酶起催化作用的原理

催化剂的作用,主要是降低反应所需的活化能,以致相同的能量能使更多的分子活化,从而加速反应的进行。酶能显著地降低活化能,故能表现为高度的催化效率。

酶催化作用的机理

1酶催化原理

在自然界中,大约有三分之一的酶需要金属离子作为辅助因子或活化剂。有些含金属的酶,其所含的金属离子,特别是铁、钼、铜、锌等过渡金属离子与蛋白质部分牢固地结合,形成酶的活性部位。这种酶称为金属酶,例如使大气中游离的氮分子固定为氨的、含钼和铁的固氮酶;使底物氧化同时将氧分子还原为水的铜氧化酶;使H2(或H+)转化为H+(或H2)的含铁、硫的氢酶;一类含钼的氧化还原酶(如硝酸盐还原酶、嘌呤脱氢酶、黄嘌呤氧化酶、醛氧化酶、亚硫酸氧化酶和甲酸脱氢酶)等。在这些酶的大分子内部含有由若干金属原子组成的原子簇,作为活性中心,以络合活化底物分子。它们使底物络合活化的方式和通过配位体实现电子与能量偶联传递的原理,与相应的均相络合催化和多相络合催化过程有相似的地方。

2酶催化概述

酶加速或减慢化学反应的作用。在一个活细胞中同时进行的几百种不同的反应都是借助于细胞内含有的相当数目的酶完成的。它们在催化

反应专一性,催化效率以及对温度、pH值的敏感等方面表现出一般工业催化剂所没有的特性。在许多情况下,底物分子中微小的结构变化会丧失一个化合物作为底物的能力。

酶的催化机理

酶的催化机理 酶是一种在生物体内起到催化作用的蛋白质分子。其作用是加速生命体内的化学反应速率,从而维持生命体的正常代谢活动。酶催化机理是酶分子为了实现自身催化功能而运用的办法,这种机理并不简单,是一个有相当深度的问题。 1.酶的催化作用原理 在酶催化下,化学反应能够通过低于其在非催化条件下需要的能量,使它们在生物体内迅速进行。酶催化作用的过程中,酶与底物结合形成酶-底物复合物,并通过激活能使反应物发生近似于失活状态的调整构形。在这个状态下,酶有效地利用其较高的局部浓度位于酶活性中心的羟基(OH^-)和氨基(—NH2)等基团引发底物分子的化学反应。 2.激活能的降低 酶催化作用最基本的作用是激活能的降低。激活能是启动绝大部分化学反应的最小能量值。在没有酶催化下,大多数化学反应的激活能非常高,需要消耗大量的能量才能启动反应。而酶通过

该激活能的降低,使化学反应无需用来启动其化学反应所需的大 量能量,从而提高化学反应速率。 3.酶活性中心的特殊性 酶催化主要是依靠酶分子中的活性中心。活性中心是酶分子特 有的结构,能够通过与底物结合形成酶-底物复合物。在酶活性中 心中,常常有一些与底物的功能羟基或氨基等基团相互作用的氨 基酸残基。这些氨基酸残基的配合作用导致了局部环境的改变, 并进一步导致底物分子向正确的构形调整。因此,活性中心是酶 能够快速催化反应的关键所在。 4.物质转移的方向性 酶催化作用的另一个特征是能够增加物质转移的方向性。例如,在许多转移酶中,底物在进入活性位点之前,酶可以将其稳定在 高能态,而这个位点在酶底物复合物中是最稳定的。这意味着该 底物倾向于与该酶“选择性地结合”,而倾向于从底物和酶复合物 中解离。

酶的作用机理

酶的作用机理 酶是一种催化生化反应的蛋白质,它们能够加速反应速率,使得生命体系 的许多关键反应能够在可接受的时间内进行。酶的作用机理是如何实现的呢? 下面我们就来详细的讨论一下酶的作用机理。 1. 酶催化的原理 酶的催化的原理是基于酶-底物之间的相互作用,通过酶活性中心与底物分子形成的反应物形成一个复合物,随后进行一系列的过渡态反应最终形成产物,释放出反应中的自由能。酶促进化学反应的关键是通过改变底物分子的构象、 化学反应路径和过渡态产物的稳定性来加速化学反应速率。 2. 亲和性及特异性 酶对底物的高亲和性和特异性是它们作用的基础。酶通常可以挑选某种特 定的底物(或一类底物),并通过特定的结构来与之产生瞬时或持久的相互作用。例如,酶的亲和性和特异性通常基于酶活性中心的构象,这些活性中心通 过特定的氨基酸残基和水分子与底物相互作用。 3. 酶催化作用的多种机制

