2020年高中生物竞赛辅导--生物化学1参照模板

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（3）核苷：戊糖C-1‘的羟基与嘧啶碱N-1或嘌呤碱N-9上的氢缩合 连接成共价的β-N-糖苷键。5-核糖尿嘧啶，是C-1'是与尿嘧啶的第5 个碳原子相连，假尿苷，用符号Ψ 表示。
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(4)核苷酸:核苷酸是核苷的磷酸酯。2'-、3'-和5'-核苷酸。3'和5'-脱氧核苷酸。生物体内的游离核苷酸多为5'-核苷酸。 (5)体内重要的游离核苷酸及其衍生物 ①5‘-核苷二磷酸类及5’-核苷三磷酸类:ATP供能， GTP是蛋白质合成过程中所需要的，而dATP、dGTP、 dTTP和dCTP则是DNA合成所需要的原材料 ②环状核苷酸：5’—环状腺苷酸（cAMP）
4、萜类：由不同数目的异戊二烯连接而成的分子。维生素A（视 黄醇）、维生素E、维生素K、类胡萝卜素都是萜类。β-类胡萝卜 素裂解就成2个维生素A，维生素A可氧化成视黄醛，对动物感光 活动有重要作用。 5、蜡：由高碳脂肪酸和高碳醇或固醇所形成的脂，它存在于 皮肤、毛皮、羽毛、树叶、昆虫•外骨骼中，起保护作用。
④自由回转 是指没有一定规律的 松散结构，酶的功能部位常常处 于这种构象区域里。
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（3）超二级结构与结构域：是指若干相邻的二级结构中 的构象单元彼此相互作用，形成有规则的、在空间上能辨 认的二级结构组合体。通常有βαβ 、βββ、αα、ββ等 。结 构域是指多肽链在超二级结构基础上进一步绕曲折叠成紧 密的球状结构，在空间上彼此分隔的各自具有部分生物功 能的亚结构。一般情况下，酶的活性部位位于两个结构域 之间的裂缝中。
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（2）氨基酸的分类：①根据R基因极性不同，氨基酸可分为： 非极性氨基酸（9种）；极性不带电荷氨基酸（6种）；极性 带负电荷氨基酸（2种）；极性带正电荷氨基酸（3种）
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②必需氨基酸和非必需氨基酸：必需氨基酸包括亮氨酸、 异亮氨酸、缬氨酸、苏氨酸、蛋氨酸、色氨酸、赖氨酸、 苯丙氨酸等8种。精氨酸和组氨酸为半必需氨基酸。 （3）氨基酸的主要理化性质 ①一般的物理性质：α-氨基酸呈无色结晶，熔点高，一般在2000C 以上。易溶于酸、碱，但不溶于有机溶剂。 ②两性解离和等电点
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（2）生物体中重要的单糖 ①丙糖 如甘油醛（醛糖）和二羟丙酮（酮糖） ②戊糖 戊糖中最重要的有核糖（醛糖）、脱氧核糖 （醛糖）和核酮糖（酮糖） ③己糖 葡萄糖、果糖和半乳糖
2、寡糖：最多的寡糖是双糖，如麦芽糖、蔗糖、纤维二糖、乳糖
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3、多糖 （1）淀粉 直链淀粉是α-D-葡萄糖基以α-1,4-苷连接的多糖链，其 空间构象卷曲成螺旋形，每一回转为6个葡萄糖基。支链淀粉分子 中除有α-1.4-糖苷键的糖链外，还有α-1,6-糖苷键连接的分支处，每 个分支平均含20~30个葡萄糖基。淀粉有呈色反应，直链淀粉遇碘 呈为蓝色，支链淀粉遇碘呈为紫红色。 （2）糖原 α-D-葡萄糖基以α-1,4-糖苷键连接而成的，但糖原的 分支比支链淀粉多，糖原遇碘变为红褐色。
生物化学部分（一）细胞的化学成分 水、无机盐、糖类、脂类、蛋白质、核酸、酶、维生素和辅酶
