硫氧还蛋白还原酶结构与功能研究进展

动物医学进展,2019,40(9):79-83Progress in Veterinary Medicine
硫氧还蛋白还原酶结构与功能研究进展
陆金苗⑺，韦娜娜2,周金林2*
(1.上海师范大学生命与环境科学学院，上海200241,2.中国农业科学院上海兽医研究所，上海200241)
摘 要：硫氧还蛋白还原酶(TrxR)是硫氧还蛋白系统里主要的功能蛋白，广泛存在于从原核生物到哺
乳动物等多个物种之中。

TrxR 属于毗吱核昔酸/二硫氧化还原酶家族的成员，TrxR 主要通过氧化还原反
应，传递电子.解除机体氧化应激反应，是机体抵抗体内外因素导致的氧化应激损伤的主要途径。

同时其参 与碳水化合物合成、胰岛素产生、脂肪代谢等多种生理过程，以及慢性炎症、肿瘤、动脉粥样硬化等疾病的发 生发展。

论文从TrxR 的结构和功能等方面进行综述，以对TrxR 研究提供参考。

关键词：硫氧还蛋白还原酶；氧化还原；结构与功能
中图分类号：S852.3；Q554
文献标识码：A 文章编号:1007-5038(2019)09-0079-05
硫氧还蛋白(thioredoxin,Trx)系统是多个物种 普遍存在的二硫化物还原酶系统.由硫氧还蛋白 (Trx)，硫氧还蛋白还原酶(thioredoxin reductase.
TrxR)和还原型辅酶 U (triphosphopyridine nucleo ­tide, NADPH )组成TrxR 是目前已知的，唯一
能够还原Trx 的酶⑵，通过二硫键还原酶活性调节 蛋白质的二硫醇/二硫键平衡。

TrxR 还原能力与氧
化应激保持动态平衡，是保证机体正常的关键因素。

氧化应激因素包含超氧离子、轻自由基、过氧化
氢等活性氧。

活性氧(reacti veoxygenspecies , ROS)通
收稿日期:2018-09-14
基金项目：国家重点基础研究发展计划(973计划)项目(2015CB150300)
作者简介：陆金苗(1992-),女，陕西宝鸡人，硕士研究生，主要从事蝉和病原体研究。

*通讯作者
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米来来乗奈乗来乗来乗来来来※济来来来米来米来※*来课米来蝶来米洪漲来来菜歩来来潦兴潦来京米来米课来来济来济馀来来来漳米•*米修来*
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Progress on Bacterial Biofilm
WANG Hong-bin,ZHU Li-xia,YU Xiu-jian,GA() Gui-sheng,SHI Qiu-mei,WU Tong-lei
(Hebei Key Laboratory o f Preventive Veterinary Medicine ,
Hebei Normal University of Science & Technology ,Qinhuangdao , Hebei ,066604 )
Abstract : Biofilm refers to microbial aggregates formed by bacteria adhered to the surface of inert or active
entities, secreted some substances and encapsulated the bacteria .It has multi-drug resistance and immune escape ability ,so it is highly pathogenic and of intractable characteristics.The paper briefly introduced the main biological biofilm , formation process ,drug resistance and drug resistance mechanism , infection caused
by biofilm ‘detection method and prevention and control, in order to prevent and control the biofilm.Key words : bacteria ； biofilm ； detection method ； control method
80动物医学进展2019年第40卷第9期（总第315期）
常存在于所有需氧细胞中，机体内抗氧化系统与内源或者外源的ROS形成动态平衡。

一旦过量的R（）S产生或者抗氧化剂耗尽时，平衡遭到破坏，机体就会受到损伤。

R（）s过量产生涉及各种慢性和退行性疾病的发展，如癌症、呼吸系统疾病、神经退行性疾病和消化系统疾病等同时ROS也是机体清除病原体的策略之一，通过产生高水平的ROS 抑制或杀伤病原体。

巴贝斯虫和疟原虫在宿主红细胞内增殖时，会遭遇宿主细胞氧化应激损伤，其主要包括活性氧（ROS）和活性氮（reactive nitrogen spe­cies,RNS）的毒性作用⑴，病原体利用自身的TrxR 系统.抵抗宿主的ROS损伤。

除了谷胱甘肽还原酶系统（GSH-Grx），硫氧还蛋白还原酶系统（Trx）是哺乳动物、寄生虫体内主要的抗氧化系统⑷。

在一些致病性细菌，如幽门螺旋杆菌、结核分枝杆菌和金黄色葡萄球菌中不存在GSH-Grx系统，而Trx系统是细菌在氧化应激的条件下的存活唯一途径I"0由于Trx系统广泛分布和重要功能，因此受到研究人员的广泛关注凶。