酶的催化作用是通过多种机制实现的。下面是一些酶催化作用机制的具体 介绍: (1) 酸碱催化:酶的催化作用中,一个氨基酸残基可以接受或释放氢离子,从而改变底物或副反应的反应性质。在酸碱催化中,酶的活性中心会发生质子 转移。 例如,谷胱甘肽还原酶(GR)中的半胱氨酸残基,可以促进一个底物分子和NADPH之间的双加氢反应,产生一分子谷胱甘肽和NADP+,还原酶的活性 并释放氧气。 (2) 底物定向:酶通过结构上的底物定向要素来支持底物分子进入活性中心,并使其更容易进行化学反应。 例如,支链氨基酸加工酶(BCAA酶)可以催化氨基酸的变构反应。BCAA 酶中的两个突起结构区(β/β片层和α/β片层)可以定向底物选择性地将亮氨酸或异亮氨酸分子分开,并将分子的任意桥接物定向于催化中心以进行反应。 (3) 张力调节:酶可以通过调节化学反应的张力来促进催化反应。这种调 节可能涉及到碳骨架的活性化或去活性化,从而改变底物分子的构象和化学反 应机制。

酶的作用机理

酶 一、酶的作用机理: 1、降低反应活化能:在任何化学反应中,反应物分子必须超过一定的能阈,成为活化的状态,才能发生变化,形成产物。这种提高低能分子达到活化状态的能量,称为活化能。催化剂的作用,主要是降低反应所需的活化能,以致相同的能量能使更多的分子活化,从而加速反应的进行。酶能显著地降低活化能,故能表现为高度的催化效率。例如H2O2酶将H2O2转变为H2O 和O2,酶能降低反应活化能,使反应速度增高千百万倍以上。 2、复合物学说:酶催化某一反应时,首先在酶的活性中心与底物结合生成酶-底物复合物,此复合物再进行分解而释放出酶,同时生成一种或数种产物,此过程可用下式表示:E+S →ES→E+P,ES的形成改变了原来反应的途径,可使底物的活化能大大降低,从而使反应加速。 3、高效率的机理: (1)趋近效应和定向效应:酶可以将它的底物结合在它的活性部位,由于化学反应速度与反应物浓度成正比,若在反应系统的某一局部区域,底物浓度增高,则反应速度也随之提高,此外,酶与底物间的靠近具有一定的取向,这样反应物分子才被作用,大大增加了ES复合物进入活化状态的机率。 (2)张力作用:底物的结合可诱导酶分子构象发生变化,比底物大得多的酶分子的三、四级结构的变化,也可对底物产生张力作用,使底物扭曲,促进ES进入活性状态。 (3)酸碱催化作用:酶的活性中心具有某些氨基酸残基的R基团,这些基团往往是良好的质子供体或受体,在水溶液中这些广义的酸性基团或广义的碱性基团对许多化学反应是有力的催化剂。 (4)共价催化作用:某些酶能与底物形成极不稳定的、共价结合的ES复合物,这些复合物比无酶存在时更容易进行化学反应。

酶催化反应及其机理

酶催化反应及其机理 酶是一种生物催化剂,在生物体内起着至关重要的作用。酶催 化反应是指在酶的作用下,底物转化成产物的过程。这个过程具 有极高的选择性、效率和速度,同时不需要高温或高压条件。本 文将对酶催化反应及其机理进行介绍。 一、酶的基本结构 酶是一种由蛋白质构成的分子,具有复杂的三维结构。酶分子 通常由一个或多个蛋白质亚单位构成,这些亚单位通过非共价键 结合在一起。酶分子具有特定的空间构型,使得其能与特定的底 物结合。酶分子中的催化活性部位通常位于酶分子的亚单位之间。 二、酶催化反应的机理 酶催化反应是通过改变底物分子在空间中的构型来促进底物之 间的相互作用,以加速化学反应的进行。酶催化反应的机理可分 为两类:酸碱催化和亲合催化。 1. 酸碱催化

