生物反应工程原理 PPT课件
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第九章 生物反应工程原理
9.1 概述
生物反应工程研究的目的
生物反应过程的特征在于有生物催化剂参与反应。与化学反应相比，生物反 应所需的条件比较温和、反应速率有时比化学反应过程慢得多；反应的复杂 性有时难以预计等。自然界中的生物现象可以说是千变万化，但是其中起主 导作用的便是生物催化反应。微生物的生长繁殖，细胞个数增加，形态不断 变化，这些可以用微生物的生长速率来描述。
rP (rS )
k cat e[S ] rP,max [S ] K S [S ] K S [S ]
（9-12）
式中：rS——底物的消耗速率(负号表示减少)； rP——产物的生成速率； KS——平衡常数KS=k-1/k+1，其又称饱和常数(saturationconstant)。 利用稳态法求解(9-12)式，在这段时间里，生成速率与消耗速率相等， 达到动态平衡，即所谓“稳态”。基于此，可获得如下米氏方程：
9.2 酶促反应动力学
酶和细胞的固定化技术
固定化技术是针对在实际应用中，无论采用何种操作方式，酶都 难以回收利用的问题而研究开发的新技术。 酶的固定化会引起酶性质的改变。主要表现在： ① 底物专一性的改变 由于形成立体障碍，高分子底物难以接近固定化后的酶分子，使酶的 底物特异性发生变化，导致底物专一性改变。 ② 稳定性增强 一般来说，固定化酶比游离酶的稳定性好，主要表现在热稳定性、保 存和使用稳定性的增加。 ③ 动力学常数的变化 米氏常数的减小，对固定化酶的实际应用是很有利的，可保证反应进 行得更完全。固定化酶的催化反应中，若有扩散阻力，则表观米氏常 数变大。
kcat e[S ] rP,max [S ] rP (rS ) K m [S ] K m [S ]
式中：Km——米氏常数，mol／L，
（9-13）
Km
k -1 k cat k 1
（9-14）
Km与Ks之间的关系为
Km
k -1 k cat k K s cat k 1 k 1
a0 [k2 (1 ek1t ) k2 (1 ek2t )] k2 k1
单底物酶促反应动力学
最简单的酶促反应就是单底物的酶促反应，且这种反应是不可逆的。水解酶、 异构酶及多数裂解酶的催化反应均属此类。 根据“酶-底物中间复合体”的假设，对酶E催化底物S生成产物P的反应过程 中，E首先与S形成复合体ES，其反应机制可表示为：
生物反应工程的研究内容与方法
生物反应过程可根据生物体的不同分为酶促反应过程、细胞反应过程 和废水的生物处理过程。本章分析生物反应过程、生物反应器选型与生物 反应过程的放大和缩小来阐明酶促反应过程和细胞反应过程的动力学规律。 生物反应动力学主要研究的是生物反应速率以及各种因素对反应速率 的影响。可以从酶促反应动力学、微生物反应过程的质量与能量衡算、发 酵动力学、影响动植物细胞反应的因素等等介绍生物反应动力学基本的内 容。生物反应从本质讲是在分子水平上进行的。
酶促反应动力学基础
影响酶促反应的主要因素包括浓度因素、环境因素、内部因素等，其中，最重 要的影响因素是浓度。单相酶促反应动力学的核心内容就是从浓度因素实验可 求得速率常数，而速率常数被内外因素所左右。酶促反应动力学可采用化学反 应动力学方法建立相应的动力学方程。 如果酶促反应速率与底物浓度无关，此时为零级反应
dc k2 (a0 c)(b0 c) dt
式中：k2——二级反应速率常数； a0，b0——底物A和底物B的初始浓度； c——t时产物C的浓度。 （9-3）式积分可得
b ( a c) 1 ln 0 0 k 2t a0 b0 a0 (b0 c)
对连锁酶促反应过程，如ABC，有
da k 1a dt
db k1a - k 2 b dt
dc k 2a dt
式中：a、b、c——A、B、C的浓度； k1、k2——各步的反应速率常数。 如果A的初始浓度为a0，B和C的初始浓度为0，并且a+b+c= a0，则可求得