TrxR的结构和功能将不断被研究，期望对巴贝斯虫TrxR研究提供可靠的依据。

1TrxR的结构
TrxR属于含硒的毗噪核昔酸二硫化物氧化还原酶家族.包括保守的-Cys-Val-Asn-Val-Gly-Cys-氧化还原催化位点和C-末端-Cys-SeCys-（SeCys是硒代半胱氨酸）。

TrxR催化位点在不同物种内，具有一定保守性。

随着物种由低级到高级的进化，TrxR结构和催化方式也发生着变化。

原核生物TrxR二硫化物环与黄素表面连接时，将二硫化物还原，并伴随着黄素氧化。

然而TrxR的NADP（H）却远离黄素环,NADP（H）的活性位点的半胱氨酸（二硫化物）被埋藏，不能与Trx 进行反应。

在电子传递过程中,NADP（H）向FAD 结构域旋转67°,将埋藏的活性位点暴露于底物，最终将电子传到底物，将底物进行还原。

原虫的TrxR含有FAD和NADPH结合结构域。

研究发现，血矛线虫的TrxR（HcTrxRs）即具有TrxR活性又具有GR活性，类似于硫氧还蛋白谷胱甘肽还原酶（TGR）,之所以称为TrxR是由于它没有谷氧还蛋白结构域。

2012年Boumis G等⑷解析出重组恶性疟原虫硫氧还蛋白还原酶（PfTrxR）的晶体结构，与其他物种的TrxR晶体结构相比，PfTrxR的稳定性是依赖两个界面接触区域共同支撑。

第1个区域是C末端结构域的最后两个a螺旋（长al4和短al5）,第2区域是属于«3的最后部分的残基和其下游环（残基118-125）构成。

两个界面接触区域之间的界面空腔是潜在抑制剂结合位点。

对TrxR结构的解析可以为新的抑制剂的开发提供新的研究思路。

在PfTrxR的晶体结构中Cys^VNVGCysg被埋藏于蛋白质里面，并没有完全暴露出来。

Cys^属于交换硫醇，而Cysg属于络合硫醇，他们参与了电荷转移⑷o在电子传递过程中PfTrxRC535S和PfTrxlCg S之间的复合物形成主要是由于PfTrxlCys30和PfTrxRCys”。

之间产生分子间二硫键，通过在PfTrxRC535S的C末端残基534至541与PfTrxl C33S的残基71-73和90之间形成的一组分子间和分子内反向平行0-桥进一步支持复合物的形成。

活性位点残基Cys535SerPfTrxR与His438 PfTrxR和水分子氢键结合，水分子也与Ser磁PfTrxR相互作用。

该复合物的另一个相互作用区域涉及从His他PfTrxR到Ser伽PfTrxR的环，其主要由PfTrxR残基271至283和PfTrxl残基31-35和90-93形成〔叭
哺乳动物TrxR是一种硒蛋白，与细菌、植物或酵母中发现的TrxR不同⑴〕。

哺乳动物具有3种TrxR同工酶，即TrxRl、TrxR2和TrxR3,主要存在于细胞内〔灼。

哺乳动物TrxRl和TrxR2含有FAD.NADPH结合结构域和一个界面结构域。

大鼠TrxRl蛋白由2个相同的亚基组成。

FAD结合结构域（残基1-163和297-367）,NADP（H）结合结构域（残基164-296）和界面结构域（残基368-499）存在于大鼠TrxRl的每个亚基中。

大鼠TrxR的晶体结构清楚地显示C末端氧化还原中心（C497/ U498）位于酶的表面，而N末端氧化还原中心（C59/C64）埋在内部，这为各种抑制剂选择性靶向C末端氧化还原中心提供结构基础。

通过对人的TrxR/Trx晶体复合结构解析，确认哺乳动物的TrxR含有硒代半胱氨酸〔⑷。

hTrxRl与hTrxl的复合物形成涉及到催化残基Cys32hTrxl和U498TrxRl之间产生的分子间二硫键，并由它们的相邻残基支撑。

hTrxl残基58hTrxl至74hTrxl与螺旋残基Glul03hTrxRl 之间的相互作用进一步稳定了该复合物的结构少〕。

哺乳动物TrxR与原核TrxR的催化机制不同，具有更广泛的底物。

Sec是靶向抑制TrxR活性的亲电子化合物，并可能通过NADPH将Trx变为氧化酶氧化还原过程是先从NADPH中吸收两个电子，形成N端还原的中间体，然后通过电子产生N端氧化和C端还原中间体〔⑷。