酸碱催化指的是酶催化反应过程中,酶中的氨基酸残基通过放 出或接受质子,使反应中涉及到质子转移的步骤得以顺利进行。 例如,水解酶将酯水解为酸和醇,其机理是通过酶中的酸性残基 将底物中的醇部分质子化,使其容易离开底物并形成离子,这样 就有利于后续的水解反应。 2. 亲合催化 亲合催化指的是酶催化反应过程中,酶中特定的氨基酸残基与 底物分子之间的相互作用对反应速率产生影响。例如,十二烷基 硫酸酯酶通过酶中的丝氨酸残基形成的氢键与底物分子之间发生 相互作用,引导底物中的羟基部分靠近磷酸根部分,从而促进羟 基的脱除和磷酸根的攻击,完成酶催化反应。 三、影响酶催化反应的因素 酶催化反应的速度受到多种因素的影响,例如底物浓度、温度、酸碱度和离子强度等。其中,底物浓度是影响酶催化反应速率的 最重要因素之一。当底物浓度升高时,酶分子中的催化活性部位 更容易与底物分子结合,从而促进反应的进行。不过,当底物浓

酶催化反应的原理和作用

酶催化反应的原理和作用 酶是一种生物催化剂,可以催化许多生物化学反应。它们是由 生命体内产生的蛋白质分子,通过化学结构的精细构造和自组装 将它们与底物与/或其他辅助因素结合,从而在最低可行的能量输 入下催化生物化学反应。 酶催化反应的原理是基于酶的结构与功能之间的相互作用。现 代生命科学中,许多物质分子都可以被酶催化。酶可以提高化学 反应速率,因为它们能够减少反应所需的能量。酶促进反应的速率,而不改变反应的热力学性质(如反应能),因为在反应前和 反应后,反应的自由能都是一样的。在酶的帮助下,无法反应的 反应可以在生命体内发生。 酶催化反应的作用有多方面。首先,它们是生命体内化学反应 中最重要的催化剂。他们具有极高的催化效率,因为它们可以在 精细的条件下与底物相互作用,从而生成极其具有特异性的产物。这样,它们能够在很短的时间内对大量反应进行催化,而不会导 致生命体内其他部分发生不必要的反应。这是因为酶通常只与一 种底物相互作用,从而具有特异性,只催化特定化学反应。这种 酶的选择性能使生命体内的化学反应高效和可靠。

其次,酶还可以提高化学反应的催化活性,从而增加反应速率。酶可以在合适的条件下,如合适的pH值、水分和温度下,将反应化合物分解为更小的分子或组分。在大多数情况下,酶所催化的 反应都可以在较温和的条件下进行,从而避免了高温和高压所引 起的破坏性影响。 第三,酶催化反应可以确保反应的方向性。往往有不同的化学 反应可以同时发生,但是酶能够具有特异性地与一种分子结合, 从而保证特定的反应路径。这种选择性和方向性显然有助于控制 化学反应和生命过程。 酶在生物体内发挥的作用是不可替代的。尽管人们现在已经能 够合成一些合成酶,但生命体内的反应仍然是非常复杂的,这意 味着在某些生命过程中,人类仍然需要依靠天然酶进行广泛唤起。酶催化反应是生命体内发生化学反应的基础,可以帮助我们更好 地理解生命过程。理解酶的结构和功能将有助于开发新的药物、 生产化学品以及设计新的酶、血糖、伊菲龙等等,因此酶的研究 具有重要的科学价值和经济价值。

酶催化作用原理

酶催化作用原理 酶是一类蛋白质,它能改变反应物的活性,以提高一种物质的分解、合成或转换的速度。它可以在催化反应的条件下,活化一定数量的反应物,以改变反应物与反应物之间的物理或化学活性,促进反应物之间形成产物。因此,酶具有自身催化特性,能够促进反应的进行,使反应的速率大大提高。 酶催化作用的基本原理是两个化学物质发生反应的过程中,酶会使其中一个物质的反应速度增加。这一过程实际上是基本反应过程中所发生的变化,它可以用分子近似来描述。具体来说,在反应的初始时,活性中间体和活性物质正在发生反应,由于酶的作用,反应物A 就会被酶包裹并由酶牵引,进入反应中心,在反应中心发生反应,活性物质B也被酶驱使,接触中间体,使反应物A和反应物B形成新的化合物,从而达到反应的目的。 酶催化作用的另一个重要特点是酶的活力会随着时间的推移而 减少,即酶活性会随着反应的进行而减少。这是因为酶在催化反应的过程中,会消耗大量的能量,使酶结构发生改变,酶活性也会减少。另外,还有一些因素,如温度、pH值、电离度等,也会影响酶的活力,从而影响反应的进行。 酶也与一种名为“调节因子”相关联,这些因子可以改变酶的活力或促进酶的活动,从而使反应进行得更快。调节因子可以分为物质调节因子和化学调节因子,前者可以增加或减少酶的活动,比如增加酶的活力,而后者则可以改变酶的活动形式,使酶能够更有效地催化