（一）水：结合水、自由水 ；自由水比例增加时，代谢活跃；结 合水含量增加，代谢下降，细胞和生物体的抗寒、抗热、抗旱性 则会提高。
（二） 无机盐 1、构成组织或生物体某些复杂化合物的重要组成成分 2、对细胞的渗透压和pH值起着重要的调节作用 3、参与调节生物体的代谢活动
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DAN双螺旋结构很稳定，有3种化学键维持：互补碱 基之间的氢键，碱基对之间的碱基堆集力，以及主链 上带负电的磷酸溶液阳离子之间的离子键，其中碱基 堆集力起主要作用。
③三级结构：DNA的三级结构是指双螺旋DNA的扭曲或再 螺旋。超螺旋是DNA三级结构的基本形式。 （2）RNA的结构 ①一级结构
②二级结构
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2、磷脂（甘油磷脂）
磷脂酸是最简单的磷 脂，分子中的H为胆碱、 胆胺、丝氨酸所取代， 则分别成为卵磷脂、脑 磷脂，丝氨酸磷脂等。 通常磷脂分子中的2个脂 肪酸总有一个是不饱和 的，因此2个脂肪酸链不 是平行并列的，其中一 个（不饱和脂肪酸）总 是有折弯。
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3、类固醇：基本结构是环戊烷多氢菲。最熟知的是胆固醇，胆 固醇是动物膜和神经髓鞘的主要成份。性激素、维生素D和肾 上腺皮质激素也都属于类固醇。
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4、糖复合物
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（四）脂类 不溶于水，但能溶于非极性有机溶剂； O元素含量低，C、H元 素含量高 ，彻底氧化后可以放出更多能量 1、三酰甘油（脂肪） 天然脂肪酸都是L-型 ；动物 脂肪大多富含饱和脂肪酸， 在室温下为固态，植物油含 大量油酸和亚油酸，在室温 下为液态 ；哺乳动物和人， 亚油酸和亚麻酸为必需脂肪 酸
（2）蛋白质的功能分类 结构蛋白和酶
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例 下列关于构成蛋白质的氨基酸叙述正确的是
Ａ. 除甘氨酸外旋光性均为左旋 Ｂ. 除甘氨酸外均为Ｌ系构型
Ｃ. 只含α-氨基和α-羧基
Ｄ. 均有极性侧链
Ｅ. 均能与双缩脲反应
例 下列关于α-螺旋的叙述除哪一项外，其余都是正确的 A. 它是靠分子内的氢键达到稳定的 B. 它是通过最大限度地减弱不利的R基相互作用来达到稳定的 C. 它是借疏水基相互作用来达到稳定的 D. 它是存在于某些蛋白质中的二级结构的一种类型 E. 脯氨酸残基和异亮氨基酸残基可中断螺旋
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（2）碱基：一类是嘌呤，为双环分子，一般有腺嘌呤（A）、鸟嘌 呤（G） ；一类是嘧啶，为单环分子，一般有胞嘧啶（C）、胸腺嘧 啶（T）、尿嘧啶（U）。酮基的嘧啶碱或嘌呤碱，在溶液中可以发 生酮式和烯醇式的互变异构。稀有碱基是4种主要碱基的衍生物，大 多是甲基化碱基，都是在核酸生物合成后，酶促加工修饰而成， tRNA的修饰碱基种类较多，
（三）糖类（单糖、寡糖、多糖、糖复合物）
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1、单糖 （1） 单糖是最简单的糖，不能被水解为更小的单位。单糖通常 含有3、4、5、6或7个碳原子，分别称为丙糖、丁糖、戊糖、已糖 和庚糖。天然存在的单糖一般都是D-构型。单糖分子既可以开连 形式存在，也可以环式结构形式存在，在环式结构中如果第一位 碳原子上的OH与第二位碳原子的-OH在环的同一面，称为α-型； 如果-OH是在环的两面，称β-型。