陆金苗等：硫氧还蛋白还原酶结构与功能研究进展81
1.1TrxR的分类
不同物种的TrxR分布在不同的组织中，他们的催化机制也有所不同。

这些分布和不同催化机的不同制体现了TrxR的进化形式与进化历程的不同。

TrxR分为两类，即高分子量的TrxR(H-TrxR)和低分子量的TrxR(L-TrxR)。

H-TrxR有3个结构域，即FAD结构域,NADPH结构域和C-末端的界面结构域。

H-TrxR C-末端氧化还原序列进一步分为I型和II型。

I型TrxR指拥有相邻的二硫键X-Cysl-Cys2-X序列。

I型可以进一步分为两种亚型：la型TrxRs具有GCUG序列的四肽C-末端氧化还原中心，其中U是稀有氨基酸，硒代半胱氨酸(Sec),例如人TrxRl(NP-877393.DC-末端氧化还原中心是X-Cysl-Cys2sec-X；而lb型TrxRs的四肽序列中的Sec残基被常规半胱氨酸(Cys)残基取代⑼，例如人TrxRl(2ZZ0-A)C-末端氧化还原中心是X-Cysl-Cys2-X。

L-TrxR有2个结构域，只含FAD和NADPH结构域.但缺少C-末端交界面。

1.2巴贝斯虫TrxR
通过对巴贝斯虫的TrxR(Bmi TrxR)结构域预测发现，有3个主要的结构域：FAD结构域(75-192),该结构域存在于结合FAD的蛋白质中，例如来自琥珀酸和富马酸脱氢酶，天冬氨酸氧化酶和腺昔酰基硫酸还原酶的a亚基的黄素蛋白亚基；NADPH结构域(253-334),属于毗陀核昔二硫键氧化还原酶家族的FAD黄素蛋白还原酶，与许多黄素蛋白氧化还原酶具有序列相似性；C末端氧化还原中心(421-547),表示二聚化结构域.其通常在I 类和n类氧化还原酶的C-末端以及NADH氧化酶和过氧化物酶中存在。

这些结构域的存在表明了巴贝斯虫的TrxR属于H-TrxR o
通过序列比对发现巴贝斯虫的TrxR(Bmi-TrxR)与Babesia bigemina(XP-012767707.1)、Theileria equi(XP-004831694.1)、Plasmodium vivax(KMZ93739.1)、Human(ID：2ZZ0-A)的TrxR的同源性分别为55%、56%、54%和44%。

在人类、牛巴贝斯虫、恶性疟原虫及田鼠巴贝斯虫的TrxR的N末端都具有一段保守序列CVNVGC,艮卩N末端氧化还原中心。

然而，在人类的TrxR的C 末端活性位点，具有硒代半胱氨酸残基(SeCyS),而牛巴贝斯虫、恶性疟原虫和田鼠巴贝斯虫的TrxR 的C-末端活性位点却与人类的TrxR的C末端活性位点有所不同.它们都含有2个半胱氨酸残基保守序列，中间被4个氨基酸残基分隔(CGGGKC)。

巴贝斯虫的C末端氧化还原中心的Sec取代了人类TrxR的C-末端活性位点硒代半胱氨酸残基(Se-CyS),表明巴贝斯虫的TrxR属于H-TrxR口型。

研究表明，在恶性疟原虫中，PfTrxR-GCUG嵌合体，对Trx的还原活性要比野生型的PfTrxR、硒代半胱氨酸和硫辛酸还原活性高。

PfTrxR-GCUG嵌合体中Sec加速了N-和C-末端氧化还原中心之间硫醇/二硫键交换的速率。

这表明了人的TrxR要比恶性疟原虫的TrxR进化更高等，因为人的TrxR C末端氧化还原中心的Cys被U代替。

在血吸虫中存在两种抗氧化的酶类，一种是硫氧还蛋白还原酶(TrxR),另一种是由TrxR进化而来的硫氧还蛋白谷胱甘肽还原酶(TGR)。

研究结果表明，哺乳动物TrxR是从GR进化来的，而不是从原核生物，这种进化使细胞生长依赖于硒〔闵。

由于巴贝斯虫、疟原虫都属于血液寄生虫.且TrxR同源性为54%,并且CVNVGC和CXXXXC 这两个活性位点高度保守。

巴贝斯虫和疟原虫在红细胞内遭到机体活性氧的毒性作用.因此TrxR在这些血液寄生虫的防御氧化应激过程中非常关键。

2TrxR的功能
TrxR通过还原Trx,达到还原DNA、影响硒代谢、抗氧化、调节细胞生长以及调节凋亡等目的，影响细胞生物学功能。

Trx/TrxR系统在脂肪组织功能学、碳水化合物代谢、胰岛素的产生和敏感性、血压调节、炎症、巨噬细胞的趋化活性和动脉粥样硬化等生理过程中发挥着重要作用同时由于硫氧还蛋白系统在肿瘤发生发展中的核心作用和多样化功能，使其成为肿瘤药物开发最具吸引力的目标之~"O
2.1参与机体炎症过程
在肝癌发生过程中，TrxR通过NF-k B途径激活促炎因子，促进肿瘤进展。