反应。 以上就是酶催化作用的基本原理。酶的催化作用不仅可以提高反应的速度,而且还可以使反应更有效,使反应产生新的结果,对人类有很大的作用。另外,酶催化作用也可以用于医学,比如诊断病毒、制备抗体,甚至可以用于生物合成新的药物。 总之,酶催化作用是一种常见的生物催化作用,具有重要的科学和应用价值。只要掌握关键原理,就能更好地利用其特性,为不同领域的研究做出更大的贡献。

酶催化化学反应的原理

酶催化化学反应的原理 酶是一类高效催化剂,可以促进化学反应的进行,并且具有高度的选择性和特异性。酶的催化原理是非常复杂的,涉及到多种化学和物理机制。本文将从酶的结构、酶的催化机制及酶活性规律等角度探讨酶催化化学反应的原理。 一、酶的结构 酶是一种大分子蛋白质,由氨基酸构成。酶的结构由四个不同的级别组成。最基本的是一级结构,即由氨基酸单元构成的线性多肽链。氨基酸单元与单元之间通过肽键连接。氨基酸的不同顺序会形成不同的多肽链,这是构成酶结构的第一步。 第二级结构则是通过氢键、离子键和范德华力的相互作用促成的。这种相互作用将氨基酸之间的多肽链折叠成一种规则性的三维结构。螺旋形、折叠形式和β片层结构等是常见的二级结构。 第三级结构则是描述了酶中不同多肽链之间的空间关系。不同多肽链之间的氢键、疏水、离子键和范德华力使酶获得了其独特的三维结构。

最后,酶的整体结构由不同多肽链之间产生的不同相互作用形成。这种四级结构是有序的、决定性的和稳定的。 二、酶的催化机制 酶作为催化剂,可以加速化学反应的速率,但并不改变反应物和产物之间的自由能差。酶的催化机制主要包括两类:蛋白催化和辅因子催化。 1. 蛋白催化 蛋白催化是酶对底物直接进行催化,在这种情况下,酶对底物产生影响的方式主要有三种: (1)构象改变:通过结构变化改变底物分子的构象,使其更容易反应。 (2)酰基转移:酶作为催化剂,自己在反应中不消耗,而是将其活化,从而更好地实现底物之间的酰基转移。

(3)质子转移:酶也可以在底物组分之间实现质子转移,从而在反应过程中改变底物的物理和化学性质。 2. 辅因子催化 除了蛋白催化,酶也可以在一定程度上依靠某些生物辅因子来完成催化作用。这些辅因子包括生物金属、硫化物、辅基和共价催化等。辅因子可以影响底物之间的电子转移,改变活性中心的几何形态以及促进底物之间的亲和力。 三、酶活性规律 酶活性规律涉及到酶特异性、活性中心等。酶异构态和酶的底物特异性是酶活性的两个主要因素,这两个因素共同作用决定了酶特定的化学反应。 酶活性中心则是决定酶特异性和催化活性的关键部分。酶活性中心通常由氨基酸残基组成,其中一些残基负责诱导底物到该位置,而另一些残基则负责特定的酶催化反应。

