2+、K+等）
激活剂
小分子有机物（胆汁酸盐等）
第二节 影响酶促反应速度的因素
六、抑制剂的影响
凡能使酶活性降低而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑 制剂(I)。
第一节
三、酶促反应的机制
酶的概述
酶-底物复合物的形成与诱导契合假说
S ＋ E → ES → P 底物 酶 酶底物复合物 产物 ＋ 酶 E
酶的诱导契合动画
第一节
四、酶促反应的特点 （一）高度的催化效率
酶的概述
酶具有极高的催化效率，通常比非催化反应高108～1020倍，比 一般催化剂高107～1013倍。
第一节
一.酶的 分子组成 二.酶的分 子结构
酶的概述
内容提要
三.酶促反 应的机制
四.酶促反 应的特点
第一节
酶的概述
由活细胞合成的具有高 效催化作用的蛋白质。
被酶催化 的物质
酶（E）
底物（S）
反应的 生成物
产物（P）
1、酶促反应：酶所催化的化学反应。 2、酶活性：酶所具有的催化能力。 3、酶失活：酶失去催化能力。
肠激酶/胰蛋白酶
缬 天 天 天 天 赖 异 缬 甘 组
46
S
丝
S S
18 3
S 活性中心
缬 异 甘 组 丝
S
S
S
S
第一节
酶原的激活的生理意义：
酶的概述
避免细胞产生的蛋白酶对自身进行消化，使酶在特定部 位和环境中发挥催化作用。如消化腺的蛋白水解酶以酶原的 形式分泌。临床上急性胰腺炎就是因为某些原因引起胰蛋白 酶原等在胰腺组织被激活所致。
第二节 影响酶促反应速度的因素
一.底物 浓度
二.酶的 浓度
内容提要
三.温度 四.pH值 五.抑制剂
六.激活剂
第二节 影响酶促反应速度的因素
影响酶促反应的因素有：
①底物浓度 ④ pH ②酶浓度 ⑤激活剂 ③温度 ⑥抑制剂
第二节 影响酶促反应速度的因素
一、 底物浓度 二、酶浓度的影响 反 应 速 度
第一节
（三）同工酶
酶的概述
同工酶是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理 化性质及免疫学性质不同的一组酶。 乳酸脱氢酶有骨骼肌型(M型)和心肌型(H型)两型亚基，由两 种亚基以不同比例组成的四聚体，存在五种形式：即H4（LDHl）、 H3M1（LDH2）、H2M2 (LDH3)、H1M3(LDH4)和M4 (LDH5)
如蛋白酶、脂肪酶、核糖核酸酶和淀粉酶等。
结合紧密
蛋白质部分 (酶蛋白)
非蛋白质部分 (辅助因子) 辅酶
结合疏 松
酶蛋白决定反应的特异性，辅助因子决定反应的种类与性质。
第一节
二、酶的分子结构
酶的概述
（一）酶的活性中心 和 酶的必需基团
在酶（E）分子上能
结合底物（S）
,并 将底物催化
为产物（P） 的一个空间区域，称为酶的活性中心。 酶分子中与酶的催化功能密切相关的化学基团称为酶的必需 基团。 活性中心内必需基团
H
M
乳酸脱氢酶（LDH）的5种同工酶
H H H H H H H H H H
乳酸脱氢酶3
乳酸脱氢酶2 乳酸脱氢酶4 乳酸脱氢酶1 乳酸脱氢酶5
M M M M M M M M M M
第一节
酶的概述
同工酶的测定已应用于临床诊断
当组织病变时，存在于这些组织中的某种特殊的同工酶就会 释放出来，使同工酶谱发生改变，测定血清中相应同工酶谱能较 准确地反映病变的部位和损伤程度，有助于疾病诊断。如正常血 清LDH2活性高于LDH1，心肌梗死时细胞内LDH1大量释放到血液， 使血清中LDH1活性高于LDH2，而肝病时LDH5活性升高。
（二）高度的特异性
酶对其作用底物的选择性称为酶的特异性或酶的专一性。即一 种酶只能作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化 学反应并产生一定的产物。
（三）酶活性的不稳定性和可调节性
酶的化学本质是蛋白质，具有蛋白质的理化性质。凡能使蛋白质 变性的理化因素都能使酶蛋白变性失活。酶活性是受调节控制的，调 节方式很多，如抑制调节、共价修饰调节、反馈调节、激素的调节控 制等。
催化基团
活 性 中 心 内 必 需 基 团
多肽链 多肽链
第一节
（二）酶原与酶原的激活
酶的概述
有些酶在细胞内合成或初分泌时无催化活性，必须在一定的条件 下才能转变为有活性的酶。这种无活性的酶的前身物称酶原。
酶原转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。
酶原激活的实质就是酶的活性中心形成或暴露的过程。
胰蛋白酶原的激活过程
第一节
一、酶的分子组成
按化学组成不同，分为两类： 单纯酶 酶 结合酶 辅助因子 酶蛋白
酶的概述
低分子有机化合物 主要是B族维生素或其衍生物
金属离子：如K+、Mg2+、 Zn2+、Cu2+、Fe2+等
第一节
酶的概述
1.单纯酶：为仅由氨基酸组成的单纯蛋白质。 2.结合酶：由两部分组成：
蛋白质部分 (酶蛋白) 非蛋白质部分 (辅助因子) 辅基