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3、蛋白质的结构 （1）一级结构：蛋白质的一级结构又称为初级结构或化学 结构，是指蛋白质分子内氨基酸的排列顺序
（2）二级结构：指多肽链本身绕曲折叠成有规律的结构或构象。 这种结构是以肽链内或肽链间的氢键来维持的。
①α-螺旋 ：多肽链中氨基 酸残基以1000的角度围绕螺 旋轴心盘旋上升，每3.6个 残基就旋转一圈，螺距为 0.54nm；右手旋转；多肽 链内的氢键由肽链中一个 肽键的-CO的氧原子与第四 个肽键的-NH的氢原子组成， 每个氢键所形成的环内共 有13个原子，这种螺旋称 为3.613
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例 蛋白质变性是由于
A. 氢键被破坏 C. 蛋白质降解 E. 亚基的解聚
B. 肽键断裂 D. 水化层被破坏及电荷被中和
例 盐析法沉淀蛋白质的原理是
A.中和电荷、破坏水化膜
B.与蛋白质结合成不溶性蛋白盐
C.降低蛋白质溶液的介电常数
D.使蛋白质溶液成为PI
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（五）核酸 1、核酸的组成成分 （1）戊糖：β-D-核糖和 β-D-2-脱氧核糖，都是β-呋喃型的。
（3）沉淀反应：破坏蛋白质的水膜及中和蛋白质的电荷出现沉淀现 象。高浓度盐类（如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等，称为盐析），有 机溶剂（如酒精、丙酮），重金属盐（如硝酸银、醋酸铅、三氯化 铁等），某些酸类（如苦味酸、单宁酸等）。
（4）变性 ：使其分子的空间结构改变，导致其理化性质、生物 活性都发生改变。不发生一级结构的破坏；而主要发生氢键、疏 水键的破坏。生物活性丧失，溶解度降低。化学因素有强酸、强 碱、重金属离子、尿素、酒精、丙酮等；物理因素有加热震荡或 搅拌、超声波、紫外线及X射线照射等。
（五）蛋白质
1、蛋白质的原元素组成：氮的含量在多种的蛋白质比较 接近，平均为16%，因此用凯氏（kjelahl）法定N，受检物质中 含蛋白质量为N含量的6。25倍 。
2、蛋白质的氨基酸组成
（1）氨基酸的结构天然蛋白质中存在的氨基
酸都是L-a-氨基酸
COOH
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NH2 —C— H |
R L- a-氨基酸
（5）紫外吸收： 280nm的紫外光下，有最大吸收峰。是由于肽 链中酪氨酸和色氨酸的R-基团引起的。
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（6）变构作用 （7）呈色反应
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4、蛋白质的分类 （1）蛋白质的化学分类 ： 简单蛋白质和结合蛋白质
（1）色蛋白：由简单蛋白与色素物质结合而成。如血红蛋白、叶绿蛋白和 细胞色素等。 （2）糖蛋白：由简单蛋白与糖类物质组成。如细胞膜中的糖蛋白等。 （3）脂蛋白：由简单蛋白与脂类结合而成。 如血清-，-脂蛋白等。 （4）核蛋白：由简单蛋白与核酸结合而成。如细胞核中的核糖核蛋白等。 （5）色蛋白：由简单蛋白与色素结合而成。如血红素、过氧化氢酶、细胞 色素c等。 （6）磷蛋白：由简单蛋白质和磷酸组成。如胃蛋白酶、酪蛋白、角蛋白、 弹性蛋白、丝心蛋白等
（3）纤维素 由β-D-葡萄糖基借β-1,4-糖苷键连接的没有分支的 同多糖。
（4）几丁质（甲壳素） 昆虫和甲壳类外骨骼的主要成分为几丁 质，是N-乙酰-D-氨基葡萄糖以β-1,4-糖苷键缩合成的同多糖。