酶催化反应的动力学原理

酶催化反应的动力学原理 酶是一种可以加速化学反应速率的生物催化剂,其在生物学、 生化学和化学等领域中都起着重要的作用。酶的催化过程与一般 的化学反应不同,它具有高度的特异性、高效性和灵敏性等特点。因此,研究酶的催化机理和动力学原理对积累人类生命科学和产 业技术的知识储备具有重要意义。本文将从动力学角度探讨酶催 化反应的原理,并对其作用机制进行简要解析。 1. 酶催化的原理 酶催化反应的过程可以分为两步:第一步是底物与酶结合形成 酶底物复合物,第二步是酶底物复合物发生化学反应生成产物, 释放出酶。酶主要依靠其特定的结构与底物相互作用,进而促进 反应发生。 酶催化反应的原理可以用“锁”和“钥匙”的比喻来说明。就像锁 只能由特定形状的钥匙打开一样,只有特定的底物分子能够与酶 发生反应。当底物分子进入酶的活性中心时,酶的结构可以通过 构象转变使得底物分子与酶更好地结合,然后进行反应。这种过 程既加强了酶与底物的亲和力,又促进了反应速率。在反应结束后,产物向外释放,酶则恢复到初始状态,准备开始下一轮反应。

2. 酶催化反应的动力学可以用迈克尔斯-梅林方程式来描述,该方程式可以表示底物浓度与反应速率之间的关系: V = Vmax*[S]/(Km+[S]) 其中,V表示反应速率,Vmax表示最大反应速率,[S]表示底 物浓度,Km表示酶的底物浓度为半饱和的值。这个方程式展示了底物浓度和反应速率之间的关系。当底物浓度很低时,反应速率 的增加是线性的,当底物浓度增加到一定程度时就会趋向于饱和。当底物浓度达到酶的Km值时,反应速率会达到最大值。 通过研究酶催化反应的动力学原理,科学家们可以更好地理解 酶催化反应的性质和特点,为酶工程的设计和控制提供重要的数 据和参考。此外,动力学原理还可以用于了解生物体内酶的活性 和浓度的变化情况,为疾病的预防、诊断和治疗提供理论基础和 实践依据。 3. 酶催化反应的作用机制

酶的作用机理

酶的作用机理 酶是一类催化生化反应的生物大分子催化剂。它们能够降低反应所需的能量,从而加速反应速率。酶的作用机理是通过特定的空间构象和活性位点来实现的。 首先,酶具有特定的三维构象。酶分子通常由多个氨基酸残基组成,这些氨基酸残基以特定的方式折叠和排列在一起,形成了酶的三维结构。这种特定的空间构象使酶能够与底物分子结合,并在特定位置形成活性位点。 其次,酶的活性位点是酶催化反应的关键部位。活性位点通常由一些特定的氨基酸残基组成,它们能够与底物分子进行特异性的非共价相互作用。这些非共价相互作用包括氢键、疏水相互作用、离子相互作用等。活性位点的特异性相互作用使酶能够选择性地与特定的底物结合并加速反应的进行。 酶作用的机理主要有3种: 1. 锁与键(lock and key)模型:该模型认为活性位点的空间构象与底物分子的形状和结构互补。酶与底物之间的非共价相互作用是根据底物的相对构象和酶的活性位点形成的。只有当底物分子的形状和结构与酶的活性位点互补时,底物才能与酶结合并催化反应。 2. 触媒激发(catalytic activation)模型:该模型认为酶通过改变底物分子的构象和电子结构来催化反应。酶的活性位点能够吸附底物,并使底物的键能发生变化,从而降低反应所需的能

量。这种吸附和变化使底物分子处于较高的能量状态,从而使反应能够容易地进行。 3. 诱导拟态(induced fit)模型:该模型认为酶能够适应底物 分子的结构并形成互补的活性位点。当底物进入到酶的活性位点时,酶的构象会发生变化,形成与底物匹配的互补结构。这种变化使底物与酶的相互作用更强,从而促进反应的进行。 综上所述,酶能够通过特定的空间构象和活性位点来催化反应。它们与底物的结合是特异性和互补性的,能够降低反应所需的能量,提高反应速率。酶的作用机理对于生物体内的代谢过程和生化反应至关重要,也在工业生产和医药领域中具有重要应用。