a a0ek1t
b c k1a0 k1t k2t (e e ) k2 k1
d[ S ] rmax dt
式中：[S]——底物浓度； rmax——最大反应速率。 当反应速率与底物浓度的一次方成正比，称为一级反应，即酶催化AB的 过程
db k1 (a0 b) dt
式中：k1——一级反应速率常数； a0——底物A的初始浓度； b——t时产物BC
pH值和温度是影响酶促反应的重要操作参数，其影响一方面是对酶 稳定性的影响，另一方面是对酶活性的影响。针对pH与酶活力的关 系，Michaelis提出三状态模型，主要内容是：处于解离活性状态的 酶记为EH—，由活性状态转入无活性状态时的酸性形式记为EH2， 碱性解离形式记为E2-，三种状态的相互关系为 EH2——EH-——E2-
酶促反应的特征
酶的催化作用具有专一性、酶的催化作用条件温和、对环境条件极为敏感、 催化效率极高等特征。酶具有降低反应活化能的能力，所有更多的底物将有足 够的能量来形成产物。尽管平衡常数不变，在酶存在时平衡更迅速达到。 对于酶降低反应的活化能的机制有两种模型。一种是契合模型，即酶和底 物通过特异性结合位点精确的契合在一起，形成一个酶-底物复合物进行酶促反 应，也称为锁-钥匙模型。另一种是酶与底物结合时，能改变自身形状，使其活 性中心包围底物并精确地与其结合，此种机制被称为诱导配合模型。当底物分 子相互接触发生反应时，底物与酶先形成一个中间产物，即是将底物分子活化 的过程，活化分子越多反应就越快，然后中间产物再分解得到产物。
E S ES E P
efree [S] X efree [P]
式中：ES——中间复合体； efree，[S]，X，efree，[P]——对应物质的浓度。 根据质量作用定律，P的生成速度可表示为 rP=kcatX （9-11）
式中：kcat——为反应速度常数。 X是难以测定的未知量，因此不能直接用(9-11)式作为最终的动力学方程。 由(9-11)式可获得由快速平衡法确定的米氏方程
9.1 概述
生物反应工程研究的目的
生物反应过程的特征在于有生物催化剂参与反应。与化学反应相比，生物反 应所需的条件比较温和、反应速率有时比化学反应过程慢得多；反应的复杂 性有时难以预计等。自然界中的生物现象可以说是千变万化，但是其中起主 导作用的便是生物催化反应。微生物的生长繁殖，细胞个数增加，形态不断 变化，这些可以用微生物的生长速率来描述。
rP (rS )
k cat e[S ] rP,max [S ] K S [S ] K S [S ]
（9-12）
式中：rS——底物的消耗速率(负号表示减少)； rP——产物的生成速率； KS——平衡常数KS=k-1/k+1，其又称饱和常数(saturationconstant)。 利用稳态法求解(9-12)式，在这段时间里，生成速率与消耗速率相等， 达到动态平衡，即所谓“稳态”。基于此，可获得如下米氏方程：
9.2 酶促反应动力学
酶和细胞的固定化技术
固定化技术是针对在实际应用中，无论采用何种操作方式，酶都 难以回收利用的问题而研究开发的新技术。 酶的固定化会引起酶性质的改变。主要表现在： ① 底物专一性的改变 由于形成立体障碍，高分子底物难以接近固定化后的酶分子，使酶的 底物特异性发生变化，导致底物专一性改变。 ② 稳定性增强 一般来说，固定化酶比游离酶的稳定性好，主要表现在热稳定性、保 存和使用稳定性的增加。 ③ 动力学常数的变化 米氏常数的减小，对固定化酶的实际应用是很有利的，可保证反应进 行得更完全。固定化酶的催化反应中，若有扩散阻力，则表观米氏常 数变大。
kcat e[S ] rP,max [S ] rP (rS ) K m [S ] K m [S ]
式中：Km——米氏常数，mol／L，
（9-13）
Km
k -1 k cat k 1
（9-14）
Km与Ks之间的关系为
Km