而丁酸盐(BS)则降低促炎因子的表达。

BS治疗显著降低肿瘤体积并减缓肿瘤生长。

BS处理HepG2细胞，TrxR/Ref-1和NF-k B介导的通路被抑制，诱导肿瘤细胞凋亡和阻滞细胞周期。

干扰TrxR1在HepG2细胞在细胞内表达，显著提高细胞内ROS水平。

总之，BS可以通过抑制慢性炎症，肝硬化和肿瘤进展来预防肝癌发生。

潜在的机制可能包括TrxR活性抑制，导致R()S升高，G2-M停滞并发生细胞凋亡〔冊。

以上结果表明TrxR在炎症发生过程中高表达，它可作为炎症发生的指示物，并可能成为新型炎症相关疾病治疗的药物靶点。

82动物医学进展2019年第40卷第9期（总第315期）
2.2参与肿瘤发生
Trx在许多癌细胞中过表达，由肿瘤细胞分泌，并增强癌细胞对其他生长因子的敏感性，而TrxR 是还原Trx的主要酶〔阁。

癌细胞通过激活谷胱甘肽和硫氧还蛋白系统抵抗氧化应激。

与正常细胞相比，癌细胞由于其不受控制的增殖和高代谢率，R（）S水平升高。

为了维持氧化还原平衡，癌细胞也上调抗氧化系统以抵消增加的ROS 水平TrxR2常在具有凋亡抗性的癌细胞中过度表达跑。

TrxR2在NSCLC（非小细胞肺癌）肿瘤组织中被上调，其抑制受到NSCLC细胞增殖，侵袭和迁移的抑制〔如。

靶向TrxRl会导致肿瘤发生和转移的减少，使该酶成为癌症治疗的有吸引力的靶标〔勿。

阻断Trx/TrxR系统可以改善肿瘤免疫微环境。

TrxR是治疗癌症的潜在靶标，其可以抑制癌症的发生和进展，并改善抗肿瘤免疫应答。

2.3参与抗毒素
肉毒梭菌神经毒素通过SNARE（突触末梢蛋白）蛋白特异性水解活性.靶向神经细胞，增多核心蛋白，阻断外周神经信号传递。

而TrxR/Trx系统存在于突触小泡，能减少肉毒梭菌神经毒素血清A, C和E的链间二硫化物，抑制肉毒梭菌神经毒素，防止神经毒性妙旳。

TrxR/Trx也可作为化学预防和治疗毒素导致的神经疾病提供新策略。

3小结
TrxR是Trx系统的主要功能蛋白，参与从原核生物到哺乳动物等多物种广泛生物学活动。

对于其结构和功能的研究，不但可以加深对物种进化的认识，而且可以加快对其参与的相关疾病治疗技术的研发。

TrxR结构是其发挥生物功能的重要基础，虽然从原核生物到哺乳动物的TrxR晶体结构已经得到部分解析，但是在某些物种中（巴贝斯虫），TrxR结构和功能尚不清晰。

因此，加快对这类物种TrxR结构与功能研究，可以拓展人类对TrxR 在整个生物进化史的认知，同时为这类病原体防控提供理论基础，以及加速靶向TrxR相关药物的研发。

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(1.College of Life and Environmental Sciences»Shanghai Normal University.Shanghai.200241,China；
2.Shanghai Institute of Veterinary Medicine Chinese Academy of Agricultural Sciences‘Shanghai,200241China) Abstract:Thioredoxin reductase(TrxR)is a major functional protein in the thioredoxin system.It is a member of the pyridine nucleotide/disulfide oxidoreductase family and is identified in many species ranging from prokaryotes to mammals.Through the redox reaction to transfer electrons and relieve oxidative stress,TrxR is the main strategy of organisms against oxidative stress damage caused by in vivo and in vitro factors.At the same time,TrxR participates in various physiological processes such as carbohydrate synthesis,insulin production,fat metabolism,as well as chronic inflammation,tumor,atherosclerosis and other diseases.The paper reviewed the structures and functions of TrxR and provided theoretical support for TrxR research.
Key words:thioredoxin reductase；ROS；structure and function。