酶催化反应的原理与应用

酶催化反应的原理与应用 酶是一种高度专一性的生物催化剂,能够加速生物反应的速率,而不改变反应的化学平衡。酶催化反应是生命体内许多重要代谢过程的基础,也是许多工业和生物医学应用的关键。本文将探讨酶催化反应的原理和广泛应用。 一、酶催化反应的原理 酶由蛋白质构成,具有三级结构。在酶催化反应中,酶与底物结合形成酶底物复合体,然后通过特定的活化能降低底物的活化能,使底物更容易发生反应。酶与底物结合的位置称为酶的活性位点,而底物与酶结合的方式可以是酶-底物亲和力、酶-底物几何匹配等。 酶催化反应的原理涉及到许多重要概念,其中最重要的是亚基和辅因子。酶亚基是酶分子中可以独立存在并发挥催化作用的部分,而辅因子则是一种非蛋白质的小分子,可以结合在酶分子上,与酶一起参与催化反应。例如,辅因子NAD+在多种酶催化的氧化还原反应中起到催化作用,它可以在反应过程中接受或者释放电子。 酶催化反应的原理还涉及到酶的特异性。酶具有高度的特异性,只能催化特定的底物反应。这是因为酶的活性位点具有与底物结合的亲和力和完美的立体几何匹配。酶的特异性对于代谢调节和药物研发具有重要意义。 二、酶催化反应的应用 1. 生物能源生产

酶在生物能源生产中起到了重要的作用。例如,通过酶催化反应可 以将纤维素转化为生物能源乙醇,这为可再生能源的开发提供了一种 绿色和可持续的途径。此外,酶也用于生物柴油的生产和生物氢的合成。 2. 食品加工与酿造 酶在食品加工和酿造过程中广泛应用。例如,酶能够降解面团中的 淀粉,使得面包更加松软。酶也可以用于提取果汁、醇类饮品和乳制 品的生产,以及啤酒、葡萄酒、咖啡等酒类的酿造过程中。 3. 医药和诊断 酶在医药和诊断领域有着广泛的应用。举例而言,酶参与药物的代 谢和药物分解,影响药物的功效和副作用。另外,酶在临床检验中常 用于测量血液中的生物标志物,如血糖、胆固醇等。 4. 纳米技术 近年来,酶在纳米技术中的应用逐渐受到关注。通过改变酶的结构 和功能,可以将其应用于纳米材料的合成、纳米传感器的构建,以及 纳米药物的制备等领域。酶催化的纳米技术具有较高的选择性和效率,有望为材料科学和生物医学领域带来重大突破。 总结: 酶催化反应作为生物体中的一种重要反应方式,在生命的维持和代 谢调节中起到了关键的作用。酶催化反应的原理涉及到酶的结构、亚 基和辅因子等概念,而酶的特异性对于其广泛应用具有重要意义。酶

酶的作用机理

酶的作用机理 一、酶作用在于降低反应活化能在任何化学反应中,反应物分子必需超过肯定的能阈,成为活化的状态,才能发生变化,形成产物。这种提凹凸能分子达到活化状态的能量,称为活化能。催化剂的作用,主要是降低反应所需的活化能,以致相同的能量能使更多的分子活化,从而加速反应的进行。 酶能显著地降低活化能,故能表现为高度的催化效率。例如前述的H2O2酶的例子,可以显著地看出,酶能降低反应活化能,使反应速度增高千百万倍以上。 二、中间复合物学说 目前一般认为,酶催化某一反应时,首先在酶的活性中心与底物结合生成酶-底物复合物,此复合物再进行分解而释放出酶,同时生成一种或数种产物,此过程可用下式表示: ES的形成,转变了原来反应的途径,可使底物的活化能大大降低,从而使反应加速。 三、酶作用高效率的机理 具体机制仍不太清晰,主要有下列四种因素: 1.趋近效应(approximation)和定向效应(oientation) 酶可以将它的底物结合在它的活性部位由于化学反应速度与反应物浓度成正比,若在反应系统的某一局部区域,底物浓度增高,则反应速度也随之提高,此外,酶与底物间的靠近具有肯定的取向,

这样反应物分子才被作用,大大增加了ES复合物进入活化状态的机率。 2.张力作用(distortion or strain) 底物的结合可诱导酶分子构象发生变化,比底物大得多的酶分子的三、四级结构的变化,也可对底物产生张力作用,使底物扭曲,促进ES进入活性状态。 3.酸碱催化作用(acid-base catalysis) 酶的活性中心具有某些氨基酸残基的R基团,这些基团往往是良好的质子供体或受体,在水溶液中这些广义的酸性基团或广义的碱性基团对很多化学反应是有力的催化剂。 4.共价催化作用(covalent catalysis) 某些酶能与底物形成极不稳定的、共价结合的ES复合物,这些复合物比无酶存在时更简单进行化学反应。 例如:无酶催化的反应RX+H2OROH+Hx 慢 有酶存在时RX+E桹HROH+EX快 EX+H2OE桹H+HX快

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