k -1 k cat k K s cat k 1 k 1
a0 [k2 (1 ek1t ) k2 (1 ek2t )] k2 k1
单底物酶促反应动力学
最简单的酶促反应就是单底物的酶促反应，且这种反应是不可逆的。水解酶、 异构酶及多数裂解酶的催化反应均属此类。 根据“酶-底物中间复合体”的假设，对酶E催化底物S生成产物P的反应过程 中，E首先与S形成复合体ES，其反应机制可表示为：
生物反应工程的研究内容与方法
生物反应过程可根据生物体的不同分为酶促反应过程、细胞反应过程 和废水的生物处理过程。本章分析生物反应过程、生物反应器选型与生物 反应过程的放大和缩小来阐明酶促反应过程和细胞反应过程的动力学规律。 生物反应动力学主要研究的是生物反应速率以及各种因素对反应速率 的影响。可以从酶促反应动力学、微生物反应过程的质量与能量衡算、发 酵动力学、影响动植物细胞反应的因素等等介绍生物反应动力学基本的内 容。生物反应从本质讲是在分子水平上进行的。
酶促反应动力学基础
影响酶促反应的主要因素包括浓度因素、环境因素、内部因素等，其中，最重 要的影响因素是浓度。单相酶促反应动力学的核心内容就是从浓度因素实验可 求得速率常数，而速率常数被内外因素所左右。酶促反应动力学可采用化学反 应动力学方法建立相应的动力学方程。 如果酶促反应速率与底物浓度无关，此时为零级反应
dc k2 (a0 c)(b0 c) dt
式中：k2——二级反应速率常数； a0，b0——底物A和底物B的初始浓度； c——t时产物C的浓度。 （9-3）式积分可得
b ( a c) 1 ln 0 0 k 2t a0 b0 a0 (b0 c)
对连锁酶促反应过程，如ABC，有
da k 1a dt
db k1a - k 2 b dt
dc k 2a dt
式中：a、b、c——A、B、C的浓度； k1、k2——各步的反应速率常数。 如果A的初始浓度为a0，B和C的初始浓度为0，并且a+b+c= a0，则可求得
a a0ek1t
b c k1a0 k1t k2t (e e ) k2 k1
d[ S ] rmax dt
式中：[S]——底物浓度； rmax——最大反应速率。 当反应速率与底物浓度的一次方成正比，称为一级反应，即酶催化AB的 过程
db k1 (a0 b) dt
式中：k1——一级反应速率常数； a0——底物A的初始浓度； b——t时产物BC
pH值和温度是影响酶促反应的重要操作参数，其影响一方面是对酶 稳定性的影响，另一方面是对酶活性的影响。针对pH与酶活力的关 系，Michaelis提出三状态模型，主要内容是：处于解离活性状态的 酶记为EH—，由活性状态转入无活性状态时的酸性形式记为EH2， 碱性解离形式记为E2-，三种状态的相互关系为 EH2——EH-——E2-
酶促反应的特征
酶的催化作用具有专一性、酶的催化作用条件温和、对环境条件极为敏感、 催化效率极高等特征。酶具有降低反应活化能的能力，所有更多的底物将有足 够的能量来形成产物。尽管平衡常数不变，在酶存在时平衡更迅速达到。 对于酶降低反应的活化能的机制有两种模型。一种是契合模型，即酶和底 物通过特异性结合位点精确的契合在一起，形成一个酶-底物复合物进行酶促反 应，也称为锁-钥匙模型。另一种是酶与底物结合时，能改变自身形状，使其活 性中心包围底物并精确地与其结合，此种机制被称为诱导配合模型。当底物分 子相互接触发生反应时，底物与酶先形成一个中间产物，即是将底物分子活化 的过程，活化分子越多反应就越快，然后中间产物再分解得到产物。
E S ES E P
efree [S] X efree [P]
式中：ES——中间复合体； efree，[S]，X，efree，[P]——对应物质的浓度。 根据质量作用定律，P的生成速度可表示为 rP=kcatX （9-11）
式中：kcat——为反应速度常数。 X是难以测定的未知量，因此不能直接用(9-11)式作为最终的动力学方程。 由(9-11)式可获得由快速平衡法确定的米氏方程