（5）糖胺聚糖（粘多糖） 是一种由重复的二糖单位组成的线状 多聚物。二糖重复单位中，一种为N-乙酰-D-葡糖胺或N-乙酰-D-半 乳糖胺，而另一种是D-葡萄糖醛酸。一些糖胺聚糖中，一个或多个 羟基被硫酸酯化。糖胺聚糖主要有透明质酸、硫酸软骨素、硫酸皮 肤素、硫酸角质素、肝素以及硫酸乙酰肝素。
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③NAD+和NADH、NADP+和NADPH：
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2、核酸的结构 （1）DNA的结构 ①一级结构：3',5'-磷酸二酯键
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②二级结构
A、分子由两条多脱氧核苷酸链反向 平行(一条链是3,→5,，另一条链为 5,→3,)， 围绕着同一个轴，右手盘旋 成一个右平行螺旋结构，螺旋的直径 为2nm；B、磷酸和脱氧核糖在螺旋 体的外侧，通过磷酸二酯键连结形成 DNA分子的骨架；C、碱基对位于螺 旋体内侧，按A与T，C与G配对，A-T 对有2个氢键，C-G对有3个氢键，碱 基平面与纵轴垂直，每个碱基对间相 隔0.34nm旋转方向相差360，因此绕中 心轴每旋转一圈有10个核苷酸，每隔 3.4nm重复出现同一结构；D、螺旋表 面有一条大沟和一条小沟，这两条沟 对 DNA和蛋白质的相互识别是很重 要的。
tRNA的二级结构是三叶草型的，一般由四臂四环组成 （分子中由A-U、G-C碱基对构成的双螺旋区叫臂，不能 配对仍显单链的部分叫环）。四环是：D环（Ⅰ）、反 密码环（Ⅱ）、TψC环（Ⅳ）和可变环（Ⅲ），四臂为 氨基酸接受臂、D臂、反密码子臂和TψC臂。在氨基酸接 受臂，3’-OH端有一个单链区NCCA-3’-OH，在氨基 酸合成酶的作用下，活化了的氨基酸连接tRNA分子末端 腺苷3’-OH上；在反密码子•环上其中有3个碱基代表着 某种氨基酸的反密码子，正好与mRNA配对，
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（4）三级结构：维持三级结构的作用力主要是一些次级键， 包括氢键、盐键、疏水键和范德华力等。 （5）四级结构：具有三级结构的亚单位通过氢键、盐键、 疏水键和范德华力等弱作用力聚合而成的特定构象。
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3、蛋白质的理化性质
（1）胶体性质 ：布朗运动、丁达尔现象、不能通过半透膜； 蛋白质颗粒比较稳定，不易沉淀 （2）两性电解质
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②β-折叠 ：平行式、反平行式。 邻近两链以相反或相同方向平行 排列成片层状。两个氨基酸残基 之间的轴心距离为0.35nm，β-折 叠结构的氢键是由两条肽链中的 一条的-CO基与另一条-NH基之 间所形成。
③β-转角 蛋白质分子的多肽链上 经常出现1800的回折，在这种肽链 的回折角上就是β–转角结构，它 是由第一个氨基酸残基的-CO与第 四个氨基酸残基的-NH之间形成氢 键。
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④重要的化学反应：a-氨基能与茚三酮反应产生蓝紫色沉淀（脯氨 酸和羟脯氨酸则产生黄色沉淀）；a-氨基可与亚硝酸反应产生氮气， 计算出氨基酸的量；a-氨基还很容易与2，4-二硝基氟苯（DNFB） 生成2，4-二硝基氟苯氨基酸（DNP-氨基酸），a-氨基还可以与异 硫氰酸苯脂（PITC）反应最后产生苯硫乙内酰硫脲衍生物（PTH）。 一些氨基酸的R基团能与特殊的试剂发生呈色反应。